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Azam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier et Michael K. Johnson. « [4Fe-4S] cluster trafficking mediated by Arabidopsis mitochondrial ISCA and NFU proteins ». Journal of Biological Chemistry 295, no 52 (29 octobre 2020) : 18367–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015726.
Texte intégralDuan, Xuewu, Juanjuan Yang, Binbin Ren, Guoqiang Tan et Huangen Ding. « Reactivity of nitric oxide with the [4Fe–4S] cluster of dihydroxyacid dehydratase from Escherichia coli ». Biochemical Journal 417, no 3 (16 janvier 2009) : 783–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj20081423.
Texte intégralSutton, Victoria R., Erin L. Mettert, Helmut Beinert et Patricia J. Kiley. « Kinetic Analysis of the Oxidative Conversion of the [4Fe-4S]2+ Cluster of FNR to a [2Fe-2S]2+ Cluster ». Journal of Bacteriology 186, no 23 (1 décembre 2004) : 8018–25. http://dx.doi.org/10.1128/jb.186.23.8018-8025.2004.
Texte intégralGeorge, S. J., F. A. Armstrong, E. C. Hatchikian et A. J. Thomson. « Electrochemical and spectroscopic characterization of the conversion of the 7Fe into the 8Fe form of ferredoxin III from Desulfovibrio africanus. Identification of a [4Fe–4S] cluster with one non-cysteine ligand ». Biochemical Journal 264, no 1 (15 novembre 1989) : 275–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj2640275.
Texte intégralAzam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier et Michael K. Johnson. « The Arabidopsis Mitochondrial Glutaredoxin GRXS15 Provides [2Fe-2S] Clusters for ISCA-Mediated [4Fe-4S] Cluster Maturation ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 23 (3 décembre 2020) : 9237. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21239237.
Texte intégralDridge, Elizabeth J., Carys A. Watts, Brian J. N. Jepson, Kirsty Line, Joanne M. Santini, David J. Richardson et Clive S. Butler. « Investigation of the redox centres of periplasmic selenate reductase from Thauera selenatis by EPR spectroscopy ». Biochemical Journal 408, no 1 (29 octobre 2007) : 19–28. http://dx.doi.org/10.1042/bj20070669.
Texte intégralBUSCH, Johanneke L. H., Jacques L. BRETON, Barry M. BARTLETT, Fraser A. ARMSTRONG, Richard JAMES et Andrew J. THOMSON. « [3Fe-4S]↔[4Fe-4S] cluster interconversion in Desulfovibrio africanus ferredoxin III : properties of an Asp14→Cys mutant ». Biochemical Journal 323, no 1 (1 avril 1997) : 95–102. http://dx.doi.org/10.1042/bj3230095.
Texte intégralSmith, Eugene T., Dennis W. Bennett et Benjamin A. Feinberg. « Redox properties of 2[4Fe4S] ferredoxins ». Analytica Chimica Acta 251, no 1-2 (octobre 1991) : 27–33. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2670(91)87111-j.
Texte intégralRoland, Mélanie, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Nathalie Berger, Tamanna Azam, Loick Christ, Véronique Santoni et al. « The plastidial Arabidopsis thaliana NFU1 protein binds and delivers [4Fe-4S] clusters to specific client proteins ». Journal of Biological Chemistry 295, no 6 (6 janvier 2020) : 1727–42. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011034.
Texte intégralStripp, Sven T., Jonathan Oltmanns, Christina S. Müller, David Ehrenberg, Ramona Schlesinger, Joachim Heberle, Lorenz Adrian, Volker Schünemann, Antonio J. Pierik et Basem Soboh. « Electron inventory of the iron-sulfur scaffold complex HypCD essential in [NiFe]-hydrogenase cofactor assembly ». Biochemical Journal 478, no 17 (7 septembre 2021) : 3281–95. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20210224.
Texte intégralNzuza, Nomfundo, Tiara Padayachee, Wanping Chen, Dominik Gront, David R. Nelson et Khajamohiddin Syed. « Diversification of Ferredoxins across Living Organisms ». Current Issues in Molecular Biology 43, no 3 (30 septembre 2021) : 1374–90. http://dx.doi.org/10.3390/cimb43030098.
Texte intégralCrack, Jason C., Adrian J. Jervis, Alisa A. Gaskell, Gaye F. White, Jeffrey Green, Andrew J. Thomson et Nick E. Le Brun. « Signal perception by FNR : the role of the iron–sulfur cluster1 ». Biochemical Society Transactions 36, no 6 (19 novembre 2008) : 1144–48. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361144.
Texte intégralSzilagyi, Robert K., Rebecca Hanscam, Eric M. Shepard et Shawn E. McGlynn. « Natural selection based on coordination chemistry : computational assessment of [4Fe–4S]-maquettes with non-coded amino acids ». Interface Focus 9, no 6 (18 octobre 2019) : 20190071. http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2019.0071.
Texte intégralBuckel, Wolfgang, Berta M. Martins, Albrecht Messerschmidt et Bernard T. Golding. « Radical-mediated dehydration reactions in anaerobic bacteria ». Biological Chemistry 386, no 10 (1 octobre 2005) : 951–59. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2005.111.
Texte intégralGREEN, Jeffrey, Brian BENNETT, Peter JORDAN, Edward T. RALPH, Andrew J. THOMSON et John R. GUEST. « Reconstitution of the [4Fe-4S] cluster in FNR and demonstration of the aerobic-anaerobic transcription switch in vitro ». Biochemical Journal 316, no 3 (15 juin 1996) : 887–92. http://dx.doi.org/10.1042/bj3160887.
Texte intégralMoulis, Jean-Marc, Larry C. Sieker, Keith S. Wilson et Zbigniew Dauter. « Crystal structure of the 2[4Fe-4S] ferredoxin fromChromatium vinosum : Evolutionary and mechanistic inferences for [3/4Fe-4S] ferredoxins ». Protein Science 5, no 9 (septembre 1996) : 1765–75. http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560050902.
Texte intégralBUSCH, Johanneke L. H., Jacques L. J. BRETON, Barry M. BARTLETT, Richard JAMES, E. Claude HATCHIKIAN et Andrew J. THOMSON. « Expression in Escherichia coli and characterization of a reconstituted recombinant 7Fe ferredoxin from Desulfovibrio africanus ». Biochemical Journal 314, no 1 (15 février 1996) : 63–71. http://dx.doi.org/10.1042/bj3140063.
Texte intégralArmstrong, F. A., S. J. George, R. Cammack, E. C. Hatchikian et A. J. Thomson. « Electrochemical and spectroscopic characterization of the 7Fe form of ferredoxin III from Desulfovibrio africanus ». Biochemical Journal 264, no 1 (15 novembre 1989) : 265–73. http://dx.doi.org/10.1042/bj2640265.
Texte intégralBUSCH, Johanneke L. H., Jacques L. BRETON, Sharon L. DAVY, Richard JAMES, Geoffrey R. MOORE, Fraser A. ARMSTRONG et Andrew J. THOMSON. « Ferredoxin III of Desulfovibrio africanus : sequencing of the native gene and characterization of a histidine-tagged form ». Biochemical Journal 346, no 2 (22 février 2000) : 375–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460375.
Texte intégralChen, Minghao, Shin-ichi Asai, Shun Narai, Shusuke Nambu, Naoki Omura, Yuriko Sakaguchi, Tsutomu Suzuki et al. « Biochemical and structural characterization of oxygen-sensitive 2-thiouridine synthesis catalyzed by an iron-sulfur protein TtuA ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 19 (24 avril 2017) : 4954–59. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1615585114.
Texte intégralScott, Anna G., Robert K. Szilagyi, David W. Mulder, Michael W. Ratzloff, Amanda S. Byer, Paul W. King, William E. Broderick, Eric M. Shepard et Joan B. Broderick. « Compositional and structural insights into the nature of the H-cluster precursor on HydF ». Dalton Transactions 47, no 28 (2018) : 9521–35. http://dx.doi.org/10.1039/c8dt01654b.
Texte intégralKennedy, Michelle L., et Brian R. Gibney. « Proton Coupling to [4Fe-4S]2+/+and [4Fe-4Se]2+/+Oxidation and Reduction in a Designed Protein ». Journal of the American Chemical Society 124, no 24 (juin 2002) : 6826–27. http://dx.doi.org/10.1021/ja0171613.
Texte intégralReinhart, F., A. Huber, R. Thiele et G. Unden. « Response of the Oxygen Sensor NreB to Air In Vivo : Fe-S-Containing NreB and Apo-NreB in Aerobically and Anaerobically Growing Staphylococcus carnosus ». Journal of Bacteriology 192, no 1 (23 octobre 2009) : 86–93. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01248-09.
Texte intégralSelvaraj, Brinda, Wolfgang Buckel, Bernard T. Golding, G. Matthias Ullmann et Berta M. Martins. « Structure and Function of 4-Hydroxyphenylacetate Decarboxylase and Its Cognate Activating Enzyme ». Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 26, no 1-3 (2016) : 76–91. http://dx.doi.org/10.1159/000440882.
Texte intégralYan, Aixin, et Patricia J. Kiley. « Dissecting the Role of the N-Terminal Region of the Escherichia coli Global Transcription Factor FNR ». Journal of Bacteriology 190, no 24 (17 octobre 2008) : 8230–33. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01242-08.
Texte intégralSuess, Daniel L. M., Ingmar Bürstel, Liliana De La Paz, Jon M. Kuchenreuther, Cindy C. Pham, Stephen P. Cramer, James R. Swartz et R. David Britt. « Cysteine as a ligand platform in the biosynthesis of the FeFe hydrogenase H cluster ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 37 (31 août 2015) : 11455–60. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1508440112.
Texte intégralSmith, Eugene T., Benjamin A. Feinberg, John H. Richards et John M. Tomich. « Physical characterization of a totally synthetic 2[4Fe-4S] clostridial ferredoxin ». Journal of the American Chemical Society 113, no 2 (janvier 1991) : 688–89. http://dx.doi.org/10.1021/ja00002a055.
Texte intégralMartens, C. F., M. C. Feiters, H. L. Blonk, J. G. M. van der Linden et R. J. M. Nolte. « Biomimetic electrochemical behaviour of a semi-encapsulated [4Fe-4S]2+-cluster. » Journal of Inorganic Biochemistry 43, no 2-3 (août 1991) : 244. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(91)84234-z.
Texte intégralBevers, Loes E., Emile Bol, Peter-Leon Hagedoorn et Wilfred R. Hagen. « WOR5, a Novel Tungsten-Containing Aldehyde Oxidoreductase from Pyrococcus furiosus with a Broad Substrate Specificity ». Journal of Bacteriology 187, no 20 (15 octobre 2005) : 7056–61. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.20.7056-7061.2005.
Texte intégralBargagna, Beatrice, Lucia Banci et Francesca Camponeschi. « Understanding the Molecular Basis of the Multiple Mitochondrial Dysfunctions Syndrome 2 : The Disease-Causing His96Arg Mutation of BOLA3 ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 14 (21 juillet 2023) : 11734. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241411734.
Texte intégralMavridis, I. M., P. Giastas, N. Pinotsis, G. Efthymiou, M. Wilmanns, P. Kyritsis et J. M. Moulis. « Structure of the 2[4Fe-4S] ferredoxin fromPseudomonas aeruginosaat 1.32 Å resolution ». Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 61, a1 (23 août 2005) : c211—c212. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767305090999.
Texte intégralRoy, Anindya, Dayn Joseph Sommer, Robert Arthur Schmitz, Chelsea Lynn Brown, Devens Gust, Andrei Astashkin et Giovanna Ghirlanda. « A De Novo Designed 2[4Fe-4S] Ferredoxin Mimic Mediates Electron Transfer ». Journal of the American Chemical Society 136, no 49 (décembre 2014) : 17343–49. http://dx.doi.org/10.1021/ja510621e.
Texte intégralElsen, Sylvie, Georgios Efthymiou, Panagiotis Peteinatos, George Diallinas, Panayotis Kyritsis et Jean-Marc Moulis. « A bacteria-specific 2[4Fe-4S] ferredoxin is essential in Pseudomonas aeruginosa ». BMC Microbiology 10, no 1 (2010) : 271. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2180-10-271.
Texte intégralBertini, Ivano, Antonio Donaire, Benjamin A. Feinberg, Claudio Luchinat, Mario Picciolp et Huaiping Yuan. « Solution Structure of the Oxidized 2[4Fe-4S] Ferredoxin from Clostridium Pasteurianum ». European Journal of Biochemistry 232, no 1 (août 1995) : 192–205. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.tb20799.x.
Texte intégralSmith, Laura J., Melanie R. Stapleton, Gavin J. M. Fullstone, Jason C. Crack, Andrew J. Thomson, Nick E. Le Brun, Debbie M. Hunt et al. « Mycobacterium tuberculosis WhiB1 is an essential DNA-binding protein with a nitric oxide-sensitive iron–sulfur cluster ». Biochemical Journal 432, no 3 (25 novembre 2010) : 417–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101440.
Texte intégralGao-Sheridan, H. Samantha, Mary A. Kemper, Reza Khayat, Gareth J. Tilley, Fraser A. Armstrong, Vandana Sridhar, G. Sridhar Prasad, C. David Stout et Barbara K. Burgess. « A T14C Variant ofAzotobacter vinelandiiFerredoxin I Undergoes Facile [3Fe-4S]0to [4Fe-4S]2+Conversionin Vitrobut Notin Vivo ». Journal of Biological Chemistry 273, no 50 (11 décembre 1998) : 33692–701. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.273.50.33692.
Texte intégralCosper, Michele Mader, Guy N. L. Jameson, Roman Davydov, Marly K. Eidsness, Brian M. Hoffman, Boi Hanh Huynh et Michael K. Johnson. « The [4Fe−4S]2+Cluster in Reconstituted Biotin Synthase BindsS-Adenosyl-l-methionine ». Journal of the American Chemical Society 124, no 47 (novembre 2002) : 14006–7. http://dx.doi.org/10.1021/ja0283044.
Texte intégralBoll, Matthias, Georg Fuchs, Gareth Tilley, Fraser A. Armstrong et David J. Lowe. « Unusual Spectroscopic and Electrochemical Properties of the 2[4Fe-4S] Ferredoxin ofThauera aromatica†,‡ ». Biochemistry 39, no 16 (avril 2000) : 4929–38. http://dx.doi.org/10.1021/bi9927890.
Texte intégralGao-Sheridan, H. S., et B. K. Burgess. « Purification and characterization of a novel 2 [4Fe4S] ferredoxin from Azotobacter vinelandii ». Journal of Inorganic Biochemistry 67, no 1-4 (juillet 1997) : 251. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)80123-7.
Texte intégralLotierzo, M., B. Tse Sum Bui, D. Florentin, F. Escalettes et A. Marquet. « Biotin synthase mechanism : an overview ». Biochemical Society Transactions 33, no 4 (1 août 2005) : 820–23. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330820.
Texte intégralMulholland, Stephen E., Brian R. Gibney, Francesc Rabanal et P. Leslie Dutton. « Determination of Nonligand Amino Acids Critical to [4Fe-4S]2+/+Assembly in Ferredoxin Maquettes† ». Biochemistry 38, no 32 (août 1999) : 10442–48. http://dx.doi.org/10.1021/bi9908742.
Texte intégralHinckley, Glen T., et Perry A. Frey. « Cofactor Dependence of Reduction Potentials for [4Fe-4S]2+/1+in Lysine 2,3-Aminomutase† ». Biochemistry 45, no 10 (mars 2006) : 3219–25. http://dx.doi.org/10.1021/bi0519497.
Texte intégralHinckley, Glen T., et Perry A. Frey. « Cofactor Dependence of Reduction Potentials for [4Fe-4S]2+/1+in Lysine 2,3-Aminomutase ». Biochemistry 45, no 22 (juin 2006) : 6996. http://dx.doi.org/10.1021/bi0680126.
Texte intégralStack, T. D. P., et R. H. Holm. « Subsite-specific functionalization of the [4Fe-4S]2+ analog of iron-sulfur protein clusters ». Journal of the American Chemical Society 109, no 8 (avril 1987) : 2546–47. http://dx.doi.org/10.1021/ja00242a067.
Texte intégralCammack, R., D. S. Patil et J. H. Weiner. « Evidence that centre 2 in Escherichia coli fumarate reductase is a [4Fe-4S]cluster ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 870, no 3 (avril 1986) : 545–51. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(86)90264-5.
Texte intégralTan, Ming-Liang, Yan Luo et Toshiko Ichiye. « Tuning the Intramolecular Electron Transfer in 2[4Fe-4S] Ferredoxin : A Molecular Dynamics Study ». Biophysical Journal 100, no 3 (février 2011) : 132a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.924.
Texte intégralNasta, Veronica, Dafne Suraci, Spyridon Gourdoupis, Simone Ciofi‐Baffoni et Lucia Banci. « A pathway for assembling [4Fe‐4S] 2+ clusters in mitochondrial iron–sulfur protein biogenesis ». FEBS Journal 287, no 11 (3 décembre 2019) : 2312–27. http://dx.doi.org/10.1111/febs.15140.
Texte intégralChen, Kaisheng, Gareth J. Tilley, Vandana Sridhar, G. Sridhar Prasad, C. David Stout, Fraser A. Armstrong et Barbara K. Burgess. « Alteration of the Reduction Potential of the [4Fe-4S]2+/+Cluster ofAzotobacter vinelandiiFerredoxin I ». Journal of Biological Chemistry 274, no 51 (17 décembre 1999) : 36479–87. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.51.36479.
Texte intégralMoulis, Jean-Marc. « Molecular cloning and expression of the gene encoding Chromatium vinosum 2[4Fe-4S] ferredoxin ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1308, no 1 (juillet 1996) : 12–14. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4781(96)00082-6.
Texte intégralCHEN, Dawei, Frank J. RUZICKA et Perry A. FREY. « A novel lysine 2,3-aminomutase encoded by the yodO gene of Bacillus subtilis : characterization and the observation of organic radical intermediates ». Biochemical Journal 348, no 3 (7 juin 2000) : 539–49. http://dx.doi.org/10.1042/bj3480539.
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