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Ziebuhr, John, Sonja Bayer, Jeff A. Cowley et Alexander E. Gorbalenya. « The 3C-Like Proteinase of an Invertebrate Nidovirus Links Coronavirus and Potyvirus Homologs ». Journal of Virology 77, no 2 (15 janvier 2003) : 1415–26. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.2.1415-1426.2003.
Texte intégralTsu, Brian V., Rimjhim Agarwal, Nandan S. Gokhale, Jessie Kulsuptrakul, Andrew P. Ryan, Elizabeth J. Fay, Lennice K. Castro et al. « Host-specific sensing of coronaviruses and picornaviruses by the CARD8 inflammasome ». PLOS Biology 21, no 6 (8 juin 2023) : e3002144. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3002144.
Texte intégralRawson, Jonathan M. O., Alice Duchon, Olga A. Nikolaitchik, Vinay K. Pathak et Wei-Shau Hu. « Development of a Cell-Based Luciferase Complementation Assay for Identification of SARS-CoV-2 3CLpro Inhibitors ». Viruses 13, no 2 (24 janvier 2021) : 173. http://dx.doi.org/10.3390/v13020173.
Texte intégralZhang, Jingjing, Yingpei Jiang, Chunxiu Wu, Dan Zhou, Jufang Gong, Tiejun Zhao et Zhigang Jin. « Development of FRET and Stress Granule Dual-Based System to Screen for Viral 3C Protease Inhibitors ». Molecules 28, no 7 (28 mars 2023) : 3020. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28073020.
Texte intégralSanachai, Kamonpan, Tuanjai Somboon, Patcharin Wilasluck, Peerapon Deetanya, Peter Wolschann, Thierry Langer, Vannajan Sanghiran Lee, Kittikhun Wangkanont, Thanyada Rungrotmongkol et Supot Hannongbua. « Identification of repurposing therapeutics toward SARS-CoV-2 main protease by virtual screening ». PLOS ONE 17, no 6 (30 juin 2022) : e0269563. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0269563.
Texte intégralGlab-ampai, Kittirat, Kanasap Kaewchim, Thanatsaran Saenlom, Watayagorn Thepsawat, Kodchakorn Mahasongkram, Nitat Sookrung, Wanpen Chaicumpa et Monrat Chulanetra. « Human Superantibodies to 3CLpro Inhibit Replication of SARS-CoV-2 across Variants ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 12 (13 juin 2022) : 6587. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23126587.
Texte intégralYe, Gang, Xiaowei Wang, Xiaohan Tong, Yuejun Shi, Zhen F. Fu et Guiqing Peng. « Structural Basis for Inhibiting Porcine Epidemic Diarrhea Virus Replication with the 3C-Like Protease Inhibitor GC376 ». Viruses 12, no 2 (21 février 2020) : 240. http://dx.doi.org/10.3390/v12020240.
Texte intégralChen, Chia-Nan, Coney P. C. Lin, Kuo-Kuei Huang, Wei-Cheng Chen, Hsin-Pang Hsieh, Po-Huang Liang et John T. A. Hsu. « Inhibition of SARS-CoV 3C-like Protease Activity by Theaflavin-3,3'-digallate (TF3) ». Evidence-Based Complementary and Alternative Medicine 2, no 2 (2005) : 209–15. http://dx.doi.org/10.1093/ecam/neh081.
Texte intégralRana, Shiwani, Prateek Kumar, Anchal Sharma, Sanjay Sharma, Rajanish Giri et Kalyan S. Ghosh. « Identification of Naturally Occurring Antiviral Molecules for SARS-CoV-2 Mitigation ». Open COVID Journal 1, no 1 (10 juin 2021) : 38–46. http://dx.doi.org/10.2174/2666958702101010038.
Texte intégralWu, Jing, Bo Feng, Li-Xin Gao, Chun Zhang, Jia Li, Da-Jun Xiang, Yi Zang et Wen-Long Wang. « Synthesis and Biochemical Evaluation of 8H-Indeno[1,2-d]thiazole Derivatives as Novel SARS-CoV-2 3CL Protease Inhibitors ». Molecules 27, no 10 (23 mai 2022) : 3359. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27103359.
Texte intégralKim, Yunjeong, Vinay Shivanna, Sanjeev Narayanan, Allan M. Prior, Sahani Weerasekara, Duy H. Hua, Anushka C. Galasiti Kankanamalage, William C. Groutas et Kyeong-Ok Chang. « Broad-Spectrum Inhibitors against 3C-Like Proteases of Feline Coronaviruses and Feline Caliciviruses ». Journal of Virology 89, no 9 (18 février 2015) : 4942–50. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.03688-14.
Texte intégralNaumovich, Vladislav, Maria Grishina et Vladimir Potemkin. « Establishment of models for reliability evaluation of 3CLpro ligand-receptor complexes with different binding sites ». Future Medicinal Chemistry 14, no 7 (avril 2022) : 501–10. http://dx.doi.org/10.4155/fmc-2021-0271.
Texte intégralZhang, Yue, Huijie Chen, Mengmeng Zou, Rick Oerlemans, Changhao Shao, Yudong Ren, Ruili Zhang, Xiaodan Huang, Guangxing Li et Yingying Cong. « Hypericin Inhibit Alpha-Coronavirus Replication by Targeting 3CL Protease ». Viruses 13, no 9 (14 septembre 2021) : 1825. http://dx.doi.org/10.3390/v13091825.
Texte intégralAhmad, Bilal, Maria Batool, Qurat ul Ain, Moon Suk Kim et Sangdun Choi. « Exploring the Binding Mechanism of PF-07321332 SARS-CoV-2 Protease Inhibitor through Molecular Dynamics and Binding Free Energy Simulations ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 17 (24 août 2021) : 9124. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22179124.
Texte intégralLu, Xiao Tao, Amy C. Sims et Mark R. Denison. « Mouse Hepatitis Virus 3C-Like Protease Cleaves a 22-Kilodalton Protein from the Open Reading Frame 1a Polyprotein in Virus-Infected Cells and In Vitro ». Journal of Virology 72, no 3 (1 mars 1998) : 2265–71. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.72.3.2265-2271.1998.
Texte intégralIbrahim, Mahmoud A. A., Alaa H. M. Abdelrahman, Dina E. M. Mohamed, Khlood A. A. Abdeljawaad, Mohamed Ahmed Naeem, Gamal A. Gabr, Ahmed M. Shawky et al. « Chetomin, a SARS-CoV-2 3C-like Protease (3CLpro) Inhibitor : In Silico Screening, Enzyme Docking, Molecular Dynamics and Pharmacokinetics Analysis ». Viruses 15, no 1 (15 janvier 2023) : 250. http://dx.doi.org/10.3390/v15010250.
Texte intégralFakih, Taufik Muhammad, et Dwi Syah Fitra Ramadhan. « Prediction of SARS-CoV-2 3C-like protease (3CLpro) crystal structure to provide COVID-19 inhibitor design through computational studies ». Biogenesis : Jurnal Ilmiah Biologi 9, no 2 (30 décembre 2021) : 213–19. http://dx.doi.org/10.24252/bio.v9i2.24520.
Texte intégralMa, Ling, Yongli Xie, Mei Zhu, Dongrong Yi, Jianyuan Zhao, Saisai Guo, Yongxin Zhang et al. « Identification of Darunavir Derivatives for Inhibition of SARS-CoV-2 3CLpro ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 24 (16 décembre 2022) : 16011. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232416011.
Texte intégralValipour, Mehdi, Silvia Di Giacomo, Antonella Di Sotto et Hamid Irannejad. « Discovery of Chalcone-Based Hybrid Structures as High Affinity and Site-Specific Inhibitors against SARS-CoV-2 : A Comprehensive Structural Analysis Based on Various Host-Based and Viral Targets ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 10 (15 mai 2023) : 8789. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24108789.
Texte intégralGuijarro-Real, Carla, Mariola Plazas, Adrián Rodríguez-Burruezo, Jaime Prohens et Ana Fita. « Potential In Vitro Inhibition of Selected Plant Extracts against SARS-CoV-2 Chymotripsin-Like Protease (3CLPro) Activity ». Foods 10, no 7 (29 juin 2021) : 1503. http://dx.doi.org/10.3390/foods10071503.
Texte intégralJukič, Marko, Blaž Škrlj, Gašper Tomšič, Sebastian Pleško, Črtomir Podlipnik et Urban Bren. « Prioritisation of Compounds for 3CLpro Inhibitor Development on SARS-CoV-2 Variants ». Molecules 26, no 10 (18 mai 2021) : 3003. http://dx.doi.org/10.3390/molecules26103003.
Texte intégralHuynh, Thi Ngoc Thanh, Thi Thanh Thu Tran, Thi My Hanh Pham et Kha Quang Quach. « Study on the interaction mechanism of penciclovir drug on 3CLpro of SAR-COV-2 by simulation methods ». Dong Thap University Journal of Science 12, no 5 (23 juin 2023) : 42–47. http://dx.doi.org/10.52714/dthu.12.5.2023.1070.
Texte intégralChen, Lili, Shuai Chen, Chunshan Gui, Jianhua Shen, Xu Shen et Hualiang Jiang. « Discovering Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 3CL Protease Inhibitors : Virtual Screening, Surface Plasmon Resonance, and Fluorescence Resonance Energy Transfer Assays ». Journal of Biomolecular Screening 11, no 8 (décembre 2006) : 915–21. http://dx.doi.org/10.1177/1087057106293295.
Texte intégralHamill, Pamela, Derek Hudson, Richard Y. Kao, Polly Chow, Meera Raj, Hongyan Xu, Martin J. Richer et François Jean. « Development of a red-shifted fluorescence-based assay for SARS-coronavirus 3CL protease : identification of a novel class of anti-SARS agents from the tropical marine sponge Axinella corrugata ». Biological Chemistry 387, no 8 (1 août 2006) : 1063–74. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2006.131.
Texte intégralJo, Seri, Hwa Young Kim, Dong Hae Shin et Mi-Sun Kim. « Dimerization Tendency of 3CLpros of Human Coronaviruses Based on the X-ray Crystal Structure of the Catalytic Domain of SARS-CoV-2 3CLpro ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 9 (9 mai 2022) : 5268. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23095268.
Texte intégralGarland, Gavin D., Robert F. Harvey, Thomas E. Mulroney, Mie Monti, Stewart Fuller, Richard Haigh, Pehuén Pereyra Gerber, Michael R. Barer, Nicholas J. Matheson et Anne E. Willis. « Development of a colorimetric assay for the detection of SARS-CoV-2 3CLpro activity ». Biochemical Journal 479, no 8 (21 avril 2022) : 901–20. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20220105.
Texte intégralLi, Zhonghua, Hua Cao, Yufang Cheng, Xiaoqian Zhang, Wei Zeng, Yumei Sun, Shuhua Chen, Qigai He et Heyou Han. « Inhibition of Porcine Epidemic Diarrhea Virus Replication and Viral 3C-Like Protease by Quercetin ». International Journal of Molecular Sciences 21, no 21 (30 octobre 2020) : 8095. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21218095.
Texte intégralFitriana, Adita Silvia, et Sri Royani. « Molecular Docking Study of Chalcone Derivatives as Potential Inhibitors of SARS-CoV-2 Main Protease ». Indo. J. Chem. Res. 9, no 3 (29 janvier 2022) : 150–62. http://dx.doi.org/10.30598//ijcr.2022.9-fit.
Texte intégralHegyi, Annette, Agnes Friebe, Alexander E. Gorbalenya et John Ziebuhr. « Mutational analysis of the active centre of coronavirus 3C-like proteases ». Journal of General Virology 83, no 3 (1 mars 2002) : 581–93. http://dx.doi.org/10.1099/0022-1317-83-3-581.
Texte intégralSaquib, Quaiser, Ahmed H. Bakheit, Sarfaraz Ahmed, Sabiha M. Ansari, Abdullah M. Al-Salem et Abdulaziz A. Al-Khedhairy. « Identification of Phytochemicals from Arabian Peninsula Medicinal Plants as Strong Binders to SARS-CoV-2 Proteases (3CLPro and PLPro) by Molecular Docking and Dynamic Simulation Studies ». Molecules 29, no 5 (25 février 2024) : 998. http://dx.doi.org/10.3390/molecules29050998.
Texte intégralKomissarov, Alexey, Maria Karaseva, Marina Roschina, Sergey Kostrov et Ilya Demidyuk. « The SARS-CoV-2 main protease doesn’t induce cell death in human cells in vitro ». PLOS ONE 17, no 5 (24 mai 2022) : e0266015. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0266015.
Texte intégralZhang, Shilei, Jingfeng Wang et Genhong Cheng. « Protease cleavage of RNF20 facilitates coronavirus replication via stabilization of SREBP1 ». Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no 37 (27 août 2021) : e2107108118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2107108118.
Texte intégralDuarte Filho, Luiz Antonio Miranda de Souza, Cintia Emi Yanaguibashi Leal, Pierre-Edouard Bodet, Edilson Beserra de Alencar Filho, Jackson Roberto Guedes da Silva Almeida, Manon Porta Zapata, Oussama Achour et al. « The Identification of Peptide Inhibitors of the Coronavirus 3CL Protease from a Fucus ceranoides L. Hydroalcoholic Extract Using a Ligand-Fishing Strategy ». Marine Drugs 22, no 6 (27 mai 2024) : 244. http://dx.doi.org/10.3390/md22060244.
Texte intégralRajeswari, Kalepu, W. Jun Chen, A. Aashika, T. Xian Ying, C. Choon Hoong, S. Kuha et Diya Rajasekhar Chinta. « Binding Interaction Analysis of Phytoconstituents of Commiphora mukul with 3CLPro and PlPro Enzymes of SARS-CoV-2 Virus ». ECS Transactions 107, no 1 (24 avril 2022) : 7509–30. http://dx.doi.org/10.1149/10701.7509ecst.
Texte intégralWang, Yaxin, Binghong Xu, Sen Ma, Hao Wang, Luqing Shang, Cheng Zhu et Sheng Ye. « Discovery of SARS-CoV-2 3CLPro Peptidomimetic Inhibitors through the Catalytic Dyad Histidine-Specific Protein–Ligand Interactions ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 4 (21 février 2022) : 2392. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23042392.
Texte intégralOlubiyi, Olujide O., Maryam Olagunju, Monika Keutmann, Jennifer Loschwitz et Birgit Strodel. « High Throughput Virtual Screening to Discover Inhibitors of the Main Protease of the Coronavirus SARS-CoV-2 ». Molecules 25, no 14 (13 juillet 2020) : 3193. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25143193.
Texte intégralYang, Cheng-Wei, Yung-Ning Yang, Po-Huang Liang, Chi-Min Chen, Wei-Liang Chen, Hwan-You Chang, Yu-Sheng Chao et Shiow-Ju Lee. « Novel Small-Molecule Inhibitors of Transmissible Gastroenteritis Virus ». Antimicrobial Agents and Chemotherapy 51, no 11 (20 août 2007) : 3924–31. http://dx.doi.org/10.1128/aac.00408-07.
Texte intégralSobhy, Remah, Asad Nawaz, Mohammad Fikry, Rokayya Sami, Eman Algarni, Nada Benajiba, Sameer H. Qari, Alaa T. Qumsani et Ibrahim Khalifa. « In-Silico Evaluation of 10 Structurally Different Glucosinolates on the Key Enzyme of SARS-CoV-2 ». Science of Advanced Materials 14, no 1 (1 janvier 2022) : 162–74. http://dx.doi.org/10.1166/sam.2022.4190.
Texte intégralDu, Weian, Liang Zhao, Rong Wu, Boning Huang, Si Liu, Yufeng Liu, Huaiqiu Huang et Ge Shi. « Predicting drug–Protein interaction with deep learning framework for molecular graphs and sequences : Potential candidates against SAR-CoV-2 ». PLOS ONE 19, no 5 (10 mai 2024) : e0299696. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0299696.
Texte intégralHaniyya, M. Ulfah, A. Riswoko, L. Mulyawati, T. Ernawati et I. Helianti. « Production of recombinant SARS-CoV-2 3CL-protease : The key for the development of protease inhibitors screening kit in search of potential herb cure for COVID-19 ». IOP Conference Series : Earth and Environmental Science 976, no 1 (1 février 2022) : 012051. http://dx.doi.org/10.1088/1755-1315/976/1/012051.
Texte intégralZiebuhr, John, et Stuart G. Siddell. « Processing of the Human Coronavirus 229E Replicase Polyproteins by the Virus-Encoded 3C-Like Proteinase : Identification of Proteolytic Products and Cleavage Sites Common to pp1a and pp1ab ». Journal of Virology 73, no 1 (1 janvier 1999) : 177–85. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.73.1.177-185.1999.
Texte intégralCheng, Jin, Yixuan Hao, Qin Shi, Guanyu Hou, Yanan Wang, Yong Wang, Wen Xiao et al. « Discovery of Novel Chinese Medicine Compounds Targeting 3CL Protease by Virtual Screening and Molecular Dynamics Simulation ». Molecules 28, no 3 (17 janvier 2023) : 937. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28030937.
Texte intégralRazali, Rafida, Vijay Kumar Subbiah et Cahyo Budiman. « Technical Data of Heterologous Expression and Purification of SARS-CoV-2 Proteases Using Escherichia coli System ». Data 6, no 9 (16 septembre 2021) : 99. http://dx.doi.org/10.3390/data6090099.
Texte intégralRizzuti, Bruno, Laura Ceballos-Laita, David Ortega-Alarcon, Ana Jimenez-Alesanco, Sonia Vega, Fedora Grande, Filomena Conforti, Olga Abian et Adrian Velazquez-Campoy. « Sub-Micromolar Inhibition of SARS-CoV-2 3CLpro by Natural Compounds ». Pharmaceuticals 14, no 9 (1 septembre 2021) : 892. http://dx.doi.org/10.3390/ph14090892.
Texte intégralMorita, Takeshi, Kei Miyakawa, Sundararaj Stanleyraj Jeremiah, Yutaro Yamaoka, Mitsuru Sada, Tomoko Kuniyoshi, Jinwei Yang, Hirokazu Kimura et Akihide Ryo. « All-Trans Retinoic Acid Exhibits Antiviral Effect against SARS-CoV-2 by Inhibiting 3CLpro Activity ». Viruses 13, no 8 (23 août 2021) : 1669. http://dx.doi.org/10.3390/v13081669.
Texte intégralAHMED, N. ZAHEER, DICKY JOHN DAVIS, NOMAN ANWAR, ASIM ALI KHAN, RAM PRATAP MEENA, ZEBA AFNAAN et MEERA DEVI. « In-Silico Evaluation of Tiryaq-E-Wabai, an Unani Formulation for its Potency against SARS-CoV-2 Spike Glycoprotein and Main Protease ». Journal of Drug Delivery and Therapeutics 11, no 4-S (15 août 2021) : 86–100. http://dx.doi.org/10.22270/jddt.v11i4-s.4993.
Texte intégralRizma, Baiq Ressa Puspita, Yek Zen Mubarok, Dian Fathita Dwi Lestari et Agus Dwi Ananto. « Molecular Study of Antiviral Compound of Indonesian Herbal Medicine as 3CLpro and PLpro Inhibitor in SARS-COV-2 ». Acta Chimica Asiana 4, no 2 (29 octobre 2021) : 127–34. http://dx.doi.org/10.29303/aca.v4i2.74.
Texte intégralHerlah, Barbara, Andrej Hoivik, Luka Jamšek, Katja Valjavec, Norio Yamamoto, Tyuji Hoshino, Krištof Kranjc et Andrej Perdih. « Design, Synthesis and Evaluation of Fused Bicyclo[2.2.2]octene as a Potential Core Scaffold for the Non-Covalent Inhibitors of SARS-CoV-2 3CLpro Main Protease ». Pharmaceuticals 15, no 5 (27 avril 2022) : 539. http://dx.doi.org/10.3390/ph15050539.
Texte intégralFagnani, Lorenza, Lisaurora Nazzicone, Pierangelo Bellio, Nicola Franceschini, Donatella Tondi, Andrea Verri, Sabrina Petricca et al. « Protocetraric and Salazinic Acids as Potential Inhibitors of SARS-CoV-2 3CL Protease : Biochemical, Cytotoxic, and Computational Characterization of Depsidones as Slow-Binding Inactivators ». Pharmaceuticals 15, no 6 (4 juin 2022) : 714. http://dx.doi.org/10.3390/ph15060714.
Texte intégralMohammad, Firdous Sayeed, Mohsina F. Patwekar et Faheem I. Patwekar. « Are Plant-derived Flavonoids the Emerging Anti-coronavirus Agents ? » INNOSC Theranostics and Pharmacological Sciences 4, no 2 (29 avril 2022) : 11–16. http://dx.doi.org/10.36922/itps.v4i2.42.
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