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Ehlinger, Aaron, et Kylie J. Walters. « Structural Insights into Proteasome Activation by the 19S Regulatory Particle ». Biochemistry 52, no 21 (14 mai 2013) : 3618–28. http://dx.doi.org/10.1021/bi400417a.
Texte intégralLim, Hyun-Suk, Chase T. Archer et Thomas Kodadek. « Identification of a Peptoid Inhibitor of the Proteasome 19S Regulatory Particle ». Journal of the American Chemical Society 129, no 25 (juin 2007) : 7750–51. http://dx.doi.org/10.1021/ja072027p.
Texte intégralRosenzweig, Rina, Pawel A. Osmulski, Maria Gaczynska et Michael H. Glickman. « The central unit within the 19S regulatory particle of the proteasome ». Nature Structural & ; Molecular Biology 15, no 6 (30 mai 2008) : 573–80. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb.1427.
Texte intégralGreer, Susanna, Nagini Maganti, Meghna Thakkar et Agnieszka Truax. « 19S ATPase subunits of the 26S proteasome play critical roles in transcription elongation. (167.7) ». Journal of Immunology 188, no 1_Supplement (1 mai 2012) : 167.7. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.188.supp.167.7.
Texte intégralMendes, Marta L., et Gunnar Dittmar. « Analysis of the Dynamic Proteasome Structure by Cross-Linking Mass Spectrometry ». Biomolecules 11, no 4 (27 mars 2021) : 505. http://dx.doi.org/10.3390/biom11040505.
Texte intégralShibahara, Tadashi, Hiroshi Kawasaki et Hisashi Hirano. « Identification of the 19S regulatory particle subunits from the rice 26S proteasome ». European Journal of Biochemistry 269, no 5 (1 mars 2002) : 1474–83. http://dx.doi.org/10.1046/j.1432-1033.2002.02792.x.
Texte intégralStanhill, Ariel, Cole M. Haynes, Yuhong Zhang, Guangwei Min, Matthew C. Steele, Juliya Kalinina, Enid Martinez, Cecile M. Pickart, Xiang-Peng Kong et David Ron. « An Arsenite-Inducible 19S Regulatory Particle-Associated Protein Adapts Proteasomes to Proteotoxicity ». Molecular Cell 23, no 6 (septembre 2006) : 875–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2006.07.023.
Texte intégralIsono, Erika, Kiyoshi Nishihara, Yasushi Saeki, Hideki Yashiroda, Naoko Kamata, Liying Ge, Takashi Ueda et al. « The Assembly Pathway of the 19S Regulatory Particle of the Yeast 26S Proteasome ». Molecular Biology of the Cell 18, no 2 (février 2007) : 569–80. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-07-0635.
Texte intégralOliveri, Franziska, Steffen Johannes Keller, Heike Goebel, Gerardo Omar Alvarez Salinas et Michael Basler. « The ubiquitin-like modifier FAT10 is degraded by the 20S proteasome in vitro but not in cellulo ». Life Science Alliance 6, no 6 (3 avril 2023) : e202201760. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201760.
Texte intégralBrockmann, Florian, Nicola Catone, Christine Wünsch, Fabian Offensperger, Martin Scheffner, Gunter Schmidtke et Annette Aichem. « FAT10 and NUB1L cooperate to activate the 26S proteasome ». Life Science Alliance 6, no 8 (15 mai 2023) : e202201463. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201463.
Texte intégralKimura, Yayoi, Yasushi Saeki, Hideyoshi Yokosawa, Bogdan Polevoda, Fred Sherman et Hisashi Hirano. « N-Terminal modifications of the 19S regulatory particle subunits of the yeast proteasome ». Archives of Biochemistry and Biophysics 409, no 2 (janvier 2003) : 341–48. http://dx.doi.org/10.1016/s0003-9861(02)00639-2.
Texte intégralSaeki, Yasushi, Akio Toh-e, Tai Kudo, Hitomi Kawamura et Keiji Tanaka. « Multiple Proteasome-Interacting Proteins Assist the Assembly of the Yeast 19S Regulatory Particle ». Cell 137, no 5 (mai 2009) : 900–913. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2009.05.005.
Texte intégralZhang, Xiaonan, Stig Linder et Martina Bazzaro. « Drug Development Targeting the Ubiquitin–Proteasome System (UPS) for the Treatment of Human Cancers ». Cancers 12, no 4 (7 avril 2020) : 902. http://dx.doi.org/10.3390/cancers12040902.
Texte intégralBailly, Eric, et Steven I. Reed. « Functional Characterization of Rpn3 Uncovers a Distinct 19S Proteasomal Subunit Requirement for Ubiquitin-Dependent Proteolysis of Cell Cycle Regulatory Proteins in Budding Yeast ». Molecular and Cellular Biology 19, no 10 (1 octobre 1999) : 6872–90. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.19.10.6872.
Texte intégralPeng, Zhaohua, Jeffrey M. Staub, Giovanna Serino, Shing F. Kwok, Jasmina Kurepa, Barry D. Bruce, Richard D. Vierstra, Ning Wei et Xing-Wang Deng. « The Cellular Level of PR500, a Protein Complex Related to the 19S Regulatory Particle of the Proteasome, Is Regulated in Response to Stresses in Plants ». Molecular Biology of the Cell 12, no 2 (février 2001) : 383–92. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.12.2.383.
Texte intégralRosenzweig, Rina, et Michael H. Glickman. « Chaperone-driven proteasome assembly ». Biochemical Society Transactions 36, no 5 (19 septembre 2008) : 807–12. http://dx.doi.org/10.1042/bst0360807.
Texte intégralBuneeva, O. A., A. T. Kopylov et A. E. Medvedev. « The key role of the regulatory 19S subunit in changes in the brain proteasome subproteome induced by the neuroprotector isatin ». Biomeditsinskaya Khimiya 68, no 4 (2022) : 250–62. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20226804250.
Texte intégralLe Tallec, Benoît, Marie-Bénédicte Barrault, Raphaël Guérois, Thibault Carré et Anne Peyroche. « Hsm3/S5b Participates in the Assembly Pathway of the 19S Regulatory Particle of the Proteasome ». Molecular Cell 33, no 3 (février 2009) : 389–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2009.01.010.
Texte intégralWinkler, L. L., J. Hwang et R. F. Kalejta. « Ubiquitin-Independent Proteasomal Degradation of Tumor Suppressors by Human Cytomegalovirus pp71 Requires the 19S Regulatory Particle ». Journal of Virology 87, no 8 (13 février 2013) : 4665–71. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.03301-12.
Texte intégralSteinberger, Shirel, Julia Adler et Yosef Shaul. « Method of Monitoring 26S Proteasome in Cells Revealed the Crucial Role of PSMA3 C-Terminus in 26S Integrity ». Biomolecules 13, no 6 (15 juin 2023) : 992. http://dx.doi.org/10.3390/biom13060992.
Texte intégralMarquez-Lona, Esther Magdalena, Ana Lilia Torres-Machorro, Frankie R. Gonzales, Lorraine Pillus et Gentry N. Patrick. « Phosphorylation of the 19S regulatory particle ATPase subunit, Rpt6, modifies susceptibility to proteotoxic stress and protein aggregation ». PLOS ONE 12, no 6 (29 juin 2017) : e0179893. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0179893.
Texte intégralFerdous, Anwarul, Fernando Gonzalez, Liping Sun, Thomas Kodadek et Stephen Albert Johnston. « The 19S Regulatory Particle of the Proteasome Is Required for Efficient Transcription Elongation by RNA Polymerase II ». Molecular Cell 7, no 5 (mai 2001) : 981–91. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(01)00250-7.
Texte intégralTruax, Agnieszka Dorota, et Susanna F. Greer. « The role of the 19S ATPase S6a in the transcriptional regulation of major histocompatibility class II (MHC II) genes (35.26) ». Journal of Immunology 178, no 1_Supplement (1 avril 2007) : S6. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.178.supp.35.26.
Texte intégralBoehringer, Jonas, Christiane Riedinger, Konstantinos Paraskevopoulos, Eachan O. D. Johnson, Edward D. Lowe, Christina Khoudian, Dominique Smith, Martin E. M. Noble, Colin Gordon et Jane A. Endicott. « Structural and functional characterization of Rpn12 identifies residues required for Rpn10 proteasome incorporation ». Biochemical Journal 448, no 1 (18 octobre 2012) : 55–65. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120542.
Texte intégralKao, Athit, Arlo Randall, Yingying Yang, Vishal R. Patel, Wynne Kandur, Shenheng Guan, Scott D. Rychnovsky, Pierre Baldi et Lan Huang. « Mapping the Structural Topology of the Yeast 19S Proteasomal Regulatory Particle Using Chemical Cross-linking and Probabilistic Modeling ». Molecular & ; Cellular Proteomics 11, no 12 (30 avril 2012) : 1566–77. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.m112.018374.
Texte intégralOtsubo, Ryota, Hitomi Mimuro, Hiroshi Ashida, Jun Hamazaki, Shigeo Murata et Chihiro Sasakawa. « Shigellaeffector IpaH4.5 targets 19S regulatory particle subunit RPN13 in the 26S proteasome to dampen cytotoxic T lymphocyte activation ». Cellular Microbiology 21, no 3 (5 décembre 2018) : e12974. http://dx.doi.org/10.1111/cmi.12974.
Texte intégralDivald, Andras, Shaye Kivity, Ping Wang, Edith Hochhauser, Beth Roberts, Saul Teichberg, Aldrin V. Gomes et Saul R. Powell. « Myocardial Ischemic Preconditioning Preserves Postischemic Function of the 26S Proteasome Through Diminished Oxidative Damage to 19S Regulatory Particle Subunits ». Circulation Research 106, no 12 (25 juin 2010) : 1829–38. http://dx.doi.org/10.1161/circresaha.110.219485.
Texte intégralBai, Minghui, Xian Zhao, Kazutaka Sahara, Yuki Ohte, Yuko Hirano, Takeumi Kaneko, Hideki Yashiroda et Shigeo Murata. « In-depth Analysis of the Lid Subunits Assembly Mechanism in Mammals ». Biomolecules 9, no 6 (31 mai 2019) : 213. http://dx.doi.org/10.3390/biom9060213.
Texte intégralMatias, Ana C., Paula C. Ramos et R. Jürgen Dohmen. « Chaperone-assisted assembly of the proteasome core particle ». Biochemical Society Transactions 38, no 1 (19 janvier 2010) : 29–33. http://dx.doi.org/10.1042/bst0380029.
Texte intégralTonoki, Ayako, Erina Kuranaga, Takeyasu Tomioka, Jun Hamazaki, Shigeo Murata, Keiji Tanaka et Masayuki Miura. « Genetic Evidence Linking Age-Dependent Attenuation of the 26S Proteasome with the Aging Process ». Molecular and Cellular Biology 29, no 4 (15 décembre 2008) : 1095–106. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01227-08.
Texte intégralSun, Shuangwu, Sisi Liu, Zhengmao Zhang, Wang Zeng, Chuang Sun, Tao Tao, Xia Lin et Xin-Hua Feng. « Phosphatase UBLCP1 controls proteasome assembly ». Open Biology 7, no 5 (mai 2017) : 170042. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.170042.
Texte intégralYue, Xin, Yinglin Zuo, Hongpeng Ke, Jiaming Luo, Lanlan Lou, Wenjing Qin, Youqiao Wang et al. « Identification of 4-arylidene curcumin analogues as novel proteasome inhibitors for potential anticancer agents targeting 19S regulatory particle associated deubiquitinase ». Biochemical Pharmacology 137 (août 2017) : 29–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.bcp.2017.04.032.
Texte intégralTakahashi, M., H. Iwasaki, H. Inoue et K. Takahashi. « Reverse Genetic Analysis of the Caenorhabditis elegans 26S Proteasome Subunits by RNA Interference ». Biological Chemistry 383, no 7-8 (27 août 2002) : 1263–66. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2002.140.
Texte intégralBustamante, Hianara A., Karina Cereceda, Alexis E. González, Guillermo E. Valenzuela, Yorka Cheuquemilla, Sergio Hernández, Eloisa Arias-Muñoz et al. « The Proteasomal Deubiquitinating Enzyme PSMD14 Regulates Macroautophagy by Controlling Golgi-to-ER Retrograde Transport ». Cells 9, no 3 (23 mars 2020) : 777. http://dx.doi.org/10.3390/cells9030777.
Texte intégralLiu, Xiaoyan, Weidi Xiao, Yanan Zhang, Sandra E. Wiley, Tao Zuo, Yingying Zheng, Natalie Chen et al. « Reversible phosphorylation of Rpn1 regulates 26S proteasome assembly and function ». Proceedings of the National Academy of Sciences 117, no 1 (16 décembre 2019) : 328–36. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1912531117.
Texte intégralLim, Hyun-Suk, Di Cai, Chase T. Archer et Thomas Kodadek. « Periodate-Triggered Cross-Linking Reveals Sug2/Rpt4 as the Molecular Target of a Peptoid Inhibitor of the 19S Proteasome Regulatory Particle ». Journal of the American Chemical Society 129, no 43 (octobre 2007) : 12936–37. http://dx.doi.org/10.1021/ja075469+.
Texte intégralShibahara, Tadashi, Hiroshi Kawasaki et Hisashi Hirano. « Mass spectrometric analysis of expression of ATPase subunits encoded by duplicated genes in the 19S regulatory particle of rice 26S proteasome ». Archives of Biochemistry and Biophysics 421, no 1 (janvier 2004) : 34–41. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2003.10.013.
Texte intégralGu, Yanyan, Benjamin G. Barwick, Mala Shanmugam, Craig C. Hofmeister, Jonathan L. Kaufman, Ajay K. Nooka, Vikas A. Gupta, Madhav V. Dhodapkar, Lawrence H. Boise et Sagar Lonial. « The Role of Proteasome Activator PA28α in Multiple Myeloma ». Blood 134, Supplement_1 (13 novembre 2019) : 5499. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-128216.
Texte intégralDiao, Wentao, Xue Yang et Hao Zhou. « Purification, crystallization and preliminary X-ray data collection of the N-terminal domain of the 26S proteasome regulatory subunit p27 and its complex with the ATPase domain of Rpt5 fromMus musculus ». Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 70, no 5 (15 avril 2014) : 611–15. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x14006815.
Texte intégralSong, Yan, Arghya Ray, Deepika Sharma DAS, Dharminder Chauhan et Kenneth C. Anderson. « Targeting 19S-Proteasome Deubiquitinase Rpn11/POH1/PSMD14 in Multiple Myeloma ». Blood 126, no 23 (3 décembre 2015) : 1811. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v126.23.1811.1811.
Texte intégralKuo, Chueh-Ling, et Alfred Lewis Goldberg. « Ubiquitinated proteins promote the association of proteasomes with the deubiquitinating enzyme Usp14 and the ubiquitin ligase Ube3c ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 17 (10 avril 2017) : E3404—E3413. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1701734114.
Texte intégralXia, Xue, Chun-Meng Tang, Gu-Zi Chen et Jia-Jia Han. « Proteasome Dysfunction Leads to Suppression of the Hypoxic Response Pathway in Arabidopsis ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 24 (18 décembre 2022) : 16148. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232416148.
Texte intégralSahu, Indrajit, et Michael H. Glickman. « Proteasome in action : substrate degradation by the 26S proteasome ». Biochemical Society Transactions 49, no 2 (17 mars 2021) : 629–44. http://dx.doi.org/10.1042/bst20200382.
Texte intégralMuller, D. « A molecular link A molecular link between Hairless and Pros26.4, a member of the AAA-ATPase subunits of the proteasome 19S regulatory particle in Drosophila ». Journal of Cell Science 119, no 2 (15 janvier 2006) : 250–58. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.02743.
Texte intégralCekała, Katarzyna, Karolina Trepczyk, Julia Witkowska, Elżbieta Jankowska et Ewa Wieczerzak. « Rpt5-Derived Analogs Stimulate Human Proteasome Activity in Cells and Degrade Proteins Forming Toxic Aggregates in Age-Related Diseases ». International Journal of Molecular Sciences 25, no 9 (25 avril 2024) : 4663. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25094663.
Texte intégralMcDonald, Heather B., Astrid Hoes Helfant, Erin M. Mahony, Shaun K. Khosla et Loretta Goetsch. « Mutational Analysis Reveals a Role for the C Terminus of the Proteasome Subunit Rpt4p in Spindle Pole Body Duplication inSaccharomyces cerevisiae ». Genetics 162, no 2 (1 octobre 2002) : 705–20. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/162.2.705.
Texte intégralLi, Shuyu, Robert A. Spooner, Stuart C. H. Allen, Christopher P. Guise, Graham Ladds, Tina Schnöder, Manfred J. Schmitt, J. Michael Lord et Lynne M. Roberts. « Folding-competent and Folding-defective Forms of Ricin A Chain Have Different Fates after Retrotranslocation from the Endoplasmic Reticulum ». Molecular Biology of the Cell 21, no 15 (août 2010) : 2543–54. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e09-08-0743.
Texte intégralMcPherson, Ann, et Tania Watts. « The role of TRAF1 in stabilizing TRAF2 from proteasome mediated degradation downstream of 4-1BB signaling (138.1) ». Journal of Immunology 184, no 1_Supplement (1 avril 2010) : 138.1. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.184.supp.138.1.
Texte intégralLokireddy, Sudarsanareddy, Nikolay Vadimovich Kukushkin et Alfred Lewis Goldberg. « cAMP-induced phosphorylation of 26S proteasomes on Rpn6/PSMD11 enhances their activity and the degradation of misfolded proteins ». Proceedings of the National Academy of Sciences 112, no 52 (15 décembre 2015) : E7176—E7185. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1522332112.
Texte intégralSong, Yan, Arghya Ray, Dharminder Chauhan et Kenneth Anderson. « Blockade of Ubiquitin Receptor PSMD4/Rpn10 Triggers Cytotoxicity and Overcomes Bortezomib-Resistance in Multiple Myeloma ». Blood 132, Supplement 1 (29 novembre 2018) : 3211. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2018-99-114767.
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