Articles de revues sur le sujet « Α-synuclein aggregation »
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Surguchov, Andrei, et Alexei Surguchev. « Synucleins : New Data on Misfolding, Aggregation and Role in Diseases ». Biomedicines 10, no 12 (13 décembre 2022) : 3241. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines10123241.
Texte intégralHam, Sangwoo, Seung Pil Yun, Hyojung Kim, Donghoon Kim, Bo Am Seo, Heejeong Kim, Jeong-Yong Shin et al. « Amyloid-like oligomerization of AIMP2 contributes to α-synuclein interaction and Lewy-like inclusion ». Science Translational Medicine 12, no 569 (11 novembre 2020) : eaax0091. http://dx.doi.org/10.1126/scitranslmed.aax0091.
Texte intégralGalvagnion, Céline, James W. P. Brown, Myriam M. Ouberai, Patrick Flagmeier, Michele Vendruscolo, Alexander K. Buell, Emma Sparr et Christopher M. Dobson. « Chemical properties of lipids strongly affect the kinetics of the membrane-induced aggregation of α-synuclein ». Proceedings of the National Academy of Sciences 113, no 26 (13 juin 2016) : 7065–70. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1601899113.
Texte intégralHashimoto, Makoto, Edward Rockenstein, Michael Mante, Margaret Mallory et Eliezer Masliah. « β-Synuclein Inhibits α-Synuclein Aggregation ». Neuron 32, no 2 (octobre 2001) : 213–23. http://dx.doi.org/10.1016/s0896-6273(01)00462-7.
Texte intégralANDREKOPOULOS, Christopher, Hao ZHANG, Joy JOSEPH, Shasi KALIVENDI et B. KALYANARAMAN. « Bicarbonate enhances alpha-synuclein oligomerization and nitration : intermediacy of carbonate radical anion and nitrogen dioxide radical ». Biochemical Journal 378, no 2 (1 mars 2004) : 435–47. http://dx.doi.org/10.1042/bj20031466.
Texte intégralRott, Ruth, Raymonde Szargel, Vered Shani, Haya Hamza, Mor Savyon, Fatimah Abd Elghani, Rina Bandopadhyay et Simone Engelender. « SUMOylation and ubiquitination reciprocally regulate α-synuclein degradation and pathological aggregation ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 50 (27 novembre 2017) : 13176–81. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1704351114.
Texte intégralEstaun-Panzano, Juan, Marie-Laure Arotcarena et Erwan Bezard. « Monitoring α-synuclein aggregation ». Neurobiology of Disease 176 (janvier 2023) : 105966. http://dx.doi.org/10.1016/j.nbd.2022.105966.
Texte intégralCaló, Laura, Eric Hidari, Michal Wegrzynowicz, Jeffrey W. Dalley, Bernard L. Schneider, Martyna Podgajna, Oleg Anichtchik, Emma Carlson, David Klenerman et Maria Grazia Spillantini. « CSPα reduces aggregates and rescues striatal dopamine release in α-synuclein transgenic mice ». Brain 144, no 6 (24 mars 2021) : 1661–69. http://dx.doi.org/10.1093/brain/awab076.
Texte intégralJENSEN, Poul H., Peter HØJRUP, Henrik HAGER, Morten S. NIELSEN, Linda JACOBSEN, Ole F. OLESEN, Jørgen GLIEMANN et Ross JAKES. « Binding of Aβ to α- and β-synucleins : identification of segments in α-synuclein/NAC precursor that bind Aβ and NAC ». Biochemical Journal 323, no 2 (15 avril 1997) : 539–46. http://dx.doi.org/10.1042/bj3230539.
Texte intégralKrumova, Petranka, Erik Meulmeester, Manuel Garrido, Marilyn Tirard, He-Hsuan Hsiao, Guillaume Bossis, Henning Urlaub et al. « Sumoylation inhibits α-synuclein aggregation and toxicity ». Journal of Cell Biology 194, no 1 (11 juillet 2011) : 49–60. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201010117.
Texte intégralTaguchi, Yumiko V., Erica L. Gorenberg, Maria Nagy, Drake Thrasher, Wayne A. Fenton, Laura Volpicelli-Daley, Arthur L. Horwich et Sreeganga S. Chandra. « Hsp110 mitigates α-synuclein pathology in vivo ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 48 (4 novembre 2019) : 24310–16. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1903268116.
Texte intégralChia, Sean, Patrick Flagmeier, Johnny Habchi, Veronica Lattanzi, Sara Linse, Christopher M. Dobson, Tuomas P. J. Knowles et Michele Vendruscolo. « Monomeric and fibrillar α-synuclein exert opposite effects on the catalytic cycle that promotes the proliferation of Aβ42 aggregates ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 30 (11 juillet 2017) : 8005–10. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1700239114.
Texte intégralLoureiro, Joana Angélica, Stéphanie Andrade, Lies Goderis, Ruben Gomez-Gutierrez, Claudio Soto, Rodrigo Morales et Maria Carmo Pereira. « (De)stabilization of Alpha-Synuclein Fibrillary Aggregation by Charged and Uncharged Surfactants ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 22 (19 novembre 2021) : 12509. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212509.
Texte intégralShan, Frank Y., Kar-Ming Fung, Tarek Zieneldien, Janice Kim, Chuanhai Cao et Jason H. Huang. « Examining the Toxicity of α-Synuclein in Neurodegenerative Disorders ». Life 11, no 11 (22 octobre 2021) : 1126. http://dx.doi.org/10.3390/life11111126.
Texte intégralVajhøj, Charlotte, Benjamin Schmid, Ania Alik, Ronald Melki, Karina Fog, Bjørn Holst et Tina Charlotte Stummann. « Establishment of a human induced pluripotent stem cell neuronal model for identification of modulators of A53T α-synuclein levels and aggregation ». PLOS ONE 16, no 12 (21 décembre 2021) : e0261536. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0261536.
Texte intégralKoopman, Herjan, Simon Jackson, Oleg Anichtchik et Camille Carroll. « LPS INDUCES AGGREGATION OF α-SYNUCLEIN IN MONOCYTES ». Journal of Neurology, Neurosurgery & ; Psychiatry 86, no 11 (14 octobre 2015) : e4.188-e4. http://dx.doi.org/10.1136/jnnp-2015-312379.93.
Texte intégralIkeda, Aya, Kenya Nishioka, Hongrui Meng, Masashi Takanashi, Iwao Hasegawa, Tsuyoshi Inoshita, Kahori Shiba-Fukushima et al. « Mutations in CHCHD2 cause α-synuclein aggregation ». Human Molecular Genetics 28, no 23 (10 octobre 2019) : 3895–911. http://dx.doi.org/10.1093/hmg/ddz241.
Texte intégralGuo, Min, Jian Wang, Yanxin Zhao, Yiwei Feng, Sida Han, Qiang Dong, Mei Cui et Kim Tieu. « Microglial exosomes facilitate α-synuclein transmission in Parkinson’s disease ». Brain 143, no 5 (1 mai 2020) : 1476–97. http://dx.doi.org/10.1093/brain/awaa090.
Texte intégralGaspar, Ricardo, Georg Meisl, Alexander K. Buell, Laurence Young, Clemens F. Kaminski, Tuomas P. J. Knowles, Emma Sparr et Sara Linse. « Acceleration of α-synuclein aggregation ». Amyloid 24, sup1 (16 mars 2017) : 20–21. http://dx.doi.org/10.1080/13506129.2017.1292904.
Texte intégralGiehm, Lise, Nikolai Lorenzen et Daniel E. Otzen. « Assays for α-synuclein aggregation ». Methods 53, no 3 (mars 2011) : 295–305. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2010.12.008.
Texte intégralChen, Merry, Julie Vincent, Alexis Ezeanii, Saurabh Wakade, Shobha Yerigenahally et Danielle E. Mor. « Heparan sulfate proteoglycans mediate prion-like α-synuclein toxicity in Parkinson’s in vivo models ». Life Science Alliance 5, no 11 (5 juillet 2022) : e202201366. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201366.
Texte intégralde Boni, Laura, Aurelia Hays Watson, Ludovica Zaccagnini, Amber Wallis, Kristina Zhelcheska, Nora Kim, John Sanderson et al. « Brain region-specific susceptibility of Lewy body pathology in synucleinopathies is governed by α-synuclein conformations ». Acta Neuropathologica 143, no 4 (9 février 2022) : 453–69. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-022-02406-7.
Texte intégralMurvai, Nikoletta, Gabriella Gellen, András Micsonai, Gitta Schlosser et József Kardos. « Cross-Linked α-Synuclein as Inhibitor of Amyloid Formation ». International Journal of Molecular Sciences 24, no 17 (29 août 2023) : 13403. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241713403.
Texte intégralWen, Tianzhi, Jian Chen, Wenqian Zhang et Jiyan Pang. « Design, Synthesis and Biological Evaluation of α-Synuclein Proteolysis-Targeting Chimeras ». Molecules 28, no 11 (31 mai 2023) : 4458. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28114458.
Texte intégralLevine, Paul M., Ana Galesic, Aaron T. Balana, Anne-Laure Mahul-Mellier, Mariana X. Navarro, Cesar A. De Leon, Hilal A. Lashuel et Matthew R. Pratt. « α-Synuclein O-GlcNAcylation alters aggregation and toxicity, revealing certain residues as potential inhibitors of Parkinson’s disease ». Proceedings of the National Academy of Sciences 116, no 5 (16 janvier 2019) : 1511–19. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1808845116.
Texte intégralWon, Seok Joon, Rebecca Fong, Nicholas Butler, Jennifer Sanchez, Yiguan Zhang, Candance Wong, Olive Tambou Nzoutchoum, Annie Huynh, June Pan et Raymond A. Swanson. « Neuronal Oxidative Stress Promotes α-Synuclein Aggregation In Vivo ». Antioxidants 11, no 12 (15 décembre 2022) : 2466. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11122466.
Texte intégralPujols, Jordi, Samuel Peña-Díaz, Diana F. Lázaro, Francesca Peccati, Francisca Pinheiro, Danilo González, Anita Carija et al. « Small molecule inhibits α-synuclein aggregation, disrupts amyloid fibrils, and prevents degeneration of dopaminergic neurons ». Proceedings of the National Academy of Sciences 115, no 41 (24 septembre 2018) : 10481–86. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1804198115.
Texte intégralMorgan, Sophie A., Isabelle Lavenir, Juan Fan, Masami Masuda-Suzukake, Daniela Passarella, Michael A. DeTure, Dennis W. Dickson, Bernardino Ghetti et Michel Goedert. « α-Synuclein filaments from transgenic mouse and human synucleinopathy-containing brains are major seed-competent species ». Journal of Biological Chemistry 295, no 19 (24 mars 2020) : 6652–64. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.012179.
Texte intégralHartlage-Rübsamen, Maike, Alexandra Bluhm, Sandra Moceri, Lisa Machner, Janett Köppen, Mathias Schenk, Isabel Hilbrich et al. « A glutaminyl cyclase-catalyzed α-synuclein modification identified in human synucleinopathies ». Acta Neuropathologica 142, no 3 (26 juillet 2021) : 399–421. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-021-02349-5.
Texte intégralPerni, Michele, Céline Galvagnion, Alexander Maltsev, Georg Meisl, Martin B. D. Müller, Pavan K. Challa, Julius B. Kirkegaard et al. « A natural product inhibits the initiation of α-synuclein aggregation and suppresses its toxicity ». Proceedings of the National Academy of Sciences 114, no 6 (17 janvier 2017) : E1009—E1017. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610586114.
Texte intégralEl-Agnaf, Omar M. A., et G. Brent Irvine. « Aggregation and properties of α‒synuclein and related proteins ». Spectroscopy 15, no 3,4 (2001) : 141–50. http://dx.doi.org/10.1155/2001/939274.
Texte intégralPalazzi, Luana, Benedetta Fongaro, Manuela Leri, Laura Acquasaliente, Massimo Stefani, Monica Bucciantini et Patrizia Polverino de Laureto. « Structural Features and Toxicity of α-Synuclein Oligomers Grown in the Presence of DOPAC ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (2 juin 2021) : 6008. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22116008.
Texte intégralHlushchuk, Irena, Justyna Barut, Mikko Airavaara, Kelvin Luk, Andrii Domanskyi et Piotr Chmielarz. « Cell Culture Media, Unlike the Presence of Insulin, Affect α-Synuclein Aggregation in Dopaminergic Neurons ». Biomolecules 12, no 4 (9 avril 2022) : 563. http://dx.doi.org/10.3390/biom12040563.
Texte intégralToleikis, Zigmantas, Mantas Ziaunys, Lina Baranauskiene, Vytautas Petrauskas, Kristaps Jaudzems et Vytautas Smirnovas. « S100A9 Alters the Pathway of Alpha-Synuclein Amyloid Aggregation ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 15 (26 juillet 2021) : 7972. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22157972.
Texte intégralBluhm, Alexandra, Sarah Schrempel, Stephan von von Hörsten, Anja Schulze et Steffen Roßner. « Proteolytic α-Synuclein Cleavage in Health and Disease ». International Journal of Molecular Sciences 22, no 11 (21 mai 2021) : 5450. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115450.
Texte intégralAntonschmidt, Leif, Rıza Dervişoğlu, Vrinda Sant, Kumar Tekwani Movellan, Ingo Mey, Dietmar Riedel, Claudia Steinem, Stefan Becker, Loren B. Andreas et Christian Griesinger. « Insights into the molecular mechanism of amyloid filament formation : Segmental folding of α-synuclein on lipid membranes ». Science Advances 7, no 20 (mai 2021) : eabg2174. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abg2174.
Texte intégralMa, Qiu-Lan, Piu Chan, Mitsunobu Yoshii et Kenji Uéda. « α-Synuclein aggregation and neurodegenerative diseases ». Journal of Alzheimer's Disease 5, no 2 (22 avril 2003) : 139–48. http://dx.doi.org/10.3233/jad-2003-5208.
Texte intégralCrunkhorn, Sarah. « Rescuing α-synuclein aggregation in PD ». Nature Reviews Drug Discovery 21, no 1 (2 décembre 2021) : 20. http://dx.doi.org/10.1038/d41573-021-00201-9.
Texte intégralLundvig, Ditte, Evo Lindersson et Poul Henning Jensen. « Pathogenic effects of α-synuclein aggregation ». Molecular Brain Research 134, no 1 (mars 2005) : 3–17. http://dx.doi.org/10.1016/j.molbrainres.2004.09.001.
Texte intégralGhosh, Dhiman, Surabhi Mehra, Shruti Sahay, Pradeep K. Singh et Samir K. Maji. « α-synuclein aggregation and its modulation ». International Journal of Biological Macromolecules 100 (juillet 2017) : 37–54. http://dx.doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2016.10.021.
Texte intégralAfitska, Kseniia, Anna Fucikova, Volodymyr V. Shvadchak et Dmytro A. Yushchenko. « α-Synuclein aggregation at low concentrations ». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1867, no 7-8 (juillet 2019) : 701–9. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2019.05.003.
Texte intégralPandey, Neeraj, Jeffrey Strider, William C. Nolan, Sherry X. Yan et James E. Galvin. « Curcumin inhibits aggregation of α-synuclein ». Acta Neuropathologica 115, no 4 (10 janvier 2008) : 479–89. http://dx.doi.org/10.1007/s00401-007-0332-4.
Texte intégralTakano, Mariko, Erika Tashiro, Akira Kitamura, Hiroshi Maita, Sanae M. M. Iguchi-Ariga, Masataka Kinjo et Hiroyoshi Ariga. « Prefoldin prevents aggregation of α-synuclein ». Brain Research 1542 (janvier 2014) : 186–94. http://dx.doi.org/10.1016/j.brainres.2013.10.034.
Texte intégralGao, Huiling, Hehong Sun, Nan Yan, Pu Zhao, He Xu, Wei Zheng, Xiaoyu Zhang, Tao Wang, Chuang Guo et Manli Zhong. « ATP13A2 Declines Zinc-Induced Accumulation of α-Synuclein in a Parkinson’s Disease Model ». International Journal of Molecular Sciences 23, no 14 (21 juillet 2022) : 8035. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23148035.
Texte intégralVentura, Salvador, et Francisca Pinheiro. « Inducing α-synuclein compaction : a new strategy for inhibiting α-synuclein aggregation ? » Neural Regeneration Research 14, no 11 (2019) : 1897. http://dx.doi.org/10.4103/1673-5374.259608.
Texte intégralScheibe, Christian, Christiaan Karreman, Stefan Schildknecht, Marcel Leist et Karin Hauser. « Synuclein Family Members Prevent Membrane Damage by Counteracting α-Synuclein Aggregation ». Biomolecules 11, no 8 (21 juillet 2021) : 1067. http://dx.doi.org/10.3390/biom11081067.
Texte intégralChen, Chiung Mei, Chih-Hsin Lin, Yih-Ru Wu, Chien-Yu Yen, Yu-Ting Huang, Jia-Lan Lin, Chung-Yin Lin et al. « Lactulose and Melibiose Inhibit α-Synuclein Aggregation and Up-Regulate Autophagy to Reduce Neuronal Vulnerability ». Cells 9, no 5 (16 mai 2020) : 1230. http://dx.doi.org/10.3390/cells9051230.
Texte intégralZhou, Wenbo, Chunmei Long, Anthony Fink et Vladimir Uversky. « Calbindin-D28K acts as a calcium-dependent chaperone suppressing α-synuclein fibrillation in vitro ». Open Life Sciences 5, no 1 (1 février 2010) : 11–20. http://dx.doi.org/10.2478/s11535-009-0071-8.
Texte intégralPaleologou, K. E., G. B. Irvine et O. M. A. El-Agnaf. « α-Synuclein aggregation in neurodegenerative diseases and its inhibition as a potential therapeutic strategy ». Biochemical Society Transactions 33, no 5 (26 octobre 2005) : 1106–10. http://dx.doi.org/10.1042/bst0331106.
Texte intégralKo, Eun Ae, Hyun Jin Min et Jeon-Soo Shin. « Interaction of High Mobility Group Box-1 (HMGB1) with α-synuclein and its aggregation (172.28) ». Journal of Immunology 188, no 1_Supplement (1 mai 2012) : 172.28. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.188.supp.172.28.
Texte intégral