Literatura académica sobre el tema "Z-disc proteins"
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Artículos de revistas sobre el tema "Z-disc proteins"
Knöll, Ralph, Byambajav Buyandelger y Max Lab. "The Sarcomeric Z-Disc and Z-Discopathies". Journal of Biomedicine and Biotechnology 2011 (2011): 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2011/569628.
Texto completoWadmore, Kirsty, Amar J. Azad y Katja Gehmlich. "The Role of Z-disc Proteins in Myopathy and Cardiomyopathy". International Journal of Molecular Sciences 22, n.º 6 (17 de marzo de 2021): 3058. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22063058.
Texto completoTakagi, Yasuharu, Dmitry Ushakov, Xuefei Ma, Kelsey Temprine, James R. Sellers, Hari Shroff y Michelle Peckham. "3D Palm Shows Distinct Distributions of Z-Disc Proteins with the Z-Discs in Cardiomyocytes". Biophysical Journal 104, n.º 2 (enero de 2013): 485a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.2676.
Texto completoBullard, Belinda, Gillian Sainsbury y Nigel Miller. "Digestion of proteins associated with the Z-disc by calpain". Journal of Muscle Research and Cell Motility 11, n.º 3 (junio de 1990): 271–79. http://dx.doi.org/10.1007/bf01843580.
Texto completoWaterman-Storer, C. M. "An immunoelectron microscopic examination of the intermediate filament protein, desmin, in exercise-damaged skeletal muscle". Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 49 (agosto de 1991): 14–15. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100084375.
Texto completoFaulkner, Gerolamo Lanfranchi, Gior, Georgine. "Telethonin and Other New Proteins of the Z-Disc of Skeletal Muscle". IUBMB Life (International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life) 51, n.º 5 (1 de mayo de 2001): 275–82. http://dx.doi.org/10.1080/152165401317190761.
Texto completoKatzemich, Anja, Kuo-An Liao y Frieder Schoeck. "Zasp PDZ Domain Proteins Cooperate in Z-Disc Formation and Myofibril Assembly". Biophysical Journal 104, n.º 2 (enero de 2013): 447a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.2481.
Texto completoKatzemich, Anja, Kuo An Liao, Stefan Czerniecki y Frieder Schöck. "Alp/Enigma Family Proteins Cooperate in Z-Disc Formation and Myofibril Assembly". PLoS Genetics 9, n.º 3 (7 de marzo de 2013): e1003342. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1003342.
Texto completoBennett, Pauline M., Alison M. Maggs, Anthony J. Baines y Jennifer C. Pinder. "The Transitional Junction: A New Functional Subcellular Domain at the Intercalated Disc". Molecular Biology of the Cell 17, n.º 4 (abril de 2006): 2091–100. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e05-12-1109.
Texto completoKawano, Fuminori, Ryo Fujita, Naoya Nakai, Masahiro Terada, Takashi Ohira y Yoshinobu Ohira. "HSP25 can modulate myofibrillar desmin cytoskeleton following the phosphorylation at Ser15 in rat soleus muscle". Journal of Applied Physiology 112, n.º 1 (1 de enero de 2012): 176–86. http://dx.doi.org/10.1152/japplphysiol.00783.2011.
Texto completoTesis sobre el tema "Z-disc proteins"
Gardin, Chiara. "Interaction between fatz and myotilin families and enigma family proteins at the sarcomeric Z-DISC". Doctoral thesis, Università degli studi di Padova, 2009. http://hdl.handle.net/11577/3426618.
Texto completoIl disco-Z del muscolo striato è una struttura molecolare altamente specializzata a livello della quale si instaurano numerose interazioni proteina-proteina. Il disco-Z delinea il confine dei singoli sarcomeri, fornendo un punto di ancoraggio per i filamenti sottili di actina; il loro scorrimento sui filamenti spessi di miosina produce la forza meccanica responsabile della contrazione. Uno dei ruoli chiave del disco-Z, dunque, è quello di trasmettere la tensione generata dalla struttura seriale dei sarcomeri lungo le miofibrille e, di conseguenza, lungo tutto il muscolo. Al di là di un evidente significato strutturale, negli ultimi anni sta diventando sempre più consistente l’ipotesi di un suo coinvolgimento anche nella percezione e nella trasmissione di segnali. L’importanza delle interazioni tra le proteine del disco-Z è indicata dal fatto che mutazioni in molte di queste proteine possono risultare in distrofie muscolari e/o cardiomiopatie sia in uomo sia in topo. Una più ampia conoscenza delle interazioni che si articolano a livello del disco-Z e, in generale, degli eventi che le regolano, aiuterebbe a chiarire la biologia del disco-Z e l’insorgenza di eventuali patologie associate. Il mio progetto di Dottorato è stato incentrato su due gruppi di proteine sarcomeriche e sulle loro interazioni: le proteine delle famiglie FATZ e miotilina da un lato, e alcune proteine appartenenti alla famiglia enigma dall’altro. Questo lavoro ha portato all’identificazione di un’interazione specifica tra i domini PDZ delle proteine della famiglia enigma e gli ultimi cinque residui aminoacidici presenti nelle proteine delle famiglie FATZ e miotilina. Il lavoro di questa tesi fa parte di un progetto più ampio che coinvolge i gruppi coordinati dalla Dr.ssa G. Faulkner dell’ICGEB, Trieste, e il Prof. O. Carpen dell’Università di Turku, Finlandia. Grazie alla loro collaborazione, è stato possibile notare che i cinque residui C-terminali delle proteine FATZ-1 (ETEEL), FATZ-2 (ESEDL), FATZ-3 (ESEEL), miotilina (ESEEL), palladina (ESEDL) e miopalladina (ESDEL) sono molto simili. Una ricerca effettuata in database di sequenze proteiche ha rivelato che questo motivo, E-[S/T]-[D/E]-[D/E]-L, è quasi esclusivamente ristretto nei Vertebrati alle proteine delle famiglie FATZ e miotilina; inoltre, esso sembra essere conservato da zebrafish ad uomo, suggerendo la sua importanza per le proteine che lo contengono. Il programma ELM (che predice siti funzionali in proteine eucariotiche) ha predetto che gli ultimi quattro amino acidi delle proteine FATZ, miotilina, palladina e miopalladina costituiscono un motivo di legame per le proteine con domini PDZ di classe III (X-[D/E]-X-[V/I/L]). Il mio primo obiettivo è stato quello di verificare se le proteine caratterizzate da questo nuovo motivo C-terminale potessero effettivamente legare domini PDZ. E’ noto dalla letteratura che tutti e tre i componenti della famiglia FATZ legano il PDZ di ZASP, e che l’interazione tra ZASP e miotilina è mediata dalla regione C-terminale di quest’ultima. Oltre a ZASP, altri due membri della famiglia enigma, ALP e CLP-36, sono stati inclusi nello studio. Le proteine della famiglia FATZ e miotilina sono state prodotte sia in versione full-length sia priva degli ultimi cinque amino acidi per essere utilizzate in saggi di interazione AlphaScreen (Amplified Luminescence Proximity Homogeneous Assay). Peptidi biotinilati, fosforilati e non, corrispondenti ai cinque amino acidi finali delle FATZ, miotilina, palladina e miopalladina sono stati inoltre impiegati nei saggi AlphaScreen, così come un peptide di controllo avente in ultima posizione un acido glutammico (E) invece che una leucina (L). I risultati riportati in questa tesi dimostrano che gli ultimi cinque amino acidi delle proteine delle famiglie FATZ e miotilina sono responsabili del legame ai domini PDZ di ZASP, ALP e CLP-36, e che la natura dell’ultimo residuo aminoacidico è cruciale per questa interazione. Inoltre, la fosforilazione del residuo di serina o treonina del ligando C-terminale può influenzare il legame dei peptidi nei confronti dei domini PDZ della famiglia enigma. La proteina ?-actinina-2 è stata introdotta nello studio, poiché la sua sequenza C-terminale (GESDL) è classificata come motivo di legame per i domini PDZ di classe I (X-[S/T]-X-[V/I/L]). Gli esperimenti AlphaScreen hanno confermato l’interazione di ?-actinina-2 (sia della forma full-length sia dei peptidi C-terminali, fosforilati e non) con i PDZ di ZASP e ALP, e hanno fatto emergere una nuova interazione con il PDZ di CLP-36. Molte di queste interazioni sono state verificate con un altro metodo di interazione proteina-proteina in vitro, il TranSignal PDZ Domain Array. Sulla base dei risultati di PDZ array è stato possibile identificare un altro membro della famiglia di proteine enigma, RIL, in grado di legare il motivo E-[S/T]-[D/E]-[D/E]-L. Possiamo considerare questi cinque amino acidi C-terminali come un nuovo motivo di legame per le proteine con domini PDZ di classe III, specifico per i domini PDZ delle proteine enigma. Per poter meglio quantificare la forza delle interazioni studiate, alcuni esperimenti di SPR (Surface Plasmon Resonance) sono stati eseguiti nel laboratorio del Dr. A. Baines all’Università di Kent, UK. Le affinità delle interazioni tra il dominio PDZ di ZASP e alcuni dei peptidi fosforilati e non-fosforilati delle famiglie di proteine FATZ e miotilina risultano essere nell’ordine del nM. Gli esperimenti di SPR hanno portato anche all’identificazione di un’interazione tra il PDZ di ZASP e ANKRD2. Si pensa che questa proteina, membro della famiglia MARP, sia coinvolta nelle vie di risposta a stress muscolari. ANKRD2 può trovarsi sia nella banda-I del sarcomero sia nel nucleo ed è in grado di legare diversi fattori di trascrizione, come YB-1, PML e p53. La scoperta di questa interazione rafforza l’ipotesi che il disco-Z, oltre ad un ruolo specificamente strutturale, potrebbe essere coinvolto in vie di segnalazione. Dal momento che a livello del disco-Z molte proteine hanno più di un partner proteico, sarebbe utile cercare di definire il livello e il profilo di espressione delle singole proteine in tessuti muscolari con diverse caratteristiche. Un altro obiettivo del mio lavoro è stato quindi quello di valutare l’abbondanza degli mRNA di alcune delle proteine del disco-Z da me studiate con la Real-Time PCR. Allo scopo sono stati presi in considerazione quattro tessuti muscolari di topo adulto: il tibiale (un muscolo scheletrico a contrazione rapida), il soleo (un muscolo scheletrico a contrazione lenta), il gastrocnemio (un muscolo scheletrico con fibre miste) e il muscolo cardiaco. La differente distribuzione delle FATZ, miotilina e ZASP (con le sue varianti di splicing) suggerisce che, almeno in topo, le interazioni tra queste proteine potrebbero essere compartimentalizzate in distinte fibre muscolari.
Kruschandl, Katrin. "Einfluss des Z-Scheiben-Proteins Calsarcin-1 auf das Remodeling nach Myokardinfarkt". Doctoral thesis, Universitätsbibliothek Leipzig, 2015. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:15-qucosa-161653.
Texto completoKlaavuniemi, T. (Tuula). "PDZ-LIM domain proteins and α-actinin at the muscle Z-disk". Doctoral thesis, University of Oulu, 2006. http://urn.fi/urn:isbn:9514282647.
Texto completoSoliman, Ismail Faied Mohamed. "Characterization of FATZ-3 protein and its interaction with PDZ containing proteins". Doctoral thesis, Scuola Normale Superiore, 2007. http://hdl.handle.net/11384/85980.
Texto completoKruschandl, Katrin. "Einfluss des Z-Scheiben-Proteins Calsarcin-1 auf das Remodeling nach Myokardinfarkt". Doctoral thesis, 2014. https://ul.qucosa.de/id/qucosa%3A13194.
Texto completoCapítulos de libros sobre el tema "Z-disc proteins"
Olivé, Montse, Isidro Ferrer y Lev G. Goldfarb. "Disorders Caused by Mutant Z-disk Proteins". En Muscle Disease, 163–70. Oxford, UK: John Wiley & Sons, Ltd, 2013. http://dx.doi.org/10.1002/9781118635469.ch17.
Texto completoLopes, Luis Rocha. "Dilated cardiomyopathy: genetics". En ESC CardioMed, 1467–73. Oxford University Press, 2018. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780198784906.003.0355.
Texto completoPurevjav, Enkhsaikhan y Jeffrey A. Towbin. "The Z-Disk Final Common Pathway in Cardiomyopathies". En Cardiomyopathy - Disease of the Heart Muscle [Working Title]. IntechOpen, 2021. http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97532.
Texto completoM. Harvey, Evan, Murad Almasri y Hugo R. Martinez. "Genetics of Cardiomyopathy". En Cardiomyopathy - Disease of the Heart Muscle [Working Title]. IntechOpen, 2021. http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.97010.
Texto completoRuparelia, Avnika, Raquel Vaz y Robert Bryson-Richardso. "Myofibrillar Myopathies and the Z-Disk Associated Proteins". En Skeletal Muscle - From Myogenesis to Clinical Relations. InTech, 2012. http://dx.doi.org/10.5772/50110.
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