Artículos de revistas sobre el tema "Stress response protein p66ShcA"
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Hu, Yuanyu, Xueying Wang, Li Zeng, De-Yu Cai, Kanaga Sabapathy, Stephen P. Goff, Eduardo J. Firpo y Baojie Li. "ERK Phosphorylates p66shcA on Ser36 and Subsequently Regulates p27kip1 Expression via the Akt-FOXO3a Pathway: Implication of p27kip1 in Cell Response to Oxidative Stress". Molecular Biology of the Cell 16, n.º 8 (agosto de 2005): 3705–18. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e05-04-0301.
Texto completoHusain, Mohammad, Leonard G. Meggs, Himanshu Vashistha, Sonia Simoes, Kevin O. Griffiths, Dileep Kumar, Joanna Mikulak et al. "Inhibition of p66ShcA Longevity Gene Rescues Podocytes from HIV-1-induced Oxidative Stress and Apoptosis". Journal of Biological Chemistry 284, n.º 24 (21 de abril de 2009): 16648–58. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.008482.
Texto completoCanedo, Eduardo Cepeda, Sonia Del Rincon, Peter Siegel, Michael Witcher y Josie Ursini-Siegel. "Abstract 131: The role of p66ShcA in the melanoma oncogenesis process". Cancer Research 82, n.º 12_Supplement (15 de junio de 2022): 131. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2022-131.
Texto completoMalhotra, Ashwani, Himanshu Vashistha, Virendra S. Yadav, Michael G. Dube, Satya P. Kalra, Maha Abdellatif y Leonard G. Meggs. "Inhibition of p66ShcA redox activity in cardiac muscle cells attenuates hyperglycemia-induced oxidative stress and apoptosis". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 296, n.º 2 (febrero de 2009): H380—H388. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00225.2008.
Texto completoVashistha, H., L. Marrero, K. Reiss, A. J. Cohen, A. Malhotra, T. Javed, A. Bradley et al. "Aging phenotype(s) in kidneys of diabetic mice are p66ShcA dependent". American Journal of Physiology-Renal Physiology 315, n.º 6 (1 de diciembre de 2018): F1833—F1842. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00608.2017.
Texto completoMiyazawa, Masaki y Yoshiaki Tsuji. "Evidence for a novel antioxidant function and isoform-specific regulation of the human p66Shc gene". Molecular Biology of the Cell 25, n.º 13 (julio de 2014): 2116–27. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e13-11-0666.
Texto completoBetts, Dean H., Nathan T. Bain y Pavneesh Madan. "The p66Shc Adaptor Protein Controls Oxidative Stress Response in Early Bovine Embryos". PLoS ONE 9, n.º 1 (24 de enero de 2014): e86978. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0086978.
Texto completoPacini, Sonia, Michela Pellegrini, Enrica Migliaccio, Laura Patrussi, Cristina Ulivieri, Andrea Ventura, Fabio Carraro et al. "p66SHC Promotes Apoptosis and Antagonizes Mitogenic Signaling in T Cells". Molecular and Cellular Biology 24, n.º 4 (15 de febrero de 2004): 1747–57. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.24.4.1747-1757.2004.
Texto completoMigliaccio, Enrica, Marco Giorgio, Simonetta Mele, Giuliana Pelicci, Paolo Reboldi, Pier Paolo Pandolfi, Luisa Lanfrancone y Pier Giuseppe Pelicci. "The p66shc adaptor protein controls oxidative stress response and life span in mammals". Nature 402, n.º 6759 (noviembre de 1999): 309–13. http://dx.doi.org/10.1038/46311.
Texto completoSun, Lin, Li Xiao, Jing Nie, Fu-you Liu, Guang-hui Ling, Xue-jing Zhu, Wen-bin Tang et al. "p66Shc mediates high-glucose and angiotensin II-induced oxidative stress renal tubular injury via mitochondrial-dependent apoptotic pathway". American Journal of Physiology-Renal Physiology 299, n.º 5 (noviembre de 2010): F1014—F1025. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00414.2010.
Texto completoRen, Chaoxing, Xiaowei Zhou, Xiaowen Bao, Jie Zhang, Jun Tang, Zhiming Zhu, Nan Zhang et al. "Dioscorea zingiberensis ameliorates diabetic nephropathy by inhibiting NLRP3 inflammasome and curbing the expression of p66Shc in high-fat diet/streptozotocin-induced diabetic mice". Journal of Pharmacy and Pharmacology 73, n.º 9 (1 de junio de 2021): 1218–29. http://dx.doi.org/10.1093/jpp/rgab053.
Texto completoChintapalli, Janaki, Shuo Yang, David Opawumi, Sunita Ray Goyal, Nazia Shamsuddin, Ashwani Malhotra, Krzysztof Reiss y Leonard G. Meggs. "Inhibition of wild-type p66ShcA in mesangial cells prevents glycooxidant-dependent FOXO3a regulation and promotes the survival phenotype". American Journal of Physiology-Renal Physiology 292, n.º 2 (febrero de 2007): F523—F530. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00215.2006.
Texto completoSalhan, Divya, Shresh Pathak, Mohammad Husain, Pranai Tandon, Dileep Kumar, Ashwani Malhotra, Leonard G. Meggs y Pravin C. Singhal. "HIV gene expression deactivates redox-sensitive stress response program in mouse tubular cells both in vitro and in vivo". American Journal of Physiology-Renal Physiology 302, n.º 1 (1 de enero de 2012): F129—F140. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00024.2011.
Texto completoDi Stefano, Valeria, Chiara Cencioni, Germana Zaccagnini, Alessandra Magenta, Maurizio C. Capogrossi y Fabio Martelli. "p66ShcA modulates oxidative stress and survival of endothelial progenitor cells in response to high glucose". Cardiovascular Research 82, n.º 3 (4 de marzo de 2009): 421–29. http://dx.doi.org/10.1093/cvr/cvp082.
Texto completoRattanavich, Rungwasee, Andrei Plagov, Dileep Kumar, Partab Rai, Rivka Lederman, Divya Salhan, Himanshu Vashistha, Ashwani Malhotra, Leonard G. Meggs y Pravin C. Singhal. "Deficit of p66ShcA restores redox-sensitive stress response program in cisplatin-induced acute kidney injury". Experimental and Molecular Pathology 94, n.º 3 (junio de 2013): 445–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.yexmp.2013.03.001.
Texto completoRai, Partab, Andrei Plagov, Xiqian Lan, Nirupama Chandel, Tejinder Singh, Rivka Lederman, Kamesh R. Ayasolla et al. "mTOR plays a critical role in p53-induced oxidative kidney cell injury in HIVAN". American Journal of Physiology-Renal Physiology 305, n.º 3 (1 de agosto de 2013): F343—F354. http://dx.doi.org/10.1152/ajprenal.00135.2013.
Texto completoYoshida, Hiderou. "ER stress response, peroxisome proliferation, mitochondrial unfolded protein response and Golgi stress response". IUBMB Life 61, n.º 9 (septiembre de 2009): 871–79. http://dx.doi.org/10.1002/iub.229.
Texto completoFlick, Karin y Peter Kaiser. "Protein degradation and the stress response". Seminars in Cell & Developmental Biology 23, n.º 5 (julio de 2012): 515–22. http://dx.doi.org/10.1016/j.semcdb.2012.01.019.
Texto completoLittle, Tom J., Lenny Nelson y Ted Hupp. "Adaptive Evolution of a Stress Response Protein". PLoS ONE 2, n.º 10 (10 de octubre de 2007): e1003. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0001003.
Texto completoSchröder, Martin y Randal J. Kaufman. "ER stress and the unfolded protein response". Mutation Research/Fundamental and Molecular Mechanisms of Mutagenesis 569, n.º 1-2 (enero de 2005): 29–63. http://dx.doi.org/10.1016/j.mrfmmm.2004.06.056.
Texto completoDietrich, C. J., I. S. Richards, T. E. Bernard y Y. Y. Hammad. "Human stress protein response to formaldehyde exposure". Experimental and Toxicologic Pathology 48, n.º 6 (noviembre de 1996): 518–19. http://dx.doi.org/10.1016/s0940-2993(96)80071-6.
Texto completoSheppard, Terry L. "Unfolded protein response: Letting go of stress". Nature Chemical Biology 10, n.º 11 (17 de octubre de 2014): 877. http://dx.doi.org/10.1038/nchembio.1676.
Texto completoSolé, M., Y. Morcillo y C. Porte. "StressProtein Response in Tributyltin-Exposed Clams". Bulletin of Environmental Contamination and Toxicology 64, n.º 6 (30 de junio de 2000): 852–58. http://dx.doi.org/10.1007/s001280000081.
Texto completoSolé, M., Y. Morcillo y C. Porte. "Stress–Protein Response in Tributyltin-Exposed Clams". Bulletin of Environmental Contamination and Toxicology 64, n.º 6 (junio de 2000): 852–58. http://dx.doi.org/10.1007/s0012800081.
Texto completoZhang, Guangyu, Xiaoding Wang, Chao Li, Qinfeng Li, Yu A. An, Xiang Luo, Yingfeng Deng, Thomas G. Gillette, Philipp E. Scherer y Zhao V. Wang. "Integrated Stress Response Couples Mitochondrial Protein Translation With Oxidative Stress Control". Circulation 144, n.º 18 (2 de noviembre de 2021): 1500–1515. http://dx.doi.org/10.1161/circulationaha.120.053125.
Texto completoGower, David J., Carol Hollman, K. Stuart Lee y Michael Tytell. "Spinal cord injury and the stress protein response". Journal of Neurosurgery 70, n.º 4 (abril de 1989): 605–11. http://dx.doi.org/10.3171/jns.1989.70.4.0605.
Texto completoMoore, J., R. Flynn, R. C. Dwyer y E. Duly. "Stress protein response and analgesic treatment during labour". Journal of Obstetrics and Gynaecology 11, n.º 6 (enero de 1991): 414–16. http://dx.doi.org/10.3109/01443619109013580.
Texto completoGötz, Claudia y Mathias Montenarh. "Protein kinase CK2 in the ER stress response". Advances in Biological Chemistry 03, n.º 03 (2013): 1–5. http://dx.doi.org/10.4236/abc.2013.33a001.
Texto completoLai, Elida, Tracy Teodoro y Allen Volchuk. "Endoplasmic Reticulum Stress: Signaling the Unfolded Protein Response". Physiology 22, n.º 3 (junio de 2007): 193–201. http://dx.doi.org/10.1152/physiol.00050.2006.
Texto completoShao, Chunhong, Qunye Zhang, Yundong Sun, Zhifang Liu, Jiping Zeng, Yabin Zhou, Xiuping Yu y Jihui Jia. "Helicobacter pylori protein response to human bile stress". Journal of Medical Microbiology 57, n.º 2 (1 de febrero de 2008): 151–58. http://dx.doi.org/10.1099/jmm.0.47616-0.
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Texto completoAbbondanzieri, Elio A., Natalia Vtyurina y Anne Meyer. "Nucleoid Reorganization by the Stress Response Protein Dps". Biophysical Journal 106, n.º 2 (enero de 2014): 79a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.511.
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Texto completoRzymski, Tomasz y Adrian L. Harris. "The Unfolded Protein Response and Integrated Stress Response to Anoxia: Fig. 1." Clinical Cancer Research 13, n.º 9 (1 de mayo de 2007): 2537–40. http://dx.doi.org/10.1158/1078-0432.ccr-06-2126.
Texto completoWang, Yijie y Jose Ramón Botella. "Heterotrimeric G Protein Signaling in Abiotic Stress". Plants 11, n.º 7 (25 de marzo de 2022): 876. http://dx.doi.org/10.3390/plants11070876.
Texto completoXu, Delin, Bo Yu, Yan Zhang, Miao Cui y Qizhong Zhang. "Metallothionein Protein Expression ofCrassostrea hongkongensisin Response to Cadmium Stress". Journal of Shellfish Research 34, n.º 2 (agosto de 2015): 311–18. http://dx.doi.org/10.2983/035.034.0213.
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Texto completoOosthuizen, I. B., H. A. Snyman y J. C. Pretorius. "Protein concentration in response to water stress inThemeda triandraForsk". South African Journal of Plant and Soil 23, n.º 1 (enero de 2006): 43–48. http://dx.doi.org/10.1080/02571862.2006.10634728.
Texto completoRoy, Anirban y Ashok Kumar. "ER Stress and Unfolded Protein Response in Cancer Cachexia". Cancers 11, n.º 12 (3 de diciembre de 2019): 1929. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11121929.
Texto completoGardner, B. M., D. Pincus, K. Gotthardt, C. M. Gallagher y P. Walter. "Endoplasmic Reticulum Stress Sensing in the Unfolded Protein Response". Cold Spring Harbor Perspectives in Biology 5, n.º 3 (6 de febrero de 2013): a013169. http://dx.doi.org/10.1101/cshperspect.a013169.
Texto completoBalodimos, I. A., E. Rapaport y E. R. Kashket. "Protein phosphorylation in response to stress in Clostridium acetobutylicum." Applied and Environmental Microbiology 56, n.º 7 (1990): 2170–73. http://dx.doi.org/10.1128/aem.56.7.2170-2173.1990.
Texto completoHetz, Claudio y Smita Saxena. "ER stress and the unfolded protein response in neurodegeneration". Nature Reviews Neurology 13, n.º 8 (21 de julio de 2017): 477–91. http://dx.doi.org/10.1038/nrneurol.2017.99.
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