Artículos de revistas sobre el tema "RETROVIRAL PROTEASE"
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Blusch, Jürgen H., Sigrid Seelmeir y Klaus von der Helm. "Molecular and Enzymatic Characterization of the Porcine Endogenous Retrovirus Protease". Journal of Virology 76, n.º 15 (1 de agosto de 2002): 7913–17. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.76.15.7913-7917.2002.
Texto completoLehmann-Che, Jacqueline, Marie-Lou Giron, Olivier Delelis, Martin Löchelt, Patricia Bittoun, Joelle Tobaly-Tapiero, Hugues de Thé y Ali Saïb. "Protease-Dependent Uncoating of a Complex Retrovirus". Journal of Virology 79, n.º 14 (julio de 2005): 9244–53. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.79.14.9244-9253.2005.
Texto completoDavis, David A., Cara A. Brown, Fonda M. Newcomb, Emily S. Boja, Henry M. Fales, Joshua Kaufman, Stephen J. Stahl, Paul Wingfield y Robert Yarchoan. "Reversible Oxidative Modification as a Mechanism for Regulating Retroviral Protease Dimerization and Activation". Journal of Virology 77, n.º 5 (1 de marzo de 2003): 3319–25. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.5.3319-3325.2003.
Texto completoWeber, Irene T., Yuan-Fang Wang y Robert W. Harrison. "HIV Protease: Historical Perspective and Current Research". Viruses 13, n.º 5 (6 de mayo de 2021): 839. http://dx.doi.org/10.3390/v13050839.
Texto completoPettit, Steven C., Sergei Gulnik, Lori Everitt y Andrew H. Kaplan. "The Dimer Interfaces of Protease and Extra-Protease Domains Influence the Activation of Protease and the Specificity of GagPol Cleavage". Journal of Virology 77, n.º 1 (1 de enero de 2003): 366–74. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.1.366-374.2003.
Texto completoYoungren, S. D., J. D. Boeke, N. J. Sanders y D. J. Garfinkel. "Functional organization of the retrotransposon Ty from Saccharomyces cerevisiae: Ty protease is required for transposition". Molecular and Cellular Biology 8, n.º 4 (abril de 1988): 1421–31. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.4.1421-1431.1988.
Texto completoYoungren, S. D., J. D. Boeke, N. J. Sanders y D. J. Garfinkel. "Functional organization of the retrotransposon Ty from Saccharomyces cerevisiae: Ty protease is required for transposition." Molecular and Cellular Biology 8, n.º 4 (abril de 1988): 1421–31. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.4.1421.
Texto completoÁlvarez, Enrique, Luis Menéndez-Arias y Luis Carrasco. "The Eukaryotic Translation Initiation Factor 4GI Is Cleaved by Different Retroviral Proteases". Journal of Virology 77, n.º 23 (1 de diciembre de 2003): 12392–400. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.23.12392-12400.2003.
Texto completoHartl, Maximilian J., Kristian Schweimer, Martin H. Reger, Stephan Schwarzinger, Jochen Bodem, Paul Rösch y Birgitta M. Wöhrl. "Formation of transient dimers by a retroviral protease". Biochemical Journal 427, n.º 2 (29 de marzo de 2010): 197–203. http://dx.doi.org/10.1042/bj20091451.
Texto completoGolda, Mária, János András Mótyán, Mohamed Mahdi y József Tőzsér. "Functional Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease". International Journal of Molecular Sciences 21, n.º 7 (31 de marzo de 2020): 2424. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21072424.
Texto completoMótyán, János András, Márió Miczi y József Tőzsér. "Dimer Interface Organization is a Main Determinant of Intermonomeric Interactions and Correlates with Evolutionary Relationships of Retroviral and Retroviral-Like Ddi1 and Ddi2 Proteases". International Journal of Molecular Sciences 21, n.º 4 (17 de febrero de 2020): 1352. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21041352.
Texto completoKelleher, Anthony D., Andrew K. Sewell y David A. Price. "Dyslipidemia due to retroviral protease inhibitors". Nature Medicine 8, n.º 4 (1 de abril de 2002): 308. http://dx.doi.org/10.1038/nm0402-308a.
Texto completoWeber, Irene T. "Structural alignment of retroviral protease sequences". Gene 85, n.º 2 (diciembre de 1989): 565–66. http://dx.doi.org/10.1016/0378-1119(89)90453-8.
Texto completoYip, Matthew C. J., Nicholas O. Bodnar y Tom A. Rapoport. "Ddi1 is a ubiquitin-dependent protease". Proceedings of the National Academy of Sciences 117, n.º 14 (19 de marzo de 2020): 7776–81. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1902298117.
Texto completoGolda, Mária, János András Mótyán, Mohamed Mahdi y József Tőzsér. "Study of the Retrotransposon-Derived Human PEG10 Protease". Proceedings 50, n.º 1 (1 de julio de 2020): 110. http://dx.doi.org/10.3390/proceedings2020050110.
Texto completoMiller, Maria, Jonathan Leis y Alexander Wlodawer. "Preliminary crystallographic study of a retroviral protease". Journal of Molecular Biology 204, n.º 1 (noviembre de 1988): 211–12. http://dx.doi.org/10.1016/0022-2836(88)90610-9.
Texto completoHoráková, Dana, Michaela Rumlová, Iva Pichová y Tomáš Ruml. "Luminometric method for screening retroviral protease inhibitors". Analytical Biochemistry 345, n.º 1 (octubre de 2005): 96–101. http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2005.07.013.
Texto completoWang, Shainn-Wei, Kristin Noonan y Anna Aldovini. "Nucleocapsid-RNA Interactions Are Essential to Structural Stability but Not to Assembly of Retroviruses". Journal of Virology 78, n.º 2 (15 de enero de 2004): 716–23. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.78.2.716-723.2004.
Texto completoDavis, David A., Haydar Bulut, Prabha Shrestha, Hiroaki Mitsuya y Robert Yarchoan. "Regulation of Retroviral and SARS-CoV-2 Protease Dimerization and Activity through Reversible Oxidation". Antioxidants 11, n.º 10 (18 de octubre de 2022): 2054. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11102054.
Texto completoBagossi, Péter, Tamás Sperka, Anita Fehér, János Kádas, Gábor Zahuczky, Gabriella Miklóssy, Péter Boross y József Tözsér. "Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites". Journal of Virology 79, n.º 7 (1 de abril de 2005): 4213–18. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.79.7.4213-4218.2005.
Texto completoMiller, Maria, Mariusz Jaskólski, J. K. Mohana Rao, Jonathan Leis y Alexander Wlodawer. "Crystal structure of a retroviral protease proves relationship to aspartic protease family". Nature 337, n.º 6207 (febrero de 1989): 576–79. http://dx.doi.org/10.1038/337576a0.
Texto completoSadiq, S. Kashif. "Reaction–diffusion basis of retroviral infectivity". Philosophical Transactions of the Royal Society A: Mathematical, Physical and Engineering Sciences 374, n.º 2080 (13 de noviembre de 2016): 20160148. http://dx.doi.org/10.1098/rsta.2016.0148.
Texto completoWosicki, Stanislaw, Miroslaw Gilski, Helena Zabranska, Iva Pichova y Mariusz Jaskolski. "Comparison of a retroviral protease in monomeric and dimeric states". Acta Crystallographica Section D Structural Biology 75, n.º 10 (20 de septiembre de 2019): 904–17. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798319011355.
Texto completoBühler, Bernd, Ying-Chuan Lin, Garrett Morris, Arthur J. Olson, Chi-Huey Wong, Douglas D. Richman, John H. Elder y Bruce E. Torbett. "Viral Evolution in Response to the Broad-Based Retroviral Protease Inhibitor TL-3". Journal of Virology 75, n.º 19 (1 de octubre de 2001): 9502–8. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.75.19.9502-9508.2001.
Texto completoDAVIS, David A., Fonda M. NEWCOMB, Jackob MOSKOVITZ, Paul T. WINGFIELD, Stephen J. STAHL, Joshua KAUFMAN, Henry M. FALES, Rodney L. LEVINE y Robert YARCHOAN. "HIV-2 protease is inactivated after oxidation at the dimer interface and activity can be partly restored with methionine sulphoxide reductase". Biochemical Journal 346, n.º 2 (22 de febrero de 2000): 305–11. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460305.
Texto completoRaugi, Dana N., Robert A. Smith y Geoffrey S. Gottlieb. "Four Amino Acid Changes in HIV-2 Protease Confer Class-Wide Sensitivity to Protease Inhibitors". Journal of Virology 90, n.º 2 (11 de noviembre de 2015): 1062–69. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01772-15.
Texto completoSturley, Stephen L., Oliver Distler, Jun-Shan Liang, David A. Cooper, Richard J. Deckelbaum y Henry N. Ginsberg. "Reply to 'Dyslipidemia due to retroviral protease inhibitors'". Nature Medicine 8, n.º 4 (1 de abril de 2002): 308–9. http://dx.doi.org/10.1038/nm0402-308b.
Texto completoGerminario, Ralph. "Anti-Retroviral Protease Inhibitors -'A Two Edged Sword?'". IUBMB Life 55, n.º 2 (1 de febrero de 2003): 67–70. http://dx.doi.org/10.1080/1521654031000090922.
Texto completoMiller, Maria. "The early years of retroviral protease crystal structures". Biopolymers 94, n.º 4 (30 de junio de 2010): 521–29. http://dx.doi.org/10.1002/bip.21387.
Texto completoGerminario, Ralph J. "Anti-Retroviral Protease Inhibitors - ‘A Two Edged Sword?’". IUBMB Life 55, n.º 2 (13 de febrero de 2008): 67–70. http://dx.doi.org/10.1002/tbmb.718540874.
Texto completoGolda, Mária, János András Mótyán, Katalin Nagy, Krisztina Matúz, Tibor Nagy y József Tőzsér. "Biochemical Characterization of Human Retroviral-Like Aspartic Protease 1 (ASPRV1)". Biomolecules 10, n.º 7 (6 de julio de 2020): 1004. http://dx.doi.org/10.3390/biom10071004.
Texto completoWlodawer, A., M. Miller, M. Jaskolski, B. Sathyanarayana, E. Baldwin, I. Weber, L. Selk, L. Clawson, J. Schneider y S. Kent. "Conserved folding in retroviral proteases: crystal structure of a synthetic HIV-1 protease". Science 245, n.º 4918 (2 de agosto de 1989): 616–21. http://dx.doi.org/10.1126/science.2548279.
Texto completoOnchieku, Noah Machuki, Sonam Kumari, Rajan Pandey, Vaibhav Sharma, Mohit Kumar, Arunaditya Deshmukh, Inderjeet Kaur et al. "Artemisinin Binds and Inhibits the Activity of Plasmodium falciparum Ddi1, a Retroviral Aspartyl Protease". Pathogens 10, n.º 11 (11 de noviembre de 2021): 1465. http://dx.doi.org/10.3390/pathogens10111465.
Texto completoRein, Alan. "Murine Leukemia Viruses: Objects and Organisms". Advances in Virology 2011 (2011): 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2011/403419.
Texto completoEizert, Helga, Pálma Bander, Péter Bagossi, Tamás Sperka, Gabriella Miklóssy, Péter Boross, Irene T. Weber y József Tözsér. "Amino Acid Preferences of Retroviral Proteases for Amino-Terminal Positions in a Type 1 Cleavage Site". Journal of Virology 82, n.º 20 (13 de agosto de 2008): 10111–17. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00418-08.
Texto completoKotler, M., W. Danho, R. A. Katz, J. Leis y A. M. Skalka. "Avian Retroviral Protease and Cellular Aspartic Proteases are Distinguished by Activities on Peptide Substrates". Journal of Biological Chemistry 264, n.º 6 (febrero de 1989): 3428–35. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(18)94085-8.
Texto completoSwanstrom, Ronald y Wesley I. Sundquist. "Stephan Oroszlan and the Proteolytic Processing of Retroviral Proteins: Following A Pro". Viruses 13, n.º 11 (4 de noviembre de 2021): 2218. http://dx.doi.org/10.3390/v13112218.
Texto completoKotler, M., R. A. Katz y A. M. Skalka. "Activity of avian retroviral protease expressed in Escherichia coli." Journal of Virology 62, n.º 8 (1988): 2696–700. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.62.8.2696-2700.1988.
Texto completoSirkis, Roy, Jeffrey E. Gerst y Deborah Fass. "Ddi1, a Eukaryotic Protein With the Retroviral Protease Fold". Journal of Molecular Biology 364, n.º 3 (diciembre de 2006): 376–87. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.08.086.
Texto completoHafenrichter, Rudolf, Frank Weiland, Josef Schneider y Heinz-Jürgen Thiel. "Properties of retroviral protease responsible for gag precursor cleavage". Virology 172, n.º 1 (septiembre de 1989): 355–58. http://dx.doi.org/10.1016/0042-6822(89)90139-6.
Texto completoSlabaugh, M. B. y N. A. Roseman. "Retroviral protease-like gene in the vaccinia virus genome." Proceedings of the National Academy of Sciences 86, n.º 11 (1 de junio de 1989): 4152–55. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.86.11.4152.
Texto completoLi, Mi, Alla Gustchina, Rui Cruz, Marisa Simões, Pedro Curto, Juan Martinez, Carlos Faro, Isaura Simões y Alexander Wlodawer. "Structure of RC1339/APRc fromRickettsia conorii, a retropepsin-like aspartic protease". Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, n.º 10 (30 de septiembre de 2015): 2109–18. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004715013905.
Texto completoOnchieku, Noah Machuki, Reagan Mogire, Loise Ndung'u, Peter Mwitari, Francis Kimani, Damaris Matoke-Muhia, Daniel Kiboi y Gabriel Magoma. "Deciphering the targets of retroviral protease inhibitors in Plasmodium berghei". PLOS ONE 13, n.º 8 (1 de agosto de 2018): e0201556. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0201556.
Texto completoKontijevskis, Aleksejs, Peteris Prusis, Ramona Petrovska, Sviatlana Yahorava, Felikss Mutulis, Ilze Mutule, Jan Komorowski y Jarl E. S. Wikberg. "A Look Inside HIV Resistance through Retroviral Protease Interaction Maps". PLoS Computational Biology 3, n.º 3 (9 de marzo de 2007): e48. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.0030048.
Texto completoKontijevskis, Aleksejs, Peteris Prusis, Ramona Petrovska, Sviatlana Yahorava, Felikss Mutulis, Ilze Mutule, Jan Komorowski y Jarl E. Wikberg. "A Look inside HIV Resistance through Retroviral Protease Interaction Maps". PLoS Computational Biology preprint, n.º 2007 (2005): e48. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.0030048.eor.
Texto completoTOH, HIROYUKI, MASAO ONO, KAORU SAIGO y TAKASHI MIYATA. "Retroviral protease-like sequence in the yeast transposon Ty 1". Nature 315, n.º 6021 (junio de 1985): 691. http://dx.doi.org/10.1038/315691a0.
Texto completoKatoh, Iyoko, Teruo Yasunaga, Yoji Ikawa y Yoshiyuki Yoshinaka. "Inhibition of retroviral protease activity by an aspartyl proteinase inhibitor". Nature 329, n.º 6140 (octubre de 1987): 654–56. http://dx.doi.org/10.1038/329654a0.
Texto completoLlido, S., B. Langlois d"Estaintot, A. Dautant, S. Geoffre, P. Picard y G. Precigoux. "Conformational study of a putative HLTV-1 retroviral protease inhibitor". Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 49, n.º 3 (1 de mayo de 1993): 344–48. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444992013623.
Texto completoKotler, M., R. A. Katz, W. Danho, J. Leis y A. M. Skalka. "Synthetic peptides as substrates and inhibitors of a retroviral protease." Proceedings of the National Academy of Sciences 85, n.º 12 (1 de junio de 1988): 4185–89. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.85.12.4185.
Texto completoMELLOR, J., S. M. FULTON, M. J. DOBSON, W. WILSON, S. M. KINGSMAN y A. J. KINGSMAN. "Retroviral protease-like sequence in the yeast transposon Ty 1(reply)". Nature 315, n.º 6021 (junio de 1985): 691–92. http://dx.doi.org/10.1038/315691b0.
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