Artículos de revistas sobre el tema "Prion conversion"
Crea una cita precisa en los estilos APA, MLA, Chicago, Harvard y otros
Consulte los 50 mejores artículos de revistas para su investigación sobre el tema "Prion conversion".
Junto a cada fuente en la lista de referencias hay un botón "Agregar a la bibliografía". Pulsa este botón, y generaremos automáticamente la referencia bibliográfica para la obra elegida en el estilo de cita que necesites: APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
También puede descargar el texto completo de la publicación académica en formato pdf y leer en línea su resumen siempre que esté disponible en los metadatos.
Explore artículos de revistas sobre una amplia variedad de disciplinas y organice su bibliografía correctamente.
Jones, Rachel. "Blocking prion conversion". Nature Reviews Neuroscience 2, n.º 9 (septiembre de 2001): 605. http://dx.doi.org/10.1038/35090100.
Texto completoZhou, Z. y G. Xiao. "Conformational conversion of prion protein in prion diseases". Acta Biochimica et Biophysica Sinica 45, n.º 6 (11 de abril de 2013): 465–76. http://dx.doi.org/10.1093/abbs/gmt027.
Texto completoHara, Hideyuki y Suehiro Sakaguchi. "Virus Infection, Genetic Mutations, and Prion Infection in Prion Protein Conversion". International Journal of Molecular Sciences 22, n.º 22 (18 de noviembre de 2021): 12439. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222212439.
Texto completoRigter, Alan, Jan Priem, Drophatie Timmers-Parohi, Jan PM Langeveld, Fred G. van Zijderveld y Alex Bossers. "Prion protein self-peptides modulate prion interactions and conversion". BMC Biochemistry 10, n.º 1 (2009): 29. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2091-10-29.
Texto completoShen, Liang y Hong-Fang Ji. "Conformational conversion and prion disease". Nature Reviews Molecular Cell Biology 12, n.º 4 (23 de marzo de 2011): 273. http://dx.doi.org/10.1038/nrm3007-c1.
Texto completoSupattapone, Surachai. "Prion protein conversion in vitro". Journal of Molecular Medicine 82, n.º 6 (1 de junio de 2004): 348–56. http://dx.doi.org/10.1007/s00109-004-0534-3.
Texto completoDeleault, Nathan R., Ralf W. Lucassen y Surachai Supattapone. "RNA molecules stimulate prion protein conversion". Nature 425, n.º 6959 (octubre de 2003): 717–20. http://dx.doi.org/10.1038/nature01979.
Texto completoApostol, Marcin I. y Witold K. Surewicz. "Structural Underpinnings of Prion Protein Conversion". Journal of Biological Chemistry 286, n.º 21 (20 de mayo de 2011): le7. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.l110.213926.
Texto completoKang, Hae-Eun, Youngwon Mo, Raihah Abd Rahim, Hye-Mi Lee y Chongsuk Ryou. "Prion Diagnosis: Application of Real-Time Quaking-Induced Conversion". BioMed Research International 2017 (2017): 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2017/5413936.
Texto completoEngelke, Anna D., Anika Gonsberg, Simrika Thapa, Sebastian Jung, Sarah Ulbrich, Ralf Seidel, Shaon Basu et al. "Dimerization of the cellular prion protein inhibits propagation of scrapie prions". Journal of Biological Chemistry 293, n.º 21 (10 de abril de 2018): 8020–31. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra117.000990.
Texto completoDavenport, Kristen A., Davin M. Henderson, Candace K. Mathiason y Edward A. Hoover. "Assessment of the PrP c Amino-Terminal Domain in Prion Species Barriers". Journal of Virology 90, n.º 23 (21 de septiembre de 2016): 10752–61. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01121-16.
Texto completoTahir, Waqas, Basant Abdulrahman, Dalia H. Abdelaziz, Simrika Thapa, Rupali Walia y Hermann M. Schätzl. "An astrocyte cell line that differentially propagates murine prions". Journal of Biological Chemistry 295, n.º 33 (19 de junio de 2020): 11572–83. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012596.
Texto completoFernández, María Rosario, Cristina Batlle, Marcos Gil-García y Salvador Ventura. "Amyloid cores in prion domains: Key regulators for prion conformational conversion". Prion 11, n.º 1 (2 de enero de 2017): 31–39. http://dx.doi.org/10.1080/19336896.2017.1282020.
Texto completoLegname, Giuseppe. "Copper coordination modulates prion conversion and infectivity in mammalian prion proteins". Prion 17, n.º 1 (3 de enero de 2023): 1–6. http://dx.doi.org/10.1080/19336896.2022.2163835.
Texto completoUchiyama, Keiji, Hironori Miyata, Yoshitaka Yamaguchi, Morikazu Imamura, Mariya Okazaki, Agriani Dini Pasiana, Junji Chida et al. "Strain-Dependent Prion Infection in Mice Expressing Prion Protein with Deletion of Central Residues 91–106". International Journal of Molecular Sciences 21, n.º 19 (1 de octubre de 2020): 7260. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197260.
Texto completoDavenport, Kristen A., Davin M. Henderson, Jifeng Bian, Glenn C. Telling, Candace K. Mathiason y Edward A. Hoover. "Insights into Chronic Wasting Disease and Bovine Spongiform Encephalopathy Species Barriers by Use of Real-Time Conversion". Journal of Virology 89, n.º 18 (8 de julio de 2015): 9524–31. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01439-15.
Texto completoPoggiolini, Ilaria, Daniela Saverioni y Piero Parchi. "Prion Protein Misfolding, Strains, and Neurotoxicity: An Update from Studies on Mammalian Prions". International Journal of Cell Biology 2013 (2013): 1–24. http://dx.doi.org/10.1155/2013/910314.
Texto completoHara, Hideyuki y Suehiro Sakaguchi. "N-Terminal Regions of Prion Protein: Functions and Roles in Prion Diseases". International Journal of Molecular Sciences 21, n.º 17 (28 de agosto de 2020): 6233. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21176233.
Texto completoThapa, Simrika, Basant Abdulrahman, Dalia H. Abdelaziz, Li Lu, Manel Ben Aissa y Hermann M. Schatzl. "Overexpression of quality control proteins reduces prion conversion in prion-infected cells". Journal of Biological Chemistry 293, n.º 41 (28 de agosto de 2018): 16069–82. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.002754.
Texto completoKazlauskaite, Jurate y Teresa JT Pinheiro. "Binding of prion proteins to lipid membranes and implications for prion conversion". Biochemical Society Transactions 30, n.º 3 (1 de junio de 2002): A95. http://dx.doi.org/10.1042/bst030a095b.
Texto completoSanghera, Narinder y Teresa J. T. Pinheiro. "Binding of prion protein to lipid membranes and implications for prion conversion". Journal of Molecular Biology 315, n.º 5 (febrero de 2002): 1241–56. http://dx.doi.org/10.1006/jmbi.2001.5322.
Texto completoSaleem, Fozia, Trent C. Bjorndahl, Carol L. Ladner, Rolando Perez-Pineiro, Burim N. Ametaj y David S. Wishart. "Lipopolysaccharide induced conversion of recombinant prion protein". Prion 8, n.º 2 (marzo de 2014): 221–32. http://dx.doi.org/10.4161/pri.28939.
Texto completoGill, Andrew C., Sonya Agarwal, Teresa J. T. Pinheiro y James F. Graham. "Structural requirements for efficient prion protein conversion". Prion 4, n.º 4 (octubre de 2010): 235–43. http://dx.doi.org/10.4161/pri.4.4.13394.
Texto completoCarter, John, Audrius Zukas, Cathrin Bruederle, Audrius A. Zukas, Cathrin E. Bruederle y John Mark Carter. "Sonication Induced Intermediate in Prion Protein Conversion". Protein & Peptide Letters 15, n.º 2 (1 de febrero de 2008): 206–11. http://dx.doi.org/10.2174/092986608783489517.
Texto completoTuite, Mick F. y Tricia R. Serio. "Conformational conversion and prion disease: authors' reply". Nature Reviews Molecular Cell Biology 12, n.º 4 (23 de marzo de 2011): 273. http://dx.doi.org/10.1038/nrm3007-c2.
Texto completoWang, Fei, Xinhe Wang y Jiyan Ma. "Conversion of bacterially expressed recombinant prion protein". Methods 53, n.º 3 (marzo de 2011): 208–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2010.12.013.
Texto completoBaral, Pravas, Mridula Swayampakula, Manoj Rout, Leo Spyracopoulos, Adriano Aguzzi y Michael James. "Structural Basis of Prion Protein Conformation Conversion Inhibition". Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 de agosto de 2014): C812. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314091876.
Texto completoBarria, Marcelo A., Adriana Libori, Gordon Mitchell y Mark W. Head. "Susceptibility of Human Prion Protein to Conversion by Chronic Wasting Disease Prions". Emerging Infectious Diseases 24, n.º 8 (agosto de 2018): 1482–89. http://dx.doi.org/10.3201/eid2408.161888.
Texto completoCaughey, Byron. "Prion protein interconversions†". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences 356, n.º 1406 (28 de febrero de 2001): 197–202. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2000.0765.
Texto completoRigter, Alan y Alex Bossers. "Sheep scrapie susceptibility-linked polymorphisms do not modulate the initial binding of cellular to disease-associated prion protein prior to conversion". Journal of General Virology 86, n.º 9 (1 de septiembre de 2005): 2627–34. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.80901-0.
Texto completoAtarashi, Ryuichiro, Valerie L. Sim, Noriyuki Nishida, Byron Caughey y Shigeru Katamine. "Prion Strain-Dependent Differences in Conversion of Mutant Prion Proteins in Cell Culture". Journal of Virology 80, n.º 16 (15 de agosto de 2006): 7854–62. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00424-06.
Texto completoMa, Jiyan, Jingjing Zhang y Runchuan Yan. "Recombinant Mammalian Prions: The “Correctly” Misfolded Prion Protein Conformers". Viruses 14, n.º 9 (31 de agosto de 2022): 1940. http://dx.doi.org/10.3390/v14091940.
Texto completoKrauss, Sybille y Ina Vorberg. "PrionsEx Vivo: What Cell Culture Models Tell Us about Infectious Proteins". International Journal of Cell Biology 2013 (2013): 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2013/704546.
Texto completoAtarashi, Ryuichiro, Roger A. Moore, Valerie L. Sim, Andrew G. Hughson, David W. Dorward, Henry A. Onwubiko, Suzette A. Priola y Byron Caughey. "Ultrasensitive detection of scrapie prion protein using seeded conversion of recombinant prion protein". Nature Methods 4, n.º 8 (22 de julio de 2007): 645–50. http://dx.doi.org/10.1038/nmeth1066.
Texto completodo Carmo Ferreira, Natália y Byron Caughey. "Cell-free prion protein conversion assays in screening for anti-prion drug candidates". Current Opinion in Pharmacology 44 (febrero de 2019): 1–7. http://dx.doi.org/10.1016/j.coph.2018.10.001.
Texto completoKang, Hae-Eun, Jifeng Bian, Sarah J. Kane, Sehun Kim, Vanessa Selwyn, Jenna Crowell, Jason C. Bartz y Glenn C. Telling. "Incomplete glycosylation during prion infection unmasks a prion protein epitope that facilitates prion detection and strain discrimination". Journal of Biological Chemistry 295, n.º 30 (8 de junio de 2020): 10420–33. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012796.
Texto completoMcMahon, Hilary E. M. "Prion processing: a double-edged sword?" Biochemical Society Transactions 40, n.º 4 (20 de julio de 2012): 735–38. http://dx.doi.org/10.1042/bst20120031.
Texto completoLegname, Giuseppe. "Early structural features in mammalian prion conformation conversion". Prion 6, n.º 1 (enero de 2012): 37–39. http://dx.doi.org/10.4161/pri.6.1.18425.
Texto completoSpagnolli, Giovanni, Marta Rigoli, Simone Orioli, Alejandro M. Sevillano, Pietro Faccioli, Holger Wille, Emiliano Biasini y Jesús R. Requena. "Full atomistic model of prion structure and conversion". PLOS Pathogens 15, n.º 7 (11 de julio de 2019): e1007864. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1007864.
Texto completoKudryavtseva, Sofia S., Aleksandra K. Melnikova, Vladimir I. Muronetz y Yulia Yu Stroylova. "Methylglyoxal modification hinders amyloid conversion of prion protein". Mendeleev Communications 28, n.º 3 (mayo de 2018): 314–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.mencom.2018.05.029.
Texto completoHead, Mark W. y James W. Ironside. "Inhibition of prion-protein conversion: a therapeutic tool?" Trends in Microbiology 8, n.º 1 (enero de 2000): 6–8. http://dx.doi.org/10.1016/s0966-842x(99)01656-x.
Texto completoKuwata, K., N. Nishida, T. Matsumoto, Y. O. Kamatari, J. Hosokawa-Muto, K. Kodama, H. K. Nakamura et al. "Hot spots in prion protein for pathogenic conversion". Proceedings of the National Academy of Sciences 104, n.º 29 (6 de julio de 2007): 11921–26. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0702671104.
Texto completoHooper, Nigel M. "Glypican-1 facilitates prion conversion in lipid rafts". Journal of Neurochemistry 116, n.º 5 (9 de febrero de 2011): 721–25. http://dx.doi.org/10.1111/j.1471-4159.2010.06936.x.
Texto completoMarijanovic, Zrinka, Anna Caputo, Vincenza Campana y Chiara Zurzolo. "Identification of an Intracellular Site of Prion Conversion". PLoS Pathogens 5, n.º 5 (8 de mayo de 2009): e1000426. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1000426.
Texto completoCaughey, B. y G. S. Baron. "Factors affecting interactions between prion protein isoforms". Biochemical Society Transactions 30, n.º 4 (1 de agosto de 2002): 565–69. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300565.
Texto completoOrge, Leonor, Carla Lima, Carla Machado, Paula Tavares, Paula Mendonça, Paulo Carvalho, João Silva et al. "Neuropathology of Animal Prion Diseases". Biomolecules 11, n.º 3 (21 de marzo de 2021): 466. http://dx.doi.org/10.3390/biom11030466.
Texto completoHarris, David A. "Cellular Biology of Prion Diseases". Clinical Microbiology Reviews 12, n.º 3 (1 de julio de 1999): 429–44. http://dx.doi.org/10.1128/cmr.12.3.429.
Texto completoDelmouly, Karine, Maxime Belondrade, Danielle Casanova, Ollivier Milhavet y Sylvain Lehmann. "HEPES inhibits the conversion of prion protein in cell culture". Journal of General Virology 92, n.º 5 (1 de mayo de 2011): 1244–50. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.027334-0.
Texto completoChoi, Jin-Kyu, Ignazio Cali, Krystyna Surewicz, Qingzhong Kong, Pierluigi Gambetti y Witold K. Surewicz. "Amyloid fibrils from the N-terminal prion protein fragment are infectious". Proceedings of the National Academy of Sciences 113, n.º 48 (14 de noviembre de 2016): 13851–56. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610716113.
Texto completoHannaoui, Samia, Sara Amidian, Yo Ching Cheng, Camilo Duque Velásquez, Lyudmyla Dorosh, Sampson Law, Glenn Telling et al. "Destabilizing polymorphism in cervid prion protein hydrophobic core determines prion conformation and conversion efficiency". PLOS Pathogens 13, n.º 8 (11 de agosto de 2017): e1006553. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1006553.
Texto completo