Artículos de revistas sobre el tema "NADH-dehydrogenase activity"
Crea una cita precisa en los estilos APA, MLA, Chicago, Harvard y otros
Consulte los 50 mejores artículos de revistas para su investigación sobre el tema "NADH-dehydrogenase activity".
Junto a cada fuente en la lista de referencias hay un botón "Agregar a la bibliografía". Pulsa este botón, y generaremos automáticamente la referencia bibliográfica para la obra elegida en el estilo de cita que necesites: APA, MLA, Harvard, Vancouver, Chicago, etc.
También puede descargar el texto completo de la publicación académica en formato pdf y leer en línea su resumen siempre que esté disponible en los metadatos.
Explore artículos de revistas sobre una amplia variedad de disciplinas y organice su bibliografía correctamente.
Murray, G. I., M. D. Burke y S. W. Ewen. "Enzyme histochemical demonstration of NADH dehydrogenase on resin-embedded tissue." Journal of Histochemistry & Cytochemistry 36, n.º 7 (julio de 1988): 815–19. http://dx.doi.org/10.1177/36.7.3385192.
Texto completoSmall, W. Curtis y Lee McAlister-Henn. "Identification of a Cytosolically Directed NADH Dehydrogenase in Mitochondria of Saccharomyces cerevisiae". Journal of Bacteriology 180, n.º 16 (15 de agosto de 1998): 4051–55. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.16.4051-4055.1998.
Texto completoHayashi, Takeshi, Tsuyoshi Kato y Kensuke Furukawa. "Respiratory Chain Analysis of Zymomonas mobilis Mutants Producing High Levels of Ethanol". Applied and Environmental Microbiology 78, n.º 16 (1 de junio de 2012): 5622–29. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00733-12.
Texto completoThiagalingam, Sam y Tsanyen Yang. "Purification and characterization of NADH dehydrogenase from Bacillus megaterium". Canadian Journal of Microbiology 39, n.º 9 (1 de septiembre de 1993): 826–33. http://dx.doi.org/10.1139/m93-123.
Texto completoMarchenko, M. M. y O. N. Voloshchuk. "The state of the mitochondrial energy-supplying system of blood leukocytes in the dynamics of guerin's carcinoma growth under the low-level irradiation conditions". Biomeditsinskaya Khimiya 60, n.º 6 (2014): 631–35. http://dx.doi.org/10.18097/pbmc20146006631.
Texto completoHuston, Scott, John Collins, Fangfang Sun, Ting Zhang, Timothy D. Vaden, Y. ‐H Percival Zhang y Jinglin Fu. "An activity transition from NADH dehydrogenase to NADH oxidase during protein denaturation". Biotechnology and Applied Biochemistry 65, n.º 3 (2 de octubre de 2017): 286–93. http://dx.doi.org/10.1002/bab.1607.
Texto completoMiesel, Lynn, Torin R. Weisbrod, Jovita A. Marcinkeviciene, Robert Bittman y William R. Jacobs. "NADH Dehydrogenase Defects Confer Isoniazid Resistance and Conditional Lethality in Mycobacterium smegmatis". Journal of Bacteriology 180, n.º 9 (1 de mayo de 1998): 2459–67. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.9.2459-2467.1998.
Texto completoChapuy-Regaud, Sabine, Frédérique Duthoit, Laurence Malfroy-Mastrorillo, Pierre Gourdon, Nic D. Lindley y Marie-Claude Trombe. "Competence Regulation by Oxygen Availability and by Nox Is Not Related to Specific Adjustment of Central Metabolism inStreptococcus pneumoniae". Journal of Bacteriology 183, n.º 9 (1 de mayo de 2001): 2957–62. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.9.2957-2962.2001.
Texto completoPowell, Charles S. y Robert M. Jackson. "Mitochondrial complex I, aconitase, and succinate dehydrogenase during hypoxia-reoxygenation: modulation of enzyme activities by MnSOD". American Journal of Physiology-Lung Cellular and Molecular Physiology 285, n.º 1 (julio de 2003): L189—L198. http://dx.doi.org/10.1152/ajplung.00253.2002.
Texto completoSmyth, G. E. y B. A. Orsi. "Nitroreductase activity of NADH dehydrogenase of the respiratory redox chain". Biochemical Journal 257, n.º 3 (1 de febrero de 1989): 859–63. http://dx.doi.org/10.1042/bj2570859.
Texto completoBrass, Eric P., William R. Hiatt, Andrew W. Gardner y Charles L. Hoppel. "Decreased NADH dehydrogenase and ubiquinol-cytochromec oxidoreductase in peripheral arterial disease". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 280, n.º 2 (1 de febrero de 2001): H603—H609. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.2001.280.2.h603.
Texto completoTsai, C. S. "Nitroreductase activity of heart lipoamide dehydrogenase". Biochemical Journal 242, n.º 2 (1 de marzo de 1987): 447–52. http://dx.doi.org/10.1042/bj2420447.
Texto completoLopez de Felipe, Felix, Michiel Kleerebezem, Willem M. de Vos y Jeroen Hugenholtz. "Cofactor Engineering: a Novel Approach to Metabolic Engineering in Lactococcus lactis by Controlled Expression of NADH Oxidase". Journal of Bacteriology 180, n.º 15 (1 de agosto de 1998): 3804–8. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.15.3804-3808.1998.
Texto completoCheema-Dhadli, S., F. A. Halperin, K. Sonnenberg, V. MacMillan y M. L. Halperin. "Regulation of ethanol metabolism in the rat". Biochemistry and Cell Biology 65, n.º 5 (1 de mayo de 1987): 458–66. http://dx.doi.org/10.1139/o87-059.
Texto completoSoloveva, Ekaterina R., O. V. Karaseva, M. F. Vasileva, S. V. Petrichuk, I. V. Samokhina y K. E. Khmel’nitskiy. "THE EFFECT OF MICROWAVES OF A DECIMETER RANGE ON THE FUNCTIONAL ACTIVITY OF MITOCHONDRIA IN DESTRUCTIVE APPENDICITIS IN CHILDREN". Russian Journal of Pediatric Surgery 22, n.º 2 (9 de junio de 2018): 72–77. http://dx.doi.org/10.18821/1560-9510-2018-22-2-72-77.
Texto completoKim, Youngnyun, L. O. Ingram y K. T. Shanmugam. "Dihydrolipoamide Dehydrogenase Mutation Alters the NADH Sensitivity of Pyruvate Dehydrogenase Complex of Escherichia coli K-12". Journal of Bacteriology 190, n.º 11 (28 de marzo de 2008): 3851–58. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00104-08.
Texto completoSchempp, H., H. Ulrich y E. F. Elstner. "Stereospecific Reduction of /R(+)-Thioctic Acid by Porcine Heart Lipoamide Dehydrogenase/Diaphorase". Zeitschrift für Naturforschung C 49, n.º 9-10 (1 de octubre de 1994): 691–92. http://dx.doi.org/10.1515/znc-1994-9-1023.
Texto completoBakker, Barbara M., Christoffer Bro, Peter Kötter, Marijke A. H. Luttik, Johannes P. van Dijken y Jack T. Pronk. "The Mitochondrial Alcohol Dehydrogenase Adh3p Is Involved in a Redox Shuttle in Saccharomyces cerevisiae". Journal of Bacteriology 182, n.º 17 (1 de septiembre de 2000): 4730–37. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.17.4730-4737.2000.
Texto completoReed, David W., Jack Millstein y Patricia L. Hartzell. "H2O2-Forming NADH Oxidase with Diaphorase (Cytochrome) Activity from Archaeoglobus fulgidus". Journal of Bacteriology 183, n.º 24 (15 de diciembre de 2001): 7007–16. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.24.7007-7016.2001.
Texto completoSales, Cristina R. G., Anabela Bernardes da Silva y Elizabete Carmo-Silva. "Measuring Rubisco activity: challenges and opportunities of NADH-linked microtiter plate-based and 14C-based assays". Journal of Experimental Botany 71, n.º 18 (30 de junio de 2020): 5302–12. http://dx.doi.org/10.1093/jxb/eraa289.
Texto completoPearson, J. K. y D. W. Sickles. "Enzyme activity changes in rat soleus motoneurons and muscle after synergist ablation". Journal of Applied Physiology 63, n.º 6 (1 de diciembre de 1987): 2301–8. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1987.63.6.2301.
Texto completoHuo, Heyu, Guangxiao Yao y Shizhen Wang. "Economy Assessment for the Chiral Amine Production with Comparison of Reductive Amination and Transamination Routes by Multi-Enzyme System". Catalysts 10, n.º 12 (11 de diciembre de 2020): 1451. http://dx.doi.org/10.3390/catal10121451.
Texto completoКислова, О. В. "ВПЛИВ ЗАМІЩЕННОГО НІКОТИНАМІДУ ТА ЙОГО МОЖЛИВИХ МЕТАБОЛІТІВ НА АКТИВНІСТЬ ФЕРМЕНТІВ ОБМІНУ ЕТАНОЛУ". Bulletin of the Kyiv National University of Technologies and Design. Technical Science Series 144, n.º 2 (14 de octubre de 2020): 98–104. http://dx.doi.org/10.30857/1813-6796.2020.2.10.
Texto completoSingh, Ranji, Ryan J. Mailloux, Simone Puiseux-Dao y Vasu D. Appanna. "Oxidative Stress Evokes a Metabolic Adaptation That Favors Increased NADPH Synthesis and Decreased NADH Production in Pseudomonas fluorescens". Journal of Bacteriology 189, n.º 18 (15 de junio de 2007): 6665–75. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00555-07.
Texto completoSangiorgi, S., M. Mochi, R. Riva, P. Cortelli, L. Monari, G. Pierangeli y P. Montagna. "Abnormal Platelet Mitochondrial Function in Patients Affected by Migraine With and Without Aura". Cephalalgia 14, n.º 1 (febrero de 1994): 21–23. http://dx.doi.org/10.1046/j.1468-2982.1994.1401021.x.
Texto completoJensen, Manfred, Guido B. Feige y Anna Waterkotte. "Mannitol-1-Phosphate Dehydrogenase in Pseudevernia Furfuracea". Lichenologist 23, n.º 2 (abril de 1991): 187–96. http://dx.doi.org/10.1017/s0024282991000336.
Texto completoKe, Dangyang, Elhadi Yahia, Betty Hess, Lili Zhou y Adel A. Kader. "Regulation of Fermentative Metabolism in Avocado Fruit under Oxygen and Carbon Dioxide Stresses". Journal of the American Society for Horticultural Science 120, n.º 3 (mayo de 1995): 481–90. http://dx.doi.org/10.21273/jashs.120.3.481.
Texto completoDUARTE, Margarida, Markus PETERS, Ulrich SCHULTE y Arnaldo VIDEIRA. "The internal alternative NADH dehydrogenase of Neurospora crassa mitochondria". Biochemical Journal 371, n.º 3 (1 de mayo de 2003): 1005–11. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021374.
Texto completoBOWKER-KINLEY, Melissa M., I. Wilhelmina DAVIS, Pengfei WU, A. Robert HARRIS y M. Kirill POPOV. "Evidence for existence of tissue-specific regulation of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex". Biochemical Journal 329, n.º 1 (1 de enero de 1998): 191–96. http://dx.doi.org/10.1042/bj3290191.
Texto completoDickinson, F. M. y G. W. Haywood. "The role of the metal ion in the mechanism of the K+-activated aldehyde dehydrogenase of Saccharomyces cerevisiae". Biochemical Journal 247, n.º 2 (15 de octubre de 1987): 377–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj2470377.
Texto completoTopham, R., M. Goger, K. Pearce y P. Schultz. "The mobilization of ferritin iron by liver cytosol. A comparison of xanthine and NADH as reducing substrates". Biochemical Journal 261, n.º 1 (1 de julio de 1989): 137–43. http://dx.doi.org/10.1042/bj2610137.
Texto completoKanbe, Chiyuki y Kinji Uchida. "NADH Dehydrogenase Activity ofPediococcus halophilusas a Factor Determining its Reducing Force". Agricultural and Biological Chemistry 51, n.º 2 (febrero de 1987): 507–14. http://dx.doi.org/10.1080/00021369.1987.10868072.
Texto completoPopov, Kirill M., Natalia Y. Kedishvili y Robert A. Harris. "Coenzyme A- and NADH-dependent esterase activity of methylmalonate semialdehyde dehydrogenase". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 1119, n.º 1 (febrero de 1992): 69–73. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(92)90236-7.
Texto completoWharton, M., D. L. Granger y D. T. Durack. "Mitochondrial iron loss from leukemia cells injured by macrophages. A possible mechanism for electron transport chain defects." Journal of Immunology 141, n.º 4 (15 de agosto de 1988): 1311–17. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.141.4.1311.
Texto completoAlissandratos, Apostolos, Hye-Kyung Kim, Hayden Matthews, James E. Hennessy, Amy Philbrook y Christopher J. Easton. "Clostridium carboxidivorans Strain P7T Recombinant Formate Dehydrogenase Catalyzes Reduction of CO2to Formate". Applied and Environmental Microbiology 79, n.º 2 (9 de noviembre de 2012): 741–44. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02886-12.
Texto completoGonzález-Pajuelo, María, Isabelle Meynial-Salles, Filipa Mendes, Philippe Soucaille y Isabel Vasconcelos. "Microbial Conversion of Glycerol to 1,3-Propanediol: Physiological Comparison of a Natural Producer, Clostridium butyricum VPI 3266, and an Engineered Strain, Clostridium acetobutylicum DG1(pSPD5)". Applied and Environmental Microbiology 72, n.º 1 (enero de 2006): 96–101. http://dx.doi.org/10.1128/aem.72.1.96-101.2006.
Texto completoSheeran, Freya L., Julie Angerosa, Norman Y. Liaw, Michael M. Cheung y Salvatore Pepe. "Adaptations in Protein Expression and Regulated Activity of Pyruvate Dehydrogenase Multienzyme Complex in Human Systolic Heart Failure". Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2019 (7 de febrero de 2019): 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2019/4532592.
Texto completoOmar, M. S. y A. M. S. Raoof. "Onchocerca fasciata: histochemical demonstration of succinate and NADH dehydrogenase". Journal of Helminthology 70, n.º 1 (marzo de 1996): 47–51. http://dx.doi.org/10.1017/s0022149x00015121.
Texto completoGranat, Lucy, Debbra Y. Knorr, Daniel C. Ranson, Emma L. Hamer, Ram Prosad Chakrabarty, Francesca Mattedi, Laura Fort-Aznar et al. "Yeast NDI1 reconfigures neuronal metabolism and prevents the unfolded protein response in mitochondrial complex I deficiency". PLOS Genetics 19, n.º 7 (3 de julio de 2023): e1010793. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010793.
Texto completoCA, Murphy, Large PJ, C. Wadforth, Dack SJ y Boulton CA. "Strain‐dependent variation in the NADH‐dependent diacetyl reductase activities of larger‐ and alebrewing yeasts". Biotechnology and Applied Biochemistry 23, n.º 1 (febrero de 1996): 19–22. http://dx.doi.org/10.1111/j.1470-8744.1996.tb00359.x.
Texto completoBurgess, Shawn C., Katsumi Iizuka, Nam Ho Jeoung, Robert A. Harris, Yoshihiro Kashiwaya, Richard L. Veech, Tatsuya Kitazume y Kosaku Uyeda. "Carbohydrate-response Element-binding Protein Deletion Alters Substrate Utilization Producing an Energy-deficient Liver". Journal of Biological Chemistry 283, n.º 3 (27 de noviembre de 2007): 1670–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m706540200.
Texto completoMarbaix, Alexandre Y., Georges Chehade, Gaëtane Noël, Pierre Morsomme, Didier Vertommen, Guido T. Bommer y Emile Van Schaftingen. "Pyridoxamine-phosphate oxidases and pyridoxamine-phosphate oxidase-related proteins catalyze the oxidation of 6-NAD(P)H to NAD(P)+". Biochemical Journal 476, n.º 20 (28 de octubre de 2019): 3033–52. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20190602.
Texto completoKalnenieks, Uldis, Malda M. Toma, Nina Galinina y Robert K. Poole. "The paradoxical cyanide-stimulated respiration of Zymomonas mobilis: cyanide sensitivity of alcohol dehydrogenase (ADH II)". Microbiology 149, n.º 7 (1 de julio de 2003): 1739–44. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.26073-0.
Texto completoWang, Yaping, Yanhong Peng, Xiaoyan Liu, Ronghua Zhou, Xianqing Liao, Yong Min, Yong Hu, Ying Wang y Ben Rao. "Efficient 2,3-Butanediol/Acetoin Production Using Whole-Cell Biocatalyst with a New Nadh/Nad(+) Regeneration System". Catalysts 11, n.º 12 (23 de noviembre de 2021): 1422. http://dx.doi.org/10.3390/catal11121422.
Texto completoOgura, Masato, Junko Yamaki, Miwako K. Homma y Yoshimi Homma. "Mitochondrial c-Src regulates cell survival through phosphorylation of respiratory chain components". Biochemical Journal 447, n.º 2 (26 de septiembre de 2012): 281–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj20120509.
Texto completoMankovska, I. M., O. O. Gonchar y L. V. Bratus. "THE EFFECT OF MEXIDOL ON GLUTATHIONE SYSTEM IN RAT BRAIN UNDER MODELING OF PARKINSON’S DESEASE". Fiziolohichnyĭ zhurnal 68, n.º 1 (18 de enero de 2022): 13–19. http://dx.doi.org/10.15407/fz68.01.013.
Texto completoBoyer, B. y R. Odessey. "Quantitative control analysis of branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase complex activity by feedback inhibition". Biochemical Journal 271, n.º 2 (15 de octubre de 1990): 523–28. http://dx.doi.org/10.1042/bj2710523.
Texto completoCamacho Carvajal, Margarita M., André H. M. Wijfjes, Ine H. M. Mulders, Ben J. J. Lugtenberg y Guido V. Bloemberg. "Characterization of NADH Dehydrogenases of Pseudomonas fluorescens WCS365 and Their Role in Competitive Root Colonization". Molecular Plant-Microbe Interactions® 15, n.º 7 (julio de 2002): 662–71. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi.2002.15.7.662.
Texto completoMarcillat, O., Y. Zhang y K. J. A. Davies. "Oxidative and non-oxidative mechanisms in the inactivation of cardiac mitochondrial electron transport chain components by doxorubicin". Biochemical Journal 259, n.º 1 (1 de abril de 1989): 181–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj2590181.
Texto completoHirashima, Y., A. A. Farooqui y L. A. Horrocks. "Fluorimetric coupled enzyme assay for lysoplasmalogenase activity in liver". Biochemical Journal 260, n.º 2 (1 de junio de 1989): 605–8. http://dx.doi.org/10.1042/bj2600605.
Texto completo