Artículos de revistas sobre el tema "Myosine-X"
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Berg, J. S., B. H. Derfler, C. M. Pennisi, D. P. Corey y R. E. Cheney. "Myosin-X, a novel myosin with pleckstrin homology domains, associates with regions of dynamic actin". Journal of Cell Science 113, n.º 19 (1 de octubre de 2000): 3439–51. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.113.19.3439.
Texto completoNovakovic, Valerie A. y Gary E. Gilbert. "Procoagulant activities of skeletal and cardiac muscle myosin depend on contaminating phospholipid". Blood 136, n.º 21 (19 de noviembre de 2020): 2469–72. http://dx.doi.org/10.1182/blood.2020005930.
Texto completoRogers, Michael S. y Emanuel E. Strehler. "The Tumor-sensitive Calmodulin-like Protein Is a Specific Light Chain of Human Unconventional Myosin X". Journal of Biological Chemistry 276, n.º 15 (22 de enero de 2001): 12182–89. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m010056200.
Texto completoNaydenov, Nayden, Susana Lechuga, Emina Huang y Andrei Ivanov. "Myosin Motors: Novel Regulators and Therapeutic Targets in Colorectal Cancer". Cancers 13, n.º 4 (11 de febrero de 2021): 741. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13040741.
Texto completoBrown, Lisa D. y Marie E. Cantino. "Immunocytochemical Localization of Myosin Light Chains in the Abdominal Superficial Flexor Muscles of the American Lobster, Homarus Americanus". Microscopy and Microanalysis 4, S2 (julio de 1998): 1118–19. http://dx.doi.org/10.1017/s143192760002571x.
Texto completoSquire, John. "Special Issue: The Actin-Myosin Interaction in Muscle: Background and Overview". International Journal of Molecular Sciences 20, n.º 22 (14 de noviembre de 2019): 5715. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20225715.
Texto completoCourson, David S. y Richard E. Cheney. "Myosin-X and disease". Experimental Cell Research 334, n.º 1 (mayo de 2015): 10–15. http://dx.doi.org/10.1016/j.yexcr.2015.03.014.
Texto completoDillmann, W. H. "Methyl palmoxirate increases Ca2+-myosin ATPase activity and changes myosin isoenzyme distribution in the diabetic rat heart". American Journal of Physiology-Endocrinology and Metabolism 248, n.º 5 (1 de mayo de 1985): E602—E606. http://dx.doi.org/10.1152/ajpendo.1985.248.5.e602.
Texto completoAlmagro, Sébastien, Claire Durmort, Adeline Chervin-Pétinot, Stephanie Heyraud, Mathilde Dubois, Olivier Lambert, Camille Maillefaud et al. "The Motor Protein Myosin-X Transports VE-Cadherin along Filopodia To Allow the Formation of Early Endothelial Cell-Cell Contacts". Molecular and Cellular Biology 30, n.º 7 (1 de febrero de 2010): 1703–17. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01226-09.
Texto completoIkebe, Mitsuo, Osamu Sato y Tsuyoshi Sakai. "Myosin X and Cytoskeletal Reorganization". Applied Microscopy 48, n.º 2 (30 de junio de 2018): 33–42. http://dx.doi.org/10.9729/am.2018.48.2.33.
Texto completoVuillez, J. P., M. D. Brunet, E. Borrel, J. L. Bosson, M. J. Stasia, P. Eymerit, I. Perez y D. Blin. "Place du dosage immunoradiométrique de la chaîne lourde de la myosine en chirurgie coronarienne". Immuno-analyse & Biologie Spécialisée 11, n.º 1 (enero de 1996): 38–42. http://dx.doi.org/10.1016/0923-2532(96)88389-x.
Texto completoIwano, Sayaka, Ayaka Satou, Shigeru Matsumura, Naoyuki Sugiyama, Yasushi Ishihama y Fumiko Toyoshima. "PCTK1 Regulates Integrin-Dependent Spindle Orientation via Protein Kinase A Regulatory Subunit KAP0 and Myosin X". Molecular and Cellular Biology 35, n.º 7 (20 de enero de 2015): 1197–208. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01017-14.
Texto completoBerg, Jonathan S. y Richard E. Cheney. "Myosin-X is an unconventional myosin that undergoes intrafilopodial motility". Nature Cell Biology 4, n.º 3 (18 de febrero de 2002): 246–50. http://dx.doi.org/10.1038/ncb762.
Texto completoKnupp, Morris y Squire. "The Interacting Head Motif Structure Does Not Explain the X-Ray Diffraction Patterns in Relaxed Vertebrate (Bony Fish) Skeletal Muscle and Insect (Lethocerus) Flight Muscle". Biology 8, n.º 3 (14 de septiembre de 2019): 67. http://dx.doi.org/10.3390/biology8030067.
Texto completoCheney, Richard E. "Dynamics of Myosin-X in Filopodia". Biophysical Journal 100, n.º 3 (febrero de 2011): 2a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.11.064.
Texto completoKerber, M. L. y R. E. Cheney. "Myosin-X: a MyTH-FERM myosin at the tips of filopodia". Journal of Cell Science 124, n.º 22 (15 de noviembre de 2011): 3733–41. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.023549.
Texto completoHolmes, K. C., D. R. Trentham, R. Simmons, Vincenzo Lombardi, Gabriella Piazzesi, Massimo Reconditi, Marco Linari et al. "X-ray diffraction studies of the contractile mechanism in single muscle fibres". Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B: Biological Sciences 359, n.º 1452 (29 de diciembre de 2004): 1883–93. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2004.1557.
Texto completoProsser, Haydn M., Agnieszka K. Rzadzinska, Karen P. Steel y Allan Bradley. "Mosaic Complementation Demonstrates a Regulatory Role for Myosin VIIa in Actin Dynamics of Stereocilia". Molecular and Cellular Biology 28, n.º 5 (26 de diciembre de 2007): 1702–12. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01282-07.
Texto completoHayden, S. M., J. S. Wolenski y M. S. Mooseker. "Binding of brush border myosin I to phospholipid vesicles." Journal of Cell Biology 111, n.º 2 (1 de agosto de 1990): 443–51. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.111.2.443.
Texto completode Lanerolle, P. "cAMP, myosin dephosphorylation, and isometric relaxation of airway smooth muscle". Journal of Applied Physiology 64, n.º 2 (1 de febrero de 1988): 705–9. http://dx.doi.org/10.1152/jappl.1988.64.2.705.
Texto completoLiu, Katy C., Damon T. Jacobs, Brian D. Dunn, Alan S. Fanning y Richard E. Cheney. "Myosin-X functions in polarized epithelial cells". Molecular Biology of the Cell 23, n.º 9 (mayo de 2012): 1675–87. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e11-04-0358.
Texto completoHomma, Kazuaki, Junya Saito, Reiko Ikebe y Mitsuo Ikebe. "Motor Function and Regulation of Myosin X". Journal of Biological Chemistry 276, n.º 36 (16 de julio de 2001): 34348–54. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m104785200.
Texto completoZepeda-Bastida, Armando, Natalia Chiquete-Felix, Juan Ocampo-López, Salvador Uribe-Carvajal y Adela Mújica. "Possible participation of calmodulin in the decondensation of nuclei isolated from guinea pig spermatozoa". Zygote 18, n.º 3 (26 de noviembre de 2009): 217–29. http://dx.doi.org/10.1017/s0967199409990220.
Texto completoMalhotra, A., P. Buttrick y J. Scheuer. "Effects of sex hormones on development of physiological and pathological cardiac hypertrophy in male and female rats". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 259, n.º 3 (1 de septiembre de 1990): H866—H871. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1990.259.3.h866.
Texto completoSkubiszak, Ludmila y Leszek Kowalczyk. "The vertebrate skeletal muscle thick filaments are not three-stranded. Reinterpretation of some experimental data." Acta Biochimica Polonica 49, n.º 4 (31 de diciembre de 2002): 841–53. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2002_3744.
Texto completoSugi, Haruo, Maki Yamaguchi, Tetsuo Ohno, Hiroshi Okuyama y Naoto Yagi. "X-ray Diffraction Studies on the Structural Origin of Dynamic Tension Recovery Following Ramp-Shaped Releases in High-Ca Rigor Muscle Fibers". International Journal of Molecular Sciences 21, n.º 4 (13 de febrero de 2020): 1244. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21041244.
Texto completoMa, Weikang, Henry Gong y Thomas Irving. "Myosin Head Configurations in Resting and Contracting Murine Skeletal Muscle". International Journal of Molecular Sciences 19, n.º 9 (6 de septiembre de 2018): 2643. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19092643.
Texto completoMilligan, R. A. "Structure and Action of Molecular Tracks and Motors". Microscopy and Microanalysis 4, S2 (julio de 1998): 456–57. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927600022406.
Texto completoChatterjee, M. y M. Tejada. "Phorbol ester-induced contraction in chemically skinned vascular smooth muscle". American Journal of Physiology-Cell Physiology 251, n.º 3 (1 de septiembre de 1986): C356—C361. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1986.251.3.c356.
Texto completoWhittaker, M. y R. Milligan. "Thin filament structure and activation". Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 47 (6 de agosto de 1989): 976–77. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100156869.
Texto completoHomma, Kazuaki y Mitsuo Ikebe. "Myosin X Is a High Duty Ratio Motor". Journal of Biological Chemistry 280, n.º 32 (16 de junio de 2005): 29381–91. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m504779200.
Texto completoLu, Q., F. Ye, Z. Wei, Z. Wen y M. Zhang. "Antiparallel coiled-coil-mediated dimerization of myosin X". Proceedings of the National Academy of Sciences 109, n.º 43 (10 de septiembre de 2012): 17388–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1208642109.
Texto completoFARUQI, A. R., R. A. CROSS y J. KENDRICK-JONES. "Small angle X-ray scattering studies on myosin". Journal of Cell Science 1991, Supplement 14 (1 de enero de 1991): 23–26. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.1991.supplement_14.5.
Texto completoWatanabe, Tomonobu M., Hiroshi Tokuo, Kohsuke Gonda, Hideo Higuchi y Mitsuo Ikebe. "The Dynamics for Myosin-X Induced Filopodia Protrusion". Biophysical Journal 98, n.º 3 (enero de 2010): 725a—726a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3976.
Texto completoSato, Osamu, Satoshi Komatsu, Tomonobu M. Watanabe, Kazuaki Homma y Mitsuo Ikebe. "Single Molecule Movement of Full-Length Myosin X". Biophysical Journal 102, n.º 3 (enero de 2012): 570a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.11.3103.
Texto completoWatanabe, Tomonobu M., Hiroshi Tokuo, Kohsuke Gonda, Hideo Higuchi y Mitsuo Ikebe. "Myosin-X Induces Filopodia by Multiple Elongation Mechanism". Journal of Biological Chemistry 285, n.º 25 (13 de abril de 2010): 19605–14. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.093864.
Texto completoEakins, Felicity, Jeffrey J. Harford, Carlo Knupp, Manfred Roessle y John M. Squire. "Different Myosin Head Conformations in Bony Fish Muscles Put into Rigor at Different Sarcomere Lengths". International Journal of Molecular Sciences 19, n.º 7 (18 de julio de 2018): 2091. http://dx.doi.org/10.3390/ijms19072091.
Texto completoFlood, Veronica H., Tricia L. Slobodianuk, Daniel Keesler, Hannah K. Lohmeier, Scot Fahs, Liyun Zhang, Pippa Simpson y Robert R. Montgomery. "von Willebrand factor binding to myosin assists in coagulation". Blood Advances 4, n.º 1 (14 de enero de 2020): 174–80. http://dx.doi.org/10.1182/bloodadvances.2019000533.
Texto completoVerkhovsky, A. B. y G. G. Borisy. "Non-sarcomeric mode of myosin II organization in the fibroblast lamellum." Journal of Cell Biology 123, n.º 3 (1 de noviembre de 1993): 637–52. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.123.3.637.
Texto completoChang, Audrey N., Ning Gao, Zhenan Liu, Jian Huang, Angus C. Nairn, Kristine E. Kamm y James T. Stull. "The dominant protein phosphatase PP1c isoform in smooth muscle cells, PP1cβ, is essential for smooth muscle contraction". Journal of Biological Chemistry 293, n.º 43 (5 de septiembre de 2018): 16677–86. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.003083.
Texto completoKnupp y Squire. "Myosin Cross-Bridge Behaviour in Contracting Muscle—The T1 Curve of Huxley and Simmons (1971) Revisited". International Journal of Molecular Sciences 20, n.º 19 (2 de octubre de 2019): 4892. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20194892.
Texto completoMa, Weikang, Marcus Henze, Robert L. Anderson, Henry Gong, Fiona L. Wong, Carlos L. del Rio y Thomas Irving. "The Super-Relaxed State and Length Dependent Activation in Porcine Myocardium". Circulation Research 129, n.º 6 (3 de septiembre de 2021): 617–30. http://dx.doi.org/10.1161/circresaha.120.318647.
Texto completoPerz-Edwards, Robert J., Thomas C. Irving, Bruce A. J. Baumann, David Gore, Daniel C. Hutchinson, Uroš Kržič, Rebecca L. Porter, Andrew B. Ward y Michael K. Reedy. "X-ray diffraction evidence for myosin-troponin connections and tropomyosin movement during stretch activation of insect flight muscle". Proceedings of the National Academy of Sciences 108, n.º 1 (9 de diciembre de 2010): 120–25. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1014599107.
Texto completoNiciforovic, Ana, Marija Radojcic y Bratoljub Milosavljevic. "Gamma-radiation induced agglomeration of chicken muscle myosin and actine". Journal of the Serbian Chemical Society 69, n.º 12 (2004): 999–1004. http://dx.doi.org/10.2298/jsc0412999n.
Texto completoBaker, T. S. y D. A. Winkelmann. "Methodology for determining the three-dimensional crystal structure of myosin Sl from electron microscopy of orthogonal thin sections". Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 44 (agosto de 1986): 26–29. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100141895.
Texto completoWinkelmann, Donald A. "Structure of Myosin Subfragment-1 from Electron Microscopy and Crystallography". Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 46 (1988): 156–57. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100102869.
Texto completoTaylor, Kenneth A., Hamidreza Rahmani, Robert J. Edwards y Michael K. Reedy. "Insights into Actin-Myosin Interactions within Muscle from 3D Electron Microscopy". International Journal of Molecular Sciences 20, n.º 7 (5 de abril de 2019): 1703. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20071703.
Texto completoEvans, L. L., A. J. Lee, P. C. Bridgman y M. S. Mooseker. "Vesicle-associated brain myosin-V can be activated to catalyze actin-based transport". Journal of Cell Science 111, n.º 14 (30 de julio de 1998): 2055–66. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.111.14.2055.
Texto completoMelo, Hugo Christiano Soares y Milton Vieira Coelho. "A new method to precipitate myosin V from rat brain soluble fraction." Acta Biochimica Polonica 54, n.º 3 (17 de septiembre de 2007): 575–81. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2007_3231.
Texto completoWagner, M. C. y B. A. Molitoris. "ATP depletion alters myosin I beta cellular location in LLC-PK1 cells". American Journal of Physiology-Cell Physiology 272, n.º 5 (1 de mayo de 1997): C1680—C1690. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1997.272.5.c1680.
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