Artículos de revistas sobre el tema "Homocysteinylation"
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Bełtowski, Jerzy, Grażyna Wójcicka y Hieronim Jakubowski. "Modulation of paraoxonase 1 and protein N-homocysteinylation by leptin and the synthetic liver X receptor agonist T0901317 in the rat". Journal of Endocrinology 204, n.º 2 (2 de noviembre de 2009): 191–98. http://dx.doi.org/10.1677/joe-09-0298.
Texto completoChen, Nan, Zeyu Qiao y Chu Wang. "A chemoselective reaction between protein N-homocysteinylation and azides catalyzed by heme(ii)". Chemical Communications 55, n.º 25 (2019): 3654–57. http://dx.doi.org/10.1039/c9cc00055k.
Texto completoChen, Nan, Jinmin Liu, Zeyu Qiao, Yuan Liu, Yue Yang, Changtao Jiang, Xian Wang y Chu Wang. "Chemical proteomic profiling of proteinN-homocysteinylation with a thioester probe". Chemical Science 9, n.º 10 (2018): 2826–30. http://dx.doi.org/10.1039/c8sc00221e.
Texto completoXu, Leilei, Jiajia Chen, Jun Gao, Hongxiu Yu y Pengyuan Yang. "Crosstalk of homocysteinylation, methylation and acetylation on histone H3". Analyst 140, n.º 9 (2015): 3057–63. http://dx.doi.org/10.1039/c4an02355b.
Texto completoJakubowski, H. "Protein N-homocysteinylation: implications for atherosclerosis". Biomedicine & Pharmacotherapy 55, n.º 8 (octubre de 2001): 443–47. http://dx.doi.org/10.1016/s0753-3322(01)00085-3.
Texto completoJakubowski, Hieronim. "Protein N-Homocysteinylation and Colorectal Cancer". Trends in Cancer 5, n.º 1 (enero de 2019): 7–10. http://dx.doi.org/10.1016/j.trecan.2018.10.006.
Texto completoPerna, A. F., E. Satta, F. Acanfora, C. Lombardi, D. Ingrosso y N. G. De Santo. "Increased plasma protein homocysteinylation in hemodialysis patients". Kidney International 69, n.º 5 (marzo de 2006): 869–76. http://dx.doi.org/10.1038/sj.ki.5000070.
Texto completoColgan, Stephen M. y Richard C. Austin. "Homocysteinylation of Metallothionein Impairs Intracellular Redox Homeostasis". Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 27, n.º 1 (enero de 2007): 8–11. http://dx.doi.org/10.1161/01.atv.0000254151.00086.26.
Texto completoBalint, Brittany, Sébastien Hergalant, Jean-Michel Camadro, Sébastien Blaise, Laetitia Vanalderwiert, Laurent Lignières, Rosa-Maria Guéant-Rodriguez y Jean-Louis Guéant. "Fetal Programming by Methyl Donor Deficiency Produces Pathological Remodeling of the Ascending Aorta". Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 41, n.º 6 (junio de 2021): 1928–41. http://dx.doi.org/10.1161/atvbaha.120.315587.
Texto completoJamroz-Wiśniewska, A., J. Bełtowski, H. Bartosik-Psujek, G. Wójcicka y K. Rejdak. "Processes of plasma proteinN-homocysteinylation in multiple sclerosis". International Journal of Neuroscience 127, n.º 8 (14 de octubre de 2016): 709–15. http://dx.doi.org/10.1080/00207454.2016.1241782.
Texto completoZinellu, Angelo, Elisabetta Zinellu, Salvatore Sotgia, Marilena Formato, Gian Mario Cherchi, Luca Deiana y Ciriaco Carru. "Factors Affecting S-Homocysteinylation of LDL Apoprotein B". Clinical Chemistry 52, n.º 11 (1 de noviembre de 2006): 2054–59. http://dx.doi.org/10.1373/clinchem.2006.071142.
Texto completoSharma, Gurumayum Suraj, Tarun Kumar, Tanveer Ali Dar y Laishram Rajendrakumar Singh. "Protein N-homocysteinylation: From cellular toxicity to neurodegeneration". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 1850, n.º 11 (noviembre de 2015): 2239–45. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2015.08.013.
Texto completoSikora, Marta, Łukasz Marczak, Jolanta Kubalska, AŁŁa Graban y Hieronim Jakubowski. "Identification of N-homocysteinylation sites in plasma proteins". Amino Acids 46, n.º 1 (30 de noviembre de 2013): 235–44. http://dx.doi.org/10.1007/s00726-013-1617-7.
Texto completoZhloba, Alexandr A. y Tatiana F. Subbotina. "Homocysteinylation score of high-molecular weight plasma proteins". Amino Acids 46, n.º 4 (25 de diciembre de 2013): 893–99. http://dx.doi.org/10.1007/s00726-013-1652-4.
Texto completoDeslandes, Jordan, Jessy-Carol Ntunzwenimana, Laurane Forestier, Vincent Lacasse, Richard J. Wagner y Klaus Klarskov. "Dehydroascorbate-Induced Peptide S-Glutathionylation and S-Homocysteinylation". Free Radical Biology and Medicine 87 (octubre de 2015): S53. http://dx.doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2015.10.139.
Texto completoJakubowski, Hieronim. "Homocysteine Thiolactone: Metabolic Origin and Protein Homocysteinylation in Humans". Journal of Nutrition 130, n.º 2 (1 de febrero de 2000): 377S—381S. http://dx.doi.org/10.1093/jn/130.2.377s.
Texto completoGates, Arther T., Leonard Moore, Monica R. Sylvain, Christina M. Jones, Mark Lowry, Bilal El-Zahab, James W. Robinson, Robert M. Strongin y Isiah M. Warner. "Mechanistic Investigation ofN-Homocysteinylation-Mediated Protein−Gold Nanoconjugate Assembly". Langmuir 25, n.º 16 (18 de agosto de 2009): 9346–51. http://dx.doi.org/10.1021/la900798q.
Texto completoPerla‐Kaján, Joanna y Hieronim Jakubowski. "Paraoxonase 1 protects against protein N ‐homocysteinylation in humans". FASEB Journal 24, n.º 3 (30 de octubre de 2009): 931–36. http://dx.doi.org/10.1096/fj.09-144410.
Texto completoJakubowski, Hieronim, Li Zhang, Arlene Bardeguez y Abram Aviv. "Homocysteine Thiolactone and Protein Homocysteinylation in Human Endothelial Cells". Circulation Research 87, n.º 1 (7 de julio de 2000): 45–51. http://dx.doi.org/10.1161/01.res.87.1.45.
Texto completoLeri, Manuela, Paola Rebuzzini, Anna Caselli, Simone Luti, Antonino Natalello, Sofia Giorgetti, Loredana Marchese et al. "S-Homocysteinylation effects on transthyretin: worsening of cardiomyopathy onset". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects 1864, n.º 1 (enero de 2020): 129453. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2019.129453.
Texto completoHuang, An, John T. Pinto, Ghezal Froogh, Sharath Kandhi, Jun Qin, Michael S. Wolin, Thomas H. Hintze y Dong Sun. "Role of homocysteinylation of ACE in endothelial dysfunction of arteries". American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 308, n.º 2 (15 de enero de 2015): H92—H100. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.00577.2014.
Texto completoFerretti, Gianna, Tiziana Bacchetti, Simona Masciangelo y Virginia Bicchiega. "Effect of homocysteinylation on high density lipoprotein physico-chemical properties". Chemistry and Physics of Lipids 163, n.º 2 (febrero de 2010): 228–35. http://dx.doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2009.11.008.
Texto completoZinellu, Angelo, Giacomina Loriga, Bastianina Scanu, Elisabetta Pisanu, Manuela Sanna, Luca Deiana, Andrea Ercole Satta y Ciriaco Carru. "Increased Low-Density Lipoprotein S-Homocysteinylation in Chronic Kidney Disease". American Journal of Nephrology 32, n.º 3 (2010): 242–48. http://dx.doi.org/10.1159/000319012.
Texto completoStroylova, Yulia Y., Jean-Marc Chobert, Vladimir I. Muronetz, Hieronim Jakubowski y Thomas Haertlé. "N-homocysteinylation of ovine prion protein induces amyloid-like transformation". Archives of Biochemistry and Biophysics 526, n.º 1 (octubre de 2012): 29–37. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2012.06.008.
Texto completoMiyazaki, Akari, Nozomi Sagae, Yoko Usami, Megumi Sato, Takahiro Kameda, Akira Yoshimoto, Nau Ishimine et al. "N-homocysteinylation of apolipoprotein A-I impairs the protein’s antioxidant ability but not its cholesterol efflux capacity". Biological Chemistry 395, n.º 6 (1 de junio de 2014): 641–48. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0262.
Texto completoPerl̷a-Kaján, Joanna, Agata Malinowska, Jarosl̷aw Zimny, Dominik Cysewski, Joanna Suszyńska-Zajczyk y Hieronim Jakubowski. "Proteome-Wide Analysis of Protein Lysine N-Homocysteinylation in Saccharomyces cerevisiae". Journal of Proteome Research 20, n.º 5 (2 de abril de 2021): 2458–76. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jproteome.0c00937.
Texto completoJAKUBOWSKI, HIERONIM. "Protein homocysteinylation: possible mechanism underlying pathological consequences of elevated homocysteine levels". FASEB Journal 13, n.º 15 (diciembre de 1999): 2277–83. http://dx.doi.org/10.1096/fasebj.13.15.2277.
Texto completoGenoud, Valeria, Paula G. Quintana, Silvana Gionco, Alicia Baldessari y Irene Quintana. "Structural changes of fibrinogen molecule mediated by the N-homocysteinylation reaction". Journal of Thrombosis and Thrombolysis 45, n.º 1 (26 de octubre de 2017): 66–76. http://dx.doi.org/10.1007/s11239-017-1574-1.
Texto completoPaoli, Paolo, Francesca Sbrana, Bruno Tiribilli, Anna Caselli, Barbara Pantera, Paolo Cirri, Alina De Donatis et al. "Protein N-Homocysteinylation Induces the Formation of Toxic Amyloid-Like Protofibrils". Journal of Molecular Biology 400, n.º 4 (julio de 2010): 889–907. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.05.039.
Texto completoParada-Turska, Jolanta, Grażyna Wójcicka y Jerzy Beltowski. "Paraoxonase 1 Phenotype and Protein N-Homocysteinylation in Patients with Rheumatoid Arthritis: Implications for Cardiovascular Disease". Antioxidants 9, n.º 9 (21 de septiembre de 2020): 899. http://dx.doi.org/10.3390/antiox9090899.
Texto completoKhodadadi, Sirus, Gholam Hossein Riazi, Shahin Ahmadian, Elham Hoveizi, Oveis Karima y Hassan Aryapour. "Effect ofN-homocysteinylation on physicochemical and cytotoxic properties of amyloid β-peptide". FEBS Letters 586, n.º 2 (23 de diciembre de 2011): 127–31. http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2011.12.018.
Texto completoWang, Dan, Rui Zhao, Yuan-Yuan Qu, Xin-Yu Mei, Xuan Zhang, Qian Zhou, Yang Li et al. "Colonic Lysine Homocysteinylation Induced by High-Fat Diet Suppresses DNA Damage Repair". Cell Reports 25, n.º 2 (octubre de 2018): 398–412. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2018.09.022.
Texto completoZinellu, Angelo, Salvatore Sotgia, Bastianina Scanu, Luca Deiana, Giuseppe Talanas, PierFranco Terrosu y Ciriaco Carru. "Low density lipoprotein S-homocysteinylation is increased in acute myocardial infarction patients". Clinical Biochemistry 45, n.º 4-5 (marzo de 2012): 359–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.clinbiochem.2011.12.017.
Texto completoHop, Cornelis E. C. A. y Ray Bakhtiar. "Homocysteine thiolactone and protein homocysteinylation: mechanistic studies with model peptides and proteins". Rapid Communications in Mass Spectrometry 16, n.º 11 (2002): 1049–53. http://dx.doi.org/10.1002/rcm.681.
Texto completoJamroz-Wiśniewska, Anna, Jerzy Bełtowski, Grażyna Wójcicka, Halina Bartosik-Psujek y Konrad Rejdak. "Cladribine Treatment Improved Homocysteine Metabolism and Increased Total Serum Antioxidant Activity in Secondary Progressive Multiple Sclerosis Patients". Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2020 (17 de marzo de 2020): 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2020/1654754.
Texto completoBorowczyk, Kamila, Jacek Wróblewski, Joanna Suliburska, Noriyuki Akahoshi, Isao Ishii y Hieronim Jakubowski. "Mutations in Homocysteine Metabolism Genes Increase Keratin N-Homocysteinylation and Damage in Mice". International Journal of Genomics 2018 (23 de septiembre de 2018): 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2018/7570850.
Texto completoHubmacher, Dirk, Judith T. Cirulis, Ming Miao, Fred W. Keeley y Dieter P. Reinhardt. "Functional Consequences of Homocysteinylation of the Elastic Fiber Proteins Fibrillin-1 and Tropoelastin". Journal of Biological Chemistry 285, n.º 2 (4 de noviembre de 2009): 1188–98. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.021246.
Texto completoRossi, R., D. Giustarini, A. Milzani y I. Dalle-Donne. "Cysteinylation and homocysteinylation of plasma protein thiols during ageing of healthy human beings". Journal of Cellular and Molecular Medicine 13, n.º 9b (10 de julio de 2008): 3131–40. http://dx.doi.org/10.1111/j.1582-4934.2008.00417.x.
Texto completoFerretti, G., T. Bacchetti, E. Marotti y G. Curatola. "Effect of homocysteinylation on human high-density lipoproteins: A correlation with paraoxonase activity". Metabolism 52, n.º 2 (febrero de 2003): 146–51. http://dx.doi.org/10.1053/meta.2003.50033.
Texto completoGłowacki, Rafał y Hieronim Jakubowski. "Cross-talk between Cys34and Lysine Residues in Human Serum Albumin Revealed byN-Homocysteinylation". Journal of Biological Chemistry 279, n.º 12 (29 de diciembre de 2003): 10864–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m313268200.
Texto completoSharma, Gurumayum Suraj, Tarun Kumar y Laishram Rajendrakumar Singh. "N-Homocysteinylation Induces Different Structural and Functional Consequences on Acidic and Basic Proteins". PLoS ONE 9, n.º 12 (31 de diciembre de 2014): e116386. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0116386.
Texto completoSchiappacasse, Agustina, Romina Eugenia Maltaneri, María Eugenia Chamorro, Alcira Beatriz Nesse, Diana Elena Wetzler y Daniela Cecilia Vittori. "Modification of erythropoietin structure by N ‐homocysteinylation affects its antiapoptotic and proliferative functions". FEBS Journal 285, n.º 20 (29 de agosto de 2018): 3801–14. http://dx.doi.org/10.1111/febs.14632.
Texto completoSotgia, Salvatore, Ciriaco Carru, Gerard Aime Pinna, Luca Deiana y Angelo Zinellu. "D-Penicillamine Interferes With S-Homocysteinylation and S-Cysteinylation of LDL Apolipoprotein B". Journal of Clinical Pharmacology 51, n.º 12 (diciembre de 2011): 1728–32. http://dx.doi.org/10.1177/0091270010385933.
Texto completoGałczyński, Krzysztof, Jerzy Bełtowski, Łukasz Nowakowski, Danuta Vasilevska, Tomasz Rechberger y Andrzej Semczuk. "Serum paraoxonase 1 activity and protein N-homocysteinylation in primary human endometrial cancer". Tumor Biology 40, n.º 9 (agosto de 2018): 101042831879786. http://dx.doi.org/10.1177/1010428318797869.
Texto completoZinellu, Angelo, Salvatore Sotgia, Elisabetta Pisanu, Giacomina Loriga, Luca Deiana, Andrea Ercole Satta y Ciriaco Carru. "LDL S-homocysteinylation decrease in chronic kidney disease patients undergone lipid lowering therapy". European Journal of Pharmaceutical Sciences 47, n.º 1 (agosto de 2012): 117–23. http://dx.doi.org/10.1016/j.ejps.2012.05.006.
Texto completoStroylova, Yulia Y., Jaroslaw Zimny, Reza Yousefi, Jean-Marc Chobert, Hieronim Jakubowski, Vladimir I. Muronetz y Thomas Haertlé. "Aggregation and structural changes of αS1-, β- and κ-caseins induced by homocysteinylation". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1814, n.º 10 (octubre de 2011): 1234–45. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbapap.2011.05.017.
Texto completoSharma, Gurumayum Suraj y Laishram Rajendrakumar Singh. "Conformational status of cytochrome c upon N-homocysteinylation: Implications to cytochrome c release". Archives of Biochemistry and Biophysics 614 (enero de 2017): 23–27. http://dx.doi.org/10.1016/j.abb.2016.12.006.
Texto completoZinellu, Angelo, Salvatore Sotgia, Bastianina Scanu, Dionigia Arru, Annalisa Cossu, Anna Maria Posadino, Roberta Giordo, Arduino A. Mangoni, Gianfranco Pintus y Ciriaco Carru. "N- and S-homocysteinylation reduce the binding of human serum albumin to catechins". European Journal of Nutrition 56, n.º 2 (10 de diciembre de 2015): 785–91. http://dx.doi.org/10.1007/s00394-015-1125-5.
Texto completoSundaramoorthy, Elayanambi, Souvik Maiti, Samir K. Brahmachari y Shantanu Sengupta. "Predicting protein homocysteinylation targets based on dihedral strain energy and pKa of cysteines". Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 71, n.º 3 (12 de diciembre de 2007): 1475–83. http://dx.doi.org/10.1002/prot.21846.
Texto completoZhang, Xuan, Yuan-Yuan Qu, Lian Liu, Ya-Nan Qiao, Hao-Ran Geng, Yan Lin, Wei Xu, Jing Cao y Jian-Yuan Zhao. "Homocysteine inhibits pro-insulin receptor cleavage and causes insulin resistance via protein cysteine-homocysteinylation". Cell Reports 37, n.º 2 (octubre de 2021): 109821. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2021.109821.
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