Artículos de revistas sobre el tema "HIV-1 proteasi"
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Pan, Bowen, Sumei Li, Junwei Xiao, Xin Yang, Shouxia Xie, Ying Zhou, Jian Yang y Ying Wei. "Dual Inhibition of HIV-1 and Cathepsin L Proteases by Sarcandra glabra". Molecules 27, n.º 17 (29 de agosto de 2022): 5552. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27175552.
Texto completoPark, Jung-Ho, Yoshihiro Yamaguchi y Masayori Inouye. "Intramolecular Regulation of the Sequence-Specific mRNA Interferase Activity of MazF Fused to a MazE Fragment with a Linker Cleavable by Specific Proteases". Applied and Environmental Microbiology 78, n.º 11 (23 de marzo de 2012): 3794–99. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00364-12.
Texto completoCapel, Elena, Glòria Martrus, Mariona Parera, Bonaventura Clotet y Miguel Angel Martínez. "Evolution of the human immunodeficiency virus type 1 protease: effects on viral replication capacity and protease robustness". Journal of General Virology 93, n.º 12 (1 de diciembre de 2012): 2625–34. http://dx.doi.org/10.1099/vir.0.045492-0.
Texto completoMartínez, Miguel-Angel, Marta Cabana, Mariona Parera, Arantxa Gutierrez, José A. Esté y Bonaventura Clotet. "A Bacteriophage Lambda-Based Genetic Screen for Characterization of the Activity and Phenotype of the Human Immunodeficiency Virus Type 1 Protease". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 44, n.º 5 (1 de mayo de 2000): 1132–39. http://dx.doi.org/10.1128/aac.44.5.1132-1139.2000.
Texto completoMcPHEE, Fiona, Patricia S. CALDERA, Guy W. BEMIS, Antony F. McDONAGH, Irwin D. KUNTZ y Charles S. CRAIK. "Bile pigments as HIV-1 protease inhibitors and their effects on HIV-1 viral maturation and infectivity in vitro". Biochemical Journal 320, n.º 2 (1 de diciembre de 1996): 681–86. http://dx.doi.org/10.1042/bj3200681.
Texto completoRaugi, Dana N., Robert A. Smith y Geoffrey S. Gottlieb. "Four Amino Acid Changes in HIV-2 Protease Confer Class-Wide Sensitivity to Protease Inhibitors". Journal of Virology 90, n.º 2 (11 de noviembre de 2015): 1062–69. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.01772-15.
Texto completoÁlvarez, Enrique, Luis Menéndez-Arias y Luis Carrasco. "The Eukaryotic Translation Initiation Factor 4GI Is Cleaved by Different Retroviral Proteases". Journal of Virology 77, n.º 23 (1 de diciembre de 2003): 12392–400. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.23.12392-12400.2003.
Texto completoÁlvarez, Enrique, Alfredo Castelló, Luis Menéndez-Arias y Luis Carrasco. "HIV protease cleaves poly(A)-binding protein". Biochemical Journal 396, n.º 2 (15 de mayo de 2006): 219–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060108.
Texto completoDAVIS, David A., Fonda M. NEWCOMB, Jackob MOSKOVITZ, Paul T. WINGFIELD, Stephen J. STAHL, Joshua KAUFMAN, Henry M. FALES, Rodney L. LEVINE y Robert YARCHOAN. "HIV-2 protease is inactivated after oxidation at the dimer interface and activity can be partly restored with methionine sulphoxide reductase". Biochemical Journal 346, n.º 2 (22 de febrero de 2000): 305–11. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460305.
Texto completoSohraby, Farzin y Hassan Aryapour. "Comparative analysis of the unbinding pathways of antiviral drug Indinavir from HIV and HTLV1 proteases by supervised molecular dynamics simulation". PLOS ONE 16, n.º 9 (27 de septiembre de 2021): e0257916. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0257916.
Texto completoSavarino, Andrea, Roberto Cauda y Antonio Cassone. "Aspartic Proteases ofPlasmodium falciparumas the Target of HIV‐1 Protease Inhibitors". Journal of Infectious Diseases 191, n.º 8 (15 de abril de 2005): 1381–82. http://dx.doi.org/10.1086/428781.
Texto completoVisnegarwala, Fehmida, Daniel M. Musher y A. C. White. "HIV-1 Protease Inhibitors May Interfere with the Ubiquitous Intracellular Proteases". Annals of Internal Medicine 135, n.º 9 (6 de noviembre de 2001): 840. http://dx.doi.org/10.7326/0003-4819-135-9-200111060-00017.
Texto completoYanchunas, Joseph, David R. Langley, Li Tao, Ronald E. Rose, Jacques Friborg, Richard J. Colonno y Michael L. Doyle. "Molecular Basis for Increased Susceptibility of Isolates with Atazanavir Resistance-Conferring Substitution I50L to Other Protease Inhibitors". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 49, n.º 9 (septiembre de 2005): 3825–32. http://dx.doi.org/10.1128/aac.49.9.3825-3832.2005.
Texto completoEron, Joseph J. "HIV-1 Protease Inhibitors". Clinical Infectious Diseases 30, Supplement_2 (1 de junio de 2000): S160—S170. http://dx.doi.org/10.1086/313853.
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Texto completoEdwards, Paul. "HIV-1 protease inhibitors". Drug Discovery Today 6, n.º 8 (abril de 2001): 437–39. http://dx.doi.org/10.1016/s1359-6446(01)01736-6.
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Texto completoParikh, Sunil, Jiri Gut, Eva Istvan, Daniel E. Goldberg, Diane V. Havlir y Philip J. Rosenthal. "Antimalarial Activity of Human Immunodeficiency Virus Type 1 Protease Inhibitors". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 49, n.º 7 (julio de 2005): 2983–85. http://dx.doi.org/10.1128/aac.49.7.2983-2985.2005.
Texto completoBagossi, Péter, Tamás Sperka, Anita Fehér, János Kádas, Gábor Zahuczky, Gabriella Miklóssy, Péter Boross y József Tözsér. "Amino Acid Preferences for a Critical Substrate Binding Subsite of Retroviral Proteases in Type 1 Cleavage Sites". Journal of Virology 79, n.º 7 (1 de abril de 2005): 4213–18. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.79.7.4213-4218.2005.
Texto completoLin, Ying-Chuan, Zachary Beck, Taekyu Lee, Van-Duc Le, Garrett M. Morris, Arthur J. Olson, Chi-Huey Wong y John H. Elder. "Alteration of Substrate and Inhibitor Specificity of Feline Immunodeficiency Virus Protease". Journal of Virology 74, n.º 10 (15 de mayo de 2000): 4710–20. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.74.10.4710-4720.2000.
Texto completoASANTE-APPIAH, Ernest y William W. C. CHAN. "Synergistic binding of inhibitors to the protease from HIV type 1". Biochemical Journal 315, n.º 1 (1 de abril de 1996): 113–17. http://dx.doi.org/10.1042/bj3150113.
Texto completoPettit, Steven C., Sergei Gulnik, Lori Everitt y Andrew H. Kaplan. "The Dimer Interfaces of Protease and Extra-Protease Domains Influence the Activation of Protease and the Specificity of GagPol Cleavage". Journal of Virology 77, n.º 1 (1 de enero de 2003): 366–74. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.1.366-374.2003.
Texto completoDavis, David A., Haydar Bulut, Prabha Shrestha, Hiroaki Mitsuya y Robert Yarchoan. "Regulation of Retroviral and SARS-CoV-2 Protease Dimerization and Activity through Reversible Oxidation". Antioxidants 11, n.º 10 (18 de octubre de 2022): 2054. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11102054.
Texto completoDekhtyar, Tatyana, Teresa I. Ng, Liangjun Lu, Sherie Masse, David A. DeGoey, William J. Flosi, David J. Grampovnik, Larry L. Klein, Dale J. Kempf y Akhteruzzaman Molla. "Characterization of a Novel Human Immunodeficiency Virus Type 1 Protease Inhibitor, A-790742". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 52, n.º 4 (22 de enero de 2008): 1337–44. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01132-07.
Texto completoMeek, Thomas D. "Inhibitors of HIV-1 Protease". Journal of Enzyme Inhibition 6, n.º 1 (enero de 1992): 65–98. http://dx.doi.org/10.3109/14756369209041357.
Texto completoPapa, Anna, Evagelia Papadimitriou, Androniki Papoutsi y Antonis Antoniadis. "M36I, protease gene, HIV-1". AIDS 17, n.º 12 (agosto de 2003): 1858–59. http://dx.doi.org/10.1097/00002030-200308150-00019.
Texto completoBaures, Paul W. "Heterocyclic HIV-1 Protease Inhibitors". Organic Letters 1, n.º 2 (julio de 1999): 249–52. http://dx.doi.org/10.1021/ol990586y.
Texto completoLouis, John M., Rieko Ishima, Issa Nesheiwat, Lewis K. Pannell, Shannon M. Lynch, Dennis A. Torchia y Angela M. Gronenborn. "Revisiting Monomeric HIV-1 Protease". Journal of Biological Chemistry 278, n.º 8 (4 de diciembre de 2002): 6085–92. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m209726200.
Texto completoIkezoe, Takayuki, Yasuko Hisatake, Tamotsu Takeuchi, Yuji Ohtsuki, Yang Yang, Jonathan W. Said, Hirokuni Taguchi y H. Phillip Koeffler. "HIV-1 Protease Inhibitor, Ritonavir". Cancer Research 64, n.º 20 (15 de octubre de 2004): 7426–31. http://dx.doi.org/10.1158/0008-5472.can-03-2677.
Texto completoBonini, Carlo, Lucia Chiummiento, Margherita De Bonis, Nadia Di Blasio, Maria Funicello, Paolo Lupattelli, Rocco Pandolfo, Francesco Tramutola y Federico Berti. "Synthesis of New Thienyl Ring Containing HIV-1 Protease Inhibitors: Promising Preliminary Pharmacological Evaluation against Recombinant HIV-1 Proteases§". Journal of Medicinal Chemistry 53, n.º 4 (25 de febrero de 2010): 1451–57. http://dx.doi.org/10.1021/jm900846f.
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Texto completoKádas, János, Péter Boross, Irene T. Weber, Péter Bagossi, Krisztina Matúz y József Tözsér. "C-terminal residues of mature human T-lymphotropic virus type 1 protease are critical for dimerization and catalytic activity". Biochemical Journal 416, n.º 3 (26 de noviembre de 2008): 357–64. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071132.
Texto completoPan, Bo Wen, Jun Wei Xiao, Su Mei Li, Xin Yang, Xia Zhou, Qing Wen Sun, Mei Chen et al. "Inhibitors of HIV-1 and Cathepsin L Proteases Identified from the Insect Gall of Hypericum kouytchense". Pharmaceuticals 15, n.º 12 (30 de noviembre de 2022): 1499. http://dx.doi.org/10.3390/ph15121499.
Texto completoWlodawer, A., M. Miller, M. Jaskolski, B. Sathyanarayana, E. Baldwin, I. Weber, L. Selk, L. Clawson, J. Schneider y S. Kent. "Conserved folding in retroviral proteases: crystal structure of a synthetic HIV-1 protease". Science 245, n.º 4918 (2 de agosto de 1989): 616–21. http://dx.doi.org/10.1126/science.2548279.
Texto completoBossi, Philippe, Mireille Mouroux, Anne Yvon, François Bricaire, Henri Agut, Jean-Marie Huraux, Christine Katlama y Vincent Calvez. "Polymorphism of the Human Immunodeficiency Virus Type 1 (HIV-1) Protease Gene and Response of HIV-1-Infected Patients to a Protease Inhibitor". Journal of Clinical Microbiology 37, n.º 9 (1999): 2910–12. http://dx.doi.org/10.1128/jcm.37.9.2910-2912.1999.
Texto completoHu, Qing-Xiu, Guo-Qing Zhang, Rui-Ying Zhang, Dan-Dan Hu, He-Xiang Wang y Tzi Bun Ng. "A Novel Aspartic Protease with HIV-1 Reverse Transcriptase Inhibitory Activity from Fresh Fruiting Bodies of the Wild MushroomXylaria hypoxylon". Journal of Biomedicine and Biotechnology 2012 (2012): 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2012/728975.
Texto completoMammano, Fabrizio, Caroline Petit y François Clavel. "Resistance-Associated Loss of Viral Fitness in Human Immunodeficiency Virus Type 1: Phenotypic Analysis of Protease andgag Coevolution in Protease Inhibitor-Treated Patients". Journal of Virology 72, n.º 9 (1 de septiembre de 1998): 7632–37. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.72.9.7632-7637.1998.
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Texto completoHernandez-Sanchez, Pedro G., Sandra E. Guerra-Palomares, J. Rafael Arguello, Daniel E. Noyola y Christian A. Garcia-Sepulveda. "Mexican HIV-1 Protease Sequence Diversity". AIDS Research and Human Retroviruses 36, n.º 2 (1 de febrero de 2020): 161–66. http://dx.doi.org/10.1089/aid.2019.0201.
Texto completoBeck, Z., G. Morris y J. Elder. "Defining HIV-1 Protease Substrate Selectivity". Current Drug Target -Infectious Disorders 2, n.º 1 (1 de marzo de 2002): 37–50. http://dx.doi.org/10.2174/1568005024605837.
Texto completoIshima, Rieko, Rodolfo Ghirlando, József Tözsér, Angela M. Gronenborn, Dennis A. Torchia y John M. Louis. "Folded Monomer of HIV-1 Protease". Journal of Biological Chemistry 276, n.º 52 (11 de octubre de 2001): 49110–16. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m108136200.
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Texto completoVacca, J. P., P. M. D. Fitzgerald, M. K. Holloway, R. W. Hungate, K. E. Starbuck, L. J. Chen, P. L. Darke, P. S. Anderson y J. R. Huff. "Conformationally constrained HIV-1 protease inhibitors". Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 4, n.º 3 (febrero de 1994): 499–504. http://dx.doi.org/10.1016/0960-894x(94)80025-1.
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Texto completoBlanco, Raquel, Luis Carrasco y Iván Ventoso. "Cell Killing by HIV-1 Protease". Journal of Biological Chemistry 278, n.º 2 (4 de octubre de 2002): 1086–93. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m205636200.
Texto completoRozzelle, James E., Deborah S. Dauber, Stephen Todd, Robert Kelley y Charles S. Craik. "Macromolecular Inhibitors of HIV-1 Protease". Journal of Biological Chemistry 275, n.º 10 (10 de marzo de 2000): 7080–86. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.275.10.7080.
Texto completoYao, Shao, Reena Zutshi y Jean Chmielewski. "Endothiopeptide inhibitors of HIV-1 protease". Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 8, n.º 6 (marzo de 1998): 699–704. http://dx.doi.org/10.1016/s0960-894x(98)00100-0.
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