Artículos de revistas sobre el tema "DnaG primase"
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Sharma, Dhakaram Pangeni, Ramachandran Vijayan, Syed Arif Abdul Rehman y Samudrala Gourinath. "Structural insights into the interaction of helicase and primase in Mycobacterium tuberculosis". Biochemical Journal 475, n.º 21 (15 de noviembre de 2018): 3493–509. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20180673.
Texto completoHuang, Yen-Hua y Cheng-Yang Huang. "Structural Insight into the DNA-Binding Mode of the Primosomal Proteins PriA, PriB, and DnaT". BioMed Research International 2014 (2014): 1–14. http://dx.doi.org/10.1155/2014/195162.
Texto completoHayashi, Chihiro, Erika Miyazaki, Shogo Ozaki, Yoshito Abe y Tsutomu Katayama. "DnaB helicase is recruited to the replication initiation complex via binding of DnaA domain I to the lateral surface of the DnaB N-terminal domain". Journal of Biological Chemistry 295, n.º 32 (15 de junio de 2020): 11131–43. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014235.
Texto completoThirlway, Jenny y Panos Soultanas. "In the Bacillus stearothermophilus DnaB-DnaG Complex, the Activities of the Two Proteins Are Modulated by Distinct but Overlapping Networks of Residues". Journal of Bacteriology 188, n.º 4 (15 de febrero de 2006): 1534–39. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.4.1534-1539.2006.
Texto completoIlic, Stefan, Shira Cohen, Meenakshi Singh, Benjamin Tam, Adi Dayan y Barak Akabayov. "DnaG Primase—A Target for the Development of Novel Antibacterial Agents". Antibiotics 7, n.º 3 (13 de agosto de 2018): 72. http://dx.doi.org/10.3390/antibiotics7030072.
Texto completoKoepsell, Scott A., Marilynn A. Larson, Mark A. Griep y Steven H. Hinrichs. "Staphylococcus aureus Helicase but Not Escherichia coli Helicase Stimulates S. aureus Primase Activity and Maintains Initiation Specificity". Journal of Bacteriology 188, n.º 13 (1 de julio de 2006): 4673–80. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00316-06.
Texto completoKuron, Aneta, Malgorzata Korycka-Machala, Anna Brzostek, Marcin Nowosielski, Aidan Doherty, Bozena Dziadek y Jaroslaw Dziadek. "Evaluation of DNA Primase DnaG as a Potential Target for Antibiotics". Antimicrobial Agents and Chemotherapy 58, n.º 3 (30 de diciembre de 2013): 1699–706. http://dx.doi.org/10.1128/aac.01721-13.
Texto completoBritton, Robert A. y James R. Lupski. "Isolation and Characterization of Suppressors of Two Escherichia coli dnaG Mutations, dnaG2903 and parB". Genetics 145, n.º 4 (1 de abril de 1997): 867–75. http://dx.doi.org/10.1093/genetics/145.4.867.
Texto completoPaschalis, Vasileios, Emmanuelle Le Chatelier, Matthew Green, François Képès, Panos Soultanas y Laurent Janniere. "Interactions of the Bacillus subtilis DnaE polymerase with replisomal proteins modulate its activity and fidelity". Open Biology 7, n.º 9 (septiembre de 2017): 170146. http://dx.doi.org/10.1098/rsob.170146.
Texto completoLi, Jie, Jingfang Liu, Ligang Zhou, Huadong Pei, Jian Zhou y Hua Xiang. "Two Distantly Homologous DnaG Primases from Thermoanaerobacter tengcongensis Exhibit Distinct Initiation Specificities and Priming Activities". Journal of Bacteriology 192, n.º 11 (26 de marzo de 2010): 2670–81. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01511-09.
Texto completoBazin, Alexandre, Mickaël Cherrier y Laurent Terradot. "Structural insights into DNA replication initiation in Helicobacter pylori". Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 70, a1 (5 de agosto de 2014): C1632. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273314083673.
Texto completoKlann, Amy G., Aimee E. Belanger, Angelica Abanes-De Mello, Janice Y. Lee y Graham F. Hatfull. "Characterization of the dnaG Locus inMycobacterium smegmatis Reveals Linkage of DNA Replication and Cell Division". Journal of Bacteriology 180, n.º 1 (1 de enero de 1998): 65–72. http://dx.doi.org/10.1128/jb.180.1.65-72.1998.
Texto completoZiegelin, Günter, Nicole Tegtmeyer, Rudi Lurz, Stefan Hertwig, Jens Hammerl, Bernd Appel y Erich Lanka. "The repA Gene of the Linear Yersinia enterocolitica Prophage PY54 Functions as a Circular Minimal Replicon in Escherichia coli". Journal of Bacteriology 187, n.º 10 (15 de mayo de 2005): 3445–54. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.10.3445-3454.2005.
Texto completoGajadeera, Chathurada, Melisa J. Willby, Keith D. Green, Pazit Shaul, Micha Fridman, Sylvie Garneau-Tsodikova, James E. Posey y Oleg V. Tsodikov. "Antimycobacterial activity of DNA intercalator inhibitors of Mycobacterium tuberculosis primase DnaG". Journal of Antibiotics 68, n.º 3 (24 de septiembre de 2014): 153–57. http://dx.doi.org/10.1038/ja.2014.131.
Texto completoMaciąg, Monika, Maja Kochanowska, Robert Łyżeń, Grzegorz Węgrzyn y Agnieszka Szalewska-Pałasz. "ppGpp inhibits the activity of Escherichia coli DnaG primase". Plasmid 63, n.º 1 (enero de 2010): 61–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.plasmid.2009.11.002.
Texto completoZuo, Zhongfeng, Cory J. Rodgers, Andrey L. Mikheikin y Michael A. Trakselis. "Characterization of a Functional DnaG-Type Primase in Archaea: Implications for a Dual-Primase System". Journal of Molecular Biology 397, n.º 3 (abril de 2010): 664–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2010.01.057.
Texto completoGreen, Keith D., Ankita Punetha, Nishad Thamban Chandrika, Caixia Hou, Sylvie Garneau‐Tsodikova y Oleg V. Tsodikov. "Development of Single‐Stranded DNA Bisintercalating Inhibitors of Primase DnaG as Antibiotics". ChemMedChem 16, n.º 12 (31 de marzo de 2021): 1986–95. http://dx.doi.org/10.1002/cmdc.202100001.
Texto completoSzafranski, Przemyslaw, Cassandra L. Smith y Charles R. Cantor. "Cloning and analysis of the dnaG gene encoding Pseudomonas putida DNA primase". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1352, n.º 3 (junio de 1997): 243–48. http://dx.doi.org/10.1016/s0167-4781(97)00059-6.
Texto completoTocchetti, Arianna, Gloria Galimberti, Gianni Dehò y Daniela Ghisotti. "Characterization of the oriI andoriII Origins of Replication in Phage-Plasmid P4". Journal of Virology 73, n.º 9 (1 de septiembre de 1999): 7308–16. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.73.9.7308-7316.1999.
Texto completoVersalovic, James y James R. Lupski. "The Haemophilus influenzae dnaG sequence and conserved bacterial primase motifs". Gene 136, n.º 1-2 (diciembre de 1993): 281–86. http://dx.doi.org/10.1016/0378-1119(93)90480-q.
Texto completoSyson, Karl, Jenny Thirlway, Andrea M. Hounslow, Panos Soultanas y Jonathan P. Waltho. "Solution Structure of the Helicase-Interaction Domain of the Primase DnaG". Structure 13, n.º 4 (abril de 2005): 609–16. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2005.01.022.
Texto completoBailey, S., W. K. Eliason y T. A. Steitz. "Structure of Hexameric DnaB Helicase and Its Complex with a Domain of DnaG Primase". Science 318, n.º 5849 (19 de octubre de 2007): 459–63. http://dx.doi.org/10.1126/science.1147353.
Texto completoRannou, Olivier, Emmanuelle Le Chatelier, Marilynn A. Larson, Hamid Nouri, Bérengère Dalmais, Charles Laughton, Laurent Jannière y Panos Soultanas. "Functional interplay of DnaE polymerase, DnaG primase and DnaC helicase within a ternary complex, and primase to polymerase hand-off during lagging strand DNA replication in Bacillus subtilis". Nucleic Acids Research 41, n.º 10 (5 de abril de 2013): 5303–20. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt207.
Texto completoPeriago, Jessica, Clarissa Mason y Mark A. Griep. "Theoretical Development of DnaG Primase as a Novel Narrow-Spectrum Antibiotic Target". ACS Omega 7, n.º 10 (1 de marzo de 2022): 8420–28. http://dx.doi.org/10.1021/acsomega.1c05928.
Texto completoMitkova, Atanaska V., Sujata M. Khopde y Subhasis B. Biswas. "Mechanism and Stoichiometry of Interaction of DnaG Primase with DnaB Helicase ofEscherichia coliin RNA Primer Synthesis". Journal of Biological Chemistry 278, n.º 52 (13 de octubre de 2003): 52253–61. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m308956200.
Texto completoSu, Xun-Cheng, Patrick M. Schaeffer, Karin V. Loscha, Pamela H. P. Gan, Nicholas E. Dixon y Gottfried Otting. "Monomeric solution structure of the helicase-binding domain of Escherichia coli DnaG primase". FEBS Journal 273, n.º 21 (noviembre de 2006): 4997–5009. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05495.x.
Texto completoSolteszova, Barbora, Nora Halgasova y Gabriela Bukovska. "Interaction between phage BFK20 helicase gp41 and its host Brevibacterium flavum primase DnaG". Virus Research 196 (enero de 2015): 150–56. http://dx.doi.org/10.1016/j.virusres.2014.11.022.
Texto completoBiswas, Tapan, Esteban Resto-Roldán, Sean K. Sawyer, Irina Artsimovitch y Oleg V. Tsodikov. "A novel non-radioactive primase–pyrophosphatase activity assay and its application to the discovery of inhibitors of Mycobacterium tuberculosis primase DnaG". Nucleic Acids Research 41, n.º 4 (24 de diciembre de 2012): e56-e56. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks1292.
Texto completoChintakayala, Kiran, Cristina Machón, Anna Haroniti, Marilyn A. Larson, Steven H. Hinrichs, Mark A. Griep y Panos Soultanas. "Allosteric regulation of the primase (DnaG) activity by the clamp-loader (τ)in vitro". Molecular Microbiology 72, n.º 2 (abril de 2009): 537–49. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2958.2009.06668.x.
Texto completoBauer, Robert J., Brian W. Graham y Michael A. Trakselis. "Novel Interaction of the Bacterial-Like DnaG Primase with the MCM Helicase in Archaea". Journal of Molecular Biology 425, n.º 8 (abril de 2013): 1259–73. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2013.01.025.
Texto completoZhang, Yi, Fude Yang, Yeh-Chih Kao, Michael G. Kurilla, David L. Pompliano y Ira B. Dicker. "Homogenous Assays for Escherichia coli DnaB-Stimulated DnaG Primase and DnaB Helicase and Their Use in Screening for Chemical Inhibitors". Analytical Biochemistry 304, n.º 2 (mayo de 2002): 174–79. http://dx.doi.org/10.1006/abio.2002.5627.
Texto completoHou, Caixia, Tapan Biswas y Oleg V. Tsodikov. "Structures of the Catalytic Domain of Bacterial Primase DnaG in Complexes with DNA Provide Insight into Key Priming Events". Biochemistry 57, n.º 14 (20 de marzo de 2018): 2084–93. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.8b00036.
Texto completoLoscha, Karin, Aaron J. Oakley, Bogdan Bancia, Patrick M. Schaeffer, Pavel Prosselkov, Gottfried Otting, Matthew C. J. Wilce y Nicholas E. Dixon. "Expression, purification, crystallization, and NMR studies of the helicase interaction domain of Escherichia coli DnaG primase". Protein Expression and Purification 33, n.º 2 (febrero de 2004): 304–10. http://dx.doi.org/10.1016/j.pep.2003.10.001.
Texto completoShortridge, Matthew D., Mark A. Griep y Robert Powers. "1H, 13C, and 15N NMR assignments for the helicase interaction domain of Staphylococcus aureus DnaG primase". Biomolecular NMR Assignments 6, n.º 1 (7 de junio de 2011): 35–38. http://dx.doi.org/10.1007/s12104-011-9320-7.
Texto completoLu, Y. B., P. V. A. L. Ratnakar, B. K. Mohanty y D. Bastia. "Direct physical interaction between DnaG primase and DnaB helicase of Escherichia coli is necessary for optimal synthesis of primer RNA". Proceedings of the National Academy of Sciences 93, n.º 23 (12 de noviembre de 1996): 12902–7. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.93.23.12902.
Texto completoSEO, K. H. y R. E. BRACKETT. "Rapid, Specific Detection of Enterobacter sakazakii in Infant Formula Using a Real-Time PCR Assay". Journal of Food Protection 68, n.º 1 (1 de enero de 2005): 59–63. http://dx.doi.org/10.4315/0362-028x-68.1.59.
Texto completoHakeem, Supriya, Inderpal Singh, Preeti Sharma, V. Verma y Ratna Chandra. "in silico screening and molecular dynamics simulations study to identify novel potent inhibitors against Mycobacterium tuberculosis DnaG primase". Acta Tropica 199 (noviembre de 2019): 105154. http://dx.doi.org/10.1016/j.actatropica.2019.105154.
Texto completoGardiennet, Carole, Thomas Wiegand, Alexandre Bazin, Riccardo Cadalbert, Britta Kunert, Denis Lacabanne, Irina Gutsche, Laurent Terradot, Beat H. Meier y Anja Böckmann. "Solid-state NMR chemical-shift perturbations indicate domain reorientation of the DnaG primase in the primosome of Helicobacter pylori". Journal of Biomolecular NMR 64, n.º 3 (marzo de 2016): 189–95. http://dx.doi.org/10.1007/s10858-016-0018-0.
Texto completoNaue, Natalie, Monika Beerbaum, Andrea Bogutzki, Peter Schmieder y Ute Curth. "The helicase-binding domain of Escherichia coli DnaG primase interacts with the highly conserved C-terminal region of single-stranded DNA-binding protein". Nucleic Acids Research 41, n.º 8 (20 de febrero de 2013): 4507–17. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt107.
Texto completoVersalovic, J. y J. R. Lupski. "Missense mutations in the 3' end of the Escherichia coli dnaG gene do not abolish primase activity but do confer the chromosome-segregation-defective (par) phenotype". Microbiology 143, n.º 2 (1 de febrero de 1997): 585–94. http://dx.doi.org/10.1099/00221287-143-2-585.
Texto completoO’Brien, Elizabeth, Lauren E. Salay, Esther A. Epum, Katherine L. Friedman, Walter J. Chazin y Jacqueline K. Barton. "Yeast require redox switching in DNA primase". Proceedings of the National Academy of Sciences 115, n.º 52 (12 de diciembre de 2018): 13186–91. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1810715115.
Texto completoBell, Stephen D. "Initiating DNA replication: a matter of prime importance". Biochemical Society Transactions 47, n.º 1 (15 de enero de 2019): 351–56. http://dx.doi.org/10.1042/bst20180627.
Texto completoSchneider, C., K. Weisshart, L. A. Guarino, I. Dornreiter y E. Fanning. "Species-specific functional interactions of DNA polymerase alpha-primase with simian virus 40 (SV40) T antigen require SV40 origin DNA". Molecular and Cellular Biology 14, n.º 5 (mayo de 1994): 3176–85. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.5.3176-3185.1994.
Texto completoSchneider, C., K. Weisshart, L. A. Guarino, I. Dornreiter y E. Fanning. "Species-specific functional interactions of DNA polymerase alpha-primase with simian virus 40 (SV40) T antigen require SV40 origin DNA." Molecular and Cellular Biology 14, n.º 5 (mayo de 1994): 3176–85. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.5.3176.
Texto completoBrückner, A., F. Stadlbauer, L. A. Guarino, A. Brunahl, C. Schneider, C. Rehfuess, C. Previes, E. Fanning y H. P. Nasheuer. "The mouse DNA polymerase alpha-primase subunit p48 mediates species-specific replication of polyomavirus DNA in vitro." Molecular and Cellular Biology 15, n.º 3 (marzo de 1995): 1716–24. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.15.3.1716.
Texto completoHines, Jane C. y Dan S. Ray. "A Second Mitochondrial DNA Primase Is Essential for Cell Growth and Kinetoplast Minicircle DNA Replication in Trypanosoma brucei". Eukaryotic Cell 10, n.º 3 (21 de enero de 2011): 445–54. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00308-10.
Texto completoStadlbauer, F., C. Voitenleitner, A. Brückner, E. Fanning y H. P. Nasheuer. "Species-specific replication of simian virus 40 DNA in vitro requires the p180 subunit of human DNA polymerase alpha-primase." Molecular and Cellular Biology 16, n.º 1 (enero de 1996): 94–104. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.16.1.94.
Texto completoRechkoblit, Olga, Yogesh K. Gupta, Radhika Malik, Kanagalaghatta R. Rajashankar, Robert E. Johnson, Louise Prakash, Satya Prakash y Aneel K. Aggarwal. "Structure and mechanism of human PrimPol, a DNA polymerase with primase activity". Science Advances 2, n.º 10 (octubre de 2016): e1601317. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.1601317.
Texto completoDíaz-Talavera, Alberto, Cristina Montero-Conde, Luis Javier Leandro-García y Mercedes Robledo. "PrimPol: A Breakthrough among DNA Replication Enzymes and a Potential New Target for Cancer Therapy". Biomolecules 12, n.º 2 (3 de febrero de 2022): 248. http://dx.doi.org/10.3390/biom12020248.
Texto completoMakowska-Grzyska, Magdalena y Jon M. Kaguni. "Primase Directs the Release of DnaC from DnaB". Molecular Cell 37, n.º 1 (enero de 2010): 90–101. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2009.12.031.
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