Artículos de revistas sobre el tema "Cryo EM 2"
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Fujiyoshi, Yoshinori. "Drug Rescuing by Cryo-EM". Proceedings for Annual Meeting of The Japanese Pharmacological Society WCP2018 (2018): SY16–2. http://dx.doi.org/10.1254/jpssuppl.wcp2018.0_sy16-2.
Texto completoChen, Xizi, Mengjie Liu, Yuan Tian, Jiabei Li, Yilun Qi, Dan Zhao, Zihan Wu et al. "Cryo-EM structure of human mTOR complex 2". Cell Research 28, n.º 5 (22 de marzo de 2018): 518–28. http://dx.doi.org/10.1038/s41422-018-0029-3.
Texto completoHenderson, Richard y Samar Hasnain. "`Cryo-EM': electron cryomicroscopy, cryo electron microscopy or something else?" IUCrJ 10, n.º 5 (1 de septiembre de 2023): 519–20. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252523006759.
Texto completoSherman, M. B., F. Nasar y S. C. Weaver. "Cryo-EM Reconstruction Of Eilat Alphavirus". Microscopy and Microanalysis 18, S2 (julio de 2012): 74–75. http://dx.doi.org/10.1017/s143192761200222x.
Texto completoKamyshinsky, Roman, Yury Chesnokov, Liubov Dadinova, Andrey Mozhaev, Alexander Vasiliev y Eleonora Shtykova. "Abstract OR-2: The Formation of Dps-DNA Complexes under Different Conditions According to Cryo-EM and SAXS". International Journal of Biomedicine 11, Suppl_1 (1 de junio de 2021): S7. http://dx.doi.org/10.21103/ijbm.11.suppl_1.or2.
Texto completoMei, Kunrong, Yan Li, Shaoxiao Wang, Guangcan Shao, Jia Wang, Yuehe Ding, Guangzuo Luo et al. "Cryo-EM structure of the exocyst complex". Nature Structural & Molecular Biology 25, n.º 2 (15 de enero de 2018): 139–46. http://dx.doi.org/10.1038/s41594-017-0016-2.
Texto completoZhu, Xing, Dhiraj Mannar, Shanti S. Srivastava, Alison M. Berezuk, Jean-Philippe Demers, James W. Saville, Karoline Leopold et al. "Cryo-electron microscopy structures of the N501Y SARS-CoV-2 spike protein in complex with ACE2 and 2 potent neutralizing antibodies". PLOS Biology 19, n.º 4 (29 de abril de 2021): e3001237. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3001237.
Texto completoZeng, Lingxiao, Wei Ding y Quan Hao. "Using cryo-electron microscopy maps for X-ray structure determination". IUCrJ 5, n.º 4 (11 de mayo de 2018): 382–89. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252518005857.
Texto completoSi, Dong y Jing He. "Modeling Beta-Traces for Beta-Barrels from Cryo-EM Density Maps". BioMed Research International 2017 (2017): 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2017/1793213.
Texto completoCerutti, Gabriele, Yicheng Guo, Lihong Liu, Liyuan Liu, Zhening Zhang, Yang Luo, Yiming Huang et al. "Cryo-EM structure of the SARS-CoV-2 Omicron spike". Cell Reports 38, n.º 9 (marzo de 2022): 110428. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2022.110428.
Texto completoXia, Shiyu, Longfei Wang, Tian‐Min Fu y Hao Wu. "Mechanism of TRPM 2 channel gating revealed by cryo‐ EM". FEBS Journal 286, n.º 17 (10 de junio de 2019): 3333–39. http://dx.doi.org/10.1111/febs.14939.
Texto completoLawson, Catherine L., Andriy Kryshtafovych, Paul D. Adams, Pavel V. Afonine, Matthew L. Baker, Benjamin A. Barad, Paul Bond et al. "Cryo-EM model validation recommendations based on outcomes of the 2019 EMDataResource challenge". Nature Methods 18, n.º 2 (febrero de 2021): 156–64. http://dx.doi.org/10.1038/s41592-020-01051-w.
Texto completoWang, Ivy, Sandeep K. Gupta, Guillaume Ems, Nadishka Jayawardena, Mike Strauss y Mihnea Bostina. "Cryo-EM Structure of a Possum Enterovirus". Viruses 14, n.º 2 (3 de febrero de 2022): 318. http://dx.doi.org/10.3390/v14020318.
Texto completoKordyukova, L. V., A. V. Moiseenko, T. A. Timofeeva y I. T. Fedyakina. "Cryo-electron microscopy of enveloped viruses using upgraded transmission electron microscope: Influenza type A, B viruses and SARS-CoV-2". Vestnik Moskovskogo universiteta. Seria 16. Biologia 78, n.º 3s, 2023 (21 de diciembre de 2023): 21–26. http://dx.doi.org/10.55959/10.55959/msu0137-0952-16-78-3s-4.
Texto completoLi, Zhuang, Heng Zhang, Renjian Xiao, Ruijie Han y Leifu Chang. "Cryo-EM structure of the RNA-guided ribonuclease Cas12g". Nature Chemical Biology 17, n.º 4 (25 de enero de 2021): 387–93. http://dx.doi.org/10.1038/s41589-020-00721-2.
Texto completoSingh, Arunima. "GemSpot allows modeling of ligands in cryo-EM maps". Nature Methods 17, n.º 7 (julio de 2020): 656. http://dx.doi.org/10.1038/s41592-020-0900-2.
Texto completoVassal-Stermann, Emilie, Stephanie Hutin, Pascal Fender y Wim P. Burmeister. "Intermediate-resolution crystal structure of the human adenovirus B serotype 3 fibre knob in complex with the EC2-EC3 fragment of desmoglein 2". Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 75, n.º 12 (27 de noviembre de 2019): 750–57. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x19015784.
Texto completoLiu, Chuang, Luiza Mendonça, Yang Yang, Yuanzhu Gao, Chenguang Shen, Jiwei Liu, Tao Ni et al. "The Architecture of Inactivated SARS-CoV-2 with Postfusion Spikes Revealed by Cryo-EM and Cryo-ET". Structure 28, n.º 11 (noviembre de 2020): 1218–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2020.10.001.
Texto completoPeck, Jared V., Jonathan F. Fay y Joshua D. Strauss. "High-speed high-resolution data collection on a 200 keV cryo-TEM". IUCrJ 9, n.º 2 (29 de enero de 2022): 243–52. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252522000069.
Texto completoWang, Jimin, S. Kundhavai Natchiar, Peter B. Moore y Bruno P. Klaholz. "Identification of Mg2+ ions next to nucleotides in cryo-EM maps using electrostatic potential maps". Acta Crystallographica Section D Structural Biology 77, n.º 4 (30 de marzo de 2021): 534–39. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798321001893.
Texto completoYamamori, Yu y Kentaro Tomii. "Application of Homology Modeling by Enhanced Profile–Profile Alignment and Flexible-Fitting Simulation to Cryo-EM Based Structure Determination". International Journal of Molecular Sciences 23, n.º 4 (10 de febrero de 2022): 1977. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23041977.
Texto completoCasasanta, Michael, G. M. Jonaid, Liam Kaylor, William Luqiu, Maria Solares, Mariah Schroen, William Dearnaley, Jarad Wilson, Madelin Dukes y Deborah Kelly. "Cryo-EM structural analysis of the SARS-CoV-2 Nucleocapsid protein". Microscopy and Microanalysis 27, S1 (30 de julio de 2021): 1378–80. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927621005134.
Texto completoKern, David M., Ben Sorum, Sonali S. Mali, Christopher M. Hoel, Savitha Sridharan, Jonathan P. Remis, Daniel B. Toso, Abhay Kotecha, Diana M. Bautista y Stephen G. Brohawn. "Cryo-EM structure of SARS-CoV-2 ORF3a in lipid nanodiscs". Nature Structural & Molecular Biology 28, n.º 7 (22 de junio de 2021): 573–82. http://dx.doi.org/10.1038/s41594-021-00619-0.
Texto completoWang, Jia, Xianqiang Song, Dandan Zhang, Xiaoqing Chen, Xun Li, Yaping Sun, Cui Li et al. "Cryo-EM structures of PAC1 receptor reveal ligand binding mechanism". Cell Research 30, n.º 5 (11 de febrero de 2020): 436–45. http://dx.doi.org/10.1038/s41422-020-0280-2.
Texto completoScheres, Sjors H. W., Benjamin Ryskeldi-Falcon y Michel Goedert. "Molecular pathology of neurodegenerative diseases by cryo-EM of amyloids". Nature 621, n.º 7980 (27 de septiembre de 2023): 701–10. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-023-06437-2.
Texto completoXu, Cong, Wenyu Han y Yao Cong. "Cryo-EM and cryo-ET of the spike, virion, and antibody neutralization of SARS-CoV-2 and VOCs". Current Opinion in Structural Biology 82 (octubre de 2023): 102664. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2023.102664.
Texto completoPintilie, Grigore y Wah Chiu. "Validation, analysis and annotation of cryo-EM structures". Acta Crystallographica Section D Structural Biology 77, n.º 9 (31 de agosto de 2021): 1142–52. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798321006069.
Texto completoWieferig, Jan-Philip, Deryck J. Mills y Werner Kühlbrandt. "Devitrification reduces beam-induced movement in cryo-EM". IUCrJ 8, n.º 2 (1 de marzo de 2021): 186–94. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252520016243.
Texto completoOgnjenović, Jana, Reinhard Grisshammer y Sriram Subramaniam. "Frontiers in Cryo Electron Microscopy of Complex Macromolecular Assemblies". Annual Review of Biomedical Engineering 21, n.º 1 (4 de junio de 2019): 395–415. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-bioeng-060418-052453.
Texto completoWang, Lei, Jun Xu, Sheng Cao, Dapeng Sun, Heng Liu, Qiuyuan Lu, Zheng Liu, Yang Du y Cheng Zhang. "Cryo-EM structure of the AVP–vasopressin receptor 2–Gs signaling complex". Cell Research 31, n.º 8 (4 de marzo de 2021): 932–34. http://dx.doi.org/10.1038/s41422-021-00483-z.
Texto completoKimanius, Dari, Björn Forsberg y Erik Lindahl. "Accelerated Cryo-EM Structure Determination with Parallelisation using GPUs in Relion-2". Biophysical Journal 112, n.º 3 (febrero de 2017): 575a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2016.11.3096.
Texto completoKe, Zunlong, Joaquin Oton, Kun Qu, Sjors H. W. Scheres y John A. G. Briggs. "Structures, Distributions, and Conformations of SARS-CoV-2 Spike Proteins on Intact Virions by Cryo-EM and Cryo-ET". Microscopy and Microanalysis 29, Supplement_1 (22 de julio de 2023): 902–3. http://dx.doi.org/10.1093/micmic/ozad067.448.
Texto completoYuan, Shuai, Jialing Wang, Dongjie Zhu, Nan Wang, Qiang Gao, Wenyuan Chen, Hao Tang et al. "Cryo-EM structure of a herpesvirus capsid at 3.1 Å". Science 360, n.º 6384 (5 de abril de 2018): eaao7283. http://dx.doi.org/10.1126/science.aao7283.
Texto completoNešić, Dragana, Martin Bush, Aleksandar Spasic, Jihong Li, Tetsuji Kamata, Makoto Handa, Marta Filizola, Thomas Walz y Barry S. Coller. "Electron microscopy shows that binding of monoclonal antibody PT25-2 primes integrin αIIbβ3 for ligand binding". Blood Advances 5, n.º 7 (24 de marzo de 2021): 1781–90. http://dx.doi.org/10.1182/bloodadvances.2020004166.
Texto completoFibriansah, Guntur, Kristie D. Ibarra, Thiam-Seng Ng, Scott A. Smith, Joanne L. Tan, Xin-Ni Lim, Justin S. G. Ooi et al. "Cryo-EM structure of an antibody that neutralizes dengue virus type 2 by locking E protein dimers". Science 349, n.º 6243 (2 de julio de 2015): 88–91. http://dx.doi.org/10.1126/science.aaa8651.
Texto completoKukimoto-Niino, Mutsuko, Kazushige Katsura, Rahul Kaushik, Haruhiko Ehara, Takeshi Yokoyama, Tomomi Uchikubo-Kamo, Reiko Nakagawa et al. "Cryo-EM structure of the human ELMO1-DOCK5-Rac1 complex". Science Advances 7, n.º 30 (julio de 2021): eabg3147. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abg3147.
Texto completoMannar, Dhiraj, James W. Saville, Xing Zhu, Shanti S. Srivastava, Alison M. Berezuk, Katharine S. Tuttle, Ana Citlali Marquez, Inna Sekirov y Sriram Subramaniam. "SARS-CoV-2 Omicron variant: Antibody evasion and cryo-EM structure of spike protein–ACE2 complex". Science 375, n.º 6582 (18 de febrero de 2022): 760–64. http://dx.doi.org/10.1126/science.abn7760.
Texto completoNa, C. L., H. K. Hagler y K. H. Muntz. "Development of a cryosection EM autoradiography technique and its application for the subcellular localization of receptors". Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 54 (11 de agosto de 1996): 920–21. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100167068.
Texto completoValimehr, Sepideh, Rémi Vuillemot, Mohsen Kazemi, Slavica Jonic y Isabelle Rouiller. "Analysis of the Conformational Landscape of the N-Domains of the AAA ATPase p97: Disentangling the Continuous Conformational Variability in Partially Symmetrical Complexes". International Journal of Molecular Sciences 25, n.º 6 (16 de marzo de 2024): 3371. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25063371.
Texto completoKostenko, Anastasiya, Konstantin Palamarchuk, Yury Chesnokov, Konstantin Plokhikh, Tatyana Bukreeva y Roman Kamyshinsky. "Abstract P-34: Cryo-EM Study of Submicrocapsules with a Shell of Nanoparticle Heteroaggregates and Polyelectrolyte Layers". International Journal of Biomedicine 11, Suppl_1 (1 de junio de 2021): S26—S27. http://dx.doi.org/10.21103/ijbm.11.suppl_1.p34.
Texto completoMalhotra, Sony, Martyn Winn y Agnel Praveen Joseph. "Validation of cryo-EM structures of SARS-CoV-2 and mapping genomic mutations". Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 77, a2 (14 de agosto de 2021): C615. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767321090796.
Texto completoBertram, Karl, Dmitry E. Agafonov, Wen-Ti Liu, Olexandr Dybkov, Cindy L. Will, Klaus Hartmuth, Henning Urlaub, Berthold Kastner, Holger Stark y Reinhard Lührmann. "Cryo-EM structure of a human spliceosome activated for step 2 of splicing". Nature 542, n.º 7641 (11 de enero de 2017): 318–23. http://dx.doi.org/10.1038/nature21079.
Texto completoYu, Zhiheng, Malgorzata D. Gonciarz, Wesley I. Sundquist, Christopher P. Hill y Grant J. Jensen. "Cryo-EM Structure of Dodecameric Vps4p and Its 2:1 Complex with Vta1p". Journal of Molecular Biology 377, n.º 2 (marzo de 2008): 364–77. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2008.01.009.
Texto completoKong, Leopold, Kem A. Sochacki, Huaibin Wang, Shunming Fang, Bertram Canagarajah, Andrew D. Kehr, William J. Rice, Marie-Paule Strub, Justin W. Taraska y Jenny E. Hinshaw. "Author Correction: Cryo-EM of the dynamin polymer assembled on lipid membrane". Nature 564, n.º 7734 (30 de octubre de 2018): E6. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-018-0612-2.
Texto completoMears, J., F. Alvarez, L. Zhou, S. Fang y J. Hinshaw. "Cryo-EM studies of dynamin-related proteins that regulate mitochondrial fission". Microscopy and Microanalysis 18, S2 (julio de 2012): 60–61. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927612002152.
Texto completoCaran, K. L., R. P. Apkarian y F. M. Menger. "Examination of Large Unilamellar Vesicles (Luvs) Using Cryo-hrsem and Cryo-Stem". Microscopy and Microanalysis 5, S2 (agosto de 1999): 1210–11. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927600019371.
Texto completoBock, Lars V. y Helmut Grubmüller. "Effects of cryo-EM cooling on structural ensembles". Nature Communications 13, n.º 1 (31 de marzo de 2022). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-022-29332-2.
Texto completoDhakal, Ashwin, Rajan Gyawali, Liguo Wang y Jianlin Cheng. "A large expert-curated cryo-EM image dataset for machine learning protein particle picking". Scientific Data 10, n.º 1 (22 de junio de 2023). http://dx.doi.org/10.1038/s41597-023-02280-2.
Texto completoZhang, Hang, Shiyu Wang, Zhenzhen Zhang, Mengzhuo Hou, Chunyu Du, Zhenye Zhao, Horst Vogel et al. "Cryo-EM structure of human heptameric pannexin 2 channel". Nature Communications 14, n.º 1 (3 de marzo de 2023). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-36861-x.
Texto completoBodakuntla, Satish, Christopher Cyrus Kuhn, Christian Biertümpfel y Naoko Mizuno. "Cryo-electron microscopy in the fight against COVID-19—mechanism of virus entry". Frontiers in Molecular Biosciences 10 (6 de octubre de 2023). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2023.1252529.
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