Artículos de revistas sobre el tema "Conglutin"
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Ferreira, RB, TS Melo y AN Teixeira. "Catabolism of the Seed Storage Proteins From Lupinus Albus: Fate of Globulins During Germination and Seedling Growth." Functional Plant Biology 22, n.º 3 (1995): 373. http://dx.doi.org/10.1071/pp9950373.
Texto completoLima-Cabello, Elena, Julia Escudero-Feliu, Andreina Peralta-Leal, Pedro Garcia-Fernandez, Kadambot H. M. Siddique, Karam B. Singh, Maria I. Núñez, Josefa León y Jose C. Jimenez-Lopez. "β-Conglutins’ Unique Mobile Arm Is a Key Structural Domain Involved in Molecular Nutraceutical Properties of Narrow-Leafed Lupin (Lupinus angustifolius L.)". International Journal of Molecular Sciences 24, n.º 8 (21 de abril de 2023): 7676. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24087676.
Texto completoTesarowicz, Iwona, Agnieszka Zawiślak, Ireneusz Maciejaszek y Krzysztof Surówka. "Effect of Alcalase Modification of Yellow Lupin (Lupinus luteus L.) Protein Isolate on Some Functional Properties and Antioxidant Activity". International Journal of Food Science 2022 (18 de noviembre de 2022): 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2022/6187441.
Texto completoBush, Roy S. y Helen Tai. "Preparation of rabbit polyclonal antibodies against lupin storage proteins". Canadian Journal of Plant Science 74, n.º 1 (1 de enero de 1994): 93–96. http://dx.doi.org/10.4141/cjps94-016.
Texto completoRosa Lovati, Maria, Cristina Manzoni, Silvia Castiglioni, Anna Parolari, Chiara Magni y Marcello Duranti. "Lupin seed γ-conglutin lowers blood glucose in hyperglycaemic rats and increases glucose consumption of HepG2 cells". British Journal of Nutrition 107, n.º 1 (28 de junio de 2011): 67–73. http://dx.doi.org/10.1017/s0007114511002601.
Texto completoDevkota, Lavaraj, Konstantina Kyriakopoulou, Robert Bergia y Sushil Dhital. "Structural and Thermal Characterization of Protein Isolates from Australian Lupin Varieties as Affected by Processing Conditions". Foods 12, n.º 5 (21 de febrero de 2023): 908. http://dx.doi.org/10.3390/foods12050908.
Texto completoCzubinski, Jaroslaw, Jakub Barciszewski, Miroslaw Gilski, Kamil Szpotkowski, Janusz Debski, Eleonora Lampart-Szczapa y Mariusz Jaskolski. "Structure of γ-conglutin: insight into the quaternary structure of 7S basic globulins from legumes". Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, n.º 2 (23 de enero de 2015): 224–38. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004714025073.
Texto completoAiello, Gilda, Yuchen Li, Giovanna Boschin, Marco Stanziale, Carmen Lammi y Anna Arnoldi. "Analysis of Narrow-Leaf Lupin Proteins in Lupin-Enriched Pasta by Untargeted and Targeted Mass Spectrometry". Foods 9, n.º 8 (8 de agosto de 2020): 1083. http://dx.doi.org/10.3390/foods9081083.
Texto completoDooper, Maaike M. B. W., Lise Holden, Christiane K. Fæste, Keith M. Thompson y Eliann Egaas. "Monoclonal Antibodies against the Candidate Lupin Allergens α-Conglutin and β-Conglutin". International Archives of Allergy and Immunology 143, n.º 1 (28 de diciembre de 2006): 49–58. http://dx.doi.org/10.1159/000098224.
Texto completoLima-Cabello, Elena, Juan D. Alché, Sonia Morales-Santana, Alfonso Clemente y Jose C. Jimenez-Lopez. "Narrow-Leafed Lupin (Lupinus angustifolius L.) Seeds Gamma-Conglutin is an Anti-Inflammatory Protein Promoting Insulin Resistance Improvement and Oxidative Stress Amelioration in PANC-1 Pancreatic Cell-Line". Antioxidants 9, n.º 1 (23 de diciembre de 2019): 12. http://dx.doi.org/10.3390/antiox9010012.
Texto completoLima-Cabello, Elena, Juan D. Alché y Jose C. Jimenez-Lopez. "Narrow-Leafed Lupin Main Allergen β-Conglutin (Lup an 1) Detection and Quantification Assessment in Natural and Processed Foods". Foods 8, n.º 10 (18 de octubre de 2019): 513. http://dx.doi.org/10.3390/foods8100513.
Texto completoLima-Cabello, Elena, Sonia Morales-Santana, Josefa León, Victor Alché, Alfonso Clemente, Juan D. Alché y Jose C. Jimenez-Lopez. "Narrow-leafed lupin (Lupinus angustifoliusL.) seed β-conglutins reverse the induced insulin resistance in pancreatic cells". Food & Function 9, n.º 10 (2018): 5176–88. http://dx.doi.org/10.1039/c8fo01164h.
Texto completoJohnson, E. D., J. Knight y K. R. Gayler. "Biosynthesis and processing of legumin-like storage proteins in Lupinus angustifolius (lupin)". Biochemical Journal 232, n.º 3 (15 de diciembre de 1985): 673–79. http://dx.doi.org/10.1042/bj2320673.
Texto completoJauset Rubio, Miriam, Markéta Svobodová, Teresa Mairal, Thomas Schubert, Stefan Künne, Günter Mayer y Ciara K. O’Sullivan. "β-Conglutin dual aptamers binding distinct aptatopes". Analytical and Bioanalytical Chemistry 408, n.º 3 (19 de noviembre de 2015): 875–84. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-015-9179-z.
Texto completoMARTÍNEZ-AYALA, ALMA LETICIA y OCTAVIO PAREDES-LÓPEZ. "MOLECULAR CHARACTERIZATION OF THE ?-CONGLUTIN OF LUPIN SEEDS". Journal of Food Biochemistry 25, n.º 1 (febrero de 2001): 15–31. http://dx.doi.org/10.1111/j.1745-4514.2001.tb00722.x.
Texto completoJauset-Rubio, Miriam, Mayreli Ortiz y Ciara K. O’Sullivan. "Exploiting the Nucleic Acid Nature of Aptamers for Signal Amplification". Biosensors 12, n.º 11 (4 de noviembre de 2022): 972. http://dx.doi.org/10.3390/bios12110972.
Texto completoDuranti, M., A. Scarafoni, A. Di Cataldo y F. Sessa. "Interaction of metal ions with lupin seed conglutin γ". Phytochemistry 56, n.º 6 (marzo de 2001): 529–33. http://dx.doi.org/10.1016/s0031-9422(00)00426-x.
Texto completoSvobodova, Marketa, Teresa Mairal, Pedro Nadal, M. Carmen Bermudo y Ciara K. O’Sullivan. "Ultrasensitive aptamer based detection of β-conglutin food allergen". Food Chemistry 165 (diciembre de 2014): 419–23. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2014.05.128.
Texto completoCzubiński, Jarosław, Magdalena Montowska y Emilia Fornal. "Post-translational cleavage pattern of Lupinus angustifolius γ-conglutin". Journal of the Science of Food and Agriculture 98, n.º 14 (24 de mayo de 2018): 5212–19. http://dx.doi.org/10.1002/jsfa.9057.
Texto completoLiang, X. Q., C. C. Holbrook, R. E. Lynch y B. Z. Guo. "β-1,3-Glucanase Activity in Peanut Seed (Arachis hypogaea) is Induced by Inoculation with Aspergillus flavus and Copurifies with a Conglutin-Like Protein". Phytopathology® 95, n.º 5 (mayo de 2005): 506–11. http://dx.doi.org/10.1094/phyto-95-0506.
Texto completoVilla, Caterina, Mónica B. M. V. Moura, Joana Costa y Isabel Mafra. "Immunoreactivity of Lupine and Soybean Allergens in Foods as Affected by Thermal Processing". Foods 9, n.º 3 (27 de febrero de 2020): 254. http://dx.doi.org/10.3390/foods9030254.
Texto completoDuranti, Marcello, Fabio Sessa, Alessio Scarafoni, Tiziana Bellini y Franco Dallocchio. "Thermal Stabilities of Lupin Seed Conglutin γ Protomers and Tetramers". Journal of Agricultural and Food Chemistry 48, n.º 4 (abril de 2000): 1118–23. http://dx.doi.org/10.1021/jf9907384.
Texto completoMane, Sharmilee P., Stuart K. Johnson, Marcello Duranti, Vishnu K. Pareek y Ranjeet P. Utikar. "Lupin seed γ-conglutin: Extraction and purification methods - A review". Trends in Food Science & Technology 73 (marzo de 2018): 1–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.tifs.2017.12.008.
Texto completoCzubinski, Jaroslaw. "Insight into thermally induced structural changes of lupin seed γ-conglutin". Food Chemistry 354 (agosto de 2021): 129480. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.129480.
Texto completoWojciechowicz, Tatiana, Jarosław Czubiński, Maria Billert, Artur Półciennik, Krzysztof W. Nowak y Marek Skrzypski. "Suppressive effects of γ-conglutin on differentiation of 3T3-L1 preadipocytes". International Journal of Food Science & Technology 53, n.º 11 (19 de junio de 2018): 2624–30. http://dx.doi.org/10.1111/ijfs.13860.
Texto completoSantos, Cláudia N., Marta Alves, António Oliveira y Ricardo B. Ferreira. "β-N-Acetylhexosaminidase involvement in α-conglutin mobilization in Lupinus albus". Journal of Plant Physiology 170, n.º 12 (agosto de 2013): 1047–56. http://dx.doi.org/10.1016/j.jplph.2013.03.009.
Texto completoMonteiro, Sara, Regina Freitas, Baru T. Rajasekhar, Artur R. Teixeira y Ricardo B. Ferreira. "The Unique Biosynthetic Route from Lupinus β-Conglutin Gene to Blad". PLoS ONE 5, n.º 1 (6 de enero de 2010): e8542. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0008542.
Texto completoTapadia, Mrunmai, Stuart Johnson, Ranjeet Utikar, Philip Newsholme y Rodrigo Carlessi. "Antidiabetic effects and mechanisms of action of γ-conglutin from lupin seeds". Journal of Functional Foods 87 (diciembre de 2021): 104786. http://dx.doi.org/10.1016/j.jff.2021.104786.
Texto completoJauset Rubio, Miriam, Markéta Svobodová, Teresa Mairal y Ciara K. O’Sullivan. "Surface plasmon resonance imaging (SPRi) for analysis of DNA aptamer:β-conglutin interactions". Methods 97 (marzo de 2016): 20–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.ymeth.2015.10.013.
Texto completoSpecies, Within Lupin, M. A. Esnault, V. Pichereau y J. Klingler. "Variability of the Low Molecular Weight Globulin, Conglutin δ, Within Lupin Species". Botanica Acta 110, n.º 2 (abril de 1997): 164–71. http://dx.doi.org/10.1111/j.1438-8677.1997.tb00624.x.
Texto completoMota, Joana, Rosa Direito, João Rocha, João Fernandes, Bruno Sepodes, Maria Eduardo Figueira, Anabela Raymundo, Ana Lima y Ricardo Boavida Ferreira. "Lupinus albus Protein Components Inhibit MMP-2 and MMP-9 Gelatinolytic Activity In Vitro and In Vivo". International Journal of Molecular Sciences 22, n.º 24 (10 de diciembre de 2021): 13286. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222413286.
Texto completoOlczak, Mariusz, Ewa Nizioł, Wiesława Widłak y Bronisława Morawiecka. "The activity of acid phosphatase and the level of storage proteins during the early stages of germination of Lupinus luteus L. and Lupinus angustifolius L. seeds". Acta Societatis Botanicorum Poloniae 61, n.º 2 (2014): 177–85. http://dx.doi.org/10.5586/asbp.1992.015.
Texto completoCzubinski, Jaroslaw y Krzysztof Dwiecki. "Molecular structure-affinity relationship of selected phenolic compounds for lupin seed γ-conglutin". Food Hydrocolloids 128 (julio de 2022): 107561. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodhyd.2022.107561.
Texto completoSchiarea, Silvia, Lolita Arnoldi, Roberto Fanelli, Eric De Combarieu y Chiara Chiabrando. "In-Depth Glycoproteomic Characterization of γ-Conglutin by High-Resolution Accurate Mass Spectrometry". PLoS ONE 8, n.º 9 (12 de septiembre de 2013): e73906. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0073906.
Texto completoTerruzzi, I., P. Senesi, C. Magni, A. Montesano, A. Scarafoni, L. Luzi y M. Duranti. "Insulin-mimetic action of conglutin-γ, a lupin seed protein, in mouse myoblasts". Nutrition, Metabolism and Cardiovascular Diseases 21, n.º 3 (marzo de 2011): 197–205. http://dx.doi.org/10.1016/j.numecd.2009.09.004.
Texto completoNadal, P., M. Svobodova, T. Mairal y C. K. O’Sullivan. "Probing high-affinity 11-mer DNA aptamer against Lup an 1 (β-conglutin)". Analytical and Bioanalytical Chemistry 405, n.º 29 (15 de octubre de 2013): 9343–49. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-013-7385-0.
Texto completoMane, Sharmilee, Scott Bringans, Stuart Johnson, Vishnu Pareek y Ranjeet Utikar. "Reverse phase HPLC method for detection and quantification of lupin seed γ-conglutin". Journal of Chromatography B 1063 (septiembre de 2017): 123–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.jchromb.2017.08.025.
Texto completoRamos, M. Laura, Geraldine Fleming, Ye Chu, Yukio Akiyama, Maria Gallo y Peggy Ozias-Akins. "Chromosomal and phylogenetic context for conglutin genes in Arachis based on genomic sequence". Molecular Genetics and Genomics 275, n.º 6 (14 de abril de 2006): 578–92. http://dx.doi.org/10.1007/s00438-006-0114-z.
Texto completoCzubinski, Jaroslaw. "Influence of temperature on secretion and functionality of lupin seed γ ‐conglutin". Journal of the Science of Food and Agriculture 102, n.º 7 (13 de noviembre de 2021): 2773–82. http://dx.doi.org/10.1002/jsfa.11618.
Texto completoJauset-Rubio, Miriam, Jonathan Sabaté del Río, Teresa Mairal, Markéta Svobodová, Mohammad S. El-Shahawi, Abdulaziz S. Bashammakh, Abdulrahman O. Alyoubi y Ciara K. O’Sullivan. "Ultrasensitive and rapid detection of β-conglutin combining aptamers and isothermal recombinase polymerase amplification". Analytical and Bioanalytical Chemistry 409, n.º 1 (20 de octubre de 2016): 143–49. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-016-9973-2.
Texto completoBertoglio, Juan C., Mario A. Calvo, Juan L. Hancke, Rafael A. Burgos, Antonella Riva, Paolo Morazzoni, Cesare Ponzone, Chiara Magni y Marcello Duranti. "Hypoglycemic effect of lupin seed γ-conglutin in experimental animals and healthy human subjects". Fitoterapia 82, n.º 7 (octubre de 2011): 933–38. http://dx.doi.org/10.1016/j.fitote.2011.05.007.
Texto completoKolivas, Sotirios y Kenwyn R. Gayler. "Structure of the cDNA coding for conglutin ?, a sulphur-rich protein from Lupinus angustifolius". Plant Molecular Biology 21, n.º 2 (enero de 1993): 397–401. http://dx.doi.org/10.1007/bf00019956.
Texto completoLilley, Glenn G. "Isolation of conglutin δ, a sulphur-rich protein from the seeds ofLupinus angustifolius L." Journal of the Science of Food and Agriculture 37, n.º 1 (enero de 1986): 20–30. http://dx.doi.org/10.1002/jsfa.2740370104.
Texto completoScarafoni, Alessio, Alessandro Consonni, Stefano Pessina, Silvia Balzaretti, Jessica Capraro, Elisabetta Galanti y Marcello Duranti. "Structural basis of the lack of endo-glucanase inhibitory activity of Lupinus albus γ-conglutin". Plant Physiology and Biochemistry 99 (febrero de 2016): 79–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.plaphy.2015.11.008.
Texto completoLilley, Glenn G. y Adam S. Inglis. "Amino acid sequence of conglutin δ, a sulfur-rich seed protein of Lupinus angustifolius L". FEBS Letters 195, n.º 1-2 (20 de enero de 1986): 235–41. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(86)80167-3.
Texto completoEscudero-Feliu, Julia, María García-Costela, Sara Moreno-SanJuan, Jose D. Puentes-Pardo, Sandra Ríos Arrabal, Paula González-Novoa, María Isabel Núñez, Ángel Carazo, Jose C. Jimenez-Lopez y Josefa León. "Narrow Leafed Lupin (Lupinus angustifolius L.) β-Conglutin Seed Proteins as a New Natural Cytotoxic Agents against Breast Cancer Cells". Nutrients 15, n.º 3 (19 de enero de 2023): 523. http://dx.doi.org/10.3390/nu15030523.
Texto completoCzubinski, Jaroslaw y Krzysztof Dwiecki. "Heat-induced changes in lupin seed γ-conglutin structure promote its interaction with model phospholipid membranes". Food Chemistry 374 (abril de 2022): 131533. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2021.131533.
Texto completoCapraro, Jessica, Chiara Magni, Alessio Scarafoni y Marcello Duranti. "Susceptibility of Lupin γ-Conglutin, the Plasma Glucose-Lowering Protein of Lupin Seeds, to Proteolytic Enzymes". Journal of Agricultural and Food Chemistry 57, n.º 18 (23 de septiembre de 2009): 8612–16. http://dx.doi.org/10.1021/jf9017542.
Texto completoGoggin, Danica E., Gisela Mir, William B. Smith, Martin Stuckey y Penelope M. C. Smith. "Proteomic Analysis of Lupin Seed Proteins To Identify Conglutin β as an Allergen, Lup an 1". Journal of Agricultural and Food Chemistry 56, n.º 15 (agosto de 2008): 6370–77. http://dx.doi.org/10.1021/jf800840u.
Texto completoCapraro, Jessica, Chiara Magni, Franco Faoro, Dario Maffi, Alessio Scarafoni, Gabriella Tedeschi, Elisa Maffioli et al. "Internalisation and multiple phosphorylation of γ-Conglutin, the lupin seed glycaemia-lowering protein, in HepG2 cells". Biochemical and Biophysical Research Communications 437, n.º 4 (agosto de 2013): 648–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2013.07.026.
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