Relevant bibliographies by topics / Proteinexpression

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  1. Journal articles
  2. Dissertations / Theses
  3. Book chapters
  4. Conference papers

Academic literature on the topic 'Proteinexpression'

Author: Grafiati
Published: 4 June 2021
Last updated: 12 February 2022

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Journal articles on the topic "Proteinexpression"

1

Maelicke, Alfred. "Proteinexpression und -faltung." Nachrichten aus Chemie, Technik und Laboratorium 43, no. 11 (November 1995): 1197–98. http://dx.doi.org/10.1002/nadc.19950431114.

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2

Huber, R., D. Ritter, T. Hering, F. Kensy, L. Wang, and J. Büchs. "Optimierung der Proteinexpression im Hochdurchsatz." Chemie Ingenieur Technik 81, no. 8 (August 2009): 1248. http://dx.doi.org/10.1002/cite.200950023.

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3

End, Caroline, Christian Walczuch, and Matthias Buntru. "Zellfreie Proteinexpression für Forschung und Produktion." BIOspektrum 20, no. 1 (February 2014): 70–72. http://dx.doi.org/10.1007/s12268-014-0411-8.

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4

Dietzsch, C., O. Spadiut, D. Zalai, and C. Herwig. "Effiziente Bioprozessentwicklung für rekombinante Proteinexpression in Pichia pastoris." Chemie Ingenieur Technik 84, no. 8 (July 25, 2012): 1341. http://dx.doi.org/10.1002/cite.201250281.

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5

Stenzel, I., M. P�sl, H. Ritzel, M. Hentz, M. Werner, and G. Delling. "Zellproliferation bei Knochentumoren Immunhistologische Untersuchung zur Ki-67-Proteinexpression*." Der Pathologe 17, no. 1 (January 1, 1996): 56–62. http://dx.doi.org/10.1007/s002920050135.

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6

Hinkelbein, J., A. Kalenka, and R. E. Feldmann Jr. "Frühzeitige Veränderungen der Proteinexpression im Gehirn der Ratte bei Sepsis." Der Anaesthesist 58, no. 2 (December 14, 2008): 134–43. http://dx.doi.org/10.1007/s00101-008-1488-6.

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7

Schraml. "Onkogene, Motoren der Krebszelle." Praxis 93, no. 22 (May 1, 2004): 957–59. http://dx.doi.org/10.1024/0369-8394.93.22.957.

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Abstract:
Nach dem heutigen Wissensstand der Krebsforschung tragen DNA-Veränderungen entscheidend zur Entstehung eines Tumors bei. Dabei werden Gene betroffen, deren Produkte bei der Regulation des Zellzyklus eine entscheidende Rolle spielen. Bei Onkogenen führen Mutationen häufig zu einer abnormen Genaktivierung und damit zu einer massiven Proteinexpression. Die starke Expression und andauernde Präsenz von Onkoproteinen in Tumorzellen veranlassen diese sich unkontrolliert zu teilen, was mit der Zeit Krebs hervorrufen kann. Neuartige Medikamente, welche spezifisch die Funktion von Onkoproteinen hemmen können, lassen in Zukunft auf effizientere Krebstherapien hoffen.
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8

Ohlendieck, K. "Proteomforschung und molekulare Mechanismen bei Muskelanpassungen und Muskelerkrankungen." Nervenheilkunde 32, no. 06 (2013): 389–94. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1628512.

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Abstract:
ZusammenfassungBiomedizinische Untersuchungen mit global ausgerichteten Forschungsansätzen haben erhebliche Erfolge bei der Erforschung der physiologischen Muskelanpassung und der molekularen Pathogenese von Muskelerkrankungen erzielt. Die Proteomanalyse mittels 2D-Gelelektrophorese, Flüssigkeitschromatografie und Massenspektrometrie wurde gezielt für die Erforschung pathobiochemischer Veränderungen bei der zeitlichen Abfolge der Proteinexpression und der posttranslationalen Modifizierung eingesetzt sowie zur Bestimmung von abnormalen Wechselwirkungen zwischen Muskelproteinen. Die differenzielle Proteomanalyse wurde erfolgreich angewendet zum Vergleich der Expressionsprofile von gesundem menschlichem Muskelgewebe und Muskelbiopsien von Patienten mit Einschlusskörpermyositis, Adipositas, Diabetes mellitus und Sarkopenie. Die zelluläre Plastizität von Muskelfasern wurde bestimmt bei der Muskelanpassung an Ausdauertraining und an Hypoxie. Weiterhin haben Proteomstudien an Modellorganismen mit Muskelerkrankungen zur Identifizierung von potenziell veränderten Reaktionskaskaden bei bestimmten Formen der Muskeldystrophie, Myotonie, Muskelatrophie und der amyotrophen Lateralsklerose geführt.
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9

Ohlendieck, K. "Biomarkeridentifizierung und Anwendung bei der Muskeldystrophie Typ Duchenne." Nervenheilkunde 34, no. 01/02 (2015): 77–82. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1627549.

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Abstract:
ZusammenfassungObwohl die zur Muskeldystrophie vom Typ Duchenne führenden primären Defekte im Dystrophingen schon seit über zwei Jahrzehnten bekannt sind, haben diese biomedizinischen Erkenntnisse noch nicht zu einer erfolgreichen Therapie des progredienten Muskelschwundes geführt. Möglicherweise können jetzt Impulse gesetzt werden durch neue Einsichten in die molekulare Pathogenese der Muskeldystrophie, welche auf der vergleichenden Proteomanalyse beruhen. Mithilfe der Massenspektrometrie wurden diskrete Veränderungen bei der zeitlichen Abfolge der Proteinexpression im dystrophischen Muskelgewebe ermittelt. Systematische Proteomstudien von Muskelgewebe und Körperflüssigkeiten von Patienten und Modellorganismen haben neue potenzielle Biomarker identifiziert, welche involviert sind in die Muskelkontraktion, die Regulierung der Ionenhomöostase, den Energiestoffwechsel und die zelluläre Stressreaktion sowie die Dynamik des Zytoskeletts und der extrazellulären Matrix. Die Etablierung neuer diagnostischer Biomarker verspricht eine verbesserte klinische Beurteilung von experimentellen Ansätzen wie der Antisensetherapie.
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10

Giarnieril, E., G. De Francesco, C. Amanti, B. Bucci, V. Catracchia, V. Moscarolis, M. Lo Russ, and M. Giovagnoli. "P4 Evaluation of Msh2, MIh1, Brca1 and Fhit proteinexpression in T1 NO MO breast cancer." Breast 14 (February 2005): S15—S16. http://dx.doi.org/10.1016/s0960-9776(05)80043-8.

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Dissertations / Theses on the topic "Proteinexpression"

1

Jerg, Annika Natascha Jessica [Verfasser], and Olga [Akademischer Betreuer] Polydorou. "Modulation der Proteinexpression in Gingivazellen durch Kompositmaterialien." Freiburg : Universität, 2017. http://d-nb.info/113997744X/34.

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2

Pötzsch, Norma. "Vergleich der Proteinexpression von Primär- und Rezidivglioblastomen mittels zweidimensionaler Gelelektrophorese." Doctoral thesis, Universitätsbibliothek Leipzig, 2013. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:15-qucosa-118916.

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Abstract:
Das Glioblastoma multiforme gehört zu den ZNS-Tumoren neuroepithelialen Ursprungs. Es zeichnet sich durch ein multiformes Zellbild, einen geringen Differenzierungsgrad und eine schnelle Krankheitsprogression aus. Trotz mikrochirurgischer Entfernung und anschließender Radiochemotherapie entwickeln die Patienten im Durchschnitt nach 7 Monaten einen Rezidivtumor und haben eine mittlere Überlebenszeit von 14,6 Monaten. Die Rezidivneigung stellt somit ein großes Problem in der Behandlung von Glioblastompatienten dar. In früheren Arbeiten konnte nachgewiesen werden, dass die Rezidivtumore eine andere Zellzusammensetzung und auch ein aggressiveres Wachstumsverhalten als deren Primärformen aufweisen. Ziel dieser Arbeit war es, zu prüfen ob mittels 2D-Gelelektrophorese und anschließender MALDI-TOF-Massenspektrometrie Unterschiede im Proteinexpressionsmuster zwischen Gewebeproben vom Primärtumor eines Glioblastoms WHO Grad IV und dem korrespondierendem Rezidivtumor eines Patienten detektierbar sind. Hierbei wurden 43 Proteine als differentiell exprimiert erkannt, von denen mit Hilfe der MALDI-TOF-Massenspektrometrie sechs genauer charakterisiert wurden. Vier der sechs Proteine waren im Rezidivtumor erhöht: EnoylCoA-Hydratase, ATP-Synthase Untereinheit d, Tropomyosin alpha-3-Kette Isoform 2 und Cathepsin D. Die anderen zwei waren im Rezidivtumor niedriger ausgeprägt: Nukleosid-Diphosphatkinase A und L-3-Phosphoserin-Phosphatase. Eine weitere Untersuchung mittels Western-Blot-Analyse bestätigte, dass Cathepsin D (als eines der sechs charakterisierten Proteine) tatsächlich auch in den Rezidivtumoren dreier weiterer Patienten stärker exprimiert war als in den korrespondierenden primären Glioblastomen.
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3

Freiin, von Feilitzsch Margarete. "Einfluss von modifizierter extrazellulärer Matrix auf die Proteinexpression von Fibroblasten." Doctoral thesis, Universitätsbibliothek Leipzig, 2015. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:15-qucosa-172391.

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Abstract:
Der humanen dermalen Wundheilung liegt ein komplexes Zusammenspiel verschiedener Faktoren zugrunde. Die Bedeutung dieses fein regulierten Gleichgewichts wird deutlich, wenn es durch Fehlregulationen oder Störungen zu chronischen Wundheilungsstörungen oder lokaler Fibrose mit überschießender Narbenbildung kommt. Eine der möglichen Methoden zur Prävention und Behandlung ist die Deckung der Wunde mit einem Hautersatz. Dabei werden zunehmend sogenannte Biomaterialien aus natürlichen Substanzen mit hoher Biokompatibilität und der Möglichkeit zur Interaktion mit dem nativen Gewebe verwendet. In Studien wurde gezeigt, dass vor allem sulfatierte Glykosaminoglykan-Derivate durch die Interaktion ihrer negativ geladenen Sulfatgruppen mit Zytokinen, Wachstumsfaktoren und dermalen Zellen einen positiven Einfluss auf den Wundheilungsprozess haben können. In der vorliegenden Arbeit wurden daher kollagenbasierte artifizielle extrazelluläre Matrizes mit unsulfatierter oder sulfatierter Hyaluronsäure hinsichtlich ihres Einflusses auf humane dermale Fibroblasten als Komponenten der Wundheilung untersucht. Dermale Fibroblasten spielen im Ablauf der Wundheilung eine tragende Rolle und interagieren eng mit der umgebenden Matrix. Anhand ihrer Proteinexpression lassen sich Rückschlüsse auf wichtige Funktionen wie Adhäsion, Proliferation, Differenzierung und Matrixsynthese ziehen. In den durchgeführten Experimenten zeigte sich, dass sulfatierte Matrix in der Kultur mit dermalen Fibroblasten kein entzündliches Milieu förderte. Die Proliferation, Differenzierung und Migration der Fibroblasten schienen gesteigert, während sich die Matrix-Synthese und ihr Remodeling weder pathologisch gehemmt noch überschießend zeigten. Daher wäre die weitere Untersuchung dieses Biomaterials ein vielversprechender Ansatz, um langfristig dem Risiko von Wundheilungsstörungen wie chronischen Wunden oder fibroproliferativen Wundheilungsstörungen effektiv entgegenzuwirken.
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4

Buchwald, Svenja [Verfasser]. "Identifizierung veränderter Proteinexpression durch 2D-Gelelektrophorese beim Nijmegen Breakage Syndrom / Svenja Buchwald." Berlin : Medizinische Fakultät Charité - Universitätsmedizin Berlin, 2015. http://d-nb.info/1079524738/34.

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5

Bohle, Kathrin. "Morphologie- und produktbildungsrelevante Gen- und Proteinexpression in submersen Kultivierungen von Aspergillus niger." Paderborn Fit-Verl. für Innovation und Technologietransfer, 2008. http://d-nb.info/99408028X/04.

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6

Brüchner, Kerstin. "Veränderungen der urethelialen Proteinexpression im Rahmen chronischer Strahleneffekte an der Harnblase : tierexperimentelle Untersuchungen." Doctoral thesis, Universitätsbibliothek Leipzig, 2006. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:15-qucosa-34106.

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7

Veulemans, Verena. "APC- und p53-Proteinexpression innerhalb der Metaplasie-Dysplasie-Karzinom-Sequenz im Barrett-Ösophagus /." Köln, 2009. http://opac.nebis.ch/cgi-bin/showAbstract.pl?sys=000256399.

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8

Töpfer, Andrea. "Kontrolle der glattmuskulären GC-Aktivität via NO-Sensitivität, Häm-Redox-Status und Proteinexpression." [S.l.] : [s.n.], 2001. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=963141805.

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9

Bisping, Guido. "Untersuchungen zur Proteinexpression verschiedener Proteinkinase-C-Subtypen bei frühen neoplastischen Veränderungen humaner Kolonzellen." [S.l.] : [s.n.], 2001. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=964443546.

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10

Paulus, Michael. "RNA-Struktur-Determinanten zur erfolgreichen heterologen Proteinexpression in vitro und in Escherichia coli." [S.l. : s.n.], 2004. http://deposit.ddb.de/cgi-bin/dokserv?idn=970992424.

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Book chapters on the topic "Proteinexpression"

1

von Bülow, Manon. "Proteinexpression mit klonierten Genen." In Gentechnik 2, 1–17. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-55116-5_1.

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2

Möslein, G., P. Roche, P. Goretzki, and S. N. Thibodeau. "Proteinexpression von hMSH2 und hMLH1 in sporadischen, familiären und hereditären colorektalen Tumoren." In Chirurgisches Forum ’97 für experimentelle und klinische Forschung, 109–12. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1997. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-60717-2_22.

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3

Vossen, S., G. Möslein, M. Katzer, H. E. Gabbert, W. Müller, C. Wirtz, P. E. Goretzki, and H. D. Röher. "Untersuchung der Proteinexpression von hMSH2 und hMLH1 bei HNPCC: Evaluation einer Prescreening-Methode." In Vielfalt und Einheit der Chirurgie Humanität und Wissenschaft, 1461–63. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1998. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-45774-6_357.

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4

Binnebösel, Marcel, C. Ricken, C. D. Klink, K. Junge, M. Jansen, V. Schumpelick, and P. L. Jansen. "Einfluss eines Gentamicin-beschichteten Polyvinylidenfluorid (PVDF) Netzes auf die MMP-2 Proteinexpression und Gewebeintegration im transgenen Mausmodell." In Chirurgisches Forum und DGAV Forum 2010, 263–66. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2010. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-12192-0_101.

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Conference papers on the topic "Proteinexpression"

1

Ludwig, S., M. Rist, Marie-Nicole Theodoraki, B. Giebel, S. Lang, N. Rotter, and J. Jablonska. "Stadien-abhängige Proteinexpression von PD-L1 und FasL auf Exosomen in Kopf-Hals-Tumor(HNC)-Patienten." In Abstract- und Posterband – 91. Jahresversammlung der Deutschen Gesellschaft für HNO-Heilkunde, Kopf- und Hals-Chirurgie e.V., Bonn – Welche Qualität macht den Unterschied. © Georg Thieme Verlag KG, 2020. http://dx.doi.org/10.1055/s-0040-1711614.

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2

Ulrich-Merzenich, G., A. Shcherbakova, O. Kelber, and H. Abdel-Aziz. "Modulierung der Gen- und Proteinexpression von Tight-junction-Proteinen im murinen Modell der Reflux-Ösophagitis durch STW 5 – mögliche Implikationen für die Tumorgenese." In Phytotherapie 2017 „Von der Innovation zur Evidenz“. Georg Thieme Verlag KG, 2017. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1607124.

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