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Journal articles on the topic 'Protéine A du centromère'

Author: Grafiati

Published: 11 January 2025

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1

Le Joncour, A., J. L. Charuel, S. Choquet, J. P. Spano, Z. Amoura, D. Saadoun, P. Ghillani-Dalbin, and P. Cacoub. "Maladies associées aux anticorps anti-centromère protéine de type F (anti-CENP-F) : une série de 109 patients." La Revue de Médecine Interne 45 (June 2024): A57. http://dx.doi.org/10.1016/j.revmed.2024.04.336.

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2

Labbe, Jean-Pierre. "Élasticité du centromère." médecine/sciences 21, no. 3 (March 2005): 261–66. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2005213261.

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3

Sperandio, Olivier, Bruno O. Villoutreix, Xavier Morelli, and Philippe Roche. "Les chimiothèques ciblant les interactions protéine-protéine." médecine/sciences 31, no. 3 (March 2015): 312–19. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20153103017.

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4

Aleil, Boris, and Christian Gachet. "Protéine VASP." Archives des Maladies du Coeur et des Vaisseaux - Pratique 2005, no. 138 (April 2005): 10. http://dx.doi.org/10.1016/s1261-694x(05)88066-6.

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5

Aillaud, Marie-Françoise. "Protéine C." EMC - Biologie Médicale 1, no. 1 (January 2006): 1–4. http://dx.doi.org/10.1016/s2211-9698(06)76175-1.

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6

Aillaud, Marie-Françoise. "Protéine S." EMC - Biologie Médicale 1, no. 1 (January 2006): 1–4. http://dx.doi.org/10.1016/s2211-9698(06)76176-3.

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7

Portefaix, M., I. Teulon, M. Nicolas, and M. Del Rio. "Protéine p53." Immuno-analyse & Biologie Spécialisée 12, no. 2 (May 1997): 70–73. http://dx.doi.org/10.1016/s0923-2532(97)88665-6.

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8

Béganton, Benoît, Etienne Coyaud, Alain Mangé, and Jérôme Solassol. "Approches nouvelles pour l’étude des interactions protéine-protéine." médecine/sciences 35, no. 3 (March 2019): 223–31. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2019035.

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Abstract:

Le protéome est un système dynamique où les interactions protéine-protéine occupent une place essentielle pour modeler ensemble le phénotype cellulaire. L’identification de ces interactions a toutefois longtemps représenté un obstacle important en protéomique tant les techniques disponibles ne permettaient pas de rendre compte de ces dynamiques d’interactions. Le développement récent du BioID et de l’APEX, deux technologies de marquage de proximité, ouvre aujourd’hui de nouvelles perspectives. Dans cette revue, nous décrivons les outils disponibles pour étudier les interactions protéine-protéine et discutons des progrès récents apportés par les marquages de proximité pour compléter notre vision du protéome et ainsi mieux comprendre les mécanismes cellulaires.

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9

Laudet, Béatrice, Renaud Prudent, Odile Filhol, and Claude Cochet. "Des agents thérapeutiques ciblant des interactions protéine-protéine." médecine/sciences 23, no. 3 (March 2007): 273–78. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2007233273.

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10

Peltier, J., R. Fournier, A. Fichten, M. Lefranc, B. Nicot, C. Desenclos, P. Toussaint, D. Le Gars, and J. M. Serot. "Protéine amyloïde, protéine tau et hydrocéphalie chronique de l’adulte." Neurochirurgie 55, no. 4-5 (October 2009): 522–23. http://dx.doi.org/10.1016/j.neuchi.2009.08.108.

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11

Lequien, Valérie. "La protéine FKBP52 supprime l’activité de la protéine Tau." Option/Bio 21, no. 431 (February 2010): 12. http://dx.doi.org/10.1016/s0992-5945(10)70369-x.

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12

GATTI, J. L., J. L. VILOTTE, M. OLLIVIER-BOUSQUET, and M. ELOIT. "Recherche d’une rôle physiologique pour la protéine prion cellulaire (PrPc)." INRAE Productions Animales 17, HS (December 20, 2004): 55–60. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3628.

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Abstract:

De nombreuses études sont menées pour élucider le mécanisme de la transformation de la protéine prion normale (PrPc) en protéine pathogène résistante aux protéases (PrPres) et pour comprendre comment l’accumulation de cette PrPres peut induire les dégénérescences nerveuses observées lors des Encéphalopathies Spongiformes Transmissibles (EST). Cependant, la protéine prion est une protéine ubiquitaire présente dans de nombreux tissus autres que le tissu nerveux et le rôle cellulaire «normal» joué par cette PrPc est très controversé et reste encore une énigme. Différentes équipes INRA utilisent leurs compétences en physiologie pour établir la présence et les voies de sécrétions de la protéine prion normale dans différents organes. Ces études se font en utilisant des modèles animaux et cellulaires classiques, mais aussi des souris où le gène codant pour la protéine prion est supprimé (PrP-/-) ou sa quantité sur-exprimée par introduction de multiples copies de ce gène. Ceci permettra d’une part d’étudier le ou les rôles possibles de cette protéine dans les différents tissus et fluides biologiques (protection contre le stress oxydatif, transport de métaux, signalisation cellulaire, etc.), d’autre part de rechercher si lors de l’infection, de la protéine prion pathogène est retrouvée dans certains de ces fluides biologiques tels que le lait et le sperme. En effet, si les études passées n’ont jamais montré de protéine prion pathogène dans ces fluides, des travaux utilisant des méthodes plus sensibles sont nécessaires pour confirmer ces résultats.

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13

Pitard, Bruno, and Irène Pitard. "« ReNAissance » des biothérapies par ARN." médecine/sciences 40, no. 6-7 (June 2024): 525–33. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2024079.

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Abstract:

Nombre de maladies ont pour origine une absence d’expression ou une expression défectueuse d’une protéine donnée. Pour certaines d’entre elles, la protéine faisant défaut est circulante et peut être captée par les cellules lorsqu’elle est délivrée de façon exogène. Dans ce cas, les thérapies ont d’abord consisté en l’administration de la protéine thérapeutique extraite de tissus humains. Par la suite, le génie génétique a permis la production des protéines par fermentation de cellules après y avoir introduit le gène correspondant. Pour beaucoup d’autres maladies, la protéine faisant défaut ne peut être délivrée de façon exogène. Une production endogène de la protéine thérapeutique, par les cellules elles-mêmes est donc nécessaire. La technologie de l’ARN messager (ARNm), comme celle la précédant de l’ADN, se propose de supplémenter, au cœur des cellules, l’information génétique nécessaire pour produire elles-mêmes la protéine thérapeutique. Cependant, contrairement aux thérapies utilisant l’ADN, le transfert d’ARNm permet une expression transitoire de la protéine d’intérêt ce qui constitue un avantage dans nombre de maladies. La maîtrise de la quantité, de la qualité et de la régulation spatio-temporelle de la production d’une protéine codée par l’ARNm thérapeutique représente, néanmoins, un défi important pour le développement de cette approche.

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Conard, J., M. H. Horellou, P. Van Dreden, and M. Samama. "La protéine C." La Revue de Médecine Interne 7, no. 4 (September 1986): 391–404. http://dx.doi.org/10.1016/s0248-8663(86)80129-1.

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15

C.G. "Une protéine antisolaire." Biofutur 2000, no. 198 (March 2000): 12. http://dx.doi.org/10.1016/s0294-3506(00)88769-4.

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16

LEPAGE, C., H. RABESONA, S. KOZIN, A. BLOND, T. HAERTLE, P. DEBEY, and S. REBUFFAT. "Approche physicochimique de la structure de la protéine prion PrPc : Plasticité conformationnelle de peptides de la région 121-170 (H1-S2) de la protéine prion ovine." INRAE Productions Animales 17, HS (December 20, 2004): 39–44. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3624.

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Abstract:

Le passage de la forme non pathogène de la protéine prion normalement présente chez l’individu sain (PrPC) vers la forme pathogène (PrPSc) se traduit par une augmentation de la proportion de feuillet bêta dans la protéine, favorisant son agrégation, la formation de fibrilles et la résistance à la protéinase K. La structure tridimensionnelle de PrPC, déterminée pour quatre espèces, est extrêmement conservée. Elle comporte un segment désordonné et très flexible à l’extrémité N-terminale et une partie globulaire, constituée de deux brins bêta (S1, S2) et de trois hélices alpha (H1 à H3) associés par des boucles (L1 à L5). Le fragment de la protéine correspondant à l’hélice H1 se structure en hélice de façon autonome. En revanche, le peptide comportant la région H1-L3- S2 (PrPH1-L3-S2) montre, comme la protéine, une capacité à adopter différentes conformations. Ces résultats contribuent à proposer l’hélice H1 comme l’un des motifs structuraux de la protéine capables d’initier la transconformation, c’est-à-dire la transformation de la protéine prion normale en protéine prion pathogène. Le rôle clé de l’hélice H1 dans la transconformation a été étayé par une série d’études physicochimiques, détaillées dans l’article, réalisées à l’aide d’une série de peptides de tailles variées (9 à 33 résidus, séquence ovine) ciblés sur la région [133-165] qui comporte la succession des motifs structuraux L2-H1-L3-S2. Les principaux résultats de cette étude montrent la grande stabilité de l’hélice H1, en particulier en présence de la boucle L2 ou des deux boucles L2 et L3. L’absence de la boucle L2 et la présence du brin bêta S2 sont en revanche des facteurs de déstabilisation de l’hélice H1. La boucle L2 pourrait d’ailleurs jouer un rôle tout particulier comme le suggère l’observation d’une interaction entre cette boucle et la protéine PrPC. Une telle interaction pourrait être mise en jeu dans les mécanismes intervenant dans l’interaction protéine prion saine/protéine prion pathogène impliquée dans la propagation de la maladie. Ces résultats, qui devront être confirmés et développés, conduisent à proposer la boucle L2 et le feuillet S2 comme deux régions assurant la «régulation» de la stabilité de l’hélice H1, qui apparaît comme une région clef dans les processus de conversion pathogène.

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Sultan, A., F. Nesslany, D. Marzin, S. Talahari, A. Loyens, Z. Mansuroglu, E. Bonnefoy, L. Buée, and M. C. Galas. "P1-18 Protéine Tau, bien plus qu’une protéine associée aux microtubules." Revue Neurologique 165, no. 10 (October 2009): 61–62. http://dx.doi.org/10.1016/s0035-3787(09)72623-2.

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Le Cam-Duchez, V., V. Barbay, C. Soria, and J. Y. Borg. "Protéine Z, polymorphismes du gène de la protéine Z et thromboses." La Revue de Médecine Interne 31, no. 8 (August 2010): 551–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.revmed.2009.04.013.

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Lehmann, Sylvain. "La Protéine du Prion." Journal de la Société de Biologie 196, no. 4 (2002): 309–12. http://dx.doi.org/10.1051/jbio/2002196040309.

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Borgel, Delphine, and Antoine Vieillard-Baron. "La protéine C activée." médecine/sciences 27, no. 5 (May 2011): 501–7. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2011275015.

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21

Le Douce, Valentin, Thomas Cherrier, Raphaël Riclet, Olivier Rohr, and Christian Schwartz. "CTIP2, une protéine multifonctionnelle." médecine/sciences 30, no. 8-9 (August 2014): 797–802. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/20143008019.

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Debuire, B. "Protéine P53: applications cliniques." Revue Française des Laboratoires 1996, no. 289 (December 1996): 59–63. http://dx.doi.org/10.1016/s0338-9898(96)80030-8.

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Paganelli, Franck. "La protéine C réactive." Archives des Maladies du Coeur et des Vaisseaux - Pratique 2004, no. 132 (October 2004): 10. http://dx.doi.org/10.1016/s1261-694x(04)73433-1.

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Gaillard, O. "La protéine S-100β." Immuno-analyse & Biologie Spécialisée 17, no. 6 (December 2002): 363–65. http://dx.doi.org/10.1016/s0923-2532(02)01225-5.

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Montravers, P., H. Quintard, and P. Piednoir. "La protéine C activée." Annales Françaises d'Anesthésie et de Réanimation 25, no. 3 (March 2006): 270–74. http://dx.doi.org/10.1016/j.annfar.2005.10.006.

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Subra, Mélody, and Bruno Mesmin. "La protéine VAP-A." médecine/sciences 39, no. 6-7 (June 2023): 504–6. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2023085.

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Vasse, M., Chr Denoyelle, E. Guégan-Massardier, E. Legrand, J. Y. Borg, B. Lenormand, Cl Soria, and J. P. Vannier. "La protéine Z : une protéine régulatrice de la coagulation au niveau artériel ?" Annales Pharmaceutiques Françaises 62, no. 5 (September 2004): 316–22. http://dx.doi.org/10.1016/s0003-4509(04)94320-9.

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Barbet, Anthony F., Travis McGuire, and Suman M. Mahan. "Séquence, expression élevée et purification d’une protéine recombinante de 21 kDa de Cowdria raminantium, à partir d’ Escherichia coli." Revue d’élevage et de médecine vétérinaire des pays tropicaux 46, no. 1-2 (January 1, 1993): 165. http://dx.doi.org/10.19182/remvt.9353.

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Abstract:

Un des buts de notre projet est de fournir une source commode, économique et pure de protéine pour être testée dans des réactions diagnostiques et dans des vaccins contre la cowdriose. L'insertion d'ADN dans E. coli recombinante de la colonie F5.2, exprimant une protéine immunodominante de Cowdria ruminantium, a été séquencée. L'ADN était riche en A et T (74 p. 100), et hybridait avec tous les isolats de C. ruminantium testés et non pas avec de l'ADN bovin ou d'Anaplasma marginale. Il contient deux longs cadres ouverts de lecture (COL) de 627 et 831 paires de bases. Les COL étaient plus riches en G et C, comparés à la composition globale en bases et les deux COL codaient potentiellement pour des protéines contenant un peptide N-terminal. Des expériences de délétion suivies par des tests d'expression suggéraient que le COL de 627 paires de bases codait pour la protéine immunodominante de C. ruminantium reconnue par des sérums d'animaux infectés. Le COL pour ce polypeptide mature a été amplifié par réaction en chaîne de la polymérase et inséré dans un vecteur d'expression élevée où il a été exprimé comme protéine de fusion. Le peptide de fusion attaché, de 9 acides aminés, a permis une purification rapide de la protéine recombinante de C. ruminantium.

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29

REZAEI, H., J. GROSCLAUDE, F. EGHIAIAN, T. HAERTLE, M. MARDEN, M. KNOSSOW, and P. DEBEY. "Lien entre type génétique et résistance des ovins à la Tremblante : une approche structurale et physico-chimique." INRAE Productions Animales 17, HS (December 20, 2004): 45–50. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2004.17.hs.3626.

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Abstract:

Le polymorphisme génétique de la protéine prion ovine associé à des degrés divers de résistance ou de sensibilité à la tremblante ouvre une voie féconde pour comprendre le lien entre les propriétés structurales de la protéine et le mécanisme du développement de la pathologie. Les travaux menés par les équipes de l’INRA, en collaboration avec d’autres équipes nationales, ont apporté des renseignements inattendus sur la stabilité et la convertibilité des variants naturellement rencontrés dans les troupeaux européens. Les mécanismes, au niveau atomique, sous-tendant ces caractéristiques ont pu être explicités par la détermination cristallographique de la structure tri-dimensionnelle de la protéine ovine, apportant en même temps une première information expérimentale sur la structure de la protéine pathologique. Des formes intermédiaires de repliement, sous forme d’oligomères solubles, ont pu être isolées in vitro, et se sont révélées neurotoxiques, ouvrant de nouvelles pistes de recherche vers les déterminants respectifs de la mort neuronale et de la réplication du prion.

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30

Pierce, Annick, Dominique Legrand, and Joël Mazurier. "La lactoferrine : une protéine multifonctionnelle." médecine/sciences 25, no. 4 (April 2009): 361–69. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2009254361.

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31

Maréchal, V. "Protéine p53: sentinelle du génome." Revue Française des Laboratoires 1996, no. 289 (December 1996): 29–36. http://dx.doi.org/10.1016/s0338-9898(96)80025-4.

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32

Soubrier, M., C. Leguille, J. J. Dubost, A. Tridon, B. Flori, and J. L. Bussiere. "Multiples complications d'une protéine monoclonale." La Revue de Médecine Interne 12, no. 6 (November 1991): S431. http://dx.doi.org/10.1016/s0248-8663(05)80775-1.

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Michel, B. F., N. Sambuchi, and E. Sagui. "Protéine béta-amyloïde et démence." Revue Neurologique 170 (April 2014): A189—A190. http://dx.doi.org/10.1016/j.neurol.2014.01.506.

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Petit, G. "L’alpha synucléine, une protéine prion ?" Revue Neurologique 170 (April 2014): A235. http://dx.doi.org/10.1016/j.neurol.2014.01.534.

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Blomstrand, David, Tilo Kölbel, Bengt Lindblad, and Anders Gottsäter. "Le complexe Protéine C activée - inhibiteur de protéine C dans la maladie artérielle périphérique." Annales de Chirurgie Vasculaire 24, no. 5 (July 2010): 642–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.acvfr.2010.12.044.

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Reys, Victor, and Gilles Labesse. "Profilage in silico des inhibiteurs de protéine kinases." médecine/sciences 36 (October 2020): 38–41. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2020182.

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Abstract:

Les protéine kinases ont été rapidement identifiées comme favorisant l’apparition de cancers, à travers leur implication dans la régulation du développement et du cycle cellulaire. Il y a une vingtaine d’années, la mise sur le marché des premiers traitements par inhibiteur de protéine kinase, ouvrait la voie vers de nouvelles solutions médicamenteuses plus ciblées contre le cancer. Depuis, nombreuses sont les données structurales et fonctionnelles acquises sur ces cibles thérapeutiques. Les techniques informatiques ont elles aussi évolué, notamment les méthodes d’apprentissage automatique. En tirant parti de la grande quantité d’informations disponibles aujourd’hui, ces méthodes devraient permettre prochainement la prédiction fine de l’interaction d’un inhibiteur donné avec chaque protéine kinase humaine et donc, à terme, la construction d’outils de profilage de leurs inhibiteurs spécifiques. Cette approche intégrative devrait aider la découverte de solutions thérapeutiques anti-cancéreuses plus efficaces et plus sûres.

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Van Vliet, A. H. M., Frans Jongejan, Mirinda Van Kleef, and B. A. M. Van Der Zeijst. "Clonage et caractérisation partielle du gène codant pour la protéine Cr32 de Cowdria ruminantium." Revue d’élevage et de médecine vétérinaire des pays tropicaux 46, no. 1-2 (January 1, 1993): 167–70. http://dx.doi.org/10.19182/remvt.9354.

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Abstract:

Les Cowdria ont été purifiées par centrifugation en gradient de densité. L'ADN a été utilisé pour la construction de banques génomiques d'expression. La protéine immunodominante Cr32 a été purifiée et la séquence N-terminale d'acides aminés déterminée. Les banques génomiques d'expression ont été criblées avec des anticorps monoclonaux spécifiques de la protéine Cr32, mais aucun n'a réagi. Une partie du gène codant pour la Cr32 a ensuite été amplifiée utilisant des amorces provenant de la séquence N-terminale et d'une autre séquence d'acides aminés interne. La séquence amplifiée a servi de sonde pour détecter le fragment d'ADN génomique codant pour la protéine Cr32. Ce fragment, provenant du stock Sénégal de Cowdria ruminantium, a alors été cloné. Une partie du gène, représentant les deux tiers de la longueur totale, a été exprimée dans le vecteur pGEX2T. Le produit d'expression obtenu est reconnu par les anticorps monoclonaux spécifiques de la Cr32.

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Vincent, Stephanie, Richard Planells, Catherine Defoort, Marie-Christine Bernard, Mariette Gerber, Joanne Prudhomme, Philippe Vague, and Denis Lairon. "Genetic polymorphisms and lipoprotein responses to diets." Proceedings of the Nutrition Society 61, no. 4 (November 2002): 427–34. http://dx.doi.org/10.1079/pns2002177.

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Abstract:

RésuméAlors que l'alimentation de l'homme a beaucoup évoluée depuis ses origines, le génome humain est resté très stable. Pourtant, de très nombreux gènes ont des polymorphismes connus. En fait, on considère maintenant que les principales pathologies humaines (maladies cardiovasculaires, diabète, obésité et cancers) résultent d'une interaction entre des facteurs de succeptibilité génétique et des facteurs de l'environement, dont l'alimentation. Dans le domaine du métabolisme des lipoprotéines et des maladies cardiovasculaires, des polymorphimes de plusieurs gènes ont été identifiés et associés aux niveaux des paramètres lipidiques ou aà des réponses variables aux régimes, comme pour les apoprotéines (apo) E, B, A-IV et C-III, le LDL récepteur, la protéine microsomiale de transport (MTP), la protéine de liason des acides gras (FABP), la protéine de transport des esters de cholésterol (CETP), la lipoprotéine lipase ou la lipase hepatique. Nous réalisons une étude d'intervention à Marseille dans le but d'étudier l'interaction

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DAMON, M., and A. COLLIN. "Quel est le rôle des protéines découplantes mitochondriales chez les mammifères et les oiseaux ?" INRAE Productions Animales 19, no. 4 (September 13, 2006): 287–303. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2006.19.4.3497.

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Abstract:

La première protéine découplante identifiée dans le tissu adipeux brun des mammifères, UCP1, est une protéine de la membrane interne mitochondriale qui dissipe l’énergie libérée par l’oxydation des nutriments au détriment de la synthèse d’ATP. Son rôle physiologique dans la thermogenèse est clairement établi. Elle est indispensable au maintien de la température corporelle des animaux hibernants et des nouveaux nés. Chez les mammifères, d’autres protéines homologues, ont par la suite été identifiées dans le muscle (UCP2 et UCP3) tandis que l’on ne connaît à ce jour qu’une seule protéine découplante chez l’oiseau domestique. L’intérêt pour ces protéines a été renforcé car elles semblent, à l’image d’UCP1, responsables d’une fuite de protons au travers de la membrane mitochondriale interne et pourraient jouer un rôle clé dans l’étiologie de nombreuses pathologies. Cependant, les mécanismes mis en jeu sont encore controversés et la fonction physiologique de ces protéines n’est aujourd’hui toujours pas établie : rôle thermogénique, rôle anti-obésité, stress oxydatif, prévention contre la production de radicaux libres.

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40

Dreyfus, JC. "Aiguillage d'une protéine vers la mitochondrie." médecine/sciences 1, no. 8 (1985): 441. http://dx.doi.org/10.4267/10608/3397.

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41

Rebillard, G. "La prestine, une protéine qui swingue." médecine/sciences 17, no. 10 (2001): 1065. http://dx.doi.org/10.4267/10608/1823.

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