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Academic literature on the topic 'Polymérase de la grippe'

Author: Grafiati
Published: 25 May 2024

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Journal articles on the topic "Polymérase de la grippe"

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Zhang, Kevin, Avika Misra, Patrick J. Kim, Seyed M. Moghadas, Joanne M. Langley, and Marek Smieja. "Disparition rapide de la grippe après la mise en œuvre de mesures d'atténuation de la COVID-19 à Hamilton, Ontario." Relevé des maladies transmissibles au Canada 47, no. 04 (May 7, 2021): 221–27. http://dx.doi.org/10.14745/ccdr.v47i04a04f.

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Abstract:
Contexte : Des mesures de santé publique, telles que la distanciation physique et la fermeture des écoles et des services non essentiels, ont été rapidement mises en œuvre au Canada pour freiner la propagation de la maladie à coronavirus 2019 (COVID-19). Nous avons cherché à étudier les conséquences des mesures d'atténuation pendant la vague printanière de COVID-19 sur l'incidence d'autres virus respiratoires confirmés en laboratoire à Hamilton, en Ontario. Méthodes : Tous les échantillons d'écouvillons nasopharyngés (n = 57 503) soumis à un dépistage systématique du virus respiratoire dans un laboratoire régional desservant tous les centres hospitaliers de soins de courte durée de Hamilton entre janvier 2010 et juin 2020 ont été examinés. Les tests de dépistage de la grippe A et B, du virus respiratoire syncytial, du métapneumovirus humain, du virus para-influenza I-III, de l'adénovirus et du rhinovirus/entérovirus ont été effectués systématiquement à l'aide d'un panel multiplex de virus respiratoires par réaction en chaîne par polymérase mis au point par le laboratoire. Un modèle de régression linéaire bayésien a été utilisé pour déterminer la tendance des taux de positivité de tous les échantillons de grippe au cours des 26 premières semaines de chaque année de 2010 à 2019. Le taux de positivité moyen de l'inférence bayésienne a été comparé au taux de positivité hebdomadaire des échantillons de grippe rapporté en 2020. Résultats : Le taux de positivité de la grippe en 2020 a fortement diminué après la mise en œuvre d’interventions relatives à la COVID-19 à l'échelle de la population. Les semaines 12–26 ont rapporté 0 % de positivité pour la grippe, à l'exception de 0,1 % rapporté la semaine 13. Conclusion : Les mesures de santé publique mises en œuvre pendant la pandémie de COVID-19 ont été associées à une incidence réduite d'autres virus respiratoires et devraient être envisagées pour atténuer la gravité de la grippe saisonnière et des pandémies dues à d'autres virus respiratoires.
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Corteggiani, Marie, Lucas Gombert, Callypso Pellegri, and Laurent Aussel. "L’ARN polymérase COVID-19." médecine/sciences 37, no. 3 (March 2021): 288–92. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2021019.

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3

Gautier, A., C. Jestin, and M. Jauffret-Roustide. "Grippe saisonnière, grippe aviaire, grippe pandémique : connaissances et attitudes." Médecine et Maladies Infectieuses 38 (June 2008): S71—S73. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(08)72997-4.

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Langelier, Marie-France, Vincent Trinh, and Benoit Coulombe. "Gros plan sur l’ARN polymérase II." médecine/sciences 18, no. 2 (February 2002): 210–16. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2002182210.

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Bouvresse, S., F. Bricaire, and P. Bossi. "Grippe." EMC - Traité de médecine AKOS 2, no. 1 (January 2007): 1–8. http://dx.doi.org/10.1016/s1634-6939(07)45399-6.

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Manuguerra, Jean-Claude. "Grippe." EMC - Maladies infectieuses 1, no. 1 (January 2004): 1–22. http://dx.doi.org/10.1016/s1166-8598(01)00070-9.

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Launay, O., and B. Lina. "Grippe." Revue des Maladies Respiratoires Actualités 12 (November 2020): A3—A5. http://dx.doi.org/10.1016/j.rmra.2020.08.001.

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Hoffmann, Jean-Sébastien. "Ciblage de l’ADN-polymérase θ en oncologie." Bulletin du Cancer 108, no. 3 (March 2021): 238–41. http://dx.doi.org/10.1016/j.bulcan.2020.10.021.

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Vassias, I. "Principe de l’amplification en chaîne par polymérase." EMC - Biologie médicale 7, no. 1 (March 2012): 1–5. http://dx.doi.org/10.1016/s2211-9698(12)56773-7.

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Bessis, S., and M. Matt. "La grippe." Médecine et Maladies Infectieuses 49 (2019): S17—S24. http://dx.doi.org/10.1016/s0399-077x(19)30803-0.

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Dissertations / Theses on the topic "Polymérase de la grippe"

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Monod, Alexandre. "Etude structurale et fonctionnelle de l'ARN-polymérase du virus de la grippe." Thesis, Grenoble, 2014. http://www.theses.fr/2014GRENV045/document.

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Abstract:
Le virus influenza de type A est un virus à ARN simple brin de polarité négative qui se réplique dans le noyau des cellules infectées. Son génome se compose de huit segments d'ARN viral (ARNv). Chaque segment est recouvert de multiples copies de nucléoprotéines virales (NP). Chacune des extrémités strictement conservées 3' et 5' des huit segments d'ARNv interagit avec une ARN-polymérase ARN-dépendante. Le complexe entre l'ARNv, NP et l'ARN-polymérase ARN-dépendante forme une particule appelée ribonucléoprotéine (RNP) constituant l'entité fonctionnelle pour la réplication du génome viral et sa transcription en ARN messagers. Dans le contexte de la RNP, ces deux processus sont assurés par l'ARN-polymérase ARN-dépendante formée de trois protéines (PA, PB1 et PB2). L'ARN-polymérase du virus influenza A fait l'objet de nombreuses études. Son étude structurale se heurte à la difficulté d'obtenir ce complexe hétérotrimérique sous forme soluble et en grande quantité, deux conditions qu'impose la biologie structurale. Ainsi, durant les huit dernières années, les données structurales à l'échelle atomique n'ont été obtenues que sur des domaines isolés de l'ARN-polymérase laissant l'essentiel de la structure de PB1 inconnue. Pour contourner ce problème, une nouvelle stratégie s'appuyant sur le système d'expression en cellules d'insecte infectées par baculovirus a été développée. Cette stratégie a permis la production d'une forme tronquée de l'ARN-polymérase du virus influenza de type A qui a été étudiée d'un point de vue structural et fonctionnel. Plusieurs reconstructions en trois dimensions ont été obtenues par microscopie électronique et une structure cristalline à faible résolution (7,7 Å) a pu être résolue. Les études fonctionnelles se sont axées sur les activités portées par l'hétérotrimère tronqué et un accent particulier a été mis sur l'étude des interactions avec l'ARN. Les informations sur les activités catalytiques obtenues in vitro ont mis en évidence un rôle clef de certains ions métalliques. Afin de connaitre l'environnement en ions métalliques et cibler leur rôle à l'échelle cellulaire, leur distribution dans la cellule infectée par le virus influenza A a été étudiée par microscopie rayons-X. Cet aspect de l'infection étant très peu documenté, cette étude s'inscrit dans une démarche originale et a offert l'opportunité d'intégrer les données biochimiques et biophysiques à l'échelle de la cellule entière
Influenza A virus is a negative single stranded RNA virus that replicates in the nucleus of infected cells. Its genome contains eight single stranded negative-sense RNA segments (vRNA) covered by the viral nucleoprotein (NP). The highly conserved 3' and 5' ends of the vRNA are bound to the RNA-dependent RNA-polymerase (RdRp) which consists of three subunits, PA, PB1 and PB2. The complex between vRNA, NP and the RdRp forms a particle called ribonucleoprotein (RNP). The RNP acts as an independent molecular machine for transcription and replication in the nucleus. Within the context of the RNP, these two processes are mediated by the RdRp. The influenza A RdRp complex has been remarkably intractable to structural analysis and in the last eight years, crystal structures of independent domains covering roughly half of the heterotrimeric RdRp have been determined. In addition, electron microscopy reconstructions have described the RdRp. Nonetheless, a complete model characterizing the RdRp as a whole is still lacking. To overcome this issue, a new strategy has been developed to obtain the RdRp heterotrimeric complex using the baculovirus infected cells expression system. This method has produced a truncated form of the flu A RdRp which has been studied from a structural and functional point of view. Several three-dimensional reconstructions by electron microscopy have been obtained and a crystal structure at low resolution (7,7 Å) has been solved. Functional studies focused on the activities carried by the truncated RdRp and a particular emphasis was placed on the study of the interactions with RNA. In vitro functional data showed highly metal ion-dependent activities. To know more about the subcellular metal context, metallic ions distribution in influenza A infected cells has been studied by X-ray microscopy giving the opportunity to integrate biochemical and biophysical data in the context of the whole cell
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Lukarska, Mariya. "Caractérisation structurale et fonctionnelle de l'intéraction entre la polymérase d'influenza et la machinerie cellulaire de transcription." Thesis, Université Grenoble Alpes (ComUE), 2018. http://www.theses.fr/2018GREAV031.

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Abstract:
La grippe est une maladie infectieuse qui se traduit par des épidémies saisonnières et pandémies occasionnelles et qui a des conséquences importantes sur la santé publique. Elle est causée par le virus influenza, un virus à ARN négatif segmenté. Chaque segment du génome est transcrit et repliqué dans le noyau de la cellule hôte par la polymérase virale, une ARN polyméraseARN-dépendente. Afin de pouvoir produire un ARN messager (ARNm) viral qui peut être reconnu par la machinerie de traduction de la cellule, la polymérase de la grippe se sert d’un mécanisme appelé ‘cap-snatching’ (mécanisme de ‘vol de coiffe’). La polymérase virale intéragit avec un ARNm coiffé, produit par l’ARN polymérase II de la cellulle hôte, coupe cet ARN à proximité de la coiffe et l’utilise comme amorce pour l’initiation de la transcription de son propre matériel génétique. Par conséquence, la transcription virale est fonctionnellement liée à la transcription cellulaire. L’objet des recherches présentées dans cette thèse portait sur l’intéraction entre la polymérase de la grippe et la machinerie de transcription de la cellule hôte et plus précisément, la caractérisation structurale et fonctionelle de l’association entre la polymérase de la grippe et le domain C-terminal de l’ARN polymérase II (CTD), qui sert de support pour la coordination des processus de synthèse et les modifications post-transcriptionelles de l’ARNm. Les structures cristallographiques obtenues de la polymérase d’influenza A et B, associées aux peptides dérivés du domain CTD de l’ARN polymérase II, ont permis d’élucider comment la polymérase virale reconnait spécifiquement la polymérase cellulaire. La perturbation de cette intéraction mène à l’inhibition de l’amplification du virus, ce qui confirme que cette association est essentielle. Dans la seconde partie de la thèse, un complexe actif de ‘cap-snatching’ a été assemblé in vitro et caractérisé fonctionellement, constitué du complexe d’élongation contenant l’ARN polymérase II avec un ARNm coiffé et son domain CTD phosphorylé, lié à la polymérase virale elle-même transcriptionnellement active. De plus, l’intéraction de la polymérase virale avec deux facteurs impliqués dans la régulation de l’élongation par l’ARN polymérase II, DRB sensitivity-inducing factor et Tat stimulatory factor 1, a été caractérisée. En conclusion, le travail de thèse présenté ici a contribué à élucider le mécanisme de recrutement de la polymérase d’influenza à la machinerie de transcription cellulaire et a montré que l’association entre les polymérases virale et cellulaire est essentielle pour la réplication du virus. La perturbation de cette intéraction est une piste prometteuse pour la conception de nouveaux médicaments contre le virus influenza
Influenza is an infectious disease causing seasonal epidemics and occasional pandemics, which are a significant health burden for the global human population. The causative agent, influenza virus, is a negative-strand segmented RNA virus. Each segment of the viral genome is transcribed and replicated by a virally-encoded RNA-dependent RNA polymerase in the nucleus of the infected cell. In order to produce a functional viral messenger RNA (mRNA) that can be processed by the cellular translation machinery, influenza polymerase employs a mechanism called‘cap-snatching’. The viral polymerase binds to a nascent, capped transcript, produced by the cellular RNA polymerase II, cleaves it shortly after the cap and uses it as a primer for the transcription of its own genomic segments. Viral transcription is therefore functionally dependent on cellular transcription. The studies described in this thesis aimed to investigate the interaction between influenza polymerase and the cellular transcription machinery. The main focus was to characterize structurally and functionally the association of influenza polymerase with the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II, which serves as a scaffold for coordinating co-transcriptional events during mRNA synthesis and processing. Crystal structures of influenza A and B polymerase bound to phosphorylated peptides mimicking the CTD of RNA polymerase II gave new insight on how the viral polymerase directly recognizes the transcribing cellular polymerase. Moreover, disrupting this interaction was found to be severely detrimental to viral replication, confirming the essentiality of this association. In the second part of this work, an active cap-snatching complex was assembled in vitro and characterized functionally. This comprised a reconstituted RNA polymerase II elongation complex with emerging capped transcript and phosphorylated CTD with bound and transcriptionally active influenza polymerase. Additionally, the interaction of the viral polymerase with two factors involved in the regulation of transcription elongation by RNA polymerase II, DRB sensitivity-inducing factor and Tat stimulatory factor 1, was analyzed biochemically. Overall, the work presented here gives insights into the mechanism of recruitment of the influenza polymerase to the cellular transcription machinery and shows that the association of the viral and cellular polymerase is essential for the viral replication. Targeted disruption of this interaction is therefore a promising avenue for the design of novel anti-influenza drugs
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Swale, Christopher. "RNA binding and assembly of human influenza A virus polymerases." Thesis, Université Grenoble Alpes (ComUE), 2015. http://www.theses.fr/2015GREAV053/document.

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Abstract:
Le virus de la grippe A est un virus à ARN négatif appartenant à la famille des Orthomyxoviriadea dont la réplication se produit dans le noyau des cellules infectées. L'organisation du génome est segmentée en huit segments d'ARNv de polarité négative, codant pour un minimum de 16 protéines virales différentes. Ces ARN viraux (ARNv) sont en complexe avec de nombreuses copies de nucléoprotéines et liés par leurs extrémités 5' et 3' au complexe hétérotrimérique de l'ARN-polymérase ARN-dépendante composé des sous unités PA, PB1 et PB2. Cet assemblage macromoléculaire (ARNv / polymérase / NP) nommée Ribonucléoprotéine (RNP) constitue une entité génomique indépendante. Dans le contexte de la RNP, l'ARN-polymérase assure à la fois la transcription et la réplication du génome ARNv. En assurant ces deux fonctions, l'ARN-polymérase joue un rôle majeur dans la réplication virale et constitue une cible antivirale privilégiée. Les travaux de recherche présentés dans cette thèse se concentrent sur les éléments structuraux participants à l'assemblage de l'ARN polymérase et son interaction avec les avec les ARNv. Pour atteindre ces objectifs, notre laboratoire, en collaboration avec d'autres groupes, a mis en place un système d'expression en polyprotéines permettant d'exprimer la polymérase. Plus encore, cette méthode a aussi permis de reconstituer des complexes entre l'ARN-polymérase et des partenaires cellulaires, notamment RanBP5 qui appartient à la famille des importines-β
Influenza A virus is a negative-strand RNA virus belonging to the Orthomyxoviriadea family whose replication occurs in the nucleus of infected cells. The genome organisation of influenza virus is segmented in eight vRNA segments of negative polarity coding for at least 16 different viral proteins. Each vRNA is bound to multiple copies of nucleoprotein (NP) and to the heterotrimeric RNA-dependent RNA-polymerase complex (PA, PB1 and PB2) through its 5' and 3' extremities. This macromolecular assembly (vRNA/polymerase/NP) forms the ribonucleoprotein (RNP) particle, which acts as a separate genomic entity within the virion. The RNP complex is at the core of viral replication and in the context of RNPs, the polymerase performs both transcription and replication of the vRNA genome. As such, the polymerase constitutes a major antiviral drug target. The research work presented within this thesis focuses on the underlying determinants of the RNA polymerase assembly process and its interaction with its vRNA genome. To fulfill these goals, our lab, in collaboration with other groups, has set up a novel polyprotein expression system to express the polymerase but also to reconstitute polymerase and cellular partner complexes, notably RanBP5, which belongs to the importin-β family
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Boulo, Sébastien. "Etudes structurales et fonctionnelles de la nucléoprotéine et de la polymérase du virus de la grippe en association avec leur transporteur nucléaire humain." Phd thesis, Université Claude Bernard - Lyon I, 2008. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00356602.

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Abstract:
Le virus de la grippe est un virus à ARN négatif de la famille des Orthomyxoviridae et représente l'un des rares virus à ARN à se répliquer dans le noyau. Les particules ribonucléoprotéiques (RNP) contiennent l'ARN viral protégé par les nucléoprotéines (NP) et associé à l'ARN polymérase virale (sous-unités PB1, PB2 et PA). Nous avons étudié, par des techniques de biochimie et de biophysique, l'interaction de la nucléoprotéine non seulement avec l'ARN viral mais aussi avec son transporteur nucléaire humain, l'importine alpha 5. D'autre part, nous avons résolu la structure cristallographique d'un domaine de la polymérase (PB2) en complexe avec l'importine alpha 5. L'ensemble des résultats obtenus nous permet de mieux comprendre les interactions mises en jeu entre protéines virales et protéines de l'hôte et ainsi de comprendre pourquoi certains acides aminés présents dans le virus aviaire augmentent la virulence de la grippe chez l'humain.
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Boulo, Sébastien. "Études structurales et fonctionnelles de la nucléoprotéine et de la polymérase du virus de la grippe en association avec leur transporteur nucléaire humain." Lyon 1, 2008. http://tel.archives-ouvertes.fr/docs/00/35/66/02/PDF/These_Sebastien_BOULO.pdf.

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Abstract:
Le virus de la grippe est un virus à ARN négatif de la famille des Orthomyxoviridae et représente l'un des rares virus à ARN à se répliquer dans le noyau. Les particules ribonucléoprotéiques (RNP) contiennent l'ARN viral protégé par les nucléoprotéines (NP) et associé à l'ARN polymérase virale (sous-unités PB1, PB2 et PA). Nous avons étudié, par des techniques de biochimie et de biophysique, l'interaction de la nucléoprotéine non seulement avec l'ARN viral mais aussi avec son transporteur nucléaire humain, l'importine alpha 5. D'autre part, nous avons résolu la structure cristallographique d'un domaine de la polymérase (PB2) en complexe avec l'importine alpha 5. L'ensemble des résultats obtenus nous permet de mieux comprendre les interactions mises en jeu entre protéines virales et protéines de l'hôte et ainsi de comprendre pourquoi certains acides aminés présents dans le virus aviaire augmentent la virulence de la grippe chez l'humain
The virus of influenza is a negative-sense RNA virus belonging to the family of Orthomyxoviridae and represents one of the rare RNA viruses to replicate in the nucleus. The ribonucleoprotein particles (RNP) contain the viral RNA, protected by the nucleoproteins (NP) and associated with the RNA viral polymerase (subunits PB1, PB2 and PA). Using biochemical and biophysical tools, we have studied the interaction of the nucleoprotein not only with the viral RNA but also with its human nuclear transporter importin alpha 5. Besides, we have solved the crystallographic structure of a domain of the polymerase (PB2) in complex with importin alpha 5. Our results enable us to better understand the interactions between viral proteins and host proteins and thus, to understand why some amino-acids in the avian influenza virus increase the virulence of the virus in humans
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Andrieux, Florian. "Rôle de la protéine PB1 dans la fidélité du complexe polymérase des virus influenza." Thesis, Sorbonne Paris Cité, 2017. http://www.theses.fr/2017USPCC216/document.

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Abstract:
Les virus influenza de type A (IAV) appartiennent à la famille des Orthomyxoviridae. Ces virus enveloppés présentent un génome composé de 8 segments d’ARN simple brin, de polarité négative. Chaque segment est encapsidé par les nucléoprotéines (NP) et associé au complexe polymérase viral, hétérotrimère composé des sous-unités PB1, PB2 et PA, pour former la ribonucléoprotéine virale (RNPv). La protéine PB1 est la sous-unité catalytique responsable de l’activité ARN polymérase ARN-dépendante du complexe viral. La RNPv représente ainsi l’unité minimale de transcription et réplication du génome viral. En raison de la faible fidélité de la polymérase virale et l’absence d’activité de relecture, les IAV présentent un taux de mutation élevé, responsable du développement rapide de populations virales d’une grande diversité génétique, appelées quasi-espèces. Des études récentes ont permis d’identifier des mutants présentant une fidélité de réplication augmentée, due à des mutations uniques dans la sous-unité PB1. Comme décrit pour d’autres virus à ARN, différentes mutations peuvent avoir un effet similaire sur l’activité de la polymérase virale. Afin d’approfondir la caractérisation de la protéine PB1 nous avons recherché d’autres positions pouvant avoir un rôle dans la fidélité de la polymérase, la sélectivité des nucléotides ou la processivité du complexe. Pour cela, des banques de séquences PB1 mutées ont été générées par mutagénèse aléatoire pour deux sous-types de virus influenza A, H3N2 et H1N1pdm09, circulant actuellement chez l’homme. A partir de ces banques, des expériences de reconstitution transitoire de RNPv fonctionnelles (minigénome) en présence de ribavirine, un analogue nucléosidique mutagène, ont permis d’évaluer l’activité de la polymérase et de sélectionner, après subdivisions successives des banques, des mutations conférant une résistance au composé mutagène supérieure à celle de la polymérase sauvage. Les mutations ainsi identifiées dans différentes régions du segment PB1 ont ensuite été réintroduites de manière spécifique, par mutagénèse dirigée, dans la séquence du gène PB1. L’impact de ces mutations sur l’activité de la polymérase a été évalué par des expériences de minigénome en présence et absence de ribavirine. Les mutations pour lesquelles la résistance à la ribavirine a été confirmée ont alors été introduites par génétique inverse dans le contexte du génome viral complet. La majorité des mutations s’est avérée viable et a permis l’obtention de virus mutants infectieux. La capacité de multiplication des virus mutants a été évaluée en cellules MDCK et comparée à celle des virus sauvages correspondants, en absence et en présence de ribavirine. Ainsi, deux mutants porteurs de deux mutations différentes, localisées dans des régions distinctes de la protéine PB1, présentent une capacité à résister à la ribavirine supérieure à celle du virus sauvage. L’analyse de la diversité des populations virales, évaluée par séquençage à haut-débit, en utilisant la technologie Illumina, permettra de confirmer si cette résistance à la ribavirine est bien liée à une augmentation de la fidélité de la polymérase virale. Cette étude a ainsi permis de préciser les éléments de la protéine PB1 impliqués dans l’activité et potentiellement la fidélité de la réplication virale pour deux sous-types de virus influenza A
Influenza type A viruses (IAVs) belong to the Orthomyxoviridae family. The genome of these enveloped viruses consists of 8 single-stranded RNA segments of negative polarity. Each segment is encapsidated by oligomers of the nucleoprotein (NP) and associated with the viral polymerase complex, a heterotrimer composed of the PB1, PB2 and PA subunits to form the viral ribonucleoproteins (vRNPs). The PB1 protein is the catalytic subunit of the polymerase complex, harboring the RNA-dependent RNA polymerase activity. The vRNP represents the minimal functional unit for transcription and replication of the viral genome. Given the low fidelity and lack of proofreading activity of their polymerase, IAVs have a high mutation rate leading to the rapid development of viral populations with high genetic diversity, called quasispecies. Recent studies identified mutants with increased replication fidelity, due to single mutations in the PB1 subunit. As described with other RNA viruses, different mutations could have similar effects on the activity of the viral polymerase. To improve the characterization of the PB1 protein, we searched for other positions that may have a role on polymerase fidelity, nucleotide selectivity or complex processivity. For this purpose, random mutagenesis was used to generate libraries of mutated PB1 from influenza A virus subtypes H3N2 and H1N1pdm09, currently circulating in humans. From these libraries, transient reconstitution of functional vRNPs (minigenome) experiments were performed with ribavirin, a mutagenic nucleoside analog, to evaluate the polymerase activity. Upon selection based on the polymerase activity of successively subdivided libraries, PB1 mutations with increased polymerase activity in the presence of ribavirin relative to wild-type were identified in several regions of PB1. These mutations were specifically re-introduced in PB1 by directed mutagenesis. Their impact on polymerase activity was evaluated by minigenome experiments with and without ribavirin. Mutations with confirmed resistance against ribavirin were then introduced in the context of infectious virus by reverse genetics. Most corresponding mutant viruses could be rescued. Their growth characteristics were analysed in MDCK cells and compared to the corresponding wild-type viruses, in the presence or absence of ribavirin. Two mutants carrying two different mutations, located in distinct regions of the PB1 protein, displayed an improved capacity to resist ribavirin relative to the wild-type virus. Viral populations genetic diversity analysis by next-generation sequencing, using Illumina technology, will confirm whether the observed resistance against ribavirin is linked to an increase of the viral polymerase fidelity. This study provides insights into the PB1 domains involved in the activity and potentially the viral replication fidelity of two influenza A virus subtypes
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Dias, Alexandre. "Études structurales et fonctionnelles de la sous-unité PA du complexe polymérasique du virus influenza." Grenoble 1, 2009. http://www.theses.fr/2009GRE10292.

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Abstract:
La polymérase du virus de la grippe est un complexe hétérotrimérique composé des sous-unités PB1,PB2 et PA. Le rOle de ce complexe est de répliquer et de transcrire les génomes viraux, au sein du compartiment nucléaire. Malgré les nombreux efforts déployés sur l'étudE de la polymérase, seules des reconstructions par microscopie électronique sont disponibles sur ce complexe. Récemment, notre laboratoire a lancé un projet d'étude structurale et fonctionnelle sur ce complexe, permettant d'obtenir les structures tridimensionnelles dE plusieurs domaines de la sous-unité PB2. Au cours de mes travaux de thése, nous sommes parvenus à résoudre la structure d'un domaine de PA : Le domaine N-terminal contenant 209 résidus. Nous avons montré que ce domaine présente une similarité structurale avec les enzymes de restriction de type Il et qu'il posséde une activité nucléase (DNase et RNase). De ce fait, ce domaine peut être classé dans la grande famille des enzymes à motif PD-D/EXK. Cette étude associée aux données structurales collectées sur la sous unité PB2, permet de mieux comprendre le mécanisme de vol de coiffe, spécifique du virus de la grippe. Enfin, l'obtention de la structure tridimensionnelle de ce domaine présentant une activité enzymatique est prometteur pour la conception rationnelle d'inhibiteur spécifiquE1de l'endonucléase du virus influenza
The influenza virus polymerase is a heterotrimeric complex composed of PA, PB1 and PB2 subunits. This complex is dedicated to replication and transcription of the viral genome, inside the nuclear compartment. Despite much research performed on the polymerase, the only structural data available on this complex are reconstructions made by electronic microscopy. Recently, our laboratory has initiated a structural and functional project on this complex, which led to the structure determination of several PB2 domains. My thesis work led to the structure determination of another domain from the PA subunit: the N-terminal domain encompassing the 209 first residues. We have shown that this domain shares structural similarities with type Il restriction enzymes and that it possesses nuclease activity (DNase and RNase). Indeed, this domain belongs to the PD-D/EXK enzyme family. This work, together with structural data collected on PB2, gives a better view of the cap-snatching mechanism, which is specifie of the influenza virus. Eventually, the availability of the structure of the enzymatically active PA-Nter domain should aid the design of a specifie inhibitor of the influenza virus endonuclease
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Richard, Marie-Claude. "L'ADN polymérase B d'embryon de blé : une DNA polymérase delta végétale." Bordeaux 2, 1988. http://www.theses.fr/1988BOR22028.

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Abstract:
Etude de la dna polymerase b de germe de ble qui possede une activite dna polymerasique et une activite nucleasique. Purification de la dna polymerase b, amelioration des techniques d'isolement. Caracterisation de l'activite polymerasique et de l'activite nucleasique. Il en ressort deux aspects: la specificite matricielle et la sensibilite aux inhibiteurs de l'activite polymerasique rapprochent la polymerase b de la polymerase delta animale
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Soerensen, Claudiana. "O Mez da Grippe." reponame:Repositório Institucional da UFPR, 2009. http://hdl.handle.net/1884/19927.

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Réminiac, Erwann Le Borgne Marc. "Aviculture et grippe aviaire." [S.l.] : [s.n.], 2008. http://castore.univ-nantes.fr/castore/GetOAIRef?idDoc=41511.

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Books on the topic "Polymérase de la grippe"

1

Rhume et grippe. Saint-Constant, QC: Broquet, 2007.

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2

1971-, Dalnoky Cécile, ed. Un cauchemar de grippe. [Paris]: Père Castor Flammarion, 1997.

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3

Prévenir et guérir la grippe. Vergèze: T. Souccar, 2009.

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4

Biéville, Clémence de. L' amour en grippe: Roman. Paris: Grasset, 1999.

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5

Xavier, Valêncio. O mez da grippe e outros livros. [São Paulo, Brazil]: Companhia das Letras, 1998.

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6

Museum, Rose Art, ed. Peter Grippe: The Rose Art Museum, Brandeis University. Waltham, Mass: The Rose Art Museum, Brandeis University, 2006.

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7

L'anti-grippe aviaire: Se préparer, y faire face. Paris: Médicis, 2005.

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8

Comment survivre à la grippe en 10 leçons. Paris: JC Gawsewitch, 2009.

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9

World Health Organization. Global Influenza Programme. Préparation et action en cas de grippe pandémique. Genève: Organisation mondiale de la santé, 2009.

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10

SOLBEN, Groupe. Agir face aux crises: Katrina, grippe aviaire, tsunami--. Paris: Plon, 2006.

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More sources

Book chapters on the topic "Polymérase de la grippe"

1

Bréchot, N., C. E. Luyt, J. L. Trouillet, J. Chastre, and A. Combes. "Grippe sévère." In Références en réanimation. Collection de la SRLF, 185–201. Paris: Springer Paris, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-2-8178-0389-0_12.

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2

Renneberg, Reinhard, Viola Berkling, and Iris Rapoport. "Fettsenker gegen Grippe." In Alles Bio oder was?, 37–39. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-50278-5_10.

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3

Engst, Ulli. "Historische Pandemien in populären digitalen Spielen. Die Spanische Grippe in Vampyr." In Medical Humanities, 459–68. Bielefeld, Germany: transcript Verlag, 2024. http://dx.doi.org/10.14361/9783839471975-031.

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Abstract:
Ulli Engst analysiert in seinem Beitrag die Darstellung der Spanischen Grippe im digitalen Horrorspiel Vampyr (2018). Dieses Spiel stellt eines der wenigen Beispiele aus der (aktuellen) Populärkultur dar, in denen die Spanische Grippe von 1918/20 thematisiert wird. Der vorliegende Beitrag untersucht die Darstellung dieser historischen Pandemie und beschreibt, wie sie auf mehreren Ebenen des digitalen Spiels in Erscheinung tritt, zugleich aber auch verfremdet wird. Er identifiziert die Krankheitsdarstellung sowohl spielmechanisch als auch narrativ als funktionale Störung.
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4

Neumann, G., H. H. Feucht, W. Becker, and M. Späth. "Influenza A H1 N1 (Neue Grippe)." In Gynäkologische Infektionen, 135–37. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2010. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-05268-2_37.

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5

Schulz, Eva-Cathrin. "Wie verläuft die echte Grippe? Prophylaxe?" In Mikrobiologie für die mündliche Prüfung, 89. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1998. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-80349-9_89.

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6

Hellwig, Marcus. "Der Unterschied Influenza-Grippe- / COVID-Welle." In Partikelemissionskonzept und probabilistische Betrachtung der Entwicklung von Infektionen in Systemen, 25–28. Wiesbaden: Springer Fachmedien Wiesbaden, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-658-33157-3_5.

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7

Rindlisbacher, Stefan. "Rohkost und heiße Bäder gegen die »Spanische Grippe«?" In Wissenskrisen - Krisenwissen, 229–46. Bielefeld, Germany: transcript Verlag, 2023. http://dx.doi.org/10.14361/9783839461600-012.

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8

Perbandt, Markus. "Das Grippe‐Virus: Wie ein unsichtbarer Feind sichtbar wird." In Neue und alte Infektionskrankheiten, 161–73. Wiesbaden: Springer Fachmedien Wiesbaden, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-658-04124-3_7.

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9

Raffeiner, Andreas, and Felicita Ratti. "Medizin, Spanische Grippe, Mangelerkrankungen und Verwundete in Salzburg und Umgebung 1918." In Salzburg 1918-1919, 359–70. Wien: Böhlau Verlag, 2018. http://dx.doi.org/10.7767/9783205200765.359.

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10

Czech, Herwig. "Die Spanische Grippe von 1918. Blick auf eine lange vergessene Pandemie." In Corona und die Welt von gestern, 23–46. Wien: Böhlau Verlag, 2021. http://dx.doi.org/10.7767/9783205212607.23.

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Conference papers on the topic "Polymérase de la grippe"

1

Horstkötter, N., A. L. Caille-Brillet, L. Seefeld, A. Rose, and C. Peter. "Der Grippe zuvorkommen: Impfkommunikation am Beispiel Influenza." In Der Öffentliche Gesundheitsdienst – Rückenwind für Gesundheit! 73. Wissenschaftlicher Kongress | BVÖGD e.V., BZÖG e.V., DGÖG e.V. Georg Thieme Verlag, 2024. http://dx.doi.org/10.1055/s-0044-1781963.

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2

Stojanovski, Zoran, Goran Andonovski, Miralem Jukic, and Olgica Kuzarevska-Blazevska. "Comparison of efficacy of grippe vaccination and broncho vaxom administration in COPD patients." In Annual Congress 2015. European Respiratory Society, 2015. http://dx.doi.org/10.1183/13993003.congress-2015.pa3670.

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Reports on the topic "Polymérase de la grippe"

1

Prot�ger les employ�s du secteur de la volaille de la grippe aviaire r�sum� des recommendations aux employ�s en Fran�ais. U.S. Department of Health and Human Services, Public Health Service, Centers for Disease Control and Prevention, National Institute for Occupational Safety and Health, February 2008. http://dx.doi.org/10.26616/nioshpub2008128fre.

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