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Academic literature on the topic 'Monooxygénases du cytochrome P450'

Author: Grafiati
Published: 25 May 2024

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Contents

  1. Journal articles
  2. Dissertations / Theses
  3. Books
  4. Book chapters
  5. Conference papers
  6. Reports

Journal articles on the topic "Monooxygénases du cytochrome P450":

1

Paul Bolwell, G. "Cytochrome P450:." Phytochemistry 35, no. 1 (December 1993): 279. http://dx.doi.org/10.1016/s0031-9422(00)90557-0.

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2

Ehrenpreis, Eli D., and Seymour Ehrenpreis. "CYTOCHROME P450." Clinics in Liver Disease 2, no. 3 (August 1998): 457–70. http://dx.doi.org/10.1016/s1089-3261(05)70021-0.

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3

Roos, P. H., and N. Jakubowski. "Cytochrome P450." Analytical and Bioanalytical Chemistry 392, no. 6 (October 9, 2008): 1015–17. http://dx.doi.org/10.1007/s00216-008-2415-z.

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4

D'Arcy, P. F. "Cytochrome P450." International Journal of Pharmaceutics 103, no. 1 (February 1994): 99. http://dx.doi.org/10.1016/0378-5173(94)90211-9.

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5

Poulos, Thomas L. "Cytochrome P450." Current Opinion in Structural Biology 5, no. 6 (December 1995): 767–74. http://dx.doi.org/10.1016/0959-440x(95)80009-3.

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6

Coulson, C. J. "Cytochrome P450." Trends in Biochemical Sciences 10, no. 2 (February 1985): 92. http://dx.doi.org/10.1016/0968-0004(85)90255-5.

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7

Yamazaki, Hiroshi, Elizabeth M. J. Gillam, Mi-Sook Dong, William W. Johnson, F. Peter Guengerich, and Tsutomu Shimada. "Reconstitution of Recombinant Cytochrome P450 2C10(2C9) and Comparison with Cytochrome P450 3A4 and Other Forms: Effects of Cytochrome P450–P450 and Cytochrome P450–b5Interactions." Archives of Biochemistry and Biophysics 342, no. 2 (June 1997): 329–37. http://dx.doi.org/10.1006/abbi.1997.0125.

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8

Guengerich, F. Peter, Martha V. Martin, Christal D. Sohl, and Qian Cheng. "Measurement of cytochrome P450 and NADPH–cytochrome P450 reductase." Nature Protocols 4, no. 9 (August 6, 2009): 1245–51. http://dx.doi.org/10.1038/nprot.2009.121.

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9

de Wildt, Saskia N., Gregory L. Kearns, J. Steven Leeder, and John N. van den Anker. "Cytochrome P450 3A." Clinical Pharmacokinetics 37, no. 6 (1999): 485–505. http://dx.doi.org/10.2165/00003088-199937060-00004.

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10

Poulos, T. L. "Cytochrome P450 flexibility." Proceedings of the National Academy of Sciences 100, no. 23 (November 3, 2003): 13121–22. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2336095100.

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Dissertations / Theses on the topic "Monooxygénases du cytochrome P450":

1

Vincent, Thierry. "Optimisation des conditions réactionnelles et création de nouveaux mutants à grande performance du cytochrome p450 BM3 CYP102A1 utilisant les cofacteurs alternatifs NADH et N-benzyl-1,4-dihydronicotinamide." Doctoral thesis, Université Laval, 2020. http://hdl.handle.net/20.500.11794/66678.

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Abstract:
Le cytochrome p450 CYP102A1, mieux connu sous le nom de BM3, provient de la bactérie Bacillus megaterium. Cette enzyme possède un groupement prosthétique hémique lui permettant de catalyser l’insertion d’oxygène dans un lien carbone-hydrogène menant généralement à une hydroxylation du substrat, ce qui en fait une monooxygénase. Ce genre de réaction demeure jusqu’à aujourd’hui difficile à effectuer par chimie traditionnelle ce qui confère un intérêt particulier à cette enzyme. Au contraire des autres cytochromes p450, BM3 est soluble (et non membranaire) et est naturellement fusionnée à son partenaire réductase formant ainsi une seule chaîne polypeptidique. Ainsi, au cours des dernières années, BM3 a attiré beaucoup d’attention de la part de l’industrie de la chimie fine et pharmaceutique due à son potentiel biocatalytique important. Cependant, son usage en industrie est restreint par son instabilité ainsi que par le coût prohibitif du cofacteur qui lui est nécessaire pour catalyser ses réactions, le NADPH. Cette thèse décrit le développement de différentes stratégies visant à libérer les réactions effectuées avec BM3 de leur dépendance au NADPH, tout en maximisant le rendement spécifique de la monooxygénase. En place du NADPH, deux autres cofacteurs de moindre coût furent utilisés comme alternative, soit le NADH et le N-benzyle-1,4- dihydronicotinamide (NBAH) en utilisant le mutant R966D/W1046S de BM3. Afin de maximiser le rendement spécifique de BM3, l’une des stratégies de cette thèse, l’optimisation du milieu réactionnel, repose sur deux éléments clés, soit favoriser la stabilité du cofacteur, car celui-ci est plus instable que l’enzyme elle-même, ainsi que d’abaisser au minimum la température de la réaction, car nous avons constaté que ceci avait pour effet d’augmenter le couplage entre les réactions réductase et monooxygénase et donc la stabilité de l’enzyme. L’effet net de la réaction ainsi optimisée fut d’augmenter le rendement spécifique du mutant R966D/W1046S par un facteur situé entre 2 et 2.6 en fonction du cofacteur utilisé. D’autre part, deux stratégies d’ingénierie enzymatique furent explorées afin de générer des mutations pouvant augmenter la performance de BM3. L’une d’entre elles, la mutagenèse par consensus guidé, généra une librairie de mutants de laquelle les mutants NTD5 et NTD6 furent identifiés, augmentant le rendement spécifique de l’enzyme comparativement à leur parent, R966D/W1046S, par un facteur de 5.2 et 2.3 pour le NBAH et le NADH, respectivement. L’autre stratégie explorée fut d’appliquer une pression sélective sur la bactérie Bacillus megaterium pour forcer, par évolution expérimentale, la performance de l’enzyme. De cette stratégie, un nouveau mutant de BM3 nommé DE, possédant 34 acides aminés substitués sur sa séquence, fut généré. Ce dernier a démontré une plus forte résistance aux solvants organiques ainsi qu’une augmentation de son rendement spécifique vis-à-vis le NADPH et le NADH d’un facteur de 1.23 et 1.76, comparativement à BM3 sauvage, respectivement. Les stratégies décrites dans cette thèse présentent une amélioration significative du rendement spécifique de BM3 ainsi que deux iii nouvelles méthodologies avec lesquelles une enzyme peut être optimisée et de nouvelles mutations bénéfiques identifiées.
The p450 cytochrome CYP102A1, better known as BM3, comes from the bacteria Bacillus megaterium. This enzyme possesses a prosthetic heme group enabling it to catalyze the insertion of oxygen into a carbon-hydrogen bond generally resulting in the hydroxylation of the substrate, the enzyme is therefore a monooxygenase. This type of reaction remains difficult to achieve by traditional chemistry. Unlike other p450 cytochromes, BM3 is soluble (is not membrane bound) and is naturally fused to its reductase partner forming a single polypeptide chain. As such, in recent years, BM3 has garnered much attention from the pharmaceutical and fine chemical industries, due to its high biocatalytic potential. However, its use in industry remains constrained by its instability as well as by the prohibitive cost of its cofactor, NADPH. This thesis describes the development of different strategies aiming at liberating reactions driven with BM3 from their dependence to NADPH whilst maximizing the specific yield of the monooxygenase. Instead of NADPH, two other inexpensive cofactors were used, namely NADH and N-benzyl-1,4-dihydronicotinamide (NBAH) by using the BM3 mutant R966D/W1046S. To maximize BM3 specific yield, one of the strategies used in this thesis work, the optimization of the reaction medium, rested on two key elements. Firstly, favouring the stabilization of the cofactor, as it was found to be more unstable than the enzyme itself and secondly lowering the reaction temperature as this effectively augmented oxidase/reductase reactions coupling and as such the stability of the enzyme. The net effect of the optimized reaction was to enhance the specific yield of the BM3 mutant R966D/W1046S by a factor of 2 and 2,6 depending on which cofactor was used. Two other enzymatic engineering strategies were explored to generate mutations which could enhance the performance of BM3. One of these, consensus guided mutagenesis, generated a library of mutants from which mutants NTD5 and NTD6 were identified enhancing the specific yield of the enzyme comparatively to their parent, R966D/W1046S, by a factor of 5,24 and 2,3 for NBAH and NADH respectively. The other strategy explored was to apply a selective pressure on Bacillus megaterium to force, by experimental evolution, the performance of the enzyme. From this strategy, a new mutant of BM3 called DE, possessing 34 new amino acid substitutions, was generated. This new mutant displayed a greater resistance to organic solvents as well as an augmentation of specific yields when used alongside NADPH and NADH comparatively to wild type BM3 by a factor of 1,23 and 1,76 respectively. The strategies described in this thesis allowed a significative enhancement of BM3 specific yield as well as represent two new methodologies by which new beneficial mutations can be identified.
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Trigui, Mohamed. "Biodégradation des amines cycliques par Mycobacterium sp. RP1 et Pseudomonas putida O1G3 : Caractérisation des monooxygénases impliquées dans l'hydroxylation des liaisons C-N." Compiègne, 2002. http://www.theses.fr/2002COMP1415.

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Abstract:
L’aptitude des microorganismes à dégrader les molécules synthétisées par l’industrie peut être mise à profit pour décontaminer des sites pollués. La morpholine (C4H9ON), la pyrrolidine (C4h9N) et la pipéridine (C5H11N) sont des amines secondaires très utilisées par l’industrie chimique. Ces amines peuvent subir diverses réactions chimiques et être transformées en N-nitosocomposés par action du NO2. Ces N-nitrosocomposés, même présents en faible concentration, ont un effet mutagène et cancérigène. En conséquence, la présence de ces polluants dans l’environnement présente un danger pour la santé publique. Ces amines sont biodégradables par des bactéries à Gram positif appartenant au genre Mycobacterium comme Mycobacterium sp. Rp1 qui est capable de les utiliser comme seule source de carbone, d’azote et d’énergie. L’utilisation de la métyrapone et des mesures spectrophotométriques ont permis de confirmer l’implication d’un cytochrome P450 dans la dégradation de ces amines cycliques. Nous avons associé des techniques de biologie moléculaire à des mesures de chromatographie d’affinité pour la purification de la protéine. Nous avons réalisé une construction génétique, permettant l’expression d’un cytochrome P450 recombinant et portant un motif His Tag en N-terminal pour une purification en une seule étape de la protéine (CYP151A2). Cette hémoprotéine présente un poids moléculaire de 46 kDa et montre un spectre d’absorption avec un maximum à 448 nm en présence de monoxyde de carbone. D’autre part, les paramètres montrent que cette monoxygénase présente une faible affinité pour les amines cycliques, et une vitesse de transformation de même ordre pour la pyrolidine et la morpholine mais moins importante pour la pipéridine. Une seconde partie de ce travail s’est focalisée sur l’étude de la dégradation des amines secondaires par Pseudomonas putida O1G3, bactérie à Gram négatif. Cette souche est capable de pousser sur milieu riche en pyrrodine et pipéridine mais pas en morpholine. Une caractérisation microbiologique et la détermination des différents paramètres cinétiques de dégradation de ces amines cycliques ont permis d’évaluer les capacités dégradatives de la souche O1G3. Différentes expériences comprenant la recherche des substrats de croissance, ont montré que la première étape de dégradation de ces amines est l’ouverture du cycle suite à la coupure de liaison C-N. Au vu de l’ensemble de ces résultats, nous avons proposé un modèle métabolique de la voie de dégradation de la pyrrolidine. Les analyses spectroscopiques et la recherche de l’enzyme impliquée dans l’ouverture des cycles des ces amines, ont montré l’implication d’une monooxygénase NADH dépendante. Cette monooxygénase présente une analogie avec la diméthylamine monooxygénase. La biodégradation des amines cycliques est possible par des bactéries Gram-positif via des monooxygénases de type amine monooxygénase P540 respectivement.
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Buronfosse, Thierry. "Métabolisme énantiosélectif de trois molécules à groupement thioéthers par des monooxygénases à cytochrome P450 et à flavine chez le rat : implications pharmacologiques et toxicologiques." Lyon 1, 1995. http://www.theses.fr/1995LYO1T202.

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Mascia, Francesco. "Engineering ferredoxin-dependent oxyfunctionalization in cyanobacteria." Electronic Thesis or Diss., Aix-Marseille, 2022. http://www.theses.fr/2022AIXM0648.

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Abstract:
Les cyanobactéries drainent une attention grandissante en tant que photo-biocatalyseurs répondant aux critères de la Chimie Verte. Elles sont capables de croître en utilisant uniquement la lumière et le CO2 comme sources d’énergie et de carbone. L’ajout de donneurs d’électrons sacrificiels (ie glucose) pour le recyclage du cofacteur NADPH d’oxydoréductases n’est pas nécessaire car celui-ci est régénéré par des électrons issus de l'oxydation photosynthétique de l'eau tandis que les oxygenases peuvent utiliser le dioxygène produit in-situ lors de la photosynthèse. Une souche de Synechocystis sp. PCC 6803, modifiée pour exprimer CYP153A6, un cytochrome P450, hydroxyle sélectivement le limonène, substrat bon marché et largement disponible, en l'alcool périllylique, utilisable comme arôme ou médicament. Une autre souche, exprimant le seul CYP110D1 et non les protéines porteuses d'électrons de ce cytochrome P450, catalyse l'hydroxylation regiosélective de la testostérone en 15β-hydroxytestostérone, davantage biodisponible et adapté aux formulations orales. L’activité (1 U gCDW-1) est deux fois plus grande que celle des réactions biocatalysées par la bactérie Escherichia coli. Une protéine de fusion CYP110D1- Fed1, une des ferrédoxines natives de Synechocystis, a également été conçue, visant à canaliser plus efficacement les électrons du photosystème I vers la monooxygénase.Ce travail a démontré l'efficacité des cyanobactéries modifiées exprimant des cytochromes P450 lorsqu’elles sont utilisés en tant que biocatalyseurs dans des procédés à cellules entières. Elles permettent la production durable de produits de grande valeur, tels que les produits pharmaceutiques
Cyanobacteria are attracting growing attention as photo-biocatalysts meeting the criteria of Green Chemistry. They are able to grow using only light and CO2 as energy and carbon sources. The addition of sacrificial electron donors (i.e. glucose) for the recycling of the NADPH cofactor of oxidoreductases is not necessary because it is regenerated by electrons from the photosynthetic oxidation of water, while the oxygenases can use the oxygen produced in-situ during photosynthesis. A strain of Synechocystis sp. PCC 6803, modified to express CYP153A6, a cytochrome P450, selectively hydroxylates limonene, a cheap and widely available substrate, to perillyl alcohol, usable as a flavor or drug. Another strain, expressing only CYP110D1 without any electron-carrier proteins of this cytochrome P450, catalyzes the regioselective hydroxylation of testosterone to 15β-hydroxytestosterone, which is more bioavailable and suitable for oral formulations. The activity (1 U gCDW-1) is twice as high as that of the reactions biocatalyzed by the bacterium Escherichia coli. A CYP110D1-Fed1 fusion protein, one of the native Synechocystis ferredoxins, was also designed, aiming to channel photosystem I electrons more efficiently to monooxygenase. This work demonstrated the efficacy of modified cyanobacteria expressing cytochromes P450 when used as biocatalysts in whole-cell processes. They enable the sustainable production of high-value products, such as pharmaceuticals
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Mougin, Christian. "Métabolisme oxydatif du chlortoluron chez des cultures cellulaires de blé : intervention de monooxygénases à cytrochrome P-450." Toulouse, INPT, 1990. http://www.theses.fr/1990INPT034G.

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Abstract:
Les systemes enzymatiques responsables du metabolisme oxydatif d'un herbicide, le chlortoluron, ont ete etudies dans des microsomes isoles de cultures cellulaires de ble, qui renferment egalement de bons niveaux d'activites cinnamate 4-hydroxylase et laurate hydroxylase. Le chlortoluron est oxyde en un derive hydroxyle sur le methyle du cycle aromatique et en un derive n-monodemethyle. Les deux activites enzymatiques possedent les proprietes caracteristiques des monoxygenases a cytochromes p-450 (localisation cellulaire, besoins en co-facteurs, sensibilite a des inhibiteurs connus de monooxygenases a cytochrome p-450). Les quatre activites mesurees (cinnamate 4-hydroxylase, laurate hydroxylase, hydroxylase n-demethylase du chlortoluron) et les teneurs en cytochrome p-450 sont augmentees apres des traitements des cellules par des composes varies (herbicides, fongicides et antidotes d'herbicides). Des etudes qsar ont montre que des analogues structuraux du chlortoluron modifient le metabolisme de celui-ci. Prises dans leur ensemble, ces donnees suggerent que des monooxygenases a cytochrome p-450 sont impliquees dans les reactions d'hydroxylation et de n-demethylation de l'herbicide. Les caracteristiques des deux activites laissent penser que des enzymes distinctes catalysent chacune des deux reactions
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Lemoine, Antoinette. "Rôle des monooxygénases à cytochrome P-450 et à flavine dans le métabolisme de l'imipramine : étude de la régulation hormonale chez le rat." Paris 11, 1991. http://www.theses.fr/1991PA114837.

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Clair, Philippe. "Expression de cytochromes P-450, de la NADPH cytochrome P-450 réductase et de monooxygénases à flavine par baculovirus recombinants : Une contribution à l'étude du métabolisme des xénobiotiques chez l'homme." Montpellier 2, 1993. http://www.theses.fr/1993MON20248.

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Abstract:
Les produits de plus de 25 genes cytochrome p450 (cyp) et 5 genes flavine monooxygenase (fmo) sont exprimes chez l'homme, et sont responsables du metabolisme de phase i de la plupart des medicaments et xenobiotiques. L'expression par genie genetique d'enzymes humaines clonees repond specifiquement aux problemes d'obtention de materiel enzymatique pur, abondant, et actif necessaire a l'etude du metabolisme des xenobiotiques. Des baculovirus recombinants contenant les cdnas des enzymes cyp3a4, cyp2a6, cyp27, cyp3a6, fmo1, fmo3, fmo4, cytochrome p450 reductase (ncpr) et une cytochrome p450 reductase soluble ont ete construits et les enzymes produites ont ete caracterisees quant a leur taille, leur localisation sub-cellulaire, leur spectre d'absorption et leurs activites enzymatiques en systeme reconstitue. Une optimisation du systeme est decrite qui permet l'incorporation d'heme par l'apoenzyme cyp. Les mesures d'activite cyp2a6 demontrent la labilite de la reductase endogene des cellules hotes sf9 et la necessite de complementer les microsomes sf9 par la ncpr. L'activite des enzymes fmo est etudiee sur plusieurs substrats, ainsi que la stereoselectivite des fmo1 et fmo3 vis-a-vis d'un substrat prochiral. Le systeme baculovirus/sf9 est convenable pour la production d'enzymes fmo et ncpr, et, moyennant quelques adaptations specifiques, pour la production d'enzymes cyp
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Siddique, Muhammad Hussnain. "Study of the biosynthesis pathway of the geosmin in Penicillium expansum." Thesis, Toulouse, INPT, 2012. http://www.theses.fr/2012INPT0085/document.

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Abstract:
La géosmine est un terpénoïde, provoquant un goût moisi-terreux associée à des flaveurs atypiques dans l'eau et le vin. Chez les bactéries, la voie de biosynthèse de la géosmine est bien caractérisée, mais peu de connaissance sont disponibles au sujet de sa biosynthèse chez les eucaryotes, en particulier dans les champignons filamenteux. L'origine de la géosmine dans la vigne est en grande partie attribuable à la présence de Penicillium expansum sur les raisins. Dans cette thèse, afin de mieux comprendre la voie de biosynthèse de la géosmine chez Penicillium expansum, nous avons décrit la caractérisation et l'analyse de "gpe1", un gène codant pour une cytochrome P450 monooxygénase impliquée dans la biosynthèse de la géosmine. Nous avons démontré que les deux fragments d'ADN: p450-1 et p450-2 appartiennent à un seul gène du cytochrome p450 (gpe1). La séquence d'acides aminés déduite de gpe1 a une identité moyenne de 40 % avec les enzymes PbP450-2 et P450-4 qui ont été trouvées impliquées respectivement dans la synthèse d'indole diterpène et dans la synthèse des gibbérellines. Les amplifications par PCR effectuée sur quatorze espèces de Penicillium ont montré que seules les espèces producteurices de la géosmine ont donné le même fragment de ~1,2 kb que gpe1. L'analyse du gène gpe1 nous a permis d'identifier la présence de certains domaines conservés de cytochromes P450 monooxygénases. Ensuite, la caractérisation fonctionnelle du gène gpe1 chez P. expansum M2230 a été décrite. Nous avons montré que les mutants de gpe1 ont perdus leur pouvoir de produire la géosmine alors que les révertants de gpe1 ont rétablis leur pouvoir de production. Enfin, nous avons démontré qu'une polykétide synthase putative et une putative NRPS sont présentes sur le côté droit du gène gpe1 proposant que le gène gpe1 pourrait être une partie d'un «Cluster» codant pour la biosynthèse de métabolites secondaires
Geosmin is a terpenoid, an earthy-musty compound associated with off-flavors in water and wine. In bacteria, the biosynthesis pathway of geosmin is well characterized, but little is known about its biosynthesis in eukaryotes, especially in filamentous fungi. The origin of geosmin in grapevine is largely attributable to the presence of Penicillium expansum on grapes. In this thesis, we have described the characterization and analysis of "gpe1", a gene encoding a cytochrome P450 monooxygenase probably involved in the biosynthesis of geosmin in P. expansum M2230, in order to better understand of the biosynthesis pathway of geosmin in this species. We demonstrated that the two DNA fragments i.e. p450-1 and p450-2 belong to a single cytochrome p450 gene (gpe1). We showed that the deduced amino acid sequence of gpe1 has an average identity of 40 % with PbP450-2 and P450-4 enzymes which have been found involved in indole diterpene synthesis and in gibberellin synthesis respectively. Then, the results of PCRs performed on the fourteen Penicillium species showed that only Penicillium species which were producers of geosmin gave the same fragment of ~1.2 kb like gpe1. Analysis of the gpe1 gene enabled us to identify the presence of some conserved domains of cytochromes P450 monoxygenases in the amino acid sequence of gpe1. Then, the functional characterization of the gpe1 gene in P. expansum M2230 was described. We illustrated that the mutants of gpe1 lost their potential to produce geosmin whereas the reverse complements of gpe1 restored their potential to produce geosmin. Finally, we demonstrated that a putative polyketide synthase and a putative NRPS-like enzyme are present on the right side of the gpe1 gene suggesting that gpe1 gene might be the part of a gene cluster encoding the biosynthesis of secondary metabolites
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Lafite, Pierre. "ETUDE du CYTOCHROME P450 2J2 HUMAIN :Recherche de substrats et d'inhibiteurs sélectifs ;Détermination de la topologie de son site actif." Phd thesis, Université René Descartes - Paris V, 2007. http://tel.archives-ouvertes.fr/tel-00192090.

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Abstract:
Ce manuscrit présente une étude fonctionnelle et structurale du cytochrome P450 2J2 humain (CYP2J2), enzyme exprimée dans les tissus cardiovasculaires, dont les rôles biologiques sont mal connus. En utilisant la terfénadone comme base structurale, qui est un composé oxydé régiosélectivement par le CYP2J2, plusieurs composés ont été synthétisés se sont révélés être des inhibiteurs affins et sélectifs du CYP2J2. En particulier, un inhibiteur très affin et compétitif (Ki = 160 nM) et deux substrats suicides efficaces du CYP2J2 (kinact/Ki 3000 L/mol/s) ont été mis en évidence. L'étude de l'oxydation de ces composés par le CYP2J2 a révélé une régiosélectivité surprenante, en faveur d'une position chimiquement moins réactive vis-à-vis des oxydations. La caractérisation du site actif du CYP2J2 et l'identification de résidus importants pour la reconnaissance des dérivés de terfénadone a pu être réalisée en construisant un modèle par homologie 3D de cette enzyme et par le docking de certains dérivés dans le site actif du CYP2J2. Enfin, une étude préliminaire des rôles biologiques possibles du CYP2J2 a été réalisée en étudiant les effets inhibiteur de ce P450. En conclusion, ce travail a permis de caractériser les premiers outils biochimiques d'étude des rôles biologiques du CYP2J2, de proposer une première topologie du site actif du CYP2J2, et d'affiner les rôles biologiques du CYP2J2.
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Dugrand-Judek, Audray. "Contribution à l’étude phytochimique et moléculaire de la synthèse des coumarines et furocoumarines chez diverses variétés d’agrumes du genre Citrus." Thesis, Université de Lorraine, 2015. http://www.theses.fr/2015LORR0238/document.

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Abstract:
Les coumarines et furocoumarines sont des phytoalexines synthétisées par certaines familles de plantes (ex : Rutacées dont font partie les agrumes), pour se défendre contre les bioagresseurs. Les furocoumarines peuvent être toxiques pour l’homme, lorsqu’elles sont combinées à certains médicaments : c’est l’effet pomelo. Aujourd’hui, la plupart des cytochromes P450 impliqués dans la synthèse des furocoumarines chez les Apiacées, ont déjà été caractérisés. En revanche, malgré l’importance économique des agrumes, nous en savons très peu sur la voie de biosynthèse des coumarines et furocoumarines chez ces plantes. Dans ce travail, nous avons créé, optimisé et validé une méthode d’analyse en chromatographie liquide à ultra haute performance couplée à un spectromètre de masse (UPLC-MS), pour identifier et quantifier 28 coumarines et furocoumarines dans la peau et la pulpe d’agrumes. Cette méthode nous a permis de chémotyper 62 variétés d’agrumes, distinguées par leur faible ou forte capacité de production de ces composés. En parallèle, un travail de bioinformatique sur des banques publiques d’ADN génomique d’agrumes, a permis d’identifier sept gènes présentant de fortes homologies de séquences avec ceux intervenant dans la synthèse des furocoumarines chez Pastinaca sativa (CYP71) et chez Arabidopsis thaliana (CYP82). Une analyse quantitative de leur niveau d’expression chez des agrumes, a montré que quatre d’entre eux étaient plus fortement exprimés chez les fruits fortement producteurs de coumarines et furocoumarines. Le clonage de ces gènes et leur expression hétérologue chez la levure, a révélé la fonction de CYP82D64 de pomelo et de Combava, qui hydroxyle la xanthotoxine pour donner la 5-hydroxy-xanthotoxine. La synthèse des coumarines et furocoumarines chez les agrumes, ainsi mieux appréhendée, nous a permis de proposer un schéma de sélection variétale visant à abaisser les taux de ces composés chez les Citrus. Nous avons aussi montré l’évolution convergente des CYP71 et CYP82 dans leur synthèse chez les Apiacées et les Rutacées respectivement. La découverte du premier cytochrome P450 de Citrus intervenant dans la production de ces composés, ouvre de nouvelles perspectives quant à l’élucidation de leur voie de biosynthèse chez les agrumes
Coumarins and furanocoumarins are phytoalexines synthesized by some plant families (e.g. Rutaceæ that include citrus), to defend themselves against bioaggressors. Furanocoumarins can be toxic for humans, when combined with some drugs: this is the grapefruit juice effect. Nowadays, most of the cytochrome P450s involved in the furanocoumarin synthesis in Apiaceæ, have already been characterized. However, despite the economical importance of citrus, a little is known about the coumarins and furanocoumarins pathway in these plants. In this work, we created, optimized and validated an analytical method by ultra high performance liquid chromatography coupled with mass spectrometry (UPLC-MS), to identify and quantitate 28 coumarins and furanocoumarins in citrus peel and pulp. This method allowed us to chemotype 62 citrus varieties, distinguished by their low or high capacity to produce these compounds. In parallel, a bioinformatic work on public banks of genomic DNA from citrus, allowed to identify seven genes with high sequence homologies with those involved in the synthesis of furanocoumarins in Pastinaca sativa (CYP71) and in Arabidopsis thaliana (CYP82). A quantitative analysis of their expression level in citrus showed that four of them were more expressed in high coumarins and furanocoumarins producing fruits. The cloning of these genes and their heterologous expression in yeast, revealed the function of grapefruit and Combava CYP82D64, which catalyzes the hydroxylation of xanthotoxin in 5-hydroxy-xanthotoxin. The synthesis of coumarins and furanocoumarins in citrus, then better apprehended, allowed us to propose a breeding scheme aiming at decreasing the levels of these compounds in Citrus. We also showed the convergent evolution of CYP71 and CYP82 in their synthesis in Apiaceæ and in Rutaceæ respectively. The discovery of the first cytochrome P450 from Citrus involved in the production of these compounds, opens up new prospects for the elucidation of their biosynthetic pathway in citrus
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Books on the topic "Monooxygénases du cytochrome P450":

1

Yan, Zhengyin, and Gary W. Caldwell, eds. Cytochrome P450. New York, NY: Springer US, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-0716-1542-3.

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2

Schenkman, John B., and Helmut Greim, eds. Cytochrome P450. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1993. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-77763-9.

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3

Ortiz de Montellano, Paul R., ed. Cytochrome P450. Cham: Springer International Publishing, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-12108-6.

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4

Ortiz de Montellano, Paul R., ed. Cytochrome P450. Boston, MA: Springer US, 2005. http://dx.doi.org/10.1007/b139087.

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5

de Montellano, Paul R. Ortiz, ed. Cytochrome P450. Boston, MA: Springer US, 1995. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4757-2391-5.

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6

R, Waterman Michael, and Johnson Eric F, eds. Cytochrome P450. San Diego: Academic Press, 1991.

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7

F, Johnson Eric, and Waterman Michael R, eds. Cytochrome P450. San Diego: Academic Press, 1996.

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8

Emel, Arinç, Schenkman John B, and Greim Helmut, eds. Cytochrome P450. Berlin: Springer-Verlag, 1993.

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9

Phillips, Ian R., and Elizabeth A. Shephard. Cytochrome P450 Protocols. New Jersey: Humana Press, 1998. http://dx.doi.org/10.1385/0896035190.

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10

Ian, Phillips R., and Shephard A. Elizabeth. Cytochrome P450 Protocols. New Jersey: Humana Press, 2005. http://dx.doi.org/10.1385/1592599982.

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Book chapters on the topic "Monooxygénases du cytochrome P450":

1

Webb, Nadia. "Cytochrome P450." In Encyclopedia of Clinical Neuropsychology, 764–65. New York, NY: Springer New York, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-0-387-79948-3_1761.

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Webb, Nadia. "Cytochrome P450." In Encyclopedia of Clinical Neuropsychology, 1–2. Cham: Springer International Publishing, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-56782-2_1761-2.

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3

Webb, Nadia. "Cytochrome P450." In Encyclopedia of Clinical Neuropsychology, 1036–37. Cham: Springer International Publishing, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-57111-9_1761.

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4

van Schaik, Ron H. N. "Cytochrome P450." In Encyclopedia of Cancer, 1–9. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-27841-9_1460-2.

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Hoyer, Daniel, Eric P. Zorrilla, Pietro Cottone, Sarah Parylak, Micaela Morelli, Nicola Simola, Nicola Simola, et al. "Cytochrome P450." In Encyclopedia of Psychopharmacology, 364. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2010. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-540-68706-1_1190.

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Guengerich, F. Peter. "Cytochrome P450." In Enzyme Systems that Metabolise Drugs and Other Xenobiotics, 33–65. Chichester, UK: John Wiley & Sons, Ltd, 2002. http://dx.doi.org/10.1002/0470846305.ch2.

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van Schaik, Ron H. N. "Cytochrome P450." In Encyclopedia of Cancer, 1282–90. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-46875-3_1460.

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Ando, Yuichi. "Cytochrome P450." In Cancer Drug Discovery and Development, 273–88. New York, NY: Springer New York, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-9135-4_16.

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Talevi, Alan, and Carolina L. Bellera. "Cytochrome P450." In The ADME Encyclopedia, 290–97. Cham: Springer International Publishing, 2022. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-030-84860-6_65.

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Talevi, Alan, and Carolina L. Bellera. "Cytochrome P450." In The ADME Encyclopedia, 1–8. Cham: Springer International Publishing, 2021. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-030-51519-5_65-1.

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Conference papers on the topic "Monooxygénases du cytochrome P450":

1

Burris-Hiday, Sarah, Mengqi Chai, Michael L. Gross, and Emily Scott. "Human Cytochrome P450 Interactions with Redox Partner Cytochrome P450 Reductase." In ASPET 2023 Annual Meeting Abstracts. American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics, 2023. http://dx.doi.org/10.1124/jpet.122.267650.

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2

"Cytochrome P450 Enzymes and Microbial Drug Preparation." In 2017 International Conference on Materials Science and Biological Engineering. Francis Academic Press, 2017. http://dx.doi.org/10.25236/icmsbe.2017.14.

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3

Seguin, Ryan P., Libin Xu, and Ryan Nguyen. "Unusual Metabolism of Benzethonium by Cytochrome P450." In ASPET 2023 Annual Meeting Abstracts. American Society for Pharmacology and Experimental Therapeutics, 2023. http://dx.doi.org/10.1124/jpet.122.564180.

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Tian, Haijin, Paul Quehl, Joel Hollender, and Joachim Jose. "Surface display of human cytochrome P450 enzymes 3A4, 1A2, 2C9, 2C19 and 2D6 with cytochrome P450 reductase for drug metabolism studies." In 5th International Electronic Conference on Medicinal Chemistry. Basel, Switzerland: MDPI, 2019. http://dx.doi.org/10.3390/ecmc2019-06333.

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5

Özgen, İlker Tolga, Esra Kutlu, Hatice Nursoy, Yaşar Cesur, and Gözde Yeşil. "P94 Cytochrome P450 oxidoreductase enzyme deficiency: a case report." In Faculty of Paediatrics of the Royal College of Physicians of Ireland, 9th Europaediatrics Congress, 13–15 June, Dublin, Ireland 2019. BMJ Publishing Group Ltd and Royal College of Paediatrics and Child Health, 2019. http://dx.doi.org/10.1136/archdischild-2019-epa.449.

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6

Wu, Huan, Yun-Qiang Di, Chun-Hou Zheng, and Junfeng Xia. "Prediction of cytochrome P450 inhibition using ensemble of extreme learning machine." In 2013 IEEE International Conference on Bioinformatics and Biomedicine (BIBM). IEEE, 2013. http://dx.doi.org/10.1109/bibm.2013.6732515.

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7

Casper, Jessica A., Diane R. Bielenberg, Jennifer Cheng, Birgitta Schmidt, Bruce D. Hammock, Darryl C. Zeldin, Mark W. Kieran, and Dipak Panigrahy. "Abstract 3952: Cytochrome P450-derived eicosanoids regulate pancreatic cancer and metastasis." In Proceedings: AACR 104th Annual Meeting 2013; Apr 6-10, 2013; Washington, DC. American Association for Cancer Research, 2013. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2013-3952.

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8

Abraham, JE, M. Maranian, K. Driver, D. Greenberg, MN Shah, HM Earl, AM Dunning, PP Pharoah, and C. Caldas. "Cytochrome P450 2D6 variants and their association with breast cancer survival." In CTRC-AACR San Antonio Breast Cancer Symposium: 2008 Abstracts. American Association for Cancer Research, 2009. http://dx.doi.org/10.1158/0008-5472.sabcs-3089.

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Hirakawa, Hidehiko, and Teruyuki Nagamune. "Nanoarchitechture of cytochrome P450 system using a ring-shaped protein complex." In 2010 IEEE 10th Conference on Nanotechnology (IEEE-NANO). IEEE, 2010. http://dx.doi.org/10.1109/nano.2010.5698070.

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10

Xi, Zhian. "Overview: Some Basic Controversies and Applications of Cytochrome P450 Compound I." In ICCBB '21: 2021 5th International Conference on Computational Biology and Bioinformatics. New York, NY, USA: ACM, 2021. http://dx.doi.org/10.1145/3512452.3512464.

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Reports on the topic "Monooxygénases du cytochrome P450":

1

Ahsan, Habibul. Cytochrome P450-17alpha Polymorphism and Risk of Breast Cancer. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, August 1999. http://dx.doi.org/10.21236/ada390825.

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2

Arnold, Frances H. Structural and Kinetic Studies of Novel Cytochrome P450 Small-Alkane Hydroxylases. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), February 2012. http://dx.doi.org/10.2172/1035499.

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3

Loper, J. C. Third international symposium: Cytochrome P450 biodiversity. Final report, January 1, 1995--December 31, 1995. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), March 1997. http://dx.doi.org/10.2172/508155.

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Sherr, David H. The Aryl Hydrocarbon (Dioxin) Receptor/Transcription Factor and Cytochrome P450 1B1 as Targets for Breast Cancer Immunotherapy. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, September 2002. http://dx.doi.org/10.21236/ada413137.

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Alworth, William L., and David A. Mullin. Use of Genetic Engineering to Produce a Mutated Cytochrome P450 Enzyme Capable of Both Oxidizing and Reductively Dechlorinating Hazardous Organic Chemicals. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, November 2000. http://dx.doi.org/10.21236/ada391816.

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Amir, Rachel, David J. Oliver, Gad Galili, and Jacline V. Shanks. The Role of Cysteine Partitioning into Glutathione and Methionine Synthesis During Normal and Stress Conditions. United States Department of Agriculture, January 2013. http://dx.doi.org/10.32747/2013.7699850.bard.

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Abstract:
The objective of this research is to study the nature of the competition for cysteine (Cys), the first organic sulfur-containing compound, between its two main metabolites, glutathione (GSH) and methionine (Met). GSH plays a central role in protecting plants during various stresses, while Met, an essential amino acid, regulates essential processes and metabolites in plant cells through its metabolite S-adenosyl-Met. Our results, which are based on flux analysis and measurements of Met- metabolites, show that the flux towards Met synthesis is high during non-stress conditions, however the flux is significantly reduced under stress conditions, when there is high synthesis of GSH. Under oxidative stress the expression level of the regulatory enzyme of Met synthesis, cystathionine g-synthase (CGS) was reduced. By using three different systems, we have found that that GSH down regulates the expression level of CGS, thus reducing Met synthesis. We have found that this regulation occurs at the post-transcriptional level, and further studies have shown that it occurs at post-translationaly. To reveal how oxidative stress affects the flux towards Met and GSH, flux analysis was performed. We have found that the level of Met is significantly reduced, while the level of glutathione significantly increases during stress. Under stress conditions most of the glutathione is converted from GSH to GSSG (the oxidised form of glutathione). These results suggest that under normal growth conditions, Cys is channelled towards both pathways to support GSH accumulation and the synthesis of growth-essential Met metabolites. However, during oxidative stress, when a high level of GSH is required to protect the plants, the levels of GSH increase while those of CGS are reduced. This reduction leaves more Cys available for GSH synthesis under stress conditions. In addition we have also studied the effects of high GSH level on the transcriptome profile. The analysis revealed that GSH affects the expression level of many major genes coding to enzymes or proteins associated with photosynthesis, starch degradation, hormone metabolism (especially genes associated with jasmonate), biotic stress (especially genes associated with PR-proteins), cytochrome P450 genes, regulation of transcription and signaling (especially genes associated with receptor kinases and calcium). These results suggest that indeed GSH levels affect different pathways and metabolites in plants.
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Meidan, Rina, and Robert Milvae. Regulation of Bovine Corpus Luteum Function. United States Department of Agriculture, March 1995. http://dx.doi.org/10.32747/1995.7604935.bard.

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Abstract:
The main goal of this research plan was to elucidate regulatory mechanisms controlling the development, function of the bovine corpus luteum (CL). The CL contains two different sterodigenic cell types and therefore it was necessary to obtain pure cell population. A system was developed in which granulosa and theca interna cells, isolated from a preovulatory follicle, acquired characteristics typical of large (LL) and small (SL) luteal cells, respectively, as judged by several biochemical and morphological criteria. Experiments were conducted to determine the effects of granulosa cells removal on subsequent CL function, the results obtained support the concept that granulosa cells make a substaintial contribution to the output of progesterone by the cyclic CL but may have a limited role in determining the functional lifespan of the CL. This experimental model was also used to better understand the contribution of follicular granulosa cells to subsequent luteal SCC mRNA expression. The mitochondrial cytochrome side-chain cleavage enzyme (SCC), which converts cholesterol to pregnenolone, is the first and rate-limiting enzyme of the steroidogenic pathway. Experiments were conducted to characterize the gene expression of P450scc in bovine CL. Levels of P450scc mRNA were higher during mid-luteal phase than in either the early or late luteal phases. PGF 2a injection decreased luteal P450scc mRNA in a time-dependent manner; levels were significantly reduced by 2h after treatment. CLs obtained from heifers on day 8 of the estrous cycle which had granulosa cells removed had a 45% reduction in the levels of mRNA for SCC enzymes as well as a 78% reduction in the numbers of LL cells. To characterize SCC expression in each steroidogenic cell type we utilized pure cell populations. Upon luteinization, LL expressed 2-3 fold higher amounts of both SCC enzymes mRNAs than SL. Moreover, eight days after stimulant removal, LL retained their P4 production capacity, expressed P450scc mRNA and contained this protein. In our attempts to establish the in vitro luteinization model, we had to select the prevulatory and pre-gonadotropin surge follicles. The ratio of estradiol:P4 which is often used was unreliable since P4 levels are high in atretic follicles and also in preovulatory post-gonadotropin follicles. We have therefore examined whether oxytocin (OT) levels in follicular fluids could enhance our ability to correctly and easily define follicular status. Based on E2 and OT concentrations in follicular fluids we could more accurately identify follicles that are preovulatory and post gonadotropin surge. Next we studied OT biosynthesis in granulosa cells, cells which were incubated with forskolin contained stores of the precursor indicating that forskolin (which mimics gonadotropin action) is an effective stimulator of OT biosynthesis and release. While studying in vitro luteinization, we noticed that IGF-I induced effects were not identical to those induced by insulin despite the fact that megadoses of insulin were used. This was the first indication that the cells may secrete IGF binding protein(s) which regonize IGFs and not insulin. In a detailed study involving several techniques, we characterized the species of IGF binding proteins secreted by luteal cells. The effects of exogenous polyunsaturated fatty acids and arachidonic acid on the production of P4 and prostanoids by dispersed bovine luteal cells was examined. The addition of eicosapentaenoic acid and arachidonic acid resulted in a dose-dependent reduction in basal and LH-stimulated biosynthesis of P4 and PGI2 and an increase in production of PGF 2a and 5-HETE production. Indomethacin, an inhibitor of arachidonic acid metabolism via the production of 5-HETE was unaffected. Results of these experiments suggest that the inhibitory effect of arachidonic acid on the biosynthesis of luteal P4 is due to either a direct action of arachidonic acid, or its conversion to 5-HETE via the lipoxgenase pathway of metabolism. The detailed and important information gained by the two labs elucidated the mode of action of factors crucially important to the function of the bovine CL. The data indicate that follicular granulosa cells make a major contribution to numbers of large luteal cells, OT and basal P4 production, as well as the content of cytochrome P450 scc. Granulosa-derived large luteal cells have distinct features: when luteinized, the cell no longer possesses LH receptors, its cAMP response is diminished yet P4 synthesis is sustained. This may imply that maintenance of P4 (even in the absence of a Luteotropic signal) during critical periods such as pregnancy recognition, is dependent on the proper luteinization and function of the large luteal cell.

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