Academic literature on the topic 'Insulin secretory granule'
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Journal articles on the topic "Insulin secretory granule"
Hutton, J. C. "The insulin secretory granule." Diabetologia 32, no. 5 (May 1989): 271–81. http://dx.doi.org/10.1007/bf00265542.
Full textTompkins, Linda S., Kevin D. Nullmeyer, Sean M. Murphy, Craig S. Weber, and Ronald M. Lynch. "Regulation of secretory granule pH in insulin-secreting cells." American Journal of Physiology-Cell Physiology 283, no. 2 (August 1, 2002): C429—C437. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.01066.2000.
Full textGrimaldi, K. A., J. C. Hutton, and K. Siddle. "Production and characterization of monoclonal antibodies to insulin secretory granule membranes." Biochemical Journal 245, no. 2 (July 15, 1987): 557–66. http://dx.doi.org/10.1042/bj2450557.
Full textGermanos, Mark, Andy Gao, Matthew Taper, Belinda Yau, and Melkam A. Kebede. "Inside the Insulin Secretory Granule." Metabolites 11, no. 8 (August 5, 2021): 515. http://dx.doi.org/10.3390/metabo11080515.
Full textHaddad, A., B. Kopriwa, and G. Pelletier. "Localization of glycoproteins in insulin secretory granules by ultrastructural autoradiography." Journal of Histochemistry & Cytochemistry 35, no. 10 (October 1987): 1059–62. http://dx.doi.org/10.1177/35.10.3305700.
Full textWaselle, Laurent, Thierry Coppola, Mitsunori Fukuda, Mariella Iezzi, Aziz El-Amraoui, Christine Petit, and Romano Regazzi. "Involvement of the Rab27 Binding Protein Slac2c/MyRIP in Insulin Exocytosis." Molecular Biology of the Cell 14, no. 10 (October 2003): 4103–13. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-01-0022.
Full textBrüning, Dennis, Kirstin Reckers, Peter Drain, and Ingo Rustenbeck. "Glucose but not KCl diminishes submembrane granule turnover in mouse beta-cells." Journal of Molecular Endocrinology 59, no. 3 (October 2017): 311–24. http://dx.doi.org/10.1530/jme-17-0063.
Full textKemter, Elisabeth, Andreas Müller, Martin Neukam, Anna Ivanova, Nikolai Klymiuk, Simone Renner, Kaiyuan Yang, et al. "Sequential in vivo labeling of insulin secretory granule pools in INS-SNAP transgenic pigs." Proceedings of the National Academy of Sciences 118, no. 37 (September 10, 2021): e2107665118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2107665118.
Full textYau, Belinda, Lori Hays, Cassandra Liang, D. Ross Laybutt, Helen E. Thomas, Jenny E. Gunton, Lindy Williams, et al. "A fluorescent timer reporter enables sorting of insulin secretory granules by age." Journal of Biological Chemistry 295, no. 27 (April 27, 2020): 8901–11. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.012432.
Full textGeorgiadou, Eleni, and Guy A. Rutter. "Age matters: Grading granule secretion in beta cells." Journal of Biological Chemistry 295, no. 27 (July 3, 2020): 8912–13. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.h120.014586.
Full textDissertations / Theses on the topic "Insulin secretory granule"
Guest, Paul C. "Insulin secretory granule biogenesis." Thesis, University of Cambridge, 1991. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.304963.
Full textBennett, Deborah Louise. "Subtilisin-related proteases of the insulin secretory granule." Thesis, University of Cambridge, 1993. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.319496.
Full textWasmeier, Christina. "Molecular cloning of phogrin, a novel insulin secretory granule membrane protein." Thesis, University of Cambridge, 1997. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.627383.
Full textGrimaldi, K. A. "Production, characterisation and uses of antibodies to the insulin secretory granule membrane." Thesis, University of Cambridge, 1985. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.372873.
Full textSchubert, Sandra. "The Role of [beta]2-Syntrophin Phosphorylation in Secretory Granule Exocytosis." Doctoral thesis, Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden, 2006. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:swb:14-1146851994562-42414.
Full textDer Transport Insulin-gefüllter sekretorische Granula(SG) ist ein streng kontrollierter komplexer Prozess.Es gibt vermehrt Beweise,dass das kortikale Actinzytoskelett die Ausschüttung der SGs beeinflusst.Bisher ist der Mechanismus der Verankerung von SGs am Zytoskelett noch nicht vollständig aufgeklärt.Ort et al.(2000,2001) haben gezeigt,daß der zytosoplasmatische Teil des trans-membranen SG-Proteins ICA512 mit der PDZ-Domäne von b2-Syntrophin interagiert.Dieses Protein bindet das F-Actin-Bindeprotein Utrophin.Die Ergebnisse zeigen außerdem,daß durch Stimulation der SG-Exozytose der Phosphorilierungsstatus von b2-Syntrophin beeinflusst wird,woraus ein verändertes Bindungsvermögen zu ICA512 resultiert.Es wurde ein Funktionsmodel vorgestellt,in dem sich SGs durch die Interaktion des ICA512/b2-Syntrophin Komplexes an das Actinzytoskelett binden.Dabei wird die Bindedynamik durch Phosphorilierung reguliert.Um dieses Model zu etablieren,wurden stabile GFP-b2-Syntrophin produzierende INS-1-Zellklone erzeugt.Die zelluläre Lokalisation und das Expressionsmuster von GFP-b2-Syntrophin stimmen mit dem des endogenen Proteins überein.Elektronenmikroskopie zeigte eine größe Anzahl oval-verformter SGs in GFP-b2-Syntrophin INS-1-Zellen im Vergleich zu Kontrollzellen.Verglichen mit nicht-transfizierten INS-1 Zellen waren in drei GFP-b2-Syntrophin INS-1-Zellklonen der Insulingehalt der Zellen und die stimulierte Insulinsekretion erhöht.Die Werte korrelierten mit den unterschiedlichen GFP-b2-Syntrophin Expressionsmengen der Klone.Diese Ergebnisse untermauern die Hypothese,daß b2-Syntrophin den Transport und die Sekretion der SGs durch Modulation ihres Bindevermögens an Actin reguliert.Um das postulierte Model genauer zu prüfen,wurde die Phosphorilierung von b2-Syntrophin detaillierter untersucht.Das GFP-Protein wurde,ähnlich dem endogenen b2-Syntrophin,durch Stimulation der Insulinausschüttung dephosphoriliert.Diese Dephosphorilierung ist Ca2+-abhängig und Okadeinsäuresensitiv.Die stimulationsabhängige Dephosphorilierung wurde durch Immunoprezipitation von 32P-markiertem GFP-b2-Syntrophin bestätigt.Massenspektrometrie des präzipitierten Proteins ermöglichte die Identifikation von vier Serin-Phosphorilierungsstellen(S75,S90,S213,S373),welche die Bindung zu ICA512 beeinflussen könnten.Mutanten,in denen die vier Phosphoserine durch Asp beziehungsweise Ala ersetzt wurden,um entweder eine Phosphorilierung(S/D) oder Dephosphorilierung(S/A) nachzuahmen,wurden in INS-1-Zellen exprimiert.Alle S/D Mutanten blieben kortikal lokalisiert.Das Expressionsmuster des S75D Allels unterschied sich jedoch von denen des Wild-Typs(wt).Im Gegensatz dazu waren alle S/A Allele zytosolisch verteilt.Eine Ausnahme bildete S213A,das an der Zellkortex lokalisiert blieb.Im Vergleich zu wt b2-Syntrophin zeigten PullDown-Assays eine erhöhte Bindung von ICA512 zu den S75A und S90D Allelen.Das Gegenteil konnte für die S75D und S90A Mutanten nachgewiesen werden.S75,S90 und S213 sind in einer Konsensussequenz für Cdk5-Phosphorilierung enthalten.Diese Kinase kann die Insulinsekretion regulieren.Die Phosphorilierung von b2-Syntrophin,insbesondere des S75 Allels durch Cdk5 wurde durch pharmakologische Inhibitoren,in vitro-Phosphorilierung und RNAi demonstriert.Zusammenfassend stimmen diese Erkenntnisse mit dem Model überein,daß die Phosphorilierung von b2-Syntrophin die Vernetzung von SGs mit Actin und dadurch deren Mobilität und Exozytose moduliert.Im Speziellen postulieren die Ergebnisse dieser Arbeit eine Cdk5-abhängige Phosphorilierung der S75 Stelle des b2-Syntrophins.Durch eine verminderte Interaktion von b2-Syntrophin und ICA512 erleichtert diese Mutante vermutlich die Insulinsekretion,da der Einfluss des Actinzytoskeletts auf die Granulamobilität vermindert ist.Dieser Prozess ereignet sich möglicherweise in Kombination mit einer Dephosphorilierung des b2-Syntrophins.in Kombination mit einer Dephosphorilierung des b2-Syntrophins
Schubert, Sandra. "The Role of [beta]2-Syntrophin Phosphorylation in Secretory Granule Exocytosis." Doctoral thesis, Technische Universität Dresden, 2005. https://tud.qucosa.de/id/qucosa%3A23710.
Full textDer Transport Insulin-gefüllter sekretorische Granula(SG) ist ein streng kontrollierter komplexer Prozess.Es gibt vermehrt Beweise,dass das kortikale Actinzytoskelett die Ausschüttung der SGs beeinflusst.Bisher ist der Mechanismus der Verankerung von SGs am Zytoskelett noch nicht vollständig aufgeklärt.Ort et al.(2000,2001) haben gezeigt,daß der zytosoplasmatische Teil des trans-membranen SG-Proteins ICA512 mit der PDZ-Domäne von b2-Syntrophin interagiert.Dieses Protein bindet das F-Actin-Bindeprotein Utrophin.Die Ergebnisse zeigen außerdem,daß durch Stimulation der SG-Exozytose der Phosphorilierungsstatus von b2-Syntrophin beeinflusst wird,woraus ein verändertes Bindungsvermögen zu ICA512 resultiert.Es wurde ein Funktionsmodel vorgestellt,in dem sich SGs durch die Interaktion des ICA512/b2-Syntrophin Komplexes an das Actinzytoskelett binden.Dabei wird die Bindedynamik durch Phosphorilierung reguliert.Um dieses Model zu etablieren,wurden stabile GFP-b2-Syntrophin produzierende INS-1-Zellklone erzeugt.Die zelluläre Lokalisation und das Expressionsmuster von GFP-b2-Syntrophin stimmen mit dem des endogenen Proteins überein.Elektronenmikroskopie zeigte eine größe Anzahl oval-verformter SGs in GFP-b2-Syntrophin INS-1-Zellen im Vergleich zu Kontrollzellen.Verglichen mit nicht-transfizierten INS-1 Zellen waren in drei GFP-b2-Syntrophin INS-1-Zellklonen der Insulingehalt der Zellen und die stimulierte Insulinsekretion erhöht.Die Werte korrelierten mit den unterschiedlichen GFP-b2-Syntrophin Expressionsmengen der Klone.Diese Ergebnisse untermauern die Hypothese,daß b2-Syntrophin den Transport und die Sekretion der SGs durch Modulation ihres Bindevermögens an Actin reguliert.Um das postulierte Model genauer zu prüfen,wurde die Phosphorilierung von b2-Syntrophin detaillierter untersucht.Das GFP-Protein wurde,ähnlich dem endogenen b2-Syntrophin,durch Stimulation der Insulinausschüttung dephosphoriliert.Diese Dephosphorilierung ist Ca2+-abhängig und Okadeinsäuresensitiv.Die stimulationsabhängige Dephosphorilierung wurde durch Immunoprezipitation von 32P-markiertem GFP-b2-Syntrophin bestätigt.Massenspektrometrie des präzipitierten Proteins ermöglichte die Identifikation von vier Serin-Phosphorilierungsstellen(S75,S90,S213,S373),welche die Bindung zu ICA512 beeinflussen könnten.Mutanten,in denen die vier Phosphoserine durch Asp beziehungsweise Ala ersetzt wurden,um entweder eine Phosphorilierung(S/D) oder Dephosphorilierung(S/A) nachzuahmen,wurden in INS-1-Zellen exprimiert.Alle S/D Mutanten blieben kortikal lokalisiert.Das Expressionsmuster des S75D Allels unterschied sich jedoch von denen des Wild-Typs(wt).Im Gegensatz dazu waren alle S/A Allele zytosolisch verteilt.Eine Ausnahme bildete S213A,das an der Zellkortex lokalisiert blieb.Im Vergleich zu wt b2-Syntrophin zeigten PullDown-Assays eine erhöhte Bindung von ICA512 zu den S75A und S90D Allelen.Das Gegenteil konnte für die S75D und S90A Mutanten nachgewiesen werden.S75,S90 und S213 sind in einer Konsensussequenz für Cdk5-Phosphorilierung enthalten.Diese Kinase kann die Insulinsekretion regulieren.Die Phosphorilierung von b2-Syntrophin,insbesondere des S75 Allels durch Cdk5 wurde durch pharmakologische Inhibitoren,in vitro-Phosphorilierung und RNAi demonstriert.Zusammenfassend stimmen diese Erkenntnisse mit dem Model überein,daß die Phosphorilierung von b2-Syntrophin die Vernetzung von SGs mit Actin und dadurch deren Mobilität und Exozytose moduliert.Im Speziellen postulieren die Ergebnisse dieser Arbeit eine Cdk5-abhängige Phosphorilierung der S75 Stelle des b2-Syntrophins.Durch eine verminderte Interaktion von b2-Syntrophin und ICA512 erleichtert diese Mutante vermutlich die Insulinsekretion,da der Einfluss des Actinzytoskeletts auf die Granulamobilität vermindert ist.Dieser Prozess ereignet sich möglicherweise in Kombination mit einer Dephosphorilierung des b2-Syntrophins.in Kombination mit einer Dephosphorilierung des b2-Syntrophins.
SAITTA, FRANCESCA. "THERMODYNAMIC STABILITY OF ISG-LIKE MODEL LIPID MEMBRANES: INSPECTING THE CONTRIBUTIONS OF LIPID-LIPID INTERACTION AND ACTION OF FREE FATTY ACIDS IN THE FRAME OF TYPE 2 DIABETES MELLITUS DISEASE." Doctoral thesis, Università degli Studi di Milano, 2019. http://hdl.handle.net/2434/692503.
Full textA stepwise study of vesicles with different morphology and lipid composition was performed through high-sensitivity differential scanning calorimetry at physiological pH with the purpose of comprehending the role played by some of the main factors that contribute to the thermodynamic stability of cell membranes, achieving the preparation of artificial lipid vesicles that highly resembled the phospholipid bilayer of Insulin Secretory Granules (ISGs), vesicles located in the pancreatic Langerhans β-cells and which are responsible for insulin and amylin storage and secretion in response to nutrient intake. All the considered vesicle preparations were aimed at representing only the lipid component of ISGs membrane, i.e. the phospholipid bilayer, but we will refer to all as “model membranes” in this thesis for simplicity’ sake. Curvature effects were considered by analysing the micro-DSC profiles of small, large and giant unilamellar vesicles prepared as pure and mixed systems of DMPC, DPPC, DSPC. The cross-study of binary systems composed by DMPC, DPPC, DSPC and DPPC, DPPS, DPPE allowed the dissection of the role played by several phospholipid headgroups and tails on the thermotropic behaviour of cell membranes, whilst the addition of DOPC, an unsaturated phospholipid, to a completely saturated ternary membrane characterized by only a specific phospholipid headgroup (choline) revealed the strong influence of unsaturated tails on membrane lipid organization. Therefore, a hierarchy of contribution to the overall thermodynamic stability of membranes was depicted as membrane curvature < phospholipid headgroup < phospholipid tail < phospholipid unsaturation. The following inclusion of sphingomyelins and lysophosphatidylcholines to a DPPC:DPPE:DPPS ternary membrane, whose composition already reflected the proportions in ISGs, together with a more complete fatty acids distribution characterizing the phospholipid bilayer of the ISGs allowed us to achieve the preparation of a high-complexity fourteen-components model membrane that reflected the 80% of phospholipids present in such a real system. The inclusion of cholesterol was finally considered for the achievement of the final ISG-like membrane. Furthermore, the effect of Free Fatty Acids (FFAs), whose levels are recurrently altered in diabetic and/or obese subjects, on the thermodynamic stability of selected membranes was investigated. The results highlighted strong stabilizing effects on the membranes as well as pronounced phase segregations in the case of saturated acids (palmitic and stearic acids), moderate stabilizing effects for a trans-unsaturated FFA (elaidic acid), whereas the opposite effect was observed in the case of a cis-unsaturated one (oleic acid). Finally, in order to investigate the interaction between model membranes and a pore-forming peptide (nisin), calorimetric and spectroscopic measurements were carried out. With this purpose, a simplified model membrane that resembled the thermodynamics of the ISG-like membrane was modelled by combining specific percentages of DMPC, DPPS and DOPC. Nisin-membrane interaction was studied on the simplified membrane through micro-DSC, fluorescence anisotropy and DLS at physiological pH, also highlighting the role of six different FFAs on peptide-membrane interaction, namely two saturated FFAs (palmitic and stearic acids), two monounsaturated FFAs (the cis-unsaturated oleic acid and the trans-unsaturated elaidic acid) and two polyunsaturated FFAs (the ω-6 linoleic acid and the ω-3 docosahexaenoic acid or DHA).
Arden, Catherine. "Compartmentation and function of glucokinase in insulin secretory granules." Thesis, University of Newcastle Upon Tyne, 2004. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.407841.
Full textGiordano, Tiziana. "Insulin and chromogranin B secretory granules in β cell lines under physiological and stress conditions." Thesis, Open University, 2006. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.439344.
Full textHalušková, Petra. "Studium sekrečních granulí buněčných linií a tkání produkujících insulin." Master's thesis, 2017. http://www.nusl.cz/ntk/nusl-348912.
Full textBook chapters on the topic "Insulin secretory granule"
Guest, Paul C. "Biogenesis of the Insulin Secretory Granule in Health and Disease." In Reviews on Biomarker Studies of Metabolic and Metabolism-Related Disorders, 17–32. Cham: Springer International Publishing, 2019. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-030-12668-1_2.
Full textHutton, J. C., M. Peshavaria, H. W. Davidson, K. Grimaldi, R. Pogge Von Strandmann, and K. Siddle. "The Insulin Secretory Granule: Features and Functions in Common with Other Endocrine Granules." In Advances in Experimental Medicine and Biology, 385–96. Boston, MA: Springer US, 1986. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4684-5314-0_36.
Full textGuest, Paul C. "Multiplex Sequential Immunoprecipitation of Insulin Secretory Granule Proteins from Radiolabeled Pancreatic Islets." In Multiplex Biomarker Techniques, 177–85. New York, NY: Springer New York, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-6730-8_14.
Full textGuest, Paul C. "2D Gel Electrophoresis of Insulin Secretory Granule Proteins from Biosynthetically Labelled Pancreatic Islets." In Advances in Experimental Medicine and Biology, 167–74. Cham: Springer International Publishing, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-52479-5_12.
Full textGuest, Paul C. "Two Dimensional Gel Electrophoresis of Insulin Secretory Granule Proteins from Biosynthetically-Labeled Pancreatic Islets." In Multiplex Biomarker Techniques, 187–94. New York, NY: Springer New York, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-6730-8_15.
Full textMiwa, I., Y. Toyoda, and S. Yoshie. "Glucokinase in β-Cell Insulin-Secretory Granules." In Frontiers in Diabetes, 350–59. Basel: KARGER, 2004. http://dx.doi.org/10.1159/000079029.
Full textNagamatsu, Shinya, and Mica Ohara-Imaizumi. "Imaging Exocytosis of Single Insulin Secretory Granules With TIRF Microscopy." In Methods in Molecular Biology, 259–68. Totowa, NJ: Humana Press, 2008. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-59745-178-9_20.
Full textSaito, Michiko, and Yoko Shiba. "ER Stress, Secretory Granule Biogenesis, and Insulin." In Ultimate Guide to Insulin. IntechOpen, 2019. http://dx.doi.org/10.5772/intechopen.76131.
Full textPersaud, Shanta J., and Peter M. Jones. "Physiology of Glucose Homeostasis." In Oxford Textbook of Endocrinology and Diabetes 3e, edited by John A. H. Wass, Wiebke Arlt, and Robert K. Semple, 1917–22. Oxford University Press, 2021. http://dx.doi.org/10.1093/med/9780198870197.003.0241.
Full text"VITAMIN D-INDUCED INCREASE IN CALCIUM CONTENT IN SECRETORY GRANULES OF Β CELLS PLAYS A ROLE IN RECOVERY OF INSULIN SECRETION IN VITAMIN D-DEFICIENT RATS." In Vitamin D, 891–92. De Gruyter, 1988. http://dx.doi.org/10.1515/9783110846713.891.
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