Academic literature on the topic 'Inositol polyphosphate phosphatases'
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Journal articles on the topic "Inositol polyphosphate phosphatases"
Eramo, Matthew J., and Christina A. Mitchell. "Regulation of PtdIns(3,4,5)P3/Akt signalling by inositol polyphosphate 5-phosphatases." Biochemical Society Transactions 44, no. 1 (February 9, 2016): 240–52. http://dx.doi.org/10.1042/bst20150214.
Full textZhang, Qingxiu, and Francois X. Claret. "Phosphatases: The New Brakes for Cancer Development?" Enzyme Research 2012 (October 31, 2012): 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2012/659649.
Full textJia, Qi, Defeng Kong, Qinghua Li, Song Sun, Junliang Song, Yebao Zhu, Kangjing Liang, Qingming Ke, Wenxiong Lin, and Jinwen Huang. "The Function of Inositol Phosphatases in Plant Tolerance to Abiotic Stress." International Journal of Molecular Sciences 20, no. 16 (August 16, 2019): 3999. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20163999.
Full textAstle, Megan V., Kristy A. Horan, Lisa M. Ooms, and Christina A. Mitchell. "The inositol polyphosphate 5-phosphatases: traffic controllers, waistline watchers and tumour suppressors?" Biochemical Society Symposia 74 (January 12, 2007): 161–81. http://dx.doi.org/10.1042/bss2007c15.
Full textChellapandi, Paulchamy, and Jayachandrabal Balachandramohan. "Computational Evaluation of Designed Phosphatase from Conserved Sequence Scratch for Diverse Substrate Specificity." International Journal Bioautomation 26, no. 3 (September 2022): 297–310. http://dx.doi.org/10.7546/ijba.2022.26.3.000553.
Full textMitchell, Christina A., Rajendra Gurung, Anne M. Kong, Jennifer M. Dyson, April Tan, and Lisa M. Ooms. "Inositol Polyphosphate 5-Phosphatases: Lipid Phosphatases With Flair." IUBMB Life (International Union of Biochemistry and Molecular Biology: Life) 53, no. 1 (January 1, 2002): 25–36. http://dx.doi.org/10.1080/15216540210815.
Full textMitchell, C. A. "THE REGULATION OF INOSITOL TRISPHOSPHATE BY INOSITOL POLYPHOSPHATE 5-PHOSPHATASES." Biochemical Society Transactions 24, no. 4 (November 1, 1996): 621S. http://dx.doi.org/10.1042/bst024621sa.
Full textNoakes, Christopher J., Grace Lee, and Martin Lowe. "The PH domain proteins IPIP27A and B link OCRL1 to receptor recycling in the endocytic pathway." Molecular Biology of the Cell 22, no. 5 (March 2011): 606–23. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-08-0730.
Full textDrayer, A. L., X. Pesesse, F. De Smedt, D. Communi, C. Moreau, and C. Erneux. "The family of inositol and phosphatidylinositol polyphosphate 5-phosphatases." Biochemical Society Transactions 24, no. 4 (November 1, 1996): 1001–5. http://dx.doi.org/10.1042/bst0241001.
Full textAntibus, Robert K., Robert L. Sinsabaugh, and Arthur E. Linkins. "Phosphatase activities and phosphorus uptake from inositol phosphate by ectomycorrhizal fungi." Canadian Journal of Botany 70, no. 4 (April 1, 1992): 794–801. http://dx.doi.org/10.1139/b92-101.
Full textDissertations / Theses on the topic "Inositol polyphosphate phosphatases"
Kong, Anne Mandy 1973. "Cloning and characterisation of a novel 72 kDa inositol polyphosphate 5-phosphatase." Monash University, Dept. of Biochemistry and Molecular Biology, 2001. http://arrow.monash.edu.au/hdl/1959.1/9036.
Full textLi, Arthur. "Structure-function studies of multiple inositol polyphosphate phosphatases from gut commensal bacteria." Thesis, University of East Anglia, 2014. https://ueaeprints.uea.ac.uk/56898/.
Full textZietek, Monika. "Characterisation of bacterial multiple inositol polyphosphate phosphatases relevant to the animal feed industry." Thesis, University of East Anglia, 2017. https://ueaeprints.uea.ac.uk/67804/.
Full textBurnette, Ryan Nelson. "A Physiological, Biochemical and Structural Analysis of Inositol Polyphosphate 5-Phosphatases from Arabidopsis thaliana and Humans." Diss., Virginia Tech, 2004. http://hdl.handle.net/10919/29874.
Full textPh. D.
Dyson, Jennifer Maree 1975. "The SH2-containing inositol polyphosphate 5-phosphatase-2 (SHIP-2) regulates the actin cytoskeleton." Monash University, Dept. of Biochemistry and Molecular Biology, 2002. http://arrow.monash.edu.au/hdl/1959.1/7718.
Full textAnanieva-Stoyanova, Elitsa Antonova. "Identification and Functional Role of Myo-Inositol Polyphosphate 5-Phosphatase Protein Complexes." Diss., Virginia Tech, 2009. http://hdl.handle.net/10919/28028.
Full textPh. D.
Blockmans, Marianne. "Etude de la régulation et de la surexpression de l'inositol polyphosphate 5-phosphatase SHIP2 chez la souris." Doctoral thesis, Universite Libre de Bruxelles, 2008. http://hdl.handle.net/2013/ULB-DIPOT:oai:dipot.ulb.ac.be:2013/210375.
Full textLa surexpression de SHIP2 en cellule, de même que son invalidation chez la souris, ont montré un rôle de cet enzyme dans le contrôle négatif de la cascade de signalisation de l’insuline et dans la sensibilité à cette hormone. Par ailleurs, plusieurs études de polymorphismes chez l’homme ont montré une association entre ce gène et le diabète de type2.
La découverte au sein de notre laboratoire de la délétion d’un motif semblable à ceux présents dans les régions déstabilisatrices de type AU-riche dans la région 3’non codante (3’UTR) du gène SHIP2 chez des patients atteints de diabète de type 2, nous a conduit à explorer le rôle de cette région dans le contrôle de l’expression de SHIP2.
Dans ce but, nous avons entrepris d’identifier des protéines capables de lier ce motif AU-riche et d’entraîner l’ARN de SHIP2 vers la dégradation, et ce par deux techniques distinctes :l’une in vivo chez la levure (le triple hybride) et l’autre in vitro, par l’intermédiaire d’une sonde ARN biotinylée. Malheureusement, aucune de ces deux techniques ne nous a permis d’identifier des protéines se liant à l’ARNm de SHIP2. D’autre part, l’analyse de souris génétiquement modifiées présentant dans la région 3’UTR de SHIP2 une mutation similaire à celle observée chez les patients diabétiques n’a pas montré une augmentation significative d’expression de SHIP2 comme on aurait pu s’y attendre.
Malgré les différentes techniques mises en place, nous ne sommes pas parvenus à caractériser le rôle joué par le 3’UTR de SHIP2 sur le contrôle de son expression.
Dans le but de caractériser l’effet d’une surexpression de SHIP2 et de déterminer si une surexpression de ce gène pouvait mimer le phénotype de diabète de type 2 observé au sein de la population, nous avons généré des souris transgéniques d’addition par transgenèse lentivirale.
Deux axes phénotypiques majeurs ont été explorés chez ces souris :le métabolisme du glucose et la prise de poids consécutive à divers régimes alimentaire.
Les souris transgéniques présentent un retard dans la captation du glucose en réponse à une surcharge en glucose, s’accompagnant d’un défaut de sécrétion d’insuline. Par contre, aucune altération de la sensibilité à l’insuline n’est observée suite à une injection de cette hormone. Cette absence d’altération de la sensibilité à l’insuline est également soutenue par le fait qu’aucune altération de la captation de glucose n’est observée chez des souris surexprimant le transgène spécifiquement dans le muscle squelettique.
Les analyses de prise de poids des souris transgéniques ont révélé une résistance à l’obésité des mâles transgéniques lorsqu’ils sont soumis à un régime alimentaire riche en graisse. Par contre, aucune différence n’est observée sous régime alimentaire conventionnel ou faible en graisse. La plus faible prise de poids des souris transgéniques sous régime riche en graisse s’accompagnant d’une plus faible prise de nourriture, un rôle de SHIP2 dans la régulation du comportement alimentaire et de l’appétit n’est pas à exclure.
En conclusion, la surexpression de SHIP2 chez la souris provoque une intolérance au glucose induite, en tout cas en partie, par une plus faible sécrétion d’insuline, ainsi qu’une résistance à l’obésité induite par un régime riche en graisse.
Doctorat en Sciences biomédicales et pharmaceutiques
info:eu-repo/semantics/nonPublished
Ghani, Sana. "The role of inositol polyphosphate 4-phosphatase type II alpha (Inpp4bα) in mature osteoclasts «in vivo»." Thesis, McGill University, 2012. http://digitool.Library.McGill.CA:80/R/?func=dbin-jump-full&object_id=110487.
Full textL'ostéopétrose est un désordre génétique résultant d'une accumulation osseuse dûe à un défaut des ostéoclastes. Nôtre laboratoire a caractérisé la mutation du gène Ostm1 en tant que responsable de la forme la plus sévère d'ostéopétrose chez la souris et l'humain. De plus, nôtre laboratoire a parallèlement identifié une diminution de l'expression du gène Inositol polyphosphate 4- phosphatase type II alpha (Inpp4b alpha) dans les ostéoclastes déficients d'Ostm1. À la suite de la caractérisation du gène Inpp4b chez la souris, l'importance de ce gène dans la biologie du tissu osseux a été établie : D'une part, Inpp4b alpha co-localise avec la F-actine qui forme les anneaux d'actine constituant des sous-unités du podosome, une structure responsable de l'activité de résorption des ostéoclastes. D'autre part, l'expression de la forme inactive d'Inpp4b dans la lignée ostéoclastique RAW 264.7 entraîne la formation de petits et multiples anneaux d'actine résultant en une faible résorption osseuse. Ce résultat suggère que l'activité catalytique de la phosphatase Inpp4b alpha soit cruciale pour la formation des anneaux d'actine et de la dynamique du cytosquelette des ostéoclastes in vitro. À la lumière de ces résultats, nous avons émis l'hypothèse qu'Inpp4b alpha est une importante phosphatase impliquée dans le cytosquelette ainsi que dans l'activité de résorption des ostéoclastes in vivo. Pour ce faire, nous avons surexprimé trois formes d'Inpp4b dans des souris transgéniques: la forme native d'Inpp4b alpha, la forme inactive d'Inpp4b alpha (C845A), ainsi que la forme native manquant le domaine de liaison aux lipides C2. La spécificité d'expression de ces transgènes a été ciblée dans les ostéoclastes matures en utilisant le promoteur de Ctsk humain. Ces souris ont été croisées avec des souris Inpp4b knockout afin d'éviter l'interférence avec l'expression d'Inpp4b endogène ainsi que de mimer un knock-in. Les ostéoclastes exprimant la forme inactive d'Inpp4b alpha(C845A) et différentiés ex vivo présentent de petits et multiples anneaux d'actine, ainsi qu'un défaut du réarrangement du cytosquelette tel qu'observé précédemment. Les ostéoclastes démontrant l'expression d'Inpp4b alpha sans domaine C2 présentent une ceinture de podosomes diffuse, comparable à celle observée dans les souris Inpp4b knockout. Ces résultats illustrent l'importance de la phosphatase Inpp4b alpha dans le réarrangement du cytosquelette des ostéoclastes in vivo, et ceci dépend directement de l'activité catalytique d'Inpp4b.
Ercetin, Mustafa Edib. "Molecular Characterization and Loss-of-Function Analysis of an Arabidopsis thaliana Gene Encoding a Phospholipid-Specific Inositol Polyphosphate 5-Phosphatase." Diss., Virginia Tech, 2005. http://hdl.handle.net/10919/27884.
Full textPh. D.
Rahden, Vanessa Alexandra van [Verfasser], and Kerstin [Akademischer Betreuer] Kutsche. "Auswirkungen einer Depletion der humanen Inositol-Polyphosphat-5-Phosphatase OCRL auf Transportwege des Mannose-6-Phosphat-Rezeptors / Vanessa Alexandra van Rahden. Betreuer: Kerstin Kutsche." Hamburg : Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg, 2011. http://d-nb.info/102041944X/34.
Full textBook chapters on the topic "Inositol polyphosphate phosphatases"
Hakim, Sandra, Micka C. Bertucci, Sarah E. Conduit, David L. Vuong, and Christina A. Mitchell. "Inositol Polyphosphate Phosphatases in Human Disease." In Phosphoinositides and Disease, 247–314. Dordrecht: Springer Netherlands, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-94-007-5025-8_12.
Full textAppleton, Kathryn M., Ian Cushman, Yuri K. Peterson, Balachandran Manavalan, Shaherin Basith, Sangdun Choi, Akihiro Kimura, et al. "Inositol Polyphosphate-5-Phosphatase, 145 kDa." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 932. New York, NY: Springer New York, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-0461-4_100651.
Full text"Inositol Polyphosphate-5-Phosphatase G." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 2607. Cham: Springer International Publishing, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-67199-4_105331.
Full text"Inositol Polyphosphate-5-Phosphatase, 145 kDa." In Encyclopedia of Signaling Molecules, 2607. Cham: Springer International Publishing, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-67199-4_105332.
Full textConference papers on the topic "Inositol polyphosphate phosphatases"
Ceyhan, Yasemin, Manqi Zhang, and Irina U. Agoulnik. "Abstract 2497: Inositol Polyphosphate 4-Phosphatase Type-II B protects mice from benign prostatic hyperplasia." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2021; April 10-15, 2021 and May 17-21, 2021; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2021. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2021-2497.
Full textArvind, M., B. Pattnaik, N. Bhatraju, and A. Agrawal. "Inositol Polyphosphate 4-Phosphatase Type 1 A (INPP4A): A Shuttling Enzyme Plays Important Role in Pulmonary Fibrosis." In American Thoracic Society 2021 International Conference, May 14-19, 2021 - San Diego, CA. American Thoracic Society, 2021. http://dx.doi.org/10.1164/ajrccm-conference.2021.203.1_meetingabstracts.a4230.
Full textChen, Keyue, Gizem E. Genc, John F. Woolley, Daniel K. C. Lee, Roberto J. Botelho, and Leonardo Salmena. "Abstract P175: Investigating inositol polyphosphate-4-phosphatase, type II (INPP4B) signaling and role in acute myeloid leukemia." In Abstracts: AACR-NCI-EORTC Virtual International Conference on Molecular Targets and Cancer Therapeutics; October 7-10, 2021. American Association for Cancer Research, 2021. http://dx.doi.org/10.1158/1535-7163.targ-21-p175.
Full textJiang, Chen Chen, Meng Na Chi, Su Tang Guo, James S. Wilmott, Xiang Yun Guo, Xu Guang Yan, Chun Yan Wang, et al. "Abstract 4718: Inositol polyphosphate 4-phosphatase II activates PI3K/SGK3 signaling to promote proliferation of human melanoma cells." In Proceedings: AACR 106th Annual Meeting 2015; April 18-22, 2015; Philadelphia, PA. American Association for Cancer Research, 2015. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2015-4718.
Full textKondo, N., T.-S. Kim, Y. Wanifuchi, Y. Hato, T. Hisada, M. Nishimoto, S. Nishikawa, and T. Toyama. "Abstract P6-07-34: The prognostic impact of inositol polyphosphate 5-phosphatase PIPP (INPP5J) expression in breast cancer tissue." In Abstracts: 2016 San Antonio Breast Cancer Symposium; December 6-10, 2016; San Antonio, Texas. American Association for Cancer Research, 2017. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.sabcs16-p6-07-34.
Full textRijal, Sewa, Nhu-Y. Nugyen, Tse-Chieh Teh, Natalie K. Rynkiewicz, Nik Cummings, Lisa Ooms, Sharon Avery, et al. "Abstract 5283: Elucidating a novel role for inositol polyphosphate 4-phosphatase type II (INPP4B) in mediating chemoresistance in acute myeloid leukemia." In Proceedings: AACR Annual Meeting 2014; April 5-9, 2014; San Diego, CA. American Association for Cancer Research, 2014. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2014-5283.
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