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Journal articles on the topic 'Hydrolyse des protéines'

Author: Grafiati
Published: 25 May 2024

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Ravoninjatovo, Mboahangy, Z. Randriamahatody, C. Ravonizafy, B. Ramananjaona, M. Rajaonarivony, H. Randrianatoro, and A. Rajoelisoa. "Valorisation des coproduits de crevette (Penaeus spp.) par hydrolyse enzymatique." Revue d’élevage et de médecine vétérinaire des pays tropicaux 67, no. 3 (June 30, 2015): 137. http://dx.doi.org/10.19182/remvt.10173.

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Abstract:
A Madagascar, la production halieutique annuelle est estimée à 150 000 tonnes. La crevette occupe une place importante dans l’économie malgache et constitue 73 p. 100 des exporta­tions de produits halieutiques (2). Cependant, une grande par­tie des produits entiers n’est pas destinée à la consommation humaine, étant constituée essentiellement par les carapaces et les têtes dont l’élimination peut poser un problème pour l’envi­ronnement. Pourtant, ces déchets contiennent des composants valorisables, notamment des protéines, des lipides et des miné­raux, pour l’amélioration de l’alimentation humaine. L’objectif de cette étude a été d’extraire par hydrolyse enzymatique les composés contenus dans les coproduits de crevettes, de les caractériser et de déterminer les propriétés fonctionnelles des fractions obtenues après hydrolyse.Pour l’hydrolyse, le processus décrit dans une étude antérieure (3) a été adopté avec quelques modifications : les carapaces et les têtes de crevettes ont été hydrolysées en présence de 2 p. 100 de pepsine pendant 2 h à 37 °C et à pH 2. Cette hydrolyse a permis d’obtenir trois fractions : le surnageant, l’eau de lavage du culot, et les résidus de lavage après inactivation de l’enzyme par neu­tralisation du milieu, centrifugation et lavage. Ces fractions ont été caractérisées (matières sèches, protéines, lipides et cendres brutes) et les propriétés fonctionnelles (propriété moussante, pro­priété d’absorption de lipides et propriété d’adsorption d’eau) du surnageant et de l’eau de lavage du culot ont été déterminées.Pour la détermination de la propriété moussante, 20 ml de la solu­tion préparée à 1 p. 100 de l’échantillon ont été homogénéisés à 9 500 tr/min pendant 1 min. Le volume de la mousse formée a été mesuré à 0, 30 s, et à 5, 10, 40 et 60 min. La capacité moussante a été exprimée par le pourcentage de l’augmenta­tion du volume de la mousse à 0 min tandis que la stabilité de la mousse a été exprimée par l’expansion de la mousse durant 60 min (1, 5). La propriété d’absorption de lipides a été obtenue par la détermination du volume d’huile absorbé par gramme de protéine après homogénéisation de 500 mg d’échantillon et 10 ml d’huile, avec agitation toutes les 10 min pendant 30 min et centrifugation à 2 500 tr/min pendant 25 min (1, 4). La pro­priété d’adsorption d’eau a été obtenue par la détermination du volume d’eau absorbé par gramme de protéine après homogé­néisation de 500 mg d’échantillon et 10 ml d’eau avec agitation toutes les 10 min pendant 30 min et centrifugation à 2 500 tr/min pendant 25 min (4).Les têtes de crevettes sont riches en protéines et les carapaces contiennent une quantité considérable de cendres brutes. Après hydrolyse pepsique, le taux d’hydrolyse des carapaces (57 p. 100) a été plus élevé que celui des têtes de crevettes (48 p. 100) (figure 1). Les résultats de la caractérisation des fractions obtenues ont montré que le surnageant contenait une quantité importante de protéines et présentait une propriété moussante intéressante (figures 2 et 3). En effet, l’hydrolyse enzymatique a donné lieu à des protéines de plus petite taille, augmentant leur solubilité et donc leur passage dans la phase soluble. Les résidus de lavage ont représenté une fraction chitineuse pauvre en cendres (tableau I). Le culot a montré une propriété d’absorption de lipides et d’adsorption d’eau non négligeable qui mérite d’être valorisée (figures 3 et 4).L’hydrolyse des coproduits de crevettes avec la pepsine a per­mis de séparer diverses molécules dans plusieurs fractions dont certaines possèdent des propriétés fonctionnelles intéressantes. Elle peut ainsi constituer une voie de valorisation permettant de récupérer différentes molécules d’intérêt.Actuellement, des études sur la toxicité des produits sont effec­tuées et leur utilisation en alimentation est envisagée. En outre, des études sur la composition des acides aminés des protéines du surnageant des carapaces et des têtes de crevettes, ainsi que sur la composition des acides gras contenus dans les lipides du culot sont envisagées pour la valorisation de chaque fraction issue de l’hydrolyse.
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2

Vuillemard, J. C., and J. Amiot. "Hydrolyse des Protéines Alimentaires par Voie Microbienne." Canadian Institute of Food Science and Technology Journal 18, no. 3 (September 1985): xxxv. http://dx.doi.org/10.1016/s0315-5463(85)71832-9.

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3

Debroas, Didier, Nathalie Depardon, and Gérard Blanchart. "Hydrolyse enzymatique des protéines par les bactéries du rumen." L’Année Biologique 37, no. 4 (October 1998): 233–48. http://dx.doi.org/10.1016/s0003-5017(99)80004-x.

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4

LE FLOC’H, N., and B. SEVE. "Le devenir des protéines et des acides aminés dans l’intestin du porc : de la digestion à l’apparition dans la veine porte." INRAE Productions Animales 13, no. 5 (October 22, 2000): 303–14. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2000.13.5.3798.

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Abstract:
La digestion intestinale des protéines alimentaires fait intervenir des protéases d’origine pancréatique et des peptidases intestinales. Les produits de la digestion sont constitués d’acides aminés libres et de peptides relativement abondants. Acides aminés et peptides sont transportés dans l’entérocyte où ces derniers subissent une hydrolyse. Les acides aminés libres présents dans la veine porte présentent un profil bien différent de celui des protéines alimentaires. En effet, le métabolisme intestinal des acides aminés est très actif. Afin d’assurer la synthèse des protéines constitutives et sécrétées, l’intestin prélève des acides aminés à la fois dans la lumière intestinale et dans le sang artériel. Cet organe renouvelle plus de 50 % de ses protéines par jour et la synthèse de protéines bien particulières comme les mucines engendre des besoins élevés en certains acides aminés comme la thréonine. L’intestin est le principal tissu utilisant la glutamine artérielle et le glutamate alimentaire. Le catabolisme intestinal de ces acides aminés produit de l’alanine, de l’acide aspartique, de la proline et, par l’intermédiaire des enzymes du cycle de l’urée, de l’ornithine, de la citrulline et de l’arginine. Les acides aminés indispensables n’échapperaient pas non plus au catabolisme intestinal. Le rôle de l’intestin ne se limite donc pas à la digestion des protéines et à l’absorption des acides aminés. Son métabolisme modifie profondément la disponibilité des acides aminés alimentaires pour le reste de l’organisme.
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5

Mouecoucou, J., S. Fremont, C. Sanchez, C. Villaume, and L. Mejean. "Allergénicité des protéines de l’isolat d’arachide après hydrolyse in vitro en présence de polysaccharides." Cahiers de Nutrition et de Diététique 39, no. 1 (February 2004): 80. http://dx.doi.org/10.1016/s0007-9960(04)94427-6.

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6

Colson, C., and E. Fredericq. "L'Effet des Radiations Électromagnétiques sur les Protéines I. Hydrolyse enzymatique de sérumalbumine aprés irradiation gamma en solution aqueuse." Bulletin des Sociétés Chimiques Belges 71, no. 9-10 (September 2, 2010): 492–502. http://dx.doi.org/10.1002/bscb.19620710906.

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7

Bigay, Joëlle, Bruno Mesmin, and Bruno Antonny. "Un marché d’échange de lipides." médecine/sciences 36, no. 2 (February 2020): 130–36. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2020009.

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Abstract:
Le cholestérol est synthétisé dans le réticulum endoplasmique (RE) puis transporté vers les compartiments cellulaires dont la fonction en nécessite un taux élevé. Nous décrivons ici le mécanisme de transport du cholestérol du RE vers le réseau trans golgien (TGN) par la protéine OSBP (oxysterol binding protein). Celle-ci présente deux activités complémentaires : elle arrime les deux compartiments, RE et TGN, en formant un site de contact où les deux membranes sont à une vingtaine de nanomètres de distance ; puis elle échange le cholestérol du RE avec un lipide présent dans le TGN, le phosphatidylinositol 4-phosphate (PI4P). Dans le RE, le PI4P est hydrolysé, rendant le cycle d’échange irréversible. OSBP est donc au cœur d’un marché d’échange de lipides dans lequel un cholestérol transporté « coûte » un PI4P. Des molécules à activités antivirales ou anticancéreuses ont pour cible OSBP, suggérant une importance dans différents contextes physiopathologiques du cycle d’OSBP, dont les bases générales sont partagées par d’autres protéines transporteurs de lipides.
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8

Girardet, J. P., M. Rivero, J. Orbegozo, T. David, S. Boulanger, S. Johnston, and V. Marin. "P162 - Tolérance d’une formule infantile de protéines de riz hydrolysées." Archives de Pédiatrie 17, no. 6 (June 2010): 90. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(10)70562-5.

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9

Bocquet, A., C. Dupont, J. P. Chouraqui, D. Darmaun, F. Feillet, M. L. Frelut, J. P. Girardet, et al. "Efficacité et sécurité des formules hydrolysées de protéines de riz pour le traitement de l’allergie aux protéines de lait de vache." Perfectionnement en Pédiatrie 3, no. 2 (June 2020): 108–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.perped.2020.04.003.

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Fiot, E., M. Levy, C. Dossier, F. El-Mousawy, L. Perrin, and V. Baudouin. "P-080 – Rachitisme hypophosphatémique avec craniosténose sous hydrolysat de protéines de lait de vache." Archives de Pédiatrie 22, no. 5 (May 2015): 253. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(15)30265-7.

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Bruel, H., B. Le Luyer, JP Chabrolle, P. Le Roux, O. Bouleau-Debordes, and J. Poinsot. "Allergie à un hydrolysat de protéines du lait de vache chez des jumeaux prématurés." Archives de Pédiatrie 5, no. 4 (April 1998): 461–62. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(98)80043-2.

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12

Bradatan, E., R. Nocerino, L. Carucci, L. Cosenza, L. Voto, V. Giglio, N. Kalach, et al. "Allergie aux protéines de lait de vache chez l’enfant : efficacité, tolérance et sécurité d’une nouvelle formule à base de protéines de riz hydrolysées épaissie avec des pectines (FRHEP)." Revue Française d'Allergologie 62, no. 3 (April 2022): 371–72. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2022.02.198.

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Girardet, J. P., M. Rivero, J. Orbegozo, T. David, S. Boulanger, A. Moisson de Vaux, S. Johnston, and V. Marin. "Efficacité sur la croissance et tolérance d’une préparation pour nourrissons à base de protéines de riz hydrolysées." Archives de Pédiatrie 20, no. 3 (March 2013): 323–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.arcped.2012.12.002.

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Bretaudeau, G., A. Dabadie, V. Storni, C. Chaboche, M. Dagorne, V. Moisan-Petit, G. Rault, and M. Roussey. "Comparaison d'une préparation pour nourrisson et d'un hydrolysat de protéines chez l'enfant atteint de mucoviscidose avant 6 mois." Archives de Pédiatrie 5, no. 2 (February 1998): 235. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(97)86913-8.

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15

A. A., Adeleye, and Melah K. L. "Appraising the dose sensitivity of 21d-broiler chicks to a mono-component protease in high trypsin inhibitor soybean-based diet." Nigerian Journal of Animal Production 49, no. 6 (September 11, 2023): 121–30. http://dx.doi.org/10.51791/njap.v49i6.3861.

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Abstract:
Exogenous proteases are promoted for their ability to counteract the negative effects of antinutritional elements such as trypsin inhibitors in broiler chickens. This is because these anti-nutritional substances are proteinaceous, making them candidates for hydrolysis by proteases. However, there still is insufficient knowledge on the sensitivity of this phenomena to protease dosing, hence this study was designed to evaluate the dose sensitivity of broiler starter chickens fed a high trypsin inhibitor soyabean-based diet supplemented with a mono-component protease. Two hundred and sixty-four one-day-old chicks were divided into three treatments, each consisting of eight replicates and 11 chicks per replicate. The control group (C) were offered a corn-soybean-based diet contained 8.47 mg/g of trypsin inhibitor, while the other two groups were offered the control diet supplemented with 250 g/tonne (C+250) and 500 g/tonne (C+500) of a mono-component protease, Cibenza DP100, for 21 days. Blood was sampled for serum albumin, uric acid, creatinine, and total protein , and pancreas, liver, and mid-sections of the jejunum, and ileum were harvested for examination of organ and gut morphology. The findings demonstrated that feed conversion ratio improved with protease dosage, with the C+500 group demonstrating the highest efficiency (1.48 ± 0.22). Serum albumin, total protein, and uric acid levels also increased significantly (p<0.05) with birds fed diet C+500 having the highest values. In contrast, serum creatinine was significantly (p<0.05) higher in the control group. Protease supplementation also increased (p<0.05) villi height and crypt depth in both ileum and jejunum. The relative weight of the liver increased (p<0.05) while that of pancreas decreased (p<0.05) with supplemental protease. In conclusion, these findings suggest that supplementation of a high trypsin inhibitor soybean-based diet with a mono-component protease at 500g/tonne complete diet could be used to achieve better performance in 21-d old chickens. Les protéases exogènes sont promues pour leur capacité à contrer les effets négatifs des éléments antinutritionnels tels que les inhibiteurs de la trypsine chez les poulets à griller. En effet, ces substances anti-nutritionnelles sont protéiques, ce qui en fait des candidats à l'hydrolyse par les protéases. Cependant, les connaissances sur la sensibilité de ce phénomène au dosage de la protéase sont encore insuffisantes. Cette étude a donc été conçue pour évaluer la sensibilité à la dose de poulets de chair nourris avec un régime à base de soja à haute teneur en inhibiteur de trypsine, complété par une protéase à un seul composant. Deux cent soixante-quatre poussins d'un jour ont été divisés en trois traitements, chacun consistant en huit répétitions et 11 poussins par répétition. Le groupe témoin (C) s'est vu proposer un régime à base de maïs-soja contenant 8,47 mg/g d'inhibiteur de trypsine, tandis que les deux autres groupes se sont vu proposer le régime témoin supplémenté en 250 g/tonne (C+250) et 500 g/tonne (C+500) d'une protéase mono-composant, Cibenza DP100, pendant 21 jours. Le sang a été prélevé pour l'albumine sérique, l'acide urique, la créatinine et les protéines totales, et le pancréas, le foie et les parties médianes du jéjunum et de l'iléon ont été prélevés pour l'examen de la morphologie des organes et de l'intestin. Les résultats ont démontré que le taux de conversion alimentaire s'améliorait avec le dosage de la protéase, le groupe C+500 démontrant l'efficacité la plus élevée (1,48 ± 0,22). Les taux d'albumine sérique, de protéines totales et d'acide urique ont également augmenté de manière significative (p<0,05), les oiseaux nourris au régime C+500 ayant les valeurs les plus élevées. En revanche, la créatinine sérique était significativement (p<0,05) plus élevée dans le groupe témoin. La supplémentation en protéase a également augmenté (p<0,05) la hauteur des villosités et la profondeur des cryptes dans l'iléon et le jéjunum. Le poids relatif du foie a augmenté (p<0,05) tandis que celui du pancréas a diminué (p<0,05) avec la protéase supplémentaire. En conclusion, ces résultats suggèrent que la supplémentation d'un régime à base de soja à haute teneur en inhibiteur de trypsine avec une protéase monocomposant à 500 g/tonne de régime complet pourrait être utilisée pour obtenir de meilleures performances chez les poulets âgés de 21 jours
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Bortolotti, M., G. Ventura, P. Jegatheesan, C. Choisy, L. Cynober, and J. P. De-Bandt. "Intérêt des protéines partiellement hydrolysées pour la croissance de rattrapage dans un modèle de privation de nourriture/renutrition chez le jeune rat." Nutrition Clinique et Métabolisme 31, no. 1 (February 2017): 39. http://dx.doi.org/10.1016/j.nupar.2016.10.023.

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Saulnier, Luc, Jean-Marc Brillouet, and Michel Moutounet. "Nouvelles acquisitions structurales sur les substances pectiques de la pulpe de raisin." OENO One 22, no. 2 (June 30, 1988): 135. http://dx.doi.org/10.20870/oeno-one.1988.22.2.1262.

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Abstract:
<p style="text-align: justify;">Après une mise au point rapide sur les connaissances actuelles des polyosides pectiquesdans les végétaux, les résultats acquis sur la structure des substances pectiques de la pulpe deraisin sont exposés, avec un rappel de la méthodologie utilisée.</p><p style="text-align: justify;">Un matériel insoluble à l'alcool (MIA) a été préparé à partir de pulpe de raisin. Quatre fractionspectiques en ont été isolées après traitements successifs par l'eau (25°C; PSE), l'oxalate(25°C; PSOX, l'acide (HCI 0.05M, 80°C; PSH) et la soude (O,05M, 4°C; PSOH).</p><p style="text-align: justify;">Les PSE (35 p.100) et PSH (55 p. 100) représentent l'essentiel du matériel pectique extrait.Les PSE sont séparées par chromatographie d'échange d'ions en fractions neutre (PSEn~ 13 p. 100) et acide (PSEa ~ 87 p. 100). Les PSEa et les PSH sont constituées principalementd'acide galacturonique (PSEa 63 p. 100, PSH 53 p. 100), fortement estérifié par du méthanol(degré d'estérification : PSEa 77 p. 100, PSH 68 p. 100), tandis que des quantités faibles d'acideglucuronique sont détectées dans les PSEn (2 p. 100). Les oses neutres (PSEn 65 p. 100, PSEa28 p. 100, PSH 19 p. 100) sont principalement de l'arabinose et du galactose suivis dans unordre décroissant du rhamnose, glucose, xylose, mannose et fucose. Des protéines sont égaIementdétectées en association avec les polyosides.</p><p style="text-align: justify;">L'action d'une endopolygalacturonase et d'une endopectine-Iyase sur PSEa et PSH met enévidence des zones «lisses» homogalacturoniques dégradées par les enzymes et des zones«hérissées» rhamnogalacturoniques riches en chaînes latérales d'oses neutres, insensibles àl'attaque enzymatique. Le traitement du MIA par une endopectine-Iyase solubilise un matérielpectique (ZH-MIA) riche en oses neutres (56 p. 100) particulièrement en arabinose, et contenantde l'acide galacturonique (23 p. 100) et des protéines (11 p. 100).</p><p style="text-align: justify;">La perméthylation associée à l'hydrolyse spécifique de l'arabinose par une α-L-arabinofuranosidaseet à la RMN du <sup>13</sup>C a permis d'établir la structure des chaînes latérales. Des (1 → 3) / (1 → 6) arabinogalactanes, où l'arabinose est essentiellement sous forme terminale non réductrice, dominent dans les ZH-PSE, tout comme dans les PSEn confirmant leur caractère d'arabinogalactane-protéine. En revanche ces structures ainsi que les (1 → 4) arabinogalactanes sont minoritaires dans les ZH-PSH et ZH-MIA où les structures de type (1 → 5) arabinanes et rhamnogalacturonanes sont prédominants.</p><p style="text-align: justify;">+++</p><p style="text-align: justify;">After a brief review of available knowledges on plant pectic polysaccharides, structural data on pectic substances from the pulp or grape berries and related analytical techniques are reported.</p><p style="text-align: justify;">An alcohol insoluble residue (MIA) was prepared from pulp of grape berries, which was sequentially extracted with water (25°C), oxalate (25°C), acid (0,05N HCI, 80°C) and sodium hydroxide (0,05N 4°C) yielding four pectic fractions, respectively, PSE, PSOX, PSH and PSOH. PSE (35 p. 100) and PSH (55 p. 100) represented the main part of extracted pectic material.</p><p style="text-align: justify;">PSE were fractionated by ion-exchange chromatography into neutral (PSEn ~ 13 p. 100) and acidic (PSEa ~ 87 p. 100) fractions. PSEa and PSH were constituted mainly of galacturonic acid (PSEa 63 p. 100, PSH 53 p. 100) highly methylesterified (esterification degree : PSEa 77 p. 100; PSH 68 p. 100), whereas PSEn contained minute amounts of glucuronic acid (2 p. 100). Neutral sugars (PSEn 65 p. 100, PSEa 28 p. 100, PSH 19 p. 100) were mainly arabinose and galactose followed by decreasing amounts of rhamnose, xylose, glucose, mannose and fucose. Proteins were also detected along with the polysaccharides.</p><p style="text-align: justify;">Degradation of PSEa and PSH by endopolygalacturonase and endopectin-lyase evidenced «smooth» homogalacturonic areas sensitive to enzymatic degradation and «hairy» rhamnogalacturonic zones highly substituted by neutral sugar side-chains and resistant to enzyme action. Treatment of MIA With endopectinlyase released pectic material (ZH-MIA) rich in neutral sugars (56 p. 100), especially arabinose, and containing galacturonic acid (23 p. 100) and proteins (11 P. 100).</p><p style="text-align: justify;">Structure of neutral sugar side-chains was investigated using methylation analysis associated with specific hydrolysis of arabinose residues with an α-L-arabinofuranosidase, and <sup>13</sup>C NMR spectroscopy. ZH-PSE exhibited a structure of 3,6 -linked arabinogalactan substitued by monomeric terminal arabinose. Similar structures were detected in PSEn which relates them to arabino-3,6-galactan-proteins. Conversely PSH or ZH-MIA showed mainly arabinan-like and rhamnogalacturonan structures associated with minor proportions of 3,6- and 4-linked arabino-galactans.</p>
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Moneret-Vautrin, D. A., R. Hatahet, and G. Kanny. "Hydrolysats de protéines : laits hypoallergéniques et formules extensivement hydrolysées. Bases immuno-allergologiques de leur utilisation dans la prévention et le traitement de l’allergie au lait." Archives de Pédiatrie 8, no. 12 (December 2001): 1348–57. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(01)00658-3.

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Le Poncin-Séac’h, M., and C. Le Poncin-Lafitte. "Effets sur les fonctions cognitives et mnésiques de sujets sains d’un hydrolysat de protéines de poisson (FPHD800) : étude comparative avec le ginkgo biloba (EGB 761®)." Médecine & Longévité 2, no. 2 (June 2010): 57–67. http://dx.doi.org/10.1016/j.mlong.2010.04.004.

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Addou, S., A. C. Brahim, D. Saidi, and O. Kheroua. "Étude des propriétés allergéniques d’un hydrolysat de protéine du riz sur la muqueuse intestinale des souris Balb/c immunisées à la β-Lg." Revue Française d'Allergologie 55, no. 3 (April 2015): 224. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2015.02.036.

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Heyman, M. "Evaluation of the impact of food technology on the allergenicity of cow’s milk proteins." Proceedings of the Nutrition Society 58, no. 3 (August 1999): 587–92. http://dx.doi.org/10.1017/s0029665199000774.

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Abstract:
The quantitative evaluation of the allergenicity of food proteins and the clinical tolerance towards antigens are problems the food industry and the clinicians have to face. The allergenicity of a protein depends on multiple factors, including the stability to digestion and the interaction with the intestinal environment. In addition to the possible reduction in allergenicity by technological treatments such as heat and enzymic hydrolysis, the complex interactions existing between the antigens, the intestinal epithelium and the underlying immune system, as well as the individual susceptibility to the sensitizing epitopes, have to be taken into account. Indeed, the intestinal cells are able to take up and process proteins, and possibly to present them directly to mucosal lymphocytes. On the other hand, pathophysiological conditions can modify the interactions between food antigens and the immune system. A large number of methods has been developed to assess the residual antigenicity of food proteins, based on the various immune responses leading to intestinal or extradigestive pathologies. Thus, the difficulty in measuring the residual allergenicity of hypoallergenic formulas is partly due to the physiology of the gastrointestinal tract, since an intricate network of interactions between enterocytes and immune cells governs the development of the immune response to food antigens. RésuméL’évaluation de l’allergénicité des aliments et leur bonne tolérance clinique est une question touchant à la fois les industriels de l’agro-alimentaire et les cliniciens. L’allergénicité d’une protéine dépend de multiples facteurs parmi lesquels la résistance à la digestion, les interactions avec le tractus digestif et les facteurs environnementaux. L’allergénicité d’un produit alimentaire peut être modifiée non seulement par les traitements technologiques industriels, mais aussi par le tractus gastrointestinal. La susceptibilité individuelle aux epitopes peptidiques formés est également un facteur primordial. En effet, les interactions complexes existant entre les antigènes, l’épithelium intestinal et le système immunitaire muqueux peuvent conduirent à des réponses immunitaires différentes selon les individus. De nombreuses méthodes existent pour mesurer l’antigénicité résiduelle des aliments, basées sur la nature des différentes réactions immunitaires anormales conduisant à une pathologie intestinale ou extradigestive. La difficulté de mesurer l’allergénicité résiduelle de formules hypoallergéniques repose donc sur les relations complexes entre les antigènes alimentaires, l’épithelium intestinal et le système immunitaire muqueux.
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MORAND-FEHR, P., and G. TRAN. "La fraction lipidique des aliments et les corps gras utilisés en alimentation animale." INRAE Productions Animales 14, no. 5 (December 17, 2001): 285–302. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.2001.14.5.3753.

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Abstract:
La fraction lipidique des fourrages et des aliments concentrés est généralement moins bien connue que leurs fractions glucidiques, protéiques et minérales. La teneur lipidique de ces aliments se mesure par le dosage de l’extrait éthéré selon deux procédés suivant qu’une hydrolyse à chaud est nécessaire ou non pour obtenir l’extraction la plus complète possible des lipides de l’aliment. Les fourrages ont une teneur en extrait éthéré de 2 à 12 % et un taux d’acide linolénique le plus souvent supérieur à 50 % des acides gras totaux. A mesure que la plante fourragère passe du stade jeune pousse au stade de maturité, les proportions des acides palmitique, stéarique et oléique augmentent alors que celle de l’acide linolénique diminue. L’article présente la composition en acides gras d’une vingtaine d’aliments concentrés parmi les plus utilisés en alimentation animale. Ces valeurs sont issues de quatre bases de données (AFZ, CVB, MAFF et Souci) et d’une synthèse bibliographique récente de Givens pour les huiles végétales. Les céréales et les graines protéagineuses ont des teneurs en extrait éthéré souvent assez faibles (1,2 à 2,2 %) sauf le maïs et les co-produits de meunerie, une proportion très élevée d’acide linoléique (plus de 50 % des acides gras totaux) et des proportions faibles d’acides gras saturés, dominé par l’acide palmitique. La composition en acides gras des graines oléagineuses est variable selon l’espèce. Les huiles et farines de poisson sont caractérisées par une proportion importante d’acides gras polyinsaturés contenant plus de 18 atomes de carbone. Les compositions lipidiques des graisses et farines issues d’animaux terrestres sont remarquables par leur richesse en acides saturés et leur très faible proportion d’acides polyinsaturés. Il existe une bonne concordance entre les valeurs des banques AFZ et CVB pour les céréales et les graines oléagineuses, et entre les valeurs AFZ, SOUCI et celles de Givens pour les huiles et les graisses animales. En revanche, la table MAFF présente quelques divergences avec les tables AFZ et CVB. Même si l’apparition des bases de données a permis d’accéder à une connaissance plus objective dans ce domaine, des progrès restent à faire sur les facteurs de variation des teneurs en extrait éthéré et de la composition en acides gras des aliments, ainsi que sur les proportions des acides gras mineurs et isomères des familles n-6 et n-3.
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SIMOES NUNES, C., A. RÉRAT, P. VAISSADE, and P. VAUGELADE. "Absorption intestinale et métabolisme hépatique, chez le porc éveillé, soumis à perfusion duodénale d'une solution glucidique contenant un hydrolysat ménagé de protéines laitières ou un mélange d'acides aminés libres de même composition. I. Glucose et azote aminé." Reproduction Nutrition Développement 26, no. 5B (1986): 1187. http://dx.doi.org/10.1051/rnd:19860812.

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RÉRAT, A., C. SIMOES NUNES, P. VAUGELADE, and P. VAISSADE. "Absorption intestinale et métabolisme hépatique chez le porc éveillé soumis à perfusion duodénale d'une solution glucidique contenant un hydrolysat ménagé de protéines laitières ou un mélange d'acides aminés libres de même composition. II. Lactate, pyruvate, urée, ammoniaque." Reproduction Nutrition Développement 26, no. 5B (1986): 1188. http://dx.doi.org/10.1051/rnd:19860813.

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Youmbai, A., Z. Mehellou, Z. Boual, C. Gardarin, G. Pierre, C. Delattre, P. Michaud, and M. D. Ould El-Hadj. "Caractérisation et activités biologiques d'un extrait polysaccharidique de Ferula communis L. (Apiaceae) récolté au Sahara." Phytothérapie, 2021. http://dx.doi.org/10.3166/phyto-2021-0292.

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Abstract:
Cette étude porte sur la caractérisation structurale partielle et les activités biologiques d'une fraction polysaccharidique (GFC) isolée, par macération à chaud, de la gomme-résine de Ferula communis L. (Apiaceae) récoltée au Sahara. Le rendement massique de l'extrait était de 33,5 %. L'étude de la composition biochimique de cet extrait a révélé qu'il était constitué de 87,03 ± 0,01 % d'oses totaux (72,7 % d'oses neutres et 27,46 % d'oses acides) et de 5,29 ± 0,005 % de protéines. L'analyse de la composition monosaccharidique par chromatographie haute performance échangeuse d'anions après hydrolyse acide a permis d'identifier le galactose (69,31 %) comme espèce monosaccharidique majoritaire, et l'arabinose (12,34 %), l'acide glucuronique (5,50 %), l'acide galacturonique (1,99 %) et le rhamnose (7,36 %) comme espèces minoritaires. Ces résultats ont pu être confirmés par chromatographie en phase gazeuse après dérivatisation des monosaccharides issus de l'hydrolyse. La mesure de l'activité antihyperglycémiante de l'extrait mesuré par la détermination de son activité inhibitrice sur l'α-D-glucosidase a révélé son potentiel hypoglycémiant (IC50 = 9 mg/ml). L'activité antiradicalaire a été évaluée par la mesure du pouvoir de piégeage du DPPH. La préparation a une IC50 de 5,08 mg/ml. Pseudomonas aeruginosa et Salmonella enterica sont sensibles à l'extrait polysaccharidique avec une CMI de 0,5 mg/ml pour les deux souches bactériennes, alors qu'Escherichia coli et Klebsiella pneumoniae sont apparues comme moins sensibles avec une CMI de 2,5 et 1 mg/ml, tandis que Listeria monocytogenes était résistante.
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"Antigénicité et valeur nutritionnelle de protéines purifiées du lait et de leur hydrolysat chez le rat en croissance." Nutrition 12, no. 11-12 (November 1996): v. http://dx.doi.org/10.1016/s0899-9007(96)90121-5.

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