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Journal articles on the topic 'Hydrolysats de protéines – Purification'

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Author: Grafiati
Published: 22 June 2024

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1

de Boissieu, D., F. Ammar, and C. Dupont. "L'allergie aux hydrolysats de protéines." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 40, no. 1 (January 2000): 98–104. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(00)80031-3.

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2

Pecquet, C., and M. Laurière. "Hydrolysats de protéines du blé : nouveaux allergènes." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 43, no. 1 (January 2003): 21–23. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(02)00010-2.

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3

Juchet, A., F. Rancé, A. Broue, F. Bremont, and G. Dutau. "Intolérance aux hydrolysats de protéines chez l'enfant." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 33, no. 4 (October 1993): 313–14. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(05)80052-8.

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4

Siala, N., I. Fetni, O. Azzabi, O. Rebah, S. Briki, M. Ben Hariz, and A. Maherzi. "Allergie aux hydrolysats de protéines de lait de vache." Revue Française d'Allergologie 53, no. 3 (April 2013): 336. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2013.02.015.

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5

de Boissieu, D., and C. Dupont. "Allergie aux hydrolysats de protéines du lait chez l'enfant." Archives de Pédiatrie 14, no. 1 (January 2007): 124–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.arcped.2006.10.006.

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6

Ibsaine, O., K. Djenouhat, H. Berrah, and Z. Arrada. "P-496 – Allergie aux hydrolysats de protéines chez l'enfant." Archives de Pédiatrie 22, no. 5 (May 2015): 359. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(15)30672-2.

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7

Ammar, F., D. de Boissieu, and C. Dupont. "Allergie aux hydrolysats de protéines. À propos de 30 cas." Archives de Pédiatrie 6, no. 8 (August 1999): 837–43. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(00)88476-6.

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8

Lahouel, N., O. Kheroua, F. Mezemaz, and D. Saidi. "Évaluation de l’activité antigénique des hydrolysats de protéines du lactosérum camelin." Revue Française d'Allergologie 56, no. 6 (October 2016): 471–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2015.12.001.

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9

RIGOURD, V., J. MAGNY, A. AYACHI, M. DUBOIS, C. DECHILLAZ, M. VODOVAR, N. MEDEJEL, D. ANDRIAMANAMIRIJA, C. SLABA, and M. VOYER. "Allergie néonatale aux hydrolysats poussés de protéines de lait de vache." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 40, no. 2 (March 2000): 185–89. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(00)80006-4.

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10

Olaiwan, A., C. Pecquet, P. Mathelier-Fusade, and C. Francès. "Urticaire de contact aux hydrolysats de protéines de blé contenus dans des cosmétiques." Annales de Dermatologie et de Vénéréologie 137, no. 4 (April 2010): 281–84. http://dx.doi.org/10.1016/j.annder.2010.01.010.

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11

Pétrus, M., M. Lacrampe, C. Villefranche, G. Cossarizza, and G. Dutau. "Allergie aux protéines du lait et aux hydrolysats de protéines de lait : à propos d'une observation au diagnostic retardé." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 46, no. 4 (June 2006): 416–18. http://dx.doi.org/10.1016/j.allerg.2006.02.013.

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12

Sotto, D., P. Tounian, J. J. Baudon, S. Pauliat, P. Challier, J. L. Fontaine, and J. P. Girardet. "L'allergie aux hydrolysats de protéines du lait de vache. À propos de huit cas." Archives de Pédiatrie 6, no. 12 (December 1999): 1279–85. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(00)88889-2.

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13

Delaunay, J., L. Garnier, S. Denery, F. Bérard, and A. Nosbaum. "Hypersensibilité immédiate allergique aux hydrolysats de protéines de blé : une origine professionnelle est possible." Annales de Dermatologie et de Vénéréologie 144, no. 12 (December 2017): S140. http://dx.doi.org/10.1016/j.annder.2017.09.189.

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14

Kalamoun, I., I. Chabchoub, H. Aloulou, L. Gargouri, K. Aissa, T. Kammoun, A. Mahfoudh, and M. Hachicha. "P119 - Allergie aux hydrolysats de protéines du lait de vache : à propos de 2 cas." Archives de Pédiatrie 17, no. 6 (June 2010): 80. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(10)70520-0.

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Bruel, H., J. Poinsot, P. Amusini, and J. P. Chabrolle. "L’allergie néonatale aux hydrolysats de protéines de lait de vache : y penser aussi chez le prématuré." Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 41, no. 5 (August 2001): 510. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(01)00061-2.

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16

Parlier, G., J. P. Girardet, S. Pauliat, D. Leroy, and J. L. Fontaine. "Allergie aux hydrolysats de protéines du lait de vache (AHPLV) du nourrisson. Intérêt des prick tests." Archives de Pédiatrie 2, no. 2 (February 1995): 188–90. http://dx.doi.org/10.1016/0929-693x(95)90155-v.

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17

De Boissieu, D., P. Matarazzo, and C. Dupont. "Utilisation d'une formule á base d'acides aminés chez des enfants présentant une allergie aux hydrolysats de protéines." Archives de Pédiatrie 3, no. 11 (November 1996): 1166. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(96)89560-1.

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18

Pramil, A., and F. Rancé. "Intérêt des prick-tests aux hydrolysats dans l’allergie IgE-dépendante aux protéines du lait de vache de l’enfant." Revue Française d'Allergologie 51, no. 6 (October 2011): 531–34. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2011.05.011.

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19

Roudot-Algaron, F. "Le goût des acides aminés, des peptides et des protéines : exemple de peptides sapides dans les hydrolysats de caséines." Le Lait 76, no. 4 (1996): 313–48. http://dx.doi.org/10.1051/lait:1996425.

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20

Bortolotti, M., G. Ventura, E. Nubret, L. Cynober, and J. P. De Bandt. "P153 Protéines entières versus hydrolysats : évaluation des stratégies de renutrition par voie entérale dans un modèle murin de malabsorption." Cahiers de Nutrition et de Diététique 46 (December 2011): S126—S127. http://dx.doi.org/10.1016/s0007-9960(11)70237-1.

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Bortolotti, M., G. Ventura, E. Nubret, L. Cynober, and J. P. De Bandt. "P153 Protéines entières versus hydrolysats : évaluation des stratégies de renutrition par voie entérale dans un modèle murin de malabsorption." Nutrition Clinique et Métabolisme 25 (December 2011): S126—S127. http://dx.doi.org/10.1016/s0985-0562(11)70220-5.

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Leke, Lakombé, Jean-Marie Piot, Jean-Pierre Canarelli, Yannick Ricard, Jean-Pierre Postel, Gérard Krim, Didier Guillochon, Bernard Risbourg, C. Clabaut, and A. Boulfroy. "Comparaison de l'absorption intestinale de deux hydrolysats de protéines à base de caséine et d'hémoglobine bovine chez le porc éveillé." Nutrition Clinique et Métabolisme 4, no. 4 (January 1990): 223–29. http://dx.doi.org/10.1016/s0985-0562(05)80335-8.

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Aboudiab, T., J. Bourghol, F. Boulot, S. Al Hawari, L. Léké, and P. Desprez. "Hypersensibilité non IgE-dépendante aux protéines du lait et aux hydrolysats extensifs révélée par une dermatite atopique, une hypotrophie et une polyurie." Archives de Pédiatrie 17, no. 4 (April 2010): 429–30. http://dx.doi.org/10.1016/j.arcped.2010.01.019.

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Guedegbe, Herbert J., Ludovic Burlot, and Patrick Delavault. "Les biomédicaments dérivés du plasma et de protéines thérapeutiques : enjeux et perspectives." Annales des Mines - Réalités industrielles Novembre 2023, no. 4 (November 9, 2023): 72–81. http://dx.doi.org/10.3917/rindu1.234.0072.

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Abstract:
Les médicaments biologiques dérivés du plasma et des protéines thérapeutiques sont une classe particulière de biomédicaments assez méconnue et ce, malgré des applications pour le traitement de maladies rares et souvent graves telles que les maladies génétiques, les cancers et les maladies inflammatoires. Les processus industriels de fabrication allant du fractionnement à la sécurisation biologique du plasma ainsi que de la production et la purification des protéines recombinantes sont décrits dans ce présent article. Bien que ces deux types de biomédicaments diffèrent principalement au niveau de leur source de production mais aussi des procédés en amont, les enjeux restent comparables et renvoient souvent à des questions de souveraineté sanitaire et de positionnement stratégique de la France dans un contexte de forte compétition autour du marché mondial du médicament biologique, marché en pleine croissance.
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Moneret-Vautrin, D. A., R. Hatahet, and G. Kanny. "Hydrolysats de protéines : laits hypoallergéniques et formules extensivement hydrolysées. Bases immuno-allergologiques de leur utilisation dans la prévention et le traitement de l’allergie au lait." Archives de Pédiatrie 8, no. 12 (December 2001): 1348–57. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(01)00658-3.

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ELOIT, M. "Vaccins traditionnels et vaccins recombinants." INRAE Productions Animales 11, no. 1 (February 1, 1998): 5–13. http://dx.doi.org/10.20870/productions-animales.1998.11.1.3912.

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Abstract:
Différents types de vaccins sont actuellement disponibles ou en cours de développement. Ils peuvent être divisés en deux catégories : vaccins vivants et vaccins inertes. Les vaccins vivants traditionnels incluent des souches atténuées par des moyens conventionnels, comme la croissance dans des conditions de culture inhabituelles (bactéries), ou dans des cellules ou des animaux vis-à-vis desquels les souches ne sont pas initialement adaptées (virus). Les nouvelles générations de vaccins vivants utilisant les techniques de recombinaison génétique (vaccins recombinants) peuvent être fabriquées par mutagénèse dirigée de gènes de virulence, ou par clonage de gènes de protéines immunogènes dans des vecteurs viraux ou bactériens qui possèdent les propriétés souhaitées d’innocuité et d’efficacité. Les vaccins inactivés conventionnels sont fabriqués par traitement des microorganismes par des agents physiques ou chimiques. Dans la mesure où les fractions immunogènes des microorganismes sont de mieux en mieux connues, elles peuvent être utilisées pour fabriquer des vaccins ne comprenant que ces fractions immunogènes majeures (vaccin subunitaires) par purification, ou par expressionin vitro de protéines (un autre type de vaccin recombinant) ou enfin synthèse chimique de peptides. Récemment, il a été démontré, chez différentes espèces, que l’inoculation directe dans le muscle d’un gène codant pour une protéine immunogène (immunisation génétique) permettait d’induire une réponse immune cellulaire et humorale. Cette méthode correspond à un dernier type de vaccin recombinant. L’immunité systémique et muqueuse obtenue après injection de vaccin vivant est comparée à celle obtenue après injection de vaccin inerte.
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Raheriniaina, Christian E., Z. Randriamahatody, E. Fanjara, E. Fitahia, D. Andrianasolo, H. I. Hantanirina, and L. Razanamparany. "Valorisation des sous-produits de la pêche pour l’alimentation des poulets." Revue d’élevage et de médecine vétérinaire des pays tropicaux 67, no. 3 (June 30, 2015): 139. http://dx.doi.org/10.19182/remvt.10177.

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Abstract:
Le traitement, le conditionnement et la transformation des produits de la pêche génèrent une quantité importante de sous-produits de la pêche (SPP). Ces derniers sont constitués notamment par des têtes, des viscères, de la peau, des écailles, des arêtes, des queues, etc. A défaut d’une stratégie de valo­risation, ils sont jetés et deviennent alors source de pollution, ce qui pose un problème environnemental et sanitaire. Face à cette contrainte, l’équipe du laboratoire Valoremar de l’Ins­titut halieutique et des sciences marines a mis en oeuvre un programme de recherche étudiant la possibilité de valoriser les SPP en alimentation avicole. L’étude a été initiée en raison de la présence probable de molécules valorisables dans les SPP, notamment des protéines. Nous avons ainsi constitué la base protéique de l’alimentation des poulets avec de la farine de SPP (1), mélangée à d’autres ingrédients disponibles, sources de matières énergétiques, minéraux, vitamines…Au laboratoire, la farine a été préparée avec des sous-produits de poulpe et de calmar fournis par une société de pêche basée à Toliara, suivant le procédé de transformation rapporté par le département de la pêche de l’Organisation des Nations unies pour l’alimentation et l’agriculture (2). Il s’agit d’un traitement thermique visant à séparer les fractions solides, huileuses et aqueuses. La farine de SPP a été produite à partir des frac­tions solides et a permis d’élaborer les rations expérimentales (1) (tableau I). L’introduction des farines de poulpe et de cala­mar s’est faite en remplaçant 50 p. 100 (lots C50 et P50) ou 100 p. 100 (lots C100 et P100) du tourteau d’arachide dans un aliment à base de son de maïs et de son de riz.Les poulets étaient des mâles de race locale d’un poids moyen de 250 g à l’entrée et de 485 g en moyenne après la quarantaine. Le test a été réalisé en station sur cinq lots de 25 poulets dont un lot témoin. Les poulets ont été élevés dans les mêmes conditions d’habitat et ont reçu leur nourriture respective de 120 g par tête par jour, en deux distributions (matin et après-midi). La crois­sance des animaux a été suivie jusqu’à 12 semaines. Un autre essai, utilisant des régimes comparables, a porté sur le transfert des techniques aux bénéficiaires. Il a été réalisé dans une ferme pilote et conduit par l’association Ezaka de Saint Augustin, dis­trict de Toliara II, région Atsimo Andrefana.Le rendement de la production de farines de SPP a été de 15 p. 100. Les farines produites étaient très riches en protéines, avec des teneurs de 60,8 p. 100 pour les sous-produits de poulpe et de 52,1 p. 100 pour ceux de calmar. Introduites dans les ali­ments composés (tableau I), les farines des sous-produits de poulpe et de calmar ont permis un gain moyen de poids quotidien allant jusqu’à 17,4 g pour le lot P100. La figure 1 montre que le poids vif des poulets des cinq lots a varié, après 12 semaines d’expérience, en fonction de la nature et de la quantité des SPP utilisés, avec des valeurs atteignant 1 943 g pour le lot P100 et 1 614 g pour le lot C100, contre 1 199 g pour le lot témoin.Dans la ferme pilote de Saint Augustin, les bénéficiaires ont uti­lisé les sous-produits des poissons (figure 2). Le poids vif final de 1 683 g pour les poulets nourris avec des aliments à base de la farine de sous-produits de poisson a été supérieur à celui du lot témoin.Cette étude montre que les SPP, existant en quantité importante sur le littoral sud-ouest de Madagascar, peuvent être valorisés. Si Toliara abonde en SPP, essentiellement des sous-produits de poulpe et de calmar générés par les sociétés de pêche, Saint Augustin génère plutôt des SPP issus des ménages ou des restau­rants. On estime par exemple que 200 tonnes par an de SPP sont générées par une société d’exportation des produits halieutiques basée à Toliara.Le transfert des techniques de valorisation des SPP aux bénéfi­ciaires a été réalisé à travers la mise en place d’une ferme pilote. Ceci permet de confirmer l’impact de l’étude dans le monde rural. Le développement de la filière avicole serait ainsi accueilli favora­blement dans cette localité en tant qu’activité générant des revenus après la pêche. Au laboratoire, l’étude d’une voie de valorisation en alimentation piscicole a attiré l’attention de l’équipe en utilisant non seulement les farines des SPP mais aussi les hydrolysats des protéines des SPP.Les auteurs remercient le Service de coopération et d´actions culturelles de l’ambassade de France à Madagascar pour l’appui financier du projet SPP.
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Barbet, Anthony F., Travis McGuire, and Suman M. Mahan. "Séquence, expression élevée et purification d’une protéine recombinante de 21 kDa de Cowdria raminantium, à partir d’ Escherichia coli." Revue d’élevage et de médecine vétérinaire des pays tropicaux 46, no. 1-2 (January 1, 1993): 165. http://dx.doi.org/10.19182/remvt.9353.

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Abstract:
Un des buts de notre projet est de fournir une source commode, économique et pure de protéine pour être testée dans des réactions diagnostiques et dans des vaccins contre la cowdriose. L'insertion d'ADN dans E. coli recombinante de la colonie F5.2, exprimant une protéine immunodominante de Cowdria ruminantium, a été séquencée. L'ADN était riche en A et T (74 p. 100), et hybridait avec tous les isolats de C. ruminantium testés et non pas avec de l'ADN bovin ou d'Anaplasma marginale. Il contient deux longs cadres ouverts de lecture (COL) de 627 et 831 paires de bases. Les COL étaient plus riches en G et C, comparés à la composition globale en bases et les deux COL codaient potentiellement pour des protéines contenant un peptide N-terminal. Des expériences de délétion suivies par des tests d'expression suggéraient que le COL de 627 paires de bases codait pour la protéine immunodominante de C. ruminantium reconnue par des sérums d'animaux infectés. Le COL pour ce polypeptide mature a été amplifié par réaction en chaîne de la polymérase et inséré dans un vecteur d'expression élevée où il a été exprimé comme protéine de fusion. Le peptide de fusion attaché, de 9 acides aminés, a permis une purification rapide de la protéine recombinante de C. ruminantium.
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Athmani, Nora, Faiza Dehiba, Amine Allaoui, Ahmed Barkia, Ali Bougatef, Myriem Y. LAMRI-SENHADJI, Moncef Nasri, and Ahmed Boualga. "Effects of two fish protein hydrolysates (Sardina pilchardus and Sardinella aurita) on reverse cholesterol transport and redox status, in rat fed a cholesterol-enriched diet." Nutrition & Santé 05, no. 02 (June 30, 2016): 89–99. http://dx.doi.org/10.30952/ns.5.2.4.

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30

Galzin, AM, D. Graham, and SZ Langer. "Systèmes de transport de la sérotonine et antidépresseurs." Psychiatry and Psychobiology 5, no. 3 (1990): 201–7. http://dx.doi.org/10.1017/s0767399x00003503.

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Abstract:
RésuméLe transporteur de la sérotonine sodium-dépendant est associé à la membrane plasmatique des plaquettes et des terminaisons nerveuses sérotoninergiques et constitue le mécanisme physiologique d’inactivation de la sérotonine. Un déficit en sérotonine est associé à la pathophysiologie de la dépression, et il a été suggéré que des modifications du transporteur de la sérotonine pouvaient exister au moment des épisodes dépressifs. En particulier, le nombre de sites transporteurs pourrait être diminué sur les plaquettes sanguines de patients déprimés, et des résultats comparables ont été obtenus dans certaines régions du cerveau humain post-mortem. Les inhibiteurs tricycliques et nontricycliques de la capture de sérotonine sont des antidépresseurs efficaces. Cependant, il existe une période de latence de 2 à 3 semaines entre le début du traitement et l’effet thérapeutique maximal. C’est pourquoi les études consacrées aux propriétés biochimiques et à la caractérisation moléculaire du transporteur de la sérotonine sont d’un intérêt particulier. La capture de la sérotonine par le transporteur êeut être inhibée sélectivement par le citalopram, la paroxétine, l’indalpine, la fluoxétine et le SL 81 0385. Cet effet se traduit in vitro par une augmentation de la neurotransmission sérotoninergique comme on a pu le montrer pour la paroxétine et le SL 81 0385 sur la libération de sérotonine induite par stimulation électrique dans des coupes de cortex frontal humain. Les dérivés marqués inhibiteurs de la capture tels que l’imipramine-[3H], la paroxétine-[3H] et le citalopram-[3H] ont été utilisés comme ligands spécifiques pour caractériser le transporteur. Dans les expériences de dissociation de la liaison de la paroxétine-[3H] aux membranes de cortex cérébral de rat, le citalopram, l’indalpine, la fluoxétine, le SL 81 0385, l’imipramine et la sérotonine ont des valeurs de 1½ de dissociation similaires à celle obtenue pour la paroxétine. De plus, le SL 81 0385, la fluoxétine, l’imipramine et la sérotonine induisent une protection contre l’inactivation de la liaison de la paroxétine-[3H] par le N-éthylmaléimide aux membranes de cortex cérébral de rat. Ces résultats suggèrent que le domaine de liaison des inhibiteurs tricyliques et non-tricycliques de la capture de sérotonine correspond à un site d’exclusion mutuelle par rapport au site de reconnaissance du substrat. Le transporteur neuronal de la sérotonine des membranes de cortex cérébral de rat a été solubilisé et purifié par chromatographie d’affinité sur une résine agarose à laquelle un dérivé du citalopram a été fixé par liaison covalente. La liaison de la paroxétine-[3H] à la préparation purifiée est caractérisée par un Kd de 0.71 nM et un Bmax supérieur à 1 962 pmol/mg de protéines. La purification du transporteur se traduit par un accroissement de plus de 3 000 fois de l’activité de la liaison de la paroxétine-[3H] par rapport à celle de la préparation membranaire initiale. Le profil pharmacologique de la liaison de la paroxétine-[3H] à cette préparation purifiée est préservé puisque les valeurs de Ki pour le citalopram, l’imipramine et la sérotonine sont respectivement de 19 nM, 80 nM et 3,5 μM, comparables aux Ki de ces composés sur la liaison de la paroxétine-[3H] aux membranes de cortex cérébral de rat. La purification du transporteur ainsi obtenue est la première étape qui doit permettre d’analyser les propriétés fonctionnelles du transporteur au niveau moléculaire.
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"Hydrolysats de protéines par voie intraveineuse : est-il temps de tourner la page ?" Nutrition Clinique et Métabolisme 4, no. 3 (January 1990): 189–91. http://dx.doi.org/10.1016/s0985-0562(05)80162-1.

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"Analyse rapide pour la purification de protéines." Biofutur 1997, no. 170 (September 1997): 14A. http://dx.doi.org/10.1016/s0294-3506(97)88259-2.

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