Dissertations / Theses on the topic 'Advanced oxidation protein product'
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DA, DALT L. "Caratterizzazione delle AOPP (Advanced Oxidation Protein Products) come indicatori di stress ossidativo e processi infiammatori nella bovina." Doctoral thesis, Università degli studi di Padova, 2011. http://hdl.handle.net/11577/3427417.
Full textLo scopo del presente studio è stato quello di caratterizzare indicatori dell’ossidazione delle proteine nella specie bovina, sviluppando la metodica del dosaggio delle AOPP (advanced oxidation protein products). A partire da standard proteici commerciali (Albumina bovina e g-Globuline bovine) sono state eseguite delle ossidazioni in vitro con ossidante clorurato (acido ipocloroso) ed idroperossido (Cumene idroperossido) determinando la relazione tra AOPP e gruppi carbonilici tramite analisi spettrofotometriche e densitometriche tramite Western blotting. Le modificazioni conformazionali degli standard sono state osservate mediante elettroforesi monodimensionali mantenute in condizioni non riducenti. La seconda parte del progetto sono state studiate le relazioni tra indicatori del processo infiammatorio e le AOPP in animali sani e/o con processi infiammatori in atto, avvalorando l’ipotesi che le AOPP siano degli indicatori specifici dell’ossidazione proteica da parte di ossidanti clorurati di origine neutrofilica. La terza parte del lavoro si è focalizzata sulla produzione di standard proteici ossidati (AOPP-BSA) per la messa a punto di sistemi ELISA per l’individuazione di autoanticorpi diretti contro epitopi ossidati delle proteine.
Mamada, Sukamto Salang. "Studies on the Toxicity of Mixtures of Haloacetates and Ethanol in AML-12 Cells." University of Toledo Health Science Campus / OhioLINK, 2014. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=mco1396531704.
Full textTorbitz, Vanessa Dorneles. "AVALIAÇÃO DO FIBRINOGÊNIO COMO UMA NOVA FONTE PARA A FORMAÇÃO IN VITRO DE PRODUTOS PROTEICOS DE OXIDAÇÃO AVANÇADA." Universidade Federal de Santa Maria, 2015. http://repositorio.ufsm.br/handle/1/6031.
Full textOxidative stress is characterized by an imbalance between the production of free radicals, particularly reactive oxygen species (ROS), and the defense capacity of the organism against these species, leading to a progressive oxidative damage. Proteins are considered to be the primary target for oxidative damage, since they are major components of biological systems and may neutralize 50 to 75% of free radicals. Recently, a new class of compounds formed as a result of oxidative stress was described, referred to as advanced oxidation protein products (AOPP). The accumulation of AOPP was first described in patients with chronic renal failure on hemodialysis and subsequently it was found that this marker is involved in a number of pathological conditions such as diabetes, atherosclerosis, obesity, and acute renal failure. Previous studies have identified AOPP as a new marker of oxidative damage to proteins and a new class of inflammatory mediators promoting effects both at the cellular level, as at systemic level. In this context, different biological structures, including plasma proteins such as albumin and fibrinogen are susceptible to oxidation by ROS. It is known that albumin is the major target of oxidative stress in plasma of uremic patients, however, it has been demonstrated that the fibrinogen is also capable of undergoing oxidative modification. Whereas the oxidative and inflammatory processes are involved in the pathophysiology of a number of clinical conditions and AOPP is a biomarker which can reflect these changes, it is extremely important to evaluate the susceptibility of other proteins to the formation of these products, in addition to albumin. Thus, the aim of this study was to investigate the formation of AOPP from the fibrinogen in an in vitro model and evaluate structural and functional changes in the molecule of this pro-coagulant protein. Thus, to promote in vitro AOPP, fibrinogen was exposed to hypochlorous acid (HOCl) at various concentrations (1, 2 and 4 mM). After checking the effectiveness of fibrinogen to produce AOPP, was demonstrated that the formation of these products promotes functional alterations in fibrinogen, causing changes in their structural domains and increasing their procoagulant activity. Therefore, the fibrinogen can be considered a source of AOPP formation and deterioration caused by this process in the molecule of this protein, may be related to several pathological conditions involving coagulation system and contribute especially in the development of thrombotic processes.
O estresse oxidativo é caracterizado pelo desequilíbrio entre a produção de radicais livres, em particular espécies reativas de oxigênio (EROs), e a capacidade de defesa do organismo contra essas espécies, levando a um progressivo dano oxidativo. As proteínas são consideradas o principal alvo para o dano oxidativo, uma vez que estas são as maiores componentes dos sistemas biológicos e podem neutralizar 50 a 75% dos radicais livres. Recentemente, foi descrita uma nova classe de compostos formados em consequência do estresse oxidativo, designada como produtos proteicos de oxidação avançada (AOPP). O acúmulo de AOPP foi primeiramente descrito em pacientes com insuficiência renal crônica submetidos à hemodiálise e, posteriormente, verificou-se que este marcador está envolvido em uma série de condições patológicas, como diabetes, aterosclerose, obesidade e insuficiência renal aguda. Estudos prévios têm identificado AOPP como um novo marcador de dano oxidativo a proteínas e uma nova classe de mediadores inflamatórios, promovendo efeitos tanto a nível celular, quanto a nível sistêmico. Neste contexto, diferentes estruturas biológicas, incluindo proteínas plasmáticas como a albumina e o fibrinogênio, são passíveis a oxidação por EROs. Sabe-se que a albumina é o principal alvo do estresse oxidativo no plasma de pacientes urêmicos, no entanto, já foi demonstrado que o fibrinogênio também é passível de sofrer modificações oxidativas. Considerando que os processos inflamatórios e oxidativos estão envolvidos na fisiopatologia de uma série de condições clínicas e que AOPP é um biomarcador que pode refletir essas alterações, é de extrema relevância a avaliação da susceptibilidade de outras proteínas à formação desses produtos, além da albumina. Assim, o principal objetivo deste estudo foi investigar a formação de AOPP a partir do fibrinogênio em um modelo in vitro, bem como avaliar alterações estruturais e funcionais na molécula desta proteína pró-coagulante. Desse modo, para a promoção de AOPP in vitro, o fibrinogênio foi exposto ao ácido hipocloroso (HOCl) em diversas concentrações (1, 2 e 4mM). Após a verificação da efetividade do fibrinogênio em produzir AOPP, foi demonstrado que a formação destes produtos promove alterações funcionais no fibrinogênio, causando modificações em seus domínios estruturais e aumentando sua atividade pró-coagulante. Portanto, o fibrinogênio pode ser considerado uma fonte de formação de AOPP e as alterações provocadas por este processo na molécula desta proteína, podem estar relacionadas a diversas condições patológicas envolvendo o sistema da coagulação e contribuir especialmente, no desenvolvimento de processos trombóticos.
Bordignon, Milena. "Relationship between AOPP (Advanced Oxidation Protein Products) and bovine neutrophils "in vitro": AOPP production by neutrophils and AOPP effects on neutrophils ROS production and viability." Doctoral thesis, Università degli studi di Padova, 2013. http://hdl.handle.net/11577/3422657.
Full textLo scopo del presente studio è stato quello di valutare le relazioni tra AOPP (prodotti avanzati di ossidazione proteica) e i neutrofili di bovino "in vitro". A questo scopo le AOPP sono state generate "in vitro", ossidando l'albumina sierica bovina con HOCl (acido ipocloroso) mentre i neutrofili di bovino sono stati isolati da sangue intero di bovine da latte. Le AOPP-BSA sono state incubate con i neutrofili di bovino appena isolati in condizioni di assenza di stimolo o stimolati con PMA un forte attivatore del "burst" respiratorio. La produzione di ROS da parte dei neutrofili e la loro vitalità , sono state misurate rispettivamente mediante chemiluminescenza amplificata dal luminolo e dai saggi MTT e lattato deidrogenasi (LDH). I risultati ottenuti hanno mostrato che le AOPP-BSA sono in grado di ridurre significativamente la produzione di ROS da parte dei neutrofili stimolati con PMA e la loro vitalità , misurata con il saggio MTT mentre non è stata rilevata lisi cellulare mediante saggio LDH. Sulla base di questi risultati il presente lavoro si è proposto di studiare se le AOPP sono in grado di scatenare eventi apopotici. A questo scopo le caspasi 3, 8 , 9 e la frammentazione del DNA sono stati utilizzati come marker con l'obiettivo di discriminare tra la via intrinseca e quella estrinseca di apoptosi. I risultati ottenuti hanno mostrato che i neutrofili di bovino non stimolati e incubati con AOPP-BSA per 1 ora e 6 ore, presentano una maggiore ma non significativa produzione di caspasi 8 attiva, se comparati con l'incubazione con BSA. Anche la caspasi 3 mosta un incremento, non significativo in neutrofili non stimolati incubati con AOPP-BSA per 6 ore, rispetto all'incubazione con BSA. Non è stata ottenuta alcuna differenza per quanto riguarda la caspasi 9 e la frammentazione del DNA. Tuttavia, in queste condizioni sperimentali è possibile concludere che la via intrinseca dell'apoptosi non è coinvolta nella riduszione della funzionalità dei neutrofili di bovino o nella loro vitalità ma i neutrofili di bovino incubati con AOPP-BSA sembrano piuttosto essere 'accompagnati' verso le fasi precoci della via estrinseca dell'apoptosi. Inoltre, il seguente studio ha voluto valutare la capacità dei neutrofili di bovino attivati di generare AOPP 'in vitro'. La BSA è stata incubata con neutrofili di bovino non stimolati e stimolati con PMA per 1-2-3 ore, ed è stata misurata la formazione di specifici marcatori di ossidazione proteica come le AOPP le ditirosine e i carbonili. La BSA incubata con neutrofili stimolati con PMA, presenta un livello significativamente alto di AOPP e ditirosine rispetto all'incubazione con neutrofili non stimolati. I carbonili invece sembrano non essere prodotti in queste condizioni, almeno nelle fasi inziali dell'incubazione. In parallelo, la BSA incubata con la stessa concentrazione di HOCl prodotta dai neutrofili stimolati, per 1-2-3 ore, presenta livelli più elevato di AOPP, ditirosine e carbonili. Tuttavia è possibile concludere che i neutrofili di bovino sono in grado di ossidare la BSA e generare modificazioni chimiche e strutturali come AOPP e ditirosine nelle condizioni sperimentate. I carbonili invece sembrano non essere un marcatore specifico di ossidazione proteica mediata dai neutrofili. In aggiunta la diretta esposizione della BSA all'HOCl non è in grado di mimare completamente la complessità degli eventi che portano all'ossidazione della BSA e alla produzione di AOPP da parte dei neutrofili attivati.
ASTORI, EMANUELA. "IN VITRO AND IN VIVO APPROACHES TO STUDY OXIDATIVE STRESS, ANEMIA AND DYSBIOSIS IN CHRONIC KIDNEY DISEASE." Doctoral thesis, Università degli Studi di Milano, 2021. http://hdl.handle.net/2434/818976.
Full textBochi, Guilherme Vargas. "FRUTOSE-1,6-BISFOSFATO E N-ACETILCISTEÍNA ATENUAM A FORMAÇÃO DE PRODUTOS PROTEICOS DE OXIDAÇÃO AVANÇADA, UMA NOVA CLASSE DE MEDIADORES INFLAMATÓRIOS, IN VITRO." Universidade Federal de Santa Maria, 2012. http://repositorio.ufsm.br/handle/1/8982.
Full textThe assessment of biomarkers of reactions involving reactive oxygen species have the potential not only to determine the extent of oxidative damage, but also to predict the effectiveness of therapeutic strategies aimed at reducing or preventing the damage promoted by oxidative stress. Recently, it has been described and characterized a new class of compounds formed in consequence of oxidative stress, designated as advanced oxidation protein products (AOPP). The accumulation of AOPP was first described in patients with chronic renal failure undergoing hemodialysis and was subsequently found in diabetes, atherosclerosis, obesity and acute renal failure. Previous studies have identified AOPP as a new marker of oxidative damage to proteins and a new class of inflammatory mediators, providing arange of effects at both the cellular and systemic levels. Although the mechanism of action by which AOPP act is not fully understood, it is known that these products activate respiratory burst in phagocytes, including neutrophils and monocytes, through the activation of enzymes present in these cells. Furthermore, it has been demonstrated that AOPP may promot these effects (pro-oxidants and pro-inflammatory) at several cell types such as endothelial and kidney cells via activation of a signaling cascade, and in some aspects of this cascade AOPP effects is very similar to effects caused by advanced glycation end products (AGEs). In this context, the evaluation of the antioxidant activity of compounds in vitro models involving the formation of AOPP may present special interest. Among these compounds, N-acetylcysteine (NAC) and Fructose-1 ,6-bisphosphate (FBP) may be promising substances for this purpose. The NAC is a sulfhydryl donor group very similar to the amino acid cysteine and FBP is a highly energetic intermediate metabolite of glycolysis. Thus, the aim of this study was to determine the effects of FBP and NAC, as well as the synergistic effect of both treatments on the formation of AOPP in vitro. For this purpose, purified human albumin was incubated with various concentrations of hypochlorous acid (HOCl) (1, 2 and 4 mM) to produce AOPP in vitro, which was named albumin-advanced oxidation protein products (albumin-AOPP). In this context, both FBP as NAC were able to inhibit the formation of AOPP concentration-dependent manner, with FBP 20mg/mL and NAC 1mg/mL were responsible for the inhibition of 64% and 85% respectively. Furthermore, the synergistic effect promoted by the association of both compounds was more effective ininhibiting the formation of AOPP. Therefore, FBP and NAC may be promising candidates to mitigate or neutralize the pro-inflammatory and pro-oxidant triggered by AOPP.
A avaliação de biomarcadores das reações que envolvem as espécies reativas de oxigênio têm potencial não apenas de determinar a extensão do dano oxidativo, mas também de predizer a eficiência das estratégias terapêuticas destinadas a reduzir ou prevenir os danos promovidos pelo estresse oxidativo. Recentemente, foi descrita e caracterizada uma nova classe de compostos formados em consequência do estresse oxidativo, designada como produtos proteicos de oxidação avançada (AOPP). O acúmulo de AOPP foi primeiramente descrito em pacientes com insuficiência renal crônica submetidos à hemodiálise e, posteriormente, verificou-se que este marcador está envolvido em várias condições patológicas, incluindo diabetes, aterosclerose, obesidade e insuficiência renal aguda. Estudos prévios têm identificado AOPP como um novo marcador de dano oxidativo a proteínas e uma nova classe de mediadores inflamatórios, promovendo uma série de efeitos tanto a nível celular quanto a nível sistêmico. Embora o mecanismo de ação pelo qual os AOPP agem não está totalmente esclarecido, sabe-se que estes produtos ativam o burst respiratório em fagócitos, incluindo neutrófilos e monócitos, através da ativação de complexos enzimáticos presentes nestas células. Além disso, tem sido demonstrado que os AOPP também podem promover efeitos deletéreis (pró-oxidantes e pró-inflamatórios) a vários tipos celulares, como células renais e endoteliais, através da ativação de uma cascata de sinalização, sendo em alguns aspectos desta cascata muito semelhante aos efeitos promovidos pelos produtos finais de glicação avançada (AGEs). Neste contexto, a avaliação da atividade antioxidante e antiinflamaória de compostos em modelos in vitro envolvendo a formação de AOPP pode apresentar especial interesse. Dentre esses compostos, a N-acetilcisteína (NAC) e a Frutose- 1,6-bisfosfato (FBP) podem ser substâncias promissoras para esta finalidade. A NAC é um doador de grupo sulfidrila muito semelhante ao aminoácido cisteína e a FBP é um açúcar bifosforilado e um metabólito intermediário altamente energético da glicólise. Assim, o principal objetivo deste estudo foi determinar o efeito da FBP e da NAC, bem como o efeito sinérgico de ambas, sobre a formação de AOPP in vitro. Para isso, a albumina purificada humana foi incubada com várias concentrações de ácido hipocloroso (HOCl) (1, 2 e 4 mM) para produzir AOPP in vitro, a qual foi denominada de albumina-produtos proteicos de oxidação avançada (albumina-AOPP). Neste contexto, tanto FBP quanto NAC foram capazes de inibir a formação de AOPP de maneira concentração-dependente, sendo que FBP 20 mg/mL e NAC 1mg/mL foram responsáveis pela inibição de 64% e 85% respectivamente. Além disso, o efeito sinérgico promovido pela associação de ambos os compostos foi maisefetivo em inibir a formação de AOPP quando comparado com o efetio promovido pelos compostos isoladamente. Portanto, FBP e NAC podem ser candidatos promissores para amenizar ou neutralizar os efeitos pró-inflamatórios e pró-oxidantes desencadeados pelos AOPP.
Leitemperguer, Michele Rodrigues. "AVALIAÇÃO DOS NÍVEIS DE ALBUMINA MODIFICADA PELA ISQUEMIA, UM NOVO BIOMARCADOR DE ESTRESSE OXIDATIVO, EM PACIENTES COM ARTRITE REUMATOIDE." Universidade Federal de Santa Maria, 2013. http://repositorio.ufsm.br/handle/1/5990.
Full textA artrite reumatoide (AR) é uma doença inflamatória crônica, de caráter autoimune, caracterizada por poliartrite periférica e simétrica, que leva à deformidade e destruição das articulações devido à erosão da cartilagem e do osso. Esta é uma doença comum que afeta aproximadamente 1% da população mundial, sendo mais frequente em mulheres do que nos homens, no entanto, seu pico de incidência ocorre entre a quarta e sexta décadas de vida. Grandes quantidades de espécies reativas de oxigênio (EROs) foram identificadas no fluido sinovial de pacientes com AR, e essa grande quantidade pode levar a dano oxidativo ao ácido hialurônico, lipídios, matriz da cartilagem e ao DNA. O acumulo de EROs nas células, também serve como importantes moléculas sinalizadoras intracelulares que amplificam a resposta inflamatória - proliferativa sinovial. Assim, o objetivo deste estudo foi avaliar os níveis de albumina modificada pela isquemia (IMA) e outros marcadores de estresse oxidativo e inflamação em 16 pacientes com AR e 20 controles saudáveis. Os níveis de IMA foram significativamente maiores no grupo de pacientes com AR do que os controles saudáveis (0.495 ± 0.01 vs 0.433 ± 0.02 ABSU, P=0.038). Não foram observadas diferenças significativas para os outros marcadores estudados. Desta forma, foi possível concluir que além da AR estar relacionada com a inflamação, os níveis elevados de IMA em pacientes com AR, sugerem que esta patologia promova o aumento do estresse oxidativo.
Danieli, Karina. "AVALIAÇÃO DO ESTRESSE OXIDATIVO ATRAVÉS DA DETERMINAÇÃO DE PRODUTOS DA OXIDAÇÃO AVANÇADA DE PROTEÍNAS (AOPP) EM PACIENTES COM ANEMIA MICROCÍTICA E HIPOCRÔMICA." Universidade Federal de Santa Maria, 2011. http://repositorio.ufsm.br/handle/1/5927.
Full textA etiologia das anemias caracteriza-se pela síntese anormal de hemoglobina. A deficiência de ferro é caracterizada por eritrócitos microcíticos e hipocrômicos e por ferritina sérica baixa, sendo a carência nutricional mais prevalente em todo o mundo, responsável pela Anemia Ferropriva (AF). A Anemia de Doença Crônica (ADC) é considerada uma síndrome clínica, associada à inflamação crônica, doença infecciosa, traumática ou neoplásica, sendo a segunda causa mais freqüente de anemia. Ambas apresentam deficiência funcional de ferro. O objetivo deste trabalho foi avaliar parâmetros hematológicos e inflamatórios, bem como a presença de estresse oxidativo em pacientes com anemia. A análise hematológica foi feita através do hemograma, processado em analisador hematológico automatizado, Sysmex® (Automated Hematology Analyzer). O doseamento quantitativo da ferritina no soro foi feito em analisador IMMULITE. A dosagem de Proteína C-Reativa (PCR) e de Produtos da Oxidação Avançada de Proteínas (AOPP) foram realizadas no soro através do sistema automatizado Cobas MIRA® (Roche Diagnostics). A análise estatística foi realizada através do programa GraphPad Prism 5. Foram analisados 70 pacientes portadores de anemia microcítica e hipocrômica. Destes, 29 (41,43%) foram diagnosticados como anemia ferropriva e 41 (58,57%) com anemia de doença crônica. Como grupo controle, foram utilizadas amostras de 44 indivíduos com parâmetros hematológicos, níveis de ferritina, PCR e AOPP dentro da normalidade. Os valores de VCM, HCM e CHCM foram significativamente menores na anemia ferropriva. Os níveis de ferritina revelaram que ela pode ser considerada tanto uma medida das reservas de ferro quanto um marcador inflamatório. Na ADC há aumento da produção de citocinas inflamatórias, que, por sua vez, aumenta também a concentração de PCR. Os resultados do AOPP indicam que ambos os grupos com anemia apresentaram níveis aumentados deste marcador, o que indica a presença de estresse oxidativo, provavelmente causado por aumento na produção de radicais livres e declínio das atividades das enzimas do sistema de defesa antioxidante dos eritrócitos.
MOL, MARCO HENDRIKUS ADRIANUS. "Analytical Strategies for the Identification and Characterization of RAGE Binders of Proinflammatory mediators. AGEs and ALES." Doctoral thesis, Università degli Studi di Milano, 2019. http://hdl.handle.net/2434/675044.
Full textAdedapo, Remilekun. "Disinfection By-Product Formation in Drinking Water Treated with Chlorine Following UV Photolysis & UV/H2O2." Thesis, University of Waterloo, 2005. http://hdl.handle.net/10012/919.
Full textLöbner, Jürgen. "N-Terminale Glykierung von Proteinen in Lebensmitteln und unter physiologischen Bedingungen." Doctoral thesis, Saechsische Landesbibliothek- Staats- und Universitaetsbibliothek Dresden, 2018. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:14-qucosa-233695.
Full textGuix, Ràfols Francesc Xavier. "Study of the pathophysiological role of nitric oxide on the amyloid-induced toxicity attending to the biochemical modifications and cellular damages." Doctoral thesis, Universitat Pompeu Fabra, 2009. http://hdl.handle.net/10803/7162.
Full textPer altra banda, des de la identificació dels agregats d'A i la subseqüent formació dels cabdells neurofibrilars (NFT) com a els dos trets distintius de la malaltia, un gran esforç s'ha dedicat a establir els mecanismes moleculars que uneixen ambdós processos. Aquesta tesi demostra que el peroxinitrit format a partir de l'agregació de d'Ai la conseqüent nitrotirosinació de proteïnes, potencia l'agregació de la proteïna tau en forma de fibres. D'aquesta forma, la nitrotirosinació de la proteïna triosafosfat isomerasa (TPI) podria ser el vincle entre la toxicitat derivada del agregats d'Ai la patologia derivada de la proteïna tau. Per tant, la nitrotirosinació de la TPI podria explicar la progressió temporal que ocorre als cervells de pacients amb la malaltia d'Alzheimer des de la toxicitat induïda per l'Ai l'aparició dels NFT. Els resultats presentats en aquesta tesi podrien obrir nous aspectes en la recerca de la malaltia d'Alzheimer així com en altres malalties que cursin amb estrès oxidatiu i plegament erroni de proteïnes.
This thesis demonstrates that amyloid ß-peptide (Aß)-induced peroxynitrite contributes to the switch of the Aβ42/Aβ40 ratio that occurs in Alzheimer's disease (AD). Since Aβ42 is more toxic due to its higher aggregation and stability, it contributes to the trigger of the disease. In addition the aggregation of Aβ42 in form of the highly toxic oligomers is incremented by the presence of peroxynitrite. Moreover, these nitro-Aß42 oligomers are more toxic than those non-nitrated. All these results support the important role of peroxynitrite in AD etiology.
Furthermore, since the identification of Aß accumulation and the subsequent formation of neurofibrillary tangles (NFT) as the two defining pathological hallmarks of AD, a fair amount of research on AD has been driven by the need to find the molecular mechanism linking Aß and NFT. This thesis shows the Aß-induced peroxynitrite, and the consequent nitrotyrosination of proteins, promotes tau fibrillization. Thus triosephosphate isomerase (TPI) nitrotyrosination could be the link between Aß-induced toxicity and tau pathology. Therefore, TPI nitrotyrosination may explain the temporal progression from Aß toxicity to NFT formation in AD brain. The work presented in this thesis could open a novel angle in the research of the pathophysiology of AD and could also have an impact to the research in other neurodegenerative diseases involving oxidative stress and protein misfolding.
MAZZOCCANTI, GIULIA. "Advanced techniques in separation science for unraveling the complexity of natural substances: from small chiral molecules to large proteins." Doctoral thesis, 2018. http://hdl.handle.net/11573/1581672.
Full textHuang, Yen Kai, and 黃彥凱. "Tranilast blocks the interaction between the protein S100A11 and Receptor for Advanced Glycation End Product (RAGE) V Domain and inhibits cell proliferation." Thesis, 2016. http://ndltd.ncl.edu.tw/handle/44814745745961523472.
Full text國立清華大學
化學系
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The human S100 calcium-binding protein A11 (S100A11) is a member of S100 protein family. Once S100A11 proteins bind to calcium ions at EF-hand motifs, S100A11 will change its conformation promoting interaction with target proteins. The receptor for advanced glycation end products (RAGE) consists of three extracellular domains, including V domain, C1 domain and C2 domain. In this case, V domain is the target for mS100A11 binding. RAGE binds to the ligands result in cell proliferation, cell growth and several signal transduction cascades. We used NMR and fluorescence spectroscopy to demonstrate the interactions between S100A11 and V domain. The Tranilast molecule is a drug used for treating allergic disorders. We found out that V domain and Tranilast would interact with S100A11 by using 1H-15N HSQC NMR titrations. According to the results, we obtained two binary complex models from the HADDOCK program, S100A11-RAGE V domain and S100A11-Tranilast, respectively. We superimposed these two models with the same orientation of S100A11 homodimer and demonstrated that Tranilast molecule would block the binding site between S100A11 and V domain. We further utilized the WST-1 assay to indicate that Tranilast indeed can inhibit the cell proliferation which is induced by the S100A11-V domain interaction. These results will be potentially useful in the development of derivative or new anti-cancer drugs for RAGE-dependent diseases.
McClintock, Carlee Suzanne Patterson. "Development of an Electrochemical Technique for Oxidative Surface Mapping to Investigate Solution-Phase Protein Dynamics with High Performance Mass Spectrometry and Advanced Informatics." 2010. http://trace.tennessee.edu/utk_graddiss/728.
Full textZakiyanov, Oskar. "Nové biomarkery u pacientů s onemocněním ledvin." Doctoral thesis, 2014. http://www.nusl.cz/ntk/nusl-338466.
Full textLöbner, Jürgen. "N-Terminale Glykierung von Proteinen in Lebensmitteln und unter physiologischen Bedingungen." Doctoral thesis, 2017. https://tud.qucosa.de/id/qucosa%3A30830.
Full text