Academic literature on the topic 'Actin'
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Journal articles on the topic "Actin"
Roberts, Thomas M., and Murray Stewart. "Acting like Actin." Journal of Cell Biology 149, no. 1 (April 3, 2000): 7–12. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.149.1.7.
Full textVinson, V. "Acting Like Actin." Science 330, no. 6009 (December 2, 2010): 1289. http://dx.doi.org/10.1126/science.330.6009.1289-b.
Full textMarx, Vivien. "Actin in action." Nature Methods 20, no. 2 (February 2023): 178–82. http://dx.doi.org/10.1038/s41592-022-01762-2.
Full textMuscat, G. E., T. A. Gustafson, and L. Kedes. "A common factor regulates skeletal and cardiac alpha-actin gene transcription in muscle." Molecular and Cellular Biology 8, no. 10 (October 1988): 4120–33. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.10.4120-4133.1988.
Full textMuscat, G. E., T. A. Gustafson, and L. Kedes. "A common factor regulates skeletal and cardiac alpha-actin gene transcription in muscle." Molecular and Cellular Biology 8, no. 10 (October 1988): 4120–33. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.8.10.4120.
Full textP, RAGHAVENDRA K., RAKESH KUMAR, JOY DAS, SANTOSH H. B, SACHIN A. MORE, RAMAKRISHNA N, SHILPA G. CHAWLA, SANDHYA KRANTHI, and KESHAV RAJ KRANTHI. "Quantitative real-time PCR based evaluation and validation of reference genes in Gossypium arboreum." Indian Journal of Agricultural Sciences 90, no. 1 (March 2, 2020): 40–47. http://dx.doi.org/10.56093/ijas.v90i1.98527.
Full textHurtley, Stella M. "Parasite actin in action." Science 366, no. 6465 (October 31, 2019): 584.6–585. http://dx.doi.org/10.1126/science.366.6465.584-f.
Full textHurtley, S. M. "Nuclear Actin in Action." Science Signaling 6, no. 276 (May 21, 2013): ec116-ec116. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.2004335.
Full textGeitmann, Anja. "Actuators Acting without Actin." Cell 166, no. 1 (June 2016): 15–17. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2016.06.030.
Full textWINDER, Steven J., Thomas JESS, and Kathryn R. AYSCOUGH. "SCP1 encodes an actin-bundling protein in yeast." Biochemical Journal 375, no. 2 (October 15, 2003): 287–95. http://dx.doi.org/10.1042/bj20030796.
Full textDissertations / Theses on the topic "Actin"
Wang, Hui. "Structural studies of actin and actin-binding proteins." Thesis, University of British Columbia, 2009. http://hdl.handle.net/2429/10916.
Full textHull, Richard Alan. "Actin and actin-binding proteins in higher plants." Thesis, University of Oxford, 1990. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.279874.
Full textHeisler, David Bruce. "Role of Actin and Actin-binding Proteins in the Pathogenesis of Actin-targeting Bacterial Toxins." The Ohio State University, 2017. http://rave.ohiolink.edu/etdc/view?acc_num=osu1501519777175964.
Full textGholami, Azam. "Actin-based motility." Diss., lmu, 2007. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-72151.
Full textYeoh, Sharon I.-Wen. "Molecular interactions of human actin depolymerizing factor and cofilin with actin." Thesis, University of Cambridge, 2001. http://ethos.bl.uk/OrderDetails.do?uin=uk.bl.ethos.621255.
Full textGallinger, Julia. "WH2 domains and actin variants as multifunctional organizers of the actin cytoskeleton." Diss., Ludwig-Maximilians-Universität München, 2013. http://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bvb:19-161698.
Full textAktin ist als Bestandteil des Zytoskeletts eines der häufigsten Proteine in allen eukaryontischen Zellen. Eine genaue Regulation des Mikrofilamentsystems ist essentiell für Zellform, Zellmigration, Zellteilung und Membrandynamik. Ziel dieser Arbeit war (1) die Funktion von ausgewählten Aktin Bindedomänen in der Regulation des Aktin Zytoskeletts zu untersuchen und (2) die Funktion von Aktinvarianten zu verstehen. WH2 Domänen (WH2, Wiskott-Aldrich Syndrom Protein Homologie 2) sind kurze, konservierte Sequenzmotive (ca. 20 Aminosäuren), welche bevorzugt monomere Aktinmoleküle binden. Von besonderem Interesse waren Drosophila melanogaster Spire-WH2 und Mus musculus CAP2-WH2 Konstrukte. Das Protein Spire enthält vier WH2 Domänen (A-B-C-D) wohingegen CAP2 (Cyclase-assoziiertes Protein 2) nur eine WH2 Domäne besitzt. Diese WH2 Domänen können unter bestimmten Bedingungen (1) die Aktinpolymerisation stimulieren, (2) Aktinfilamente zerstückeln und (3) Aktinmonomere sequestrieren. Für die Nukleation der Aktinpolymerisation müssen mindestens zwei hintereinander angeordnete WH2 Domänen vorhanden sein und unterstöchiometrische Mengen an WH2 Domänen im Vergleich zur Aktinkonzentration vorliegen. Bei höheren WH2 Konzentrationen überwiegt die Sequestrierungsaktivität. Polymerisationsexperimente mit vorgefertigten SpireWH2-Aktin Komplexen bestätigen, dass diese Komplexe für die beobachtete Nukleation der Aktinpolymerisation verantwortlich sind. Im Gegensatz zu ungebundenen WH2 Domänen sind diese WH2-Aktin Komplexe selbst bei überstöchiometrischen WH2 Konzentrationen äußerst effiziente Nukleatoren. Alle untersuchten WH2 Konstrukte zeigen die bereits bekannte Bindung an G-Aktin, können aber auch vorgeformte Aktinfilamente sogar auseinanderreißen. Diese letztere und besonders auffällige Eigenschaft von WH2 Domänen wurde in fluorometrischen, viskometrischen und TIRF Experimenten nachgewiesen. Anscheinend ist die Affinität der WH2 Domänen zu Aktinmonomeren so stark, dass sie diese aus den Filamenten entfernen können und damit ganze Filamente und Filamentbündel zerstückeln. Für die Multifunktionalität der analysierten konservierten WH2 Domänen spricht zusammenfassend, dass sie neben der Aktinfilament Nukleation auch Filamente und Filamentbündel innerhalb von Sekunden fragmentieren können. Diese Daten wurden in Kollaboration mit den Gruppen Prof. Dr. Tad Holak und Prof. Dr. Robert Huber (Martinsried) durch kristallographische Versuchsansätze bestätigt. Neben den gut untersuchten konventionellen Aktinisoformen liegen oft auch Aktinvarianten vor, deren Funktion bisher unbekannt ist. Der Modellorganismus Dictyostelium discoideum besitzt mit seinen 41 Aktinen und Aktin-verwandten Proteinen ein umfangreiches „Aktinom”. Dazu gehört auch das Protein Filaktin (105 KDa), eine besonders außergewöhnliche Aktinvariante, die neben der konservierten Aktin-ähnlichen Domäne zusätzlich einen verlängerten N-Terminus mit einer definierten Domänenstruktur besitzt. Homologe von Filaktin wurden bisher in Dictyosteliden und einigen pathogenen Entamoeben identifiziert. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurden die Funktionen von Filaktin in vivo und in vitro analysiert. Immunfluoreszenz Experimente zeigen, dass Filaktin mit konventionellem Aktin kolokalisiert und zusätzlich im Zytoplasma an Vesikel-artigen Strukturen zu sehen ist. Ein besonderes Merkmal von Filaktin ist zudem, dass es Teil von Stress-induzierten, intranukleären, stäbchenförmigen Proteinaggregaten, sogenannten „nuclear rods” ist. Für umfassende in vitro Experimente wurden rekombinante Filaktin Konstrukte mithilfe von Sf9 Insektenzellen exprimiert. Die Ergebnisse von fluorometrischen und viskometrischen Experimenten deuten darauf hin, dass die Aktin Domäne von Filaktin Aktinmonomere sequestrieren oder sogar Aktinfilamente verkappen kann. Gelfiltrationsexperimente ergaben zusätzlich, dass Filaktin wohl als Tetramer vorliegt. Außerdem verbinden Protein-Interaktionsstudien Filaktin mit dem ESCRT Signalweg (Endosomal Sorting Complexes Required for Transport), der unter anderem bei der Entstehung von multivesikulären Körpern wichtig ist. Zusammengefasst besteht das Mikrofilamentsystem vermutlich hauptsächlich aus konventionellen Aktinen, wohingegen spezielle Aktinvarianten andere zusätzliche und sogar Zytoskelett-unabhängige Funktionen übernehmen können.
Broderick, Michael James Francis. "The utrophin-actin interface." Thesis, University of Glasgow, 2005. http://theses.gla.ac.uk/30889/.
Full textMcGrath, James L. (James Lionel). "Actin dynamics in the cell cytoplasm and the role of actin associated proteins." Thesis, Massachusetts Institute of Technology, 1998. http://hdl.handle.net/1721.1/50446.
Full textSingh, Anish D. "Regulation and function of the non-muscle [beta]-actin and [gamma]-actin genes." Phd thesis, Department of Paediatrics and Child Health, Faculty of Medicine, 2004. http://hdl.handle.net/2123/11556.
Full textKruth, Karina Annette. "Effects of three deafness-causing gamma-actin mutations on actin structure and function." Diss., University of Iowa, 2013. https://ir.uiowa.edu/etd/1475.
Full textBooks on the topic "Actin"
Sheterline, Peter. Actin. London: Academic Press, 1994.
Find full textSheterline, Peter. Actin. London: Academic Press, 1995.
Find full textJon, Clayton, and Sparrow John C. 1947-, eds. Actin. 4th ed. Oxford: Oxford University Press, 1998.
Find full textEstes, James E., and Paul J. Higgins, eds. Actin. Boston, MA: Springer US, 1994. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4615-2578-3.
Full textRemedios, Cristobal G. Molecular Interactions of Actin: Actin Structure and Actin-Binding Proteins. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2001.
Find full textThomas, D. D. Molecular Interactions of Actin: Actin-Myosin Interaction and Actin-Based Regulation. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2002.
Find full textGallo, Gianluca, and Lorene M. Lanier, eds. Neurobiology of Actin. New York, NY: Springer New York, 2011. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4419-7368-9.
Full textCarlier, Marie-France, ed. Actin-based Motility. Dordrecht: Springer Netherlands, 2010. http://dx.doi.org/10.1007/978-90-481-9301-1.
Full textJockusch, Brigitte M., ed. The Actin Cytoskeleton. Cham: Springer International Publishing, 2017. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-319-46371-1.
Full textKale, Avinash, ed. Actin Polymerization in Apicomplexan. Singapore: Springer Singapore, 2019. http://dx.doi.org/10.1007/978-981-13-7450-0.
Full textBook chapters on the topic "Actin"
Wu, Yuntao. "Actin." In Encyclopedia of AIDS, 1–9. New York, NY: Springer New York, 2013. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4614-9610-6_70-1.
Full textMehlhorn, Heinz. "Actin." In Encyclopedia of Parasitology, 59. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2016. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-662-43978-4_52.
Full textBöning, Dieter, Michael I. Lindinger, Damian M. Bailey, Istvan Berczi, Kameljit Kalsi, José González-Alonso, David J. Dyck, et al. "Actin." In Encyclopedia of Exercise Medicine in Health and Disease, 7. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-540-29807-6_2010.
Full textDugina, Vera, Richard Arnoldi, Paul A. Janmey, and Christine Chaponnier. "ACTIN." In Cytoskeleton and Human Disease, 3–28. Totowa, NJ: Humana Press, 2012. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-61779-788-0_1.
Full textFarmer, Stephen R. "Actin." In Cell and Molecular Biology of the Cytoskeleton, 131–49. Boston, MA: Springer US, 1986. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4613-2151-4_6.
Full textMehlhorn, Heinz. "Actin." In Encyclopedia of Parasitology, 1. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 2015. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-27769-6_52-2.
Full textWu, Yuntao. "Actin." In Encyclopedia of AIDS, 6–13. New York, NY: Springer New York, 2018. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4939-7101-5_70.
Full textIsenberg, Gerhard. "Actin and Actin-Associated Proteins." In Cytoskeleton Proteins, 25–149. Berlin, Heidelberg: Springer Berlin Heidelberg, 1995. http://dx.doi.org/10.1007/978-3-642-79632-6_8.
Full textAmos, Linda A., and W. Bradshaw Amos. "Actin Filaments." In Molecules of the Cytoskeleton, 42–55. London: Macmillan Education UK, 1991. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-349-21739-7_3.
Full textSchröer, Elke, Klaus Ruhnau, Norma Selve, and Albrecht Wegner. "Actin Polymerization." In Signal Transduction and Protein Phosphorylation, 141–47. Boston, MA: Springer US, 1987. http://dx.doi.org/10.1007/978-1-4757-0166-1_19.
Full textConference papers on the topic "Actin"
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Full textBidone, Tamara C., Marco A. Deriu, Giacomo Di Benedetto, Diana Massai, and Umberto Morbiducci. "Insights Into the Molecular Mechanisms of Actin Dynamics: A Multiscale Modeling Approach." In ASME 2011 Summer Bioengineering Conference. American Society of Mechanical Engineers, 2011. http://dx.doi.org/10.1115/sbc2011-53417.
Full textChaudhuri, Ovijit, Sapun H. Parekh, Allen Liu, and Daniel A. Fletcher. "Viscoelasticity of Growing Actin Networks." In ASME 2004 International Mechanical Engineering Congress and Exposition. ASMEDC, 2004. http://dx.doi.org/10.1115/imece2004-60076.
Full textWatanabe, Shun N., and Kenichi Yoshikawa. "Bundling Transition of F-actin." In 2006 IEEE International Symposium on Micro-NanoMechatronics and Human Science. IEEE, 2006. http://dx.doi.org/10.1109/mhs.2006.320320.
Full textRonaghi, Zahra, Yongkuk Lee, Chenbo Dong, Cerasela Zoica Dinu, and Parviz Famouri. "Carbon nanotube - actin hybrid assemblies." In 2012 IEEE 12th International Conference on Nanotechnology (IEEE-NANO). IEEE, 2012. http://dx.doi.org/10.1109/nano.2012.6322145.
Full textYamazaki, Shota, Masahiko Harata, Toshitaka Idehara, Keiji Konagaya, Ginji Yokoyama, Hiromichi Hoshina, and Yuichi Ogawa. "Terahertz irradiation stimulates actin polymerization." In 2018 43rd International Conference on Infrared, Millimeter, and Terahertz Waves (IRMMW-THz 2018). IEEE, 2018. http://dx.doi.org/10.1109/irmmw-thz.2018.8510110.
Full textLiu, Yi, and Juan Ren. "Modeling and Control of Dynamic Cellular Mechanotransduction: Part I — Actin Cytoskeleton Quantification." In ASME 2018 Dynamic Systems and Control Conference. American Society of Mechanical Engineers, 2018. http://dx.doi.org/10.1115/dscc2018-9180.
Full textNikmaneshi, Mohammad Reza, Bahar Firoozabadi, and Mohammad Said Saidi. "Continuum model of actin-myosin flow." In 2013 20th Iranian Conference on Biomedical Engineering (ICBME). IEEE, 2013. http://dx.doi.org/10.1109/icbme.2013.6782200.
Full textSpringer, Michael, Jeffrey W. Leon, Tiecheng Qiao, Jon Hammerschmidt, and James L. McGrath. "Metallization of surface- attached actin networks." In Conference Proceedings. Annual International Conference of the IEEE Engineering in Medicine and Biology Society. IEEE, 2006. http://dx.doi.org/10.1109/iembs.2006.260512.
Full textSpringer, Michael, Jeffrey W. Leon, Tiecheng Qiao, Jon Hammerschmidt, and James L. McGrath. "Metallization of surface- attached actin networks." In Conference Proceedings. Annual International Conference of the IEEE Engineering in Medicine and Biology Society. IEEE, 2006. http://dx.doi.org/10.1109/iembs.2006.4397689.
Full textReports on the topic "Actin"
Zhan, Xi. The Role of Actin Polymerization in Tumor Metastasis. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, August 2004. http://dx.doi.org/10.21236/ada431324.
Full textZhan, Xi. The Role of Actin Polymerization in Tumor Metastasis. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, August 2002. http://dx.doi.org/10.21236/ada411545.
Full textZhan, Xi. The Role of Actin Polymerization in Tumor Metastasis. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, August 2003. http://dx.doi.org/10.21236/ada420763.
Full textStaiger, C. J. Identification of Actin-Binding Proteins from Maize Pollen. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), January 2004. http://dx.doi.org/10.2172/820708.
Full textReecy, James M., and David Morris. β-agonist Regulate Skeletal Actin Gene Expression Post-transcriptionally. Ames (Iowa): Iowa State University, January 2004. http://dx.doi.org/10.31274/ans_air-180814-616.
Full textChew, Teng-Leong. Regulation of Actin-Myosin Cytoskeletal Changes Involved in Cancer Metastasis. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, July 2001. http://dx.doi.org/10.21236/ada396798.
Full textDaniel Szymanski. The Arabidopsis Wave Complex: Mechanisms Of Localized Actin Polymerization And Growth. Office of Scientific and Technical Information (OSTI), October 2012. http://dx.doi.org/10.2172/1053522.
Full textRamesh, Vijaya. Neurofibromatosis 2 Tumor Suppressor Protein, Merlin, in Cellular Signaling to Actin Cytoskeleton. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, October 2000. http://dx.doi.org/10.21236/ada395581.
Full textTran, Emily, Jasmine J. Park, Nandini N. Kulkarni, and Vinay S. Gundlapalli. Left Facial Primary Leiomyosarcoma Misdiagnosed as Atypical Fibroxanthoma and Immunochemical Markers Relevant to Diagnosis: A Case Report. Science Repository, February 2024. http://dx.doi.org/10.31487/j.ajscr.2023.04.03.
Full textBroadley, Caroline, Debra A. Gonzalez, Rhada Nair, and Jeffrey M. Davidson. Canine Vocal Fold Fibroblasts in Culture: Expression of alpha-Smooth Muscle Actin and Modulation of Elastin Synthesis. Fort Belvoir, VA: Defense Technical Information Center, January 1991. http://dx.doi.org/10.21236/ada302739.
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