Journal articles: 'Ферментер'

1

Ibadullaeva, C. Zh, N. O. Appazov, A. С. Tapalova, L. A. Zhusupova, and N. I. Akylbekov. "COMPARATIVE FUNCTIONAL ACTIVITY OF FREE AND IMMOBILIZED GLUCOSE OXIDASE ON A BIO-SENSITIVE COATING." Bulletin of the Korkyt Ata Kyzylorda University 59, no. 4 (2021): 102–9. http://dx.doi.org/10.52081/bkaku.2021.v59.i4.102.

Full text

Abstract:

В настоящее время разработаны биосенсоры с использованием одного, двух или даже нескольких ферментов, иммобилизованных на поверхности электрода, но на текущий момент таких работ сравнительно мало, еще меньше известно работ по применению каскадных реакций, катализируемых иммобилизованными мультиферментными системами из-за сложности изготовления мультиферментных сенсоров: с каждым ферментом требуется работать индивидуально. При химической иммобилизации каждый фермент нужно модифицировать и прикреплять к подложке, при физической иммобилизации время ответа может быть довольно долгим. Изготовление мультиферментного сенсора является сложной задачей, решение которой, в свою очередь, откроет новый спектр клинических и фармацевтических применений. Метод иммобилизации ферментов позволяет многократно и в течение длительного времени использовать для измерения одни и те же молекулы фермента, помещенные в микрокапсулы полимерного покрытия. Проведение измерений концентраций обусловлено рядом свойств биочувствительного покрытия: хорошая проницаемость полиэлектролитных слоев для глюкозы и продуктов ее разложения глюкозооксидазой, непроницаемостью этих слоев для фермента и сохранения ферментом, находящимся в ячейках покрытия, высокой активности

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

2

Tsisaryk, O. I., L. Ia Musiy, I. M. Slyvka, and T. F. Molokus. "Розроблення технології сиру «Моцарелла» із застосуванням різних молокозсідальних ферментів." Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies 19, no. 75 (March 3, 2017): 23–28. http://dx.doi.org/10.15421/nvlvet7505.

Full text

Abstract:

Метою досліджень було розробити технологію м’якого сиру «Моцарелла» із використанням молокозсідальних ферментів різного походження та порівняти ефективність їх застосування. Молочну сировину для виробництва сиру заготовляли у березні 2016 р. Сир «Моцарелла» виготовляли з незбираного молока, яке аналізували на відповідність вимогам діючого Стандарту. Для сичужного зсідання молока використовували молокозсідальні ферменти різного походження: CHY-MAX Powder Extra NB верблюжий фірми «Хр. Хансен Україна» – зразок 1; Meito мікробіальний фірми Meito Sangyo Co (виробник Японія) – зразок 2; сичужний телячий фермент фірми ООО «Семенко» (Україна) – зразок 3. Тривалість сичужного зсідання молока визначали від моменту внесення ферментів у молочну основу до утворення щільного згустку. У отриманих згустках визначали синеретичні властивості, вимірюючи об’єм виділеної сироватки через кожні 10 хв. протягом 1 год. У готовому продукті визначали вихід сиру та органолептичні показники. Встановлено, що при використанні верблюжого молокозсідального ферменту CHY-MAX зменшується тривалість зсідання суміші, яка призводить до скорочення технологічного процесу виробництва продукту. Зразок сиру, при використанні телячого сичужного ферменту мав найвищі синеретичні властивості. З огляду на вихід готового сиру «Моцарелла» з комерційною метою для отримання більшого прибутку, доцільно використовувати верблюжий фермент CHY-MAX. Однак, зразок із використанням телячого сичужного ферменту, згідно органолептичної оцінки, характеризувався кращими органолептичними показниками – вираженим сирним, властивим м’яким свіжим сирам смаком і запахом; пружною поверхнею; колір білий, рівномірний; ніжною, в міру щільною консистенцією. Зразок при використанні мікробіального молокозсідального ферменту Meito характеризувався найгіршими органолептичними показниками.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

3

Holyavka, Marina G., Anastasiya N. Dubovickaya, Farkhat A. Sakibaev, Irina V. Shkutina, Natalya V. Mironenko, Vladimir V. Selemenev, and Valery G. Artyukhov. "Закономерности адсорбционной иммобилизации инулиназы на волокнистых полиэлектролитах АК-22, АК-22-1, К-1, К-4, К-5." Сорбционные и хроматографические процессы 20, no. 4 (September 16, 2020): 523–38. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2020.20/2957.

Full text

Abstract:

Инулиназы (КФ 3.2.1.7 и 3.2.1.80) представляют собой гидролитические ферменты, которые разрушают β-1,2-фруктановые связи. Эти биокатализаторы широко используются в промышленном производстве фруктозы, фруктозных сиропов и фруктоолигосахаридов. Однако применение свобод-ных форм ферментов имеет ряд недостатков: низкая термостабильность, сложность разделения мак-ромолекул биокатализатора и конечного продукта, невозможность повторного использования. Ука-занные проблемы могут быть решены путем иммобилизации ферментов на нерастворимых носителях. В связи с вышеизложенным, целью работы было изучение закономерностей адсорбционной иммоби-лизации инулиназы на волокнистых полиэлектролитах.Проведена адсорбционная иммобилизация инулиназы на волокнистых полиэлектролитах АК-22, АК-22-1, К-1, К-4 и К-5. Исследовано влияние продолжительности процесса сорбции на количе-ство иммобилизованного белка и активность гетерогенного катализатора. Адсорбция становится мак-симальной через 4 часа при концентрации раствора инулиназы 1∙10-7 моль/дм3 и через 2 часа при кон-центрациях 5∙10-7 и 1∙10-6 моль/дм3. Самая высокая каталитическая способность иммобилизованного фермента соответствует наибольшему количеству сорбированного белка. Активность гетерогенного биокатализатора составляет от 44.5 до 71.2% от активности нативного фермента.Установлено, что в начальный момент процесса иммобилизации идет активное образование ассоциатов белка, в результате чего его сорбция резко возрастает, и на кинетической кривой появля-ется максимум. Однако со временем происходит выделение фермента в фазу растворителя, и на кине-тической кривой наблюдается спад. Процесс десорбции на этом этапе возможен из-за малой энергии взаимодействия между молекулами сорбата и сорбента и, следовательно, слабого закрепления моле-кул белка на полимере-носителе. Затем, с течением времени, адсорбция становится необратимой. Та-ким образом, с увеличением продолжительности реакции изменялась не только структура образую-щихся полиэлектролитных комплексов, но и их состав: в процессе перестройки комплексов происхо-дит выделение части молекул белка в раствор. Ассоциаты макромолекул инулиназы (при ее концен-трациях в растворе 1∙10-7, 5∙10-7 и 1∙10-6 моль∕дм3), по-видимому, сорбируются только на поверхности носителя, что обеспечивает доступность активных центров фермента и, как следствие, высокую ката-литическую активность иммобилизованного ферментного препарата.С помощью метода инфракрасной спектроскопии было обнаружено, что иммобилизация ину-линазы происходит вследствие реализации слабых водородных связей и электростатических взаимо-действий между ферментом и носителем.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

4

Basharina, Olga V., and Valerij G. Artyukhov. "Сорбция ферментов на клеточной мембране и субклеточных структурах: механизмы, биологическая роль (обзор)." Сорбционные и хроматографические процессы 19, no. 5 (October 30, 2019): 606–17. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2019.19/1176.

Full text

Abstract:

Многие клеточные ферменты обратимо связываются с клеточной мембраной и компонентами цитоскелета, сорбция/десорбция является важным механизмом регуляции активности таких ферментов и ферментных систем, а также одним из способов передачи сигнала в клетке. Изучение механизмов адсорбции ферментов позволяет не только регулировать уровень их активности, но и дает возможность управлять внутриклеточной сигнализацией. В качестве примеров рассматриваются некоторые ферменты гликолиза, антиоксидантной системы; как пример ферментов, участвующих в передаче сигнала – NO-синтаза, ряд протеинкиназ.Изменение локализации ферментов в клетке происходит как из-за изменения параметров внутриклеточной среды, так и в результате ковалентной модификации белка (фосфорилирование, ацилирование и др.). В ряде случаев сорбция на мембране обусловливает повышение локальной концентрации субстрата, что приводит к повышению активности фермента; по-видимому, с этим может быть связана локализация на мембране таких ферментов-антиоксидантов, как СОД и каталаза.Механизм изменения активности ферментов при их сорбции на мембране может быть обусловлен модификацией микроокружения, конформационной подвижности белка, экранированием активного центра; может изменяться аллостерический механизм регуляции активности фермента.Поскольку все указанные процессы должны быть обратимы, то и сорбция ферментов в этих случаяхосуществляется за счет слабых сил – водородных связей, электростатических или гидрофобных взаимодействий.Многие цитозольные белки выполняют свои функции, находясь в ассоциированном с мембраной состоянии. Их ассоциация с поверхностью мембраны происходит с помощью структурных белковых модулей (доменов), имеющих специфичность к тем или иным липидам. Цитозольные белки-эффекторы обладают структурными доменами, способными связываться с фосфоинозитидами мембранной поверхности. В связанном с мембранами состоянии белки-эффекторы находятся, в основном, в комплексе с фосфоинозитид-специфичными киназами и фосфатазами, а также с малыми GTP-азами, что необходимо для адресной ассоциации белков-эффекторов с мембранами органелл.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

5

Трубицина, Любовь Игоревна, Иван Васильевич Трубицин, and Александр Викторович Лисов. "Оптимизация методики получения рекомбинантных двухдоменных лакказ." Сорбционные и хроматографические процессы 20, no. 1 (February 12, 2020): 109–14. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2020.20/2386.

Full text

Abstract:

Лакказы (К.Ф. 1.10.3.2) – ферменты из семейства медьсодержащих оксидаз, активный центркоторых содержит 4 атома меди. Лакказы способны окислять широкий спектр органический и неорганических соединений. Ферменты данного класса используют в биотехнологических целях (в целлюлозно-бумажной, текстильной, пищевой промышленности). В структурном отношении лакказыподразделяют на 2 группы: двухдоменные (2д) и трёхдоменные (3д) ферменты. Характерные особенности 2д лакказ – устойчивость к специфичным ингибиторам семейства медьсодержащих оксидаз, а также высокая термостабильность. Окислительно-восстановительный потенциал 2д лакказ ниже потенциала 3д ферментов. Однако он может быть повышен благодаря использованию редоксмедиаторов. Высокая термостабильность и устойчивость к действию ингибиторов – важные критерии отбора ферментов для нужд биотехнологии. Также важным критерием для биотехнологически значимых ферментов является стоимость их производства. Если получение фермента требует значительных затрат, а выход конечного продукта низок, то производство фермента нецелесообразно.Поэтому целью данной работы является оптимизация процесса получения двухдоменных рекомбинантных лакказ, экспрессируемых гетерологично в штамме Escherichia coli, с расчетами стоимости конечного продукта (на примере ферментов SgfSL, SvSL и SaSL, полученных в нашей лаборатории). Ранее три рекомбинантные двухдоменные лакказы были клонированы и экспрессированы в штамме Escherichia coli M15 (pRep4). В данной работе мы исследовали влияние различных факторов на максимальный выход лакказ: влияние ионов меди, концентрации индуктора, условий культивирования, оптической плотности культуры, и других условий. Было показано, что оптимальная концентрация ионов меди составляет 1 мМ, а оптимальная концентрация индуктора ИПТГ составляет 0,1мМ (при этом отсутствует эффект агрегирования и наблюдается высокий выход ферментов). Мы подтвердили выводы коллег о том, что для получения лакказ, максимально насыщенных ионами меди, необходимы микроаэробные условия культивирования. Без стадии микроаэробного роста удельная активность очищенных ферментов снижается в 2 раза. Было обнаружено, что слишком высокая скорость перемешивания клеток при индукции синтеза лакказ приводит к агрегации ферментов. Скорость перемешивания, при которой лакказы не агрегируют, составляет 50-100 об/мин.Выводы: был разработан и оптимизирован процесс получения двухдоменных бактериальныхрекомбинантных лакказ. Максимальный выход ферментов составил 180 мг белка с литра среды. Фер-мент имел низкую себестоимость (16-32 евро за 1 г белка). ЛИТЕРАТУРА 1. Baldrian P. // FEMS Microbiol Lett. 2006. Vol. 30. No 2. pp. 215-242.2. Claus H. // Arch Microbiol. 2003. Vol. 179. No 3. pp. 145-150.3. Otto B., Schlosser D. // Planta. 2014. Vol. 240. No 6. pp. 1225-1236.4. Lisov A.V., Zavarzina A.G., Zavarzin A.A., Leontievsky A.A. // FEMS Microbiol Lett.2007. Vol. 275. No 1. pp. 46-52.5. Thurston C.F. // Microbiology. 1994. Vol. 140. pp. 19-26.6. Sterjiades R., Dean J.F., Eriksson K.E. // Plant Physiol. 1992. Vol. 99. No 3. pp. 1162-1168.7. Endo K., Hosono K., Beppu T., Ueda K. // Microbiology. 2002. Vol. 148. pp. 1767-1776.8. Lu L., Zeng G., Fan C., Zhang J. et al. // Appl Environ Microbiol. 2014. Vol. 80. No 11. pp. 3305-3314.9. Minussi R.C., Pastore G.M., Duran N. // Trends Food Sci Tech. 2002. Vol. 13. No 6-7. рр. 205-216.10. Dominguez A., Couto S.R., Sanroman M.A. // World J Microbiol Biotechnol. 2005. Vol. 21. No 4. pp. 405-409.11. Couto S.R., Herrera J.L.T. // Biotechnol Adv. 2006. Vol. 24. No 5. pp. 500-513.12. Trubitsina L.I., Tishchenko S.V., Gabdulkhakov A.G., Lisov A.V. et al. // Biochimie.2015. Vol. 112. pp. 151-159.13. Tishchenko S., Gabdulkhakov A., Trubitsina L., Lisov A. et al. // Acta Crystallogr F Struct Biol Commun. 2015. Vol. 71. pp. 1200-1204.14. Lisov A.V., Trubitsina L.I., Lisova Z.A., Trubitsin I.V. et al. // Process biochemistry. 2019. Vol. 76. pp. 128-135.15. Durao P., Chen Z., Fernandes A.T., Hildebrandt P. et al. // J Biol Inorg Chem. 2008. Vol. 13. No 2. pp. 183-193.16. Gunne M., Urlacher V.B. // PLoS One. 2012. Vol. 7. No 12. pp. e52360.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

6

Гатауллина, Марина Олеговна, and Александр Трофимович Епринцев. "Выделение изоформ НАД+-зависимой малатдегидрогеназы кукурузы хроматографическими методами." Сорбционные и хроматографические процессы 21, no. 3 (June 16, 2021): 417–23. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2021.21/3475.

Full text

Abstract:

НАД+-малатдегидрогеназа (НАД+-МДГ, КФ 1.1.1.37) является распространенным ферментом, играющим важную роль во многих метоболических процессах, таких как ЦТК, азотный обмен и транспорт НАДН. Различные условия среды сильно влияют на активность ферментов, активируя или ингибируя ее. Целью данной работы было исследование изменения активности малатдегидрогеназ при действии различных температур. В качестве объекта исследования выступали 10-дневные проростки Zea mays, выращенные гидропонным методом. Изоферменты малатдегидрогеназ из листьев кукурузы были очищены с помощью четырехстадийной очистки, включавшей в себя стадии гомогенизирования растительного материала, осаждения белка сульфатом аммония в концентрации 25-80% насыщения, гель-фильтрации через сефадекс G-25 и ионообменной хроматографии на колонке, заполненной ДЭAЭ-Sephacel. Элюция проводилась линейным градиентом хлористого натрия в концентрации от 0 до 150 мМ, в процессе которой собирались фракции с малатдегидрогеназной активностью. Измерение активности ферментов проводилось спектрофотометрически по определению скорости образования или расходования НАДН при длине волны 340 нм. Электрофоретические исследования проводили в полиакриламидном геле с последующим универсальным окрашиванием белков нитратом серебра или специфическим проявлением ферментативной активности тетразолиевым методом с индукцией образования нерастворимого диформазана в месте расположения фермента. Препарат цитоплазматической МДГ характеризовался удельной активностью 256 Е/мг белка и степенью очистки 115. Выход составил 3.5 %. Удельная активность митохондриальной формы исследуемого фермента равнялась 155 Е/мг белка при степени очистки 67 и выходе 2%. Пероксисомальная форма МДГ характеризовалась удельной активностью 180 Е/мг белка, степенью очистки 78 и выходом 1%. Было показано незначительное влияние получасовой инкубации фермента при 7, 15, 30оС. Определены температурные оптимумы для прямой и обратной реакций трех форм малатдегидрогеназ: 25 и 45оС для цитоплазматической и 30 и 45оС для митохондриальной. Температурный оптимум пероксисомальной формы для реакций окисления малата и восстановления оксалоацетата одинаков и равняется 35оС.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

7

Хоконова, Мадина Борисовна, and Ольга Константиновна Цагоева. "The Influence of Various Factors and Changes in the Concentration of the Substrate on the Action Enzymes of Microbial Origin." Beer and beverages, no. 3 (October 5, 2021): 26–28. http://dx.doi.org/10.52653/pin.2021.3.3.006.

Full text

Abstract:

Использование ферментных препаратов микробного происхождения в промышленности имеет устойчивую тенденцию к увеличению, при этом 2/3 текущего объема составляют ферменты для пищевой промышленности, а их основная доля приходится на спиртовую отрасль. При этом потребность спиртовой отрасли России в комплексных ферментных препаратах составляет около 7 тыс. т, доля отечественных препаратов составляет менее 15%. Объектами исследований служили ферменты микробного происхождения, плесневые грибы, затор спиртового производства. Осахаривание проводили при температуре 57…58 °С, длительность брожения при этом составляла 62 ч. Установлено, что для достижения максимального действия фермента, при других постоянных условиях, требуется сравнительно большая концентрация субстрата. У большинства ферментов вне клетки она выше, чем концентрация данного вещества в организме, то есть фермент действует менее эффективно, чем в искусственно созданных условиях, где он насыщается субстратом. В зависимости от активности расход грибной культуры может колебаться в определенных пределах. Скорость и глубина гидролиза углеводов сырья определяются активностью глубинной культуры плесневого гриба. Таким образом, свойства ферментов определяются главным образом особыми свойствами белков. При этом в молекуле белка изменяется укладка пептидных цепей, что приводит к потере характерных свойств белка. Способность ферментов в благоприятных условиях пережить материнские клетки и проявлять свое действие вне клетки позволяет широко использовать биологические катализаторы в различных отраслях пищевой промышленности. The use of enzyme preparations of microbial origin in industry has a steady tendency to increase, with 2/3 of the current volume being enzymes for the food industry, and their main share is in the alcohol industry. At the same time, the need of the alcohol industry in Russia for complex enzyme preparations is about 7 thousand tons, the share of domestic preparations is less than 15%. The objects of research were enzymes of microbial origin, mold fungi, mash of alcohol production. Saccharification was carried out at a temperature of 57…58 °C, the duration of fermentation was 62 hours. It was found that to achieve the maximum effect of the enzyme, under other constant conditions, a relatively high concentration of the substrate is required. For most enzymes outside the cell, it is higher than the concentration of a given substance in the body, so the enzyme acts less efficiently than in artificially created conditions, where it is saturated with a substrate. Depending on the activity, the consumption of the mushroom culture can fluctuate within certain limits. The rate and depth of hydrolysis of raw carbohydrates are determined by the activity of the deep culture of the mold. Thus, the properties of enzymes are determined mainly by the special properties of proteins. In this case, the folding of peptide chains in the protein molecule changes, which leads to the loss of the characteristic properties of the protein. The ability of enzymes to survive mother cells under favorable conditions and to exert their action outside the cell makes it possible to widely use biological catalysts in various branches of the food industry.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

8

Стоянова, О. Ф., И. В. Шкутина, and В. Ф. Селеменев. "Адсорбционная иммобилизация α-амилазы на волокнистых полиэлектролитах." Сорбционные и хроматографические процессы 17, no. 2 (February 21, 2018): 285–90. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2017.17/382.

Full text

Abstract:

Рассмотрены закономерности адсорбционной иммобилизации гидролитического фермента α–амилазы на ионообменниках волокнистой структуры. Исследована сорбционная способность носителей по отношению к ферменту в зависимости от времени иммобилизации, концентрации ионов водорода и белка. Установлена возможность использования иммобилизованного фермента в реакции гидролиза крахмала в течение 10 циклов.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

9

Ланкин, В. З., К. Б. Шумаев, А. К. Тихазе, and Б. И. Курганов. "ВЛИЯНИЕ ДИКАРБОНИЛОВ НА КИНЕТИЧЕСКИЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ГЛУТАТИОНПЕРОКСИДАЗЫ, "Доклады Академии наук"." Доклады Академии Наук, no. 6 (2017): 706–9. http://dx.doi.org/10.7868/s0869565217240227.

Full text

Abstract:

Se-содержащая глутатионпероксидаза (GSH-Px) является одним из ключевых ферментов антиоксидантной системы организма. Получены кинетические характеристики GSH-Px (субстрат - гидропероксид трет-бутила) после модификации фермента разными концентрациями природных дикарбонилов (глиоксаль, метилглиоксаль, малоновый диальдегид). Дикарбонилы влияют как на K, так и на V GSH-Px. Действие разных дикарбонилов на GSH-Px, возможно, зависит от молекулярных механизмов их взаимодействия с аминокислотными остатками фермента.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

10

Shtonda, Oksana Anatolevna, and Eduard Bobryshev. "ПРИМЕНЕНИЕ РАСТИТЕЛЬНЫХ ФЕРМЕНТОВ ПРИ ПРОИЗВОДСТВЕ МАРИНОВАННЫЕ МЯСНЫХ ПОЛУФАБРИКАТОВ." Научный взгляд в будущее, no. 06-02 (November 12, 2017): 39–43. http://dx.doi.org/10.30888/2415-7538.2017-06-02-097.

Full text

Abstract:

В роботі розглядається можливість застосування рослинних ферментів, зокрема ферменту, який міститься в ананасі - бромелайн, у маринадах для м’ясних натуральних напівфабрикатів. Даний компонент багатофункціональний, має лікувально-профілактичні та технолог

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

11

Шкутина, И. В., Н. В. Мироненко, and В. Ф. Селеменев. "Сравнительная характеристика сорбентов для иммобилизации α-амилазы." Сорбционные и хроматографические процессы 18, no. 2 (April 9, 2018): 136–41. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2018.18/492.

Full text

Abstract:

Рассмотрены закономерности адсорбционной иммобилизации гидролитического фермента α–амилазы на ионообменных и неионообменных сорбентах. Проведена сравнительная оценка сорбционной способности и каталитической активности носителей по отношению к ферменту в зависимости от концентрации ионов водорода и белка в растворе. Проанализировано изменение конформации белковых молекул при связывании с матрицей носителей. Установлена возможность многократного использования иммобилизованного фермента в реакции гидролиза крахмала

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

12

Богомолов, Даниил Юрьевич, Фархат Адильжанович Сакибаев, Марина Геннадьевна Холявка, Валерий Григорьевич Артюхов, and Владимир Федорович Селеменев. "Изучение in silico структурных особенностей липаз из различных продуцентов как потенциальных агентов для иммобилизации на заряженных и гидрофобных носителях." Сорбционные и хроматографические процессы 21, no. 4 (September 26, 2021): 555–67. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2021.21/3640.

Full text

Abstract:

Липаза – гидролитический фермент, получаемый из многих организмов, таких как животные, растения, грибы и бактерии. Она осуществляет расщепление триглицеридов до моноглицеридов и жирных кислот, при этом обладает широкой субстратной специфичностью. Липазы применяются в пищевой промышленности и других сферах человеческой деятельности. Характерная особенность многих липаз – явление поверхностной активации, обуславливающее свойственную им зависимость скорости каталитической реакции от концентрации и агрегатного состояния субстрата. Доказано, что функционирование ферментов зависит от их структурных особенностей. Внутренние полости, туннели и поры являются неотъемлемыми компонентами нативной конформации белка. Они играют важную роль в транспорте субстрата, кофакторов и ионов к активному и регуляторным центрам фермента. Кроме того, их конфигурация может влиять на термостабильность энзимов, в связи с чем изучение вышеперечисленных структур является необходимым для понимания механизмов функционирования биокатализаторов. Также важным элементом структуры ферментов являются скопления заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков на их поверхности. Данное свойство необходимо учитывать при планировании путей адсорбционной иммобилизации биокатализаторов на различных носителях для использования в промышленности и медицине. В работе исследованы состав, локализация и конфигурация внутренних полостей, туннелей, пор, а также поверхностных скоплений заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков в молекулах липаз из Rhizopus niveus (PDB ID: 1LGY), Rhizomucor miehei (PDB ID: 3TGL), Burkholderia cepacia (PDB ID: 1OIL), панкреатических липаз Homo sapiens (PDB ID: 1N8S) и Equus caballus (PDB ID: 1HPL). Для расчета параметров и визуализации данных структур использовались программы MOLE и Maestro. Показано наличие соответственно 2, 1, 5, 5 и 2 туннелей и отсутствие пор для данных ферментов; а также наличие по 6 внутренних полостей для липаз из R. niveus и E. caballus, 5 внутренних полостей для молекулы из R. miehei и по 2 внутренних полости для энзимов из B. cepacia и H. sapiens. Приведены аминокислотный состав и профили туннелей изучаемых липаз. Выявлено, что данные структуры не сообщаются друг с другом общими пустотами. Установлено преобладание гидрофобных аминокислотных остатков в большинстве туннелей данных ферментов. Изучены структура, локализация и состав скоплений заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков на поверхностях макромолекул. Выявлено возможное влияние расположения данных скоплений на связывание липаз с носителем при их адсорбционной иммобилизации.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

13

Gataullina, Marina O., and Alexander T. Eprintsev. "Действие двухвалентных катионов металлов на функционирование НАДФ+-зависимой малатдегидрогеназы из листьев кукурузы." Сорбционные и хроматографические процессы 20, no. 3 (July 15, 2020): 362–68. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2020.20/2872.

Full text

Abstract:

Малатдегидрогеназа (МДГ, НАДФ-зависимая оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.82) – НАДФ+-МДГ (КФ 1.1.1.82) является важным ферментом, метаболизирующим органические кислоты растений. Целью данной работы являлось определение таких регуляторных свойств энзима как влияение двухвалентных металлов на его активность. В качестве объекта исследования использовали листья 10-дневных проростков кукурузы. Разделение тканей проводили по методу Клечковского. Очистка фермента была проведена классическим методом. В качестве исследуемых ионов брались хлориды таких двухвалентных катионов металлов как магний, кальций, барий и марганец. Таким образом, четырех стадийная очистка, включающая в себя гомогенизацию, фракционирование сульфатом аммония, гель-фильтрацию на сефадексе G-25 и ионообменную хроматографию на ДЭАЭ-Sephacel, позволила получить высокоочищенные препараты НАДФ+-малатдегидрогеназы из мезофилла листьев кукурузы. При этом степень очистки выросла в 57 раз, а процент выхода исследуемого белка от общего равнялся 6%. Удельная активность очищенной НАДФ+-зависимой малатдегидрогеназы при пересчете на миллиграмм белка составила 91 ферментативную единицу. При универсальном окрашивании нитратом серебра и специфическом окрашивании тетразолиевым методом полиакриламидного геля, полученного после электрофореза очищенной МДГ, была обнаружена только одна белковая полоса, что свидетельствует о гомогенности очищенного препарата малатдегидрогеназы. Исследование влияния катионов различных металлов позволило выявить их действие на функционирование малатдегидрогеназы. Было изучено влияние хлоридов ионов Mg2+, Мn2+, Ва2+, Са2+ на активность очищенного препарата. Показано, что магний в небольших концентрациях (до 3 мМ) активирует НАДФ+-зависимый МДГ. Марганец и барий, напротив, ингибируют фермент. Ионы кальция не оказывали влияния на активность МДГ. Анализ полученных данных, осуществленный с помощью графиков Лайнуивера-Берка, позволил установить наличие разных типов ингибирования. Конкурентный тип ингибирования характерен для действия катионов марганца. Для катионов бария выявлен бесконкурентный тип торможения работы фермента.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

14

Зуйков, С. А., О. П. Шатова, and Г. Е. Полунин. "Особенности метаболизма углеводного и антиоксидантного обменов в опухолевой ткани и сыворотке крови при раке толстой кишки." Новообразование 13, no. 1 (April 6, 2021): 18. http://dx.doi.org/10.26435/neoplasm.v13i1.356.

Full text

Abstract:

Цель: изучить активности ферментов углеводного обмена и антиоксидантной защиты (АОЗ) в опухолевых тканях и в сыворотке крови больных раком толстой кишки (РТК) в зависимости от клинической стадии заболевания.Материалы и методы: исследование изучаемых показателей проводили в сыворотке крови и гомогенатах тканей (опухолевой ткани и нетрансформированной слизистой оболочке). Было обследовано 70 больных РТК с различной стадией заболевания (I–IV стадия). Гистологической формой РТК у всех пациентов была аденокарцинома. Возраст всех обследуемых был от 40 до 80 лет, чаще болели мужчины. Исследованы активности ферментов углеводного обмена лактатдегидрогеназа (ЛДГ) и глюкозо‑6-фосфатдегидрогеназа (Г6ФДГ), а также ферменты АОЗ — супероксиддисмутаза (СОД) и глутатионпероксидаза (ГПО). Методом исследования ферментативных активностей была спектрофотометрия.Результаты: у больных РТК с III–IV стадией в сыворотке крови и гомогенатах тканей установлено повышение активностей ферментов углеводного обмена ЛДГ и Г6ФДГ относительно больных с I–II стадией, тогда как в ферментативном звене АОЗ наблюдались: снижение сывороточной и повышение тканевой СОД, на фоне повышении ГПО в сыворотке и снижении в тканях.У больных на начальных стадиях РТК показатели сывороточной активности ЛДГ тесно и положительно коррелируют с таковыми показателями как в опухолевой, так и в смежных тканях. Активность Г6ФДГ в сыворотке крови обследованных больных статистически значимо коррелирует только с соответствующим показателем в ткани опухоли. У больных на начальных стадиях РТК показатели сывороточной активности ЛДГ тесно и положительно коррелируют с таковыми показателями как в опухолевой, так и в смежных тканях. Активность Г6ФДГ в сыворотке крови обследованных больных статистически значимо коррелирует только с соответствующим показателем в ткани опухоли. При этом сывороточные ферменты АОЗ имеют обратную корреляцию с тканевыми.Выводы: полученные результаты указывают на связь активности ферментов углеводного обмена ЛДГ и Г6ФДГ, а также ферментов АОЗ (СОД и ГПО) с показателями стадийности рака и свидетельствуют о необходимости дальнейшего углубленного исследования метаболического профиля гликолиза, пентозофосфатного пути и АОЗ при РТК.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

15

Vasilyuk, O. M., and A. F. Kulik. "Активність інвертази та уреази в ґрунтах рекультивованих територій західного Донбасу." Biosystems Diversity 17, no. 3 (September 14, 2009): 3–7. http://dx.doi.org/10.15421/010958.

Full text

Abstract:

Наведено результати досліджень активності ферментів інвертази (характеризує біологічну активність ґрунту, вміст гумусу, родючість ґрунтів) та уреази (ферменту азотного обміну) у ґрунтах штучних лісових насаджень Robinia pseudoacacia L., Betula pendula Rosh., Quercus robur L., Acer platanoides L. на рекультивованих ділянках Західного Донбасу. Показано сезонну динаміку активності ґрунтів залежно від типу біогеоценозу.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

16

Епринцев, А. Т., В. М. Ларченков, Н. Р. Комарова, Е. В. Ковалёва, А. В. Миткевич, М. И. Фалалеева, and Е. И. Компанцева. "ПОЛУЧЕНИЕ ГОМОГЕННОЙ L-ЛАКТАТ:ЦИТОХРОМ С-ОКСИДОРЕДУКТАЗЫ ИЗ НЕСЕРНОЙ ПУРПУРНОЙ БАКТЕРИИ RHODOVULUM STEPPENSE И?ИССЛЕДОВАНИЕ ЕЕ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ И РЕГУЛЯТОРНЫХ СВОЙСТВ, "Прикладная биохимия и микробиология"." Прикладная биохимия и микробиология, no. 4 (2018): 357–61. http://dx.doi.org/10.7868/s0555109918040037.

Full text

Abstract:

В клетках несерной галоалкалофильной пурпурной бактерии Rhodovulum steppense штамм A-20s обнаружена активность L-лактат:цитохром с-оксидоредуктазы. В результате очистки получен электрофоретически гомогенный препарат фермента с удельной активностью 4.75 Е/мг белка, степенью очистки 81.9 раз и выходом 2.2%. Определены кинетические и физико-химические характеристики. Значение константы Михаэлиса по лактату составило 15 мкМ, температурный оптимум исследуемого фермента - 31 °С, оптимум рН - 8.2. Установлено, что фермент является гомодимером с молекулярной массой ~140 кДа, при этом масса одной субъединицы - 68 кДа.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

17

Kapustian, A. I., and N. K. Cherno. "Отримання та характеристика продуктів деструкції пептидоглікану Lactobacillus acidophilus K 3111." Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies 20, no. 85 (March 2, 2018): 141–47. http://dx.doi.org/10.15421/nvlvet8526.

Full text

Abstract:

Показано, що низькомолекулярні продукти деструкції пептидогліканів бактеріальних стінок володіють високою імунотропною активністю та здатні стимулювати еволюційно закріплені механізми імунної відповіді. Запропоновано отримання низькомолекулярних фрагментів пептидогліканів клітинних стінок Lactobacillus acidophilus K 3111 – муропептидів. Фрагментацію здійснювали комбінуванням фізичних та ензиматичних методів дезінтеграції. У якості фізичного фактору впливу застосовували ультразвукову обробку, ензиматичного – обробку протеазами травного, рослинного та мікробіального походження. Дані ферменти володіють значним ареалом субстратної специфічності та здатні каталізувати специфічні зв’язки пептидогліканів бактеріальних стінок. Досліджено закономірності ультразвукової дезінтеграції Lactobacillus acidophilus K 311. Встановлено, що раціональними умовами ультразвукової дезінтеграції є обробка біомаси за частоти 35 кГц протягом 600 с. За цих умов у дезінтеграті накопичується максимальна кількість амінокислот та порушується цілісність більшості бактеріальних клітин. Визначено закономірності ферментолізу пептидогліканів клітинних стінок Lactobacillus acidophilus K 3111 панкреатином, папаїном та протосубтиліном. Показано, що ультразвукова дезінтеграція, яка передує ферментативному гідролізу, сприяє суттєвому, майже на 50%, зростанню вмісту низькомолекулярних пептидів у ферментолізатах. Обгрунтовано доцільність використання ферменту рослинного походження папаїну для ензиматичної фрагментації пептидоглікану. При співвідношенні фермент (папаїн): субстрат 1:200 та тривалості процесу протягом 180 хв, досягається найбільший вміст низькомолекулярних пептидів у ферментолізатах (6,6 мг/см3). Доведено, що у складі продуктів ферментолізу містяться цільові сполуки – муропептиди, вміст яких сягає 38% від загальної кількості низькомолекулярних пептидів при ферментолізі папаїном, 31% – панкреатином та 23% – протосубтиліном.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

18

Гонтарь, И. П., О. И. Емельянова, О. А. Русанова, Л. А. Маслакова, И. А. Зборовская, and Л. Н. Шилова. "Antibodies to enzymes of antioxidant system as a pathogenetic component of anemia in rheumatoid arthritis." ZHurnal «Patologicheskaia fiziologiia i eksperimental`naia terapiia», no. 4() (December 17, 2019): 96–100. http://dx.doi.org/10.25557/0031-2991.2019.04.96-100.

Full text

Abstract:

Цель исследования - изучение антителообразования к супероксиддисмутазе, глутатионредуктазе, каталазе у больных ревматоидным артритом и выяснение их роли в патогенезе сопутствующей анемии. Методика. Проведено обследование 104 больных ревматоидным артритом с различной степенью активности процесса, формой и характером течения. Диагноз ревматоидного артрита ставился на основании клинико-лабораторного и инструментального обследования больных согласно системе диагностических критериев Американской ревматологической ассоциации, предложенной в 2010 году (ACR / EULAR). Выраженность анемии оценивали по уровню гемоглобина и количеству эритроцитов. Определение уровня антител проводили методом непрямого иммуноферментного анализа [ELISA тест] с использованием иммобилизированных магнитосорбентов, представляющих собой полиакриламидные гранулы, содержащие магнитный материал и перечисленные ферменты в качестве антигена. В качестве антигенов использовались коммерческие отечественные препараты: супероксиддисмутаза из эритроцитов человека (активность 30 Ед/мг), в исследованиях использовали фермент в рабочем разведении по белку - 100 мкг/мл, глутатионредуктаза (активность 340 Ед/мг) - 200 мг/мл по белку, каталаза (активность 380 Ед/мг) - 1,4 мг/мл по белку. Учитывая достаточную относительную молекулярную массу глутатионредуктазы и каталазы, иммобилизацию проводили методом эмульсионной полимеризации в потоке газообразного азота с включением магнитного материала. В связи с небольшой относительной молекулярной массой эритроцитарной фиксации супероксиддисмутазы иммобилизацию фермента проводили путем пришивки его молекулы глютаровым альдегидом к инертной полиакриламидной грануле, содержащей магнитный материал. «Чистые» антитела к ферментам получали с помощью соответствующего антигенного иммуносорбента. Источником специфических иммуноглобулинов служили сыворотки больных ревматоидным артритом с заранее определенным высоким титром антител (экстинция>0,2). После инкубации антигенного иммуносорбента и растворимой формы фермента с полученными антителами был проведен анализ изменения активности энзима. Статистическую обработку результатов проводили с использованием программных пакетов Statistica 6.0, Excel 5.0, Statgraphics 3.0, SPSS 12.0. Результаты. Выявлена зависимость между уровнем антител к супероксиддисмутазе, глутатионредуктазе и каталазе и активностью, течением и формой болезни. Полученные результаты свидетельствуют о повышении антителогенеза к этим ферментам по мере активизации патологического процесса. Выявленное снижение активности энзимов, связанное с выработкой антител к ним, происходит, очевидно, вследствие блокирования специфическими иммуноглобулинами активного центра фермента, являющегося одновременно и антигенной детерминантой. Об участии антител к ферментам в патогенезе анемии у больных ревматоидным артритом свидетельствует обратная корреляция между содержанием антител и уровнем гемоглобина. У больных ревматоидным артритом с умеренно выраженной анемией содержание антител было значимо выше, чем у пациентов без анемии, но ниже, чем у пациентов с тяжелой формой анемии. Заключение. Антитела к супероксиддисмутазе, глутатионредуктазе и каталазе являются одним из патогенетических факторов развития анемии и могут служить критерием тяжести заболевания. The aim was to study formation of antibodies to superoxide dismutase (SOD), glutathione reductase (GR), and catalase (CAT) in patients with rheumatoid arthritis (RA) and to elucidate the role of the antibodies in development of anemia. Methods. The antibodies were determined by enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) using immobilized magnetic sorbents, polyacrylamide granules containing a magnetic substance and the enzymes (SOD, GR, CAT) as antigens. Antibody concentration was expressed in absorbance units. Rheumatoid arthritis was diagnosed based on clinical and instrumental evaluation of patients according to the criteria of the American College of Rheumatology (ACR/EULAR, 2010). Statistical analysis was performed using variation statistics, and results were expressed as mean±SEM. Central tendencies were compared using the Student’s test. Differences were considered statistically significant at p<0.05. ELISA was performed on blood serum from 104 rheumatoid arthritis patients with different disease activity. The following commercial reagents (Russia) were used as antigens: superoxide dismutase from human RBCs (30 U/mg), which was used in the study in a working protein dilution of 100 mcg/ml; glutathione reductase (340 U/mg) which was used in the study at a protein concentration of 200 mg/ml; and catalase (380 U/mg), which was used in the study at a protein concentration of 1.4 mg/ml. Since the relative molecular weights of glutathione reductase and catalase were sufficient, immobilization was performed by emulsion polymerization in a flow of gaseous nitrogen including a magnetic material. Due to a low relative molecular weight of SOD from RBCs this enzyme was immobilized by coupling to an inert polyacrylamide granule containing a magnetic material, using glutaric aldehyde. «Pure» antibodies to the enzymes were obtained using a respective antigen immunosorbent. Specific immunoglobulins were obtained from blood serum of rheumatoid arthritis patients with a known high antibody titer (extinction > 0.2). Enzymatic activity was analyzed following incubation of the antigen immunosorbent and soluble enzyme with the obtained antibodies. Results. Production of antibodies to the studied enzymes increased with increasing severity of the disease. The decrease in enzymatic activity associated with production of respective enzyme antibodies is apparently due to inhibition by specific immunoglobulins of the active center, which is also the antigenic determinant. Conclusion. Antibodies to SOD, GR, and CAT are pathogenetic factors in the development of anemia; they may serve as a criterion for disease severity.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

19

Eprintsev, Alexander Trofimovich, Marina Ivanovna Falaleeva, Nadezhda R. Komarova, Ekaterina Vadimovna Kovaleva, and Alexandra Vladislavovna Mitkevich. "Применение ионообменной хроматографии для очистки гликолатоксидазы из листьев гороха (Pisum sativum L.) и сорго (Sorghum sudanense J.), исследование ее физико-химических и регуляторных свойств." Сорбционные и хроматографические процессы 19, no. 1 (February 6, 2019): 59–66. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2019.19/650.

Full text

Abstract:

В листьях гороха (Pisum sativum L.) и сорго (Sorghum sudanense J.) индуцировалась активность одной из изоформ гликолатоксидазы (ЛЦО-подобная ГО, КФ 1.1.3.15). С помощью многостадийной очистки, включающей фракционирование сульфатом аммония, ионобменную хроматографию на ДЭАЭ-сефацеле и гель-хроматографию на сефадексе G-200 фермент был очищен до электрофоретически гомогенного состояния. Препарат ЛЦО-подобной ГО из листьев гороха обладал удельной активностью 314.37 Е/мг белка, при этом степень очистки составила 207 раз, а выход – 11.5%. Аналогичные показатели фермента из листьев сорго составили: 274.22 Е/мг белка, степень очистки – 143 раз, а выход – 13.8%. Изучены физико-химические свойства фермента из этих объектов. Определена величина молекулярной массы нативной молекулы (182 кДа и 168 кДа для гороха и сорго соответственно), показано, что фермент состоит из четырех субъединиц, молекулярная масса которых определенная ПААГ-электрофорезом в присутствии ДДС-Na равняется 45 кДа для ГО из листьев гороха и 42 кДа – из сорго. Исследованы кинетические и регуляторные свойства: значения констант Михаэлиса, влияние концентрации ионов водорода и температуры на катализируемую реакцию.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

20

Гайрабекова, Р. Х., and З. М. Центроев. "ГЕМОЛИТИЧЕСКАЯ СПОСОБНОСТЬ КУЛЬТУР ЦИТРОБАКТЕР, ПОЛУЧЕННЫХ ИЗ МОЛОЧНЫХ ПРОДУКТОВ." Вестник медицинского института, no. 1/17 (July 6, 2020): 107–9. http://dx.doi.org/10.36684/med-2020-17-1-107-109.

Full text

Abstract:

Возможность условно-патогенных микроорганизмов колонизировать организм человека или животных и противостоять негативному воздействию его иммунной системы определяется способностью к адгезии на клетках колонизируемых тканей, действием образуемых микробами ферментов агрессии, эндо- и экзотоксинов. По всей видимости, как представляется в настоящее время, две группы продуцируемых бактериями веществ, т.е. ферменты и токсины, не имеют абсолютной границы между собой, так как есть сведения, что некоторые токсины обладают ферментативной активностью.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

21

Лифанцева, Н. В., Ц. О. Конеева, Е. Е. Воронежская, and В. И. Мельникова. "ЭКСПРЕССИЯ КОМПОНЕНТОВ СЕРОТОНИНЕРГИЧЕСКОЙ СИСТЕМЫ В?РАЗВИВАЮЩЕМСЯ ТИМУСЕ КРЫС, "Доклады Академии наук"." Доклады Академии Наук, no. 6 (2017): 745–48. http://dx.doi.org/10.7868/s0869565217360257.

Full text

Abstract:

В развивающемся тимусе плодов крыс присутствуют все компоненты серотонинергической системы - рецепторы, ферменты синтеза и мембранные транспортёры. Экспрессия рецепторов свидетельствует о возможности прямого влияния серотонина на развитие тимуса. Наличие триптофангидроксилазы (ключевого фермента, лимитирующего скорость синтеза серотонина) и декарбоксилазы доказывает способность клеток эмбрионального тимуса синтезировать серотонин. Показали, что клетки формирующегося тимуса способны активно захватывать внеклеточные моноамины. Полученные данные позволили предположить наличие разных функций внутритимического и циркулирующего пулов серотонина в регуляции развития тимуса.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

22

Максимова, Светлана Николаевна, Денис Владимирович Полещук, Ксения Константиновна Верещагина, Елена Викторовна Суровцева, and Елена Давидовна Горячева. "Research the process of using autoproteolysis of the blue crab paralithodes platypus waste with it own enzymes." Food processing industry, no. 7 (June 27, 2021): 20–23. http://dx.doi.org/10.52653/ppi.2021.7.7.002.

Full text

Abstract:

Проблема утилизации отходов, образующихся при разделке одного из широко распространенных на Дальнем Востоке промысловых видов крабов (синего краба), может быть успешно решена путем использования ценного вторичного сырья для производства биологически ценных продуктов. Поскольку в состав отходов крабового производства входят карапакс головогруди, абдомен, жабры, пленки, внутренности (в том числе и печень), есть основание позиционировать их как сырье, обладающее высоким биотехнологическим потенциалом. В состав органов крабов входит гепатопанкреас, выполняющий функции поджелудочной железы и печени, в котором содержатся высокоактивные протеолитические и хитинолитические ферменты, способные к расщеплению белков и хитиновых молекул. Наличие собственных ферментов во вторичном сырье синего краба послужило основанием определения его протеолитической и хитинолитической активности. Получены экспериментальные данные, подтверждающие возможность проведения гидролиза отходов от разделки синего краба с использованием потенциала собственных ферментов. Установлены рациональные условия ферментативного гидролиза вторичного сырья краба: продолжительность автопротеолиза может варьироваться в диапазоне 3-4 ч, температура - 50 °С, гидромодуль - 0,25. Л. Рациональность указанных параметров определяли по динамике накопления аминного азота в гидролизате. В результате экспериментально полученных данных сделано заключение о целесообразности проведения ферментативного гидролиза отходов от разделки синего краба с использованием собственных ферментов. Полученный автолизат представляет собой биологически активный продукт, который можно использовать как на кормовые, так и на пищевые цели.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

23

Protsan, Natalia, and Liubov Tkachenko. "АКТИВАЦІЯ ФЕРМЕНТІВ ПІД ЧАС РОЗВАРЮВАННЯ ЖИТНІХ ЗАМІСІВ ПІДВИЩЕНОЇ КОНЦЕНТРАЦІЇ." TECHNICAL SCIENCES AND TECHNOLOGIES, no. 1(19) (2020): 241–49. http://dx.doi.org/10.25140/2411-5363-2020-1(19)-241-249.

Full text

Abstract:

Актуальність теми дослідження. Для спиртової галузі Україні актуальним завданням є зниження собівартості етилового спирту за рахунок більш економічного використання імпортних концентрованих ферментних препаратів, які широко застосовуються в Україні. Постановка проблеми. Важливою стадією виробництва етилового спирту з крохмалевмісної сировини є біоконверсія крохмалю зернової сировини у спирт за рахунок використання концентрованих ферментних препаратів. Основним видом зернової сировини, що переробляється в етиловий спирт, є жито, переробляння якого за низькотемпературними режимами ускладнено особливостями будови та складових цієї культури, що призводить до збільшення витрат ферментних препаратів амілолітичної дії на 15–25 % . Аналіз останніх досліджень і публікацій. Проаналізовано наукові розробки з проблем ферментативного гідролізу крохмалю різних культур під час виробництва етилового спирту, що відображені в працях С. Т. Олійнічука, П. Л. Шияна, В. О. Маринченка, В. В. Сосницького, Р. Г. Кириленка. Напрацювання цих науковців було реалізовано в технології низькотемпературного гідроферментативного оброблення таких видів крохмалевмісної сировини, як пшениця і кукурудза. Виділення недосліджених частин загальної проблеми. Нині проблема ефективного переробляння жита на спиртових заводах залишається невирішеною, особливо під час розварювання житніх замісів підвищеної концентрації. Постановка завдання. Метою роботи є активація амілолітичних ферментів під час низькотемпературного розварювання житніх замісів підвищеної концентрації сухих речовин за рахунок внесення фосфатів, які сприяють збереженню активності ферментів. Виклад основного матеріалу. У статті наведено результати досліджень впливу фосфатів на активність ферментів під час низькотемпературного розварювання житніх замісів підвищеної концентрації в умовах виробництва спирту етилового. Висновки відповідно до статті. Встановлено, що використання фосфатів із розрахунку 0,05 г/дм3 сусла на стадії приготування житнього замісу є раціональною кількістю, за якої ферментативний гідроліз проходить більш повно за рахунок активації амілолітичних ферментів. Показано, що при внесенні фосфатів в’язкість сусла знижується в 2,4 рази, що сприяє кращому формуванню ферментно-субтрактного комплексу та дії амілолітичних ферментів.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

24

Бутова, Светлана Николаевна, Екатерина Романовна Вольнова, Юлия Владимировна Николаева, and Яна Едличкова. "Усовершенствование технологии плодово-ягодных соков с использованием пектолитических ферментов." Health, Food & Biotechnology 2, no. 1 (March 30, 2020): 128–39. http://dx.doi.org/10.36107/hfb.2020.i1.s296.

Full text

Abstract:

В условиях неблагоприятной экологической обстановки, нарушения структуры питания населения, ограниченности сырьевых растительных источников пищи существует потребность в высококачественных пищевых продуктах, отвечающих не только отечественным, но и зарубежным требованиям. Особое значение в структуре питания имеют плодово-ягодные соки и напитки на их основе, обладающие высокой пищевой ценностью. Перед соковой индустрией уже давно стоит вопрос создания технологии, позволяющей максимально извлекать сок без потери его питательных и органолептических свойств. В настоящей статье предложен способ усовершенствования технологии получения сока из яблок и черной смородины при помощи использования пектолитических ферментов, продуцентом которых являются дрожжи Zygofabospora marxiana BKM Y-848. В ходе проведения исследований было установлено, что действие дрожжевой эндополигалактуроназы (активность 3000 ед/см3) в дозировке от 0,004 до 0,01 % к массе сырья в диапазоне температур от 10 °С до 40 °С в течение 2-24 часов существенно увеличивает выход сока. При добавлении 0,01 % фермента к массе мезги при температуре 30 °С и продолжительности гидролиза 12 часов выход сока увеличился на 25-30 %. Также, в результате действия фермента снизилась кислотность соков на 15-45 % в зависимости от вида сырья. Количество сахаров в яблочном соке увеличилось на 3-5 %, в черносмородиновом соке содержание сахара возросло на 12-15 % по сравнению с соками, полученными из сырья, не подвергавшемуся ферментативной обработке. Ключевым моментов исследования стало снижение вязкости соков, что в дальнейшем существенно увеличило скорость фильтрации. Таким образом, была доказана целесообразность применения ферментов пектолитического действия в технологии соковых продуктов с целью её усовершенствования.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

25

Борисова, Анна Викторовна, and Павел Александрович Чалдаев. "Оптимизация технологии получения вкусоароматического препарата из сливочного сыра." Хранение и переработка сельхозсырья, no. 2 (October 15, 2021): 86–98. http://dx.doi.org/10.36107/spfp.2021.211.

Full text

Abstract:

Актуальность исследования и наличие пробелов в существующем знании на тему: Ферментно-модифицированный сыр (ФМС) широко применяют в молочной промышленности для производства ускоренно созревающего сыра, аналогов сыра и сырных продуктов, снековой продукции и др. При получении ФМС важно получить аромат соответствующего сыра. Аромат ФМС образуется целой группой веществ, включающих альдегиды, кетоны, летучие жирные кислоты, аминокислоты, лактаты и проч. На образование этих вкусоароматических компонентов влияют условия и глубина процесса ферментации. В данной работе проведена математическая оптимизация технологии получения ферментно-модифицированного сыра со сливочным ароматом. Планирование и анализ результатов эксперимента осуществляли с помощью системы статистического анализа – Statistica 10.0. В качестве плана эксперимента выбран трехуровневый полный факторный эксперимент, позволяющий оценить совместное влияние нескольких факторов при минимальном числе опытов. В качестве факторов, способных повлиять на качество сырного ароматизатора, выбраны дозировка ферментного препарата (0,2-1,0%), рН (4,5-6,5), температура (28-48 ºС) и продолжительность процесса ферментации (24-72 ч). Откликом служила органолептическая оценка получаемых в ходе эксперимента проб сырного ароматизатора, выраженная в баллах. Результаты и их обсуждение: В результате обработки экспериментальных данных получена математическая зависимость интенсивности запаха сырного ароматизатора (Y) от температуры (X1), рН среды (X2), продолжительности ферментации (X3) и дозировки фермента (X4). Получены графические интерпретации зависимости органолептической оценки от условий ферментации, профили предсказанных значений и функция желательности. С достаточной долей уверенности можно утверждать, что наиболее оптимальными параметрами процесса ферментации, позволяющими получить сырный ароматизатор наилучшего качества, являются следующие значения: температура ферментации – 48°С, рН – на уровне 4,5, продолжительность ферментации – 48 часов, дозировка фермента – 1 %.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

26

Багрянцева, Ольга Викторовна, Сергей Анатольевич Хотимченко, Светлана Анатольевна Шевелева, Людмила Павловна Минаева, and Полина Александровна Семенова. "About using transglutaminase enzyme in the food industry." Food processing industry, no. 10 (September 30, 2021): 78–81. http://dx.doi.org/10.52653/ppi.2021.10.10.016.

Full text

Abstract:

В последние годы в Российской Федерации (РФ) появились сообщения об использовании в пищевой промышленности технологического вспомогательного средства (ТВС) - ферментного препарата на основе микробиальной трансглютаминазы (мТГ), который не входит в перечень разрешенных для использования в пищевой промышленности Евразийского экономического союза (ЕАЭС). Анализ данных показал, что используемые в настоящее время в пищевой промышленности штаммы-продуценты мТГ - Streptomyces mobaraensis DSM40587 и Streptomyces mobaraensis S-8112 - наряду с этим ферментом могут синтезировать антибиотики блеомицин, детоксин, пиерицидин А, а также ферменты антибиотикоустойчивости, такие как пенициллин ацилазу, бета-лактамазу, что служит развитию антибиотикоустойчивости у микроорганизмов. При поступлении в желудочно-кишечный тракт (ЖКТ) в составе пищевой продукции мТГ может вызывать изменение структуры белков слизистой оболочки кишечника. Под влиянием мТГ увеличивается проницаемость стенки кишечника, происходит активация иммунного ответа, увеличивается антигенная нагрузка иммунной системы, происходит нарушение связи ДНК с гистонами. Показано, что мТГ может явиться причиной увеличения частоты проявления симптомов целиакии у гипосимптомных с неустановленным диагнозом генетически восприимчивых лиц, нарушения адгезии белков при формировании синдрома Альцгеймера, аллергии, а также нарушений иммунного статуса организма и микробиоценоза кишечника. Данный фермент является привлекательным для производителей в связи с высокой эффективностью применения мТГ в технологическом процессе производства пищевой продукции из некачественного и некондиционного сырья, что обуславливает значимые экономические выгоды и возможность отказа от использования пищевых добавок. Последнее позволяет формировать у потребителя представление о высоком качестве вырабатываемой пищевой продукции. В связи с установленными рисками здоровью населения при использовании мТГ, отсутствием разрешения на ее использование в пищевой промышленности ЕАЭС, возможностью применения этого фермента в целях введения в заблуждение потребителей считаем необходимым проведение дополнительных оценок рисков здоровью и введение обязательного мониторинга на наличие остаточной активности этого фермента в пищевой продукции. In recent years, in the Russian Federation (RF), there have been reports about use in the food industry of processing aid (PA) - an enzyme preparation based on microbial transglutaminase (mTG), which is not included in the list of permitted for use in the food industry of the Eurasian Economic Union (EAEU). Analysis of the data showed that the currently used in the food industry strains-producer of mTG - Streptomyces mobaraensis DSM40587 and Streptomyces mobaraensis S-8112, along with this enzyme, have been synthesizing antibiotics bleomycin, detoxin, piericidin A, as well as such enzymes - penicillin acylases, beta-lactamazes, which could be reasons of antibioticoresistance of microorganisms. mTG when introduced into the gastrointestinal tract as part of food, could change the structure of proteins in the intestinal mucosa. Under the influence of mTG have increased intestinal permeability, immune system antigenic load, have been promoted the immune response, have been intensifying connection between DNA and histones. It has been shown that mTG could cause an increase the frequency of detection of celiac disease in hyposymptomatic / with an undetermined diagnosis of genetically susceptible individuals, impaired protein adhesion during the formation of Alzheimer's syndrome, allergies, as well as impaired of immune status and gut's microbiosis. This enzyme is attractive to manufacturers due to the high efficiency of the use of mTG in the technological process of food production from low-quality and substandard raw materials, which leads to significant economic benefits and the possibility of abandoning the use of food additives. The latter fact allows the consumer to form an idea of the high quality of the produced food. In connection with the established risks mTG for public health, lack of permission for its use in the food industry of the EAEU and the possibility of using this enzyme in order to mislead consumers, we consider it necessary to carry out additional health risk assessments and introduce mandatory monitoring for the presence of residual activity of this enzyme in food.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

27

Зуйков, С. А. "Изучение свободно-радикального окисления у онкологических больных." Новообразование 9, no. 3 (November 29, 2017): 181. http://dx.doi.org/10.26435/neoplasm.v9i3.217.

Full text

Abstract:

Изучено состояние прооксидантной и антиоксидантной систем у больных раком желудка, в зависимости от стадии заболевания в опухолевых тканях в сравнении с нетрансформированной слизистой желудка, а также проанализирована взаимосвязь обменов антиоксидантной/прооксидантной систем и обмена нуклеотидов. Материалом были опухолевые и смежные ткани желудка 35 больных в возрасте 40-80 лет. Изучили активность ферментов обмена пуриновых нуклеотидов – аденозиндезаминазу (АДА) и ксантиноксидазу (КО), как показатели прооксидантной системы; антиоксидантную защиту – глутатионпероксидазу (ГПО) и супероксиддисмутазу (СОД); уровень нитратов/нитритов (NOх) и показатели окислительной модификации белков (ОМБ) – 2,4-динитрофенилгидразоны. Методом изучения активностей ферментов, уровня NOх и 2,4‑динитрофенилгидразонов была спектрофотометрия. Нами установлено увеличение активности АДА, КО и снижение ГПО как при I-II стадии, так и на III-IV стадиях рака желудка. В обоих случаях отмечено увеличение уровня NOx и ОМБ в опухолевой ткани относительно нетрансформированной слизистой желудка. Изменение СОД имеет разнонаправленный характер – на ранних стадиях рака происходит снижение активности фермента (в 5,2 раза), а на поздних повышение (в 2,4 раза).

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

28

Смирнов, А. В., А. Н. Кораблев, А. М. Юнусова, Т. А. Шнайдер, and И. А. Серова. "Получение трансгенных линий мышей для изучения возможности конверсии лактозы в галактоолигосахариды в молочной железе." Письма в Вавиловский журнал генетики и селекции 7, no. 4 (December 15, 2021): 176–93. http://dx.doi.org/10.18699/lettersvj2021-7-23.

Full text

Abstract:

Современные методы трансгенеза позволяют проводить сложные модификации геномов животных для различ- ных задач. В биотехнологии создают трансгенных животных с модификациями молока, в том числе с улучшенными антибактериальными свойствами, измененным липидным составом или новыми вкусовыми качествами. Одним из перспективных направлений в этой области можно назвать оверэкспрессию β-галактозидаз – ферментов, разлагающих лактозу, – для удаления лактозы из молока сельскохозяйственных животных. В нашей работе мы исследуем подход с экспрессией трансгалактазилирующего фермента молочнокислой бактерии Lactobacillus delbrueckii. В теории синтез этого фермента в молочной железе мыши должен приводить к исчезновению в молоке лактозы благодаря ее конверсии в галактоолигосахариды. Мы создали две трансгенные линии животных для тестирования этой гипотезы. На первом этапе протестировали различные варианты генетических конструкций, включая сигналы локализации в аппарат Гольджи, и выбрали два варианта гена β-галактозидазы под конститутивным и казеиновым промоторами для получения трансгенных линий мышей методом пронуклеарной микроинъекции. Для каждой из конструкций было получено по четыре трансгенных фаундера. Мы провели предварительный анализ характеристик трансгенных линий (копийность трансгена, экспрессия, наследование трансгена) и собрали молоко от лактирующих самок для дальнейших исследований.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

29

Шульгин, Константин Константинович, Сергей Сергеевич Попов, Алексей Николаевич Веревкин, Татьяна Николаевна Попова, and Анастасия Владимировна Семенихина. "Активность и каталитические свойства глутатионпероксидазы при токсическом поражении печени." Сорбционные и хроматографические процессы 20, no. 1 (February 12, 2020): 100–108. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2020.20/2385.

Full text

Abstract:

Целью работы было изучение активности глутатионпероксидазы (ГП, КФ 1.11.1.9.) при нарушении функции печени, а также очистка фермента с применением хроматографических методовдля дальнейшего изучения кинетических свойств. В эксперименте использовали сыворотку кровипациентов с алкогольным гепатитом, находящихся на лечении в стационаре. В качестве группы сравнения в исследование были включены практически здоровые лица с нормальными показателями общего и биохимического анализов крови. Экспериментальный токсический гепатит (ЭТГ) моделировали путем перорального введения четыреххлористого углерода самцам белых лабораторных крыс (Rattus norvegicus) Wistar. В контрольную группу входили животные, находящиеся на стандартном режиме вивария. Активность ГП определяли спектрофотометрически при длине волны 340 нм. с помощью сопряженной ферментативной реакции с глутатионредуктазой. Очистку ГП из печени крысы в нормальных условиях и при ЭТГ проводили путем гомогенизации материала, гель-фильтрации на Сефадекс G-25, ионообменной хроматографии на ДЭАЭ-целлюлозе, концентрирования фракций фермента с помощью ультрафильтрации на ячейке Amicon, гель-хроматографии на Toyopearl HW-65.Чистоту полученного ферментного препарата оценивали электрофоретическим методом. Общее количество белка в пробах определяли по методу Лоури. Показано возрастание активности маркерных ферментов развития патологии в сыворотке крови пациентов с заболеванием печени и крыс с ЭТГ.Также обнаружено изменение активности ГП в сыворотке крови больных алкогольным гепатитом и вгомогенате печени крыс при ЭТГ по сравнению с контрольным уровнем. В ходе эксперимента былиполучены ферментные препараты из печени контрольных животных и крыс с ЭТГ с удельной актив-ностью 1.46 и 3.64 Е/мг; с выходом 7.2 и 8.0% соответственно. В дальнейшем они использовались дляизучения кинетических свойств ГП. Установлено, что при токсическом гепатите ГП менее устойчивак длительному воздействию температур по сравнению с ферментом из печени контрольных животных. Кроме того, при патологии происходит возрастание температурного оптимума и константыинактивации. На основании полученных результатов можно предположить, что изменение активности фермента при нарушении функции печени может быть связано с конформационными перестройками его молекулы в условиях повышенной генерации свободных радикалов. ЛИТЕРАТУРА 1. Калинин А.В. // Фарматека. 2005. №1(97). С. 48-55.2. Горбенко М.В., Попова Т.Н., Шульгин К.К., Попов С.С. // Экспериментальная иклиническая фармакология. 2013. Т. 76. № 10. С. 12-15.3. Андреещева Е.М., Попова Т.Н., Артюхов В.Г., Матасова Л.В. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2004. № 4. С. 399-402.4. Davis B.J., Jones R.G., Farmer G.R. // Ann. N. Y. Acad. Sci. 1964. Vol. 121. рр. 404-427.5. Shevchenko A., Wilm H., Vorm O. // Anal. Chem. 1996. Vol. 68. pp.850-858.6. Lowry О.Н., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. pp. 265-275.7. Гланц С. Медико-биологическая статистика. М. Практика. 1999. 459 с.8. Kim J.H., Park S.H., Nam S.W., Choi Y.H. // Int. J. Mol. Sci. 2012. Vol. 13. pp. 5740-5750.9. Попов С.С., Пашков А.Н., Попова Т.Н., Семенихина А.В. и др. // Экспериментальная и клиническая фармакология. 2007. Т. 70. № 1. С. 48-51.10. Попов С.С., Пашков А.Н., Попова Т.Н., Золоедов В.И. и др. // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2007. № 8. С. 170-173.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

30

Pradedova, Elena V., and Rurick K. Salyaev. "СИСТЕМА ГЛУТАТИОНА КАК МЕХАНИЗМ ДЕТОКСИКАЦИИ ГЕРБИЦИДОВ У ВАКУОЛЕЙ И ПЛАСТИД КЛЕТОК КОРНЕПЛОДОВ СТОЛОВОЙ СВЕКЛЫ." Siberian Journal of Life Sciences and Agriculture 13, no. 3 (June 30, 2021): 225–43. http://dx.doi.org/10.12731/2658-6649-2021-13-3-225-243.

Full text

Abstract:

Синтетические соединения, используемые в растениеводстве, представляют собой ксенобиотики, которые, попадая в растения, могут отрицательно влиять на функционирование клеток. Внутри клеток, они подвергаются (или в случае ослабления защитных механизмов не подвергаются) химической трансформации и транспортируются в вакуоли. Избыточное накопление ксенобиотиков в вакуолях, по всей видимости, является следствием нарушения их химической трансформации и деградации в других субклеточных структурах. В связи с этим системы детоксикации ксенобиотиков в вакуолях и других компартментах растительной клетки заслуживают пристального внимания. Цель работы. Следовало установить, может ли система глутатиона в таких органеллах, как вакуоли и пластиды, служить одним из механизмов детоксикации гербицидов. Материалы и методы. Проводили сравнительное исследование системы глутатиона у вакуолей и лейкопластов, изолированных из клеток корнеплодов столовой свеклы (Beta vulgaris L.). Методы спектрофотометрического анализа и гель-электрофореза применяли, чтобы определить содержание глутатиона, активность глутатион-S-трансферазы (GST, КФ 2.5.1.18) и глутатионредуктазы (GR, КФ 1.8.1.7). Результаты. Количество глутатиона было выше в вакуолях, по сравнению с лейкопластами. Активность GST у вакуолей также была выше. Ферменты из семейства GST, катализирующие реакции конъюгации глутатиона с различными соединениями, имеют непосредственное отношение к детоксикации метаболитов и ксенобиотиков. GSTs вакуолей и пластид взаимодействовали с гербицидами (глифосатом, фтородифеном и клопиралидом), что свидетельствовало об участии этих ферментов в детоксикации экзогенных токсичных соединений. Поддерживает пул глутатиона в восстановленном состоянии GR. Активность этого фермента в лейкопластах оказалась намного выше, по сравнению с вакуолями. GRs вакуолей и пластид отличались стабильностью, в условиях in vitro их активность не подавляли используемые в работе гербициды. Заключение. На основании полученных данных можно предположить, что глутатион, аккумулируемый вакуолями, так же как глутатион пластид, вовлечен в процессы детоксикации, которые протекают в этих субклеточных компартментах. Дальнейшее всестороннее изучение субклеточных механизмов обезвреживания цитотоксичных соединений расширит представление о детоксикационных процессах у растительного организма.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

31

Artyushkova, E. B., Yu V. Furman, and A. V. Anikanov. "THE IMPACT OF THYME AND CAMOMILE FLOWER EXTRACTS ON TRYPSIN CATALYTIC ACTIVITY." Ulyanovsk Medico-biological Journal, no. 2 (June 10, 2019): 122–27. http://dx.doi.org/10.34014/2227-1848-2019-2-122-127.

Full text

Abstract:

The development of pathological processes in humans and animals is accompanied by an imbalance of regulatory mechanisms, in particular, proteinase enzymes and their regulators. Endogenous regulators, inhibitors and activators often fail to maintain the balance in the system “enzyme-substrate-inhibitor (activator)”, which leads to destructive inflammatory, immune reactions, and dyscrasia. Therefore, the search for unknown proteinase regulators is an important step towards the creation of new drugs to treat the diseases associated with changes in proteolysis processes. In this regard, we propose a hypothesis about the regulatory role of medicinal herbs that are widely used in both traditional and folk medicine. According to our assumption, the chemical compounds contained in medicinal herbs can both activate and inhibit proteolysis in cells. The aim of the research was to study the effects of the inflammatory process, the influence of the regulatory activity of aqueous thyme and chamomile extracts on the trypsin activity in the model experiments. Materials and Methods. In the studies the authors used crystalline trypsin, thyme, and chamomile flowers. They determined trypsin activity using the Anson method. Results. New information was obtained on the effect of an aqueous extract of medicinal herbs, in particular, thyme and chamomile flowers, on the activity of the proteolytic enzyme trypsin. This information can improve the herbs efficacy in the treatment of inflammatory processes. Conclusion. Thyme and chamomile flower extracts have an activating trypsin effect. The level of trypsin activation is proportional to the amount of extracts introduced into the incubation medium. Thyme extract has a more pronounced effect on trypsin activity. Keywords: trypsin, thyme, chamomile flowers, proteolytic activity, enzymes. Развитие патологических процессов в организме человека и животных сопровождается разбалансировкой регуляторных механизмов, в частности состояния ферментов – протеиназ и их регуляторов. Эндогенные регуляторы, ингибиторы и активаторы зачастую не справляются со своей задачей по поддержанию баланса в системе «фермент-субстрат-ингибитор (активатор)», что приводит к возникновению деструктивных воспалительных, иммунных реакций, нарушению гомеостаза. Поэтому поиск пока еще неизвестных регуляторов протеиназ представляет собой важный шаг к созданию новых препаратов для лечения заболеваний, связанных с изменениями, происходящими в процессах протеолиза. В связи с этим нами предложена гипотеза о регуляторной роли лекарственных трав, широко используемых как в традиционной, так и в народной медицине. По нашему предположению, химические соединения, содержащиеся в лекарственных травах, вероятно, могут как активировать, так и ингибировать процессы протеолиза в клетках. Целью исследования было изучение воздействия в модельных опытах воспалительного процесса, влияния регуляторной активности водных экстрактов чабреца и ромашки на активность протеолитического фермента трипсина. Материалы и методы. В исследованиях использовали «Трипсин кристаллический», чабрец и цветки ромашки. Определение активности трипсина проводили по методу, разработанному Ансоном. Результаты. Получены новые сведения о влиянии водного экстракта лекарственных трав, в частности чабреца и цветков ромашки, на активность протеолитического фермента трипсина. Данная информация позволит повысить эффективность использования лекарственных растений в лечении воспалительных процессов. Выводы. Экстракты чабреца и цветков ромашки оказывают активирующее действие на протеолитический фермент трипсин. Уровень активации трипсина пропорционален количеству экстрактов, вносимому в инкубационную среду. Экстракт чабреца оказывает более выраженное влияние на активность трипсина. Ключевые слова: трипсин, чабрец, цветки ромашки, протеолитическая активность, энзимы.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

32

Buluktaev, Aleksey. "The Seasonal Change in the Enzymatic Activity of the Soil of the “Chernye Zemli” Reserve." Полевые исследования 7, no. 7 (November 10, 2020): 134–43. http://dx.doi.org/10.22162/2500-4328-2020-7-134-143.

Full text

Abstract:

Цель настоящей статьи заключается в исследовании сезонного изменения ферментативной активности почв заповедника «Черные земли» как территорий с наименьшей антропогенной нагрузкой. Методы. Отбор проб осуществлен на различных почвенных разностях заповедника по общепринятым методикам, в различные временные отрезки 2019 г. Ферментативную активность почв (по активности каталазы и инвертазы) исследовали по методикам Галстяна и Хазиева. Результаты. В результате проведенного исследования установлено, что почвы заповедника «Черные земли» проявляют хорошую биологическую активность. В период ранней весны активность почвенного фермента каталазы низкая, весной с ростом температуры и развитием растительного покрова активность данного фермента возрастает практически вдвое. Летом при высоких температурах активность каталазы ингибируется, осенью в период вторичной вегетации растений активность каталазы незначительно увеличивается. Активность инвертазы в течение сезона практически не изменяется. Выводы. Факторами, влияющими на активность каталазы в почвах, являются температура, влажность, засоление и химическое загрязнение. В почвах с хорошим растительным покровом активность каталазы и инвертазы выше, чем в почвах, лишенных растительности, причем данная закономерность прослеживается даже на заросших песках. Нефтяное загрязнение ингибирует активность почвенных ферментов. Активность каталазы можно использовать для диагностики биологического состояния почв.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

33

Мазилина, А. Н., А. Д. Фесюн, М. Ю. Яковлев, and Л. Л. Клименко. "ПРОТЕИН С, D-ДИМЕРЫ И МИКРОЭЛЕМЕНТЫ ПРИ ИШЕМИЧЕСКОМ ИНСУЛЬТЕ: ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ." Trace Elements in Medicine (Moscow) 22, no. 4 (December 2021): 27–36. http://dx.doi.org/10.19112/2413-6174-2021-22-4-27-36.

Full text

Abstract:

Исследованы молекулярные и субмолекулярные механизмы этиопатогенеза ишемического инсульта. Факторы свертывания крови ‒ протеин С и D-димеры ‒ принимают участие в формировании ишемического очага. Концентрация протеина С у пациентов с ишемическим инсультом увеличивается: активированный протеин C оказывает плейотропное нейрорегенеративное и нейропротекторное действие при инсульте и коррелирует с улучшением функционального статуса. Нейроспецифические белки D-димеры являются маркером активации тромбоцитов: избыток D-димера свидетельствует об активации фибринолиза и связана с воспалением при ишемическом инсульте. Металлолигандный гомеостаз оказывает модулирующее влияние на структуру и функцию белков многокомпонентной системы свертывания крови. Цинк служит эффектором коагуляции, антикоагуляции и фибринолиза и является кофактором антиоксидантных ферментов, защищающих мозг от окислительного стресса. Ионы цинка усиливают связывание активированного протеина C с рецептором протеина C эндотелиальных клеток. Селен входит в состав глутатионовых ферментов, принимающих участие в антиоксидантной защите при сосудистой патологии: селен-содержащие ферменты являются модуляторами функции мозга. Ионы меди модулируют систему свертывания крови, как и антиоксидантную систему. Низкая концентрация магния является фактором риска возникновения инсульта, то есть маркером-предвестником. Как недостаток, так и избыток железа в нервной ткани приводит к усилению прооксидантных процессов. Высокий уровень ферритина в сыворотке крови является фактором риска инсульта. Таким образом, макро- и микроэлементный баланс  основа молекулярных механизмов ишемического инсульта.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

34

Ольшанникова, Светлана Сергеевна, Юлия Александровна Редько, Мария Сергеевна Лавлинская, Андрей Викторович Сорокин, Марина Геннадьевна Холявка, and Валерий Григорьевич Артюхов. "Получение и оценка стабильности по уровню ферментативной активности комплексов папаина с микрочастицами хитозана." Химико-фармацевтический журнал 55, no. 11 (December 5, 2021): 51–55. http://dx.doi.org/10.30906/0023-1134-2021-55-11-51-55.

Full text

Abstract:

Получены микрочастицы среднемолекулярного и высокомолекулярного хитозанов без и с добавлением аскорбиновой кислоты. Сформированы комплексы этих микрочастиц с растительным ферментом папаином. При создании комплексов папаина с микрочастицами средне- и высокомолекулярного хитозанов без добавления аскорбиновой кислоты ферментативная активность уменьшилась не более чем на 8 % по сравнению со свободным папаином, при комплексообразовании в присутствии аскорбиновой кислоты активность папаина увеличилась на 18 и 10 % соответственно. Свободный фермент после 168 ч инкубации в 0,05 М трис-HCl буфере (pH 7,5) при 37 °C сохранял 15 % каталитической активности, в то время как комплексы с микрочастицами хитозана проявляли ~ 30 % (а комплекс папаина с микрочастицами высокомолекулярного хитозана, полученными с добавлением аскорбиновой кислоты, — 40 %) своей каталитической способности.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

35

Розанов, А. С., М. E. Воскобоев, Н. В. Богачева, А. В. Коржук, В. Н. Шляхтун, И. А. Мещерякова, В. А. Романцев, Д. В. Бочков, А. B. Задорожный, and С. Е. Пельтек. "Клонирование и экспрессия гена целлюлазы Penicillium sp. ‘occitanis’ в Komagataella phaffii T07, выделение и анализ свойств." Письма в Вавиловский журнал генетики и селекции 7, no. 4 (December 15, 2021): 194–200. http://dx.doi.org/10.18699/lettersvj2021-7-24.

Full text

Abstract:

Проведены клонирование и анализ свойств целлюлазы Penicillium sp. ‘occitanis’. Ген был обнаружен в геномных данных базы NCBI. Получена плазмида pPZL-4xBGLU-Pocc, несущая четыре копии конструкции, экспрессирующей ген целлюлазы P. sp. ‘occitanis’. Плазмида была клонирована в штамм дрожжей Komagataella phaffii T07 под контроль промотора и терминатора гена AOX1. Было клонировано четыре копии экспрессирующей конструкции. В результате получен штамм K. phaffii T07 BGLU-4xPocc. Максимальный уровень экспрессии этого штамма составил ~4 000 000 Ед/л культуральной жидкости при культивировании в 5-литровом биореакторе. Полученный белок, согласно данным гельэлектрофореза, дает полосу ~39.5 кДа, что соответствует расчетной массе, и обширную область примерно от 42 до 70 кДa. Формирование этой области говорит о возможном гликозилировании белка при экспрессии в K. phaffii. Анализ свойств фермента показал, что температурный оптимум активности составляет 55–65 °С, рН оптимум – примерно 1.5–2. Фермент сохраняет 50 % активности при pH от 1.5 до 6 и от 30 до 80 °С. Он стабилен при температуре ниже 75 °С в течение 4 ч, но при 85 °С за 4 ч теряет 50 % активности. Фермент устойчив при рН от 4 до 7.5.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

36

Панкова, С. М., Ф. А. Сакибаев, М. Г. Холявка, and В. Г. Артюхов. "ВОЗМОЖНАЯ РОЛЬ КЛАСТЕРОВ ЗАРЯЖЕННЫХ АМИНОКИСЛОТ НА ПОВЕРХНОСТИ ЦИСТЕИНОВЫХ ПРОТЕАЗ ДЛЯ СОХРАНЕНИЯ АКТИВНОСТИ ПРИ СВЯЗЫВАНИИ С ПОЛИМЕРАМИ." Биофизика 67, no. 1 (2022): 14–21. http://dx.doi.org/10.31857/s0006302922010021.

Full text

Abstract:

Исследованы состав и расположение заряженных и гидрофобных аминокислотных остатков на поверхности молекул бромелина, фицина и папаина, определено процентное соотношение аминокислот разных типов. Установлено, что заряженные и гидрофобные аминокислотные остатки распределены по поверхности молекул неравномерно, образуя участки локального скопления (кластеры). Обосновано предположение о том, что наиболее перспективными носителями для иммобилизации цистеиновых протеаз являются положительно заряженные полимерные материалы, которые, вероятно, будут взаимодействовать с одним из участков на поверхности молекул фермента, удаленных от его активного центра. Выявлено, что высокомолекулярный (350 кДа) и среднемолекулярный (200 кДа) хитозаны являются более перспективными носителями для иммобилизации бромелина, фицина и папаина, чем ионообменные волокна ВИОН КН-1 и ВИОН АН-1. Сорбция на хитозанах позволила сохранить от 30% (для папаина) до 70% (для фицина) активности ферментов по сравнению с их исходной активностью в растворе.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

37

Tsisaryk, O. Y., L. Y. Musiy, I. M. Slyvka, and T. F. Molokus. "Розроблення технології моцарелли із застосуванням різних способів зсідання білків." Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies 19, no. 80 (October 6, 2017): 93–98. http://dx.doi.org/10.15421/nvlvet8019.

Full text

Abstract:

Метою досліджень було розробити технологію м’якого сиру «Моцарелла» із використанням різних способів зсідання білків та порівняти ефективність їх застосування у його технології. Молочну сировину для виробництва сиру заготовляли у березні 2017 р. Сир «Моцарелла» виготовляли з незбираного молока, яке аналізували на відповідність вимогам діючого Стандарту.Для сичужного зсідання молока використовували телячий сичужний фермент фірми «Хр. Хансен, Україна» СHY-max, заквашувальну культуру прямого внесення фірми «Хр. Хансен, Україна» RSF-742, калій хлористий у вигляді 1 % розчину та лимонну кислоту у вигляді 1,5 % розчину.Для дослідження було виготовлено два зразки сиру (із 3-разовим повторенням): зразок 1 – зсідання білків за участю лимонної кислоти (нормалізована суміш + сичужний фермент + лимонна кислота); зразок 2 – зсідання білків за участю заквашувальної культури прямого внесення (нормалізована суміш + сичужний фермент + заквашувальну культура + хлористий кальцій). Тривалість сичужного зсідання молока визначали від моменту внесення ферментів у молочну основу до утворення щільного згустку. У отриманих згустках визначали синеретичні властивості, вимірюючи об’єм виділеної сироватки через кожні 10 хв. протягом 1 год. У готовому продукті визначали вихід сиру, органолептичні та фізико-хімічні показники. Встановлено, що використання лимонної кислоти призводить до скорочення технологічного процесу виробництва продукту та до збільшення виходу сиру. Однак, згідно органолептичної оцінки зразок із використанням лимонної кислоти характеризувався вираженим сирним, без сторонніх присмаків та запахів, властивий м’якому свіжому сиру смаком і запахом та вищим вмістом вологи. Гіршими органолептичними показниками характеризувався зразок з використаннямзаквашувальної культури прямого внесення RSF-742, однак під час зберіганнязразок характеризувався кращими фізико-хімічними показниками.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

38

Лакина, Наталия Валерьевна, Валентин Юрьевич Долуда, Михаил Геннадьевич Сульман, Маргарита Евгеньевна Лакина, and Артем Михайлович Сивенок. "STUDY OF THE ACTIVITY OF A COMPLEX OF REDOX ENZYMES TO IMPROVE THE PERFORMANCE OF BIOFUEL CELL ELECTRODES." Вестник Тверского государственного университета. Серия: Химия, no. 1(43) (April 13, 2021): 36–44. http://dx.doi.org/10.26456/vtchem2021.1.5.

Full text

Abstract:

Эффективным способам оптимизации работы электродов биотопливных элементов с помощью различных химических и электрохимических нанесений различных пленок оксидов и полимерных матриц, содержащих в своем составе окислительно-восстановительные ферменты, посвящено множество исследований. В данной работе представлена оптимальная методика включения окислительно-восстановительных ферментов в полимерную матрицу поливинилпирролидона путем его модификации хитозаном и глутаровым диальдегидом; а также путем нанесения аминопропилтриэтоксисилана и глутарового диальдегида на полимерную матрицу ацетилцеллюлозы. В результате иммобилизации ферментов в матрицу ПВП активность уменьшилась в 1.6 раза, причем максимальная степень иммобилизации составила 87%; в результате иммобилизации ферментов в матрицу АЦТ активность уменьшилась в 1.8 раза, а максимальная степень иммобилизации составила 78%. Полученные данные указывают, что полученные ферментполимерные композиции являются перспективными для использования в качестве электронопроводящих пленок при модификации и улучшении свойств электродов биотопливных элементов. Many studies have been devoted to effective ways to optimize the operation of biofuel cell electrodes by using various chemical and electrochemical applications of various oxide films and polymer matrices containing redox enzymes. This paper presents an optimal method for the inclusion of redox enzymes in the polymer matrix of polyvinylpyrrolidone by modification with chitosan and glutaric dialdehyde; aminopropyltriethoxysilane and glutaric dialdehyde in the polymer matrix of acetylcellulose. As a result of the immobilization of enzymes into the PVP matrix, the activity decreased by 1.6 times, with the maximum degree of immobilization being 87%; as a result of the immobilization into the ADT matrix, the activity decreased by 1.8 times, with the maximum degree of immobilization being 78%. The obtained data indicate that the obtained enzyme-polymer compositions are promising for use as electron-conducting films for modifying and improving the properties of the electrodes of biofuel elements.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

39

Євстаф’єва, В. О., В. В. Мельничук, and Ю. Б. Манойло. "ЕФЕКТИВНІСТЬ ЗАСТОСУВАННЯ ФЕРМЕНТНО-ПРОБІОТИЧНИХ ЗАСОБІВ ЗА ДЕГЕЛЬМІНТИЗАЦІЇ СВИНЕЙ." Вісник Полтавської державної аграрної академії, no. 1-2 (June 29, 2017): 100–103. http://dx.doi.org/10.31210/visnyk2017.1-2.19.

Full text

Abstract:

Представлені результати наукових досліджень щодо вивчення ефективності застосування сучасних ферментно-пробіотичних засобів у поєднанні із антигельмінтним препаратом за спонтанного езофагостомозу свиней. Встановлено, що використання пробіотика та ферменто-пробіотичного засобу у процесі проведення дегельмінтизації підвищує інтенсефективність антигельмінтики «Бровермектина 2 % водорозчинного», скорочує терміни одужання інвазованих свиноматок та сприяє підвищенню середньодобових приростів маси тіла поросят і збереженості поголів’я молодняку. We present the results of research on study the application of efficiency of modern enzyme-probiotic agents means in combination with anthelmintic for spontaneous oesophagostomosis of pigs. It was established that using of probiotic and enzyme-probiotic means in the dehelminthization increases the intensefficacy of anthelmintics «Brovermectin 2 % water-soluble», reduces the time of convalescence of infested sows and improves average daily body weight gain of piglets and preservation of young animals.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

40

Кошкаров, А. А., and О. Н. Макшакова. "ВЛИЯНИЕ СВЯЗЫВАНИЯ КОФАКТОРА НА ВНУТРИМОЛЕКУЛЯРНУЮ ДИНАМИКУ ГЛИЦЕРАЛЬДЕГИД-3-ФОСФАТДЕГИДРОГЕНАЗЫ." Биофизика 66, no. 2 (2021): 230–39. http://dx.doi.org/10.31857/s0006302921020034.

Full text

Abstract:

Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа является одним из ключевых ферментов гликолиза, кроме того, белок вовлечен в регуляцию широкого ряда клеточных функций, включая индукцию апоптоза. Глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназа также участвует в развитии ряда патологических состояний, нейродегенеративных и раковых заболеваний. Новые подходы к регуляции активности фермента требуют детального понимания организации его пространственной и динамической структуры. В данной работе проведено исследование взаимодействия кофактора никотинамидадениндинуклеотида с димерами, составляющими тетрамер соматического глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназы человека, методом молекулярной динамики. Охарактеризовано влияние связывания кофактора на внутримолекулярную динамику белка. Показано, что димеры связывают кофактор с разными энергиями, что связано с подвижностью S-петли и ее способностью взаимодействовать с молекулой кофактора. В димере ОР, стабилизированном обширными контактами протяженных бета-структур, обнаружены группы остатков в смежных субъединицах, которые движутся согласованно, при этом показано, что связывание кофактора модулирует характер коррелированных движений в димере.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

41

Kalyns’ka, L. M., O. I. Kovzun, and N. I. Levchuk. "Зміни активності ангіотензинперетворюючого ферменту в структурах гіпоталамо-гіпофізарно-адренокортикальної системи та функції кори надниркових залоз щурів під дією метанандаміду." Endokrynologia 24, no. 3 (September 20, 2019): 264–70. http://dx.doi.org/10.31793/1680-1466.2019.24-3.264.

Full text

Abstract:

Мета роботи — дослідити вплив метанандаміду — метаболічно стійкого похідного ендоканабіноїду N-арахідоноїлетаноламіну на активність ангіотензинперетворюючого ферменту (АПФ) у центрах регуляції гіпоталамо-гіпофізарно-адренокортикальної системи (ГГАС), а також на рівень кортикостероїдів у плазмі крові щурів. Матеріал і методи. Активність АПФ у гіпоталамусі, аденогіпофізі, надниркових залозах і плазмі крові щурів визначали за допомогою флуориметричного методу, використовуючи як субстрат Benzoyl-Gly-His-Leu (Sigma, США). Вміст 11-гідроксикортикостероїдів (11-ОКС) у плазмі крові щурів встановлювали із застосуванням флуориметричного мікрометоду. Результати. Через 1 годину після одноразового введення інтактним щурам метанандаміду в дозах 0,2 мг/кг і 0,02 мг/кг активність АПФ у центральних ланках ГГАС — гіпоталамусі та аденогіпофізі підвищувалася, активність АПФ унадниркових залозах та активність циркулюючого в крові ферменту знижувалися. Після одноразового введення інтактним щурам метанандаміду в дозі 0,2 мг/кг виявлено підвищення рівня 11-ОКС у плазмі крові щурів, введення метанандаміду в низькій дозі — 0,02 мг/кг не призводило до вірогідних змін рівня кортикостероїдів у крові тварин. Висновки. Екзогенні канабіноїди модулюють активність ангіотензинової системи в різних ланках ГГАС, стимулюючи активність АПФ у гіпоталамусі й аденогіпофізі та знижуючи активність ферментув надниркових залозах і плазмі крові через 1 годину після одноразового введення метанандаміду інтактним щурам. Через кортикотропін-рилізинг активність ангіотензинів гіпоталамуса та аденогіпофіза підвищення активності АПФ у цих структурах може бути одним із важливих чинників активації ГГАС, зокрема синтезу кортикостероїдів, спричиненого одноразовим введенням метанандаміду у високих дозах.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

42

Витол, Ирина Сергеевна, and Елена Павловна Мелешкина. "Протеолитические ферменты и их белковые ингибиторы из зерна тритикале." Хранение и переработка сельхозсырья, no. 3 (September 30, 2018): 36–45. http://dx.doi.org/10.36107/spfp.2018.27.

Full text

Abstract:

Протеолитические ферменты играют значительную роль в процессах, протекающих при хранении и переработке растительного сырья. На современном этапе приоритетами любой пищевой технологии является сохранение нативных свойств биологически ценных компонентов сырья, обладающих лечебно-профилактическими свойствами, и модификация пищевого сырья с целью получения компонентов с определенными технологическими и функциональными свойствами. В настоящее время наибольшее распространение получили методы ферментативной модификации зернового сырья с использованием микробных ферментных препаратов. В то же время исследование собственных протеолитических ферментов, их выделение и очистка, с целью применения для модификации эндогенных белков, к которым они проявляют наибольшее сродство, представляется весьма интересной задачей, в плане использования всего биопотенциала зерна и “экологичности” получаемых продуктов. Такое исследование неразрывно сопряжено с изучением белковых ингибиторов протеиназ, которые представляют исключительный интерес как фактор регуляции процесса протеолиза. В статье приведены экспериментальные данные по выделению, частичной очистке и характеристике протеолитических ферментов зерна тритикале, действующих в кислой, нейтральной и щелочной областях рН. Показано, что кислые и нейтральные протеиназы зерна тритикале являются ферментами тиолового типа, Щелочные протеиназы относятся к сериновым протеиназам. Методом гель-хроматографии определена их молекулярная масса: 75000, 250000 и 50000 Да соответственно. Предложена схема выделения и очистки белковых ингибиторов эндогенных протеиназ из зерна тритикале. Показана их способность подавлять активность собственных протеиназ и трипсина. Проведено разделение ингибиторов трипсина и щелочных протеиназ тритикале (с молекулярной массой 30000 ÷ 35000 Да) и ингибиторов кислых и нейтральных протеиназ тритикале (с молекулярной массой 15000 ÷ 20000 Да). Частично очищенных препараты протеиназ и их белковых ингибиторов, полученные по предложенным схемам могут быть использованы для ферментативной модификации растительных белков и регуляции процессов протеолиза в различных пищевых технологиях, использующих зерновое сырье.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

43

Болгова, Н. В., М. М. Самілик, Ю. В. Назаренко, and В. В. Соколенко. "ТЕХНОЛОГІЯ ВИРОБНИЦТВА БЕЗЛАКТОЗНОГО ЙОГУРТУ З ДОТРИМАННЯМ ПРИНЦИПІВ СИСТЕМИ НАССР." Таврійський науковий вісник. Серія: Технічні науки, no. 4 (November 26, 2021): 33–46. http://dx.doi.org/10.32851/tnv-tech.2021.4.4.

Full text

Abstract:

Робота присвячена виробництву безлактозного йогурту з дотриманням принципів системи НАССР. Кисломолочні продукти, що створені з використанням молочнокис- лих і біфідобактерій, розглядаються як основа функціонального харчування людини, сприяють профілактиці низки захворювань. Позитивний ефект зумовлений наявністю пробіотиків та пребіотиків. Джерелом молочнокислих бактерій є кисломолочні напої, зокрема, йогурти. Йогурт отримують сквашуванням нормалізованої молочної суміші термофільними стрептококами і болгарською паличкою. Поряд з якістю потрібно вра- ховувати і безпечність продукції, в основі якої лежить впровадження та дотримання принципів системи НАССР. З метою виробництва безлактозних продуктів здебільшого використовують фермент лактазу. Під дією ферменту лактоза розщеплюється на глюкозу та галактозу, надаючи продукту солодкуватого присмаку. З урахуванням цього перед нами стоїть завдання отримати продукт з правильним смаком та функціональ- ною спрямованістю. Особливо це актуально з огляду на різновікові групи споживачів, які страждають непереносимістю лактози. Запропоновано рецептуру безлактозного йогурту з такими харчовими добавки та наповнювачами, як: сухе знежирене молоко, сукралоза, лактулоза, пектин, вітамін D, фермент лактаза. Зважаючи на проаналі- зовану інформацію, можна вважати, що запропоновані рецептурні компоненти для виробництва безлактозного йогурту забезпечують його користь та надають функці- ональних властивостей. Безлактозний йогурт виготовляють за класичною техноло- гією. Таким чином, розробка, виробництво якісної та безпечної продукції – актуальне питання не лише виробника, а й науковця. Метою дослідження є аналіз рецептури та технології безлактозного йогурту, дотримання вимог системи НАССР під час виробництва. В роботі проаналізована та обґрунтована актуальність вибраної теми. У результаті проведеного аналізу аргументовано вибір рецептурних компонентів для виробництва безлактозного йогурту. На основі літературних доказів встановлена функціональність продукту. Задокументовано результат аналізу небезпечних факто- рів та підтверджено вибір КТК.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

44

Erdman, V. V., T. R. Nasibullin, I. A. Tuktarova, Y. R. Timasheva, and T. V. Viktorova. "The PON1 gene polymorphic marker rs662 is associated with longevity in Bashkirs." Biomics 12, no. 4 (2020): 435–41. http://dx.doi.org/10.31301/2221-6197.bmcs.2020-34.

Full text

Abstract:

Долголетие – сложный социально-биологический феномен, при котором человек достигает возраста, значительно превышающего средний популяционный показатель. Вероятность достижения долголетия зависит от совокупности экзогенных и эндогенных факторов. На молекулярно-генетическом уровне характер их взаимодействия определяют гены ферментов метаболизма кислорода и ксенобиотиков, выполняющих функцию защиты организма от токсичных действий внешних агентов. Одним из таких генов является ген параоксоназы 1. Аллели полиморфного маркера rs662 (192Q>R) гена PON1 ассоциированы с активностью фермента и развитием сложно-наследуемых заболеваний, ограничивающих продолжительность жизни. С целью поиска ассоциаций полиморфного маркера rs662 гена PON1 с долголетием в этнической группе башкир проведен сравнительный анализ частот аллелей и генотипов в разных возрастных группах; в общей группе выполнен поиск возрастной динамики частот генотипов с помощью регрессионного анализа. В этнической группе башкир аллели PON1*Q, PON1*R и генотипы PON1*Q/Q, PON1*Q/R, PON1*R/R обнаружены с частотами 69.96, 30.04, 48.7, 42.51, 5.76% соответственно. Полиморфный маркер rs662 гена PON1 оказался ассоциирован с возрастом: шанс достичь долголетия выше у носителей гетерозиготного генотипа PON1*Q/R (55-100 лет, OR=1.022, P=0.043).

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

45

Гребенникова, Ольга Валентиновна, Александрина Михайловна Сульман, and Елена Игоревна Шиманская. "KINETIC PARAMETERS OF THE OXIDATION OF D-GLUCOSE IN THE PRESENCE OF BIOCATALYSTS." Вестник Тверского государственного университета. Серия: Химия, no. 4(46) (December 27, 2021): 16–21. http://dx.doi.org/10.26456/vtchem2021.4.2.

Full text

Abstract:

В работе были определены кинетические параметры константа Михаэлиса (Km) и максимальная скорость реакции (Vmax) для реакции окисления D-глюкозы в присутствии нативной и иммобилизованной глюкозооксидазы. Фермент был ковалентно иммобилизован на магнитоотделяемые пористые оксиды алюминия и кремния, полученные путем образования в их порах наночастиц магнетита в результате термического разложения нитрата железа. Наилучшие результаты для иммобилизованного фермента были получены для образца FeO-SiO-GOx (Km=118 мМ, Vmax=152 мкМ/мин). In this work, the kinetic parameters of the Michaelis constant (Km) and the maximum reaction rate (Vmax) for the oxidation of D-glucose in the presence of native and immobilized glucose oxidase were determined. The enzyme was covalently immobilized on magnetically detachable porous aluminum and silicon oxides obtained by the formation of magnetite nanoparticles in their pores as a result of thermal decomposition of iron nitrate. The best results for the immobilized enzyme were obtained for the FeO-SiO-GOx sample (Km=118 mM, Vmax =152 μM/min).

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

46

Терлецкий, Валерий П. "Применение молекулярно-генетических методов в паспортизации полезных бактерий для защиты растений." Аграрная Россия, no. 11 (November 30, 2018): 31–35. http://dx.doi.org/10.30906/1999-5636-2018-11-31-35.

Full text

Abstract:

В качестве альтернативы использованию химических средств защиты растений рассматривают биологические методы подавления активности фитопатогенов и вредных насекомых. К таким биологическим агентам относят бактерии группы стрептомицетов и Bacillus thuringiensis. Промышленное производство таких биопрепаратов сопряжено с необходимостью регулярного контроля качества выпускаемой продукции. Прежде всего, это касается подтверждения идентичности штамма бактерии-антагониста разработанному ранее оригиналу. В настоящее время существует множество молекулярно-генетических методов анализа ДНК, основанных на расщеплении ДНК ферментами, полимеразной цепной реакции и секвенировании ДНК. Предложенный к использованию метод генетической паспортизации бактериальных штаммов основан на двойном расщеплении и избирательном мечении фрагментов ДНК (ДРИМ). Предварительная работа позволила найти оптимальную комбинацию ферментов для расщепления ДНК и подобрать условия проведения процедуры генотипирования бактерий. Получаемый «штрих-код» является доказательством (или опровержением) идентичности сравниваемых бактерий. Метод генотипирования ДРИМ может быть использован в паспортизации штаммов-антагонистов фитопатогенов и для подтверждения происхождения бактериальных культур. Для генотипирования методом ДРИМ предложены пары эндонуклеаз рестрикции SgsI/Eco32I (B. thuringiensis) и XbaI/PstI (стрептомицеты). Число выявляемых фрагментов ДНК можно планировать исходя их числа сайтов расщепления геномной ДНК первым ферментом рестрикции. Генетическая паспортизация должна стать необходимым элементом в контроле качества продукции и при решении спорных вопросов об авторских правах на разработанные и предложенные производству штаммы бактерий-антагонистов.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

47

Grodetskaia, Tatiana A., Roman A. Shestakov, and Alexander T. Eprintsev. "Светорегуляция и электрофоретическая подвижность изоформ НАДФ-изоцитратдегидрогеназы в листьях кукурузы." Сорбционные и хроматографические процессы 20, no. 5 (November 25, 2020): 624–31. http://dx.doi.org/10.17308/sorpchrom.2020.20/3055.

Full text

Abstract:

Свет является важнейшим регулятором процесса фотосинтеза, и также тесно связанного с ним цикла Кребса. Световая регуляция установлена для многих ферментов, в том числе, цикла три-карбоновых кислот, и в данном процессе может быть задействована фитохромная система. НАДФ-изоцитратдегидрогеназы высших растений (НАДФ-ИДГ, КФ 1.1.1.42) представляют собой комплекс ферментов, локализованных в цитозоле, митохондриях, хлоропластах и пероксисомах и могут участ-вовать в процессе адаптации растения к смене светового режима. Данная работа посвящена исследо-ванию изоцитратдегидрогеназной системы в условиях смены светового режима в листьях кукурузы. Активность фермента измерялась спектрофотометрически, проводилось дифференциальное центри-фугирование для изучения субклеточной локализации. Изоферментный состав определялся на основе изучения электрофоретической подвижности методом электрофореза в ПААГ. Исследовалось влия-ние фитохромной системы на активность цитозольной, хлоропластной, митохондриальной изоформ НАДФ-ИДГ путем моделирования воздействия света разной длины волны на растения кукурузы. Установлена зависимость активности НАДФ-ИДГ из листьев кукурузы от стадии прорастания. Пик активности цитозольной формы наблюдается на пятый день прорастания, митохондриальной формы – на четвертый день, а хлоропластной – на восьмой день прорастания семян кукурузы. Установлено, что дифференциальная активность изоформ НАДФ-ИДГ в листьях кукурузы в процессе развития обусловлена их различной функцией в клетке растения. В работе показана субклеточная локализация НАДФ-ИДГ и определена активность в субклеточных фракциях. Выявлено, что доминирующая ак-тивность присутствует в цитозоле, составляя 72% от общей активности. На основе результатов иссле-дования световой регуляции изоформ НАДФ-ИДГ выявлено увеличение активности цитозольной и хлоропластной форм в листьях кукурузы при воздействии красного света с длиной волны 660 нм, в то время как для митохондриальной формы наблюдалось снижение активности при воздействии КС. Облучение дальним красным светом (730 нм) снимало наблюдаемый эффект для обоих изоформ. По-лученные результаты свидетельствуют об участии фитохромной системы в регуляции активности цитозольной, хлоропластной и митохондриальной изоформ НАДФ-ИДГ в листьях кукурузы при смене светового режима.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

48

Половникова, Марина Григорьевна, Ольга Леонидовна Воскресенская, and Елена Александровна Алябышева. "The effect of petroleum products on the activity of peroxidase and catalase in seedlings of lawn plants." Herald of Tver State University. Series: Biology and Ecology, no. 4(64) (December 28, 2021): 51–61. http://dx.doi.org/10.26456/vtbio223.

Full text

Abstract:

В ходе лабораторного эксперимента определяли влияние нефтепродуктов (бензина, дизельного топлива, мазута) на активность антиоксидантных ферментов (пероксидазы и каталазы) в проростках газонных растений (Poa pratensis, Festuca pratensis, Phleum prаtense, Trifolium repens, Trifolium hjbridum). Общую активность пероксидазы определяли по методу Бояркина, активность каталазы - газометрическим методом. В ходе работы установлено, что активность пероксидазы увеличивалась в ряду нефтепродуктов: мазут → дизельное топливо → бензин. Наибольшая активность данного фермента наблюдалась в проростках Poa pratensis и Festuca pratensis, более низкая активность была характерна для Trifolium repens и Trifolium hjbridum. Каталазная активность находилась в обратной зависимости от активности пероксидазы. Под действием загрязняющих веществ наибольшее снижение активности каталазы наблюдалось у бобовых растений, а наименьшее - у злаковых. Изменение активности ферментов во многом связано с биологической особенностью вида и играет важную роль в быстрой приспособляемости растений к изменяющимся условиям среды. The effect of petroleum products (gasoline, diesel fuel, fuel oil) on the activity of antioxidant enzymes (peroxidase and catalase) in seedlings of lawn plants (Poa pratensis, Festuca pratensis, Phlеum pratense, Trifolium repens, T. hybridum) was determined during the laboratory experiment. The total peroxidase activity was determined by the Boyarkin method, the catalase activity was determined by the gasometric method. We found that the activity of peroxidase increased in a number of petroleum products: fuel oil → diesel fuel → petrol. The highest activity of this enzyme was observed in seedlings of P. pratensis and F. pratensis; lower activity was characteristic of T. repens and T. hjbridum. The catalase activity was inversely dependent on the peroxidase activity. Under the influence of pollutants, the greatest decrease in catalase activity was observed in legumes, and the smallest - in cereals. The change in the activity of enzymes is largely related to the biological feature of the species. It plays an important role in the rapid adaptation of plants to changing environmental conditions.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

49

Шарапов, М. Г., В. К. Равин, and В. И. Новоселов. "Пероксиредоксины – многофункциональные ферменты." Молекулярная биология 48, no. 4 (2014): 600–628. http://dx.doi.org/10.7868/s0026898414040120.

Full text

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

50

Kishenko, I. I., Y. P. Kryzhova, and M. I. Filonenko. "ДОСЛІДЖЕННЯ ФЕРМЕНТНОГО ПРЕПАРАТУ ТРАНСГЛЮТАМІНАЗИ НА МОДЕЛЬНИХ ЗРАЗКАХ РЕСТРУКТУРОВАНИХ ШИНОК З ЯЛОВИЧИНИ." Scientific Messenger of LNU of Veterinary Medicine and Biotechnologies 18, no. 2 (September 18, 2016): 46–50. http://dx.doi.org/10.15421/nvlvet6809.

Full text

Abstract:

Науково-практичне рішення проблеми перетворення реструктурованої м’ясної системи до теплової обробки з отриманням структурних якостей цільном’язової тканини є актуальною задачею розвитку сучасної технології як науки про м'ясо. При вивченні даної проблеми найкращий результат був досягнутий при використанні ферментних препаратів, і в першу чергу ферменту трансглютамінази. Мікробіальна трансглютаміназа в кількості 0,075% забезпечує реструктурованим продуктам монолітність і покращує здатність їх до нарізання. Проведені раніше наукові дослідження підтвердили той факт, що трансглютаміназа також здатна підвищувати функціональність сироваткових білків у продуктах із подрібненого м’яса. Для досліджень були виготовлені дослідні зразки реструктурованих шинок з яловичини 1 сорту із заміною м’ясної сировини 3,0; 4,5; 6,0; 7,5% гідратованим білковим препаратом «Drip free cas». Раціональною кількістю, що сприяє покращенню структурно-механічних характеристик реструктурованих шинок, є внесення 0,075% трансглютамінази та 0,15% харчових фосфатів при заміні 6% м’ясної сировини сироватковим білковим препаратом «Drip free cas». Проведені дослідження підтвердили той факт, що розчини 0,065%, 0,075% та 0,085% трансглютамінази проявляють буферні властивості та стабілізують значення рН модельних м’ясних систем в процесі масажування, підвищують вологозв’язуючу здатність, а внесення трансглютамінази в кількості 0,075% сприяє збільшенню напруги різання дослідних зразків шинок на 7,7% у порівнянні із зразками, які містять 0,065% фермента.

APA, Harvard, Vancouver, ISO, and other styles

Journal articles on the topic 'Ферментер'

Create a spot-on reference in APA, MLA, Chicago, Harvard, and other styles