Academic literature on the topic 'Α-amilasi'
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Journal articles on the topic "Α-amilasi"
1
Lopes, Camila Aparecida, Maria Laene Moreira de Carvalho, Heloisa Oliveira dos Santos, and Dayliane Bernardes de Andrade. "Importance of amylases for physiological quality in maize seeds." Biotemas 30, no. 3 (September 5, 2017): 1. http://dx.doi.org/10.5007/2175-7925.2017v30n3p1.
Full textAbstract:
A qualidade de sementes está associada à soma dos atributos genéticos, físicos, fisiológicos e sanitários que afetam sua capacidade para realizar as funções vitais, estando relacionada à germinação, ao vigor e à longevidade. A expressão de genes associados à qualidade fisiológica pode ser avaliada por meio de análises de germinação e vigor, e ainda pelas análises de transcritos e de proteínas em sementes. Objetivou-se com este trabalho fazer uma revisão sobre a relevância das enzimas do grupo das amilases relacionadas à qualidade fisiológica de sementes de milho. Dentro do grupo das amilases, a α-amilase (1,4-α-D-glucan-glucanohydrolase E.C 3.2.1.1) é uma enzima importante na hidrólise do amido, sendo responsável por 90% da atividade amilolítica em sementes de milho. Essa enzima, a exemplo da dextrose, causa a conversão de amido em açúcares que são utilizados no crescimento do embrião. Já a β-amilase (1,4-α-glucan maltohydrolase E.C 3.2.1.2) é uma α-1,4-D-glucano maltohidrolise que catalisa a liberação de maltose e dextrinas a partir das extremidades não redutoras do amido. Pesquisas comprovam que as enzimas amilases estão ligadas diretamente à qualidade fisiológica de sementes de milho. A α-amilase e a β-amilase estão envolvidas principalmente no processo de germinação e na heterose das sementes, podendo ser também utilizadas como marcadores moleculares relacionadas à tolerância de secagem das sementes.
2
Díaz, Byron, María Fernada Baquero, Sebastian Rubio, and Ronald Díaz. "FASEOLAMINA, MOLÉCULA DE INTERÉS EN LA INDUSTRIA ALIMENTARIA Y FARMACÉUTICA, UNA REVISIÓN." Perfiles 1, no. 28 (August 15, 2022): 59–74. http://dx.doi.org/10.47187/perf.v1i28.183.
Full textAbstract:
Esta investigación se propuso revisar el estado del arte alrededor de la Faseolamina, molécula extraída de Phaseolus vulgaris, de interés para la industria alimentaria y farmacéutica, por su efecto inhibidor sobre las enzimas α-amilasas. La información se rastreó con estas palabras clave: “Faseolamina”, “Inhibidores de α-amilasa”, “Phaseolus vulgaris”, “Reducción de peso”, “Diabetes” en plataformas digitales de las editoriales Wiley Online Library, Springer Nature, MDPI, Taylor Francis, Sage y Google Académico. Se definieron tres ejes de interés, los métodos de extracción de la Faseolamina, las condiciones óptimas de inhibición y la estructura de la molécula. Se determinó mayor pureza molecular con el método de extracción con presión de vacío con dióxido de carbono supercrítico, sin toxicidad ni cambios en el sabor. La inhibición promedio sobre α-amilasas es 91,10% en estudios In vitro e In vivo a nivel gastrointestinal, a un pH de 5,5 y una temperatura de 37º C. Químicamente la Faseolamina es una glicoproteína tetramérica, rica en ácido aspártico, ácido glutámico, serina, treonina y valina, contiene los tres compuestos de lectinas del fréjol: Fito-hemaglutininas (PHA), Arcelinas y los tres inhibidores de α-amilasa. Presenta alta inhibición de α-amilasa intraluminal y duodenal, podría usarse en productos alimenticios y farmacéuticos.
3
Santos, Igor Ribeiro, Tátilla Putumujú Santana Mendes, Alana Caise dos Anjos Miranda, Danilo Nascimento Costa, Gabriel Macedo Figueroa, Vyvian Dias Miranda Soares, Gildomar Lima Valasques Junior, and Pâmala Évelin Pires Cedro. "Produção e caracterização da amilase obtida de Rhizopus microsporus var. oligosporus." Research, Society and Development 9, no. 7 (June 4, 2020): e694974810. http://dx.doi.org/10.33448/rsd-v9i7.4810.
Full textAbstract:
As amilases possuem a capacidade de catalisar a ligação α-1,4 do amido liberando glicose e dextrina, com destaque em diversos campos industriais. A pesquisa buscou caracterizar a enzima amilase obtida do fungo Rhizopus microsporus var. oligosporus, através da metodologia de Doehlert, avaliando o comportamento da enzima frente as variações de pH e temperatura. A produção da amilase ocorreu com a utilização do amido como indutor, e a caracterização foi realizada através da metodologia de superfície de resposta, com a análise do pH em 5 níveis (3,0, 4,0, 5,0, 6,0 e 7,0) e temperatura em 3 níveis (30, 50 e 70 °C). A avaliação da termoestabilidade da amilase ocorreu à 60, 70 e 80ºC. A aplicação do modelo experimental indicou que a amilase obtida de R. microsporus var. oligosporus apresenta melhor desenvolvimento catalítico em temperaturas entre 40ºC e 55ºC e pH entre 2,5 e 3,2. A avaliação da termoestabilidade indicou que o aumento da temperatura influencia negativamente na atividade catalítica da amilase. O modelo experimental conduziu à compreensão das condições favoráveis à produção de amilases de R. microsporus var. oligosporus.
4
Salinas Sánchez, Susana Daniela, Iosvany López-Sandin, Carlos E. Hernández-Luna, Juan Francisco Contreras-Cordero, Gerardo Méndez-Zamora, Carlos A. Hernández-Martínez, and Guadalupe Gutiérrez-Soto. "Uso de cepas de Pycnoporus sanguineus para la producción de enzimas con potencial uso en la industria de la panificación." Biotecnia 24, no. 1 (February 23, 2022): 62–68. http://dx.doi.org/10.18633/biotecnia.v24i1.1529.
Full textAbstract:
El uso de enzimas como α-amilasas, xilanasas y glucosidasas es una buena alternativa para obtener una mayor eficiencia en los productos de la industria panificadora, sin dejar de mencionar la lacasa que ha mostrado un potencial prometedor. Así, el objetivo de este estudio fue obtener concentrados enzimáticos de xilanasas, amilasas, celulasas y lacasas a partir de cepas nativas de Pycnoporus sanguineus. Para lo cual, se evaluó el efecto del medio de cultivo sobre la producción de lacasa juntamente con el escrutinio en medio sólido para la detección de xilanasas, amilasas y celulasas. A los concentrados enzimáticos obtenidos se les determinaron las unidades de lacasa y carbohidrolasas. Los títulos más altos de lacasa se presentaron en el medio Tx2. Con respecto a las carbohidrolasas, se detectaron en diferentes niveles de actividad y combinaciones. El concentrado con altos niveles de amilasa y lacasa fue CH116, mientras que LE90 tuvo la mayor actividad de xilanasa y LE133 de celulasa. La cepa CH116 fue productora de amilasa, celulasa, xilanasa y lacasa, siendo la de mayor potencial en la industria panificadora, mientras que LE90 puede ser utilizada en la industria papelera por su combinación de xilanasas y lacasa.
5
Fauzi, Mukhammad, Miftahul Choiron, and Yuli Dewi Puji Astutik. "KARAKTERISTIK KIMIA KOPI LUWAK ROBUSTA ARTIFISIAL TERFERMENTASI OLEH RAGI LUWAK DAN Α-AMILASE." Jurnal Penelitian Pascapanen Pertanian 14, no. 3 (March 5, 2018): 144. http://dx.doi.org/10.21082/jpasca.v14n3.2017.144-153.
Full textAbstract:
<p>Kopi luwak artifisial mulai dikembangkan dengan beragam metode fermentasi. Fermentasi kopi menggunakan ragi feses luwak selama 24 jam sudah dilakukan sebelumnya. Namun, karakteristik kimia yang dihasilkan belum bisa menyamai kopi luwak asli. Tujuan dari penelitian ini adalah menghasilkan kopi luwak artifisial dengan karakteristik kimia yang serupa dengan kopi luwak asli. Pembuatan kopi luwak robusta artifisial melalui tahapan pembuatan ragi kering dan fermentasi kopi robusta. Waktu fermentasi yang digunakan yaitu 8 jam (A1), 16 jam (A2), 24 jam (A3) dan 32 jam (A4) yang dikombinasikan dengan faktor penambahan α-amilase (B1) dan tanpa penambahan α-amilase (B0). Dari kedua faktor didapatkan delapan kombinasi perlakuan. Kadar kafein kopi tanpa α-amilase 0,54-0,80%, sedangkan dengan α-amilase 0,45-0,65%. Kadar glukosa tanpa α-amilase 8,92-9,26%, sedangkan dengan α-amilase 9,03-9,31%. pH dengan α-amilase 5,90-6,20, sedangkan tanpa α-amilase 5,99-6,16. Kadar air dengan α-amilase 10,25-10,82%, sedangkan tanpa α-amilase 9,55-10,29%. Total asam tertitrasi dengan α-amilase 1,59-1,83%, sedangkan tanpa α-amilase yaitu 1,41-1,51%. Persen N-amino dengan α-amilase 0,11-0,2%, sedangkan tanpa α-amilase 0,09-0,19%. Berdasarkan hasil analisis, perlakuan A4B1 (fermentasi 32 jam dengan penambahan α-amilase) memiliki karakteristik kimia paling mendekati kopi luwak asli.</p>
6
Torres, Lívia Maria, Magali Leonel, and Martha Maria Mischan. "Concentração de enzimas amilolíticas na hidrólise do amido de gengibre." Ciência Rural 42, no. 7 (June 19, 2012): 1327–32. http://dx.doi.org/10.1590/s0103-84782012005000043.
Full textAbstract:
Uma possibilidade de incremento na cadeia produtiva do gengibre seria o uso de rizomas desclassificados para comercialização in natura, ou mesmo o resíduo da extração de óleos, como matérias-primas para a obtenção de bebidas destiladas. O amido não é diretamente fermentável, necessitando de uma hidrólise prévia de suas cadeias para a obtenção de glicose. Neste trabalho, objetivou-se avaliar o efeito das concentrações de amilases sobre o perfil de açúcares e rendimento no processo de hidrólise-sacarificação de gengibre. O processo seguiu o delineamento central composto rotacional para dois fatores, totalizando 11 tratamentos. Os resultados obtidos mostram o efeito das concentrações da α-amilase (Termamyl 2X) e da amiloglucosidase (AMG 300L) sobre o teor de glicose do hidrolisado e efeito da concentração de amiloglucosidase sobre o teor de dextrina. Os maiores rendimentos de hidrólise da suspensão de gengibre foram obtidos nas condições de elevada concentração de -amilase e amiloglucosidase.
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Gumelar, Gumelar, and Dicky Eka Fariyanto. "PENGARUH WAKTU PERKECAMBAHAN BIJI KACANG HIJAU (PHASEOLUS RADIATUS L.) TERHADAP PRODUKSI ENZIM α-AMILASE." CERMIN: Jurnal Penelitian 4, no. 1 (July 1, 2020): 68. http://dx.doi.org/10.36841/cermin_unars.v4i1.519.
Full textAbstract:
Berbagai industri memanfaatkan enzim α-amilase untuk meningkatkan nilai tambah pada suatu produk baik produk pangan maupun non pangan. Enzim α-amilase berkeja secara spesifik terhadap substrat biomassa berbasis pati. Tujuan dari penelitian ini yaitu untuk mengetahui aktivitas enzim α-amilase pada kecambah biji kacang hijau dengan 3 perlakuan (berumur 12, 24, dan 48 jam). Ekstraksi enzim α-amilase dilakukan dengan proses sentrifugasi, hasil dari sentrifugasi berupa supernant. Metode yang digunakan dalam uji aktivitas enzim α-amilase yaitu metode DNS (Dinitrosalicylic acid), metode ini digunakan untuk menentukan total gula pereduksi dalam sampel berbasis karbohidrat. Uji kualitatif reaksi enzimatis ditunjukan dengan adanya perubahan warna dari oranye cerah menjadi warna cokelat kemerahan pada sampel. Sedangkan uji kuantitatif menggunakan spektrofotometer dengan menghitung absorbansi pada tiap sampel, hasil absorbansi tiap sampel disubstitusikan pada persamaan kurva standar yang di dapat untuk menghitung aktivitas enzim α-amilase pada tiap sampel. Hasil uji aktivitas enzim α-amilase kecambah biji kacang hijau umur 12 jam sebesar 120.41 U/ml, aktivitas enzim α-amilase pada kecambah biji kacang hijau umur 24 jam sebesar 85.41 U/ml, dan aktivitas enzim α-amilase pada kecambah biji kacang hijau umur 48 jam sebesar 55.41 U/ml.
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Sahadati Amri, Mohammad Nizar, and Wahyu Indra Duwi Fanata. "KARAKTERISASI ENZIM α- AMILASE PENGGEREK BATANG KUNING (Scirpophaga Incertulas) PADA TANAMAN PADI DI JEMBER." Berkala Ilmiah Pertanian 5, no. 1 (February 26, 2022): 16. http://dx.doi.org/10.19184/bip.v5i1.28811.
Full textAbstract:
Karakterisasi Enzim α-Amilase Penggerek Batang Padi Kuning (Scirpophaga Incertulas) Pada Tanaman Padi Di Jember
Moh. Nizar Sahadati A.
Program Studi Agroteknologi, Fakultas Pertanian, Universitas Jember Jl. Kalimantan 37, Kampus Tegal Boto, Jember 68121 muhammadamri59@gmail.com
ABSTRAK
Padi sebagai tanaman pangan nasional sangat memerlukan perhatian sebagai negara agraris sangatlah penting untuk selalu memikirkan dan melakukan inovasi demi tercapainya swasembada pangan nasional. Sebagai tanaman pangan utama di Indonesia, padi memiliki banyak hama dari jenis serangga salah satunya adalah Penggerek batang padi kuning (Scirpophaga incertulas). Enzim adalah sekelompok protein yang berperan sebagai pengkatalis dalam reaksi-reaksi biologis. Enzim dapat juga didefenisikan sebagai biokatalisator yang dihasilkan oleh jaringan yang berfungsi meningkatkan laju reaksi dalam jaringan itu sendiri. Enzim α-Amilase menghidrolisis ikatan α-1,4 glikosidik amilosa, amilopektin dan glikogen. Enzim ini bersifat sebagai endoamilase, yaitu enzim yang memecah pati secara acak dari tengah atau bagian dalam molekul. Berat molekul α-amilase rata-rata ± 50 KD. Enzim ini mempunyai rantai peptida tunggal pada gugusan proteinnya dan setiap molekul mengandung satu gram atom Ca. Kalsium yang berikatan dengan molekul protein enzim, membuat enzim α-amilase bersifat relatif tahan terhadap suhu, pH, dan senyawa seperti urea. Aktivitas α-amilase dapat diukur berdasarkan penurunan kadar pati yang larut, kadar dekstrin yang terbentuk, dan pengukuran viskositas atau jumlah gula pereduksi yang terbentuk. Adapaun metode penelitian yang akan dilaksanakan terdiri dari beberapa pengujian yaitu : isolasi dan pemurnian α-amilase dari penggerek batang kuning, perhitungan protein terlarut, aktifitas enzim α-amilase, pengaruh suhu terhadap enzim α-amilase, pengaruh konsentrasi substrat terhadap enzim α-amilase. Hasil analisa data akan dianalisis menggunakan analisa statistik deskriptif.
Kata Kunci : Padi, Penggerek Batang Padi Kuning, Enzim α-amilase
9
Sy, Silvera Devi, Musyima Rahmah Nst, and Riryn Novianty. "ANALISIS UJI INFUSA BUAH PETAI CINA, DAUN KEJI BELING DAN DAUN TEMPUYUNG SEBAGAI INHIBITOR ENZIM α-AMILASE DAN α-GLUKOSIDASE." Jurnal Riset Kimia 10, no. 1 (March 30, 2019): 44. http://dx.doi.org/10.25077/jrk.v12i2.314.
Full textAbstract:
Enzim α-amilase dan α-glukosidase dalam proses pencernaan akan menghidrolisis amilum menjadi glukosa dan apabila glukosa darah melebihi batas normal (>140 mg/dL), maka seseorang didiagnosa menderita diabetes melitus. Pengobatan diabetes melitus khususnya tipe 2 biasanya diatasi menggunakan obat akarbose yang akan menginhibisi aktivitas α-amilase dan α-glukosidase. Pada penelitian ini akan dianalisis kemampuan inhibisi infusa dari sampel segar dan kering buah petai cina (Leucaena leucocephala L de Wit), daun keji beling (Strobilanthes crispus BI) dan daun tempuyung (Sonchus arvensis L.) terhadap ke 2 enzim ini. % inhibisi infusa terhadap aktivitas enzim α-amilase ditentukan menggunakan metode asam 3,5-dinitrosalisilat (DNS) sedangkan untuk α-glukosidase menggunakan substrat p-nitrofenil-α-D-glukopiranosida (p-NPG). Absorbansi hasil reaksi diukur menggunakan microplate reader pada panjang gelombang 530 nm untuk α-amilase dan 410 nm untuk α-glukosidase. Hasil penelitian menunjukkan bahwa % inhibisi infusa sampel kering lebih baik dibandingkan sampel segar dalam menghambat aktivitas enzim α-amilase dengan persentase sebagai berikut: infusa buah petai cina kering 92,54+1,11%, infusa daun keji beling kering 99,79+6,92% dan infusa daun tempuyung kering 87,63+3,95%, nilai ini tidak berbeda nyata dengan akarbose 93,89+ 0,02%. Sedangkan % inhibisi terhadap aktivitas enzim α-glukosidase dari semua sampel memiliki perbedaan yang nyata dengan akarbose (P<0,05) dengan nilai inhibisi 97,99+ 0,19%. Hasil ini menunjukkan bahwa ketiga tanaman tersebut berpotensi sebagai antidiabetes terutama dalam menginhibisi aktivitas enzim α-amilase.
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Yandri, Yandri, Nurul Nadila, Tati Suhartati, Heri Satria, and Sutopo Hadi. "PENINGKATAN KESTABILAN ENZIM α–AMILASE DENGAN PENAMBAHAN GLISEROL." ANALIT:ANALYTICAL AND ENVIRONMENTAL CHEMISTRY 5, no. 02 (October 30, 2020): 143–54. http://dx.doi.org/10.23960/aec.v5.i2.2020.p143-154.
Full textAbstract:
Enzim α-amilase adalah enzim yang mengkatalisis hidrolisis ikatan α-1,4 glikosidik polisakarida menghasilkan dekstrin, oligosakarida, maltosa, dan Dglukosa. Penelitian ini bertujuan meningkatkan kestabilan enzim α-amilase hasil pemurnian dari Aspergillus fumigatus dengan penambahan gliserol. Aktivitas enzim ditentukan dengan metode Fuwa dan Mandels, sedangkan kadar protein ditentukan dengan metode Lowry. Hasil penelitian menunjukkan enzim hasil pemurnian memiliki aktivitas spesifik sebesar 1,377 U/mg meningkat sebanyak 8,1 kali dibandingkan dengan ekstrak kasar enzim yang memiliki aktivitas spesifik sebesar 0,170 U/mg. Enzim hasil pemurnian memiliki pH optimum 5,5; suhu optimum 55 °C; waktu paruh 133,26 menit. Enzim setelah penambahan gliserol 0,5; 1 dan 1,5 M memiliki pH optimum dan suhu optimum yang sama, yaitu pH 5,5 dan suhu 55 °C. Enzim setelah penambahan gliserol: 0,5 M memiliki waktu paruh 157,5 menit: 1 M memiliki waktu paruh 182,36 menit, dan 1,5 M memiliki waktu paruh 223,54 menit. Penambahan gliserol pada enzim α-amilase hasil pemurnian dari A. fumigatus dapat meningkatkan kestabilan enzim sebanyak 1,2-1,7 kali dibandingkan dengan enzim hasil pemurnian yang ditunjukkan dengan peningkatan waktu paruh.
Dissertations / Theses on the topic "Α-amilasi"
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Reis, Aline Aparecida dos [UNESP]. "Produção e caracterização de amilases bacterianas: α-amilase e ciclodextrina glucanotransferase (CGTase)." Universidade Estadual Paulista (UNESP), 2015. http://hdl.handle.net/11449/136693.
Full textAbstract:
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Previous issue date: 2015-06-09. Added 1 bitstream(s) on 2016-04-01T18:00:30Z : No. of bitstreams: 1
000859578.pdf: 2407454 bytes, checksum: 8f8cd1ebd5ec7774fbfb7c2dd87ffc81 (MD5)Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
Em conjunto com outras enzimas que degradam amido, as α-amilases e CGTases são incluídas na família 13 glicosilhidrolases caracterizada por uma conformação (α/β)8-barril. As amilases são grupo importante de enzimas industriais, representando cerca de 25% do mercado mundial de enzima.. Foram isoladas linhagens bacterianas de áreas do Cerrado que apresentaram alta produção de amilases em estudos anteriores. Devido ao interesse em ampliar os conhecimentos de α-amilases e CGTase com potencial de aplicação industrial, no presente trabalho, propôs-se realizar estudos de análises físico-químicas e do efeito da fonte de carbono, na produção de α-amilase das linhagens microbianas A-1.2 e A-18 e de CGTase produzida por Paenibacillus campinasensis H69-3 utilizando na fermentação submersa os amidos solúvel, trigo, milho, batata e mandioca; farelo de trigo e mandioca; Maizena e Arrozina como diferentes fontes de carbono alternativas Além disso, propôs-se aperfeiçoar os estudos de produção de amilases pela linhagem microbiana A-1.2 por meio da otimização dos constituintes nutricionais do meio de cultivo em que cada um dos ensaios do planejamento fatorial foi executado em triplicata e dessa forma, consideraram-se as médias dos resultados obtidos dessas repetições. Iniciar estudos de biologia molecular com a CGTase produzida por P. campinasensis H69-3 buscando estratégias para a clonagem e expressão da CGTase em hospedeiro heterólogo (Escherichia coli). As linhagens A-1.2 e A-18 tiveram as fontes de carbono amido solúvel, amido de mandioca, amido de milho e farelo de mandioca como os substratos que maximizaram a produção da enzima por ambas as linhagens, e o tempo de fermentação com maiores atividades foi entre 72 e 96 horas. O perfil de produção ao longo do tempo da CGTase de P. campinasensis H69-3 indicou o amido solúvel, amido de mandioca e a Maizena como as fontes de carbono que propiciaram as mais altas...
Together with other enzymes that degrade starch, α-amylases and CGTases are included in the family 13 glycosylhydrolases, characterized by a conformation (α/β)8-barrel. Amylases are an important group of industrial enzymes, accounting for approximately 25% of the world enzyme market. Bacterial strains from the Cerrado areas, which have shown a high production of amylase in the previous studies, have been isolated. Due to the interest in expanding the knowledge of α-amylase and CGTase with potential for industrial application, the present work proposes to conduct studies of physical and chemical analysis and the effect of carbon source on the production of α-amylase of A-1.2 and A-18 microbial strains, as well as CGTase produced by Paenibacillus campinasensis H69-3 in submerged fermentation using the soluble starch, wheat, corn, potato and cassava; wheat bran and cassava; Maizena and Arrozina like various alternative sources of carbon. Furthermore, it proposes enhancing the amylase study of the microbial strain A-1.2 by optimizing the nutritional components of the culture medium in which each of the factorial design experiments has been carried out in triplicate, and thus considering the average results of these repetitions. To initiate molecular biology studies with CGTase produced by P. campinasensis H69-3 searching strategies for the cloning and expression of the CGTase in a heterologous harbourer (E. coli). The A-1.2 and A-18 strains were the carbon sources of soluble, cassava and corn starch, and cassava bran as the substrate that maximized the enzyme production by both strains. And the fermentation time with higher levels of activity was between 72 and 96 hours. The production profile over the CGTase P. campinasensis H69-3 time has indicated the soluble and cassava starch and Maizena as carbon source that provided the highest enzymatic activities. The 72 hours period of time has been more appropriate in enzymatic tests, ...
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Reis, Aline Aparecida dos. "Produção e caracterização de amilases bacterianas : α-amilase e ciclodextrina glucanotransferase (CGTase) /." São José do Rio Preto, 2015. http://hdl.handle.net/11449/136693.
Full textAbstract:
Orientador: Heloiza Ferreira Alves do PradoBanca: João Cláudio Thoméo
Banca: Ana Maria Rodrigues Cassiolato
Resumo: Em conjunto com outras enzimas que degradam amido, as α-amilases e CGTases são incluídas na família 13 glicosilhidrolases caracterizada por uma conformação (α/β)8-barril. As amilases são grupo importante de enzimas industriais, representando cerca de 25% do mercado mundial de enzima.. Foram isoladas linhagens bacterianas de áreas do Cerrado que apresentaram alta produção de amilases em estudos anteriores. Devido ao interesse em ampliar os conhecimentos de α-amilases e CGTase com potencial de aplicação industrial, no presente trabalho, propôs-se realizar estudos de análises físico-químicas e do efeito da fonte de carbono, na produção de α-amilase das linhagens microbianas A-1.2 e A-18 e de CGTase produzida por Paenibacillus campinasensis H69-3 utilizando na fermentação submersa os amidos solúvel, trigo, milho, batata e mandioca; farelo de trigo e mandioca; Maizena e Arrozina como diferentes fontes de carbono alternativas Além disso, propôs-se aperfeiçoar os estudos de produção de amilases pela linhagem microbiana A-1.2 por meio da otimização dos constituintes nutricionais do meio de cultivo em que cada um dos ensaios do planejamento fatorial foi executado em triplicata e dessa forma, consideraram-se as médias dos resultados obtidos dessas repetições. Iniciar estudos de biologia molecular com a CGTase produzida por P. campinasensis H69-3 buscando estratégias para a clonagem e expressão da CGTase em hospedeiro heterólogo (Escherichia coli). As linhagens A-1.2 e A-18 tiveram as fontes de carbono amido solúvel, amido de mandioca, amido de milho e farelo de mandioca como os substratos que maximizaram a produção da enzima por ambas as linhagens, e o tempo de fermentação com maiores atividades foi entre 72 e 96 horas. O perfil de produção ao longo do tempo da CGTase de P. campinasensis H69-3 indicou o amido solúvel, amido de mandioca e a Maizena como as fontes de carbono que propiciaram as mais altas...
Abstract: Together with other enzymes that degrade starch, α-amylases and CGTases are included in the family 13 glycosylhydrolases, characterized by a conformation (α/β)8-barrel. Amylases are an important group of industrial enzymes, accounting for approximately 25% of the world enzyme market. Bacterial strains from the Cerrado areas, which have shown a high production of amylase in the previous studies, have been isolated. Due to the interest in expanding the knowledge of α-amylase and CGTase with potential for industrial application, the present work proposes to conduct studies of physical and chemical analysis and the effect of carbon source on the production of α-amylase of A-1.2 and A-18 microbial strains, as well as CGTase produced by Paenibacillus campinasensis H69-3 in submerged fermentation using the soluble starch, wheat, corn, potato and cassava; wheat bran and cassava; Maizena and Arrozina like various alternative sources of carbon. Furthermore, it proposes enhancing the amylase study of the microbial strain A-1.2 by optimizing the nutritional components of the culture medium in which each of the factorial design experiments has been carried out in triplicate, and thus considering the average results of these repetitions. To initiate molecular biology studies with CGTase produced by P. campinasensis H69-3 searching strategies for the cloning and expression of the CGTase in a heterologous harbourer (E. coli). The A-1.2 and A-18 strains were the carbon sources of soluble, cassava and corn starch, and cassava bran as the substrate that maximized the enzyme production by both strains. And the fermentation time with higher levels of activity was between 72 and 96 hours. The production profile over the CGTase P. campinasensis H69-3 time has indicated the soluble and cassava starch and Maizena as carbon source that provided the highest enzymatic activities. The 72 hours period of time has been more appropriate in enzymatic tests, ...
Mestre
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Gomes, Lorena Ferreira. "Avaliação das atividades antioxidante, antimicrobiana e enzimática do extrato aquoso de folhas de Miconia chamissois Naudin." reponame:Repositório Institucional da UnB, 2017. http://repositorio.unb.br/handle/10482/23315.
Full textAbstract:
Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade em Ciências da Saúde, Programa de Pós-Graduação em Ciências da Saúde, 2017.Submitted by Fernanda Percia França (fernandafranca@bce.unb.br) on 2017-03-29T19:02:21Z No. of bitstreams: 1 2017_LorenaFerreiraGomes_Parcial.pdf: 226967 bytes, checksum: d00af9fafbe2e2bd391079ffd56e7e47 (MD5)
Approved for entry into archive by Raquel Viana(raquelviana@bce.unb.br) on 2017-04-18T18:33:11Z (GMT) No. of bitstreams: 1 2017_LorenaFerreiraGomes_Parcial.pdf: 226967 bytes, checksum: d00af9fafbe2e2bd391079ffd56e7e47 (MD5)
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O Brasil possui a maior biodiversidade vegetal do mundo. Porém, apesar de tamanha riqueza, muitas espécies vegetais ainda não foram estudas química e biologicamente. Miconia chamissois (Melastomataceae) é uma espécie frequentemente encontrada no bioma Cerrado e é descrita basicamente pelos benefícios ecológicos. Seu potencial químico e biológico é pouco explorado. Assim, o objetivo desde trabalho foi estudar, preliminarmente, os compostos presentes no extrato aquoso das folhas de M. chamissois, sua ação citotóxica e atividades antioxidante, antimicrobiana e de inibição enzimática. O estudo fitoquímico foi realizado pelas técnicas de Cromatografia em camada delgada (CCD) e Cromatografia Líquida de Alta Eficiência (CLAE). Os teores de polifenóis e flavonoides foram determinados com reagente de Folin e cloreto de alumínio, respectivamente. A atividade antioxidante foi avaliada pelos métodos DPPH e fosfomolibdênio. Os métodos de microdiluição em caldo e difusão em disco foram utilizados para determinação da atividade antimicrobiana frente à Staphylococcus aureus, Escherichia coli e Candida albicans. A atividade de inibição da tirosinase e α-amilase foram determinadas. A citotoxicidade do extrato foi avaliada frente às linhagens celulares de queratinócito humano (HaCat), fibroblasto de camundongo (L929) e macrófago de camundongo (Raw 264.7) pelo método do MTT. É sugerido a presença de compostos devidos da vitexina. O extrato aquoso de M. chamissois apresentou atividade antioxidante, equivalente a 18,35 μg/mL de ácido ascórbico pelo método fosfomolibdênio e IC50 de 2,91 μg/mL pelo método DPPH. Inibição do crescimento de S. aureus foi observado em ambos os métodos e a inibição do crescimento de C. albicans foi observada apenas frente ao método de microdiluição. Os valores de IC50 encontrados para a inibição da tirosinase e α-amilase foram de 183,2 e 15,06 μg/mL, respectivamente. O extrato não apresentou citotoxicidade frente às linhagens avaliadas. Os resultados encontrados sugerem potencial biológico do extrato aquoso de M. chamissois, sendo necessários mais estudos para a elucidação dos compostos presentes na espécie.
Brazil has the largest plant biodiversity in the world. However, despite such wealth, many plant species have not yet been studied chemically and biologically. Miconia chamissois (Melastomataceae) is a species frequently found in the Cerrado biome and is basically described by its ecological benefits. Its chemical and biological potential is little explored. The aim of this work was to study, preliminarily, the compounds present in the aqueous extract of the leaves of M. chamissois, its cytotoxic action and antioxidant, antimicrobial and inhibitory enzymatic activities. The phytochemical study was performed by the techniques of thin layer chromatography (TLC) and high performance liquid chromatography (HPLC). The total polyphenols and flavonoids contents were determined with Folin reagent and aluminum chloride, respectively. The antioxidant activity was evaluated by DPPH and phosphomolybdenum methods. Broth microdilution and disk diffusion methods were used to determine the antimicrobial activity against Staphylococcus aureus, Escherichia coli and Candida albicans. The extract cytotoxicity was evaluated against human keratinocyte (HaCat), mouse fibroblast (L929) and mouse macrophage (Raw 264.7) cell lines by the MTT method. The presence of due vitexin compounds is suggested. The aqueous extract of M. chamissois presented antioxidant activity, equivalent to 18.35 μg/mL of ascorbic acid by the phosphomolybdenum method and presented IC50 of 2.91 μg/mL by DPPH method. Inhibition of S. aureus growth was observed in both methods and inhibition of C. albicans was observed only in the microdilution method. The IC50 values found for tyrosinase and α-amylase were 183.2 and 15.06 μg/mL, respectively. The extract did not present cytotoxicity against cell lines evaluated. The results suggest a biological potential of M. chamissois aqueous extract, and further studies are needed to elucidate the compounds present in the species.
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FERREIRA, Amália Cristine Medeiros. "Alfa-amilases do peixe amazônico tambaqui, Colossoma macropomum (Cuvier, 1818), e sua compatibilidade com detergentes comerciais." Universidade Federal de Pernambuco, 2014. https://repositorio.ufpe.br/handle/123456789/12101.
Full textAbstract:
Submitted by Amanda Silva (amanda.osilva2@ufpe.br) on 2015-03-12T11:55:14Z
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CNPq
A α-amilase é uma endocarboidrase que atua na hidrólise de ligações glicosídicas α(1→4) presentes em polissacarídeos como o amido e glicogênio, gerando como produtos oligossacarídeos, dextrinas e maltose. Esta enzima corresponde à segunda classe de enzimas mais utilizadas na indústria, apresentando diversas aplicações biotecnológicas, principalmente nas indústrias alimentícia e de detergentes. A α-amilase é encontrada em diversos organismos, e pode ser obtida através de bactérias, fungos e tecidos animais e vegetais. Com o intuito de reduzir o impacto causado pelo avanço da indústria pesqueira, essas e outras classes de enzimas vêm sendo extraídas através do reaproveitamento dos resíduos pesqueiros. Neste trabalho, α-amilases foram obtidas através dos cecos pilóricos e intestinos do tambaqui, Colossoma macropomum, caracterizadas e avaliadas quanto ao seu uso como aditivo de limpeza em detergentes comerciais. Para isso, o extrato bruto obtido foi submetido a fracionamento salino utilizando sulfato de amônio, a fração 30-60% apresentou maior atividade, foi em seguida dialisada e aplicada a uma coluna de cromatografia p-aminobenzamidine-agarose (Sigma®). Após esse processo de purificação, foram realizados zimogramas e eletroforese SDS-PAGE, os resultados obtidos sugerem uma purificação parcial, e presença de isoformas. As α-amilases apresentaram atividade ótima no pH 7.0 e 8.5, respectivamente para AMY-1 (intestinos) e AMY-2 (cecos pilóricos). Foram termoestáveis durante 30 minutos a 40°C, e apresentando temperatura ótima de 40 e 45°C, respectivamente. As α-amilases foram fortemente inibidas pelos íons Hg+3 e Cu+2. Quanto ao seu uso como aditivo de detergentes, as α-amilases extraídas do tambaqui, foram significativamente estáveis durante incubação de 60 minutos com agente oxidante (H2O2 15%), surfactantes coleato de sódio, tween 20, tween 80 e SDS, sendo também compatíveis e estáveis com todas as marcas de sabão utilizadas neste trabalho. Estes resultados sugerem que estas enzimas possuem potencial aplicação na indústria de detergentes, podendo ser utilizadas como aditivo de limpeza. Adicionalmente, pode-se concluir que o reaproveitamento dos resíduos do tambaqui corresponde a uma fonte inovadora de α-amilase com alta atividade e aplicabilidade industrial.
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Paula, Janaína do Nascimento Lima Matias de. "O uso potencial do inibidor de α-amilase de trigo 0.53 no controle de bruquídeos." reponame:Repositório Institucional da UnB, 2006. http://repositorio.unb.br/handle/10482/2538.
Full textAbstract:
Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Medicina, 2006.Submitted by Érika Rayanne Carvalho (carvalho.erika@ymail.com) on 2009-12-01T01:14:58Z No. of bitstreams: 1 Janaina%20do%20Nascimento%20Lima%20Matias%20de%20Paula%20Dissertacao.pdf: 938650 bytes, checksum: ceb07c334e0caf8cec361835356eb0c4 (MD5)
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Inibidores de α-amilase de plantas apresentam um grande potencial para uso biotecnológico, através de tranformação de plantas visando resistência a insetos- praga. Neste contexto, estudou-se o potencial inseticida do inibidor de α-amilase 0.53 sobre os insetos-praga de grãos armazenados de feijão, visando sua utilização em programas de melhoramento genético. Plantas de trigo foram escolhidas como fonte vegetal devido a presença de inúmeras isoformas de inibidores de α-amilases em suas sementes. Os inibidores de α-amilases, presentes em sementes de trigo (Triticum aestivum), foram purificados e caracterizados e o gene para o inibidor 0.53 foi isolado utilizando técnicas de RT-PCR, utilizando cDNAs como molde. A sequência para o inibidor 0.53 foi então subclonada no vetor de expressão pPICZαA (pFSP-pPICZαA-0.53) e a expressão da proteína recombinante foi realizada em células de levedura metilotrófica Pichia pastoris. Após estabelecimento das condições de expressão, a proteína recombinante, expressa e secretada no meio de cultura, foi purificada por HPLC (Cromatografia Líquida de Alta Performance). Ensaios in vitro utilizando as α-amilases dos insetos-praga: Acanthocelides obtectus, Zabrotes subfasciatus, Callosobruchus maculatus e a α-amilase pancreática de Porco (PPA), mostraram que a atividade desse inibidor é altamente dependente das condições de pH. Em pH 4,5, o inibidor 0.53 foi capaz de inibir unicamente as α-amilases dos diferentes insetos, não apresentando nenhuma atividade para a amilase de mamífero PPA. Porém, em pH 7,2, o inibidor recombinante 0.53 atuou unicamente sobre a PPA, inibindo cerca de 90% de sua atividade, não sendo ativo para α-amilases dos diferentes insetos alvo testados. Desta forma, o inibidor recombinante 0,53 poderá ser utilizado em diversos estudos de toxicidade em mamíferos, estudos complementares de interação molecular, a fim de verificar sua segurança alimentar e potencial uso biotecnológico. _______________________________________________________________________________ ABSTRACT
α-Amylase plant inhibitors exhibit a great potential for biotechnological use, using plants of transformation aiming resistance against insects-pest. This work studies the potential insecticidal effects of α-amylases inhibitor 0.53 against insects-pest in stored bean grains, and also the possibility of its use for the plant genetic improvement. Seeds from wheat plants were chosen as a vegetable source due to their presence of several α-amylases inhibitors isoforms. Firstly, the α-amylases inhibitors synthesized in wheat seeds (Triticum aestivum), were isolated, characterized and the gene encoding the 0.53 inhibitor isolated by RT-PCR techniques, using cDNAS as template. The 0.53 inhibitor coding sequence was then subcloned into the expression vector pPICZαA (pFSP-pPICZαA-0.53) and the recombinant protein expression was carried by metilotrofic yeast Pichia pastorisI cell. After the establishment expression conditions, the recombinant protein, secreted in the culture, medium was purified by HPLC (High Performance Liquid Chromatography). In vitro assays using α-amylases from the insect-pest: Acanthocelides obtectus, Zabrotes subfasciatus, Callosobruchus maculatus and α-amylase from pancreatic porcine (PPA), had shown that the activity of this inhibitor is highly dependent of the pH conditions. In pH 4,5, the 0.53 inhibitor was able capable to inhibit solely insects α-amylases, but showed no activity for PPA. Otherwise, in pH 7,2, 0.53 recombinant inhibitor act only against PPA, inhibiting about 90%, not being active for insects α-amylases tested. Due to the characteristics described above the 0.53 recombinant inhibitor could be used in several studies in mammals toxicity tests, complementary studies of molecular interaction, in order to verify its alimentary security and potential biotechnological use.
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Villas, Boas Flávia [UNESP]. "Efeito da β-amilase e α-amilase fúngica seguido de desramificação na formação e características estruturais de amido resistente tipo 3 de batata e araruta." Universidade Estadual Paulista (UNESP), 2014. http://hdl.handle.net/11449/127616.
Full textAbstract:
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000846543_20161013.pdf: 94059 bytes, checksum: 52d1e440ba36450ea75a541fdabf2bad (MD5) Bitstreams deleted on 2016-10-17T11:54:13Z: 000846543_20161013.pdf,. Added 1 bitstream(s) on 2016-10-17T11:54:52Z : No. of bitstreams: 1
000846543.pdf: 539999 bytes, checksum: 353a91a394b4f6fa217af06030109771 (MD5)Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
Amido resistente (AR) é definido como a fração de amido que não sofre a ação das enzimas digestivas do trato gastrointestinal apresentando comportamento semelhante ao da fibra alimentar. AR tipo 3 é o amido retrogradado composto principalmente por amilose ou amido desramificado devido a sua maior tendência à reassociação. O presente trabalho teve como objetivo avaliar o efeito da β-amilase e da α- amilase fúngica na formação de AR3 a partir de amidos de batata e araruta. Suspensões de amido (6,5% m/v) foram gelatinizadas e submetidas à hidrólise com β-amilase (400U/g) ou α-amilase fúngica (5U/g para batata e 10U/g para araruta), por 6 h. Alíquotas do sobrenadante foram coletadas e o grau de hidrólise determinado pela quantificação de açúcares totais (método fenol-sulfúrico). Os hidrolisados foram desramificados com pululanase (40U/g), por 10 h, refrigerados a 4°C por 16 h para potencializar a retrogradação, precipitados com etanol e secos. Amostras controle foram produzidas a partir da gelatinização e desramificação dos amidos sem a utilização das amilases. Os amidos retrogradados foram caracterizados quanto ao tamanho molecular dos componentes do amido (GPC), distribuição do comprimento das cadeias ramificadas da amilopectina (HPAEC-PAD), padrão cristalino e cristalinidade relativa (difracção de raios-X), propriedades térmicas (DSC) e teor de AR. A amilólise dos amidos de batata e araruta resultou em grau de hidrólise semelhante (~25%), independente das enzimas utilizadas. O amido nativo de batata apresentou padrão cristalino tipo B, 20,7% de amilose e alta proporção de cadeias laterais longas da amilopectina (DP ≥ 37), enquanto o amido de araruta mostrou padrão cristalino tipo A, 19,5% de amilose, e alta proporção de cadeias laterais curtas (DP 6-12). A ação da β-amilase provocou, em ambos os amidos aumento expressivo na proporção de cadeias com GP 25-36 e expressiva redução...
Resistant starch (RS) is defined as the fraction of starch that does not suffer from the action of digestive enzymes from the gastrointestinal tract showing a similar behavior to that of dietary fiber. Retrograded starch, defined as RS3, is composed mainly of amylose and debranched starch due to its greater tendency to reassociation. In this work the effect of β-amylase and fungalα-amylase on the formation and physicochemical properties of RS3 from potato and arrowroot starches were investigated. Starch suspensions (6,5%w/v) werefirst gelatinized and then hydrolyzed by β-amylase (400U/g) or fungal α-amylase (5U/g potato starch, 10U/g arrowroot starch) for 6h. Aliquots of the supernatant were collected and hydrolysis degree was determined by measuring total carbohydrate content (phenol−sulfuric method).The hydrolysates were debranched by pullulanase (40U/g), for 10h, cooled to 4°C for 16h to enhance the retrogradation, precipitated using ethanol, and dried. Control samples were produced from the gelatinization and debranching of the starch without the use of amylase. The retrograded starches were characterized for molecular weight distribution of starch components (GPC), amylopectin branched-chain length distribution (HPAEC-PAD), crystalline pattern (X-ray diffraction), thermal properties (DSC) and RS content. The amylolysis of potato and arrowroot starches resulted in a similar hydrolysis degree (~25%) independent of used enzymes. Native potato starch displayed type B crystalline pattern, 10,7% of amylose,and a high proportion of long branch chains of amylopectin (DP≥37) while arrowroot starch displayed type A crystalline pattern, 19,5% of amylose, and a high proportion of short branch chains (DP 6-12). The action of β-amylase resulted in both starches significant increase in the proportion of chains with DP 25-36 and significant reduction in chains with DP 13-24, while the fungal α-amylase...
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Villas, Boas Flávia. "Efeito da β-amilase e α-amilase fúngica seguido de desramificação na formação e características estruturais de amido resistente tipo 3 de batata e araruta /." São José do Rio Preto, 2014. http://hdl.handle.net/11449/127616.
Full textAbstract:
Orientador: Célia Maria Landi FrancoBanca: Thaís de Souza Rocha
Banca: Ana Carolina Conti
Resumo: Amido resistente (AR) é definido como a fração de amido que não sofre a ação das enzimas digestivas do trato gastrointestinal apresentando comportamento semelhante ao da fibra alimentar. AR tipo 3 é o amido retrogradado composto principalmente por amilose ou amido desramificado devido a sua maior tendência à reassociação. O presente trabalho teve como objetivo avaliar o efeito da β-amilase e da α- amilase fúngica na formação de AR3 a partir de amidos de batata e araruta. Suspensões de amido (6,5% m/v) foram gelatinizadas e submetidas à hidrólise com β-amilase (400U/g) ou α-amilase fúngica (5U/g para batata e 10U/g para araruta), por 6 h. Alíquotas do sobrenadante foram coletadas e o grau de hidrólise determinado pela quantificação de açúcares totais (método fenol-sulfúrico). Os hidrolisados foram desramificados com pululanase (40U/g), por 10 h, refrigerados a 4°C por 16 h para potencializar a retrogradação, precipitados com etanol e secos. Amostras controle foram produzidas a partir da gelatinização e desramificação dos amidos sem a utilização das amilases. Os amidos retrogradados foram caracterizados quanto ao tamanho molecular dos componentes do amido (GPC), distribuição do comprimento das cadeias ramificadas da amilopectina (HPAEC-PAD), padrão cristalino e cristalinidade relativa (difracção de raios-X), propriedades térmicas (DSC) e teor de AR. A amilólise dos amidos de batata e araruta resultou em grau de hidrólise semelhante (~25%), independente das enzimas utilizadas. O amido nativo de batata apresentou padrão cristalino tipo B, 20,7% de amilose e alta proporção de cadeias laterais longas da amilopectina (DP ≥ 37), enquanto o amido de araruta mostrou padrão cristalino tipo A, 19,5% de amilose, e alta proporção de cadeias laterais curtas (DP 6-12). A ação da β-amilase provocou, em ambos os amidos aumento expressivo na proporção de cadeias com GP 25-36 e expressiva redução...
Abstract: Resistant starch (RS) is defined as the fraction of starch that does not suffer from the action of digestive enzymes from the gastrointestinal tract showing a similar behavior to that of dietary fiber. Retrograded starch, defined as RS3, is composed mainly of amylose and debranched starch due to its greater tendency to reassociation. In this work the effect of β-amylase and fungalα-amylase on the formation and physicochemical properties of RS3 from potato and arrowroot starches were investigated. Starch suspensions (6,5%w/v) werefirst gelatinized and then hydrolyzed by β-amylase (400U/g) or fungal α-amylase (5U/g potato starch, 10U/g arrowroot starch) for 6h. Aliquots of the supernatant were collected and hydrolysis degree was determined by measuring total carbohydrate content (phenol−sulfuric method).The hydrolysates were debranched by pullulanase (40U/g), for 10h, cooled to 4°C for 16h to enhance the retrogradation, precipitated using ethanol, and dried. Control samples were produced from the gelatinization and debranching of the starch without the use of amylase. The retrograded starches were characterized for molecular weight distribution of starch components (GPC), amylopectin branched-chain length distribution (HPAEC-PAD), crystalline pattern (X-ray diffraction), thermal properties (DSC) and RS content. The amylolysis of potato and arrowroot starches resulted in a similar hydrolysis degree (~25%) independent of used enzymes. Native potato starch displayed type B crystalline pattern, 10,7% of amylose,and a high proportion of long branch chains of amylopectin (DP≥37) while arrowroot starch displayed type A crystalline pattern, 19,5% of amylose, and a high proportion of short branch chains (DP 6-12). The action of β-amylase resulted in both starches significant increase in the proportion of chains with DP 25-36 and significant reduction in chains with DP 13-24, while the fungal α-amylase...
Mestre
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Silva, Everton Macêdo. "Ação inibitória de extratos de plantas do Cerrado sobre α-amilases com ênfase em Kielmeyera coriacea." reponame:Repositório Institucional da UnB, 2008. http://repositorio.unb.br/handle/10482/1152.
Full textAbstract:
Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Faculdade de Ciências da Saúde, 2008.Submitted by Jaqueline Oliveira (jaqueoliveiram@gmail.com) on 2008-11-20T18:39:27Z No. of bitstreams: 1 DISSERTACAO_2008_ EvertonMacedoSilva.pdf: 1736502 bytes, checksum: 0be5a2d852e64d2c266dca5f1edb4431 (MD5)
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As α-amilases são enzimas digestivas amplamente distribuídas em microrganimos, plantas e animais, que catalisam a hidrólise de ligações glicosídicas α-1,4 e atuam no metabolismo de carboidratos. A inibição de α-amilases pode ser aplicada no controle de insetos-praga dependentes de dieta rica em amido para obtenção de energia, reduzindo a quantidade de nutrientes para evitar seu desenvolvimento. Essa ação permite o uso desses inibidores como bioinseticidas. A inibição da captação de carboidratos na saúde humana pode ser uma alternativa terapêutica no controle glicêmico, reduzindo picos de glicose pós-prandial no tratamento de doenças crônicas, tais como diabetes, obesidade e hiperlipidemia. Este projeto propõe a prospecção de moléculas ativas sobre as α- amilases. Nesse contexto, as plantas são fontes ricas em compostos que possam ser estudados. Assim, o potencial biológico do Banco de Extratos de Plantas do Bioma Cerrado, do Laboratório de Farmacognosia da Universidade de Brasília, foi avaliado sobre α-amilases de Acanthoscelides obtectus, Zabrotes subfasciatus e α-amilase salivar humana. Foram testados cento e oitenta e cinco extratos vegetais hexânicos, diclorometânicos, etanólicos e hidroetanólicos pertencentes a vinte e quatro espécies de dez famílias. O extrato hidroetanólico da casca do caule de Kielmeyera coriacea foi selecionado para estudo químico-biológico devido ao seu forte perfil inibitório, com IC50 110,00 µg.mL-1 e 272,12 µg.mL-1 sobre α-amilases de Z. subfasciatus e de A. obtectus, respectivamente. O extrato apresentou 97,09% de inibição sobre a isoforma humana a 125 µg.mL-1. A parttição líquido-líquido forneceu duas fazses com alto potencial inibitório, a fase 1, precipitado metanol/hexano, que inibiu 96,35%, e a fase 5, metanol/água, que apresentou 99,35% de inibição a 125 µg.mL-1. O fracionamento químico da fase 1 em coluna cromatográfica aberta de sephadex LH-20 permitiu a obtenção de 11 grupos. Dentre esses, os mais ativos sobre α-amilase humana foram o grupo 10 (95,24%) e o grupo 11 (99,00%). O conteúdo de fenóis totais e taninos foi analisado para o extrato bruto, fases e grupos ativos. A fase 1 demonstrou um forte teor de compostos fenólicos, com 1 mg.mL-1, sendo 53,56% de taninos e a fase 5 apresentou 0,95 mg.mL-1 de polifenóis, dos quais 35,96% são taninos. O grupo 11 mostrou 81,03% de constituintes taninos e inibiu 82% da α-amilase salivar humana a apenas 50 µg.mL-1. A avaliação de extratos e taninos sobre α-amilases demonstraram atividade promissora na inibição de captação de carboidratos, representando uma alternativa para o controle do diabetes e obesidade, assim como um potencial bem interessante na inibição de α- amilases de insetos. ______________________________________________________________________________________ ABSTRACT
α-amylases are digestive enzymes widely distributed in microrganims, plants and animals, that catalyze hidrolysis of α-1,4 glicosidic bonds and act in carbohydrate metabolism. The inhibition of α-amylases can be applied on control of insect pests that depends on starch-rich diet to energy production, reducing the amount of nutrients to avoid its development. This action allow the use of these inhibitors like bio-insecticides. The inhibition of carbohydrate uptake in human health could be an alternative therapeutic on glicemic control, reducing post-prandial glucose peaks in chronic diseases treatment, such as diabetes, obesity an hyperlipidaemia. This project purposes the prospection of active molecules. In this context, plants are rich sources of compounds that could be studied. Then, the biologic potential of Cerrado Biome Plant Extract Bank, of University of Brasilia Pharmacognosy Laboratory, was evaluated on Acanthoscelides obtectus α-amylases, Zabrotes subfasciatus α-amylases and human saliva α-amylase. One hundred eighty-five hexanic, dichlorometanic, ethanolic and hidro-ethanolic extracts belonging to twenty-four species from ten families. The hidroethanolic bark stem extract of Kielmeyera coriacea was selected to chemical-biological study because of its strong inhibitory profile, with IC50 110,00 µg.mL-1 and 272,12 µg.mL-1 towards Z. subfasciatus and A. obtectus α-amylases, respectively. The extract presented 97,09% of inhibition of human isoform at 125 µg.mL-1. The liquid-liquid partition yielded two phases with a great inhibitory potential, phase 1, methanol/hexan precipitated, that inhibited 96,35%, and phase 5, methanol/water, that presented 99,35% of inhibition at 125 µg.mL-1. The chemical frationation of fase 1 in open chromatographic sephadex LH-20 column alowed the separation of 11 groups. Among them, the most active on human α-amylase were group 10 (95,24%) and group 11 (99,00%). The content of total phenols and tannins was analysed to crude extract, phases and active groups. Phase 1 demonstrated a high teor of phenolic compounds, with 1 mg.mL-1, including 53,56% of tannins and phase 5 showed 0,95 mg.mL-1 of polyphenols content, in wich 35,96% are tannins. Group 11 showed 81,03% of tannins content which inhibited 82% of human saliva α-amylase at only 50 µg.mL-1. The evaluation of extracts and tannins on α-amylases demonstrated a promising activity in carbohydrate uptake inhibition, representing a alternative to control diabetes and obesity, as well as a really interesting potential to insects α-amylases inhibition.
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Lottermann, Muriele Taborda. "Purificação e caracterização estrutural de uma α-amilase de Cryptococcus flavus expressa em Saccharomyces cerevisiae “MFL”." reponame:Repositório Institucional da UnB, 2012. http://repositorio.unb.br/handle/10482/10858.
Full textAbstract:
Dissertação (mestrado)—Universidade de Brasília, Instituto de Ciências Biológicas, Departamento de Biologia Celular, 2012.Submitted by Gabriela Botelho (gabrielabotelho@bce.unb.br) on 2012-06-29T13:12:56Z No. of bitstreams: 1 2012_MurieleTabordaLottermann.pdf: 2431324 bytes, checksum: 6ce4316335a6c074d43d053cafea80ce (MD5)
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A crise energética que vem atualmente sendo estabelecida mundialmente deve-se principalmente à elevação de preços e escassez de fontes de petróleo. Em virtude disso, novas fontes para a produção de combustíveis tem sido exploradas, entre elas, o amido para a produção de bioetanol. Para fermentação alcoólica o amido deve ser clivado para liberação das moléculas de glicose presentes em sua estrutura. Uma das enzimas necessárias nesse processo é a α-amilase, responsável pela hidrólise das ligações α-1,4 do amido liberando maltose e oligossacarídeos. Neste trabalho apresentamos estudo biofísico e estrutural de uma α-amilase (Amy1), proteína da levedura Cryptococcus flavus, expressa em Saccharomyces cerevisiae. A Amy1 foi obtida a partir do crescimento da levedura recombinante por 72 horas em meio de cultura com extrato de levedura como fonte de nitrogênio e purificada por cromatografia de troca iônica e de exclusão molecular. Essa enzima apresenta atividade ótima em pH 5,5. Estudos de dicroísmo circular (CD) da Amy1 recombinante em comparação com a proteína selvagem mostraram que a expressão em um organismo diferente não alterou significativamente a estrutura da α-amilase recombinante. A estrutura secundária da Amy1 recombinante em água a 25°C é constituída de 9,1% de α-hélice e 32,7% de folhas-β e da Amy1 selvagem de 8,2% de α-hélice e 34,7% de folhas-β. Nenhuma das proteínas apresentou padrão de desnaturação com a elevação da temperatura até 95°C, indicando a estabilidade estrutural dessas moléculas. Estudos de atenuação de fluorescência, utilizando atenuadores carregados e neutros e ajustes de Stern-Volmer, revelaram que a proteína recombinante apresenta uma população de triptofano predominantemente semi-enterrada. O microambiente desse aminoácido é parcialmente carregado positivamente, indicado pelos valores das constantes de Stern-Volmer (Ksv) obtidas para a partir da atenuação de fluorescência pela acrilamida, cloreto de césio e iodeto de potássio, nos pHs 5,5; 7,0 e 9,0. Mudanças conformacionais da proteína ocorrem em pHs neutro e alcalino levando a inativação da enzima. No entanto, as mudanças ocorridas em pH 5,5 são importantes para o aumento da atividade catalítica dessa enzima. _________________________________________________________________________________ ABSTRACT
The energy crisis currently established worldwide has been the main motivation to explore new sources for fuel production, as starch used for bioethanol. In this process the α-amylase, responsible for the hydrolysis of the starch α-1-4 covalent bonds, is used to release maltose and oligosaccharides. Here, we present structural and biophysical studies of the α-amylase (Amy1) from yeast Cryptococcus flavus, expressed in Saccharomyces cerevisiae. The Amy1 was obtained from recombinant yeast in culture medium for 72 hours with yeast extract as nitrogen source. The enzyme was purified by ion exchange and molecular exclusion chromatography and presents optimal activity in pH 5.5. Structural studies using circular dichroism (CD) spectroscopy showed that recombinant and wild type amylases (Amy1) are structurally similar. The secondary structure content of recombinant and wild Amy1 in water at 25°C consists of 9.1% and 8.2% α-helix, 32.7% and 34.7% β-sheet, respectively. The amylases were characterized as thermal stable proteins, since none denaturation profile was observed under increasing temperature up to 95°C. Fluorescence decay studies using charged and neutral quenchers and Stern-Volmer approximation revealed that the recombinant protein has a population of tryptophan predominantly semi-buried. The tryptophan microenvironment is partially positively charged, indicated by the values of the Stern-Volmer constant (KSV) obtained from attenuation of fluorescence by acrylamide, cesium chloride and potassium iodide at pH 5.5, 7.0 and 9.0. Protein conformational changes occur in neutral and alkaline pH leading to inactivation of the enzyme. However, at pH 5.5 these conformational changes are important for increasing the catalytic activity of this enzyme.
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Pacheco, Simone Muniz. "Frutos da família Myrtaceae: Caracterização físicoquímica e potencial inibitório da atividade das enzimas digestivas." Universidade Federal de Pelotas, 2015. http://repositorio.ufpel.edu.br:8080/handle/prefix/3055.
Full textAbstract:
Submitted by Gabriela Lopes (gmachadolopesufpel@gmail.com) on 2016-09-26T14:16:09Z
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Conselho Nacional de Pesquisa e Desenvolvimento Científico e Tecnológico - CNPq
As espécies vegetais Campomanesia xanthocarpa (guabiroba), Eugenia uniflora (pitanga), Eugenia pyriformis (uvaia), Psidium cattleianum (araçá) e Syzygium cumini (jambolão) estão presentes na Floresta Atlântica e são utilizadas pela população, para tratar diversas patologias, especialmente o diabetes melito tipo 2. Entretanto, a eficácia destes tratamentos e o mecanismo envolvido ainda não foram totalmente elucidados. Neste contexto, o presente estudo teve como objetivo principal avaliar o potencial dos compostos naturais destes frutos em inibir as enzimas α-amilase e α- glicosidase que estão envolvidas no metabolismo de carboidratos. Estes frutos também foram avaliados físico-quimicamente, realizando-se dentre outras análises a quantificação dos compostos fenólicos totais e a determinação da atividade antioxidante (métodos ABTS e DPPH). Os extratos metanólicos de P. cattleianum (acesso 44), S. cumini e E. pyriformis (acessos 11 e 15) inibiram de forma significativa a atividade da α-amilase. Os extratos metanólicos de P. cattleianum (acessos 44 e 87) também inibiram a atividade da α-glicosidase, utilizando-se os substratos maltose e sacarose. Em virtude da atividade antioxidante, da elevada quantidade de compostos fenólicos e da capacidade de inibição das enzimas digestivas do metabolismo de carboidratos, os frutos de P. cattleianum (acessos 44 e 87), S. cumini e E. pyriformis (acessos 11 e 15) podem apresentar potencial uso no manejo da hiperglicemia pós-prandial.
Campomanesia xanthocarpa (guabiroba), Eugenia uniflora (pitanga), Eugenia pyriformis (uvaia), Psidium cattleianum (araçá) and Syzygium cumini (jambolão) grow in the Brazilian Atlantic Forest and their fruits are commonly used as medicine to treat diseases related to carbohydrate metabolism, such as diabetes. The effectiveness of these treatments has not been demonstrated neither the biochemical mechanism involved. Therefore this study was devised to evaluate the potential of natural compounds of these fruits to inhibit key enzymes α-amylase and α- glucosidase involved in the carbohydrate metabolism. The fruits were also subjected to physicochemical characterization, quantification of phenolics compounds and antioxidant activity (ABTS and DPPH methods). The methanolic extracts of P. cattleianum (access 44), S. cumini, E. pyriformis (accesses 11 and 15) distinctively inhibited α-amylase activity. The methanolic extracts of P. cattleianum. (accesses 44 and 87) also inhibited α-glycosidase activity, with either maltose or sucrose as substrate. By having antioxidant activities, a fairly content of phenolic compounds, and capacity to inhibit carbohydrate digestive enzymes, P. cattleianum (access 44 and 87), S. cumini and E. pyriformis (accesses 11 and 15) could be good candidates to be used in the management of postprandial hyperglycemia.
Book chapters on the topic "Α-amilasi"
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GOUVEIA, Alison Batista Vieira Silva, Lorrayne Moraes de PAULO, Stéfane Alves SAMPAIO, Nadya Gabrielly Dias da SILVA, Jessica Martins De ABREU, Samantha Leandro de Sousa Andrade ALEXANDRINO, Christiane Silva SOUZA, Fabricio Eumar de SOUSA, Fabiana Ramos dos SANTOS, and Cibele Silva MINAFRA. "DESEMPENHO, QUALIDADE DE OVOS E PERFIL BIOQUÍMICO SÉRICO DE POEDEIRAS SUPLEMENTADASCOMΑ-AMILASEEXÓGENA." In PESQUISAS EM TEMAS DE CIÊNCIAS AGRÁRIAS - VOLUME 5. RFB Editora, 2022. http://dx.doi.org/10.46898/rfb.9786558892557.1.
Full text
2
MELO, F. S., L. R. S. L. ALMEIDA, V. N. NASCIMENTO, and T. C. SANTOS. "Produção de α - amilase e amiloglucosidase por Aspergillus niger a partir do resíduo da batata inglesa." In A indústria de alimentos e a economia circular: alimentando uma nova consciência. Agron Food Academy, 2021. http://dx.doi.org/10.53934/9786599539640-17.
Full textAbstract:
O objetivo do presente trabalho foi utilizar o resíduo da batata inglesa como substrato da fermentação em estado sólido (FES) pelo fungo Aspergillus niger para a produção das enzimas alfa amilase e amiloglusidase. As fermentações foram conduzidas a 30°C em estufa bacteriológica nas umidades de 35%, 60% e 75%, nos tempos de 48, 72 e 96 horas. Foram realizadas fermentações com e sem a presença do indutor (1g de amido de milho). Na produção da alfa amilase a melhor atividade foi de 152U/g no tempo de 48 horas com umidade 75%. Já na presença do indutor a melhor atividade foi de 192,8U/g no tempo de 96 horas com umidade 60%. Já na produção de amiloglucosidade o melhor tempo foi de 72 horas, com uma atividade de 430,41U/g a uma umidade de 75% com a presença do indutor e de 282,12U/g a uma umidade de 60% sem a presença do indutor. Outras variáveis como a temperatura ótima e o pH ótimo foram analisadas. As temperaturas usadas foram as de 30, 40, 50, 60 e 70°C e os pH foram 4, 5, 6, 7, 8 e 9. A maior atividade da alfa amilase foi na temperatura de 30°C produzindo 192,8U/g, já na presença do indutor a temperatura com melhor atividade foi de 70°C produzindo 258,8U/g. Já na amiloglosidase apresentou preferência por temperatura mais baixos, de 30°C sem o indutor e 40°C com a presença de indutor, tendo uma atividade de 230,41U/g e 313,81U/g respectivamente.
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TAMIRES BARLATI VIEIRA DA, SILVA, DELMIRO ISABELLA CRISTINA DE ANGELO, HASS LETÍCIA CAMARGO, BRACHT ADELAR, and PERALTA ROSANE MARINA. "EFEITOS INIBITÓRIOS DO EXTRATO AQUOSO DO CHÁ ROXO (Camellia sinensis) SOBRE A α-AMILASE E A LIPASE PANCREÁTICAS." In Inovação, Gestão e Sustentabilidade na Agroindústria, 1–15. Instituto Internacional Despertando Vocações, 2021. http://dx.doi.org/10.31692/978-65-88970-17-1.1-15.
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4
Fernando, Luciana Martins, Angeliana de Azevedo Lima, Wallison dos Santos Dias, Renaldo Tenório de Moura Júnior, Yanna Carolina Ferreira Teles, and Maria de Fátima Vanderlei de Souza. "Identificação de Tilirosídeo da espécie Pavonia Varians Moric e avaliação por Docking molecular da sua interação com a enzima α-amilase." In Processos Químicos e Biotecnológicos – Volume 5. Editora Poisson, 2020. http://dx.doi.org/10.36229/978-65-86127-43-0.cap.03.
Full textConference papers on the topic "Α-amilasi"
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SOEKA, YATI SUDARYATI. "Kemampuan Bacillus licheniformis dalam menghasilkan enzim α-amilase." In Seminar Nasional Masyarakat Biodiversitas Indonesia. Masyarakat Biodiversitas Indonesia, 2015. http://dx.doi.org/10.13057/psnmbi/m010534.
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2
Vilhena Silva, Marcelio, Elizama Aguiar Oliveira, Eliana S. Kamimura, and Rafael Resende Maldonado. "ESTUDO DA EFICIÊNCIA DA AÇÃO DE α-AMILASE BACTERIANA COMERCIAL PARA HIDRÓLISE DE AMIDO EM MALTODEXTRINA." In Simpósio Nacional de Bioprocessos e Simpósio de Hidrólise Enzimática de Biomassa. Campinas - SP, Brazil: Galoá, 2015. http://dx.doi.org/10.17648/sinaferm-2015-33816.
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3
Barlati Vieira da Silva, Tamires, Isabella Cristina de Angelo Delmiro, Letícia Camargo Hass, Adelar Bracht, and Rosane Marina Peralta. "EFEITOS INIBITÓRIOS DO EXTRATO AQUOSO DO CHÁ ROXO (Camellia sinensis) SOBRE A α-AMILASE E A LIPASE PANCREÁTICAS." In II CONGRESSO INTERNACIONAL DA AGROINDÚSTRIA. Instituto internacional Despertando Vocações, 2021. http://dx.doi.org/10.31692/iiciagro.0298.
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4
TRENTIN, A., A. L. ASTOLFI, J. ZENI, A. C. SCHUMANN, C. M. BOCALON, J. COLLA, and N. L. D. NYARI. "USO DE PLANEJAMENTO ESTATÍSTICO DE EXPERIMENTOS NA DETERMINAÇÃO DO PH E TEMPERATUTA ÓTIMOS DE α-AMILASE DE BACILLUS LICHENIFORMIS." In XI Congresso Brasileiro de Engenharia Química em Iniciação Científica. São Paulo: Editora Edgard Blücher, 2015. http://dx.doi.org/10.5151/chemeng-cobeqic2015-003-31606-213268.
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