Zeitschriftenartikel zum Thema „Type II Baeyer-Villiger monooxygenase“
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Isupov, Michail N., Ewald Schröder, Robert P. Gibson, Jean Beecher, Giuliana Donadio, Vahid Saneei, Stephlina A. Dcunha et al. „The oxygenating constituent of 3,6-diketocamphane monooxygenase from the CAM plasmid ofPseudomonas putida: the first crystal structure of a type II Baeyer–Villiger monooxygenase“. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 71, Nr. 11 (31.10.2015): 2344–53. http://dx.doi.org/10.1107/s1399004715017939.
Der volle Inhalt der QuelleIsupov, Michail N., Ewald Schröder, Robert P. Gibson, Jean Beecher, Giuliana Donadio, Vahid Saneei, Stephlina A. Dcunha et al. „The oxygenating constituent of 3,6-diketocamphane monooxygenase from the CAM plasmid ofPseudomonas putida: the first crystal structure of a type II Baeyer–Villiger monooxygenase. Corrigendum“. Acta Crystallographica Section D Structural Biology 74, Nr. 4 (01.04.2018): 379. http://dx.doi.org/10.1107/s205979831800150x.
Der volle Inhalt der QuelleLöwe, Jana, Olga Blifernez-Klassen, Thomas Baier, Lutz Wobbe, Olaf Kruse und Harald Gröger. „Type II flavoprotein monooxygenase PsFMO_A from the bacterium Pimelobacter sp. Bb-B catalyzes enantioselective Baeyer-Villiger oxidations with a relaxed cofactor specificity“. Journal of Biotechnology 294 (März 2019): 81–87. http://dx.doi.org/10.1016/j.jbiotec.2019.01.011.
Der volle Inhalt der QuelleRiebel, Anette, Michael J. Fink, Marko D. Mihovilovic und Marco W. Fraaije. „Type II Flavin-Containing Monooxygenases: A New Class of Biocatalysts that Harbors Baeyer-Villiger Monooxygenases with a Relaxed Coenzyme Specificity“. ChemCatChem 6, Nr. 4 (07.10.2013): 1112–17. http://dx.doi.org/10.1002/cctc.201300550.
Der volle Inhalt der QuelleTanner, Adam, und David J. Hopper. „Conversion of 4-Hydroxyacetophenone into 4-Phenyl Acetate by a Flavin Adenine Dinucleotide-Containing Baeyer-Villiger-Type Monooxygenase“. Journal of Bacteriology 182, Nr. 23 (01.12.2000): 6565–69. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.23.6565-6569.2000.
Der volle Inhalt der QuelleNiero, Mattia, Irene Righetto, Elisa Beneventi, Patrizia Polverino de Laureto, Marco Wilhelmus Fraaije, Francesco Filippini und Elisabetta Bergantino. „Unique Features of a New Baeyer–Villiger Monooxygenase from a Halophilic Archaeon“. Catalysts 10, Nr. 1 (16.01.2020): 128. http://dx.doi.org/10.3390/catal10010128.
Der volle Inhalt der QuelleIwaki, Hiroaki, Yoshie Hasegawa, Shaozhao Wang, Margaret M. Kayser und Peter C. K. Lau. „Cloning and Characterization of a Gene Cluster Involved in Cyclopentanol Metabolism in Comamonas sp. Strain NCIMB 9872 and Biotransformations Effected by Escherichia coli-Expressed Cyclopentanone 1,2-Monooxygenase“. Applied and Environmental Microbiology 68, Nr. 11 (November 2002): 5671–84. http://dx.doi.org/10.1128/aem.68.11.5671-5684.2002.
Der volle Inhalt der QuelleKostichka, Kristy, Stuart M. Thomas, Katharine J. Gibson, Vasantha Nagarajan und Qiong Cheng. „Cloning and Characterization of a Gene Cluster for Cyclododecanone Oxidation in Rhodococcus ruber SC1“. Journal of Bacteriology 183, Nr. 21 (01.11.2001): 6478–86. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.21.6478-6486.2001.
Der volle Inhalt der QuelleIwaki, Hiroaki, Shaozhao Wang, Stephan Grosse, Hélène Bergeron, Ayako Nagahashi, Jittiwud Lertvorachon, Jianzhong Yang, Yasuo Konishi, Yoshie Hasegawa und Peter C. K. Lau. „Pseudomonad Cyclopentadecanone Monooxygenase Displaying an Uncommon Spectrum of Baeyer-Villiger Oxidations of Cyclic Ketones“. Applied and Environmental Microbiology 72, Nr. 4 (April 2006): 2707–20. http://dx.doi.org/10.1128/aem.72.4.2707-2720.2006.
Der volle Inhalt der QuelleTolmie, Carmien, Martha Smit und Diederik Opperman. „Alternative Splicing of the Aflatoxin-Associated Baeyer–Villiger Monooxygenase from Aspergillus flavus: Characterisation of MoxY Isoforms“. Toxins 10, Nr. 12 (05.12.2018): 521. http://dx.doi.org/10.3390/toxins10120521.
Der volle Inhalt der QuelleWilletts, Andrew, Ian Joint, Jack A. Gilbert, William Trimble und Martin Mühling. „Isolation and initial characterization of a novel type of Baeyer-Villiger monooxygenase activity from a marine microorganism“. Microbial Biotechnology 5, Nr. 4 (13.03.2012): 549–59. http://dx.doi.org/10.1111/j.1751-7915.2012.00337.x.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Chunyan, Huaran Zhang und Jianhua Ju. „On-PKS Baeyer–Villiger-Type O-Atom Insertion Catalyzed by Luciferase-Like Monooxygenase OvmO during Olimycin Biosynthesis“. Organic Letters 22, Nr. 5 (19.02.2020): 1780–84. http://dx.doi.org/10.1021/acs.orglett.0c00076.
Der volle Inhalt der QuelleDudek, Hanna M., Gonzalo de Gonzalo, Daniel E. Torres Pazmiño, Piotr Stępniak, Lucjan S. Wyrwicz, Leszek Rychlewski und Marco W. Fraaije. „Mapping the Substrate Binding Site of Phenylacetone Monooxygenase from Thermobifida fusca by Mutational Analysis“. Applied and Environmental Microbiology 77, Nr. 16 (01.07.2011): 5730–38. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00687-11.
Der volle Inhalt der QuelleLeisch, Hannes, Rong Shi, Stephan Grosse, Krista Morley, Hélène Bergeron, Miroslaw Cygler, Hiroaki Iwaki, Yoshie Hasegawa und Peter C. K. Lau. „Cloning, Baeyer-Villiger Biooxidations, and Structures of the Camphor Pathway 2-Oxo-Δ3-4,5,5-Trimethylcyclopentenylacetyl-Coenzyme A Monooxygenase of Pseudomonas putida ATCC 17453“. Applied and Environmental Microbiology 78, Nr. 7 (20.01.2012): 2200–2212. http://dx.doi.org/10.1128/aem.07694-11.
Der volle Inhalt der QuelleMansouri, Hamid R., Marko D. Mihovilovic und Florian Rudroff. „Investigation of a New Type I Baeyer–Villiger Monooxygenase from Amycolatopsis thermoflava Revealed High Thermodynamic but Limited Kinetic Stability“. ChemBioChem 21, Nr. 7 (April 2020): 971–77. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201900501.
Der volle Inhalt der QuelleWeiss, Michael, Karin Denger, Thomas Huhn und David Schleheck. „Two Enzymes of a Complete Degradation Pathway for Linear Alkylbenzenesulfonate (LAS) Surfactants: 4-Sulfoacetophenone Baeyer-Villiger Monooxygenase and 4-Sulfophenylacetate Esterase in Comamonas testosteroni KF-1“. Applied and Environmental Microbiology 78, Nr. 23 (21.09.2012): 8254–63. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02412-12.
Der volle Inhalt der QuelleLandry, Zachary, Brandon K. Swan, Gerhard J. Herndl, Ramunas Stepanauskas und Stephen J. Giovannoni. „SAR202 Genomes from the Dark Ocean Predict Pathways for the Oxidation of Recalcitrant Dissolved Organic Matter“. mBio 8, Nr. 2 (18.04.2017). http://dx.doi.org/10.1128/mbio.00413-17.
Der volle Inhalt der QuelleCeccoli, Romina D., Dario A. Bianchi, Michael J. Fink, Marko D. Mihovilovic und Daniela V. Rial. „Cloning and characterization of the Type I Baeyer–Villiger monooxygenase from Leptospira biflexa“. AMB Express 7, Nr. 1 (27.04.2017). http://dx.doi.org/10.1186/s13568-017-0390-5.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Yan, Feng Liu, Na Xu, Yin-Qi Wu, Yu-Cong Zheng, Qian Zhao, Guoqiang Lin, Hui-Lei Yu und Jian-He Xu. „Discovery of Two Native Baeyer-Villiger Monooxygenases for Asymmetric Synthesis of Bulky Chiral Sulfoxides“. Applied and Environmental Microbiology 84, Nr. 14 (11.05.2018). http://dx.doi.org/10.1128/aem.00638-18.
Der volle Inhalt der QuelleQin, Peng, Xin‐Yi Lu, Jian‐He Xu und Hui‐Lei Yu. „Directed evolution of Baeyer–Villiger monooxygenase for highly secretory expressed in Pichia pastoris and efficient preparation of chiral pyrazole sulfoxide“. Biotechnology and Bioengineering, 13.12.2023. http://dx.doi.org/10.1002/bit.28617.
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