Zeitschriftenartikel zum Thema „Synaptic adhesion proteins“
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Leshchyns’ka, Iryna, und Vladimir Sytnyk. „Synaptic Cell Adhesion Molecules in Alzheimer’s Disease“. Neural Plasticity 2016 (2016): 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2016/6427537.
Der volle Inhalt der QuelleZobel, K., S. E. Choi, R. Minakova, M. Gocyla und A. Offenhäusser. „N-Cadherin modified lipid bilayers promote neural network formation and circuitry“. Soft Matter 13, Nr. 44 (2017): 8096–107. http://dx.doi.org/10.1039/c7sm01214d.
Der volle Inhalt der QuelleHayano, Yasufumi, Yugo Ishino, Jung Ho Hyun, Carlos G. Orozco, André Steinecke, Elizabeth Potts, Yasuhiro Oisi et al. „IgSF11 homophilic adhesion proteins promote layer-specific synaptic assembly of the cortical interneuron subtype“. Science Advances 7, Nr. 29 (Juli 2021): eabf1600. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abf1600.
Der volle Inhalt der QuelleBrose, N. „Neuroligin-family synaptic adhesion proteins in autism spectrum disorders“. European Neuropsychopharmacology 26 (Oktober 2016): S131. http://dx.doi.org/10.1016/s0924-977x(16)30913-0.
Der volle Inhalt der QuelleStewart, Luke T. „Cell adhesion proteins and the pathogenesis of autism spectrum disorders“. Journal of Neurophysiology 113, Nr. 5 (01.03.2015): 1283–86. http://dx.doi.org/10.1152/jn.00780.2013.
Der volle Inhalt der QuelleLee, Tet Woo, Vicky W. K. Tsang und Nigel P. Birch. „Synaptic plasticity-associated proteases and protease inhibitors in the brain linked to the processing of extracellular matrix and cell adhesion molecules“. Neuron Glia Biology 4, Nr. 3 (August 2008): 223–34. http://dx.doi.org/10.1017/s1740925x09990172.
Der volle Inhalt der QuelleUchida, N., Y. Honjo, K. R. Johnson, M. J. Wheelock und M. Takeichi. „The catenin/cadherin adhesion system is localized in synaptic junctions bordering transmitter release zones.“ Journal of Cell Biology 135, Nr. 3 (01.11.1996): 767–79. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.135.3.767.
Der volle Inhalt der QuelleOlsen, Olav, Kimberly A. Moore, Masaki Fukata, Toshinari Kazuta, Jonathan C. Trinidad, Fred W. Kauer, Michel Streuli et al. „Neurotransmitter release regulated by a MALS–liprin-α presynaptic complex“. Journal of Cell Biology 170, Nr. 7 (26.09.2005): 1127–34. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200503011.
Der volle Inhalt der QuelleCostain, Willard J., Ingrid Rasquinha, Jagdeep K. Sandhu, Peter Rippstein, Bogdan Zurakowski, Jacqueline Slinn, John P. MacManus und Danica B. Stanimirovic. „Cerebral Ischemia Causes Dysregulation of Synaptic Adhesion in Mouse Synaptosomes“. Journal of Cerebral Blood Flow & Metabolism 28, Nr. 1 (16.05.2007): 99–110. http://dx.doi.org/10.1038/sj.jcbfm.9600510.
Der volle Inhalt der QuelleRibic, Adema, und Thomas Biederer. „Emerging Roles of Synapse Organizers in the Regulation of Critical Periods“. Neural Plasticity 2019 (03.09.2019): 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2019/1538137.
Der volle Inhalt der QuelleKohsaka, Hiroshi, Etsuko Takasu und Akinao Nose. „In vivo induction of postsynaptic molecular assembly by the cell adhesion molecule Fasciclin2“. Journal of Cell Biology 179, Nr. 6 (10.12.2007): 1289–300. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200705154.
Der volle Inhalt der QuelleSmith, Ireland R., Emily L. Hendricks, Nina K. Latcheva, Daniel R. Marenda und Faith L. W. Liebl. „The CHD Protein Kismet Restricts the Synaptic Localization of Cell Adhesion Molecules at the Drosophila Neuromuscular Junction“. International Journal of Molecular Sciences 25, Nr. 5 (06.03.2024): 3074. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25053074.
Der volle Inhalt der QuelleMah, W., J. Ko, J. Nam, K. Han, W. S. Chung und E. Kim. „Selected SALM (Synaptic Adhesion-Like Molecule) Family Proteins Regulate Synapse Formation“. Journal of Neuroscience 30, Nr. 16 (21.04.2010): 5559–68. http://dx.doi.org/10.1523/jneurosci.4839-09.2010.
Der volle Inhalt der QuelleSchöpf, Clemens L., Cornelia Ablinger, Stefanie M. Geisler, Ruslan I. Stanika, Marta Campiglio, Walter A. Kaufmann, Benedikt Nimmervoll et al. „Presynaptic α2δ subunits are key organizers of glutamatergic synapses“. Proceedings of the National Academy of Sciences 118, Nr. 14 (29.03.2021): e1920827118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920827118.
Der volle Inhalt der QuelleLin, Bin, Amy C. Arai, Gary Lynch und Christine M. Gall. „Integrins Regulate NMDA Receptor-Mediated Synaptic Currents“. Journal of Neurophysiology 89, Nr. 5 (01.05.2003): 2874–78. http://dx.doi.org/10.1152/jn.00783.2002.
Der volle Inhalt der QuelleBoll, Inga, Pia Jensen, Veit Schwämmle und Martin R. Larsen. „Depolarization-dependent Induction of Site-specific Changes in Sialylation on N-linked Glycoproteins in Rat Nerve Terminals“. Molecular & Cellular Proteomics 19, Nr. 9 (09.06.2020): 1418–35. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.ra119.001896.
Der volle Inhalt der QuelleChamma, Ingrid, Florian Levet, Jean-Baptiste Sibarita, Matthieu Sainlos und Olivier Thoumine. „Nanoscale organization of synaptic adhesion proteins revealed by single-molecule localization microscopy“. Neurophotonics 3, Nr. 4 (03.11.2016): 041810. http://dx.doi.org/10.1117/1.nph.3.4.041810.
Der volle Inhalt der QuelleHoner, W. G., P. Falkai, C. Young, T. Wang, J. Xie, J. Bonner, L. Hu, G. L. Boulianne, Z. Luo und W. S. Trimble. „Cingulate cortex synaptic terminal proteins and neural cell adhesion molecule in schizophrenia“. Neuroscience 78, Nr. 1 (Februar 1997): 99–110. http://dx.doi.org/10.1016/s0306-4522(96)00489-7.
Der volle Inhalt der QuelleBrose, N. „Synaptic Cell Adhesion Proteins and Synaptogenesis in the Mammalian Central Nervous System“. Naturwissenschaften 86, Nr. 11 (03.11.1999): 516–24. http://dx.doi.org/10.1007/s001140050666.
Der volle Inhalt der QuelleTorres, Viviana I., Daniela Vallejo und Nibaldo C. Inestrosa. „Emerging Synaptic Molecules as Candidates in the Etiology of Neurological Disorders“. Neural Plasticity 2017 (2017): 1–25. http://dx.doi.org/10.1155/2017/8081758.
Der volle Inhalt der QuelleStachowicz, Katarzyna. „Physicochemical Principles of Adhesion Mechanisms in the Brain“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 6 (07.03.2023): 5070. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065070.
Der volle Inhalt der QuelleBhouri, Mehdi, Wade Morishita, Paul Temkin, Debanjan Goswami, Hiroshi Kawabe, Nils Brose, Thomas C. Südhof, Ann Marie Craig, Tabrez J. Siddiqui und Robert Malenka. „Deletion of LRRTM1 and LRRTM2 in adult mice impairs basal AMPA receptor transmission and LTP in hippocampal CA1 pyramidal neurons“. Proceedings of the National Academy of Sciences 115, Nr. 23 (21.05.2018): E5382—E5389. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1803280115.
Der volle Inhalt der QuelleMitoma, Hiroshi, Jerome Honnorat, Kazuhiko Yamaguchi und Mario Manto. „Fundamental Mechanisms of Autoantibody-Induced Impairments on Ion Channels and Synapses in Immune-Mediated Cerebellar Ataxias“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 14 (13.07.2020): 4936. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21144936.
Der volle Inhalt der QuellePehkonen, Henna, Ivan de Curtis und Outi Monni. „Liprins in oncogenic signaling and cancer cell adhesion“. Oncogene 40, Nr. 46 (15.10.2021): 6406–16. http://dx.doi.org/10.1038/s41388-021-02048-1.
Der volle Inhalt der QuelleSandau, Ursula S., Alison E. Mungenast, Jack McCarthy, Thomas Biederer, Gabriel Corfas und Sergio R. Ojeda. „The Synaptic Cell Adhesion Molecule, SynCAM1, Mediates Astrocyte-to-Astrocyte and Astrocyte-to-GnRH Neuron Adhesiveness in the Mouse Hypothalamus“. Endocrinology 152, Nr. 6 (12.04.2011): 2353–63. http://dx.doi.org/10.1210/en.2010-1434.
Der volle Inhalt der QuelleCijsouw, Tony, Austin Ramsey, TuKiet Lam, Beatrice Carbone, Thomas Blanpied und Thomas Biederer. „Mapping the Proteome of the Synaptic Cleft through Proximity Labeling Reveals New Cleft Proteins“. Proteomes 6, Nr. 4 (28.11.2018): 48. http://dx.doi.org/10.3390/proteomes6040048.
Der volle Inhalt der QuelleHu, Xiaoge, Jian-hong Luo und Junyu Xu. „The Interplay between Synaptic Activity and Neuroligin Function in the CNS“. BioMed Research International 2015 (2015): 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2015/498957.
Der volle Inhalt der QuelleRamsey, Austin M., Ai-Hui Tang, Tara A. LeGates, Xu-Zhuo Gou, Beatrice E. Carbone, Scott M. Thompson, Thomas Biederer und Thomas A. Blanpied. „Subsynaptic positioning of AMPARs by LRRTM2 controls synaptic strength“. Science Advances 7, Nr. 34 (August 2021): eabf3126. http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.abf3126.
Der volle Inhalt der QuelleLu, Cecilia S., Bo Zhai, Alex Mauss, Matthias Landgraf, Stephen Gygi und David Van Vactor. „MicroRNA-8 promotes robust motor axon targeting by coordinate regulation of cell adhesion molecules during synapse development“. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences 369, Nr. 1652 (26.09.2014): 20130517. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2013.0517.
Der volle Inhalt der QuelleZambonino, Marjorie, und Pamela Pereira. „The structure of Neurexin 1α (n1α) and its role as synaptic organizer“. Bionatura 4, Nr. 2 (15.05.2019): 883–86. http://dx.doi.org/10.21931/rb/2019.04.02.12.
Der volle Inhalt der QuelleKreienkamp, H. J., M. Soltau, D. Richter und T. Böckers. „Interaction of G-protein-coupled receptors with synaptic scaffolding proteins“. Biochemical Society Transactions 30, Nr. 4 (01.08.2002): 464–68. http://dx.doi.org/10.1042/bst0300464.
Der volle Inhalt der QuelleGoethe, Eric A., Benjamin Deneen, Jeffrey Noebels und Ganesh Rao. „The Role of Hyperexcitability in Gliomagenesis“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 1 (01.01.2023): 749. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24010749.
Der volle Inhalt der QuelleKuhl, D., T. E. Kennedy, A. Barzilai und E. R. Kandel. „Long-term sensitization training in Aplysia leads to an increase in the expression of BiP, the major protein chaperon of the ER.“ Journal of Cell Biology 119, Nr. 5 (01.12.1992): 1069–76. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.119.5.1069.
Der volle Inhalt der QuelleLoomis, Connor, Aliyah Stephens, Remi Janicot, Usman Baqai, Laura Drebushenko und Jennifer Round. „Identification of MAGUK scaffold proteins as intracellular binding partners of synaptic adhesion protein Slitrk2“. Molecular and Cellular Neuroscience 103 (März 2020): 103465. http://dx.doi.org/10.1016/j.mcn.2019.103465.
Der volle Inhalt der QuelleFigiel, Izabela, Patrycja K. Kruk, Monika Zaręba-Kozioł, Paulina Rybak, Monika Bijata, Jakub Wlodarczyk und Joanna Dzwonek. „MMP-9 Signaling Pathways That Engage Rho GTPases in Brain Plasticity“. Cells 10, Nr. 1 (15.01.2021): 166. http://dx.doi.org/10.3390/cells10010166.
Der volle Inhalt der QuelleYang, Xiaojuan, und Wim Annaert. „The Nanoscopic Organization of Synapse Structures: A Common Basis for Cell Communication“. Membranes 11, Nr. 4 (30.03.2021): 248. http://dx.doi.org/10.3390/membranes11040248.
Der volle Inhalt der QuelleBeumer, Kelly, Heinrich J. G. Matthies, Amber Bradshaw und Kendal Broadie. „Integrins regulate DLG/FAS2 via a CaM kinase II-dependent pathway to mediate synapse elaboration and stabilization during postembryonic development“. Development 129, Nr. 14 (15.07.2002): 3381–91. http://dx.doi.org/10.1242/dev.129.14.3381.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Xiumin, Yuko Fukata, Masaki Fukata und Roger A. Nicoll. „MAGUKs are essential, but redundant, in long-term potentiation“. Proceedings of the National Academy of Sciences 118, Nr. 28 (09.07.2021): e2107585118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2107585118.
Der volle Inhalt der QuelleSytnyk, Vladimir, Iryna Leshchyns'ka, Alexander G. Nikonenko und Melitta Schachner. „NCAM promotes assembly and activity-dependent remodeling of the postsynaptic signaling complex“. Journal of Cell Biology 174, Nr. 7 (21.09.2006): 1071–85. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200604145.
Der volle Inhalt der QuelleYagishita-Kyo, Nan, Minami Harada, Tomoko Uekita, Kei Maruyama, Yuki Ikai, Chihiro Koshimoto und Sosuke Yagishita. „The effect of sex hormones on the interaction between synaptic adhesion proteins concerned with sociality“. Proceedings for Annual Meeting of The Japanese Pharmacological Society 92 (2019): 2—P—003. http://dx.doi.org/10.1254/jpssuppl.92.0_2-p-003.
Der volle Inhalt der QuelleTaylor, Sara C., Sarah L. Ferri, Mahip Grewal, Zoe Smernoff, Maja Bucan, Joshua A. Weiner, Ted Abel und Edward S. Brodkin. „The Role of Synaptic Cell Adhesion Molecules and Associated Scaffolding Proteins in Social Affiliative Behaviors“. Biological Psychiatry 88, Nr. 6 (September 2020): 442–51. http://dx.doi.org/10.1016/j.biopsych.2020.02.012.
Der volle Inhalt der QuelleAli, Heba, Lena Marth und Dilja Krueger-Burg. „Neuroligin-2 as a central organizer of inhibitory synapses in health and disease“. Science Signaling 13, Nr. 663 (22.12.2020): eabd8379. http://dx.doi.org/10.1126/scisignal.abd8379.
Der volle Inhalt der QuelleSchmerl, Bettina, Niclas Gimber, Benno Kuropka, Alexander Stumpf, Jakob Rentsch, Stella-Amrei Kunde, Judith von Sivers et al. „The synaptic scaffold protein MPP2 interacts with GABAA receptors at the periphery of the postsynaptic density of glutamatergic synapses“. PLOS Biology 20, Nr. 3 (21.03.2022): e3001503. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3001503.
Der volle Inhalt der QuelleMuellerleile, Julia, Matej Vnencak, Mohammad Valeed Ahmed Sethi, Tassilo Jungenitz, Stephan W. Schwarzacher und Peter Jedlicka. „Increased Network Inhibition in the Dentate Gyrus of Adult Neuroligin-4 Knock-Out Mice“. eneuro 10, Nr. 4 (April 2023): ENEURO.0471–22.2023. http://dx.doi.org/10.1523/eneuro.0471-22.2023.
Der volle Inhalt der QuelleHsueh, Yi-Ping, Fu-Chia Yang, Viktor Kharazia, Scott Naisbitt, Alexandra R. Cohen, Richard J. Weinberg und Morgan Sheng. „Direct Interaction of CASK/LIN-2 and Syndecan Heparan Sulfate Proteoglycan and Their Overlapping Distribution in Neuronal Synapses“. Journal of Cell Biology 142, Nr. 1 (13.07.1998): 139–51. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.142.1.139.
Der volle Inhalt der QuelleWright, John W., und Joseph W. Harding. „Contributions of Matrix Metalloproteinases to Neural Plasticity, Habituation, Associative Learning and Drug Addiction“. Neural Plasticity 2009 (2009): 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2009/579382.
Der volle Inhalt der QuelleLievens, Patricia Marie-Jeanne, Tatiana Kuznetsova, Gaga Kochlamazashvili, Fabrizia Cesca, Natalya Gorinski, Dalia Abdel Galil, Volodimir Cherkas et al. „ZDHHC3 Tyrosine Phosphorylation Regulates Neural Cell Adhesion Molecule Palmitoylation“. Molecular and Cellular Biology 36, Nr. 17 (31.05.2016): 2208–25. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00144-16.
Der volle Inhalt der QuelleLevinson, Joshua N., und Alaa El-Husseini. „New Players Tip the Scales in the Balance between Excitatory and Inhibitory Synapses“. Molecular Pain 1 (01.01.2005): 1744–8069. http://dx.doi.org/10.1186/1744-8069-1-12.
Der volle Inhalt der QuelleMizoguchi, Hiroyuki, Kiyofumi Yamada und Toshitaka Nabeshima. „Matrix Metalloproteinases Contribute to Neuronal Dysfunction in Animal Models of Drug Dependence, Alzheimer's Disease, and Epilepsy“. Biochemistry Research International 2011 (2011): 1–10. http://dx.doi.org/10.1155/2011/681385.
Der volle Inhalt der QuelleTakano, Tetsuya. „Comprehensive identification of molecules at synapses and non-synaptic cell-adhesion structure“. Impact 2023, Nr. 3 (21.09.2023): 46–48. http://dx.doi.org/10.21820/23987073.2023.3.46.
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