Zeitschriftenartikel zum Thema „Substrats interactifs“
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Chen, Xiaobo, Jiayue Chen, Bing Yan, Wei Zhang, Luke W. Guddat, Xiang Liu und Zihe Rao. „Structural basis for the broad substrate specificity of two acyl-CoA dehydrogenases FadE5 from mycobacteria“. Proceedings of the National Academy of Sciences 117, Nr. 28 (29.06.2020): 16324–32. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2002835117.
Der volle Inhalt der QuelleKim, Ikjin, Kaixia Mi und Hai Rao. „Multiple Interactions of Rad23 Suggest a Mechanism for Ubiquitylated Substrate Delivery Important in Proteolysis“. Molecular Biology of the Cell 15, Nr. 7 (Juli 2004): 3357–65. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-11-0835.
Der volle Inhalt der QuelleLim, Jia Jia, Youngjin Lee, Tue Tu Ly, Jung Youn Kang, Jung-Gyu Lee, Jun Yop An, Hyung-Seop Youn et al. „Structural insights into the interaction of p97 N-terminus domain and VBM in rhomboid protease, RHBDL4“. Biochemical Journal 473, Nr. 18 (12.09.2016): 2863–80. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20160237.
Der volle Inhalt der QuelleCavitt, T. Brian, und Niyati Pathak. „Modeling Bacterial Attachment Mechanisms on Superhydrophobic and Superhydrophilic Substrates“. Pharmaceuticals 14, Nr. 10 (26.09.2021): 977. http://dx.doi.org/10.3390/ph14100977.
Der volle Inhalt der QuelleTsang, Yik Pui, Antonio Jesús López Quiñones, Letícia Salvador Vieira und Joanne Wang. „Interaction of ALK Inhibitors with Polyspecific Organic Cation Transporters and the Impact of Substrate-Dependent Inhibition on the Prediction of Drug–Drug Interactions“. Pharmaceutics 15, Nr. 9 (13.09.2023): 2312. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics15092312.
Der volle Inhalt der QuelleRittmann, B. E. „Microbiological Detoxification of Hazardous Organic Contaminants: The Crucial Role of Substrate Interactions“. Water Science and Technology 25, Nr. 11 (01.06.1992): 403–10. http://dx.doi.org/10.2166/wst.1992.0319.
Der volle Inhalt der QuelleRoche, Sandra, Kasper Pedersen, Grainne Dunne, Denis Collins, Aoife Devery, John Crown, Martin Clynes und Robert O'Connor. „Pharmacological interactions of TKIs with the P-gp drug transport protein.“ Journal of Clinical Oncology 30, Nr. 15_suppl (20.05.2012): 2536. http://dx.doi.org/10.1200/jco.2012.30.15_suppl.2536.
Der volle Inhalt der QuelleCourtade, Gaston, Reinhard Wimmer, Åsmund K. Røhr, Marita Preims, Alfons K. G. Felice, Maria Dimarogona, Gustav Vaaje-Kolstad et al. „Interactions of a fungal lytic polysaccharide monooxygenase with β-glucan substrates and cellobiose dehydrogenase“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 21 (05.05.2016): 5922–27. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1602566113.
Der volle Inhalt der QuelleJabaiah, Abeer M., Jennifer A. Getz, Witold A. Witkowski, Jeanne A. Hardy und Patrick S. Daugherty. „Identifi cation of protease exosite-interacting peptides that enhance substrate cleavage kinetics“. Biological Chemistry 393, Nr. 9 (01.09.2012): 933–41. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2012-0162.
Der volle Inhalt der QuelleFAGHIHI, SHAHAB, HOJATOLLAH VALI und MARYAM TABRIZIAN. „EFFECTS OF CRYSTAL SIZE AND ORIENTATION OF SUBSTRATES ON CELL ADHESION: IMPLICATION FOR MEDICAL IMPLANTS“. International Journal of Modern Physics B 22, Nr. 18n19 (30.07.2008): 3069–81. http://dx.doi.org/10.1142/s0217979208047936.
Der volle Inhalt der QuelleJaya, Nomalie, Victor Garcia und Elizabeth Vierling. „Substrate binding site flexibility of the small heat shock protein molecular chaperones“. Proceedings of the National Academy of Sciences 106, Nr. 37 (26.08.2009): 15604–9. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0902177106.
Der volle Inhalt der QuelleBolduc, David M., Daniel R. Montagna, Yongli Gu, Dennis J. Selkoe und Michael S. Wolfe. „Nicastrin functions to sterically hinder γ-secretase–substrate interactions driven by substrate transmembrane domain“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 5 (22.12.2015): E509—E518. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1512952113.
Der volle Inhalt der QuelleHadjicharalambous, Andreas, Alex J. Whale, Geylani Can, J. Mark Skehel, Jonathan M. Houseley und Philip Zegerman. „Checkpoint kinase interaction with DNA polymerase alpha regulates replication progression during stress“. Wellcome Open Research 8 (26.07.2023): 327. http://dx.doi.org/10.12688/wellcomeopenres.19617.1.
Der volle Inhalt der QuelleZhong, Xiaoyan, Yuxian Shen, Petek Ballar, Andria Apostolou, Reuven Agami und Shengyun Fang. „AAA ATPase p97/Valosin-containing Protein Interacts with gp78, a Ubiquitin Ligase for Endoplasmic Reticulum-associated Degradation“. Journal of Biological Chemistry 279, Nr. 44 (24.08.2004): 45676–84. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m409034200.
Der volle Inhalt der QuelleFritz, Jutta, Alexander Strehblow, Andreas Taschner, Sandy Schopoff, Pawel Pasierbek und Michael F. Jantsch. „RNA-Regulated Interaction of Transportin-1 and Exportin-5 with the Double-Stranded RNA-Binding Domain Regulates Nucleocytoplasmic Shuttling of ADAR1“. Molecular and Cellular Biology 29, Nr. 6 (05.01.2009): 1487–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01519-08.
Der volle Inhalt der QuelleKolo, K., und Ph Claeys. „In vitro formation of Ca-oxalates and the mineral glushinskite by fungal interaction with carbonate substrates and seawater“. Biogeosciences Discussions 2, Nr. 2 (15.04.2005): 451–97. http://dx.doi.org/10.5194/bgd-2-451-2005.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Yuan-Wei, Sotiria Tavoulari, Steffen Sinning, Antoniya A. Aleksandrova, Lucy R. Forrest und Gary Rudnick. „Structural elements required for coupling ion and substrate transport in the neurotransmitter transporter homolog LeuT“. Proceedings of the National Academy of Sciences 115, Nr. 38 (04.09.2018): E8854—E8862. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1716870115.
Der volle Inhalt der QuelleShrestha, Rashmi, und Chittaranjan Das. „Crystal structure of the Thr316Ala mutant of a yeast JAMM deubiquitinase: implication of active-site loop dynamics in catalysis“. Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, Nr. 6 (24.05.2021): 163–70. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21005124.
Der volle Inhalt der QuellePfefferkorn, Hermann W., und Karlfried Fuchs. „A field classification of fossil plant substrate interactions“. Neues Jahrbuch für Geologie und Paläontologie - Abhandlungen 183, Nr. 1-3 (20.12.1991): 17–36. http://dx.doi.org/10.1127/njgpa/183/1991/17.
Der volle Inhalt der QuelleGoldman, Samuel, Ria Das, Kevin K. Yang und Connor W. Coley. „Machine learning modeling of family wide enzyme-substrate specificity screens“. PLOS Computational Biology 18, Nr. 2 (10.02.2022): e1009853. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1009853.
Der volle Inhalt der QuelleZhao, Shiji, Fanglue Ni, Tianyin Qiu, Jacob T. Wolff, Shiou-Chuan Tsai und Ray Luo. „Molecular Basis for Polyketide Ketoreductase–Substrate Interactions“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 20 (13.10.2020): 7562. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21207562.
Der volle Inhalt der QuelleGnoth, Kathrin, Joachim Wolfgang Bär, Fred Rosche, Jens-Ulrich Rahfeld und Hans-Ulrich Demuth. „Contribution of amino acids in the active site of dipeptidyl peptidase 4 to the catalytic action of the enzyme“. PLOS ONE 19, Nr. 4 (16.04.2024): e0289239. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0289239.
Der volle Inhalt der QuelleKang, Ming-Hsi, und Bruce W. Banfield. „Pseudorabies Virus Tegument Protein Us2 Recruits the Mitogen-Activated Protein Kinase Extracellular-Regulated Kinase (ERK) to Membranes through Interaction with the ERK Common Docking Domain“. Journal of Virology 84, Nr. 17 (16.06.2010): 8398–408. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.00794-10.
Der volle Inhalt der QuelleNgoei, Kevin R. W., Bruno Catimel, Nicole Church, Daisy S. Lio, Con Dogovski, Matthew A. Perugini, Paul M. Watt, Heung-Chin Cheng, Dominic C. H. Ng und Marie A. Bogoyevitch. „Characterization of a novel JNK (c-Jun N-terminal kinase) inhibitory peptide“. Biochemical Journal 434, Nr. 3 (24.02.2011): 399–413. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101244.
Der volle Inhalt der QuelleWang, S. F., W. K. Fong, W. Wang, K. K. Leung und C. Surya. „Growth of SnS van der Waals Epitaxies on Layered Substrates“. MRS Proceedings 1493 (2013): 213–17. http://dx.doi.org/10.1557/opl.2013.234.
Der volle Inhalt der QuelleACUÑA, SERGIO M., MARIA A. SANCHEZ und PEDRO G. TOLEDO. „SURFACE FORCES AND ADHESION BETWEEN ELECTROLYTIC COPPER CATHODE SURFACES AND MICROSPHERE SURFACES OF GLASS AND POLYSTYRENE IN AQUEOUS ELECTROLYTE SOLUTIONS“. International Journal of Nanoscience 03, Nr. 04n05 (August 2004): 499–510. http://dx.doi.org/10.1142/s0219581x04002309.
Der volle Inhalt der QuelleSarver, Jeffrey G., Wieslaw A. Klis, James P. Byers und Paul W. Erhardt. „Microplate Screening of the Differential Effects of Test Agents on Hoechst 33342, Rhodamine 123, and Rhodamine 6G Accumulation in Breast Cancer Cells that Overexpress P-Glycoprotein“. Journal of Biomolecular Screening 7, Nr. 1 (Februar 2002): 29–34. http://dx.doi.org/10.1177/108705710200700105.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Jiayao, Jing Li, Lirong Xu, Wei Hong, Yuzhao Yang und Xudong Chen. „The Glass-Transition Temperature of Supported PMMA Thin Films with Hydrogen Bond/Plasmonic Interface“. Polymers 11, Nr. 4 (02.04.2019): 601. http://dx.doi.org/10.3390/polym11040601.
Der volle Inhalt der QuelleZakaria, Yusdar, Cut Intan Novita und Samadi Samadi. „Efektivitas Fermentasi dengan Sumber Substrat yang Berbeda Terhadap Kualitas Jerami Padi“. Jurnal Agripet 13, Nr. 1 (01.04.2013): 22–25. http://dx.doi.org/10.17969/agripet.v13i1.548.
Der volle Inhalt der QuelleLee, Kyeong-Ryoon, Ji-Eun Chang, Jongmin Yoon, Hyojeong Jin und Yoon-Jee Chae. „Findings on In Vitro Transporter-Mediated Drug Interactions and Their Follow-Up Actions for Labeling: Analysis of Drugs Approved by US FDA between 2017 and 2021“. Pharmaceutics 14, Nr. 10 (29.09.2022): 2078. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics14102078.
Der volle Inhalt der QuelleOLIVEIRA JUNIOR, VALDIR MOURA DE, THAYS SOUSA LOPES, JOÃO VALDENOR PEREIRA FILHO, JAILDO RIBEIRO BARBOSA, ROBERT WILLIAM FERREIRA SOARES und CARMEM CRISTINA MARECO DE SOUSA PEREIRA. „CRESCIMENTO VEGETATIVO DA MORINGA EM DISTINTOS REGIMES DE IRRIGAÇÃO ASSOCIADOS A COMPOSIÇÕES DE DIFERENTES SUBSTRATOS“. IRRIGA 1, Nr. 4 (23.12.2021): 646–52. http://dx.doi.org/10.15809/irriga.2021v1n4p646-652.
Der volle Inhalt der QuelleBersani, Massimo, Bruno Morten, Maria Prudenziati und Alessandro Gualtieri. „Interactions between lead oxide and ceramic substrates for thick film technology“. Journal of Materials Research 12, Nr. 2 (Februar 1997): 501–8. http://dx.doi.org/10.1557/jmr.1997.0072.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Li, und Kiran Madura. „Rad23 Promotes the Targeting of Proteolytic Substrates to the Proteasome“. Molecular and Cellular Biology 22, Nr. 13 (01.07.2002): 4902–13. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.22.13.4902-4913.2002.
Der volle Inhalt der QuelleJohnson, Jill L., und Elizabeth A. Craig. „An Essential Role for the Substrate-Binding Region of Hsp40s in Saccharomyces cerevisiae“. Journal of Cell Biology 152, Nr. 4 (19.02.2001): 851–56. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.152.4.851.
Der volle Inhalt der QuelleAzzahra, Annisyaban Fatiha, Regaputra Satria Janitra, Wahyu Widayat, Farhan Azhwin Maulana, Safri Ishmayana und Muhammad Yusuf. „Analisis Interaksi ?-Amilase Bacillus licheniformis (BLA) dan Mutannya (MTBLA) dengan Maltoheptaosa pada Suhu Tinggi menggunakan Metode In Silico“. Jurnal Sains dan Kesehatan 5, Nr. 6 (31.12.2023): 972–84. http://dx.doi.org/10.25026/jsk.v5i6.2013.
Der volle Inhalt der QuelleGour-Salin, B. J., P. Lachance, M. C. Magny, C. Plouffe, R. Ménard und A. C. Storer. „E64 [trans-epoxysuccinyl-l-leucylamido-(4-guanidino)butane] analogues as inhibitors of cysteine proteinases: investigation of S2 subsite interactions“. Biochemical Journal 299, Nr. 2 (15.04.1994): 389–92. http://dx.doi.org/10.1042/bj2990389.
Der volle Inhalt der QuelleTang, Jordan, und Gerald Koelsch. „A Possible Function of the Flaps of Aspartic Proteases: The Capture of Substrate Side Chains Determines the Specificity of Cleavage Positions“. Protein & Peptide Letters 2, Nr. 1 (August 1995): 257–65. http://dx.doi.org/10.2174/092986652904220523163110.
Der volle Inhalt der QuelleAmimoto, Ikumi, Rino Watanabe und Yoshiaki Hirano. „Cell Behavior on Peptide-Immobilized Substrate with Cell Aggregation Inducing Property“. Processes 10, Nr. 9 (05.09.2022): 1779. http://dx.doi.org/10.3390/pr10091779.
Der volle Inhalt der QuelleOstrowska, Natalia, Michael Feig und Joanna Trylska. „Varying molecular interactions explain aspects of crowder-dependent enzyme function of a viral protease“. PLOS Computational Biology 19, Nr. 4 (25.04.2023): e1011054. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1011054.
Der volle Inhalt der QuelleTramonte, Rafael Prandini, Nicolli Cristina Osório, Flávio Henrique Ragonha, Gisele Daiane Pinha, Liliana Rodrigues und Roger Paulo Mormul. „Periphyton consumption by an invasive snail species is greater in simplified than in complex habitats“. Canadian Journal of Zoology 97, Nr. 1 (Januar 2019): 13–21. http://dx.doi.org/10.1139/cjz-2017-0359.
Der volle Inhalt der QuelleBIONDI, Ricardo M., und Angel R. NEBREDA. „Signalling specificity of Ser/Thr protein kinases through docking-site-mediated interactions“. Biochemical Journal 372, Nr. 1 (15.05.2003): 1–13. http://dx.doi.org/10.1042/bj20021641.
Der volle Inhalt der QuelleMANNSFELD, STEFAN C. B., und TORSTEN FRITZ. „ADVANCED MODELLING OF EPITAXIAL ORDERING OF ORGANIC LAYERS ON CRYSTALLINE SURFACES“. Modern Physics Letters B 20, Nr. 11 (10.05.2006): 585–605. http://dx.doi.org/10.1142/s0217984906011189.
Der volle Inhalt der QuelleAcheson, A., J. L. Sunshine und U. Rutishauser. „NCAM polysialic acid can regulate both cell-cell and cell-substrate interactions.“ Journal of Cell Biology 114, Nr. 1 (01.07.1991): 143–53. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.114.1.143.
Der volle Inhalt der QuelleMatsui, Toshiaki, Hiroaki Tsujimoto, Hiroki Muroyama und Koichi Eguchi. „Interfacial Interaction Between Ni and Oxide in SOFC Anodes“. ECS Meeting Abstracts MA2023-01, Nr. 54 (28.08.2023): 37. http://dx.doi.org/10.1149/ma2023-015437mtgabs.
Der volle Inhalt der QuelleAmano, Mutsuki, Tomonari Hamaguchi, Md Hasanuzzaman Shohag, Kei Kozawa, Katsuhiro Kato, Xinjian Zhang, Yoshimitsu Yura et al. „Kinase-interacting substrate screening is a novel method to identify kinase substrates“. Journal of Cell Biology 209, Nr. 6 (22.06.2015): 895–912. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201412008.
Der volle Inhalt der QuelleImmovilli, Simona, Bruno Morten, Maria Prudenziati, Alessandro Gualtieri und Massimo Bersani. „Interactions between bismuth oxide and ceramic substrates for thick film technology“. Journal of Materials Research 13, Nr. 7 (Juli 1998): 1865–74. http://dx.doi.org/10.1557/jmr.1998.0265.
Der volle Inhalt der QuellePrabu-Jeyabalan, Moses, Ellen A. Nalivaika, Nancy M. King und Celia A. Schiffer. „Viability of a Drug-Resistant Human Immunodeficiency Virus Type 1 Protease Variant: Structural Insights for Better Antiviral Therapy“. Journal of Virology 77, Nr. 2 (15.01.2003): 1306–15. http://dx.doi.org/10.1128/jvi.77.2.1306-1315.2003.
Der volle Inhalt der QuelleJoughin, Brian A., Chengcheng Liu, Douglas A. Lauffenburger, Christopher W. V. Hogue und Michael B. Yaffe. „Protein kinases display minimal interpositional dependence on substrate sequence: potential implications for the evolution of signalling networks“. Philosophical Transactions of the Royal Society B: Biological Sciences 367, Nr. 1602 (19.09.2012): 2574–83. http://dx.doi.org/10.1098/rstb.2012.0010.
Der volle Inhalt der QuelleFadzli, Fatin Syahirah, Showkat Ahmad Bhawani und Rania Edrees Adam Mohammad. „Microbial Fuel Cell: Recent Developments in Organic Substrate Use and Bacterial Electrode Interaction“. Journal of Chemistry 2021 (29.06.2021): 1–16. http://dx.doi.org/10.1155/2021/4570388.
Der volle Inhalt der QuelleNgo, Son Tung, Phuong Duy Tran-Le, Giap T. Ho, Loan Q. Le, Le Minh Bui, Bao Khanh Vu, Huong Thi Thu Phung, Hoang-Dung Nguyen, Thanh-Sang Vo und Van V. Vu. „Interaction of carbohydrate binding module 20 with starch substrates“. RSC Advances 9, Nr. 43 (2019): 24833–42. http://dx.doi.org/10.1039/c9ra01981b.
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