Zeitschriftenartikel zum Thema „Serine hydrolases“
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Nishioka, Tuguhiro, Makoto Iwata, Takuya Imaoka, Maiko Mutoh, Yoshihiro Egashira, Takashi Nishiyama, Takashi Shin und Takao Fujii. „A Mono-2-Ethylhexyl Phthalate Hydrolase from a Gordonia sp. That Is Able To Dissimilate Di-2-Ethylhexyl Phthalate“. Applied and Environmental Microbiology 72, Nr. 4 (April 2006): 2394–99. http://dx.doi.org/10.1128/aem.72.4.2394-2399.2006.
Der volle Inhalt der QuelleJeremy Johnson, R., Andrew Bartels, Rachel Erkilla, Nicole Green, Steven Han, Nathaniel Holt, Melissa Jones et al. „Proteopedia entry: Mammalian serine hydrolases“. Biochemistry and Molecular Biology Education 43, Nr. 1 (18.11.2014): 60–61. http://dx.doi.org/10.1002/bmb.20840.
Der volle Inhalt der QuelleBotos, Istvan, und Alexander Wlodawer. „The expanding diversity of serine hydrolases“. Current Opinion in Structural Biology 17, Nr. 6 (Dezember 2007): 683–90. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2007.08.003.
Der volle Inhalt der QuelleTang, Shan, Adam T. Beattie, Lucie Kafkova, Gianluca Petris, Nicolas Huguenin-Dezot, Marc Fiedler, Matthew Freeman und Jason W. Chin. „Mechanism-based traps enable protease and hydrolase substrate discovery“. Nature 602, Nr. 7898 (16.02.2022): 701–7. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-022-04414-9.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Y., M. P. Patricelli und B. F. Cravatt. „Activity-based protein profiling: The serine hydrolases“. Proceedings of the National Academy of Sciences 96, Nr. 26 (21.12.1999): 14694–99. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.96.26.14694.
Der volle Inhalt der QuelleRoss, Matthew K., und Ran Wang. „Expanding the Toolkit for the Serine Hydrolases“. Chemistry & Biology 22, Nr. 7 (Juli 2015): 808–9. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.07.002.
Der volle Inhalt der QuelleHernáez, M. J., E. Andújar, J. L. Ríos, S. R. Kaschabek, W. Reineke und E. Santero. „Identification of a Serine Hydrolase Which Cleaves the Alicyclic Ring of Tetralin“. Journal of Bacteriology 182, Nr. 19 (01.10.2000): 5448–53. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.19.5448-5453.2000.
Der volle Inhalt der QuelleBernhardt, Peter, Karl Hult und Romas J. Kazlauskas. „Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases“. Angewandte Chemie International Edition 44, Nr. 18 (29.04.2005): 2742–46. http://dx.doi.org/10.1002/anie.200463006.
Der volle Inhalt der QuelleBernhardt, Peter, Karl Hult und Romas J. Kazlauskas. „Molecular Basis of Perhydrolase Activity in Serine Hydrolases“. Angewandte Chemie 117, Nr. 18 (29.04.2005): 2802–6. http://dx.doi.org/10.1002/ange.200463006.
Der volle Inhalt der QuellePatočka, Jiří, Kamil Kuča und Daniel Jun. „Acetylcholinesterase and Butyrylcholinesterase – Important Enzymes of Human Body“. Acta Medica (Hradec Kralove, Czech Republic) 47, Nr. 4 (2004): 215–28. http://dx.doi.org/10.14712/18059694.2018.95.
Der volle Inhalt der QuelleMartínez, Virginia, Fernando de la Peña, Javier García-Hidalgo, Isabel de la Mata, José Luis García und María Auxiliadora Prieto. „Identification and Biochemical Evidence of a Medium-Chain-Length Polyhydroxyalkanoate Depolymerase in the Bdellovibrio bacteriovorus Predatory Hydrolytic Arsenal“. Applied and Environmental Microbiology 78, Nr. 17 (15.06.2012): 6017–26. http://dx.doi.org/10.1128/aem.01099-12.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Biao, Sha-Sha Ge, Yuan-Chao Zhao, Chong Chen und Song Yang. „Activity-based protein profiling: an efficient approach to study serine hydrolases and their inhibitors in mammals and microbes“. RSC Advances 6, Nr. 114 (2016): 113327–43. http://dx.doi.org/10.1039/c6ra20006k.
Der volle Inhalt der QuelleBerger, Natascha, Hanna Allerkamp und Christian Wadsack. „Serine Hydrolases in Lipid Homeostasis of the Placenta-Targets for Placental Function?“ International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 12 (20.06.2022): 6851. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23126851.
Der volle Inhalt der QuelleSchirmer, Andreas, Claudia Matz und Dieter Jendrossek. „Substrate specificities of poly(hydroxyalkanoate)-degrading bacteria and active site studies on the extracellular poly(3-hydroxyoctanoic acid) depolymerase of Pseudomonas fluorescens GK13“. Canadian Journal of Microbiology 41, Nr. 13 (15.12.1995): 170–79. http://dx.doi.org/10.1139/m95-184.
Der volle Inhalt der QuelleBachovchin, Daniel A., und Benjamin F. Cravatt. „The pharmacological landscape and therapeutic potential of serine hydrolases“. Nature Reviews Drug Discovery 11, Nr. 1 (Januar 2012): 52–68. http://dx.doi.org/10.1038/nrd3620.
Der volle Inhalt der Quellevan Rantwijk, Fred, und Roger A. Sheldon. „Enantioselective acylation of chiral amines catalysed by serine hydrolases“. Tetrahedron 60, Nr. 3 (Januar 2004): 501–19. http://dx.doi.org/10.1016/j.tet.2003.10.018.
Der volle Inhalt der QuelleCognetta, Armand B., Micah J. Niphakis, Hyeon-Cheol Lee, Michael L. Martini, Jonathan J. Hulce und Benjamin F. Cravatt. „Selective N-Hydroxyhydantoin Carbamate Inhibitors of Mammalian Serine Hydrolases“. Chemistry & Biology 22, Nr. 7 (Juli 2015): 928–37. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.05.018.
Der volle Inhalt der QuelleFischer, Frank, Stefan Künne und Susanne Fetzner. „Bacterial 2,4-Dioxygenases: New Members of the α/β Hydrolase-Fold Superfamily of Enzymes Functionally Related to Serine Hydrolases“. Journal of Bacteriology 181, Nr. 18 (15.09.1999): 5725–33. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.18.5725-5733.1999.
Der volle Inhalt der QuelleGLYNN, Paul. „Neuropathy target esterase“. Biochemical Journal 344, Nr. 3 (08.12.1999): 625–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj3440625.
Der volle Inhalt der QuelleOtrubova, Katerina, Venkat Srinivasan und Dale L. Boger. „Discovery libraries targeting the major enzyme classes: The serine hydrolases“. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 24, Nr. 16 (August 2014): 3807–13. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2014.06.063.
Der volle Inhalt der QuelleCai, Yu-dong, Guo-Ping Zhou, Chin-Hung Jen, Shuo-Liang Lin und Kuo-Chen Chou. „Identify catalytic triads of serine hydrolases by support vector machines“. Journal of Theoretical Biology 228, Nr. 4 (Juni 2004): 551–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.jtbi.2004.02.019.
Der volle Inhalt der QuelleOtrubova, Katerina, Shreyosree Chatterjee, Srijana Ghimire, Benjamin F. Cravatt und Dale L. Boger. „N-Acyl pyrazoles: Effective and tunable inhibitors of serine hydrolases“. Bioorganic & Medicinal Chemistry 27, Nr. 8 (April 2019): 1693–703. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2019.03.020.
Der volle Inhalt der QuelleField, S. Denise, Wankyu Lee, Jason K. Dutra, Finley Scott F. Serneo, Jon Oyer, Hua Xu, Douglas S. Johnson, Christopher W. am Ende und Uthpala Seneviratne. „Fluorophosphonate‐Based Degrader Identifies Degradable Serine Hydrolases by Quantitative Proteomics“. ChemBioChem 21, Nr. 20 (23.07.2020): 2916–20. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.202000253.
Der volle Inhalt der QuelleJiang, Yun, Krista L. Morley, Joseph D. Schrag und Romas J. Kazlauskas. „Different Active-Site Loop Orientation in Serine Hydrolases versus Acyltransferases“. ChemBioChem 12, Nr. 5 (23.02.2011): 768–76. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201000693.
Der volle Inhalt der QuelleXu, Hao, Hairat Sabit, Gordon L. Amidon und H. D. Hollis Showalter. „An improved synthesis of a fluorophosphonate–polyethylene glycol–biotin probe and its use against competitive substrates“. Beilstein Journal of Organic Chemistry 9 (15.01.2013): 89–96. http://dx.doi.org/10.3762/bjoc.9.12.
Der volle Inhalt der QuelleArastu-Kapur, Shirin, Kevin Shenk, Francesco Parlati und Mark K. Bennett. „Non-Proteasomal Targets of Proteasome Inhibitors Bortezomib and Carfilzomib“. Blood 112, Nr. 11 (16.11.2008): 2657. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.2657.2657.
Der volle Inhalt der QuelleWilling, Stephanie, Emma Dyer, Olaf Schneewind und Dominique Missiakas. „FmhA and FmhC of Staphylococcus aureus incorporate serine residues into peptidoglycan cross-bridges“. Journal of Biological Chemistry 295, Nr. 39 (05.08.2020): 13664–76. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.014371.
Der volle Inhalt der QuelleRIDDER, Ivo S., und Bauke W. DIJKSTRA. „Identification of the Mg2+-binding site in the P-type ATPase and phosphatase members of the HAD (haloacid dehalogenase) superfamily by structural similarity to the response regulator protein CheY“. Biochemical Journal 339, Nr. 2 (08.04.1999): 223–26. http://dx.doi.org/10.1042/bj3390223.
Der volle Inhalt der QuelleDerewenda, Zygmunt S., und Urszula Derewenda. „Relationships among serine hydrolases: evidence for a common structural motif in triacylglyceride lipases and esterases“. Biochemistry and Cell Biology 69, Nr. 12 (01.12.1991): 842–51. http://dx.doi.org/10.1139/o91-125.
Der volle Inhalt der QuelleKumar, Kundan, Amol Mhetre, Girish S. Ratnaparkhi und Siddhesh S. Kamat. „A Superfamily-wide Activity Atlas of Serine Hydrolases in Drosophila melanogaster“. Biochemistry 60, Nr. 16 (07.04.2021): 1312–24. http://dx.doi.org/10.1021/acs.biochem.1c00171.
Der volle Inhalt der QuelleRoda, Sergi, Laura Fernandez-Lopez, Rubén Cañadas, Gerard Santiago, Manuel Ferrer und Victor Guallar. „Computationally Driven Rational Design of Substrate Promiscuity on Serine Ester Hydrolases“. ACS Catalysis 11, Nr. 6 (05.03.2021): 3590–601. http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.0c05015.
Der volle Inhalt der QuelleYin, Hequn, Jeffrey P. Jones und M. W. Anders. „Slow-binding inhibition of carboxylesterase and other serine hydrolases by chlorodifluoroacetaldehyde“. Chemical Research in Toxicology 6, Nr. 5 (September 1993): 630–34. http://dx.doi.org/10.1021/tx00035a007.
Der volle Inhalt der QuelleBarton, Jennifer Marie, und R. Jeremy Johnson. „Role of conserved serine hydrolases in controlling acetaldehyde toxicity in yeast“. FASEB Journal 34, S1 (April 2020): 1. http://dx.doi.org/10.1096/fasebj.2020.34.s1.04367.
Der volle Inhalt der QuelleGonzales, C. R., Sahai Srivastava und J. E. Fitzpatrick. „Diisopropylfluorophosphate Binding Proteins (Serine Hydrolases) from Normal and Leukemic Hematopoietic Cells“. Acta Haematologica 84, Nr. 1 (1990): 5–13. http://dx.doi.org/10.1159/000205019.
Der volle Inhalt der QuelleNickel, Sabrina, Farnusch Kaschani, Tom Colby, Renier A. L. van der Hoorn und Markus Kaiser. „A para-nitrophenol phosphonate probe labels distinct serine hydrolases of Arabidopsis“. Bioorganic & Medicinal Chemistry 20, Nr. 2 (Januar 2012): 601–6. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2011.06.041.
Der volle Inhalt der QuelleDijkstra, Harmen P., Hein Sprong, Bas N. H. Aerts, Cornelis A. Kruithof, Maarten R. Egmond und Robertus J. M. Klein Gebbink. „Selective and diagnostic labelling of serine hydrolases with reactive phosphonate inhibitors“. Org. Biomol. Chem. 6, Nr. 3 (2008): 523–31. http://dx.doi.org/10.1039/b717345h.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Chao, Daniel Abegg, Brendan G. Dwyer und Alexander Adibekian. „Discovery and Evaluation of New Activity‐Based Probes for Serine Hydrolases“. ChemBioChem 20, Nr. 17 (29.07.2019): 2212–16. http://dx.doi.org/10.1002/cbic.201900126.
Der volle Inhalt der QuelleRudolf, Bogna, Michèle Salmain, Pierre Haquette, Marcin Stachowicz und Krzysztof Woźniak. „Novel ferrocenyl phosphonate derivatives. Inhibition of serine hydrolases by ferrocene azaphosphonates“. Applied Organometallic Chemistry 24, Nr. 10 (16.09.2010): 721–26. http://dx.doi.org/10.1002/aoc.1673.
Der volle Inhalt der QuelleLUSH, Michael J., Yong LI, David J. READ, Anthony C. WILLIS und Paul GLYNN. „Neuropathy target esterase and a homologous Drosophila neurodegeneration-associated mutant protein contain a novel domain conserved from bacteria to man“. Biochemical Journal 332, Nr. 1 (15.05.1998): 1–4. http://dx.doi.org/10.1042/bj3320001.
Der volle Inhalt der QuelleLong, Jonathan Z., und Benjamin F. Cravatt. „The Metabolic Serine Hydrolases and Their Functions in Mammalian Physiology and Disease“. Chemical Reviews 111, Nr. 10 (12.10.2011): 6022–63. http://dx.doi.org/10.1021/cr200075y.
Der volle Inhalt der QuelleShamshurin, Dmitry, Oleg V. Krokhin, David Levin, Richard Sparling und John A. Wilkins. „In situ activity-based protein profiling of serine hydrolases in E. coli“. EuPA Open Proteomics 4 (September 2014): 18–24. http://dx.doi.org/10.1016/j.euprot.2014.04.007.
Der volle Inhalt der QuelleKaschani, Farnusch, Sabrina Nickel, Bikram Pandey, Benjamin F. Cravatt, Markus Kaiser und Renier A. L. van der Hoorn. „Selective inhibition of plant serine hydrolases by agrochemicals revealed by competitive ABPP“. Bioorganic & Medicinal Chemistry 20, Nr. 2 (Januar 2012): 597–600. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmc.2011.06.040.
Der volle Inhalt der QuelleMakhaeva, G. F., V. V. Malygin, A. Yu Aksinenko, V. B. Sokolov, N. N. Strakhova, A. N. Rasdolsky, R. J. Richardson und I. V. Martynov. „Fluorinated α-aminophosphonates—a new type of irreversible inhibitors of serine hydrolases“. Doklady Biochemistry and Biophysics 400, Nr. 1-6 (Januar 2005): 92–95. http://dx.doi.org/10.1007/s10628-005-0041-7.
Der volle Inhalt der QuelleSimon, Gabriel M., und Benjamin F. Cravatt. „Activity-based Proteomics of Enzyme Superfamilies: Serine Hydrolases as a Case Study“. Journal of Biological Chemistry 285, Nr. 15 (10.02.2010): 11051–55. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.r109.097600.
Der volle Inhalt der QuelleFaucher, Franco, John M. Bennett, Matthew Bogyo und Scott Lovell. „Strategies for Tuning the Selectivity of Chemical Probes that Target Serine Hydrolases“. Cell Chemical Biology 27, Nr. 8 (August 2020): 937–52. http://dx.doi.org/10.1016/j.chembiol.2020.07.008.
Der volle Inhalt der QuelleOtte, Nikolaj, Marco Bocola und Walter Thiel. „Force-field parameters for the simulation of tetrahedral intermediates of serine hydrolases“. Journal of Computational Chemistry 30, Nr. 1 (15.01.2009): 154–62. http://dx.doi.org/10.1002/jcc.21037.
Der volle Inhalt der QuelleGanci, W., U. Ringeisen und P. Ruedi. „ChemInform Abstract: Synthesis of Rigid Acetylcholine Mimics as Inhibitors of Serine Hydrolases“. ChemInform 32, Nr. 23 (26.05.2010): no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.200123272.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Hui, Huimin Zhou, Huaqiao Du, Qiaoling Xiao und Marco Pistolozzi. „Kinetically-controlled mechanism-based isolation of metabolic serine hydrolases in active form from complex proteomes: butyrylcholinesterase as a case study“. RSC Advances 9, Nr. 66 (2019): 38505–19. http://dx.doi.org/10.1039/c9ra07583f.
Der volle Inhalt der QuelleHwang, Jisub, Hackwon Do, Youn-Soo Shim und Jun Hyuck Lee. „Crystal Structure and Functional Characterization of an S-Formylglutathione Hydrolase (BuSFGH) from Burkholderiaceae sp.“ Crystals 13, Nr. 4 (04.04.2023): 621. http://dx.doi.org/10.3390/cryst13040621.
Der volle Inhalt der QuellePolderman-Tijmes, Jolanda J., Peter A. Jekel, Erik J. de Vries, Annet E. J. van Merode, René Floris, Jan-Metske van der Laan, Theo Sonke und Dick B. Janssen. „Cloning, Sequence Analysis, and Expression in Escherichia coli of the Gene Encoding an α-Amino Acid Ester Hydrolase from Acetobacter turbidans“. Applied and Environmental Microbiology 68, Nr. 1 (Januar 2002): 211–18. http://dx.doi.org/10.1128/aem.68.1.211-218.2002.
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