Zeitschriftenartikel zum Thema „Sdsl-Epr“
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Braun, Theresa, Malte Drescher und Daniel Summerer. „Expanding the Genetic Code for Site-Directed Spin-Labeling“. International Journal of Molecular Sciences 20, Nr. 2 (16.01.2019): 373. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20020373.
Der volle Inhalt der QuelleKlare, Johann P. „Site-directed spin labeling EPR spectroscopy in protein research“. Biological Chemistry 394, Nr. 10 (01.10.2013): 1281–300. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2013-0155.
Der volle Inhalt der QuelleSahu, Indra D., und Gary A. Lorigan. „Site-Directed Spin Labeling EPR for Studying Membrane Proteins“. BioMed Research International 2018 (2018): 1–13. http://dx.doi.org/10.1155/2018/3248289.
Der volle Inhalt der QuelleEtienne, Emilien, Annalisa Pierro, Ketty C. Tamburrini, Alessio Bonucci, Elisabetta Mileo, Marlène Martinho und Valérie Belle. „Guidelines for the Simulations of Nitroxide X-Band cw EPR Spectra from Site-Directed Spin Labeling Experiments Using SimLabel“. Molecules 28, Nr. 3 (31.01.2023): 1348. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28031348.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Yan, Venkatesan Kathiresan, Yaoyi Chen, Yanping Hu, Wei Jiang, Guangcan Bai, Guoquan Liu, Peter Z. Qin und Xianyang Fang. „Posttranscriptional site-directed spin labeling of large RNAs with an unnatural base pair system under non-denaturing conditions“. Chemical Science 11, Nr. 35 (2020): 9655–64. http://dx.doi.org/10.1039/d0sc01717e.
Der volle Inhalt der QuelleBöhme, Sabine, Heinz-Jürgen Steinhoff und Johann P. Klare. „Accessing the distance range of interest in biomolecules: Site-directed spin labeling and DEER spectroscopy“. Spectroscopy 24, Nr. 3-4 (2010): 283–88. http://dx.doi.org/10.1155/2010/729060.
Der volle Inhalt der QuelleTessmer, Maxx H., und Stefan Stoll. „chiLife: An open-source Python package for in silico spin labeling and integrative protein modeling“. PLOS Computational Biology 19, Nr. 3 (31.03.2023): e1010834. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010834.
Der volle Inhalt der QuelleRoser, P., M. J. Schmidt, M. Drescher und D. Summerer. „Site-directed spin labeling of proteins for distance measurements in vitro and in cells“. Organic & Biomolecular Chemistry 14, Nr. 24 (2016): 5468–76. http://dx.doi.org/10.1039/c6ob00473c.
Der volle Inhalt der QuelleGeorgieva, Elka R. „Nanoscale lipid membrane mimetics in spin-labeling and electron paramagnetic resonance spectroscopy studies of protein structure and function“. Nanotechnology Reviews 6, Nr. 1 (01.02.2017): 75–92. http://dx.doi.org/10.1515/ntrev-2016-0080.
Der volle Inhalt der QuelleSahu, Indra D., und Gary A. Lorigan. „Electron Paramagnetic Resonance as a Tool for Studying Membrane Proteins“. Biomolecules 10, Nr. 5 (13.05.2020): 763. http://dx.doi.org/10.3390/biom10050763.
Der volle Inhalt der QuelleHirst, Stephanie, Nathan Alexander, Kristian Kaufmann, Hassane Mchaourab und Jens Meiler. „Rosettaepr: Developing Protein Structure Prediction Methods using Sparse SDSL-EPR Data“. Biophysical Journal 98, Nr. 3 (Januar 2010): 461a—462a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.2508.
Der volle Inhalt der QuelleDoni, Davide, Leonardo Passerini, Gérard Audran, Sylvain R. A. Marque, Marvin Schulz, Javier Santos, Paola Costantini, Marco Bortolus und Donatella Carbonera. „Effects of Fe2+/Fe3+ Binding to Human Frataxin and Its D122Y Variant, as Revealed by Site-Directed Spin Labeling (SDSL) EPR Complemented by Fluorescence and Circular Dichroism Spectroscopies“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 24 (17.12.2020): 9619. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21249619.
Der volle Inhalt der QuelleRendon, Julia, Margot Di Cesare, Alexia Godet, Guillaume Gerbaud, Emilien Etienne, Vincent Chaptal, Pierre Falson et al. „Conformational dynamics of the ABC-transporter BmrA reveals by SDSL-EPR spectroscopy“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics 1863 (September 2022): 148732. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbabio.2022.148732.
Der volle Inhalt der QuellePirman, Natasha L., und Gail E. Fanucci. „Investigation of the Intrinsically Disordered Protein IA3 by Multiple SDSL-EPR Techniques“. Biophysical Journal 98, Nr. 3 (Januar 2010): 257a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.1397.
Der volle Inhalt der QuelleAziz, Atya, John F. Hess, Madhu S. Budamagunta, John C. Voss und Paul G. FitzGerald. „To Determine the Structure of Vimentin Head Domain Using SDSL-EPR Approach“. Biophysical Journal 98, Nr. 3 (Januar 2010): 558a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3021.
Der volle Inhalt der QuelleSahu, Indra D., und Gary A. Lorigan. „Probing Structural Dynamics of Membrane Proteins Using Electron Paramagnetic Resonance Spectroscopic Techniques“. Biophysica 1, Nr. 2 (30.03.2021): 106–25. http://dx.doi.org/10.3390/biophysica1020009.
Der volle Inhalt der QuelleCooke, James A., Jean Chamoun, Michael W. Howell, Paul M. Curmi, Peter G. Fajer und Louise J. Brown. „Structure and Dynamics of the Mobile Domain of Troponin I by SDSL-EPR“. Biophysical Journal 98, Nr. 3 (Januar 2010): 148a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.798.
Der volle Inhalt der QuelleStowe, Rebecca, Gunjan Dixit, Indra D. Sahu, Alison Bates, Carole Dabney-Smith und Gary A. Lorigan. „Protein protein interactions of KCNQ1 and KCNE1 observed via SDSL EPR line shape analysis“. Biophysical Journal 121, Nr. 3 (Februar 2022): 241a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2021.11.1548.
Der volle Inhalt der QuellePan, Yanxiong, Hui Li, Qiaobin Li, Mary Lenertz, Isabelle Schuster, Drew Jordahl, Xiao Zhu, Bingcan Chen und Zhongyu Yang. „Protocol for resolving enzyme orientation and dynamics in advanced porous materials via SDSL-EPR“. STAR Protocols 2, Nr. 3 (September 2021): 100676. http://dx.doi.org/10.1016/j.xpro.2021.100676.
Der volle Inhalt der QuelleHoofnagle, Andrew N., James W. Stoner, Thomas Lee, Sandra S. Eaton und Natalie G. Ahn. „Phosphorylation-Dependent Changes in Structure and Dynamics in ERK2 Detected by SDSL and EPR“. Biophysical Journal 86, Nr. 1 (Januar 2004): 395–403. http://dx.doi.org/10.1016/s0006-3495(04)74115-6.
Der volle Inhalt der QuelleTANG, Li, LinChao GUO, Hong XIAN, 可. 吴, Yu ZHOU, ZhangBao WU Ke CHEN, Peng CHEN et al. „Study on motional and conformational changes of BSA in solution using SDSL-EPR technique“. Chinese Science Bulletin 55, Nr. 14 (01.05.2010): 1365–69. http://dx.doi.org/10.1360/972010-176.
Der volle Inhalt der QuellePirman, Natasha L., Eugene Milshteyn, Luis Galiano, Justin C. Hewlett und Gail E. Fanucci. „Characterization of the disordered-to-α-helical transition of IA3 by SDSL-EPR spectroscopy“. Protein Science 20, Nr. 1 (23.12.2010): 150–59. http://dx.doi.org/10.1002/pro.547.
Der volle Inhalt der QuelleStowe, Rebecca, Gunjan Dixit, Indra D. Sahu und Gary A. Lorigan. „Protein-Protein Interactions of KCNQ1 and KCNE1 Observed via SDSL-EPR Line Shape Analysis“. Biophysical Journal 118, Nr. 3 (Februar 2020): 264a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2019.11.1528.
Der volle Inhalt der QuelleKavalenka, Aleh, Iztok Urbančič, Valérie Belle, Sabrina Rouger, Stéphanie Costanzo, Sandra Kure, André Fournel, Sonia Longhi, Bruno Guigliarelli und Janez Strancar. „Conformational Analysis of the Partially Disordered Measles Virus NTAIL-XD Complex by SDSL EPR Spectroscopy“. Biophysical Journal 98, Nr. 6 (März 2010): 1055–64. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.11.036.
Der volle Inhalt der QuelleLerch, Michael, Carlos López und Wayne L. Hubbell. „Conformational Flexibility and Structure in High-Pressure Excited States of Apomyoglobin Revealed by SDSL-EPR“. Biophysical Journal 106, Nr. 2 (Januar 2014): 259a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.1521.
Der volle Inhalt der QuellePornthep Sompornpisut und Ngoc Lan Le Nguyen. „Structure and dynamics of spin label side chains in KvAP voltage-sensor domain: an all-atom MD simulation study“. Science Proceedings Series 2, Nr. 1 (09.04.2020): 34–38. http://dx.doi.org/10.31580/sps.v2i1.1239.
Der volle Inhalt der QuelleLe Breton, N., S. Longhi, A. Rockenbauer, B. Guigliarelli, S. R. A. Marque, V. Belle und M. Martinho. „Probing the dynamic properties of two sites simultaneously in a protein–protein interaction process: a SDSL-EPR study“. Physical Chemistry Chemical Physics 21, Nr. 40 (2019): 22584–88. http://dx.doi.org/10.1039/c9cp04660g.
Der volle Inhalt der QuelleJassoy, J. Jacques, Caspar A. Heubach, Tobias Hett, Frédéric Bernhard, Florian R. Haege, Gregor Hagelueken und Olav Schiemann. „Site Selective and Efficient Spin Labeling of Proteins with a Maleimide-Functionalized Trityl Radical for Pulsed Dipolar EPR Spectroscopy“. Molecules 24, Nr. 15 (27.07.2019): 2735. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24152735.
Der volle Inhalt der QuelleGeorgieva, Ekaterina, Vasil Atanasov, Rositsa Kostandieva, Vanya Tsoneva, Mitko Mitev, Georgi Arabadzhiev, Yovcho Yovchev, Yanka Karamalakova und Galina Nikolova. „Direct Application of 3-Maleimido-PROXYL for Proving Hypoalbuminemia in Cases of SARS-CoV-2 Infection: The Potential Diagnostic Method of Determining Albumin Instability and Oxidized Protein Level in Severe COVID-19“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 6 (18.03.2023): 5807. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065807.
Der volle Inhalt der QuelleHomchaudhuri, Lopamudra, Miguel De Avila, Stina B. Nilsson, Vladimir V. Bamm, Abdiwahab A. Musse, Graham S. T. Smith, George Harauz und Joan M. Boggs. „SDSL-EPR Study of a C-terminal Segment of Myelin Basic Protein in a Myelin Mimetic Environment“. Biophysical Journal 98, Nr. 3 (Januar 2010): 232a—233a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.1258.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Changzhen, Juntao Yang, Yu Zhou, Jianbo Cong, Guofu Dong, Xiangjun Hu, Li Tang und Ke Wu. „Mobility Study of Individual Residue Sites in the Carbohydrate Recognition Domain of LSECtin Using SDSL–EPR Technique“. Applied Biochemistry and Biotechnology 167, Nr. 8 (19.06.2012): 2295–304. http://dx.doi.org/10.1007/s12010-012-9766-9.
Der volle Inhalt der QuelleNickolaus, Chen, Carolyn Vargas, Jörg Reichenwallner, Mohammed Chakour, Benjamin Selmke, Rusha Chakraborty, Raghavan Varadarajan, Sandro Keller und Wolfgang E. Trommer. „The Molten Globule State of Maltose-Binding Protein: Structural and Thermodynamic Characterization by EPR Spectroscopy and Isothermal Titration Calorimetry“. Applied Magnetic Resonance 51, Nr. 9-10 (22.09.2020): 877–86. http://dx.doi.org/10.1007/s00723-020-01232-y.
Der volle Inhalt der QuelleGeorgieva, Ekaterina, Yanka Karamalakova, Georgi Arabadzhiev, Vasil Atanasov, Rositsa Kostandieva, Mitko Mitev, Vanya Tsoneva, Yovcho Yovchev und Galina Nikolova. „Site-Directed Spin Labeling EPR Spectroscopy for Determination of Albumin Structural Damage and Hypoalbuminemia in Critical COVID-19“. Antioxidants 11, Nr. 12 (22.11.2022): 2311. http://dx.doi.org/10.3390/antiox11122311.
Der volle Inhalt der QuelleLi, Hui, Yanxiong Pan, Zhongyu Yang, Jiajia Rao und Bingcan Chen. „Emerging applications of site-directed spin labeling electron paramagnetic resonance (SDSL-EPR) to study food protein structure, dynamics, and interaction“. Trends in Food Science & Technology 109 (März 2021): 37–50. http://dx.doi.org/10.1016/j.tifs.2021.01.022.
Der volle Inhalt der QuelleDoni, Davide, Marta Meggiolaro, Javier Santos, Gérard Audran, Sylvain R. A. Marque, Paola Costantini, Marco Bortolus und Donatella Carbonera. „A Combined Spectroscopic and In Silico Approach to Evaluate the Interaction of Human Frataxin with Mitochondrial Superoxide Dismutase“. Biomedicines 9, Nr. 12 (25.11.2021): 1763. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9121763.
Der volle Inhalt der QuellePistolesi, Sara, Elisa Ferro, Annalisa Santucci, Riccardo Basosi, Lorenza Trabalzini und Rebecca Pogni. „Molecular motion of spin labeled side chains in the C-terminal domain of RGL2 protein: A SDSL-EPR and MD study“. Biophysical Chemistry 123, Nr. 1 (August 2006): 49–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpc.2006.03.021.
Der volle Inhalt der QuelleEhrenberger, Michelle A., Aleida Vieyra, Jackie M. Esquiaqui und Gail E. Fanucci. „Ion-dependent mobility effects of the Fusobacterium nucleatum glycine riboswitch aptamer II via site-directed spin-labeling (SDSL) electron paramagnetic resonance (EPR)“. Biochemical and Biophysical Research Communications 516, Nr. 3 (August 2019): 839–44. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2019.06.105.
Der volle Inhalt der QuelleCrouch, Catherine, Margaret Bost, Tae Kim, Bryan Green, D. Arbuckle, Carl Grossman und Kathleen Howard. „Optimization of Detergent-Mediated Reconstitution of Influenza A M2 Protein into Proteoliposomes“. Membranes 8, Nr. 4 (08.11.2018): 103. http://dx.doi.org/10.3390/membranes8040103.
Der volle Inhalt der QuelleFischer, Axel W., David M. Anderson, Maxx H. Tessmer, Dara W. Frank, Jimmy B. Feix und Jens Meiler. „Structure and Dynamics of Type III Secretion Effector Protein ExoU As determined by SDSL-EPR Spectroscopy in Conjunction with De Novo Protein Folding“. ACS Omega 2, Nr. 6 (27.06.2017): 2977–84. http://dx.doi.org/10.1021/acsomega.7b00349.
Der volle Inhalt der QuelleUeki, Shoji, und Toshiaki Arata. „1P154 SDSL-EPR study of the effect of troponin I phosphorylation on the structure of cardiac troponin C(Muscle-muscle proteins and contraction,Oral Presentations)“. Seibutsu Butsuri 47, supplement (2007): S62. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.47.s62_1.
Der volle Inhalt der QuelleAziz, Atya, John F. Hess, Madhu S. Budamagunta, John C. Voss, Alexandre P. Kuzin, Yuanpeng J. Huang, Rong Xiao, Gaetano T. Montelione, Paul G. FitzGerald und John F. Hunt. „The Structure of Vimentin Linker 1 and Rod 1B Domains Characterized by Site-directed Spin-labeling Electron Paramagnetic Resonance (SDSL-EPR) and X-ray Crystallography“. Journal of Biological Chemistry 287, Nr. 34 (26.06.2012): 28349–61. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.334011.
Der volle Inhalt der QuelleMileo, Elisabetta, Emilien Etienne, Marlène Martinho, Régine Lebrun, Valérie Roubaud, Paul Tordo, Brigitte Gontero, Bruno Guigliarelli, Sylvain R. A. Marque und Valérie Belle. „Enlarging the Panoply of Site-Directed Spin Labeling Electron Paramagnetic Resonance (SDSL-EPR): Sensitive and Selective Spin-Labeling of Tyrosine Using an Isoindoline-Based Nitroxide“. Bioconjugate Chemistry 24, Nr. 6 (22.05.2013): 1110–17. http://dx.doi.org/10.1021/bc4000542.
Der volle Inhalt der QuelleFischer, Axel W., Enrica Bordignon, Stephanie Bleicken, Ana J. García-Sáez, Gunnar Jeschke und Jens Meiler. „Pushing the size limit of de novo structure ensemble prediction guided by sparse SDSL-EPR restraints to 200 residues: The monomeric and homodimeric forms of BAX“. Journal of Structural Biology 195, Nr. 1 (Juli 2016): 62–71. http://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2016.04.014.
Der volle Inhalt der QuelleUeki, Shoji, Jun Abe, Yasunori Ohba und Toshiaki Arata. „3P-003 The influence of the spin label mobility on the distance measurement of SDSL EPR in protein structure(Protein:Structure,The 47th Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)“. Seibutsu Butsuri 49, supplement (2009): S151. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.49.s151_2.
Der volle Inhalt der QuelleZhao, Chenchao, Hiroaki Yamashita, Keisuke Ueda, Shoji Ueki und Toshiaki Arata. „1P143 Structural Dynamics of N-terminal Extension of Cardiac Troponin I by Site Directed Spin Labeling-EPR(10.Muscle,Poster,The 51st Annual Meeting of the Biophysical Society of Japan)“. Seibutsu Butsuri 53, supplement1-2 (2013): S129. http://dx.doi.org/10.2142/biophys.53.s129_4.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Mengzhen, Tamás Kálai, Duilio Cascio, Michael D. Bridges, Julian P. Whitelegge, Matthias Elgeti und Wayne L. Hubbell. „A Highly Ordered Nitroxide Side Chain for Distance Mapping and Monitoring Slow Structural Fluctuations in Proteins“. Applied Magnetic Resonance, 14.10.2023. http://dx.doi.org/10.1007/s00723-023-01618-8.
Der volle Inhalt der QuelleRoopnarine, Osha, und David D. Thomas. „Structural Dynamics of Protein Interactions Using Site-Directed Spin Labeling of Cysteines to Measure Distances and Rotational Dynamics with EPR Spectroscopy“. Applied Magnetic Resonance, 11.10.2023. http://dx.doi.org/10.1007/s00723-023-01623-x.
Der volle Inhalt der QuelleFries, Sandra J., Theresa S. Braun, Christoph Globisch, Christine Peter, Malte Drescher und Elke Deuerling. „Deciphering molecular details of the RAC–ribosome interaction by EPR spectroscopy“. Scientific Reports 11, Nr. 1 (21.04.2021). http://dx.doi.org/10.1038/s41598-021-87847-y.
Der volle Inhalt der Quelle„Recent Developments in Electron Paramagnetic Resonance for Spectroscopic Applications“. Biointerface Research in Applied Chemistry 13, Nr. 1 (24.01.2022): 45. http://dx.doi.org/10.33263/briac131.045.
Der volle Inhalt der QuelleBonucci, Alessio, Martina Palomino-Schätzlein, Paula Malo de Molina, Arantxa Arbe, Roberta Pierattelli, Bruno Rizzuti, Juan L. Iovanna und José L. Neira. „Crowding Effects on the Structure and Dynamics of the Intrinsically Disordered Nuclear Chromatin Protein NUPR1“. Frontiers in Molecular Biosciences 8 (05.07.2021). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2021.684622.
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