Zeitschriftenartikel zum Thema „Rad51 filament“
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Ma, Emilie, Laurent Maloisel, Léa Le Falher, Raphaël Guérois und Eric Coïc. „Rad52 Oligomeric N-Terminal Domain Stabilizes Rad51 Nucleoprotein Filaments and Contributes to Their Protection against Srs2“. Cells 10, Nr. 6 (11.06.2021): 1467. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061467.
Der volle Inhalt der QuelleMaloisel, Laurent, Emilie Ma, Jamie Phipps, Alice Deshayes, Stefano Mattarocci, Stéphane Marcand, Karine Dubrana und Eric Coïc. „Rad51 filaments assembled in the absence of the complex formed by the Rad51 paralogs Rad55 and Rad57 are outcompeted by translesion DNA polymerases on UV-induced ssDNA gaps“. PLOS Genetics 19, Nr. 2 (07.02.2023): e1010639. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010639.
Der volle Inhalt der QuelleSullivan, Meghan R., und Kara A. Bernstein. „RAD-ical New Insights into RAD51 Regulation“. Genes 9, Nr. 12 (13.12.2018): 629. http://dx.doi.org/10.3390/genes9120629.
Der volle Inhalt der QuelleBurgess, Rebecca C., Michael Lisby, Veronika Altmannova, Lumir Krejci, Patrick Sung und Rodney Rothstein. „Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo“. Journal of Cell Biology 185, Nr. 6 (08.06.2009): 969–81. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200810055.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Jie, Ludovic Renault, Xavier Veaute, Francis Fabre, Henning Stahlberg und Wolf-Dietrich Heyer. „Rad51 paralogues Rad55–Rad57 balance the antirecombinase Srs2 in Rad51 filament formation“. Nature 479, Nr. 7372 (23.10.2011): 245–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature10522.
Der volle Inhalt der QuelleOsman, Fekret, Julie Dixon, Alexis R. Barr und Matthew C. Whitby. „The F-Box DNA Helicase Fbh1 Prevents Rhp51-Dependent Recombination without Mediator Proteins“. Molecular and Cellular Biology 25, Nr. 18 (15.09.2005): 8084–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.18.8084-8096.2005.
Der volle Inhalt der QuelleFung, Cindy W., Gary S. Fortin, Shaun E. Peterson und Lorraine S. Symington. „The rad51-K191R ATPase-Defective Mutant Is Impaired forPresynaptic Filament Formation“. Molecular and Cellular Biology 26, Nr. 24 (09.10.2006): 9544–54. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.00599-06.
Der volle Inhalt der QuelleLu, Chih-Hao, Hsin-Yi Yeh, Guan-Chin Su, Kentaro Ito, Yumiko Kurokawa, Hiroshi Iwasaki, Peter Chi und Hung-Wen Li. „Swi5–Sfr1 stimulates Rad51 recombinase filament assembly by modulating Rad51 dissociation“. Proceedings of the National Academy of Sciences 115, Nr. 43 (08.10.2018): E10059—E10068. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812753115.
Der volle Inhalt der QuelleMuhammad, Ali Akbar, Clara Basto, Thibaut Peterlini, Josée Guirouilh-Barbat, Melissa Thomas, Xavier Veaute, Didier Busso et al. „Human RAD52 stimulates the RAD51-mediated homology search“. Life Science Alliance 7, Nr. 3 (11.12.2023): e202201751. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201751.
Der volle Inhalt der QuelleSlupianek, Artur, Shuyue Ren und Tomasz Skorski. „Selective Anti-Leukemia Targeting of the Interaction Between BCR/ABL and Mammalian RecA Homologs“. Blood 112, Nr. 11 (16.11.2008): 195. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v112.11.195.195.
Der volle Inhalt der QuelleLi, X., X. P. Zhang, J. A. Solinger, K. Kiianitsa, X. Yu, E. H. Egelman und W. D. Heyer. „Rad51 and Rad54 ATPase activities are both required to modulate Rad51-dsDNA filament dynamics“. Nucleic Acids Research 35, Nr. 12 (06.06.2007): 4124–40. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm412.
Der volle Inhalt der QuelleSubramanyam, Shyamal, Mohammed Ismail, Ipshita Bhattacharya und Maria Spies. „Tyrosine phosphorylation stimulates activity of human RAD51 recombinase through altered nucleoprotein filament dynamics“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 41 (26.09.2016): E6045—E6054. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1604807113.
Der volle Inhalt der QuelleMazina, Olga M., und Alexander V. Mazin. „Human Rad54 Protein Stimulates DNA Strand Exchange Activity of hRad51 Protein in the Presence of Ca2+“. Journal of Biological Chemistry 279, Nr. 50 (04.10.2004): 52042–51. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m410244200.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Hongshan, Jeffrey M. Schaub und Ilya J. Finkelstein. „RADX condenses single-stranded DNA to antagonize RAD51 loading“. Nucleic Acids Research 48, Nr. 14 (04.07.2020): 7834–43. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa559.
Der volle Inhalt der QuelleKiianitsa, K., J. A. Solinger und W. D. Heyer. „Terminal association of Rad54 protein with the Rad51-dsDNA filament“. Proceedings of the National Academy of Sciences 103, Nr. 26 (19.06.2006): 9767–72. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0604240103.
Der volle Inhalt der QuelleGodin, Stephen K., Meghan R. Sullivan und Kara A. Bernstein. „Novel insights into RAD51 activity and regulation during homologous recombination and DNA replication“. Biochemistry and Cell Biology 94, Nr. 5 (Oktober 2016): 407–18. http://dx.doi.org/10.1139/bcb-2016-0012.
Der volle Inhalt der QuelleConway, Adam B., Thomas W. Lynch, Ying Zhang, Gary S. Fortin, Cindy W. Fung, Lorraine S. Symington und Phoebe A. Rice. „Crystal structure of a Rad51 filament“. Nature Structural & Molecular Biology 11, Nr. 8 (04.07.2004): 791–96. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb795.
Der volle Inhalt der QuelleCash, Kailey, und Maria Spies. „RAD51 filament formation, dynamics, and regulation“. Biophysical Journal 122, Nr. 3 (Februar 2023): 355a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.1968.
Der volle Inhalt der QuelleHerzberg, Kristina, Vladimir I. Bashkirov, Michael Rolfsmeier, Edwin Haghnazari, W. Hayes McDonald, Scott Anderson, Elena V. Bashkirova, John R. Yates und Wolf-Dietrich Heyer. „Phosphorylation of Rad55 on Serines 2, 8, and 14 Is Required for Efficient Homologous Recombination in the Recovery of Stalled Replication Forks“. Molecular and Cellular Biology 26, Nr. 22 (11.09.2006): 8396–409. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.01317-06.
Der volle Inhalt der QuelleAdolph, Madison, Swati Balakrishnan, Walter Chazin und David Cortez. „Abstract IA024: Mechanistic insights into how RADX regulates RAD51 nucleoprotein filaments to maintain genome stability and control replication stress responses“. Cancer Research 84, Nr. 1_Supplement (09.01.2024): IA024. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.dnarepair24-ia024.
Der volle Inhalt der QuelleLan, Wei-Hsuan, Sheng-Yao Lin, Chih-Yuan Kao, Wen-Hsuan Chang, Hsin-Yi Yeh, Hao-Yen Chang, Peter Chi und Hung-Wen Li. „Rad51 facilitates filament assembly of meiosis-specific Dmc1 recombinase“. Proceedings of the National Academy of Sciences 117, Nr. 21 (13.05.2020): 11257–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920368117.
Der volle Inhalt der QuelleMazin, Alexander V., Carole J. Bornarth, Jachen A. Solinger, Wolf-Dietrich Heyer und Stephen C. Kowalczykowski. „Rad54 Protein Is Targeted to Pairing Loci by the Rad51 Nucleoprotein Filament“. Molecular Cell 6, Nr. 3 (September 2000): 583–92. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(00)00057-5.
Der volle Inhalt der QuelleFornander, Louise H., Axelle Renodon-Cornière, Naoyuki Kuwabara, Kentaro Ito, Yasuhiro Tsutsui, Toshiyuki Shimizu, Hiroshi Iwasaki, Bengt Nordén und Masayuki Takahashi. „Swi5-Sfr1 protein stimulates Rad51-mediated DNA strand exchange reaction through organization of DNA bases in the presynaptic filament“. Nucleic Acids Research 42, Nr. 4 (03.12.2013): 2358–65. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1257.
Der volle Inhalt der QuelleColavito, S., M. Macris-Kiss, C. Seong, O. Gleeson, E. C. Greene, H. L. Klein, L. Krejci und P. Sung. „Functional significance of the Rad51-Srs2 complex in Rad51 presynaptic filament disruption“. Nucleic Acids Research 37, Nr. 20 (10.09.2009): 6754–64. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkp748.
Der volle Inhalt der QuelleOgawa, T., X. Yu, A. Shinohara und E. Egelman. „Similarity of the yeast RAD51 filament to the bacterial RecA filament“. Science 259, Nr. 5103 (26.03.1993): 1896–99. http://dx.doi.org/10.1126/science.8456314.
Der volle Inhalt der QuelleBonilla, Braulio, Sarah R. Hengel, McKenzie K. Grundy und Kara A. Bernstein. „RAD51 Gene Family Structure and Function“. Annual Review of Genetics 54, Nr. 1 (23.11.2020): 25–46. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-genet-021920-092410.
Der volle Inhalt der QuelleChabot, Thomas, Alain Defontaine, Damien Marquis, Axelle Renodon-Corniere, Emmanuelle Courtois, Fabrice Fleury und Yvonnick Cheraud. „New Phosphorylation Sites of Rad51 by c-Met Modulates Presynaptic Filament Stability“. Cancers 11, Nr. 3 (23.03.2019): 413. http://dx.doi.org/10.3390/cancers11030413.
Der volle Inhalt der QuelleAlexeev, Andrei, Alexander Mazin und Stephen C. Kowalczykowski. „Rad54 protein possesses chromatin-remodeling activity stimulated by the Rad51–ssDNA nucleoprotein filament“. Nature Structural & Molecular Biology 10, Nr. 3 (10.02.2003): 182–86. http://dx.doi.org/10.1038/nsb901.
Der volle Inhalt der QuelleJensen, Julia R., und Ryan B. Jensen. „Abstract 5603: Defining the functions of the BRCA2 BRC repeats in modulating RAD51 binding and activity“. Cancer Research 84, Nr. 6_Supplement (22.03.2024): 5603. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.am2024-5603.
Der volle Inhalt der QuelleKrejci, Lumir, Stephen Van Komen, Ying Li, Jana Villemain, Mothe Sreedhar Reddy, Hannah Klein, Thomas Ellenberger und Patrick Sung. „DNA helicase Srs2 disrupts the Rad51 presynaptic filament“. Nature 423, Nr. 6937 (Mai 2003): 305–9. http://dx.doi.org/10.1038/nature01577.
Der volle Inhalt der QuelleAmunugama, Ravindra, Yujiong He, Smaranda Willcox, Robert A. Forties, Kang-Sup Shim, Ralf Bundschuh, Yu Luo, Jack Griffith und Richard Fishel. „RAD51 Protein ATP Cap Regulates Nucleoprotein Filament Stability“. Journal of Biological Chemistry 287, Nr. 12 (24.01.2012): 8724–36. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m111.239426.
Der volle Inhalt der QuelleMorrison, Ciaran, Akira Shinohara, Eiichiro Sonoda, Yuko Yamaguchi-Iwai, Minoru Takata, Ralph R. Weichselbaum und Shunichi Takeda. „The Essential Functions of Human Rad51 Are Independent of ATP Hydrolysis“. Molecular and Cellular Biology 19, Nr. 10 (01.10.1999): 6891–97. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.19.10.6891.
Der volle Inhalt der QuelleShang, Yongliang, Tao Huang, Hongbin Liu, Yanlei Liu, Heng Liang, Xiaoxia Yu, Mengjing Li et al. „MEIOK21: a new component of meiotic recombination bridges required for spermatogenesis“. Nucleic Acids Research 48, Nr. 12 (28.05.2020): 6624–39. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa406.
Der volle Inhalt der QuelleTaylor, Martin R. G., Mário Špírek, Chu Jian Ma, Raffaella Carzaniga, Tohru Takaki, Lucy M. Collinson, Eric C. Greene, Lumir Krejci und Simon J. Boulton. „A Polar and Nucleotide-Dependent Mechanism of Action for RAD51 Paralogs in RAD51 Filament Remodeling“. Molecular Cell 64, Nr. 5 (Dezember 2016): 926–39. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2016.10.020.
Der volle Inhalt der QuellePeterson, Shaun E., Yinyin Li, Brian T. Chait, Max E. Gottesman, Richard Baer und Jean Gautier. „Cdk1 uncouples CtIP-dependent resection and Rad51 filament formation during M-phase double-strand break repair“. Journal of Cell Biology 194, Nr. 5 (05.09.2011): 705–20. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201103103.
Der volle Inhalt der QuellePetiot, Valentine, Charles I. White und Olivier Da Ines. „DNA-binding site II is required for RAD51 recombinogenic activity inArabidopsis thaliana“. Life Science Alliance 7, Nr. 8 (20.05.2024): e202402701. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202402701.
Der volle Inhalt der QuelleAdolph, Madison B., Taha M. Mohamed, Swati Balakrishnan, Chaoyou Xue, Florian Morati, Mauro Modesti, Eric C. Greene, Walter J. Chazin und David Cortez. „RADX controls RAD51 filament dynamics to regulate replication fork stability“. Molecular Cell 81, Nr. 5 (März 2021): 1074–83. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2020.12.036.
Der volle Inhalt der QuelleLee, M., J. Lipfert, H. Sanchez, C. Wyman und N. H. Dekker. „Structural and torsional properties of the RAD51-dsDNA nucleoprotein filament“. Nucleic Acids Research 41, Nr. 14 (22.05.2013): 7023–30. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt425.
Der volle Inhalt der QuelleQiu, Yupeng, Edwin Anthony, Timothy Lohman und Sua Myong. „Srs2 Prevents Rad51 Filament Formation by Repetitive Scrunching of DNA“. Biophysical Journal 104, Nr. 2 (Januar 2013): 75a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.452.
Der volle Inhalt der QuelleCandelli, Andrea, Jan T. Holhausen, Martin Depken, Mariella M. Franker, Joseph Maman, Luca Pellegrini, Mauro Modesti, Claire Wyman, Gijs Wuite und Erwin J. Peterman. „RAD51-Nucleoprotein Filament Assembly Quantified at the Single-Molecule Level“. Biophysical Journal 104, Nr. 2 (Januar 2013): 369a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2012.11.2049.
Der volle Inhalt der QuelleMartinez, Juan S., Catharina von Nicolai, Taeho Kim, Åsa Ehlén, Alexander V. Mazin, Stephen C. Kowalczykowski und Aura Carreira. „BRCA2 regulates DMC1-mediated recombination through the BRC repeats“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 13 (14.03.2016): 3515–20. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1601691113.
Der volle Inhalt der QuelleMa, Chu Jian, Bryan Gibb, YoungHo Kwon, Patrick Sung und Eric C. Greene. „Protein dynamics of human RPA and RAD51 on ssDNA during assembly and disassembly of the RAD51 filament“. Nucleic Acids Research 45, Nr. 2 (29.11.2016): 749–61. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkw1125.
Der volle Inhalt der QuelleGalkin, Vitold E., Yan Wu, Xiao-Ping Zhang, Xinguo Qian, Yujiong He, Xiong Yu, Wolf-Dietrich Heyer, Yu Luo und Edward H. Egelman. „The Rad51/RadA N-Terminal Domain Activates Nucleoprotein Filament ATPase Activity“. Structure 14, Nr. 6 (Juni 2006): 983–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.str.2006.04.001.
Der volle Inhalt der QuelleSeong, Changhyun, Sierra Colavito, Youngho Kwon, Patrick Sung und Lumir Krejci. „Regulation of Rad51 Recombinase Presynaptic Filament Assembly via Interactions with the Rad52 Mediator and the Srs2 Anti-recombinase“. Journal of Biological Chemistry 284, Nr. 36 (15.07.2009): 24363–71. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m109.032953.
Der volle Inhalt der QuelleKhade, Nilesh V., und Tomohiko Sugiyama. „Roles of C-Terminal Region of Yeast and Human Rad52 in Rad51-Nucleoprotein Filament Formation and ssDNA Annealing“. PLOS ONE 11, Nr. 6 (30.06.2016): e0158436. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0158436.
Der volle Inhalt der QuelleSeong, Changhyun, Sierra Colavito, Youngho Kwon, Patrick Sung und Lumir Krejci. „Regulation of Rad51 recombinase presynaptic filament assembly via interactions with the Rad52 mediator and the Srs2 anti-recombinase.“ Journal of Biological Chemistry 287, Nr. 15 (06.04.2012): 12154. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.a109.032953.
Der volle Inhalt der QuelleNifontova, Galina, Cathy Charlier, Nizar Ayadi, Fabrice Fleury, Alexander Karaulov, Alyona Sukhanova und Igor Nabiev. „Photonic Crystal Surface Mode Real-Time Imaging of RAD51 DNA Repair Protein Interaction with the ssDNA Substrate“. Biosensors 14, Nr. 1 (14.01.2024): 43. http://dx.doi.org/10.3390/bios14010043.
Der volle Inhalt der QuelleTsai, Shang-Pu, Guan-Chin Su, Sheng-Wei Lin, Chan-I. Chung, Xiaoyu Xue, Myun Hwa Dunlop, Yufuko Akamatsu, Maria Jasin, Patrick Sung und Peter Chi. „Rad51 presynaptic filament stabilization function of the mouse Swi5–Sfr1 heterodimeric complex“. Nucleic Acids Research 40, Nr. 14 (09.04.2012): 6558–69. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gks305.
Der volle Inhalt der QuelleCandelli, Andrea, Jan Thomas Holthausen, Martin Depken, Ineke Brouwer, Mariëlla A. M. Franker, Margherita Marchetti, Iddo Heller et al. „Visualization and quantification of nascent RAD51 filament formation at single-monomer resolution“. Proceedings of the National Academy of Sciences 111, Nr. 42 (06.10.2014): 15090–95. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1307824111.
Der volle Inhalt der QuelleBernstein, Kara A., Robert J. D. Reid, Ivana Sunjevaric, Kimberly Demuth, Rebecca C. Burgess und Rodney Rothstein. „The Shu complex, which contains Rad51 paralogues, promotes DNA repair through inhibition of the Srs2 anti-recombinase“. Molecular Biology of the Cell 22, Nr. 9 (Mai 2011): 1599–607. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e10-08-0691.
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