Zeitschriftenartikel zum Thema „Protein functionalization“
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Mateu, M. G. „Virus engineering: functionalization and stabilization“. Protein Engineering Design and Selection 24, Nr. 1-2 (05.10.2010): 53–63. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzq069.
Der volle Inhalt der QuelleCrasson, O., N. Rhazi, O. Jacquin, A. Freichels, C. Jérôme, N. Ruth, M. Galleni, P. Filée und M. Vandevenne. „Enzymatic functionalization of a nanobody using protein insertion technology“. Protein Engineering Design and Selection 28, Nr. 10 (06.04.2015): 451–60. http://dx.doi.org/10.1093/protein/gzv020.
Der volle Inhalt der QuelleYoon, Sungkwon, und William T. Nichols. „Nano-functionalization of protein microspheres“. Applied Surface Science 309 (August 2014): 106–11. http://dx.doi.org/10.1016/j.apsusc.2014.04.194.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Ruidi, Linglan Fu, Junqiu Liu und Hongbin Li. „Decorating protein hydrogels reversibly enables dynamic presentation and release of functional protein ligands on protein hydrogels“. Chemical Communications 55, Nr. 84 (2019): 12703–6. http://dx.doi.org/10.1039/c9cc06374a.
Der volle Inhalt der QuellePermana, Dani, Herlian Eriska Putra und Djaenudin Djaenudin. „Designed protein multimerization and polymerization for functionalization of proteins“. Biotechnology Letters 44, Nr. 3 (27.01.2022): 341–65. http://dx.doi.org/10.1007/s10529-021-03217-8.
Der volle Inhalt der QuellePaolino, Marco, Michela Visintin, Elisa Margotti, Marco Visentini, Laura Salvini, Annalisa Reale, Vincenzo Razzano et al. „Functionalization of protein hexahistidine tags by functional nanoreactors“. New Journal of Chemistry 43, Nr. 46 (2019): 17946–53. http://dx.doi.org/10.1039/c9nj03463c.
Der volle Inhalt der QuelleMeredith, Gavin D., Hayley Y. Wu und Nancy L. Allbritton. „Targeted Protein Functionalization Using His-Tags“. Bioconjugate Chemistry 15, Nr. 5 (September 2004): 969–82. http://dx.doi.org/10.1021/bc0498929.
Der volle Inhalt der QuelleNaskar, Nilanjon, Martin F. Schneidereit, Florian Huber, Sabyasachi Chakrabortty, Lothar Veith, Markus Mezger, Lutz Kirste et al. „Impact of Surface Chemistry and Doping Concentrations on Biofunctionalization of GaN/Ga‒In‒N Quantum Wells“. Sensors 20, Nr. 15 (28.07.2020): 4179. http://dx.doi.org/10.3390/s20154179.
Der volle Inhalt der QuelleDe Geyter, Ewout, Eirini Antonatou, Dimitris Kalaitzakis, Sabina Smolen, Abhishek Iyer, Laure Tack, Emiel Ongenae, Georgios Vassilikogiannakis und Annemieke Madder. „5-Hydroxy-pyrrolone based building blocks as maleimide alternatives for protein bioconjugation and single-site multi-functionalization“. Chemical Science 12, Nr. 14 (2021): 5246–52. http://dx.doi.org/10.1039/d0sc05881e.
Der volle Inhalt der QuelleGuzmán-Mendoza, José Jesús, David Chávez-Flores, Silvia Lorena Montes-Fonseca, Carmen González-Horta, Erasmo Orrantia-Borunda und Blanca Sánchez-Ramírez. „A Novel Method for Carbon Nanotube Functionalization Using Immobilized Candida antarctica Lipase“. Nanomaterials 12, Nr. 9 (26.04.2022): 1465. http://dx.doi.org/10.3390/nano12091465.
Der volle Inhalt der QuelleGuzmán-Mendoza, José Jesús, David Chávez-Flores, Silvia Lorena Montes-Fonseca, Carmen González-Horta, Erasmo Orrantia-Borunda und Blanca Sánchez-Ramírez. „A Novel Method for Carbon Nanotube Functionalization Using Immobilized Candida antarctica Lipase“. Nanomaterials 12, Nr. 9 (26.04.2022): 1465. http://dx.doi.org/10.3390/nano12091465.
Der volle Inhalt der QuelleKim, Min Jung, Guk Hwan An und Yong Ho Choa. „Functionalization of Magnetite Nanoparticles for Protein Immobilization“. Solid State Phenomena 124-126 (Juni 2007): 895–98. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/ssp.124-126.895.
Der volle Inhalt der QuelleKATO, AKIO. „High functionalization of protein by polysaccharide modification.“ Kagaku To Seibutsu 34, Nr. 10 (1996): 695–701. http://dx.doi.org/10.1271/kagakutoseibutsu1962.34.695.
Der volle Inhalt der QuelleDinjaski, Nina, und M. Auxiliadora Prieto. „Smart polyhydroxyalkanoate nanobeads by protein based functionalization“. Nanomedicine: Nanotechnology, Biology and Medicine 11, Nr. 4 (Mai 2015): 885–99. http://dx.doi.org/10.1016/j.nano.2015.01.018.
Der volle Inhalt der QuelleKadam, Reshma, Marina Zilli, Michael Maas und Kurosch Rezwan. „Nanoscale Janus Particles with Dual Protein Functionalization“. Particle & Particle Systems Characterization 35, Nr. 3 (16.01.2018): 1700332. http://dx.doi.org/10.1002/ppsc.201700332.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Yuhe, Jiahao Shi, Bin Ma, Ya-Nan Zhou, Haiyang Yong, Jianzhong Li, Xiangyi Kong und Dezhong Zhou. „Functionalization of polymers for intracellular protein delivery“. Progress in Polymer Science 146 (November 2023): 101751. http://dx.doi.org/10.1016/j.progpolymsci.2023.101751.
Der volle Inhalt der QuelleCheng, Quan, Xuan Wang, Xian-En Zhang, Chengchen Xu und Feng Li. „Quantitative functionalization of biosynthetic caged protein materials“. Quantitative Biology 11, Nr. 1 (2023): 1. http://dx.doi.org/10.15302/j-qb-022-0306.
Der volle Inhalt der QuellePovilonienė, Simona, Vida Časaitė, Virginijus Bukauskas, Arūnas Šetkus, Juozas Staniulis und Rolandas Meškys. „Functionalization of α-synuclein fibrils“. Beilstein Journal of Nanotechnology 6 (12.01.2015): 124–33. http://dx.doi.org/10.3762/bjnano.6.12.
Der volle Inhalt der QuelleCagliani, Roberta, Francesca Gatto und Giuseppe Bardi. „Protein Adsorption: A Feasible Method for Nanoparticle Functionalization?“ Materials 12, Nr. 12 (21.06.2019): 1991. http://dx.doi.org/10.3390/ma12121991.
Der volle Inhalt der QuelleEstupiñán, Diego, Markus B. Bannwarth, Steven E. Mylon, Katharina Landfester, Rafael Muñoz-Espí und Daniel Crespy. „Multifunctional clickable and protein-repellent magnetic silica nanoparticles“. Nanoscale 8, Nr. 5 (2016): 3019–30. http://dx.doi.org/10.1039/c5nr08258g.
Der volle Inhalt der QuelleMontroni, Devis, Matteo Di Giosia, Matteo Calvaresi und Giuseppe Falini. „Supramolecular Binding with Lectins: A New Route for Non-Covalent Functionalization of Polysaccharide Matrices“. Molecules 27, Nr. 17 (01.09.2022): 5633. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27175633.
Der volle Inhalt der QuelleScheidler, Christopher M., Milan Vrabel und Sabine Schneider. „Genetic Code Expansion, Protein Expression, and Protein Functionalization in Bacillus subtilis“. ACS Synthetic Biology 9, Nr. 3 (13.02.2020): 486–93. http://dx.doi.org/10.1021/acssynbio.9b00458.
Der volle Inhalt der QuelleCohn, C., S. L. Leung, J. Crosby, B. Lafuente, Z. Zha, W. Teng, R. Downs und X. Wu. „Lipid-mediated protein functionalization of electrospun polycaprolactone fibers“. Express Polymer Letters 10, Nr. 5 (2016): 430–37. http://dx.doi.org/10.3144/expresspolymlett.2016.40.
Der volle Inhalt der QuelleFernandes, Margarida M., und Artur Cavaco-Paulo. „Protein disulphide isomerase-assisted functionalization of proteinaceous substrates“. Biocatalysis and Biotransformation 30, Nr. 1 (23.01.2012): 111–24. http://dx.doi.org/10.3109/10242422.2012.646657.
Der volle Inhalt der QuelleAlam, Jenefer, Thomas H. Keller und Teck-Peng Loh. „Indium mediated allylation in peptide and protein functionalization“. Chemical Communications 47, Nr. 32 (2011): 9066. http://dx.doi.org/10.1039/c1cc12926k.
Der volle Inhalt der QuelleBattista, E., P. L. Scognamiglio, G. Das, G. Manzo, F. Causa, E. Di Fabrizio und P. A. Netti. „Functionalization of Gold-plasmonic Devices for Protein Capture“. Procedia Technology 27 (2017): 163–64. http://dx.doi.org/10.1016/j.protcy.2017.04.071.
Der volle Inhalt der QuelleHill, Ryan T., und Jason B. Shear. „Enzyme−Nanoparticle Functionalization of Three-Dimensional Protein Scaffolds“. Analytical Chemistry 78, Nr. 19 (Oktober 2006): 7022–26. http://dx.doi.org/10.1021/ac061102w.
Der volle Inhalt der QuelleBorsley, Stefan, und Scott L. Cockroft. „In SituSynthetic Functionalization of a Transmembrane Protein Nanopore“. ACS Nano 12, Nr. 1 (19.12.2017): 786–94. http://dx.doi.org/10.1021/acsnano.7b08105.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Qi, Qing Sun, Nicholas M. Molino, Szu-Wen Wang, Eric T. Boder und Wilfred Chen. „Sortase A-mediated multi-functionalization of protein nanoparticles“. Chemical Communications 51, Nr. 60 (2015): 12107–10. http://dx.doi.org/10.1039/c5cc03769g.
Der volle Inhalt der QuelleWach, Jean-Yves, Barbora Malisova, Simone Bonazzi, Samuele Tosatti, Marcus Textor, Stefan Zürcher und Karl Gademann. „Protein-Resistant Surfaces through Mild Dopamine Surface Functionalization“. Chemistry - A European Journal 14, Nr. 34 (16.10.2008): 10579–84. http://dx.doi.org/10.1002/chem.200801134.
Der volle Inhalt der QuellePopescu, Vasilica, Alexandra Cristina Blaga, Melinda Pruneanu, Irina Niculina Cristian, Marius Pîslaru, Andrei Popescu, Vlad Rotaru, Igor Crețescu und Dan Cașcaval. „Green Chemistry in the Extraction of Natural Dyes from Colored Food Waste, for Dyeing Protein Textile Materials“. Polymers 13, Nr. 22 (09.11.2021): 3867. http://dx.doi.org/10.3390/polym13223867.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Hai-Jun, und Peisheng Xu. „Smart Mesoporous Silica Nanoparticles for Protein Delivery“. Nanomaterials 9, Nr. 4 (02.04.2019): 511. http://dx.doi.org/10.3390/nano9040511.
Der volle Inhalt der QuelleNiemeyer, C. M. „Semi-synthetic DNA–protein conjugates: novel tools in analytics and nanobiotechnology“. Biochemical Society Transactions 32, Nr. 1 (01.02.2004): 51–53. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320051.
Der volle Inhalt der QuelleHuang, Chundong, Da Li, Jun Ren, Fangling Ji und Lingyun Jia. „Generation and Application of Fluorescent Anti-Human β2-Microglobulin VHHs via Amino Modification“. Molecules 24, Nr. 14 (17.07.2019): 2600. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24142600.
Der volle Inhalt der QuelleGattner, Michael J., Michael Ehrlich und Milan Vrabel. „Sulfonyl azide-mediated norbornene aziridination for orthogonal peptide and protein labeling“. Chem. Commun. 50, Nr. 83 (2014): 12568–71. http://dx.doi.org/10.1039/c4cc04117h.
Der volle Inhalt der QuelleZacharchenko, Thomas, und Stephanie Wright. „Functionalization of the BCL6 BTB domain into a noncovalent crystallization chaperone“. IUCrJ 8, Nr. 2 (11.01.2021): 154–60. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252520015754.
Der volle Inhalt der QuelleArdoino, Niccolò, Lorenzo Lunelli, Georg Pucker, Lia Vanzetti, Rachele Favaretto, Laura Pasquardini, Cecilia Pederzolli, Carlo Guardiani und Cristina Potrich. „Optimization of Surface Functionalizations for Ring Resonator-Based Biosensors“. Sensors 24, Nr. 10 (14.05.2024): 3107. http://dx.doi.org/10.3390/s24103107.
Der volle Inhalt der QuelleYan, Sheng, und Yunren Qiu. „Interfacial Interaction between Functionalization of Polysulfone Membrane Materials and Protein Adsorption“. Polymers 16, Nr. 12 (10.06.2024): 1637. http://dx.doi.org/10.3390/polym16121637.
Der volle Inhalt der QuelleDovgan, Igor, Alexandre Hentz, Oleksandr Koniev, Anthony Ehkirch, Steve Hessmann, Sylvain Ursuegui, Sébastien Delacroix et al. „Automated linkage of proteins and payloads producing monodisperse conjugates“. Chemical Science 11, Nr. 5 (2020): 1210–15. http://dx.doi.org/10.1039/c9sc05468e.
Der volle Inhalt der QuellePicaud, Fabien, Guillaume Paris, Tijani Gharbi, Sébastien Balme, Mathilde Lepoitevin, Vidhyadevi Tangaraj, Mikhael Bechelany, Jean Marc Janot, Emmanuel Balanzat und François Henn. „Biomimetic solution against dewetting in a highly hydrophobic nanopore“. Soft Matter 12, Nr. 22 (2016): 4903–11. http://dx.doi.org/10.1039/c6sm00315j.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Han, Meihua Yuan, Jegatheeswaran Sonamuthu, Sheng Yan, Wei Huang, Yurong Cai und Juming Yao. „A dopamine-functionalized aqueous-based silk protein hydrogel bioadhesive for biomedical wound closure“. New Journal of Chemistry 44, Nr. 3 (2020): 884–91. http://dx.doi.org/10.1039/c9nj04545g.
Der volle Inhalt der QuelleFalak, Shahkar, Bokyoung Shin und Dosung Huh. „Modified Breath Figure Methods for the Pore-Selective Functionalization of Honeycomb-Patterned Porous Polymer Films“. Nanomaterials 12, Nr. 7 (24.03.2022): 1055. http://dx.doi.org/10.3390/nano12071055.
Der volle Inhalt der QuelleUbeyitogullari, Ali, und Syed S. H. Rizvi. „Heat stability of emulsions using functionalized milk protein concentrate generated by supercritical fluid extrusion“. Food & Function 11, Nr. 12 (2020): 10506–18. http://dx.doi.org/10.1039/d0fo02271c.
Der volle Inhalt der QuelleWijetunge, Anjalee N., Garrett J. Davis, Mehrdad Shadmehr, Julia A. Townsend, Michael T. Marty und John C. Jewett. „Copper-Free Click Enabled Triazabutadiene for Bioorthogonal Protein Functionalization“. Bioconjugate Chemistry 32, Nr. 2 (25.01.2021): 254–58. http://dx.doi.org/10.1021/acs.bioconjchem.0c00677.
Der volle Inhalt der QuelleSebeika, Meaghan M., Nicholas G. Gedeon, Sara Sadler, Nicholas L. Kern, Devan J. Wilkins, David E. Bell und Graham B. Jones. „Protein and antibody functionalization using continuous flow microreactor technology“. Journal of Flow Chemistry 5, Nr. 3 (September 2015): 151–54. http://dx.doi.org/10.1556/1846.2015.00008.
Der volle Inhalt der QuelleWeng, Yejing, Bo Jiang, Kaiguang Yang, Zhigang Sui, Lihua Zhang und Yukui Zhang. „Polyethyleneimine-modified graphene oxide nanocomposites for effective protein functionalization“. Nanoscale 7, Nr. 34 (2015): 14284–91. http://dx.doi.org/10.1039/c5nr03370e.
Der volle Inhalt der QuelleSchoonen, Lise, und Jan C. M. van Hest. „Functionalization of protein-based nanocages for drug delivery applications“. Nanoscale 6, Nr. 13 (2014): 7124–41. http://dx.doi.org/10.1039/c4nr00915k.
Der volle Inhalt der QuelleAsano, Ryutaro, und Izumi Kumagai. „Functionalization of Bispecific Therapeutic Antibodies Based on Protein Engineering“. YAKUGAKU ZASSHI 135, Nr. 7 (01.07.2015): 851–56. http://dx.doi.org/10.1248/yakushi.15-00007-2.
Der volle Inhalt der QuelleArroyo-Hernández, María, Rafael Daza, Jose Pérez-Rigueiro, Manuel Elices, Jorge Nieto-Márquez und Gustavo V. Guinea. „Optimization of functionalization conditions for protein analysis by AFM“. Applied Surface Science 317 (Oktober 2014): 462–68. http://dx.doi.org/10.1016/j.apsusc.2014.07.201.
Der volle Inhalt der QuelleCarneiro, Lara A. B. C., und Richard J. Ward. „Functionalization of paramagnetic nanoparticles for protein immobilization and purification“. Analytical Biochemistry 540-541 (Januar 2018): 45–51. http://dx.doi.org/10.1016/j.ab.2017.11.005.
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