Zeitschriftenartikel zum Thema „Propeptide de la sortiline“
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Hivelin, C., J. Mazella und T. Coppola. „CA-143: Le propeptide de la sortiline module l'entrée de glucose dans les adipocytes et les myocytes“. Diabetes & Metabolism 42 (März 2016): A74. http://dx.doi.org/10.1016/s1262-3636(16)30275-0.
Der volle Inhalt der QuelleHivelin, Céline, Jean Mazella und Thierry Coppola. „Sortilin derived propeptide regulation during adipocyte differentiation and inflammation“. Biochemical and Biophysical Research Communications 482, Nr. 1 (Januar 2017): 87–92. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2016.10.139.
Der volle Inhalt der QuellePetersen, C. M. „Propeptide cleavage conditions sortilin/neurotensin receptor-3 for ligand binding“. EMBO Journal 18, Nr. 3 (01.02.1999): 595–604. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/18.3.595.
Der volle Inhalt der QuelleMazella, J., C. Devader, M. Roulot, M. Borsotto und C. Heurteaux. „Regulation of serum spadin propeptide: An antidepressant response probe“. European Psychiatry 33, S1 (März 2016): S417. http://dx.doi.org/10.1016/j.eurpsy.2016.01.1507.
Der volle Inhalt der QuelleRoulot, Morgane, Alessandra Minelli, Marco Bortolomasi, Elisabetta Maffioletti, Massimo Gennarelli, Marc Borsotto, Catherine Heurteaux und Jean Mazella. „Increased serum levels of sortilin-derived propeptide after electroconvulsive therapy in treatment-resistant depressed patients“. Neuropsychiatric Disease and Treatment Volume 14 (September 2018): 2307–12. http://dx.doi.org/10.2147/ndt.s170165.
Der volle Inhalt der QuelleDevader, Christelle, Morgane Roulot, Sébastien Moréno, Alessandra Minelli, Marco Bortolomasi, Chiara Congiu, Massimo Gennarelli, Marc Borsotto, Catherine Heurteaux und Jean Mazella. „Serum sortilin-derived propeptides concentrations are decreased in major depressive disorder patients“. Journal of Affective Disorders 208 (Januar 2017): 443–47. http://dx.doi.org/10.1016/j.jad.2016.10.049.
Der volle Inhalt der QuelleMazella, Jean, und Jean-Pierre Vincent. „La sortiline : une protéine associée à de multiples fonctions“. médecine/sciences 20, Nr. 6-7 (Juni 2004): 629–31. http://dx.doi.org/10.1051/medsci/2004206-7629.
Der volle Inhalt der QuelleKaufman, Beth D., Nancy Videon, Xuemei Zhang, Matthew A. Harris, Robert E. Shaddy und Elizabeth Goldmuntz. „Procollagen type III amino-terminal propeptide: a serum biomarker of left ventricular remodelling in paediatric dilated cardiomyopathy“. Cardiology in the Young 25, Nr. 2 (06.11.2013): 228–36. http://dx.doi.org/10.1017/s1047951113001820.
Der volle Inhalt der QuelleMeiring, S. M., B. D. P. Setlai, C. Theron und R. Bragg. „The Use of Phage Display and Yeast Based Expression System for the Development of a Von Willebrand Factor Propeptide Assay: Development of a Von Willebrand Factor Propeptide Assay“. BioMed Research International 2018 (2018): 1–7. http://dx.doi.org/10.1155/2018/6232091.
Der volle Inhalt der QuelleEmeis, Jef, Henk Bilo, Coen Stehouwer, Claus Thomsen, Ole Rasmussen, Kjeld Hermansen, Claes Wollheim, Jørgen Ingerslev und Ulrich Vischer. „von Willebrand Factor (vWf) as a Plasma Marker of Endothelial Activation in Diabetes: Improved Reliability with Parallel Determination of the vWf Propeptide (vWf:AgII)“. Thrombosis and Haemostasis 80, Nr. 12 (1998): 1002–7. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1615401.
Der volle Inhalt der QuelleBendetowicz, Ana Victoria, Jill A. Morris, Robert J. Wise, Gary E. Gilbert und Randal J. Kaufman. „Binding of Factor VIII to von Willebrand Factor Is Enabled by Cleavage of the von Willebrand Factor Propeptide and Enhanced by Formation of Disulfide-Linked Multimers“. Blood 92, Nr. 2 (15.07.1998): 529–38. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v92.2.529.
Der volle Inhalt der QuelleBendetowicz, Ana Victoria, Jill A. Morris, Robert J. Wise, Gary E. Gilbert und Randal J. Kaufman. „Binding of Factor VIII to von Willebrand Factor Is Enabled by Cleavage of the von Willebrand Factor Propeptide and Enhanced by Formation of Disulfide-Linked Multimers“. Blood 92, Nr. 2 (15.07.1998): 529–38. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v92.2.529.414k31_529_538.
Der volle Inhalt der QuelleZHANG, Zhen-Zhong, Satoru NIRASAWA, Yoshiaki NAKAJIMA, Michiteru YOSHIDA und Kiyoshi HAYASHI. „Function of the N-terminal propeptide of an aminopeptidase from Vibrio proteolyticus“. Biochemical Journal 350, Nr. 3 (08.09.2000): 671–76. http://dx.doi.org/10.1042/bj3500671.
Der volle Inhalt der QuelleWit, Thalia Romani de, und Jan van Mourik. „Von Willebrand Factor Propeptide in Vascular Disorders“. Thrombosis and Haemostasis 86, Nr. 07 (2001): 164–71. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1616214.
Der volle Inhalt der QuelleLi, Songtao, Janet L. Smith und Howard Zalkin. „Mutational Analysis of Bacillus subtilisGlutamine Phosphoribosylpyrophosphate Amidotransferase Propeptide Processing“. Journal of Bacteriology 181, Nr. 5 (01.03.1999): 1403–8. http://dx.doi.org/10.1128/jb.181.5.1403-1408.1999.
Der volle Inhalt der QuelleZhu, Yong, Anush Oganesian, Douglas R. Keene und Linda J. Sandell. „Type IIA Procollagen Containing the Cysteine-rich Amino Propeptide Is Deposited in the Extracellular Matrix of Prechondrogenic Tissue and Binds to TGF-β1 and BMP-2“. Journal of Cell Biology 144, Nr. 5 (08.03.1999): 1069–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.144.5.1069.
Der volle Inhalt der QuelleAziz, Mohamed Talaat Abdel, Mohamed Abdel Aziz Wassef, Maha Kamel, Mona El Zein und Hany El Hassan. „Clinical Evaluation of Serum Aminoterminal Propeptide of Type III Procollagen as Tumor Marker in Gynecologic Malignancies“. Tumori Journal 79, Nr. 3 (Juni 1993): 219–23. http://dx.doi.org/10.1177/030089169307900313.
Der volle Inhalt der QuelleBoertjes, Ria, Jan van Mourik und Perry van Genderen. „Quantitative Analysis of von Willebrand Factor and Its Propeptide in Plasma in Acquired von Willebrand Syndrome“. Thrombosis and Haemostasis 80, Nr. 09 (1998): 495–98. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1615235.
Der volle Inhalt der QuelleBorchiellini, A., K. Fijnvandraat, JW ten Cate, D. Pajkrt, SJ van Deventer, G. Pasterkamp, F. Meijer-Huizinga, L. Zwart-Huinink, J. Voorberg und JA van Mourik. „Quantitative analysis of von Willebrand factor propeptide release in vivo: effect of experimental endotoxemia and administration of 1- deamino-8-D-arginine vasopressin in humans“. Blood 88, Nr. 8 (15.10.1996): 2951–58. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v88.8.2951.bloodjournal8882951.
Der volle Inhalt der Quellevan Mourik, Jan A., Ria Boertjes, Inge A. Huisveld, Karin Fijnvandraat, Dasja Pajkrt, Perry J. J. van Genderen und Rob Fijnheer. „von Willebrand Factor Propeptide in Vascular Disorders: A Tool to Distinguish Between Acute and Chronic Endothelial Cell Perturbation“. Blood 94, Nr. 1 (01.07.1999): 179–85. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v94.1.179.413k18_179_185.
Der volle Inhalt der QuellePlíhal, O., J. Sklenář, J. Kmoníčková, P. Man, P. Pompach, V. Havlíček, V. Křen und K. Bezouška. „N-glycosylated catalytic unit meets O-glycosylated propeptide: complex protein architecture in a fungal hexosaminidase“. Biochemical Society Transactions 32, Nr. 5 (26.10.2004): 764–65. http://dx.doi.org/10.1042/bst0320764.
Der volle Inhalt der QuelleYeung, P. S. Marie, Nicholas Zagorski und Hélène Marquis. „The Metalloprotease of Listeria monocytogenes Controls Cell Wall Translocation of the Broad-Range Phospholipase C“. Journal of Bacteriology 187, Nr. 8 (15.04.2005): 2601–8. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.8.2601-2608.2005.
Der volle Inhalt der QuelleVischer, Ulrich M., Jørgen Ingerslev, Claes B. Wollheim, Jean-Claude Mestries, Dimitrios A. Tsakiris, Walter E. Haefeli und Egbert K. O. Kruithof. „Acute von Willebrand Factor Secretion from the Endothelium In Vivo: Assessment through Plasma Propeptide (vWf:AgII) Levels“. Thrombosis and Haemostasis 77, Nr. 02 (1997): 387–93. http://dx.doi.org/10.1055/s-0038-1655973.
Der volle Inhalt der QuelleOda, M. N., S. V. Scott, A. Hefner-Gravink, A. D. Caffarelli und D. J. Klionsky. „Identification of a cytoplasm to vacuole targeting determinant in aminopeptidase I.“ Journal of Cell Biology 132, Nr. 6 (15.03.1996): 999–1010. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.132.6.999.
Der volle Inhalt der QuelleMcLeod, R. S., C. Robbins, A. Burns, Z. Yao und P. H. Pritchard. „Deletion of the propeptide of apolipoprotein A-I impairs exit of nascent apolipoprotein A-I from the endoplasmic reticulum“. Biochemical Journal 302, Nr. 3 (15.09.1994): 641–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj3020641.
Der volle Inhalt der QuelleLee, SN, E. Prodhomme und I. Lindberg. „Prohormone convertase 1 (PC1) processing and sorting: effect of PC1 propeptide and proSAAS“. Journal of Endocrinology 182, Nr. 2 (01.08.2004): 353–64. http://dx.doi.org/10.1677/joe.0.1820353.
Der volle Inhalt der QuelleBristol, JA, JV Ratcliffe, DA Roth, MA Jacobs, BC Furie und B. Furie. „Biosynthesis of prothrombin: intracellular localization of the vitamin K-dependent carboxylase and the sites of gamma-carboxylation“. Blood 88, Nr. 7 (01.10.1996): 2585–93. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v88.7.2585.bloodjournal8872585.
Der volle Inhalt der QuelleHOUBEN, Roger J. T. J., Dayun JIN, Darrel W. STAFFORD, Paul PROOST, Rob H. M. EBBERINK, Cees VERMEER und Berry A. M. SOUTE. „Osteocalcin binds tightly to the γ-glutamylcarboxylase at a site distinct from that of the other known vitamin K-dependent proteins“. Biochemical Journal 341, Nr. 2 (08.07.1999): 265–69. http://dx.doi.org/10.1042/bj3410265.
Der volle Inhalt der QuelleGrande, Kerian K., Jean K. Gustin, Efrat Kessler und Dennis E. Ohman. „Identification of Critical Residues in the Propeptide of LasA Protease of Pseudomonas aeruginosa Involved in the Formation of a Stable Mature Protease“. Journal of Bacteriology 189, Nr. 11 (09.03.2007): 3960–68. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01828-06.
Der volle Inhalt der QuellePitkänen, Sari, Matti K. Salo, Kim Vettenranta, Kirsti Näntö‐Salonen und Markku Heikinheimo. „Serum Type III Procollagen in Children with Type I Hereditary Tyrosinemia“. Journal of Pediatric Gastroenterology and Nutrition 29, Nr. 1 (Juli 1999): 38–41. http://dx.doi.org/10.1002/j.1536-4801.1999.tb02358.x.
Der volle Inhalt der QuelleOganesian, Anush, Yong Zhu und Linda J. Sandell. „Type IIA Procollagen Amino Propeptide Is Localized in Human Embryonic Tissues“. Journal of Histochemistry & Cytochemistry 45, Nr. 11 (November 1997): 1469–80. http://dx.doi.org/10.1177/002215549704501104.
Der volle Inhalt der QuellePulido, Marian, Kenji Saito, Shun-Ichi Tanaka, Yuichi Koga, Masaaki Morikawa, Kazufumi Takano und Shigenori Kanaya. „Ca2+-Dependent Maturation of Subtilisin from a Hyperthermophilic Archaeon, Thermococcus kodakaraensis: the Propeptide Is a Potent Inhibitor of the Mature Domain but Is Not Required for Its Folding“. Applied and Environmental Microbiology 72, Nr. 6 (Juni 2006): 4154–62. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02696-05.
Der volle Inhalt der QuelleKalafatis, Michael, Daniela Tormene, Sonia Luni, Patrizia Zerbinati, Luisa Barzon, Giorgio Palù, Antonio Girolami und Paolo Simioni. „Abnormal Propeptide Processing Resulting in the Presence of Two Abnormal Species of Protein C in Plasma“. Thrombosis and Haemostasis 86, Nr. 10 (2001): 1017–22. http://dx.doi.org/10.1055/s-0037-1616527.
Der volle Inhalt der QuelleFalzon, Liliana, Smita Patel, Yu-Jen Chen und Masayori Inouye. „Autotomic Behavior of the Propeptide in Propeptide-mediated Folding of Prosubtilisin E“. Journal of Molecular Biology 366, Nr. 2 (Februar 2007): 494–503. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.11.019.
Der volle Inhalt der QuelleSteenstrup, Thomas, Claus Kristensen und Gert Bolt. „All post-translational modifications except propeptide cleavage are required for optimal secretion of coagulation factor VII“. Thrombosis and Haemostasis 98, Nr. 11 (2007): 988–97. http://dx.doi.org/10.1160/th07-05-0332.
Der volle Inhalt der QuelleJensen, Lars T., Jens O. L. Jørgensen, Juha Risteli, Jens S. Christiansen und Ib Lorenzen. „Type I and III procollagen propeptides in growth hormone-deficient patients: effects of increasing doses of GH“. Acta Endocrinologica 124, Nr. 3 (März 1991): 278–82. http://dx.doi.org/10.1530/acta.0.1240278.
Der volle Inhalt der QuelleLe Loir, Y., S. Nouaille, J. Commissaire, L. Brétigny, A. Gruss und P. Langella. „Signal Peptide and Propeptide Optimization for Heterologous Protein Secretion in Lactococcus lactis“. Applied and Environmental Microbiology 67, Nr. 9 (01.09.2001): 4119–27. http://dx.doi.org/10.1128/aem.67.9.4119-4127.2001.
Der volle Inhalt der QuelleGao, Wenwen, Yaqi Xu, Hongli Liu, Meng Gao, Qing Cao, Yiyi Wang, Longteng Cui et al. „Characterization of missense mutations in the signal peptide and propeptide of FIX in hemophilia B by a cell-based assay“. Blood Advances 4, Nr. 15 (07.08.2020): 3659–67. http://dx.doi.org/10.1182/bloodadvances.2020002520.
Der volle Inhalt der QuelleNiemelä, O., L. Risteli, J. Parkkinen und J. Risteli. „Purification and characterization of the N-terminal propeptide of human type III procollagen“. Biochemical Journal 232, Nr. 1 (15.11.1985): 145–50. http://dx.doi.org/10.1042/bj2320145.
Der volle Inhalt der QuelleNIRASAWA, Satoru, Yoshiaki NAKAJIMA, Zhen-Zhong ZHANG, Michiteru YOSHIDA und Kiyoshi HAYASHI. „Intramolecular chaperone and inhibitor activities of a propeptide from a bacterial zinc aminopeptidase“. Biochemical Journal 341, Nr. 1 (24.06.1999): 25–31. http://dx.doi.org/10.1042/bj3410025.
Der volle Inhalt der QuelleDai, Zheng, Heting Fu, Yufeng Zhang, Jing Zeng, Bing Tang und Xiao-Feng Tang. „Insights into the Maturation of Hyperthermophilic Pyrolysin and the Roles of Its N-Terminal Propeptide and Long C-Terminal Extension“. Applied and Environmental Microbiology 78, Nr. 12 (13.04.2012): 4233–41. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00548-12.
Der volle Inhalt der QuelleO'Neil, Heather S., Brian M. Forster, Kari L. Roberts, Andrew J. Chambers, Alan Pavinski Bitar und Hélène Marquis. „The Propeptide of the Metalloprotease of Listeria monocytogenes Controls Compartmentalization of the Zymogen during Intracellular Infection“. Journal of Bacteriology 191, Nr. 11 (03.04.2009): 3594–603. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01168-08.
Der volle Inhalt der QuelleGram, Jeppe, Jens Bollerslev, Henning K. Nielsen und Peter Junker. „Increased serum concentrations of type I procollagen C-terminal propeptide and osteocalcin during a short course of calcitriol administration to adult male volunteers“. Acta Endocrinologica 125, Nr. 6 (Dezember 1991): 609–13. http://dx.doi.org/10.1530/acta.0.1250609.
Der volle Inhalt der QuelleHinek, A., A. Reiner und A. R. Poole. „The calcification of cartilage matrix in chondrocyte culture: studies of the C-propeptide of type II collagen (chondrocalcin).“ Journal of Cell Biology 104, Nr. 5 (01.05.1987): 1435–41. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.104.5.1435.
Der volle Inhalt der QuelleHiggins, G. C., J. L. Foster und A. E. Postlethwaite. „Interleukin 1 beta propeptide is detected intracellularly and extracellularly when human monocytes are stimulated with LPS in vitro.“ Journal of Experimental Medicine 180, Nr. 2 (01.08.1994): 607–14. http://dx.doi.org/10.1084/jem.180.2.607.
Der volle Inhalt der QuellePendefunda, Arina Alice Ciocan, Cosmin Gabriel Popa, Daniela Anistoroaei, Ionut Luchian, Gabriela Iftene, Silvia Martu und Norina Consuela Forna. „Quantification of N-Terminal Procollagen I Propeptide in Patients With Occlusal Trauma Induced by Prosthetic Factors“. Revista de Chimie 69, Nr. 12 (15.01.2019): 3556–658. http://dx.doi.org/10.37358/rc.18.12.6813.
Der volle Inhalt der QuelleOsokina, A. V., V. N. Karetnikova, O. M. Polikutina, IU S. Slepynina, O. V. Gruzdeva, T. P. Artemova, S. N. Ryzhenkova, T. B. Pecherina und O. L. Barbarash. „Procollagen propeptides and visceral obesity index in patients with myocardial infarction with preserved emission faction and various metabolic phenotype“. Translational Medicine 7, Nr. 1 (11.03.2020): 22–32. http://dx.doi.org/10.18705/2311-4495-2020-7-1-22-32.
Der volle Inhalt der QuelleMaître, Blandine, Catherine Angénieux, Virginie Wurtz, Emilie Layre, Martine Gilleron, Anthony Collmann, Sabrina Mariotti et al. „The assembly of CD1e is controlled by an N-terminal propeptide which is processed in endosomal compartments“. Biochemical Journal 419, Nr. 3 (14.04.2009): 661–68. http://dx.doi.org/10.1042/bj20082204.
Der volle Inhalt der QuelleSlepkov, Emily R., Alan Pavinski Bitar und Hélène Marquis. „Differentiation of propeptide residues regulating the compartmentalization, maturation and activity of the broad-range phospholipase C of Listeria monocytogenes“. Biochemical Journal 432, Nr. 3 (25.11.2010): 557–66. http://dx.doi.org/10.1042/bj20100557.
Der volle Inhalt der QuelleWOJCIK, Emiel G. C., Marieke VAN DEN BERG, Swibertus R. POORT und Rogier M. BERTINA. „Modification of the N-terminus of human factor IX by defective propeptide cleavage or acetylation results in a destabilized calcium-induced conformation: effects on phospholipid binding and activation by factor XIa“. Biochemical Journal 323, Nr. 3 (01.05.1997): 629–36. http://dx.doi.org/10.1042/bj3230629.
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