Zeitschriftenartikel zum Thema „Peptidoglycan polymerization“
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Arthur, Michel. „Regulation of Bacterial Peptidoglycan Polymerization“. Trends in Microbiology 24, Nr. 7 (Juli 2016): 519–21. http://dx.doi.org/10.1016/j.tim.2016.05.003.
Der volle Inhalt der QuelleVasudevan, Pradeep, Jessica McElligott, Christa Attkisson, Michael Betteken und David L. Popham. „Homologues of the Bacillus subtilis SpoVB Protein Are Involved in Cell Wall Metabolism“. Journal of Bacteriology 191, Nr. 19 (31.07.2009): 6012–19. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00604-09.
Der volle Inhalt der QuelleChan, Yvonne G. Y., Matthew B. Frankel, Dominique Missiakas und Olaf Schneewind. „SagB Glucosaminidase Is a Determinant of Staphylococcus aureus Glycan Chain Length, Antibiotic Susceptibility, and Protein Secretion“. Journal of Bacteriology 198, Nr. 7 (25.01.2016): 1123–36. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00983-15.
Der volle Inhalt der QuelleZuber, Benoît, Marisa Haenni, Tânia Ribeiro, Kathrin Minnig, Fátima Lopes, Philippe Moreillon und Jacques Dubochet. „Granular Layer in the Periplasmic Space of Gram-Positive Bacteria and Fine Structures of Enterococcus gallinarum and Streptococcus gordonii Septa Revealed by Cryo-Electron Microscopy of Vitreous Sections“. Journal of Bacteriology 188, Nr. 18 (15.09.2006): 6652–60. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00391-06.
Der volle Inhalt der QuelleRuiz, Natividad. „Bioinformatics identification of MurJ (MviN) as the peptidoglycan lipid II flippase inEscherichia coli“. Proceedings of the National Academy of Sciences 105, Nr. 40 (01.10.2008): 15553–57. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0808352105.
Der volle Inhalt der QuelleYagi, Tetsuya, Sebabrata Mahapatra, Katarína Mikušová, Dean C. Crick und Patrick J. Brennan. „Polymerization of Mycobacterial Arabinogalactan and Ligation to Peptidoglycan“. Journal of Biological Chemistry 278, Nr. 29 (28.04.2003): 26497–504. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m302216200.
Der volle Inhalt der QuelleArbeloa, Ana, Heidi Segal, Jean-Emmanuel Hugonnet, Nathalie Josseaume, Lionnel Dubost, Jean-Paul Brouard, Laurent Gutmann, Dominique Mengin-Lecreulx und Michel Arthur. „Role of Class A Penicillin-Binding Proteins in PBP5-Mediated β-Lactam Resistance in Enterococcus faecalis“. Journal of Bacteriology 186, Nr. 5 (01.03.2004): 1221–28. http://dx.doi.org/10.1128/jb.186.5.1221-1228.2004.
Der volle Inhalt der QuelleRice, Louis B., Lenore L. Carias, Susan Rudin, Rebecca Hutton, Steven Marshall, Medhat Hassan, Nathalie Josseaume, Lionel Dubost, Arul Marie und Michel Arthur. „Role of Class A Penicillin-Binding Proteins in the Expression of β-Lactam Resistance in Enterococcus faecium“. Journal of Bacteriology 191, Nr. 11 (20.03.2009): 3649–56. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01834-08.
Der volle Inhalt der QuelleAllen, N. E., J. N. Hobbs und T. I. Nicas. „Inhibition of peptidoglycan biosynthesis in vancomycin-susceptible and -resistant bacteria by a semisynthetic glycopeptide antibiotic.“ Antimicrobial Agents and Chemotherapy 40, Nr. 10 (Oktober 1996): 2356–62. http://dx.doi.org/10.1128/aac.40.10.2356.
Der volle Inhalt der QuelleBraddick, Darren, Sandeep Sandhu, David I. Roper, Michael J. Chappell und Timothy D. H. Bugg. „Observation of the time-course for peptidoglycan lipid intermediate II polymerization by Staphylococcus aureus monofunctional transglycosylase“. Microbiology 160, Nr. 8 (01.08.2014): 1628–36. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.079442-0.
Der volle Inhalt der QuelleZheng, Sanduo, Lok-To Sham, Frederick A. Rubino, Kelly P. Brock, William P. Robins, John J. Mekalanos, Debora S. Marks, Thomas G. Bernhardt und Andrew C. Kruse. „Structure and mutagenic analysis of the lipid II flippase MurJ fromEscherichia coli“. Proceedings of the National Academy of Sciences 115, Nr. 26 (11.06.2018): 6709–14. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1802192115.
Der volle Inhalt der QuelleYunck, Rachel, Hongbaek Cho und Thomas G. Bernhardt. „Identification of MltG as a potential terminase for peptidoglycan polymerization in bacteria“. Molecular Microbiology 99, Nr. 4 (19.11.2015): 700–718. http://dx.doi.org/10.1111/mmi.13258.
Der volle Inhalt der Quellevan Heijenoort, Jean. „Lipid Intermediates in the Biosynthesis of Bacterial Peptidoglycan“. Microbiology and Molecular Biology Reviews 71, Nr. 4 (Dezember 2007): 620–35. http://dx.doi.org/10.1128/mmbr.00016-07.
Der volle Inhalt der QuelleAli Hasan, Waseem. „Differential Study of Antimicrobial Activity of Vancomycin and Teicoplanin (Targocid) against Strains of Staphylococcus aureus and Streptococci sp.“ Tikrit Journal of Pharmaceutical Sciences 5, Nr. 2 (13.04.2023): 203–7. http://dx.doi.org/10.25130/tjphs.2009.5.2.11.203.207.
Der volle Inhalt der QuelleSjodt, Megan, Patricia D. A. Rohs, Morgan S. A. Gilman, Sarah C. Erlandson, Sanduo Zheng, Anna G. Green, Kelly P. Brock et al. „Structural coordination of polymerization and crosslinking by a SEDS–bPBP peptidoglycan synthase complex“. Nature Microbiology 5, Nr. 6 (09.03.2020): 813–20. http://dx.doi.org/10.1038/s41564-020-0687-z.
Der volle Inhalt der QuellePlocinski, P., M. Ziolkiewicz, M. Kiran, S. I. Vadrevu, H. B. Nguyen, J. Hugonnet, C. Veckerle et al. „Characterization of CrgA, a New Partner of the Mycobacterium tuberculosis Peptidoglycan Polymerization Complexes“. Journal of Bacteriology 193, Nr. 13 (29.04.2011): 3246–56. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00188-11.
Der volle Inhalt der QuellePunekar, Avinash S., Firdaus Samsudin, Adrian J. Lloyd, Christopher G. Dowson, David J. Scott, Syma Khalid und David I. Roper. „The role of the jaw subdomain of peptidoglycan glycosyltransferases for lipid II polymerization“. Cell Surface 2 (Juni 2018): 54–66. http://dx.doi.org/10.1016/j.tcsw.2018.06.002.
Der volle Inhalt der QuellePerlstein, Deborah L., Tsung-Shing Andrew Wang, Emma H. Doud, Daniel Kahne und Suzanne Walker. „The Role of the Substrate Lipid in Processive Glycan Polymerization by the Peptidoglycan Glycosyltransferases“. Journal of the American Chemical Society 132, Nr. 1 (13.01.2010): 48–49. http://dx.doi.org/10.1021/ja909325m.
Der volle Inhalt der QuelleZawadzka-Skomiał, Joanna, Zdzislaw Markiewicz, Martine Nguyen-Distèche, Bart Devreese, Jean-Marie Frère und Mohammed Terrak. „Characterization of the Bifunctional Glycosyltransferase/Acyltransferase Penicillin-Binding Protein 4 of Listeria monocytogenes“. Journal of Bacteriology 188, Nr. 5 (01.03.2006): 1875–81. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.5.1875-1881.2006.
Der volle Inhalt der QuelleQiao, Lei, und John C. Vederas. „Synthesis of a C-phosphonate disaccharide as a potential inhibitor of peptidoglycan polymerization by transglycosylase“. Journal of Organic Chemistry 58, Nr. 13 (Juni 1993): 3480–82. http://dx.doi.org/10.1021/jo00065a004.
Der volle Inhalt der QuelleSchaefer, Kaitlin, Tristan W. Owens, Julia E. Page, Marina Santiago, Daniel Kahne und Suzanne Walker. „Structure and reconstitution of a hydrolase complex that may release peptidoglycan from the membrane after polymerization“. Nature Microbiology 6, Nr. 1 (09.11.2020): 34–43. http://dx.doi.org/10.1038/s41564-020-00808-5.
Der volle Inhalt der QuelleVarma, Archana, Miguel A. de Pedro und Kevin D. Young. „FtsZ Directs a Second Mode of Peptidoglycan Synthesis in Escherichia coli“. Journal of Bacteriology 189, Nr. 15 (18.05.2007): 5692–704. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00455-07.
Der volle Inhalt der QuelleHamilton, Andrea, David L. Popham, David J. Carl, Xavier Lauth, Victor Nizet und Amanda L. Jones. „Penicillin-Binding Protein 1a Promotes Resistance of Group B Streptococcus to Antimicrobial Peptides“. Infection and Immunity 74, Nr. 11 (November 2006): 6179–87. http://dx.doi.org/10.1128/iai.00895-06.
Der volle Inhalt der QuelleMarkovski, Monica, Jessica L. Bohrhunter, Tania J. Lupoli, Tsuyoshi Uehara, Suzanne Walker, Daniel E. Kahne und Thomas G. Bernhardt. „Cofactor bypass variants reveal a conformational control mechanism governing cell wall polymerase activity“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 17 (11.04.2016): 4788–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1524538113.
Der volle Inhalt der QuelleRohs, Patricia D. A., Jackson Buss, Sue I. Sim, Georgia R. Squyres, Veerasak Srisuknimit, Mandy Smith, Hongbaek Cho et al. „A central role for PBP2 in the activation of peptidoglycan polymerization by the bacterial cell elongation machinery“. PLOS Genetics 14, Nr. 10 (18.10.2018): e1007726. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1007726.
Der volle Inhalt der QuelleCremniter, Julie, Jean-Luc Mainardi, Nathalie Josseaume, Jean-Charles Quincampoix, Lionel Dubost, Jean-Emmanuel Hugonnet, Arul Marie, Laurent Gutmann, Louis B. Rice und Michel Arthur. „Novel Mechanism of Resistance to Glycopeptide Antibiotics in Enterococcus faecium“. Journal of Biological Chemistry 281, Nr. 43 (29.08.2006): 32254–62. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m606920200.
Der volle Inhalt der QuelleChang, Chungyu, Chenggang Wu, Jerzy Osipiuk, Sara D. Siegel, Shiwei Zhu, Xiangan Liu, Andrzej Joachimiak, Robert T. Clubb, Asis Das und Hung Ton-That. „Cell-to-cell interaction requires optimal positioning of a pilus tip adhesin modulated by gram-positive transpeptidase enzymes“. Proceedings of the National Academy of Sciences 116, Nr. 36 (19.08.2019): 18041–49. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1907733116.
Der volle Inhalt der QuelleDi Guilmi, Anne Marie, Andréa Dessen, Otto Dideberg und Thierry Vernet. „The Glycosyltransferase Domain of Penicillin-Binding Protein 2a from Streptococcus pneumoniae Catalyzes the Polymerization of Murein Glycan Chains“. Journal of Bacteriology 185, Nr. 15 (01.08.2003): 4418–23. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.15.4418-4423.2003.
Der volle Inhalt der QuelleMarmont, Lindsey S., und Thomas G. Bernhardt. „A conserved subcomplex within the bacterial cytokinetic ring activates cell wall synthesis by the FtsW-FtsI synthase“. Proceedings of the National Academy of Sciences 117, Nr. 38 (09.09.2020): 23879–85. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2004598117.
Der volle Inhalt der QuelleAllen, N. E., D. L. LeTourneau und J. N. Hobbs. „Molecular interactions of a semisynthetic glycopeptide antibiotic with D-alanyl-D-alanine and D-alanyl-D-lactate residues.“ Antimicrobial Agents and Chemotherapy 41, Nr. 1 (Januar 1997): 66–71. http://dx.doi.org/10.1128/aac.41.1.66.
Der volle Inhalt der QuelleBoll, Joseph M., Alexander A. Crofts, Katharina Peters, Vincent Cattoir, Waldemar Vollmer, Bryan W. Davies und M. Stephen Trent. „A penicillin-binding protein inhibits selection of colistin-resistant, lipooligosaccharide-deficientAcinetobacter baumannii“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 41 (28.09.2016): E6228—E6237. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1611594113.
Der volle Inhalt der QuelleTerrak, Mohammed, und Martine Nguyen-Distèche. „Kinetic Characterization of the Monofunctional Glycosyltransferase from Staphylococcus aureus“. Journal of Bacteriology 188, Nr. 7 (01.04.2006): 2528–32. http://dx.doi.org/10.1128/jb.188.7.2528-2532.2006.
Der volle Inhalt der QuelleSteed, Molly E., Céline Vidaillac und Michael J. Rybak. „Evaluation of Telavancin Activity versus Daptomycin and Vancomycin against Daptomycin-Nonsusceptible Staphylococcus aureus in anIn VitroPharmacokinetic/Pharmacodynamic Model“. Antimicrobial Agents and Chemotherapy 56, Nr. 2 (28.11.2011): 955–59. http://dx.doi.org/10.1128/aac.05849-11.
Der volle Inhalt der QuelleXayarath, Bobbi, und Janet Yother. „Mutations Blocking Side Chain Assembly, Polymerization, or Transport of a Wzy-Dependent Streptococcus pneumoniae Capsule Are Lethal in the Absence of Suppressor Mutations and Can Affect Polymer Transfer to the Cell Wall“. Journal of Bacteriology 189, Nr. 9 (23.02.2007): 3369–81. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01938-06.
Der volle Inhalt der QuelleVoedts, Henri, Sean P. Kennedy, Guennadi Sezonov, Michel Arthur und Jean-Emmanuel Hugonnet. „Genome-wide identification of genes required for alternative peptidoglycan cross-linking in Escherichia coli revealed unexpected impacts of β-lactams“. Nature Communications 13, Nr. 1 (27.12.2022). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-022-35528-3.
Der volle Inhalt der QuelleAtze, Heiner, Yucheng Liang, Jean-Emmanuel Hugonnet, Arnaud Gutierrez, Filippo Rusconi und Michel Arthur. „Heavy isotope labeling and mass spectrometry reveal unexpected remodeling of bacterial cell wall expansion in response to drugs“. eLife 11 (09.06.2022). http://dx.doi.org/10.7554/elife.72863.
Der volle Inhalt der QuelleSichel, Sophie R., Benjamin P. Bratton und Nina Reda Salama. „Distinct regions of H. pylori's bactofilin CcmA regulate protein-protein interactions to control helical cell shape“. eLife 11 (08.09.2022). http://dx.doi.org/10.7554/elife.80111.
Der volle Inhalt der QuelleGarde, Shambhavi, Pavan Kumar Chodisetti und Manjula Reddy. „Peptidoglycan: Structure, Synthesis, and Regulation“. EcoSal Plus, 20.01.2021. http://dx.doi.org/10.1128/ecosalplus.esp-0010-2020.
Der volle Inhalt der QuelleShlosman, Irina, Elayne M. Fivenson, Morgan S. A. Gilman, Tyler A. Sisley, Suzanne Walker, Thomas G. Bernhardt, Andrew C. Kruse und Joseph J. Loparo. „Allosteric activation of cell wall synthesis during bacterial growth“. Nature Communications 14, Nr. 1 (10.06.2023). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-39037-9.
Der volle Inhalt der QuelleNygaard, Rie, Chris L. B. Graham, Meagan Belcher Dufrisne, Jonathan D. Colburn, Joseph Pepe, Molly A. Hydorn, Silvia Corradi et al. „Structural basis of peptidoglycan synthesis by E. coli RodA-PBP2 complex“. Nature Communications 14, Nr. 1 (24.08.2023). http://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-40483-8.
Der volle Inhalt der QuelleLi, Franco K. K., Liam J. Worrall, Robert T. Gale, Eric D. Brown und Natalie C. J. Strynadka. „Cryo-EM analysis of S. aureus TarL, a polymerase in wall teichoic acid biogenesis central to virulence and antibiotic resistance“. Science Advances 10, Nr. 9 (März 2024). http://dx.doi.org/10.1126/sciadv.adj3864.
Der volle Inhalt der QuelleHugonnet, Jean-Emmanuel, Dominique Mengin-Lecreulx, Alejandro Monton, Tanneke den Blaauwen, Etienne Carbonnelle, Carole Veckerlé, Yves, V. Brun et al. „Factors essential for L,D-transpeptidase-mediated peptidoglycan cross-linking and β-lactam resistance in Escherichia coli“. eLife 5 (21.10.2016). http://dx.doi.org/10.7554/elife.19469.
Der volle Inhalt der QuelleTeh, Hui Wen, Marimuthu Citartan, Hazrina Yusof Hamdani, Mohamad Zaki Salleh, Lay Kek Teh, Mohd Nur Fakhruzzaman Noorizhab und Thean-Hock Tang. „Identification of potential mutations associated with multidrug resistance among isolates of Mycobacterium tuberculosis in Malaysia by in silico screening“. Asia Pacific Journal of Molecular Biology and Biotechnology, 27.12.2023, 49–58. http://dx.doi.org/10.35118/apjmbb.2023.031.4.06.
Der volle Inhalt der QuelleSütterlin, Laetitia, Zainab Edoo, Jean-Emmanuel Hugonnet, Jean-Luc Mainardi und Michel Arthur. „Peptidoglycan Cross-Linking Activity of L,D-Transpeptidases from Clostridium difficile and Inactivation of These Enzymes by β-Lactams“. Antimicrobial Agents and Chemotherapy 62, Nr. 1 (23.10.2017). http://dx.doi.org/10.1128/aac.01607-17.
Der volle Inhalt der QuelleStamsås, Gro Anita, Marine Restelli, Adrien Ducret, Céline Freton, Pierre Simon Garcia, Leiv Sigve Håvarstein, Daniel Straume, Christophe Grangeasse und Morten Kjos. „A CozE Homolog Contributes to Cell Size Homeostasis of Streptococcus pneumoniae“. mBio 11, Nr. 5 (27.10.2020). http://dx.doi.org/10.1128/mbio.02461-20.
Der volle Inhalt der QuelleVélez, Marisela. „How Does the Spatial Confinement of FtsZ to a Membrane Surface Affect Its Polymerization Properties and Function?“ Frontiers in Microbiology 13 (03.05.2022). http://dx.doi.org/10.3389/fmicb.2022.757711.
Der volle Inhalt der QuelleMidonet, Caroline, Sean Bisset, Irina Shlosman, Felipe Cava, David Z. Rudner und Thomas G. Bernhardt. „MacP bypass variants of Streptococcus pneumoniae PBP2a suggest a conserved mechanism for the activation of bifunctional cell wall synthases“. mBio, 17.10.2023. http://dx.doi.org/10.1128/mbio.02390-23.
Der volle Inhalt der QuelleSacco, Emmanuelle, Mélanie Cortes, Nathalie Josseaume, Louis B. Rice, Jean-Luc Mainardi und Michel Arthur. „Serine/Threonine Protein Phosphatase-Mediated Control of the Peptidoglycan Cross-Linking l,d-Transpeptidase Pathway in Enterococcus faecium“. mBio 5, Nr. 4 (08.07.2014). http://dx.doi.org/10.1128/mbio.01446-14.
Der volle Inhalt der QuelleSadecki, Patric W., Alexander M. Justen, Jordan S. Ho und Laura L. Kiessling. „Regiospecificity of Galactan Polymerization by Divergent GlfT2 Orthologs“. FASEB Journal 31, S1 (April 2017). http://dx.doi.org/10.1096/fasebj.31.1_supplement.951.2.
Der volle Inhalt der QuelleMadeswaran, Arumugam, und Premavathi Gunasekaran Midhuna. „In Silico Evaluation Of Some Commercially Available Flavonoids As Galactofuranoyltransferase-2 Inhibitors In The Management Of Tuberculosis“. Letters in Drug Design & Discovery 19 (02.02.2022). http://dx.doi.org/10.2174/1570180819666220202155320.
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