Zeitschriftenartikel zum Thema „Mitochondria fusion“
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Murata, Daisuke, Kenta Arai, Miho Iijima und Hiromi Sesaki. „Mitochondrial division, fusion and degradation“. Journal of Biochemistry 167, Nr. 3 (04.12.2019): 233–41. http://dx.doi.org/10.1093/jb/mvz106.
Der volle Inhalt der QuelleSeo, Young Ah, Veronica Lopez und Shannon L. Kelleher. „A histidine-rich motif mediates mitochondrial localization of ZnT2 to modulate mitochondrial function“. American Journal of Physiology-Cell Physiology 300, Nr. 6 (Juni 2011): C1479—C1489. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00420.2010.
Der volle Inhalt der QuelleTwig, Gilad, Xingguo Liu, Marc Liesa, Jakob D. Wikstrom, Anthony J. A. Molina, Guy Las, Gal Yaniv, György Hajnóczky und Orian S. Shirihai. „Biophysical properties of mitochondrial fusion events in pancreatic β-cells and cardiac cells unravel potential control mechanisms of its selectivity“. American Journal of Physiology-Cell Physiology 299, Nr. 2 (August 2010): C477—C487. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.00427.2009.
Der volle Inhalt der QuelleHaseeb, Abdul, Hong Chen, Yufei Huang, Ping Yang, Xuejing Sun, Adeela Iqbal, Nisar Ahmed et al. „Remodelling of mitochondria during spermiogenesis of Chinese soft-shelled turtle (Pelodiscus sinensis)“. Reproduction, Fertility and Development 30, Nr. 11 (2018): 1514. http://dx.doi.org/10.1071/rd18010.
Der volle Inhalt der QuelleHiguchi-Sanabria, Ryo, Joseph K. Charalel, Matheus P. Viana, Enrique J. Garcia, Cierra N. Sing, Andrea Koenigsberg, Theresa C. Swayne et al. „Mitochondrial anchorage and fusion contribute to mitochondrial inheritance and quality control in the budding yeast Saccharomyces cerevisiae“. Molecular Biology of the Cell 27, Nr. 5 (März 2016): 776–87. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e15-07-0455.
Der volle Inhalt der QuelleZheng, Yunsi, Anqi Luo und Xiaoquan Liu. „The Imbalance of Mitochondrial Fusion/Fission Drives High-Glucose-Induced Vascular Injury“. Biomolecules 11, Nr. 12 (27.11.2021): 1779. http://dx.doi.org/10.3390/biom11121779.
Der volle Inhalt der QuelleKnorre, Dmitry A., Konstantin Y. Popadin, Svyatoslav S. Sokolov und Fedor F. Severin. „Roles of Mitochondrial Dynamics under Stressful and Normal Conditions in Yeast Cells“. Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2013 (2013): 1–6. http://dx.doi.org/10.1155/2013/139491.
Der volle Inhalt der QuelleKeng, T., E. Alani und L. Guarente. „The nine amino-terminal residues of delta-aminolevulinate synthase direct beta-galactosidase into the mitochondrial matrix“. Molecular and Cellular Biology 6, Nr. 2 (Februar 1986): 355–64. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.6.2.355-364.1986.
Der volle Inhalt der QuelleKeng, T., E. Alani und L. Guarente. „The nine amino-terminal residues of delta-aminolevulinate synthase direct beta-galactosidase into the mitochondrial matrix.“ Molecular and Cellular Biology 6, Nr. 2 (Februar 1986): 355–64. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.6.2.355.
Der volle Inhalt der QuelleEisner, Verónica, Guy Lenaers und György Hajnóczky. „Mitochondrial fusion is frequent in skeletal muscle and supports excitation–contraction coupling“. Journal of Cell Biology 205, Nr. 2 (21.04.2014): 179–95. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201312066.
Der volle Inhalt der QuelleRose, Ray J. „Contribution of Massive Mitochondrial Fusion and Subsequent Fission in the Plant Life Cycle to the Integrity of the Mitochondrion and Its Genome“. International Journal of Molecular Sciences 22, Nr. 11 (21.05.2021): 5429. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22115429.
Der volle Inhalt der QuelleGorsich, Steven W., und Janet M. Shaw. „Importance of Mitochondrial Dynamics During Meiosis and Sporulation“. Molecular Biology of the Cell 15, Nr. 10 (Oktober 2004): 4369–81. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e03-12-0875.
Der volle Inhalt der QuelleLogan, David C. „Mitochondrial fusion, division and positioning in plants“. Biochemical Society Transactions 38, Nr. 3 (24.05.2010): 789–95. http://dx.doi.org/10.1042/bst0380789.
Der volle Inhalt der QuelleScott, Iain, und Richard J. Youle. „Mitochondrial fission and fusion“. Essays in Biochemistry 47 (14.06.2010): 85–98. http://dx.doi.org/10.1042/bse0470085.
Der volle Inhalt der QuelleZerihun, Mulate, Surya Sukumaran und Nir Qvit. „The Drp1-Mediated Mitochondrial Fission Protein Interactome as an Emerging Core Player in Mitochondrial Dynamics and Cardiovascular Disease Therapy“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 6 (17.03.2023): 5785. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24065785.
Der volle Inhalt der QuelleKarbowski, Mariusz, Damien Arnoult, Hsiuchen Chen, David C. Chan, Carolyn L. Smith und Richard J. Youle. „Quantitation of mitochondrial dynamics by photolabeling of individual organelles shows that mitochondrial fusion is blocked during the Bax activation phase of apoptosis“. Journal of Cell Biology 164, Nr. 4 (09.02.2004): 493–99. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200309082.
Der volle Inhalt der QuelleSesaki, Hiromi, Sheryl M. Southard, Michael P. Yaffe und Robert E. Jensen. „Mgm1p, a Dynamin-related GTPase, Is Essential for Fusion of the Mitochondrial Outer Membrane“. Molecular Biology of the Cell 14, Nr. 6 (Juni 2003): 2342–56. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e02-12-0788.
Der volle Inhalt der QuelleElizaveta, Bon. „Mitochondrial Movement: A Review“. Clinical Research Notes 3, Nr. 3 (30.04.2022): 01–06. http://dx.doi.org/10.31579/2690-8816/059.
Der volle Inhalt der QuelleChan, David C. „Mitochondrial Dynamics and Its Involvement in Disease“. Annual Review of Pathology: Mechanisms of Disease 15, Nr. 1 (24.01.2020): 235–59. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-pathmechdis-012419-032711.
Der volle Inhalt der QuelleE.I,, Bon. „Mechanisms of Movement of Mitochondria in the Cell“. Clinical Endocrinology and Metabolism 1, Nr. 1 (26.10.2022): 01–06. http://dx.doi.org/10.31579/2834-8761/005.
Der volle Inhalt der QuelleSesaki, Hiromi, und Robert E. Jensen. „UGO1 Encodes an Outer Membrane Protein Required for Mitochondrial Fusion“. Journal of Cell Biology 152, Nr. 6 (12.03.2001): 1123–34. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.152.6.1123.
Der volle Inhalt der QuelleFritz, Stefan, Nadja Weinbach und Benedikt Westermann. „Mdm30 Is an F-Box Protein Required for Maintenance of Fusion-competent Mitochondria in Yeast“. Molecular Biology of the Cell 14, Nr. 6 (Juni 2003): 2303–13. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e02-12-0831.
Der volle Inhalt der QuelleSesaki, Hiromi, und Robert E. Jensen. „Division versus Fusion: Dnm1p and Fzo1p Antagonistically Regulate Mitochondrial Shape“. Journal of Cell Biology 147, Nr. 4 (15.11.1999): 699–706. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.147.4.699.
Der volle Inhalt der QuelleLiesa, Marc, Manuel Palacín und Antonio Zorzano. „Mitochondrial Dynamics in Mammalian Health and Disease“. Physiological Reviews 89, Nr. 3 (Juli 2009): 799–845. http://dx.doi.org/10.1152/physrev.00030.2008.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Hsiuchen, Scott A. Detmer, Andrew J. Ewald, Erik E. Griffin, Scott E. Fraser und David C. Chan. „Mitofusins Mfn1 and Mfn2 coordinately regulate mitochondrial fusion and are essential for embryonic development“. Journal of Cell Biology 160, Nr. 2 (13.01.2003): 189–200. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200211046.
Der volle Inhalt der QuelleGottlieb, Roberta A., Honit Piplani, Jon Sin, Savannah Sawaged, Syed M. Hamid, David J. Taylor und Juliana de Freitas Germano. „At the heart of mitochondrial quality control: many roads to the top“. Cellular and Molecular Life Sciences 78, Nr. 8 (05.02.2021): 3791–801. http://dx.doi.org/10.1007/s00018-021-03772-3.
Der volle Inhalt der QuelleDürr, Mark, Mafalda Escobar-Henriques, Sandra Merz, Stefan Geimer, Thomas Langer und Benedikt Westermann. „Nonredundant Roles of Mitochondria-associated F-Box Proteins Mfb1 and Mdm30 in Maintenance of Mitochondrial Morphology in Yeast“. Molecular Biology of the Cell 17, Nr. 9 (September 2006): 3745–55. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e06-01-0053.
Der volle Inhalt der QuelleTanaka, Atsushi, Megan M. Cleland, Shan Xu, Derek P. Narendra, Der-Fen Suen, Mariusz Karbowski und Richard J. Youle. „Proteasome and p97 mediate mitophagy and degradation of mitofusins induced by Parkin“. Journal of Cell Biology 191, Nr. 7 (20.12.2010): 1367–80. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201007013.
Der volle Inhalt der QuelleDi Nottia, Michela, Daniela Verrigni, Alessandra Torraco, Teresa Rizza, Enrico Bertini und Rosalba Carrozzo. „Mitochondrial Dynamics: Molecular Mechanisms, Related Primary Mitochondrial Disorders and Therapeutic Approaches“. Genes 12, Nr. 2 (10.02.2021): 247. http://dx.doi.org/10.3390/genes12020247.
Der volle Inhalt der QuelleTilokani, Lisa, Shun Nagashima, Vincent Paupe und Julien Prudent. „Mitochondrial dynamics: overview of molecular mechanisms“. Essays in Biochemistry 62, Nr. 3 (20.07.2018): 341–60. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20170104.
Der volle Inhalt der QuelleSita, Giulia, Patrizia Hrelia, Agnese Graziosi und Fabiana Morroni. „Back to The Fusion: Mitofusin-2 in Alzheimer’s Disease“. Journal of Clinical Medicine 9, Nr. 1 (02.01.2020): 126. http://dx.doi.org/10.3390/jcm9010126.
Der volle Inhalt der QuelleKowluru, Renu A., und Kumari Alka. „Mitochondrial Quality Control and Metabolic Memory Phenomenon Associated with Continued Progression of Diabetic Retinopathy“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 9 (29.04.2023): 8076. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24098076.
Der volle Inhalt der QuellePallanck, Leo J. „Culling sick mitochondria from the herd“. Journal of Cell Biology 191, Nr. 7 (27.12.2010): 1225–27. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201011068.
Der volle Inhalt der QuelleNguyen, Nicholas, Meifang Yu, Vinit Reddy, Ariana Acevedo-Diaz, Enzo Mesarick, Joseph Abi Jaoude, Min Yuan, John Asara und Cullen Taniguchi. „Comparative Untargeted Metabolomic Profiling of Induced Mitochondrial Fusion in Pancreatic Cancer“. Metabolites 11, Nr. 9 (15.09.2021): 627. http://dx.doi.org/10.3390/metabo11090627.
Der volle Inhalt der QuellePalmer, Catherine S., Kirstin D. Elgass, Robert G. Parton, Laura D. Osellame, Diana Stojanovski und Michael T. Ryan. „Adaptor Proteins MiD49 and MiD51 Can Act Independently of Mff and Fis1 in Drp1 Recruitment and Are Specific for Mitochondrial Fission“. Journal of Biological Chemistry 288, Nr. 38 (06.08.2013): 27584–93. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m113.479873.
Der volle Inhalt der QuelleLee, Jeong Eon, Bong Jong Seo, Min Ji Han, Yean Ju Hong, Kwonho Hong, Hyuk Song, Jeong Woong Lee und Jeong Tae Do. „Changes in the Expression of Mitochondrial Morphology-Related Genes during the Differentiation of Murine Embryonic Stem Cells“. Stem Cells International 2020 (28.01.2020): 1–12. http://dx.doi.org/10.1155/2020/9369268.
Der volle Inhalt der QuelleAhmed, Afsar U., Peter L. Beech, Sui T. Lay, Paul R. Gilson und Paul R. Fisher. „Import-Associated Translational Inhibition: Novel In Vivo Evidence for Cotranslational Protein Import into Dictyostelium discoideum Mitochondria“. Eukaryotic Cell 5, Nr. 8 (August 2006): 1314–27. http://dx.doi.org/10.1128/ec.00386-05.
Der volle Inhalt der QuelleWong, Edith D., Jennifer A. Wagner, Sidney V. Scott, Voytek Okreglak, Timothy J. Holewinske, Ann Cassidy-Stone und Jodi Nunnari. „The intramitochondrial dynamin-related GTPase, Mgm1p, is a component of a protein complex that mediates mitochondrial fusion“. Journal of Cell Biology 160, Nr. 3 (03.02.2003): 303–11. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200209015.
Der volle Inhalt der QuelleAnand, Ruchika, Timothy Wai, Michael J. Baker, Nikolay Kladt, Astrid C. Schauss, Elena Rugarli und Thomas Langer. „The i-AAA protease YME1L and OMA1 cleave OPA1 to balance mitochondrial fusion and fission“. Journal of Cell Biology 204, Nr. 6 (10.03.2014): 919–29. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.201308006.
Der volle Inhalt der QuelleUddin, Golam M., Rafa Abbas und Timothy E. Shutt. „The role of protein acetylation in regulating mitochondrial fusion and fission“. Biochemical Society Transactions 49, Nr. 6 (23.11.2021): 2807–19. http://dx.doi.org/10.1042/bst20210798.
Der volle Inhalt der QuelleChidipi, Bojjibabu, Syed Islamuddin Shah, Michelle Reiser, Manasa Kanithi, Amanda Garces, Byeong J. Cha, Ghanim Ullah und Sami F. Noujaim. „All-Trans Retinoic Acid Increases DRP1 Levels and Promotes Mitochondrial Fission“. Cells 10, Nr. 5 (14.05.2021): 1202. http://dx.doi.org/10.3390/cells10051202.
Der volle Inhalt der QuelleFaustini, Gaia, Elena Marchesan, Laura Zonta, Federica Bono, Emanuela Bottani, Francesca Longhena, Elena Ziviani, Alessandra Valerio und Arianna Bellucci. „Alpha-Synuclein Preserves Mitochondrial Fusion and Function in Neuronal Cells“. Oxidative Medicine and Cellular Longevity 2019 (23.11.2019): 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2019/4246350.
Der volle Inhalt der QuelleQin, Lingyu, und Shuhua Xi. „The role of Mitochondrial Fission Proteins in Mitochondrial Dynamics in Kidney Disease“. International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 23 (25.11.2022): 14725. http://dx.doi.org/10.3390/ijms232314725.
Der volle Inhalt der QuellePila-Castellanos, Irene, Diana Molino, Joe McKellar, Laetitia Lines, Juliane Da Graca, Marine Tauziet, Laurent Chanteloup et al. „Mitochondrial morphodynamics alteration induced by influenza virus infection as a new antiviral strategy“. PLOS Pathogens 17, Nr. 2 (17.02.2021): e1009340. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1009340.
Der volle Inhalt der QuelleMigliaccio, Sica, Di Gregorio, Putti und Lionetti. „High-Fish Oil and High-Lard Diets Differently Affect Testicular Antioxidant Defense and Mitochondrial Fusion/Fission Balance in Male Wistar Rats: Potential Protective Effect of ω3 Polyunsaturated Fatty Acids Targeting Mitochondria Dynamics“. International Journal of Molecular Sciences 20, Nr. 12 (25.06.2019): 3110. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20123110.
Der volle Inhalt der QuelleTokuyama, Takeshi, und Shigeru Yanagi. „Role of Mitochondrial Dynamics in Heart Diseases“. Genes 14, Nr. 10 (26.09.2023): 1876. http://dx.doi.org/10.3390/genes14101876.
Der volle Inhalt der QuelleSantel, A., und M. T. Fuller. „Control of mitochondrial morphology by a human mitofusin“. Journal of Cell Science 114, Nr. 5 (01.03.2001): 867–74. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.114.5.867.
Der volle Inhalt der QuelleSugioka, Rie, Shigeomi Shimizu und Yoshihide Tsujimoto. „Fzo1, a Protein Involved in Mitochondrial Fusion, Inhibits Apoptosis“. Journal of Biological Chemistry 279, Nr. 50 (30.09.2004): 52726–34. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m408910200.
Der volle Inhalt der QuelleBraun, Ralf J., und Benedikt Westermann. „Mitochondrial dynamics in yeast cell death and aging“. Biochemical Society Transactions 39, Nr. 5 (21.09.2011): 1520–26. http://dx.doi.org/10.1042/bst0391520.
Der volle Inhalt der QuelleAlsayyah, Cynthia, Manish K. Singh, Maria Angeles Morcillo-Parra, Laetitia Cavellini, Nadav Shai, Christine Schmitt, Maya Schuldiner et al. „Mitofusin-mediated contacts between mitochondria and peroxisomes regulate mitochondrial fusion“. PLOS Biology 22, Nr. 4 (26.04.2024): e3002602. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pbio.3002602.
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