Zeitschriftenartikel zum Thema „Metal-Chelating peptides“
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Matsubara, Teruhiko, Yuko Hiura und Katsuhiro Kawashiro. „Biocombinatorial Selection of Metal Ion-Chelating Peptides“. International Journal of Modern Physics B 17, Nr. 08n09 (10.04.2003): 1324–28. http://dx.doi.org/10.1142/s0217979203018946.
Der volle Inhalt der QuelleLu, WeiTao, und ChunMing Dong. „Research progress of metal chelating peptides“. Food and Health 4, Nr. 4 (2022): 19. http://dx.doi.org/10.53388/fh20221101019.
Der volle Inhalt der QuelleKani, Hatice K., Ebru K. Kocazorbaz und Figen Zihnioglu. „Investigation and isolation of peptide based antiglycating agents from various sources“. Turkish Journal of Biochemistry 44, Nr. 5 (25.10.2019): 699–705. http://dx.doi.org/10.1515/tjb-2018-0294.
Der volle Inhalt der QuelleChan, Pei-Teng, Patricia Matanjun, Cahyo Budiman, Rossita Shapawi und Jau-Shya Lee. „Novel Peptide Sequences with ACE-Inhibitory and Antioxidant Activities Derived from the Heads and Bones of Hybrid Groupers (Epinephelus lanceolatus × Epinephelus fuscoguttatus)“. Foods 11, Nr. 24 (09.12.2022): 3991. http://dx.doi.org/10.3390/foods11243991.
Der volle Inhalt der QuelleDaubit, Isabelle Marie, und Nils Metzler-Nolte. „On the interaction of N-heterocyclic carbene Ir+I complexes with His and Cys containing peptides“. Dalton Transactions 48, Nr. 36 (2019): 13662–73. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt01338e.
Der volle Inhalt der QuelleIrankunda, Rachel, Jairo Andrés Camaño Echavarría, Cédric Paris, Loïc Stefan, Stéphane Desobry, Katalin Selmeczi, Laurence Muhr und Laetitia Canabady-Rochelle. „Metal-Chelating Peptides Separation Using Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography: Experimental Methodology and Simulation“. Separations 9, Nr. 11 (14.11.2022): 370. http://dx.doi.org/10.3390/separations9110370.
Der volle Inhalt der QuelleLuisi, Grazia, Azzurra Stefanucci, Gokhan Zengin, Marilisa Dimmito und Adriano Mollica. „Anti-Oxidant and Tyrosinase Inhibitory In Vitro Activity of Amino Acids and Small Peptides: New Hints for the Multifaceted Treatment of Neurologic and Metabolic Disfunctions“. Antioxidants 8, Nr. 1 (26.12.2018): 7. http://dx.doi.org/10.3390/antiox8010007.
Der volle Inhalt der QuelleFisher, A. E. O., und D. P. Naughton. „Metal ion chelating peptides with superoxide dismutase activity“. Biomedicine & Pharmacotherapy 59, Nr. 4 (Mai 2005): 158–62. http://dx.doi.org/10.1016/j.biopha.2005.03.008.
Der volle Inhalt der QuelleGallegos Tintoré, Santiago, Cristina Torres Fuentes, Javier Solorza Feria, Manuel Alaiz, Julio Girón Calle, Alma Leticia Martínez Ayala, Luis Chel Guerrero und Javier Vioque. „Antioxidant and Chelating Activity of NontoxicJatropha curcasL. Protein Hydrolysates Produced byIn VitroDigestion Using Pepsin and Pancreatin“. Journal of Chemistry 2015 (2015): 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2015/190129.
Der volle Inhalt der QuelleIrankunda, Rachel, Jairo Andrés Camaño Echavarría, Cédric Paris, Katalin Selmeczi, Loïc Stefan, Sandrine Boschi-Muller, Laurence Muhr und Laetitia Canabady-Rochelle. „Deciphering Interactions Involved in Immobilized Metal Ion Affinity Chromatography and Surface Plasmon Resonance for Validating the Analogy between Both Technologies“. Inorganics 12, Nr. 1 (16.01.2024): 31. http://dx.doi.org/10.3390/inorganics12010031.
Der volle Inhalt der QuelleIrankunda, Rachel, Pauline Jambon, Alexandra Marc, Jairo Andrés Camaño Echavarría, Laurence Muhr und Laetitia Canabady-Rochelle. „Simulation of Ni2+ Chelating Peptides Separation in IMAC: Prediction of Langmuir Isotherm Parameters from SPR Affinity Data“. Processes 12, Nr. 3 (15.03.2024): 592. http://dx.doi.org/10.3390/pr12030592.
Der volle Inhalt der QuelleWickramasinghe, Hiruni Sashikala, Edirisinghe Dewage Nalaka Sandun Abeyrathne, Ki-Chang Nam und Dong Uk Ahn. „Antioxidant and Metal-Chelating Activities of Bioactive Peptides from Ovotransferrin Produced by Enzyme Combinations“. Poultry 1, Nr. 4 (27.09.2022): 220–28. http://dx.doi.org/10.3390/poultry1040019.
Der volle Inhalt der QuelleDayob, Kenana, Aygul Zengin, Ruslan Garifullin, Mustafa O. Guler, Timur I. Abdullin, Abdulla Yergeshov, Diana V. Salakhieva, Hong Hanh Cong und Mohamed Zoughaib. „Metal-Chelating Self-Assembling Peptide Nanofiber Scaffolds for Modulation of Neuronal Cell Behavior“. Micromachines 14, Nr. 4 (19.04.2023): 883. http://dx.doi.org/10.3390/mi14040883.
Der volle Inhalt der QuelleShu, Guowei, Bowen Zhang, Qian Zhang, Hongchang Wan und Hong Li. „Effect of Temperature, pH, Enzyme to Substrate Ratio, Substrate Concentration and Time on the Antioxidative Activity of Hydrolysates from Goat Milk Casein by Alcalase“. Acta Universitatis Cibiniensis. Series E: Food Technology 20, Nr. 2 (01.12.2016): 29–38. http://dx.doi.org/10.1515/aucft-2016-0013.
Der volle Inhalt der QuelleCheng, Ching-Wen, Kuo-Chin Lin, Fu-Ming Pan, Supachok Sinchaikul, Chi-Huey Wong, Wei-Chih Su, Ching-Hsiang Hsu und Shui-Tein Chen. „Facile synthesis of metal-chelating peptides on chip for protein array“. Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters 14, Nr. 8 (April 2004): 1987–90. http://dx.doi.org/10.1016/j.bmcl.2004.01.084.
Der volle Inhalt der QuelleMagrì, Antonio, Diego La Mendola und Enrico Rizzarelli. „Nerve Growth Factor Peptides Bind Copper(II) with High Affinity: A Thermodynamic Approach to Unveil Overlooked Neurotrophin Roles“. International Journal of Molecular Sciences 22, Nr. 10 (11.05.2021): 5085. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22105085.
Der volle Inhalt der QuelleShoshan, Michal S. „Will Short Peptides Revolutionize Chelation Therapy?“ CHIMIA 76, Nr. 9 (21.09.2022): 744. http://dx.doi.org/10.2533/chimia.2022.744.
Der volle Inhalt der QuelleLupaescu, Ancuta-Veronica, Ion Sandu, Brindusa Alina Petre, Laura Ion, Catalina-Ionica Ciobanu und Gabi Drochioiu. „NAP Neuroprotective Peptide and its Analogs: Simultaneously Copper and Iron Binding and Reduction“. Revista de Chimie 70, Nr. 5 (15.06.2019): 1784–90. http://dx.doi.org/10.37358/rc.19.5.7215.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Wang, Yin, Liu, Qin, Nakamura, Shahidi, Yu, Zhou und Zhu. „Zinc-Chelating Mechanism of Sea Cucumber (Stichopus japonicus)-Derived Synthetic Peptides“. Marine Drugs 17, Nr. 8 (25.07.2019): 438. http://dx.doi.org/10.3390/md17080438.
Der volle Inhalt der QuelleSauser, Luca, und Michal S. Shoshan. „Enhancing Metal-binding with Noncanonical Coordinating Amino Acids“. CHIMIA International Journal for Chemistry 75, Nr. 6 (30.06.2021): 530–34. http://dx.doi.org/10.2533/chimia.2021.530.
Der volle Inhalt der QuelleChunkao, Siriporn, Wirote Youravong, Chutha T. Yupanqui, Adeola M. Alashi und Rotimi E. Aluko. „Structure and Function of Mung Bean Protein-Derived Iron-Binding Antioxidant Peptides“. Foods 9, Nr. 10 (03.10.2020): 1406. http://dx.doi.org/10.3390/foods9101406.
Der volle Inhalt der QuelleBjørlie, Mads, Julie Christina Hartmann, Line Hyrup Rasmussen, Betül Yesiltas, Ann-Dorit Moltke Sørensen, Simon Gregersen Echers und Charlotte Jacobsen. „Screening for Metal-Chelating Activity in Potato Protein Hydrolysates Using Surface Plasmon Resonance and Peptidomics“. Antioxidants 13, Nr. 3 (13.03.2024): 346. http://dx.doi.org/10.3390/antiox13030346.
Der volle Inhalt der QuelleNowak, J., und H. Tsai. „The yeast aminopeptidase Y“. Canadian Journal of Microbiology 34, Nr. 2 (01.02.1988): 118–24. http://dx.doi.org/10.1139/m88-024.
Der volle Inhalt der QuelleYu, Xuening, Xiaoyang Liu und Dayong Zhou. „A critical review of a typical research system for food‐derived metal‐chelating peptides: Production, characterization, identification, digestion, and absorption“. Comprehensive Reviews in Food Science and Food Safety 23, Nr. 1 (13.12.2023): 1–30. http://dx.doi.org/10.1111/1541-4337.13277.
Der volle Inhalt der QuelleSeregin, Ilya V., und Anna D. Kozhevnikova. „Phytochelatins: Sulfur-Containing Metal(loid)-Chelating Ligands in Plants“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 3 (26.01.2023): 2430. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24032430.
Der volle Inhalt der QuelleEl Hajj, Sarah, Cindy Tatiana Sepúlveda Rincón, Jean-Michel Girardet, Céline Cakir-Kiefer, Loic Stefan, José Edgar Zapata Montoya, Sandrine Boschi-Muller, Caroline Gaucher und Laetitia Canabady-Rochelle. „Electrically Switchable Nanolever Technology for the Screening of Metal-Chelating Peptides in Hydrolysates“. Journal of Agricultural and Food Chemistry 69, Nr. 31 (29.07.2021): 8819–27. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jafc.1c02199.
Der volle Inhalt der QuelleCanabady-Rochelle, Laetitia L. S., Katalin Selmeczi, Sabrina Collin, Andreea Pasc, Laurence Muhr und Sandrine Boschi-Muller. „SPR screening of metal chelating peptides in a hydrolysate for their antioxidant properties“. Food Chemistry 239 (Januar 2018): 478–85. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2017.06.116.
Der volle Inhalt der QuelleCanabady-Rochelle, Laetitia L. S., Christelle Harscoat-Schiavo, Violette Kessler, Arnaud Aymes, Frantz Fournier und Jean-Michel Girardet. „Determination of reducing power and metal chelating ability of antioxidant peptides: Revisited methods“. Food Chemistry 183 (September 2015): 129–35. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodchem.2015.02.147.
Der volle Inhalt der QuelleMuhr, Laurence, Steve Pontvianne, Katalin Selmeczi, Cédric Paris, Sandrine Boschi‐Muller und Laetitia Canabady‐Rochelle. „Chromatographic separation simulation of metal‐chelating peptides from surface plasmon resonance binding parameters“. Journal of Separation Science 43, Nr. 11 (02.04.2020): 2031–41. http://dx.doi.org/10.1002/jssc.201900882.
Der volle Inhalt der QuelleSonklin, Chanikan, Natta Laohakunjit und Orapin Kerdchoechuen. „Assessment of antioxidant properties of membrane ultrafiltration peptides from mungbean meal protein hydrolysates“. PeerJ 6 (27.07.2018): e5337. http://dx.doi.org/10.7717/peerj.5337.
Der volle Inhalt der QuelleKaugarenia, Nastassia, Sophie Beaubier, Erwann Durand, Arnaud Aymes, Pierre Villeneuve, François Lesage und Romain Kapel. „Optimization of Selective Hydrolysis of Cruciferins for Production of Potent Mineral Chelating Peptides and Napins Purification to Valorize Total Rapeseed Meal Proteins“. Foods 11, Nr. 17 (29.08.2022): 2618. http://dx.doi.org/10.3390/foods11172618.
Der volle Inhalt der QuelleIavorschi, Monica, Ancuța-Veronica Lupăescu, Laura Darie-Ion, Maria Indeykina, Gabriela Elena Hitruc und Brîndușa Alina Petre. „Cu and Zn Interactions with Peptides Revealed by High-Resolution Mass Spectrometry“. Pharmaceuticals 15, Nr. 9 (31.08.2022): 1096. http://dx.doi.org/10.3390/ph15091096.
Der volle Inhalt der QuelleLachowicz, Joanna Izabela, Gabriele Dalla Torre, Rosita Cappai, Enrico Randaccio, Valeria M. Nurchi, Remigiusz Bachor, Zbigniew Szewczuk et al. „Metal self-assembly mimosine peptides with enhanced antimicrobial activity: towards a new generation of multitasking chelating agents“. Dalton Transactions 49, Nr. 9 (2020): 2862–79. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt04545g.
Der volle Inhalt der QuelleFamuwagun, Akinsola A., Adeola M. Alashi, Saka O. Gbadamosi, Kehinde A. Taiwo, Durodoluwa Oyedele, Odunayo C. Adebooye und Rotimi E. Aluko. „Effect of Protease Type and Peptide Size on the In Vitro Antioxidant, Antihypertensive and Anti-Diabetic Activities of Eggplant Leaf Protein Hydrolysates“. Foods 10, Nr. 5 (18.05.2021): 1112. http://dx.doi.org/10.3390/foods10051112.
Der volle Inhalt der QuelleThompson, Channing C., und Rebecca Y. Lai. „Threonine Phosphorylation of an Electrochemical Peptide-Based Sensor to Achieve Improved Uranyl Ion Binding Affinity“. Biosensors 12, Nr. 11 (02.11.2022): 961. http://dx.doi.org/10.3390/bios12110961.
Der volle Inhalt der QuelleShu, Guowei, Zhuo Wang, Li Chen, Qian Zhang und Ni Xin. „Enzymolysis Technology Optimization for Production of Antioxidant Peptides from Goat Milk Casein“. Acta Universitatis Cibiniensis. Series E: Food Technology 21, Nr. 1 (01.06.2017): 51–60. http://dx.doi.org/10.1515/aucft-2017-0006.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Bin, Zhou-rong Shi, Xiao-ling Wang, Shang-gui Deng und Hui-min Lin. „Depuration of cadmium from blue mussel (Mytilus edulis) by hydrolysis peptides and chelating metal elements“. Food Research International 73 (Juli 2015): 162–68. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodres.2014.12.043.
Der volle Inhalt der QuelleMutoh, Norihiro, Masao Kawabata und Yukimasa Hayashi. „Tetramethylthiuram disulfide or dimethyldithiocarbamate induces the synthesis of cadystins, heavy metal chelating peptides, in Schizosaccharomyces pombe“. Biochemical and Biophysical Research Communications 176, Nr. 3 (Mai 1991): 1068–73. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(91)90392-k.
Der volle Inhalt der QuelleLópez-García, Guadalupe, Octavio Dublan-García, Daniel Arizmendi-Cotero und Leobardo Manuel Gómez Oliván. „Antioxidant and Antimicrobial Peptides Derived from Food Proteins“. Molecules 27, Nr. 4 (16.02.2022): 1343. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27041343.
Der volle Inhalt der QuelleFashakin, Olumide Oluwatoyosi, Pipat Tangjaidee, Kridsada Unban, Wannaporn Klangpetch, Tabkrich Khumsap, Korawan Sringarm, Saroat Rawdkuen und Suphat Phongthai. „Isolation and Identification of Antioxidant Peptides Derived from Cricket (Gryllus bimaculatus) Protein Fractions“. Insects 14, Nr. 8 (29.07.2023): 674. http://dx.doi.org/10.3390/insects14080674.
Der volle Inhalt der QuelleSpeiser, D. M., D. F. Ortiz, L. Kreppel, G. Scheel, G. McDonald und D. W. Ow. „Purine biosynthetic genes are required for cadmium tolerance in Schizosaccharomyces pombe“. Molecular and Cellular Biology 12, Nr. 12 (Dezember 1992): 5301–10. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.12.5301-5310.1992.
Der volle Inhalt der QuelleSpeiser, D. M., D. F. Ortiz, L. Kreppel, G. Scheel, G. McDonald und D. W. Ow. „Purine biosynthetic genes are required for cadmium tolerance in Schizosaccharomyces pombe.“ Molecular and Cellular Biology 12, Nr. 12 (Dezember 1992): 5301–10. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.12.12.5301.
Der volle Inhalt der QuelleFloresta, Giuseppe, George P. Keeling, Siham Memdouh, Levente K. Meszaros, Rafael T. M. de Rosales und Vincenzo Abbate. „NHS-Functionalized THP Derivative for Efficient Synthesis of Kit-Based Precursors for 68Ga Labeled PET Probes“. Biomedicines 9, Nr. 4 (01.04.2021): 367. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines9040367.
Der volle Inhalt der QuelleMcDONNELL, MAEVE, RICHARD FITZGERALD, IDE NI FHAOLÁIN, P. VINCENT JENNINGS und GERARD O'CUINN. „Purification and characterization of aminopeptidase P from Lactococcus lactis subsp. cremoris“. Journal of Dairy Research 64, Nr. 3 (August 1997): 399–407. http://dx.doi.org/10.1017/s0022029997002318.
Der volle Inhalt der QuelleChikh, Ghania G., Wai Ming Li, Marie-Paule Schutze-Redelmeier, Jean-Claude Meunier und Marcel B. Bally. „Attaching histidine-tagged peptides and proteins to lipid-based carriers through use of metal-ion-chelating lipids“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes 1567 (Dezember 2002): 204–12. http://dx.doi.org/10.1016/s0005-2736(02)00618-1.
Der volle Inhalt der QuelleAmoscato, Andrew A., Damon A. Prenovitz und Michael T. Lotze. „Rapid Extracellular Degradation of Synthetic Class I Peptides by Human Dendritic Cells“. Journal of Immunology 161, Nr. 8 (15.10.1998): 4023–32. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.161.8.4023.
Der volle Inhalt der QuellePawlowski, Katharina, Paul Twigg, Svetlana Dobritsa, Changhui Guan und Beth C. Mullin. „A Nodule-Specific Gene Family from Alnus glutinosa Encodes Glycine- and Histidine-Rich Proteins Expressed in the Early Stages of Actinorhizal Nodule Development“. Molecular Plant-Microbe Interactions® 10, Nr. 5 (Juli 1997): 656–64. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi.1997.10.5.656.
Der volle Inhalt der QuelleXiao, Chen, Li, He, Cheng und Ren. „In Vitro Antioxidant Activity of Peptides from Simulated Gastro-Intestinal Digestion Products of Cyprinus carpio haematopterus Scale Gelatin“. Foods 8, Nr. 12 (25.11.2019): 618. http://dx.doi.org/10.3390/foods8120618.
Der volle Inhalt der QuelleYesiltas, Betül, Pedro J. García-Moreno, Rasmus K. Mikkelsen, Simon Gregersen Echers, Dennis K. Hansen, Mathias Greve-Poulsen, Grethe Hyldig, Egon B. Hansen und Charlotte Jacobsen. „Physical and Oxidative Stability of Emulsions Stabilized with Fractionated Potato Protein Hydrolysates Obtained from Starch Production Side Stream“. Antioxidants 12, Nr. 8 (16.08.2023): 1622. http://dx.doi.org/10.3390/antiox12081622.
Der volle Inhalt der QuelleRemelli, Maurizio, Valeria M. Nurchi, Joanna I. Lachowicz, Serenella Medici, M. Antonietta Zoroddu und Massimiliano Peana. „Competition between Cd(II) and other divalent transition metal ions during complex formation with amino acids, peptides, and chelating agents“. Coordination Chemistry Reviews 327-328 (November 2016): 55–69. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2016.07.004.
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