Zeitschriftenartikel zum Thema „Inhibition covalente“
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Aljoundi, Aimen, Ahmed El Rashedy, Patrick Appiah-Kubi und Mahmoud E. S. Soliman. „Coupling of HSP72 α-Helix Subdomains by the Unexpected Irreversible Targeting of Lysine-56 over Cysteine-17; Coevolution of Covalent Bonding“. Molecules 25, Nr. 18 (16.09.2020): 4239. http://dx.doi.org/10.3390/molecules25184239.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, S. Q., und P. A. Knauf. „Lys-430, site of irreversible inhibition of band 3 Cl- flux by eosin-5-maleimide, is not at the transport site“. American Journal of Physiology-Cell Physiology 264, Nr. 5 (01.05.1993): C1155—C1164. http://dx.doi.org/10.1152/ajpcell.1993.264.5.c1155.
Der volle Inhalt der QuelleYang, Jianhong, Yong Li, Wei Yan, Weimin Li, Qiang Qiu, Haoyu Ye und Lijuan Chen. „Covalent modification of Cys-239 in β-tubulin by small molecules as a strategy to promote tubulin heterodimer degradation“. Journal of Biological Chemistry 294, Nr. 20 (02.04.2019): 8161–70. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra118.006325.
Der volle Inhalt der QuelleMaksimenko, A. V., und R. Sh Beabealashvili. „Theoretical Grounding and Formation of Experimental Approaches to Hyaluronidase Structure Consolidation due to Its Computational Interactions with Shortchain Glycosaminoglycan Ligands“. Биоорганическая химия 49, Nr. 4 (01.07.2023): 369–83. http://dx.doi.org/10.31857/s0132342323020161.
Der volle Inhalt der QuelleBhatia, Sumeena, Steven C. Almo, Stanley G. Nathenson und Richard J. Hodes. „Dynamic equilibrium of B7-1 dimers and monomers is important for regulation of TCR/CD28 – mediated T cell activation (33.28)“. Journal of Immunology 182, Nr. 1_Supplement (01.04.2009): 33.28. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.182.supp.33.28.
Der volle Inhalt der QuelleKuznetsova, Anastasiya, Philipp Klein und Till Opatz. „Halogenated 2,1,3-benzoxadiazoles as Potential Fluorescent Warheads for Covalent Protease Inhibitors“. Proceedings 9, Nr. 1 (14.11.2018): 54. http://dx.doi.org/10.3390/ecsoc-22-05670.
Der volle Inhalt der QuelleHognon, Cécilia, Marco Marazzi und Cristina García-Iriepa. „Atomistic-Level Description of the Covalent Inhibition of SARS-CoV-2 Papain-like Protease“. International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 10 (23.05.2022): 5855. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23105855.
Der volle Inhalt der QuelleBisconte, Angelina, Ronald Hill, Michael Bradshaw, Erik Verner, David Finkle, Ken Brameld, Jens Funk, David Goldstein und Phil Nunn. „Efficacy in collagen induced arthritis models with a selective, reversible covalent Bruton’s tyrosine kinase inhibitor PRN473 is driven by durable target occupancy rather than extended plasma exposure (THER5P.904)“. Journal of Immunology 194, Nr. 1_Supplement (01.05.2015): 139.6. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.194.supp.139.6.
Der volle Inhalt der QuelleBeck, Philipp, Christian Dubiella und Michael Groll. „Covalent and non-covalent reversible proteasome inhibition“. Biological Chemistry 393, Nr. 10 (01.10.2012): 1101–20. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2012-0212.
Der volle Inhalt der QuellePiestrzeniewicz, Mariola K., Dorota Wilmańska, Janusz Szemraj, Kazimierz Studzian und Marek Gniazdowski. „Interactions of Novel Morpholine and Hexamethylene Derivatives of Anthracycline Antibiotics with DNA“. Zeitschrift für Naturforschung C 59, Nr. 9-10 (01.10.2004): 739–48. http://dx.doi.org/10.1515/znc-2004-9-1020.
Der volle Inhalt der QuelleMüller, Patrick, Mergim Meta, Jan Laurenz Meidner, Marvin Schwickert, Jessica Meyr, Kevin Schwickert, Christian Kersten et al. „Investigation of the Compatibility between Warheads and Peptidomimetic Sequences of Protease Inhibitors—A Comprehensive Reactivity and Selectivity Study“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 8 (13.04.2023): 7226. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24087226.
Der volle Inhalt der QuelleGerling, Katharina, Sabrina Ölschläger, Meltem Avci-Adali, Bernd Neumann, Ernst Schweizer, Christian Schlensak, Hans-Peter Wendel und Sandra Stoppelkamp. „A Novel C1-Esterase Inhibitor Oxygenator Coating Prevents FXII Activation in Human Blood“. Biomolecules 10, Nr. 7 (13.07.2020): 1042. http://dx.doi.org/10.3390/biom10071042.
Der volle Inhalt der QuelleStellmacher, Lena, Tatyana Sandalova, Sarah Schneider, Gunter Schneider, Georg A. Sprenger und Anne K. Samland. „Novel mode of inhibition byD-tagatose 6-phosphate through a Heyns rearrangement in the active site of transaldolase B variants“. Acta Crystallographica Section D Structural Biology 72, Nr. 4 (24.03.2016): 467–76. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798316001170.
Der volle Inhalt der QuelleBetori, Rick C., Yue Liu, Rama K. Mishra, Scott B. Cohen, Stephen J. Kron und Karl A. Scheidt. „Targeted Covalent Inhibition of Telomerase“. ACS Chemical Biology 15, Nr. 3 (04.02.2020): 706–17. http://dx.doi.org/10.1021/acschembio.9b00945.
Der volle Inhalt der QuelleGhosh, Avick Kumar, Indranil Samanta, Anushree Mondal und Wenshe Ray Liu. „Covalent Inhibition in Drug Discovery“. ChemMedChem 14, Nr. 9 (26.03.2019): 889–906. http://dx.doi.org/10.1002/cmdc.201900107.
Der volle Inhalt der QuelleRao, AK, und MA Kowalska. „ADP-induced platelet shape change and mobilization of cytoplasmic ionized calcium are mediated by distinct binding sites on platelets: 5'- p-fluorosulfonylbenzoyladenosine is a weak platelet agonist“. Blood 70, Nr. 3 (01.09.1987): 751–56. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v70.3.751.751.
Der volle Inhalt der QuelleRao, AK, und MA Kowalska. „ADP-induced platelet shape change and mobilization of cytoplasmic ionized calcium are mediated by distinct binding sites on platelets: 5'- p-fluorosulfonylbenzoyladenosine is a weak platelet agonist“. Blood 70, Nr. 3 (01.09.1987): 751–56. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v70.3.751.bloodjournal703751.
Der volle Inhalt der QuelleBjij, Imane, Fisayo A. Olotu, Clement Agoni, Emmanuel Adeniji, Shama Khan, Ahmed El Rashedy, Driss Cherqaoui und Mahmoud E. S. Soliman. „Covalent Inhibition in Drug Discovery: Filling the Void in Literature“. Current Topics in Medicinal Chemistry 18, Nr. 13 (04.10.2018): 1135–45. http://dx.doi.org/10.2174/1568026618666180731161438.
Der volle Inhalt der QuelleStrelow, John M. „A Perspective on the Kinetics of Covalent and Irreversible Inhibition“. SLAS DISCOVERY: Advancing the Science of Drug Discovery 22, Nr. 1 (05.10.2016): 3–20. http://dx.doi.org/10.1177/1087057116671509.
Der volle Inhalt der QuelleKilbourn, R., und G. Lopez-Berestein. „Protease inhibitors block the macrophage-mediated inhibition of tumor cell mitochondrial respiration.“ Journal of Immunology 144, Nr. 3 (01.02.1990): 1042–45. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.144.3.1042.
Der volle Inhalt der QuelleColman, RW, WR Figures, LM Scearce, AM Strimpler, FX Zhou und AK Rao. „Inhibition of collagen-induced platelet activation by 5'-p- fluorosulfonylbenzoyl adenosine: evidence for an adenosine diphosphate requirement and synergistic influence of prostaglandin endoperoxides“. Blood 68, Nr. 2 (01.08.1986): 565–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v68.2.565.565.
Der volle Inhalt der QuelleColman, RW, WR Figures, LM Scearce, AM Strimpler, FX Zhou und AK Rao. „Inhibition of collagen-induced platelet activation by 5'-p- fluorosulfonylbenzoyl adenosine: evidence for an adenosine diphosphate requirement and synergistic influence of prostaglandin endoperoxides“. Blood 68, Nr. 2 (01.08.1986): 565–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v68.2.565.bloodjournal682565.
Der volle Inhalt der QuelleTian, Yafeng, Mi Zhang, Panpan Heng, Hua Hou und Baoshan Wang. „Computational Investigations on Reaction Mechanisms of the Covalent Inhibitors Ponatinib and Analogs Targeting the Extracellular Signal-Regulated Kinases“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 20 (16.10.2023): 15223. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242015223.
Der volle Inhalt der QuelleZhou, X. Edward, Kelly Suino-Powell, Chad R. Schultz, Bilal Aleiwi, Joseph S. Brunzelle, Jared Lamp, Irving E. Vega, Edmund Ellsworth, André S. Bachmann und Karsten Melcher. „Structural basis of binding and inhibition of ornithine decarboxylase by 1-amino-oxy-3-aminopropane“. Biochemical Journal 478, Nr. 23 (06.12.2021): 4137–49. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20210647.
Der volle Inhalt der QuelleKinoshita, T., A. W. Dodds, S. K. A. Law und K. Inoue. „The low C5 convertase activity of the C4A6 allotype of human complement component C4“. Biochemical Journal 261, Nr. 3 (01.08.1989): 743–48. http://dx.doi.org/10.1042/bj2610743.
Der volle Inhalt der QuelleStevic, Ivan, Howard H. W. Chan, Ankush Chander, Leslie R. Berry und Anthony K. C. Chan. „Covalently linking heparin to antithrombin enhances prothrombinase inhibition on activated platelets“. Thrombosis and Haemostasis 109, Nr. 06 (2013): 1016–24. http://dx.doi.org/10.1160/th12-10-0766.
Der volle Inhalt der QuelleSim, E., A. W. Dodds und A. Goldin. „Inhibition of the covalent binding reaction of complement component C4 by penicillamine, an anti-rheumatic agent“. Biochemical Journal 259, Nr. 2 (15.04.1989): 415–19. http://dx.doi.org/10.1042/bj2590415.
Der volle Inhalt der QuelleLu, Jia-Hui, Zhen Li, Jia-Hui Chen, Shu-Liang Li, Jie-Hao He, Song Gu, Bo-Wen Liu, Li Chen und Yu-Zhong Wang. „Adaptable Phosphate Networks towards Robust, Reprocessable, Weldable, and Alertable-Yet-Extinguishable Epoxy Vitrimer“. Research 2022 (06.10.2022): 1–12. http://dx.doi.org/10.34133/2022/9846940.
Der volle Inhalt der QuelleRuddraraju, Kasi Viswanatharaju, und Zhong-Yin Zhang. „Covalent inhibition of protein tyrosine phosphatases“. Molecular BioSystems 13, Nr. 7 (2017): 1257–79. http://dx.doi.org/10.1039/c7mb00151g.
Der volle Inhalt der QuelleZhao, Yuguang, Fredrik Svensson, David Steadman, Sarah Frew, Amy Monaghan, Magda Bictash, Tiago Moreira et al. „Structural Insights into Notum Covalent Inhibition“. Journal of Medicinal Chemistry 64, Nr. 15 (22.07.2021): 11354–63. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jmedchem.1c00701.
Der volle Inhalt der QuelleWestover, Kenneth D., Pasi A. Jänne und Nathanael S. Gray. „Progress on Covalent Inhibition of KRASG12C“. Cancer Discovery 6, Nr. 3 (März 2016): 233–34. http://dx.doi.org/10.1158/2159-8290.cd-16-0092.
Der volle Inhalt der QuelleJacobs, Amy. „Covalent Inhibition of HIV Membrane Fusion“. Biophysical Journal 96, Nr. 3 (Februar 2009): 359a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2008.12.1814.
Der volle Inhalt der QuelleHuang, Huang, Christina A. Howard, Sergei Zari, Hyo Je Cho, Shirish Shukla, Hao Li, Juliano Ndoj et al. „Covalent inhibition of NSD1 histone methyltransferase“. Nature Chemical Biology 16, Nr. 12 (31.08.2020): 1403–10. http://dx.doi.org/10.1038/s41589-020-0626-6.
Der volle Inhalt der QuelleAmara, Neri, Roi Mashiach, Dotan Amar, Pnina Krief, Stéphane A. H. Spieser, Matthew J. Bottomley, Amir Aharoni und Michael M. Meijler. „Covalent Inhibition of Bacterial Quorum Sensing“. Journal of the American Chemical Society 131, Nr. 30 (05.08.2009): 10610–19. http://dx.doi.org/10.1021/ja903292v.
Der volle Inhalt der QuelleKentner, Taryn A., Leslie R. Berry und Anthony K. C. Chan. „Inhibition of Factor Xa in Prothrombinase Is Enhanced by Covalent Linkage of Antithrombin to Heparin.“ Blood 104, Nr. 11 (16.11.2004): 1051. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v104.11.1051.1051.
Der volle Inhalt der QuelleNAGUMO, Yoko, Hideaki KAKEYA, Mitsuru SHOJI, Yujiro HAYASHI, Naoshi DOHMAE und Hiroyuki OSADA. „Epolactaene binds human Hsp60 Cys442 resulting in the inhibition of chaperone activity“. Biochemical Journal 387, Nr. 3 (26.04.2005): 835–40. http://dx.doi.org/10.1042/bj20041355.
Der volle Inhalt der QuelleJebaraj, Billy Michael Chelliah, Annika Müller, Rashmi Priyadharshini Dheenadayalan, Sascha Endres, Philipp M. Roessner, Felix Seyfried, Claudia Walliser et al. „Evaluation of vecabrutinib as a model for noncovalent BTK/ITK inhibition for treatment of chronic lymphocytic leukemia“. Blood 139, Nr. 6 (10.02.2022): 859–75. http://dx.doi.org/10.1182/blood.2021011516.
Der volle Inhalt der QuelleWágner, Gábor, Tamara A. M. Mocking, Albert J. Kooistra, Inna Slynko, Péter Ábrányi-Balogh, György M. Keserű, Maikel Wijtmans, Henry F. Vischer, Iwan J. P. de Esch und Rob Leurs. „Covalent Inhibition of the Histamine H3 Receptor“. Molecules 24, Nr. 24 (11.12.2019): 4541. http://dx.doi.org/10.3390/molecules24244541.
Der volle Inhalt der QuelleThøgersen, I. B., G. Salvesen, F. H. Brucato, S. V. Pizzo und J. J. Enghild. „Purification and characterization of an α-macroglobulin proteinase inhibitor from the mollusc Octopus vulgaris“. Biochemical Journal 285, Nr. 2 (15.07.1992): 521–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj2850521.
Der volle Inhalt der QuelleShatan, Anastasiia B., Vitalii Patsula, Hana Macková, Andrii Mahun, Renáta Lehotská, Elena Piecková und Daniel Horák. „Silver-Sulfamethazine-Conjugated β-Cyclodextrin/Dextran-Coated Magnetic Nanoparticles for Pathogen Inhibition“. Nanomaterials 14, Nr. 4 (17.02.2024): 371. http://dx.doi.org/10.3390/nano14040371.
Der volle Inhalt der QuelleLee, Jesang, und Seung Bum Park. „Extended Applications of Small-Molecule Covalent Inhibitors toward Novel Therapeutic Targets“. Pharmaceuticals 15, Nr. 12 (27.11.2022): 1478. http://dx.doi.org/10.3390/ph15121478.
Der volle Inhalt der QuelleWalderveen, Maria Christina Van, Leslie Roy Berry, Helen Mary Atkinson und Anthony Kam Chuen Chan. „Covalent antithrombin-heparin effect on thrombin-thrombomodulin and activated protein C reaction with factor V/Va“. Thrombosis and Haemostasis 103, Nr. 05 (2010): 910–19. http://dx.doi.org/10.1160/th09-07-0473.
Der volle Inhalt der QuelleAllgardsson, Anders, Lotta Berg, Christine Akfur, Andreas Hörnberg, Franz Worek, Anna Linusson und Fredrik J. Ekström. „Structure of a prereaction complex between the nerve agent sarin, its biological target acetylcholinesterase, and the antidote HI-6“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 20 (02.05.2016): 5514–19. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1523362113.
Der volle Inhalt der QuelleLee, Chang-Uk, und Tom N. Grossmann. „Reversible Covalent Inhibition of a Protein Target“. Angewandte Chemie International Edition 51, Nr. 35 (13.07.2012): 8699–700. http://dx.doi.org/10.1002/anie.201203341.
Der volle Inhalt der QuelleAhmed, Vanessa F., Nunzio Bottini und Amy M. Barrios. „Covalent Inhibition of the Lymphoid Tyrosine Phosphatase“. ChemMedChem 9, Nr. 2 (08.01.2014): 296–99. http://dx.doi.org/10.1002/cmdc.201300404.
Der volle Inhalt der QuelleStevic, Ivan, Howard H. W. Chan, Ankush Chander, Leslie R. Berry und Anthony K. C. Chan. „Inhibition of Platelet-Prothrombianse by a Covalent Antithrombin-Heparin Complex.“ Blood 120, Nr. 21 (16.11.2012): 2212. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v120.21.2212.2212.
Der volle Inhalt der QuelleZhou, Yuxin, Ji Tao, Dingshuainan Jin, Shiping Zhang, Yan He und Longlong Niu. „The Inhibition Effect and Mechnism of a Thiadiazole Derivative on Q235 Carbon Steel in 1 M HCl Solution“. Applied Sciences 13, Nr. 4 (06.02.2023): 2103. http://dx.doi.org/10.3390/app13042103.
Der volle Inhalt der QuelleBuneeva, O. A., L. N. Aksenova und A. E. Medvedev. „A Simple Approach for Pilot Analysis of Time-dependent Enzyme Inhibition: Discrimination Between Mechanism-based Inactivation and Tight Binding Inhibitor Behavior“. Biomedical Chemistry: Research and Methods 3, Nr. 1 (2020): e00115. http://dx.doi.org/10.18097/bmcrm00115.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Qian, Guofeng Chen, Jian He, Jiameng Li, Muya Xiong, Haixia Su, Minjun Li, Hangchen Hu und Yechun Xu. „Structure-Based Design of Potent Peptidomimetic Inhibitors Covalently Targeting SARS-CoV-2 Papain-like Protease“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 10 (11.05.2023): 8633. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24108633.
Der volle Inhalt der QuelleAbdeldayem, Ayah, Yasir S. Raouf, Stefan N. Constantinescu, Richard Moriggl und Patrick T. Gunning. „Advances in covalent kinase inhibitors“. Chemical Society Reviews 49, Nr. 9 (2020): 2617–87. http://dx.doi.org/10.1039/c9cs00720b.
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