Auswahl der wissenschaftlichen Literatur zum Thema „Hydrolysats de protéines – Purification“
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Zeitschriftenartikel zum Thema "Hydrolysats de protéines – Purification":
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de Boissieu, D., F. Ammar und C. Dupont. „L'allergie aux hydrolysats de protéines“. Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 40, Nr. 1 (Januar 2000): 98–104. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(00)80031-3.
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Pecquet, C., und M. Laurière. „Hydrolysats de protéines du blé : nouveaux allergènes“. Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 43, Nr. 1 (Januar 2003): 21–23. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(02)00010-2.
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Juchet, A., F. Rancé, A. Broue, F. Bremont und G. Dutau. „Intolérance aux hydrolysats de protéines chez l'enfant“. Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 33, Nr. 4 (Oktober 1993): 313–14. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(05)80052-8.
4
Siala, N., I. Fetni, O. Azzabi, O. Rebah, S. Briki, M. Ben Hariz und A. Maherzi. „Allergie aux hydrolysats de protéines de lait de vache“. Revue Française d'Allergologie 53, Nr. 3 (April 2013): 336. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2013.02.015.
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de Boissieu, D., und C. Dupont. „Allergie aux hydrolysats de protéines du lait chez l'enfant“. Archives de Pédiatrie 14, Nr. 1 (Januar 2007): 124–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.arcped.2006.10.006.
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Ibsaine, O., K. Djenouhat, H. Berrah und Z. Arrada. „P-496 – Allergie aux hydrolysats de protéines chez l'enfant“. Archives de Pédiatrie 22, Nr. 5 (Mai 2015): 359. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(15)30672-2.
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Ammar, F., D. de Boissieu und C. Dupont. „Allergie aux hydrolysats de protéines. À propos de 30 cas“. Archives de Pédiatrie 6, Nr. 8 (August 1999): 837–43. http://dx.doi.org/10.1016/s0929-693x(00)88476-6.
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Lahouel, N., O. Kheroua, F. Mezemaz und D. Saidi. „Évaluation de l’activité antigénique des hydrolysats de protéines du lactosérum camelin“. Revue Française d'Allergologie 56, Nr. 6 (Oktober 2016): 471–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.reval.2015.12.001.
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RIGOURD, V., J. MAGNY, A. AYACHI, M. DUBOIS, C. DECHILLAZ, M. VODOVAR, N. MEDEJEL, D. ANDRIAMANAMIRIJA, C. SLABA und M. VOYER. „Allergie néonatale aux hydrolysats poussés de protéines de lait de vache“. Revue Française d'Allergologie et d'Immunologie Clinique 40, Nr. 2 (März 2000): 185–89. http://dx.doi.org/10.1016/s0335-7457(00)80006-4.
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Olaiwan, A., C. Pecquet, P. Mathelier-Fusade und C. Francès. „Urticaire de contact aux hydrolysats de protéines de blé contenus dans des cosmétiques“. Annales de Dermatologie et de Vénéréologie 137, Nr. 4 (April 2010): 281–84. http://dx.doi.org/10.1016/j.annder.2010.01.010.
Dissertationen zum Thema "Hydrolysats de protéines – Purification":
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Kobbi, Sabrine. „Purification de la RuBisCO à partir de la Luzerne, hydrolyse enzymatique, identification, structure-fonction des peptides bioactifs et leur valorisation dans des produits alimentaires“. Electronic Thesis or Diss., Lille 1, 2017. http://www.theses.fr/2017LIL10201.
Annotation:
La luzerne est la plante la plus cultivée dans le monde et est une excellente source de protéines. Cependant, la RuBisCO a montré le plus d'intérêt. Cette protéine a été étiquetée comme la protéine la plus abondante sur terre, elle constitue environ 65% (p/p) des protéines solubles de la luzerne. Dans ce travail une nouvelle méthode a été mise en place pour la purification de la RuBisCO à partir de la poudre de luzerne 10% (p/v) en utilisant deux solvants différents et l’effet du pH. Premièrement, des méthodes d’analyse qualitative et quantitative ont été utilisées pour confirmer l’efficacité de la méthode de purification qui pourrait remplacer certains procédés industriels classiques. Puis, une hydrolyse pepsique a été réalisée sur la RuBisCO purifiée qui aboutit à une forte population peptidique bioactive. Les peptides finaux de 24h d’hydrolyse ont montré une meilleure activité antibactérienne ou antioxydante par rapport aux autres hydrolysats. 9 nouveaux peptides antibactériens ont été identifiés et caractérisés par SM et qui ont un CMI entre 2-6mM contre quatre espèces de bactéries: B subtilis, E coli, L innocua et M luteus. En plus, des fractions peptidiques antioxydantes ont également été identifiées dans ce travail. Et leur activité antioxydante a été évaluée par différents tests in vitro et in vivo sur l’huile de Colza. Enfin, l’addition du peptide RDRFL issu de l’hydrolyse pepsique de la RuBisCO a montré un effet positif sur la prolongation de la durée de conservation de la viande hachée et de la purée de tomateAlfalfa is an excellent source of protein. However, RuBisCO proteins showed most interest. Indeed, this protein has been labelled the most abundant on earth; it constitutes about 65% (w/w) of soluble leaf protein of Alfalfa. In this work, a new method was introduced for the purification of RuBisCO from alfalfa powder 10% (w /v), using two different solvents and pH effect. In a first step, the performance of the proposed RuBisCO recovery method was evaluated through qualitative and quantitative analysis and the results obtained showed that this new method could replace some conventional industrial processes. In a second step, enzymatic hydrolysis was carried out on the purified RuBisCO, which resulted in a large bioactive peptide population. The final peptides after 24h of hydrolysis showed better antibacterial or antioxidant activity compared to the other peptide hydrolysates. Nine new antibacterial peptides have been identified and characterized by MS and have a MIC of 2-6 mM against four species of bacteria: B subtilis, E coli, L innocua and M luteus. In addition, antioxidants peptide fractions were identified in this work, their antioxidant activity was evaluated by various in vitro and in vivo tests on oil of Colza. Finally, the addition of peptide RDRFL derived from the peptic hydrolysis of RuBisCO has a positive effect on the prolongation of the shelf life of minced meat and of tomato puree
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Tauzin, Jérôme. „Biofonctionnalités de peptides issus de caséines αs bovines : Cinétique d'hydrolyse trypsique de la caséine αs2 et activité inhibitrice de l'ECA des peptides“. Nancy 1, 2003. http://www.theses.fr/2003NAN10224.
Annotation:
La caséine αS2 est la protéine majeure du lait la moins étudiée pour l'obtention de peptides bioactifs. Après sa purification par chromatographie d'échange d'ions puis d'interactions hydrophobes, elle a été hydrolysée par la trypsine et les peptides résultants ont été identifiés. La cinétique de libération des peptides a mis en évidence trois zones d'accessibilité différente à la protéolyse. Ces éléments et la prédiction de structure secondaire ont permis de proposer un modèle d'organisation de la caséine αS2 en solution. Quatre de ces peptides trypsiques inhibent l'enzyme de conversion de l'angiotensine I (IEC) avec des IC50 allant de 4 à 15 micro M. Leurs séquences, comparées à celles d'autres inhibiteurs, ont été discutées afin d'établir des relations séquence-activitéαS2-Casein is the less studied substrate to obtain bioactive peptides among the major milk proteins. After its purification by ion exchange chromatography followed by hydrophobic interactions chromatography, it was hydrolysed by trypsin and resulting peptides were identified. Their release kinetics revealed three areas having different susceptibility to proteolysis. These data and secondary structure prediction helped to define a hypothetical model of protein organisation in solution. Four tryptic peptides inhibited angiotensin-I converting enzyme (CEI) with IC50 values comprised between 4 and 15 micro M. Their sequences were confronted with others inhibitors to discuss sequence-activity relationships
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Kobbi, Sabrine. „Purification de la RuBisCO à partir de la Luzerne, hydrolyse enzymatique, identification, structure-fonction des peptides bioactifs et leur valorisation dans des produits alimentaires“. Thesis, Lille 1, 2017. http://www.theses.fr/2017LIL10201.
Annotation:
La luzerne est la plante la plus cultivée dans le monde et est une excellente source de protéines. Cependant, la RuBisCO a montré le plus d'intérêt. Cette protéine a été étiquetée comme la protéine la plus abondante sur terre, elle constitue environ 65% (p/p) des protéines solubles de la luzerne. Dans ce travail une nouvelle méthode a été mise en place pour la purification de la RuBisCO à partir de la poudre de luzerne 10% (p/v) en utilisant deux solvants différents et l’effet du pH. Premièrement, des méthodes d’analyse qualitative et quantitative ont été utilisées pour confirmer l’efficacité de la méthode de purification qui pourrait remplacer certains procédés industriels classiques. Puis, une hydrolyse pepsique a été réalisée sur la RuBisCO purifiée qui aboutit à une forte population peptidique bioactive. Les peptides finaux de 24h d’hydrolyse ont montré une meilleure activité antibactérienne ou antioxydante par rapport aux autres hydrolysats. 9 nouveaux peptides antibactériens ont été identifiés et caractérisés par SM et qui ont un CMI entre 2-6mM contre quatre espèces de bactéries: B subtilis, E coli, L innocua et M luteus. En plus, des fractions peptidiques antioxydantes ont également été identifiées dans ce travail. Et leur activité antioxydante a été évaluée par différents tests in vitro et in vivo sur l’huile de Colza. Enfin, l’addition du peptide RDRFL issu de l’hydrolyse pepsique de la RuBisCO a montré un effet positif sur la prolongation de la durée de conservation de la viande hachée et de la purée de tomateAlfalfa is an excellent source of protein. However, RuBisCO proteins showed most interest. Indeed, this protein has been labelled the most abundant on earth; it constitutes about 65% (w/w) of soluble leaf protein of Alfalfa. In this work, a new method was introduced for the purification of RuBisCO from alfalfa powder 10% (w /v), using two different solvents and pH effect. In a first step, the performance of the proposed RuBisCO recovery method was evaluated through qualitative and quantitative analysis and the results obtained showed that this new method could replace some conventional industrial processes. In a second step, enzymatic hydrolysis was carried out on the purified RuBisCO, which resulted in a large bioactive peptide population. The final peptides after 24h of hydrolysis showed better antibacterial or antioxidant activity compared to the other peptide hydrolysates. Nine new antibacterial peptides have been identified and characterized by MS and have a MIC of 2-6 mM against four species of bacteria: B subtilis, E coli, L innocua and M luteus. In addition, antioxidants peptide fractions were identified in this work, their antioxidant activity was evaluated by various in vitro and in vivo tests on oil of Colza. Finally, the addition of peptide RDRFL derived from the peptic hydrolysis of RuBisCO has a positive effect on the prolongation of the shelf life of minced meat and of tomato puree
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Albe, Slabi Sara. „Développement et optimisation d'un procédé extrapolable de production d'isolats de protéines de tournesol“. Electronic Thesis or Diss., Université de Lorraine, 2019. http://www.theses.fr/2019LORR0167.
Annotation:
Le tourteau de tournesol, coproduit du procédé d’extraction d’huile, est une source importante de protéines (30−70 % de la matière sèche). Ces protéines sont composées de deux fractions principales : les globulines (hélianthinines) et les albumines (SFA). Grâce à un profil équilibré en acides aminés et de bonnes propriétés fonctionnelles, elles présentent un fort potentiel d’utilisation comme isolat pour l’alimentation humaine. Cependant, la littérature montre de nombreux verrous scientifiques quant à la production d’isolats de protéines de tournesol. Ces verrous sont liés aux interactions protéine-acide chlorogénique (composé phénolique principal hydrosoluble du tournesol), à la faible extractabilité des protéines du tourteau et la dénaturation irréversible des helianthinines lors de la purification par précipitation acide. L’objectif de ces travaux a donc été de lever ces verrous et, ainsi, de proposer des voies extrapolables de production d’isolats de protéines de tournesol. La première partie de thèse a reposé sur le développement d’une méthode de dosage simultané des protéines, des isomères de l’acide chlorogénique libres et de l’acide chlorogénique lié aux protéines. Cet outil analytique a permis d’avoir un accès rapide et fiable sur les critères de performances cruciaux pour la mise au point et l’optimisation des conditions de production. Dans la deuxième partie de thèse, une condition optimale d’extraction des protéines totales de tourteau de tournesol qui maximise le rendement et minimise les interactions protéine-phénol a été recherchée. Pour cela, une démarche d’optimisation multicritère reposant sur des outils de planification expérimentale et des algorithmes génético-évolutionnaires a été mise en œuvre. Ensuite, une méthode alternative de purification des protéines par ultrafiltration a été mise au point. Cette partie a permis d’améliorer le niveau de compréhension scientifique de l’extraction des protéines de tournesol et a abouti à un produit satisfaisant. Toutefois, il s’avère que le tourteau résiduel post-extraction a été appauvri en protéines et reste riche en acide phytique (facteur antinutritionnel). La troisième partie de thèse a donc été focalisée sur la mise en place d’une stratégie alternative de l’extraction sélective des albumines. Pour ce faire, la méthodologie de modélisation et d’optimisation multicritère, utilisée dans la deuxième partie de thèse, a permis d’identifier des conditions optimales d’extraction sélective des albumines, avec un bon rendement et maintiennent une valeur satisfaisante du tourteau résiduel. Les albumines ainsi extraites étaient très peu colorées, riches en acides aminés soufrés et d’une solubilité plus importante que les protéines totales. Les propriétés fonctionnelles des albumines (moussantes, émulsifiantes) ont été supérieures ou proches de celles de protéines de soja. La stratégie mise en place a donc permis de développer un procédé durable de production des albumines ayant un fort potentiel d’utilisation en nutrition humaine et un tourteau résiduel pour des applications en alimentation animaleSunflower meal, by-produced after oil extraction process, is a valuable source of proteins (30−70% on dry matter basis). These proteins are composed of two main fractions: globulins (helianthinins) and albumins (SFA). Thanks to well-balanced amino acid composition and good functional properties, they are considered very promising for human nutrition as protein isolates. However, the literature shows many scientific drawbacks during sunflower protein extraction and purification. These drawbacks lie on interaction between proteins and chlorogenic acid (major hydrosoluble phenolic compound of sunflower), poor extraction yield and helianthinin denaturation during protein purification by acidic precipitation. The goal of this thesis work was to overcome these limitations and to propose a scalable process for production of sunflower protein isolates. The first part of the thesis was based on the development of a new method for simultaneous quantification of proteins, free chlorogenic acid isomers and chlorogenic acid bound to proteins. This analytical tool provided fast and reliable access to performance criteria crucial for further development and optimization of sunflower protein production process. In the second part of the thesis, an optimal condition for extraction of total proteins from sunflower meal allowing maximizing extraction yield and minimizing protein-phenol interaction was searched. For this purpose, multicriteria optimization based on modelling by design of experiments and genetico-evolutionary algorithms was applied. Then, an alternative method for protein purification by ultrafiltration was developed. This part of study has improved the global understanding of sunflower protein extraction process and yielded in a satisfactory product. However, the residual meal produced after protein extraction was poor in proteins and rich in phytic acid (antinutritional factor). The third part of the thesis was therefore focused on the implementation of an alternative strategy of selective extraction of albumins. To do so, the methodology of modelling and multicriteria optimization, used in second part of the thesis, allowed to identify the optimal conditions for selective extraction of albumins with good yield keeping a satisfactory value of the residual meal. The extracted albumins were light-coloured, rich in sulphur-containing amino acids and more soluble than total sunflower proteins. The functional properties of albumins (foaming, emulsifying) were improved or comparable to those of soy proteins. Therefore, the established strategy provided a sustainable process for production of albumins that would be used in human nutrition and residual meal for feed applications
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Abou-Diab, Mira. „Production éco-circulaire de peptides antibactériens, antifongiques et antioxydants déminéralisés à partir d'hémoglobine bovine par électrodialyse avec membranes bipolaires : étude de faisabilité, mécanisme enzymatique, optimisation des paramètres, comparaison avec l'hydrolyse conventionnelle et prévention du colmatage“. Electronic Thesis or Diss., Université de Lille (2018-2021), 2021. http://www.theses.fr/2021LILUR031.
Annotation:
Le cruor bovin, déchet des abattoirs est produit en très grande quantité dans le monde. Ce coproduit est composé principalement d'hémoglobine, une protéine riche en peptides bioactifs après son hydrolyse enzymatique. Cependant, lors de l'hydrolyse conventionnelle par la pepsine, des agents chimiques sont nécessaires pour ajuster et réguler le pH de la solution et, les hydrolysats finaux produits contiennent des niveaux élevés en sels minéraux. Pour pallier ces inconvénients, il a été proposé d'appliquer dans cette étude, pour la première fois, une technologie verte, appelée électrodialyse avec membrane bipolaire (EDMB), comme méthode alternative à l'hydrolyse enzymatique conventionnelle de l'hémoglobine afin d’obtenir des peptides bioactifs purifiés. Les objectifs de cette thèse étaient de tester la faisabilité de ce nouveau procédé pour la production de peptides bioactifs à partir d'hémoglobine bovine, d'établir les conditions optimales, d'éviter le colmatage membranaire et d'appliquer un nouveau procédé original d’EDMB à « multiple-étapes » permettant la production de peptides bioactifs déminéralisés sans ajout de produits chimiques. Des configurations bipolaires/monopolaires (anioniques ou cationiques) utilisant les ions H+ et OH- générés par les membranes bipolaires pour réguler le pH ont été étudiées et comparées à un procédé conventionnel utilisant des acides et des bases chimiques. La configuration d’EDMB formée avec les membranes cationiques a permis la production d'hydrolysats contenant une faible concentration en sels minéraux mais avec la présence d’un colmatage sur la membrane cationique, alors que la configuration d’EDMB utilisant des membranes anioniques a permis la production d'hydrolysats sans colmatage mais avec une concentration en sel similaire à celle de l’hydrolyse conventionnelle (contrôle). En se basant sur ces résultats, une nouvelle configuration d’EDMB à 3 compartiments a été mise en place et étudiée pour dénaturer l'hémoglobine, inactiver la réaction enzymatique et déminéraliser à 85% l'hydrolysat peptidique en simultané. Cependant, un colmatage a encore été observé sur la membrane anionique en raison de la précipitation de l'hème. Pour cette raison, une étape supplémentaire de décoloration a été réalisée avant la déminéralisation pour éviter le colmatage en utilisant l'acide électro-généré. Les peptides décolorés et déminéralisés récupérés ont montré une activité antioxydante, une activité antibactérienne contre plusieurs souches bactériennes (Gram + et Gram -) et pour la première fois une activité antifongique contre de nombreuses souches de moisissures et de levures. Dans un contexte d’économie circulaire, cette technologie durable s'avèrerait efficace pour effectuer plusieurs opérations simultanément et présente un potentiel important au niveau industriel pour l'hydrolyse du sang, puisqu'elle produit des bio-peptides purifiés ayant une faible teneur en sels minéraux et pouvant être utilisés comme conservateurs naturels sur la viandeBovine cruor, a slaughterhouse waste, is produced in large quantities all around the world. This co-product was mainly composed of hemoglobin, a protein rich in bioactive peptides after its enzymatic hydrolysis. However, during conventional hydrolysis, chemical agents are necessary to adjust/regulate the pH of the solution and the final hydrolysates produced contain high levels of mineral salts. Therefore, in this study, it is proposed to apply, for the first time, a green technology, named electrodialysis with bipolar membrane (EDBM), as an alternative method to the conventional enzymatic hydrolysis of hemoglobin to obtain purified bioactive peptides. The main objectives of the present thesis were to test the feasibility of this new process to produce bioactive peptides from bovine hemoglobin, to establish the optimal conditions, to avoid membrane fouling and to apply a new original « multiple-step » EDMB process allowing the production of demineralized bioactive peptides without the addition of chemical salts. Bipolar/monopolar (anionic or cationic) configurations using the H+ and OH- generated by the bipolar membranes to regulate the pH were investigated and compared to a conventional process using chemical acid and base. The EDBM configuration formed with cationic membranes allowed the production of hydrolysates containing a low concentration of mineral salts but with fouling formation on the cationic membrane, while EDBM configuration formed with anionic membranes allowed the production of hydrolysates without fouling but with a similar salt concentration than the control. Based on these results, a new 3 compartments EDBM configuration was carried-out for denaturing the hemoglobin, inactivating the enzymatic reaction and demineralizing up to 85% the hemoglobin hydrolysate simultaneously. However, a fouling was still observed on the anionic membrane due to hem precipitation. For this reason, an additional step of discoloration was tested before the demineralization to avoid fouling using the electrogenerated acid. The discolored and demineralized peptides recovered showed antioxidant activity, antibacterial activity against many bacterial strains (Gram + and Gram -) and for the first time antifungal activity against many molds and yeasts strains. Moving towards a circular economy, this sustainable technology has found to be effective in performing multiple operations simultaneously and has a great potential for industrial hydrolysis of blood, since it produces purified biopeptides with a low mineral content and can be used as natural preservatives on meat
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Rulence, Alexandre. „Mise en œuvre de procédés membranaires pour la séparation sélective de la nisine à partir de surnageants de culture complexes“. Electronic Thesis or Diss., Université de Lille (2022-....), 2023. https://pepite-depot.univ-lille.fr/ToutIDP/EDSMRE/2023/2023ULILR034.pdf.
Annotation:
La nisine, une bactériocine produite par les bactéries lactiques du genre lactococcus présentent des propriétés physico-chimiques d'intérêt tel qu'une thermorésistance ainsi qu'une activité antimicrobienne contre certaines souches pathogènes alimentaires. Elle est actuellement la seule bactériocine reconnue comme GRAS (Generally Recognized As Safe) par la FDA (U.S. Food and Drug Administration) et donc la seule bactériocine pouvant être utilisée comme conservateur naturel en agroalimentaire. La nisine représente donc une alternative d'intérêt à l'utilisation de conservateur chimique. Cependant, la nisine est actuellement sous-exploitée du fait de problèmes liés à sa production et sa purification à grande échelle. En effet, les bactéries lactiques nécessitant des milieux riches et complexes rendent la production par fermentation coûteuse et peu rentable. De même, sa purification à l'échelle industrielle ne se fait actuellement que par des procédés à faible rendement tels que le foisonnement ou la précipitation aux sels couplés à des techniques chromatographiques.Dans le cadre de cette thèse, nous nous sommes donc d'abord intéressés à la recherche de co-produit pour la fermentation de Lactococcus lactis en tant qu'alternative à l'utilisation des milieux riches comme le MRS. Le lactosérum est actuellement le principal co-produit usuellement employé. La recherche de co-produits de grade alimentaire pour la production efficace et à faibles coûts de la nisine par fermentation pourrait répondre au problème actuel de rendement de la production. Différents hydrolysats de protéines issus de co-produits végétaux et de poissons ont été testés dans la production de la biomasse bactérienne et de la nisine à l'aide de deux souches productrices afin d'optimiser la production de nisine. Ces résultats ont permis de montrer une meilleure production avec la souche L.lactis UL719 en comparaison avec une souche commerciale. Ils ont aussi permis de montrer l'efficacité de certaines sources de peptones végétales et d'une peptone de poisson dans la production de nisine en comparaison avec le lactosérum et le milieu MRS. Durant ce travail, des alternatives à la purification de la nisine ont aussi été étudiées. Pour cela, des procédés d'électrodialyse (ED) et d'ultrafiltration (UF) ont été appliqués à la purification de la nisine. Une première étude de la purification par électrodialyse, non reportée dans la littérature pour la purification de la nisine, a été mise en place pour la purification d'une solution commerciale, mettant en évidence des phénomènes d'interaction de la nisine avec les membranes échangeuse d'ions. L'application de l'ED pour la purification de la nisine a aussi été mise en place sur le traitement d'un surnageant de culture complexe produit des suites des études de la production. L'utilisation du procédé d'ultrafiltration a aussi été étudiée pour la purification de la nisine à partir d'un surnagent de culture complexe, mettant en parallèle les résultats issus des deux types de procédés membranaires. Ces études ont donc permis de démontrer l'efficacité de l'UF et de l'ED dans la purification de la nisine, l'ED qui de plus pourrait s'inscrire dans une démarche écocirculaire, de la production de la nisine à l'aide de co-produit, à sa purification par le traitement des effluents salins issus de la précipitation aux sels de la nisine lors de sa purificationNisin, a bacteriocin produced by lactic acid bacteria (LAB) presents physicochemical properties such as a thermal resistance and an antimicrobial activity against food pathogens bacteria. Nisin is actually the only bacteriocins labelled as Generally Recognized As Safe (GRAS) by the U.S Food and Drug Administration (FDA) and is thus the only bacteriocin used as a natural preservative in the food industry, making it an interesting alternative to the use of chemical preservatives. However, its uses are hampered at industrial scale due to low yields et high cost linked to its production on commercial broth and its purification necessity the combination of low yields techniques such as salting out coupled with chromatography.In this case we investigated in this work the use of food grade by-product produces by the food industry in replacement of costly commercial broth. Several by-products composed of vegetal and fish peptones were tested for the production of nisin. Whey being the most used by-product employed for production of nisin and several bacteriocin, we tested and compared different vegetal and fish proteins hydrolyzates regarding biomass production and nisin yields obtained. Several vegetal and fish protein hydrolyzates were tested with two different strains of Lactococcus lactis in order to optimize nisin production. Results showed a greater nisin production using L.lactis UL 719 when compared to a commercial strain. Results also showed the efficacy of some vegetal and one fish by-product for the production of nisin when compared to whey medium and commercial broth MRS. During this work was also investigating alternatives for nisin purification. Electro- and pressure-driven membrane process were studied for nisin purification and especially ultrafiltration (UF) and electrodialysis for which no literature reported the use of ED for nisin purification. ED was applied to the purification of nisin from a commercial solution and from a cell-free supernatant produced with whey permeate as broth for fermentation. UF was applied to the purification of nisin from a cell-free supernatant and permit to compare UF and ED in this application. This work enables us to demonstrate nisin interaction with ion exchange membrane never reported and enable its purification with purification factor comparable to conventional method actually used. Moreover, we demonstrated the use of ED not only efficient for nisin purification but with the possibility to implement ED in an eco-circularity concept, from nisin production using by-products, to its purification with ED and the recycling of salts from saline effluent produced during nisin salting-out
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Le, Coeur Catherine. „Contribution à l'étude d'un hydrolysat pepsique de myoglobine de muscle squelettique rouge de thon Thunnus Albacares : caractérisation des peptides issus de l'hydrolyse étude de l'association hème-peptide“. La Rochelle, 1996. http://www.theses.fr/1996LAROS011.
Annotation:
L’hydrolyse pepsique de la myoglobine de muscle squelettique rouge de thon Thunnus Albacares génère un mélange de peptides et d'heme. En vue de caractériser les peptides de cet hydrolysat, nous les avons purifiés par une méthode de chromatographie liquide haute performance mise au point au laboratoire. Il a ainsi été montré que la chromatographie d'exclusion, associée à la chromatographie en phase inverse permettait de résoudre efficacement ce mélange de peptides, malgré sa complexité. La composition en acides aminés des peptides a été déterminée par la méthode du picotag complétée par la méthode de la dérivée seconde qui est une méthode spectrale permettant de détecter et de quantifier les acides aminés aromatiques. La séquence des peptides a ensuite été déduite de la comparaison de leur composition en acides aminés avec la séquence connue de la myoglobine de thon. Ce travail nous a permis de définir les sites de coupure de la pepsine dans nos conditions expérimentales et de les comparer avec ceux décrits dans la littérature. La recherche de peptides actifs n'a pas permis de mettre en évidence dans notre mélange de peptides opioïdes, ni de peptides activateur ou inhibiteur de la croissance cellulaire. Par contre, certaines fractions peptidiques présentent une activité inhibitrice de l'enzyme de conversion de l'angiotensine et d'autres une activité inhibitrice des contractions de l'iléon de cobaye. Des fractions présentent en outre une capacité de fixation de l'heme supérieure à celle de la molécule native. Le type de liaisons existant entre l'heme et les peptides en mélange n'a pas été clairement défini, mais il semblerait que l'heme se lie aux peptides, non pas par des liaisons fortes de type covalentes mais plutôt par des liaisons faibles, facilement détruites lors des processus de purification ou simplement par variation de PH.
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Ravallec, Rozenn. „Valorisation d'hydrolysats d'origine marine : optimisation de la concentration en peptides apparentés aux facteurs de croissance et aux agents sécrétagogues : essais in vitro et in vivo“. Brest, 2000. http://www.theses.fr/2000BRES2041.
Annotation:
L'utilisation d'hydrolysats d'origine marine dans les aliments destinés à l'aquaculture est en pleine expansion face au plafonnement des pêches mondiales. Cependant les besoins des animaux sont encore mal définis orientant les recherches vers la fabrication d'aliments plus spécifiquement adaptés. Les objectifs de ce travail étaient d'identifier et de caractériser des facteurs de croissance et des agents sécrétagogues présents dans des hydrolysats d'origine marine et pouvant avoir un effet in vivo sur la croissance et le développement des larves de la crevette tropicale Litopenaeus vannamei. Cette recherche a été réalisée en trois parties : l'optimisation de la fabrication des hydrolysats, la caractérisation des activités biologiques et l'effet in vivo de l'incorporation des hydrolysats dans l'alimentation des larves de l. Vannamei. L'optimisation de l'hydrolyse du muscle de morue, Gadus morhua, par l'alcalase a défini les conditions opératoires permettant de détecter la présence d'activités biologiques. L'affinité que possèdent les facteurs de croissance et les agents sécrétagogues pour certains récepteurs présents sur les cellules ar4-2j a été exploitée afin de caractériser les activités biologiques détectées dans les hydrolysats de morue et de crevette (litopenaeus aztecus). Des fractions partiellement purifiées ont présenté des caractéristiques d'élution ainsi que des affinités de liaisons comparables à celles retrouvées avec les peptides de la famille des cholecystokinines et les facteurs de croissance. La purification d'une enzyme spécifique du système digestif des crevettes pénaeides, la chymotrypsine, a permis la fabrication d'un hydrolysat de muscle de morue en quelque sorte plus spécifique des larves cultivées. L'influence de ces hydrolysats sur la croissance et le développement des larves de la crevette l. Vannamei a été étudiée. Bien qu'il soit difficile de conclure à l'effet stimulateur de croissance et de digestion des peptides précédemment détectés, l'hydrolysat de morue par la chymotrypsine a un effet bénéfique sur le développement des animaux. Ces différents types d'approches de recherche sont des étapes essentielles afin de caractériser de nouveaux hydrolysats susceptibles de favoriser la croissance, la survie et le développement des larves de poissons et de crustacés.
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Chabanon, Gérald. „Hydrolyses enzymatiques d'isolats protéiques issus de tourteaux de colza : cinétique, modélisation, caractérisation et fonctionnalité des peptides“. Vandoeuvre-les-Nancy, INPL, 2005. http://docnum.univ-lorraine.fr/public/INPL/2005_CHABANON_G.pdf.
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Cette thèse a permis d'étudier l'obtention de peptides biologiquement actifs ou à propriétés fonctionnelles à travers la mise en œuvre et le développement de procédés de préparation et d'hydrolyse d'isolats de protéines issus de tourteaux de colza. Tout d'abord, un procédé de préparation de deux isolats protéiques se différenciant par le type de protéines les constituant (Globuline ou Albumine) a été développé. Les deux isolats ne possèdent pas de bonnes propriétés fonctionnelles mais leur hydrolyse partielle par l'Alcalase 2,4L permet d'en améliorer certaines. Puis, l'action hydrolytique de protéases commerciales (Alcalase 2,4L, Pronase SG, Neutrase 0,8L, Prolyve BS, Lypaïne 6500, Orientase 90N, Espérase 7,5L) sur l'isolat de globulines a été comparée. La valorisation des hydrolysats a porté sur leur capacité à promouvoir la croissance de cellules animales cultivées dans un milieu sans sérum de veau fœtal. Il a été montré que les cinétiques d'hydrolyse, la taille des peptides produits et l'activité biologique des hydrolysats sont significativement influencées par la spécificité de l'enzyme et qu'il existe une relation enzyme / degré d'hydrolyse (DH) / activité ciblée. Enfin, nous avons montré pour trois systèmes enzyme/substrat différents (Alcalase/Globuline, Pronase/Globuline et Alcalase/Albumine) qu'à un DH et à un pH donnés, la composition peptidique des hydrolysats est indépendantes des concentrations initiales en enzyme et en substrat et de la température. Ainsi, la prédiction de l'évolution temporelle du DH, quelles que soient les valeurs de ces paramètres, permet de contrôler la génération d'un mélange peptidique aux propriétés ciblées. Un modèle phénoménologique basé sur le schéma réactionnel de Michaelis-Menten a alors été construit afin de simuler les cinétiques d'hydrolyse en réacteur discontinu. Pour cela, les phénomènes limitants impliqués dans l'hydrolyse (inhibition ou inactivation de l'enzyme, modification du substrat) ont été mis en évidenceThis thesis made it possible to study obtaining biologically active peptides or with functional properties through the development of processes for the preparation and the hydrolysis of protein isolates resulting from rapeseed cakes. First, a method of preparation of two protein isolates being different by the type of proteins (Globulin or Albumin) was developed. The two isolates do not have good functional properties but their partial hydrolysis by Alcalase 2. 4L improves some of them. Then, the hydrolytic action of commercial proteases (Alcalase 2. 4L, Pronase SG, Neutrase 0. 8L, Prolyve BS, Lypaïne 6500, Orientase 90N, Espérase 7. 5L) on the isolate of globulins was compared. The valorisation of the hydrolysates related to their capacity to promote the growth of animal cells cultivated in a serum-free medium. It was shown that the kinetics of hydrolysis, the size of produced peptides and the biological activity of the hydrolysates are significantly influenced by the specificity of the enzyme and there is a relation enzyme/ degree of hydrolysis (DH)/ targeted activity. Lastly, we showed for three different enzyme/substrate systems (Alcalase / Globulin, Pronase / Globulin and Alcalase / Albumin) that at given DH and pH, the peptide composition of the hydrolysates is independent of the initial enzyme and substrate concentrations and of the temperature. Thus, the prediction of the temporal evolution of the DH, whatever the values of precedent parameters, allows to control the generation of a peptide mixture with targeted properties. A model based on the reaction pathway of Michaelis-Menten was then built in order to simulate the hydrolysis kinetics in batch reactor. For that, limiting phenomena implied in the hydrolysis (inhibition or inactivation of the enzyme, modification of the substrate) were highlighted
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Debrabant, Alain. „Étude de la protéolyse de la protéine P126 de Plasmodium falciparum“. Lille 1, 1990. http://www.theses.fr/1990LIL10067.
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A la fin du cycle intraérythrocytaire de plasmodium falciparum, agent pathogène du paludisme, l'éclatement des schizontes matures semble être un phénomène actif impliquant des activités enzymatiques. La protéine P126 est protéolysée au moment de l'éclatement des schizontes en 2 fragments de 50 kd (p50) et 73 (p73) qui sont libérés dans le milieu de culture. Nous avons montré que 2 inhibiteurs de protéases, la leupeptine et le E64 inhibent l'éclatement des schizontes et modifient simultanément le processus de protéolyse de la P126: on observe en effet l'accumulation d'un fragment intermédiaire de 56 kd (p56) au détriment de la P50. L'incubation de la P56 avec des schizontes en phase de libération, dans un milieu de culture débarrassé des protéines sériques produit une molécule de 50 kd. Nous avons ainsi caracterisé, par son profil d'inhibition, une protéase de type responsable de la coupure 56/50, dont l'activité paraît très instable dans le milieu de culture. La détermination des séquences n-terminales des fragments de protéolyse a permis de les replacer sur la séquence protéique déduite du gène de la P126, et de déterminer 2 des 3 sites de protéolyse. La localisation du troisième site (56/50) nécessitera la détermination de l'extrémite c-terminale de la P50. La relation éventuelle entre la protéolyse de la P126 et la libération des mérozoïtes reste encore à démontrer. L'analyse de ces activités protéasiques permettra une meilleure compréhension du mécanisme de la libération des mérozoïtes
Bücher zum Thema "Hydrolysats de protéines – Purification":
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1944-, Harrison Roger G., Hrsg. Protein purification process engineering. New York: M. Dekker, 1994.
2
Genie et recherches sur les biotechnologies des proteins. Symposium. Technologies de purification des protéines =: Proteins purification technologies : volume 3, Toulouse 13-15 avril, 1988. Villebon-sur-Yvette: GRBP, 1988.
3
International Symposium on Blood Protein Biotechnology (2nd 1992 Nancy, France). Biotechnology of blood proteins: Purification, clinical and biological applications = Biotechnologie des protéines du sang : purification, applications cliniques et biologiques. Paris: John Libbey Eurotext, 1993.
4
Ahmed, Hafiz. Principles and reactions of protein extraction, purification, and characterization. Boca Raton: CRC Press, 2005.
5
A, Shukla Abhinav, Etzel Mark Raymond und Gadam Shishir, Hrsg. Process scale bioseparations for the biopharmaceutical industry. Boca Raton: CRC/Taylor & Francis, 2007.
6
Westermeier, Reiner. Electrophoresis in practice: A guide to theory and practice. Weinheim: VCH, 1993.
7
Westermeier, Reiner. Electrophoresis in practice: A guide to methods and applications of DNA and protein separations. 2. Aufl. Weinheim: VCH, 1997.
8
Westermeier, Reiner. Electrophoresis in practice: A guide to methods and applications of DNA and protein separations. 3. Aufl. Weinheim: Wiley-VCH, 2001.
9
Saluz, H. P. A laboratory guide for in vivo studies of DNA methylation and protein/DNA interactions. Basel: Birkhäuser Verlag, 1990.
10
Harrison, Roger. Protein Purification Process Engineering (Biotechnology and Bioprocessing Series). CRC, 1993.