Zeitschriftenartikel zum Thema „GYF domain“
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Kofler, Michael M., und Christian Freund. „The GYF domain“. FEBS Journal 273, Nr. 2 (Januar 2006): 245–56. http://dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2005.05078.x.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Xiaobo, Lei Qin, Junxing Lu, Yunong Xia, Xianyu Tang, Xun Lu und Shitou Xia. „Genome-Wide Identification of GYF-Domain Encoding Genes in Three Brassica Species and Their Expression Responding to Sclerotinia sclerotiorum in Brassica napus“. Genes 14, Nr. 1 (15.01.2023): 224. http://dx.doi.org/10.3390/genes14010224.
Der volle Inhalt der QuelleMayya, Vinay K., Mathieu N. Flamand, Alice M. Lambert, Seyed Mehdi Jafarnejad, James A. Wohlschlegel, Nahum Sonenberg und Thomas F. Duchaine. „microRNA-mediated translation repression through GYF-1 and IFE-4 in C. elegans development“. Nucleic Acids Research 49, Nr. 9 (24.03.2021): 4803–15. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab162.
Der volle Inhalt der QuelleKofler, Michael, Kathrin Motzny, Michael Beyermann und Christian Freund. „Novel Interaction Partners of the CD2BP2-GYF Domain“. Journal of Biological Chemistry 280, Nr. 39 (06.07.2005): 33397–402. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m503989200.
Der volle Inhalt der QuelleMansour, Hala, Alejandro Cabezas-Cruz, Véronique Peucelle, Amaury Farce, Sophie Salomé-Desnoulez, Ines Metatla, Ida Chiara Guerrera, Thomas Hollin und Jamal Khalife. „Characterization of GEXP15 as a Potential Regulator of Protein Phosphatase 1 in Plasmodium falciparum“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 16 (10.08.2023): 12647. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241612647.
Der volle Inhalt der QuelleKofler, Michael, Kathrin Motzny und Christian Freund. „GYF Domain Proteomics Reveals Interaction Sites in Known and Novel Target Proteins“. Molecular & Cellular Proteomics 4, Nr. 11 (23.08.2005): 1797–811. http://dx.doi.org/10.1074/mcp.m500129-mcp200.
Der volle Inhalt der QuelleAlbert, Gesa I., Christoph Schell, Karin M. Kirschner, Sebastian Schäfer, Ronald Naumann, Alexandra Müller, Oliver Kretz et al. „The GYF domain protein CD2BP2 is critical for embryogenesis and podocyte function“. Journal of Molecular Cell Biology 7, Nr. 5 (16.06.2015): 402–14. http://dx.doi.org/10.1093/jmcb/mjv039.
Der volle Inhalt der QuelleGu, Wei, Michael Kofler, Iris Antes, Christian Freund und Volkhard Helms. „Alternative Binding Modes of Proline-Rich Peptides Binding to the GYF Domain†“. Biochemistry 44, Nr. 17 (Mai 2005): 6404–15. http://dx.doi.org/10.1021/bi0479914.
Der volle Inhalt der QuelleOpitz, Robert, Matthias Müller, Cédric Reuter, Matthias Barone, Arne Soicke, Yvette Roske, Kirill Piotukh et al. „A modular toolkit to inhibit proline-rich motif–mediated protein–protein interactions“. Proceedings of the National Academy of Sciences 112, Nr. 16 (06.04.2015): 5011–16. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1422054112.
Der volle Inhalt der QuelleKofler, Michael, Katja Heuer, Tobias Zech und Christian Freund. „Recognition Sequences for the GYF Domain Reveal a Possible Spliceosomal Function of CD2BP2“. Journal of Biological Chemistry 279, Nr. 27 (22.04.2004): 28292–97. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m402008200.
Der volle Inhalt der QuelleAndujar-Sanchez, Montserrat, Eva S. Cobos, Irene Luque und Jose C. Martinez. „Thermodynamic Impact of Embedded Water Molecules in the Unfolding of Human CD2BP2-GYF Domain“. Journal of Physical Chemistry B 116, Nr. 24 (04.06.2012): 7168–75. http://dx.doi.org/10.1021/jp303495b.
Der volle Inhalt der QuelleMatsui, Hidenori, Yuko Nomura, Mayumi Egusa, Takahiro Hamada, Gang-Su Hyon, Hironori Kaminaka, Yuichiro Watanabe et al. „The GYF domain protein PSIG1 dampens the induction of cell death during plant-pathogen interactions“. PLOS Genetics 13, Nr. 10 (26.10.2017): e1007037. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1007037.
Der volle Inhalt der QuelleFreund, Christian, Ronald Kühne, Hailin Yang, Sunghyouk Park, Ellis L. Reinherz und Gerhard Wagner. „Dynamic interaction of CD2 with the GYF and the SH3 domain of compartmentalized effector molecules“. EMBO Journal 21, Nr. 22 (15.11.2002): 5985–95. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/cdf602.
Der volle Inhalt der QuelleHashimoto, Masayoshi, Yutaro Neriya, Takuya Keima, Nozomu Iwabuchi, Hiroaki Koinuma, Yuka Hagiwara-Komoda, Kazuya Ishikawa et al. „EXA1, a GYF domain protein, is responsible for loss-of-susceptibility to plantago asiatica mosaic virus in Arabidopsis thaliana“. Plant Journal 88, Nr. 1 (19.09.2016): 120–31. http://dx.doi.org/10.1111/tpj.13265.
Der volle Inhalt der QuelleMeirson, Tomer, David Bomze, Gal Markel und Abraham O. Samson. „κ-helix and the helical lock and key model: a pivotal way of looking at polyproline II“. Bioinformatics 36, Nr. 12 (14.03.2020): 3726–32. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btaa186.
Der volle Inhalt der QuelleRuscica, Vincenzo, Praveen Bawankar, Daniel Peter, Sigrun Helms, Cátia Igreja und Elisa Izaurralde. „Direct role for the Drosophila GIGYF protein in 4EHP-mediated mRNA repression“. Nucleic Acids Research 47, Nr. 13 (22.05.2019): 7035–48. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz429.
Der volle Inhalt der QuelleHale, Valerie A., Evan L. Guiney, Lindsey Y. Goldberg, Josephine H. Haduong, Callie S. Kwartler, Katherine W. Scangos und Caroline Goutte. „Notch Signaling Is Antagonized by SAO-1, a Novel GYF-Domain Protein That Interacts with the E3 Ubiquitin Ligase SEL-10 in Caenorhabditis elegans“. Genetics 190, Nr. 3 (29.12.2011): 1043–57. http://dx.doi.org/10.1534/genetics.111.136804.
Der volle Inhalt der QuelleKhosravi-Far, R., M. Chrzanowska-Wodnicka, P. A. Solski, A. Eva, K. Burridge und C. J. Der. „Dbl and Vav mediate transformation via mitogen-activated protein kinase pathways that are distinct from those activated by oncogenic Ras“. Molecular and Cellular Biology 14, Nr. 10 (Oktober 1994): 6848–57. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.10.6848-6857.1994.
Der volle Inhalt der QuelleKhosravi-Far, R., M. Chrzanowska-Wodnicka, P. A. Solski, A. Eva, K. Burridge und C. J. Der. „Dbl and Vav mediate transformation via mitogen-activated protein kinase pathways that are distinct from those activated by oncogenic Ras.“ Molecular and Cellular Biology 14, Nr. 10 (Oktober 1994): 6848–57. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.14.10.6848.
Der volle Inhalt der QuelleKoch, Daniel, Ay Lin Kho, Atsushi Fukuzawa, Alexander Alexandrovich, Kutti J. Vanaanen, Andrew Beavil, Mark Pfuhl, Martin Rees und Mathias Gautel. „Obscurin Rho GEF domains are phosphorylated by MST-family kinases but do not exhibit nucleotide exchange factor activity towards Rho GTPases in vitro“. PLOS ONE 18, Nr. 4 (20.04.2023): e0284453. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0284453.
Der volle Inhalt der QuelleBuchsbaum, R., J. B. Telliez, S. Goonesekera und L. A. Feig. „The N-terminal pleckstrin, coiled-coil, and IQ domains of the exchange factor Ras-GRF act cooperatively to facilitate activation by calcium.“ Molecular and Cellular Biology 16, Nr. 9 (September 1996): 4888–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.16.9.4888.
Der volle Inhalt der QuelleCann, M. J. „Sodium regulation of GAF domain function“. Biochemical Society Transactions 35, Nr. 5 (25.10.2007): 1032–34. http://dx.doi.org/10.1042/bst0351032.
Der volle Inhalt der QuelleMatthiesen, Karina, und Jacob Nielsen. „Binding of cyclic nucleotides to phosphodiesterase 10A and 11A GAF domains does not stimulate catalytic activity“. Biochemical Journal 423, Nr. 3 (12.10.2009): 401–9. http://dx.doi.org/10.1042/bj20090982.
Der volle Inhalt der QuelleDíaz-Benjumea, Rocío, Sunil Laxman, Thomas R. Hinds, Joseph A. Beavo und Ana Rascón. „Characterization of a novel cAMP-binding, cAMP-specific cyclic nucleotide phosphodiesterase (TcrPDEB1) from Trypanosoma cruzi“. Biochemical Journal 399, Nr. 2 (27.09.2006): 305–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj20060757.
Der volle Inhalt der QuelleBowman, Amber L., Dawn H. Catino, John C. Strong, William R. Randall, Aikaterini Kontrogianni-Konstantopoulos und Robert J. Bloch. „The Rho-Guanine Nucleotide Exchange Factor Domain of Obscurin Regulates Assembly of Titin at the Z-Disk through Interactions with Ran Binding Protein 9“. Molecular Biology of the Cell 19, Nr. 9 (September 2008): 3782–92. http://dx.doi.org/10.1091/mbc.e08-03-0237.
Der volle Inhalt der QuelleMeller, Nahum, M. Jody Westbrook, John D. Shannon, Chittibabu Guda und Martin A. Schwartz. „Function of the N-terminus of zizimin1: autoinhibition and membrane targeting“. Biochemical Journal 409, Nr. 2 (21.12.2007): 525–33. http://dx.doi.org/10.1042/bj20071263.
Der volle Inhalt der QuelleRodriguez, Alyssa A., Jessica L. Wojtaszek, Briana H. Greer, Tuhin Haldar, Kent S. Gates, R. Scott Williams und Brandt F. Eichman. „An autoinhibitory role for the GRF zinc finger domain of DNA glycosylase NEIL3“. Journal of Biological Chemistry 295, Nr. 46 (02.09.2020): 15566–75. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015541.
Der volle Inhalt der QuellePerrin, Marilyn H., Steve Sutton, Deborah L. Bain, W. Travis Berggren und Wylie W. Vale. „The First Extracellular Domain of Corticotropin Releasing Factor-R1 Contains Major Binding Determinants for Urocortin and Astressin*“. Endocrinology 139, Nr. 2 (01.02.1998): 566–70. http://dx.doi.org/10.1210/endo.139.2.5757.
Der volle Inhalt der QuelleKalesnikoff, Janet, Eon J. Rios, Ching-Cheng Chen, M. Alejandro Barbieri, Mindy Tsai, See-Ying Tam und Stephen J. Galli. „Roles of RabGEF1/Rabex-5 domains in regulating FcϵRI surface expression and FcϵRI-dependent responses in mast cells“. Blood 109, Nr. 12 (15.06.2007): 5308–17. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2007-01-067363.
Der volle Inhalt der QuelleNakashima, Kosuke, und Hideki Matsui. „A Novel Inhibition Modality for Phosphodiesterase 2A“. SLAS DISCOVERY: Advancing the Science of Drug Discovery 25, Nr. 5 (28.04.2020): 498–505. http://dx.doi.org/10.1177/2472555220913241.
Der volle Inhalt der QuelleBaumeister, Mark A., Kent L. Rossman, John Sondek und Mark A. Lemmon. „The Dbs PH domain contributes independently to membrane targeting and regulation of guanine nucleotide-exchange activity“. Biochemical Journal 400, Nr. 3 (28.11.2006): 563–72. http://dx.doi.org/10.1042/bj20061020.
Der volle Inhalt der QuelleLim, Christopher, Jason M. Berk, Alyssa Blaise, Josie Bircher, Anthony J. Koleske, Mark Hochstrasser und Yong Xiong. „Crystal structure of a guanine nucleotide exchange factor encoded by the scrub typhus pathogenOrientia tsutsugamushi“. Proceedings of the National Academy of Sciences 117, Nr. 48 (12.11.2020): 30380–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2018163117.
Der volle Inhalt der QuelleWallace, Bret D., Zachary Berman, Geoffrey A. Mueller, Yunfeng Lin, Timothy Chang, Sara N. Andres, Jessica L. Wojtaszek et al. „APE2 Zf-GRF facilitates 3′-5′ resection of DNA damage following oxidative stress“. Proceedings of the National Academy of Sciences 114, Nr. 2 (27.12.2016): 304–9. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1610011114.
Der volle Inhalt der QuelleStepanenko, Olga V., Irina M. Kuznetsova, Konstantin K. Turoverov und Olesya V. Stepanenko. „Impact of Double Covalent Binding of BV in NIR FPs on Their Spectral and Physicochemical Properties“. International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 13 (01.07.2022): 7347. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23137347.
Der volle Inhalt der QuelleMishra, Vishnu Narayan, und Garima Tomar. „Existence of wandering and periodic domain in given angular region“. Mathematica Slovaca 70, Nr. 4 (26.08.2020): 839–48. http://dx.doi.org/10.1515/ms-2017-0397.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Yi-Chun, Shang-Hsuan Huang, Chien-Ping Chang und Chuan Li. „Identification and Characterization of Glycine- and Arginine-Rich Motifs in Proteins by a Novel GAR Motif Finder Program“. Genes 14, Nr. 2 (27.01.2023): 330. http://dx.doi.org/10.3390/genes14020330.
Der volle Inhalt der QuelleSchormann, Norbert, Manisha Patel, Luke Thannickal, Sangeetha Purushotham, Ren Wu, Joshua L. Mieher, Hui Wu und Champion Deivanayagam. „The catalytic domains of Streptococcus mutans glucosyltransferases: a structural analysis“. Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 79, Nr. 5 (01.05.2023): 119–27. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x23003199.
Der volle Inhalt der QuelleFirestein, Ron, und Michael L. Cleary. „Pseudo-phosphatase Sbf1 contains an N-terminal GEF homology domain that modulates its growth regulatory properties“. Journal of Cell Science 114, Nr. 16 (15.08.2001): 2921–27. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.114.16.2921.
Der volle Inhalt der QuelleXu, Qian-Zhao, Pavlo Bielytskyi, James Otis, Christina Lang, Jon Hughes, Kai-Hong Zhao, Aba Losi, Wolfgang Gärtner und Chen Song. „MAS NMR on a Red/Far-Red Photochromic Cyanobacteriochrome All2699 from Nostoc“. International Journal of Molecular Sciences 20, Nr. 15 (26.07.2019): 3656. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20153656.
Der volle Inhalt der QuelleMizoguchi, Yoko, Miyuki Tsumura, Satoshi Okada, Osamu Hirata, Shizuko Minegishi, Nobuyuki Hyakuna, Jean-Laurent Casanova, Tomohiro Morio und Masao Kobayashi. „STAT1 Gain-of-Function in Patients with Chronic Mucocutaneous Candidiasis Can be Detected By the Excessive Phosphorylation of STAT1 in Peripheral Blood Monocytes“. Blood 124, Nr. 21 (06.12.2014): 4111. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v124.21.4111.4111.
Der volle Inhalt der QuelleERCAN, Altan. „Sex effect on the correlation of immunoglobulin G glycosylation with rheumatoid arthritis disease activity“. TURKISH JOURNAL OF BIOLOGY 44, Nr. 6 (14.12.2020): 406–16. http://dx.doi.org/10.3906/biy-2005-7.
Der volle Inhalt der QuelleSchultz, Joachim E., Sandra Bruder, Anita Schultz, Sergio E. Martinez, Ning Zheng und Joseph A. Beavo. „Bacterial GAF domains“. BMC Pharmacology 5, Suppl 1 (2005): S17. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2210-5-s1-s17.
Der volle Inhalt der QuelleGalperin, Michael Y. „Structural Classification of Bacterial Response Regulators: Diversity of Output Domains and Domain Combinations“. Journal of Bacteriology 188, Nr. 12 (15.06.2006): 4169–82. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01887-05.
Der volle Inhalt der QuelleLee, Jin-Mok, Ha Yeon Cho, Hyo Je Cho, In-Jeong Ko, Sae Woong Park, Hyung-Suk Baik, Jee-Hyun Oh et al. „O2- and NO-Sensing Mechanism through the DevSR Two-Component System in Mycobacterium smegmatis“. Journal of Bacteriology 190, Nr. 20 (15.08.2008): 6795–804. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00401-08.
Der volle Inhalt der QuelleBlangy, A., E. Vignal, S. Schmidt, A. Debant, C. Gauthier-Rouviere und P. Fort. „TrioGEF1 controls Rac- and Cdc42-dependent cell structures through the direct activation of rhoG“. Journal of Cell Science 113, Nr. 4 (15.02.2000): 729–39. http://dx.doi.org/10.1242/jcs.113.4.729.
Der volle Inhalt der QuelleMarlaire, Simon, und Christoph Dehio. „Bartonella effector protein C mediates actin stress fiber formation via recruitment of GEF-H1 to the plasma membrane“. PLOS Pathogens 17, Nr. 1 (28.01.2021): e1008548. http://dx.doi.org/10.1371/journal.ppat.1008548.
Der volle Inhalt der QuelleBraga, Vania M. M. „GEF without a Dbl domain?“ Nature Cell Biology 4, Nr. 8 (August 2002): E188—E190. http://dx.doi.org/10.1038/ncb0802-e188.
Der volle Inhalt der QuelleKajiho, Hiroaki, Kyoko Sakurai, Tomohiro Minoda, Manabu Yoshikawa, Satoshi Nakagawa, Shinichi Fukushima, Kenji Kontani und Toshiaki Katada. „Characterization of RIN3 as a Guanine Nucleotide Exchange Factor for the Rab5 Subfamily GTPase Rab31“. Journal of Biological Chemistry 286, Nr. 27 (17.05.2011): 24364–73. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m110.172445.
Der volle Inhalt der QuelleWearing, Scott C., James E. Smeathers und Stephen R. Urry. „Frequency-Domain Analysis Detects Previously Unidentified Changes in Ground Reaction Force with Visually Guided Foot Placement“. Journal of Applied Biomechanics 19, Nr. 1 (Februar 2003): 71–78. http://dx.doi.org/10.1123/jab.19.1.71.
Der volle Inhalt der QuelleMatovina, Mihaela, Ana Tomašić Paić, Sanja Tomić, Hrvoje Brkić, Lucija Horvat, Lea Barbarić, Vedrana Filić, Marija Pinterić, Snježana Jurić und Akmaral Kussayeva. „Identification of SH2 Domain-Containing Protein 3C as a Novel, Putative Interactor of Dipeptidyl Peptidase 3“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 18 (16.09.2023): 14178. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241814178.
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