Zeitschriftenartikel zum Thema „Gastrointestinal proteases“
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Edgington-Mitchell, Laura E. „Pathophysiological roles of proteases in gastrointestinal disease“. American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 310, Nr. 4 (15.02.2016): G234—G239. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00393.2015.
Der volle Inhalt der QuelleKryukov, V. S., S. V. Zinoviev und R. V. Nekrasov. „Proteases in the diet of monogastric animals“. Agrarian science 344, Nr. 1 (13.03.2021): 30–38. http://dx.doi.org/10.32634/0869-8155-2021-344-1-30-38.
Der volle Inhalt der QuelleJones, Jennifer C., Shelly Rustagi und Peter J. Dempsey. „ADAM Proteases and Gastrointestinal Function“. Annual Review of Physiology 78, Nr. 1 (10.02.2016): 243–76. http://dx.doi.org/10.1146/annurev-physiol-021014-071720.
Der volle Inhalt der QuelleHerszényi, László, Mario Plebani, Paolo Carraro, Massimo De Paoli, Giovanni Roveroni, Romilda Cardin, Francesca Foschia, Zsolt Tulassay, Remo Naccarato und Fabio Farinati. „Proteases in gastrointestinal neoplastic diseases“. Clinica Chimica Acta 291, Nr. 2 (Februar 2000): 171–87. http://dx.doi.org/10.1016/s0009-8981(99)00227-2.
Der volle Inhalt der QuelleGonzález-Páez, Gonzalo E., Emily J. Roncase und Dennis W. Wolan. „X-ray structure of an inactive zymogen clostripain-like protease from Parabacteroides distasonis“. Acta Crystallographica Section D Structural Biology 75, Nr. 3 (28.02.2019): 325–32. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798319000809.
Der volle Inhalt der QuelleLebuan, Urbanus Yustus, Roga Florida Kembaren, Merry Meryam Martgrita und Cut Rizlani Kholibrina. „Thrombolytic protease characterization from leaves and fruit flesh of the jernang rattan plant (Daemonorops draco)“. Indonesian Journal of Biotechnology 28, Nr. 4 (30.12.2023): 248. http://dx.doi.org/10.22146/ijbiotech.82390.
Der volle Inhalt der QuelleLinz, Bodo, Irshad Sharafutdinov, Nicole Tegtmeyer und Steffen Backert. „Evolution and Role of Proteases in Campylobacter jejuni Lifestyle and Pathogenesis“. Biomolecules 13, Nr. 2 (08.02.2023): 323. http://dx.doi.org/10.3390/biom13020323.
Der volle Inhalt der QuelleWeiss, Stefanie A. I., Salome R. T. Rehm, Natascha C. Perera, Martin L. Biniossek, Oliver Schilling und Dieter E. Jenne. „Origin and Expansion of the Serine Protease Repertoire in the Myelomonocyte Lineage“. International Journal of Molecular Sciences 22, Nr. 4 (07.02.2021): 1658. http://dx.doi.org/10.3390/ijms22041658.
Der volle Inhalt der QuelleDurán-Pérez, Sergio A., José G. Rendón-Maldonado, Lucio de Jesús Hernandez-Diaz, Annete I. Apodaca-Medina, Maribel Jiménez-Edeza und Julio Montes-Avila. „In Silico Identification and Molecular Characterization of Extracellular Cathepsin L Proteases from Giardia duodenalis“. Current Proteomics 17, Nr. 4 (29.06.2020): 342–51. http://dx.doi.org/10.2174/1570164617666191016170628.
Der volle Inhalt der QuelleUpadhyay, Ratna, Mihir Gadan, Supriya Raut und Sneha Badak. „Evaluation of Proprietary MDZenPro Formulation by Zenherb Labs in Mediating Protein Digestion under INFOGEST in-vitro Simulated Gastrointestinal Conditions“. International Journal For Multidisciplinary Research 04, Nr. 04 (2022): 129–38. http://dx.doi.org/10.36948/ijfmr.2022.v04i04.012.
Der volle Inhalt der QuelleKirkland, Jacob G., Graeme S. Cottrell, Nigel W. Bunnett und Carlos U. Corvera. „Agonists of protease-activated receptors 1 and 2 stimulate electrolyte secretion from mouse gallbladder“. American Journal of Physiology-Gastrointestinal and Liver Physiology 293, Nr. 1 (Juli 2007): G335—G346. http://dx.doi.org/10.1152/ajpgi.00425.2006.
Der volle Inhalt der QuelleKeppler, Daniel, Mansoureh Sameni, Kamiar Moin, Bonnie F. Sloane, Tom Mikkelsen und Clement A. Diglio. „Tumor progression and angiogenesis: cathepsin B &Co.“ Biochemistry and Cell Biology 74, Nr. 6 (01.12.1996): 799–810. http://dx.doi.org/10.1139/o96-086.
Der volle Inhalt der QuelleCotton, James A., Amol Bhargava, Jose G. Ferraz, Robin M. Yates, Paul L. Beck und Andre G. Buret. „Giardia duodenalis Cathepsin B Proteases Degrade Intestinal Epithelial Interleukin-8 and Attenuate Interleukin-8-Induced Neutrophil Chemotaxis“. Infection and Immunity 82, Nr. 7 (14.04.2014): 2772–87. http://dx.doi.org/10.1128/iai.01771-14.
Der volle Inhalt der QuelleClemente, Alfonso, M. Carmen Marín-Manzano, Elisabeth Jiménez, M. Carmen Arques und Claire Domoney. „The anti-proliferative effect of TI1B, a major Bowman–Birk isoinhibitor from pea (Pisum sativum L.), on HT29 colon cancer cells is mediated through protease inhibition“. British Journal of Nutrition 108, S1 (23.08.2012): S135—S144. http://dx.doi.org/10.1017/s000711451200075x.
Der volle Inhalt der QuelleSchumacher, Neele, Stefan Rose-John und Dirk Schmidt-Arras. „ADAM-Mediated Signalling Pathways in Gastrointestinal Cancer Formation“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 14 (20.07.2020): 5133. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21145133.
Der volle Inhalt der QuelleWang, Qiuting, Gongming Wang, Chuyi Liu, Zuli Sun, Ruimin Li, Jiarun Gao, Mingbo Li und Leilei Sun. „The Structural Characteristics and Bioactivity Stability of Cucumaria frondosa Intestines and Ovum Hydrolysates Obtained by Different Proteases“. Marine Drugs 21, Nr. 7 (06.07.2023): 395. http://dx.doi.org/10.3390/md21070395.
Der volle Inhalt der QuelleKriaa, Aicha, Amin Jablaoui, Héla Mkaouar, Nizar Akermi, Emmanuelle Maguin und Moez Rhimi. „Serine proteases at the cutting edge of IBD: Focus on gastrointestinal inflammation“. FASEB Journal 34, Nr. 6 (19.04.2020): 7270–82. http://dx.doi.org/10.1096/fj.202000031rr.
Der volle Inhalt der QuelleShigemori, Suguru, Kazushi Oshiro, Pengfei Wang, Yoshinari Yamamoto, Yeqin Wang, Takashi Sato, Yutaka Uyeno und Takeshi Shimosato. „Generation of Dipeptidyl Peptidase-IV-Inhibiting Peptides fromβ-Lactoglobulin Secreted byLactococcus lactis“. BioMed Research International 2014 (2014): 1–8. http://dx.doi.org/10.1155/2014/393598.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Guan-Wen, und Meng-Hsuan Yang. „Production and Purification of Novel Hypocholesterolemic Peptides from Lactic Fermented Spirulina platensis through High Hydrostatic Pressure-Assisted Protease Hydrolysis“. Catalysts 11, Nr. 8 (21.07.2021): 873. http://dx.doi.org/10.3390/catal11080873.
Der volle Inhalt der QuelleSabir Mustafayeva, Rugiya. „EFFECT OF STRAIN ENTEROCOCCUS FAECALIS AN1 ON RELEASE OF BIOACTIVE PEPTIDES FROM WHEY PROTEINS IN IN VITRO SIMULATED GASTROINTESTINAL CONDITIONS“. NATURE AND SCIENCE 03, Nr. 04 (27.10.2020): 64–68. http://dx.doi.org/10.36719/2707-1146/04/64-68.
Der volle Inhalt der QuelleAufy, Mohammed, Ahmed M. Hussein, Tamara Stojanovic, Christian R. Studenik und Mohamed H. Kotob. „Proteolytic Activation of the Epithelial Sodium Channel (ENaC): Its Mechanisms and Implications“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 24 (16.12.2023): 17563. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242417563.
Der volle Inhalt der QuelleSUHAIMI, AISHAH, AMIZA MAT AMIN, NORIZAH MHD SARBON, MOHD EFFENDY ABD. WAHID und ZALIHA HARUN. „PURIFICATION AND CHARACTERISATION OF ANGIOTENSIN I CONVERTING ENZYME (ACE) INHIBITORY PEPTIDE FROM BLOOD COCKLE (Anadara granosa) MEAT HYDROLYSATE“. Malaysian Applied Biology 49, Nr. 1 (30.06.2020): 13–21. http://dx.doi.org/10.55230/mabjournal.v49i1.1649.
Der volle Inhalt der QuelleMorgavi, D. P., K. A. Beauchemin, V. L. Nsereko, L. M. Rode, T. A. McAllister, A. D. Iwaasa, Y. Wang und W. Z. Yang. „Resistance of feed enzymes to proteolytic inactivation by rumen microorganisms and gastrointestinal proteases.“ Journal of Animal Science 79, Nr. 6 (2001): 1621. http://dx.doi.org/10.2527/2001.7961621x.
Der volle Inhalt der QuelleFarzaneh, Parisa, Morteza Khanahamadi, Mohammad Reza Ehsani und Anousheh Sharifan. „Bioactive properties of Agaricus bisporus and Terfezia claveryi proteins hydrolyzed by gastrointestinal proteases“. LWT 91 (Mai 2018): 322–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.lwt.2018.01.044.
Der volle Inhalt der QuelleYim, Joshua J., Stefan Harmsen, Krzysztof Flisikowski, Tatiana Flisikowska, Hong Namkoong, Megan Garland, Nynke S. van den Berg et al. „A protease-activated, near-infrared fluorescent probe for early endoscopic detection of premalignant gastrointestinal lesions“. Proceedings of the National Academy of Sciences 118, Nr. 1 (21.12.2020): e2008072118. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.2008072118.
Der volle Inhalt der QuelleSarker, Jyotirmoy, Pritha Das, Sabarni Sarker, Apurba Kumar Roy und A. Z. M. Ruhul Momen. „A Review on Expression, Pathological Roles, and Inhibition of TMPRSS2, the Serine Protease Responsible for SARS-CoV-2 Spike Protein Activation“. Scientifica 2021 (24.07.2021): 1–9. http://dx.doi.org/10.1155/2021/2706789.
Der volle Inhalt der QuelleO'Shea, Eileen F., Paula M. O'Connor, Paul D. Cotter, R. Paul Ross und Colin Hill. „Synthesis of Trypsin-Resistant Variants of the Listeria-Active Bacteriocin Salivaricin P“. Applied and Environmental Microbiology 76, Nr. 16 (25.06.2010): 5356–62. http://dx.doi.org/10.1128/aem.00523-10.
Der volle Inhalt der QuelleSteinestel, Konrad, Eva Wardelmann, Wolfgang Hartmann und Inga Grünewald. „Regulators of Actin Dynamics in Gastrointestinal Tract Tumors“. Gastroenterology Research and Practice 2015 (2015): 1–11. http://dx.doi.org/10.1155/2015/930157.
Der volle Inhalt der QuelleKrishnareddy, Suneeta, Kenneth Stier, Maya Recanati, Benjamin Lebwohl und Peter HR Green. „Commercially available glutenases: a potential hazard in coeliac disease“. Therapeutic Advances in Gastroenterology 10, Nr. 6 (02.04.2017): 473–81. http://dx.doi.org/10.1177/1756283x17690991.
Der volle Inhalt der QuelleGiangrieco, Ivana, Maria Antonietta Ciardiello, Maurizio Tamburrini, Lisa Tuppo, Adriano Mari und Claudia Alessandri. „Plant and Arthropod IgE-Binding Papain-like Cysteine Proteases: Multiple Contributions to Allergenicity“. Foods 13, Nr. 5 (04.03.2024): 790. http://dx.doi.org/10.3390/foods13050790.
Der volle Inhalt der QuelleNagai, T., N. Suzuki und T. Nagashima. „Antioxidative Activities and Angiotensin I-converting Enzyme Inhibitory Activities of Enzymatic Hydrolysates from Commercial Kamaboko Type Samples“. Food Science and Technology International 12, Nr. 4 (August 2006): 335–46. http://dx.doi.org/10.1177/1082013206067933.
Der volle Inhalt der QuelleKnight, Pamela A., Steven H. Wright, Catherine E. Lawrence, Yvonne Y. W. Paterson und Hugh R. P. Miller. „Delayed Expulsion of the Nematode Trichinella spiralisIn Mice Lacking the Mucosal Mast Cell–Specific Granule Chymase, Mouse Mast Cell Protease-1“. Journal of Experimental Medicine 192, Nr. 12 (18.12.2000): 1849–56. http://dx.doi.org/10.1084/jem.192.12.1849.
Der volle Inhalt der QuelleJiang, Weiwei, Keyu Ren, Zhiyan Yang, Zhou Fang, Yan Li, Xi Xiang und Yishan Song. „Purification, Identification and Molecular Docking of Immunomodulatory Peptides from the Heads of Litopenaeus vannamei“. Foods 11, Nr. 20 (21.10.2022): 3309. http://dx.doi.org/10.3390/foods11203309.
Der volle Inhalt der QuelleSadeghi, Samira, Girish Vallerinteavide Mavelli, Siddhesh Sujit Vaidya und Chester Lee Drum. „Gastrointestinal Tract Stabilized Protein Delivery Using Disulfide Thermostable Exoshell System“. International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 17 (30.08.2022): 9856. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23179856.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Wei, Wenning Yang, Xueyan Li, Dongying Qi, Hongjiao Chen, Huining Liu, Shuang Yu, Guopeng Wang und Yang Liu. „Evaluating the Properties of Ginger Protease-Degraded Collagen Hydrolysate and Identifying the Cleavage Site of Ginger Protease by Using an Integrated Strategy and LC-MS Technology“. Molecules 27, Nr. 15 (06.08.2022): 5001. http://dx.doi.org/10.3390/molecules27155001.
Der volle Inhalt der QuelleKaukinen, Katri, und Katri Lindfors. „Novel Treatments for Celiac Disease: Glutenases and Beyond“. Digestive Diseases 33, Nr. 2 (2015): 277–81. http://dx.doi.org/10.1159/000369536.
Der volle Inhalt der QuelleSEKI, Eiji, Katsuhiro OSAJIMA, Hiroshi MATSUFUJI, Toshiro MATSUI und Yutaka OSAJIMA. „Resistance to Gastrointestinal Proteases of the Short Chain Peptides having Reductive Effect in Blood Pressure.“ NIPPON SHOKUHIN KAGAKU KOGAKU KAISHI 43, Nr. 5 (1996): 520–25. http://dx.doi.org/10.3136/nskkk.43.520.
Der volle Inhalt der QuelleEmek, Sinan C., Hans Erik Åkerlund, Maria Clausén, Lena Ohlsson, Björn Weström, Charlotte Erlanson-Albertsson und Per-Åke Albertsson. „Pigments protect the light harvesting proteins of chloroplast thylakoid membranes against digestion by gastrointestinal proteases“. Food Hydrocolloids 25, Nr. 6 (August 2011): 1618–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.foodhyd.2010.12.004.
Der volle Inhalt der QuelleBassetto, C. C., und A. F. T. Amarante. „Vaccination of sheep and cattle against haemonchosis“. Journal of Helminthology 89, Nr. 5 (20.04.2015): 517–25. http://dx.doi.org/10.1017/s0022149x15000279.
Der volle Inhalt der QuelleKyriazakis, Ilias, Jos Houdijk und Bob Coop. „Immunonutrition: the nutritional control of acquired immunity to parasites“. Proceedings of the British Society of Animal Science 2002 (2002): 232. http://dx.doi.org/10.1017/s1752756200008887.
Der volle Inhalt der QuelleKontos, Christos K., Konstantinos Mavridis, Maroulio Talieri und Andreas Scorilas. „Kallikrein-related peptidases (KLKs) in gastrointestinal cancer: Mechanistic and clinical aspects“. Thrombosis and Haemostasis 110, Nr. 09 (2013): 450–57. http://dx.doi.org/10.1160/th12-11-0791.
Der volle Inhalt der QuelleJayne, D. G. „The Molecular Biology of Peritoneal Carcinomatosis from Gastrointestinal Cancer“. Annals of the Academy of Medicine, Singapore 32, Nr. 2 (15.03.2003): 219–25. http://dx.doi.org/10.47102/annals-acadmedsg.v32n2p219.
Der volle Inhalt der QuelleHanning, Nikita, Michelle De bruyn, Hannah Ceuleers, Tim Boogaerts, Maya Berg, Annemieke Smet, Heiko U. De Schepper et al. „Local Colonic Administration of a Serine Protease Inhibitor Improves Post-Inflammatory Visceral Hypersensitivity in Rats“. Pharmaceutics 13, Nr. 6 (29.05.2021): 811. http://dx.doi.org/10.3390/pharmaceutics13060811.
Der volle Inhalt der QuelleFernández-Pérez, Silvia, Jenifer Pérez-Andrés, Sergio Gutiérrez, Nicolás Navasa, Honorina Martínez-Blanco, Miguel Ángel Ferrero, Santiago Vivas et al. „The Human Digestive Tract Is Capable of Degrading Gluten from Birth“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 20 (18.10.2020): 7696. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21207696.
Der volle Inhalt der QuelleNielsen, Søren, Stig Purup und Lotte Larsen. „Effect of Casein Hydrolysates on Intestinal Cell Migration and Their Peptide Profiles by LC-ESI/MS/MS“. Foods 8, Nr. 3 (06.03.2019): 91. http://dx.doi.org/10.3390/foods8030091.
Der volle Inhalt der QuelleHung, Wei-Ting, Christoper Caesar Yudho Sutopo, Mei-Li Wu und Jue-Liang Hsu. „Discovery and Characterization of a Dual-Function Peptide Derived from Bitter Gourd Seed Protein Using Two Orthogonal Bioassay-Guided Fractionations Coupled with In Silico Analysis“. Pharmaceuticals 16, Nr. 11 (20.11.2023): 1629. http://dx.doi.org/10.3390/ph16111629.
Der volle Inhalt der QuelleSeki, Eiji, Katsuhiro Osajima, Hiroshi Matsufuji, Toshiro Matsui und Yutaka Osajima. „Val-Tyr, an Angiotensin I Converting Enzyme Inhibitor from Sardines that have Resistance to Gastrointestinal Proteases“. Nippon Nōgeikagaku Kaishi 69, Nr. 8 (1995): 1013–20. http://dx.doi.org/10.1271/nogeikagaku1924.69.1013.
Der volle Inhalt der QuelleVertiprakhov, V. G., und A. A. Grozina. „EXOCRINE PANCREATIC FUNCTION IN CHICKENS AS A RESULT OF ADDING FEED ACIDIFIERS IN THEIR DIET“. Siberian Herald of Agricultural Science 48, Nr. 6 (24.01.2019): 63–69. http://dx.doi.org/10.26898/0370-8799-2018-6-9.
Der volle Inhalt der QuelleZambon, Maria C. „Epidemiology and pathogenesis of influenza“. Journal of Antimicrobial Chemotherapy 44, suppl_2 (01.11.1999): 3–9. http://dx.doi.org/10.1093/jac/44.suppl_2.3.
Der volle Inhalt der QuelleLópez-Expósito, Iván, María Asunción Manso, Rosina López-Fandiño und Isidra Recio. „Activity against Listeria monocytogenes of human milk during lactation. A preliminary study“. Journal of Dairy Research 75, Nr. 1 (29.01.2008): 24–29. http://dx.doi.org/10.1017/s0022029907002993.
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