Zeitschriftenartikel zum Thema „Filaments Rad51“
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Ma, Emilie, Laurent Maloisel, Léa Le Falher, Raphaël Guérois und Eric Coïc. „Rad52 Oligomeric N-Terminal Domain Stabilizes Rad51 Nucleoprotein Filaments and Contributes to Their Protection against Srs2“. Cells 10, Nr. 6 (11.06.2021): 1467. http://dx.doi.org/10.3390/cells10061467.
Der volle Inhalt der QuelleMaloisel, Laurent, Emilie Ma, Jamie Phipps, Alice Deshayes, Stefano Mattarocci, Stéphane Marcand, Karine Dubrana und Eric Coïc. „Rad51 filaments assembled in the absence of the complex formed by the Rad51 paralogs Rad55 and Rad57 are outcompeted by translesion DNA polymerases on UV-induced ssDNA gaps“. PLOS Genetics 19, Nr. 2 (07.02.2023): e1010639. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010639.
Der volle Inhalt der QuelleBurgess, Rebecca C., Michael Lisby, Veronika Altmannova, Lumir Krejci, Patrick Sung und Rodney Rothstein. „Localization of recombination proteins and Srs2 reveals anti-recombinase function in vivo“. Journal of Cell Biology 185, Nr. 6 (08.06.2009): 969–81. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200810055.
Der volle Inhalt der QuelleMuhammad, Ali Akbar, Clara Basto, Thibaut Peterlini, Josée Guirouilh-Barbat, Melissa Thomas, Xavier Veaute, Didier Busso et al. „Human RAD52 stimulates the RAD51-mediated homology search“. Life Science Alliance 7, Nr. 3 (11.12.2023): e202201751. http://dx.doi.org/10.26508/lsa.202201751.
Der volle Inhalt der QuelleAndriuskevicius, Tadas, Anton Dubenko und Svetlana Makovets. „The Inability to Disassemble Rad51 Nucleoprotein Filaments Leads to Aberrant Mitosis and Cell Death“. Biomedicines 11, Nr. 5 (15.05.2023): 1450. http://dx.doi.org/10.3390/biomedicines11051450.
Der volle Inhalt der QuelleTakata, Minoru, Masao S. Sasaki, Eiichiro Sonoda, Toru Fukushima, Ciaran Morrison, Joanna S. Albala, Sigrid M. A. Swagemakers, Roland Kanaar, Larry H. Thompson und Shunichi Takeda. „The Rad51 Paralog Rad51B Promotes Homologous Recombinational Repair“. Molecular and Cellular Biology 20, Nr. 17 (01.09.2000): 6476–82. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.20.17.6476-6482.2000.
Der volle Inhalt der QuelleLu, Chih-Hao, Hsin-Yi Yeh, Guan-Chin Su, Kentaro Ito, Yumiko Kurokawa, Hiroshi Iwasaki, Peter Chi und Hung-Wen Li. „Swi5–Sfr1 stimulates Rad51 recombinase filament assembly by modulating Rad51 dissociation“. Proceedings of the National Academy of Sciences 115, Nr. 43 (08.10.2018): E10059—E10068. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1812753115.
Der volle Inhalt der QuelleRaschle, Markus, Stephen Van Komen, Peter Chi, Tom Ellenberger und Patrick Sung. „Multiple Interactions with the Rad51 Recombinase Govern the Homologous Recombination Function of Rad54“. Journal of Biological Chemistry 279, Nr. 50 (30.09.2004): 51973–80. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m410101200.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Hongshan, Jeffrey M. Schaub und Ilya J. Finkelstein. „RADX condenses single-stranded DNA to antagonize RAD51 loading“. Nucleic Acids Research 48, Nr. 14 (04.07.2020): 7834–43. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa559.
Der volle Inhalt der QuellePaliwal, Shreya, Radhakrishnan Kanagaraj, Andreas Sturzenegger, Kamila Burdova und Pavel Janscak. „Human RECQ5 helicase promotes repair of DNA double-strand breaks by synthesis-dependent strand annealing“. Nucleic Acids Research 42, Nr. 4 (05.12.2013): 2380–90. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkt1263.
Der volle Inhalt der QuelleSauvageau, Synthia, Alicja Z. Stasiak, Isabelle Banville, Mickaël Ploquin, Andrzej Stasiak und Jean-Yves Masson. „Fission Yeast Rad51 and Dmc1, Two Efficient DNA Recombinases Forming Helical Nucleoprotein Filaments“. Molecular and Cellular Biology 25, Nr. 11 (01.06.2005): 4377–87. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.11.4377-4387.2005.
Der volle Inhalt der QuelleAdolph, Madison, Swati Balakrishnan, Walter Chazin und David Cortez. „Abstract IA024: Mechanistic insights into how RADX regulates RAD51 nucleoprotein filaments to maintain genome stability and control replication stress responses“. Cancer Research 84, Nr. 1_Supplement (09.01.2024): IA024. http://dx.doi.org/10.1158/1538-7445.dnarepair24-ia024.
Der volle Inhalt der QuelleChang, Hao-Yen, Chia-Yi Lee, Chih-Hao Lu, Wei Lee, Han-Lin Yang, Hsin-Yi Yeh, Hung-Wen Li und Peter Chi. „Microcephaly family protein MCPH1 stabilizes RAD51 filaments“. Nucleic Acids Research 48, Nr. 16 (31.07.2020): 9135–46. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkaa636.
Der volle Inhalt der QuelleTaylor, Martin R. G., Mário Špírek, Kathy R. Chaurasiya, Jordan D. Ward, Raffaella Carzaniga, Xiong Yu, Edward H. Egelman et al. „Rad51 Paralogs Remodel Pre-synaptic Rad51 Filaments to Stimulate Homologous Recombination“. Cell 162, Nr. 2 (Juli 2015): 271–86. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2015.06.015.
Der volle Inhalt der QuelleOrhan, Esin, Carolina Velazquez, Imene Tabet, Claude Sardet und Charles Theillet. „Regulation of RAD51 at the Transcriptional and Functional Levels: What Prospects for Cancer Therapy?“ Cancers 13, Nr. 12 (11.06.2021): 2930. http://dx.doi.org/10.3390/cancers13122930.
Der volle Inhalt der QuelleZiesel, Andrew, Qixuan Weng, Jasvinder S. Ahuja, Abhishek Bhattacharya, Raunak Dutta, Evan Cheng, G. Valentin Börner, Michael Lichten und Nancy M. Hollingsworth. „Rad51-mediated interhomolog recombination during budding yeast meiosis is promoted by the meiotic recombination checkpoint and the conserved Pif1 helicase“. PLOS Genetics 18, Nr. 12 (12.12.2022): e1010407. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1010407.
Der volle Inhalt der QuelleSolinger, Jachen A., Konstantin Kiianitsa und Wolf-Dietrich Heyer. „Rad54, a Swi2/Snf2-like Recombinational Repair Protein, Disassembles Rad51:dsDNA Filaments“. Molecular Cell 10, Nr. 5 (November 2002): 1175–88. http://dx.doi.org/10.1016/s1097-2765(02)00743-8.
Der volle Inhalt der QuelleRobertson, R. B., D. N. Moses, Y. Kwon, P. Chan, P. Chi, H. Klein, P. Sung und E. C. Greene. „Structural transitions within human Rad51 nucleoprotein filaments“. Proceedings of the National Academy of Sciences 106, Nr. 31 (21.07.2009): 12688–93. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0811465106.
Der volle Inhalt der QuelleGalkin, V. E., F. Esashi, X. Yu, S. Yang, S. C. West und E. H. Egelman. „BRCA2 BRC motifs bind RAD51-DNA filaments“. Proceedings of the National Academy of Sciences 102, Nr. 24 (03.06.2005): 8537–42. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.0407266102.
Der volle Inhalt der QuelleTsai, Cheng-ting. „Swi5-Sfr1 Stabilizes Formation of RAD51 Nucleoprotein Filaments“. Biophysical Journal 102, Nr. 3 (Januar 2012): 280a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.11.1548.
Der volle Inhalt der QuelleSullivan, Meghan R., und Kara A. Bernstein. „RAD-ical New Insights into RAD51 Regulation“. Genes 9, Nr. 12 (13.12.2018): 629. http://dx.doi.org/10.3390/genes9120629.
Der volle Inhalt der QuelleLan, Wei-Hsuan, Sheng-Yao Lin, Chih-Yuan Kao, Wen-Hsuan Chang, Hsin-Yi Yeh, Hao-Yen Chang, Peter Chi und Hung-Wen Li. „Rad51 facilitates filament assembly of meiosis-specific Dmc1 recombinase“. Proceedings of the National Academy of Sciences 117, Nr. 21 (13.05.2020): 11257–64. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1920368117.
Der volle Inhalt der Quellevan Mameren, Joost, Mauro Modesti, Roland Kanaar, Claire Wyman, Erwin J. G. Peterman und Gijs J. L. Wuite. „Counting RAD51 proteins disassembling from nucleoprotein filaments under tension“. Nature 457, Nr. 7230 (07.12.2008): 745–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature07581.
Der volle Inhalt der QuelleSheridan, Sean D., Xiong Yu, Robyn Roth, John E. Heuser, Michael G. Sehorn, Patrick Sung, Edward H. Egelman und Douglas K. Bishop. „A comparative analysis of Dmc1 and Rad51 nucleoprotein filaments“. Nucleic Acids Research 36, Nr. 12 (04.06.2008): 4057–66. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkn352.
Der volle Inhalt der QuelleForget, Anthony L., und Stephen C. Kowalczykowski. „Single-molecule imaging brings Rad51 nucleoprotein filaments into focus“. Trends in Cell Biology 20, Nr. 5 (Mai 2010): 269–76. http://dx.doi.org/10.1016/j.tcb.2010.02.004.
Der volle Inhalt der Quellevan Mameren, Joost, Mauro Modesti, Ronald Kanaar, Wyman Clair, Erwin J. G. Peterman und Gijs J. L. Wuite. „Counting RAD51 Proteins Disassembling from Nucleoprotein Filaments Under Tension“. Biophysical Journal 98, Nr. 3 (Januar 2010): 663a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2009.12.3637.
Der volle Inhalt der QuelleRobertson, Ragan B., Dana N. Moses, YoungHo Kwon, Pamela Chan, Weixing Zhao, Peter Chi, Hannah Klein, Patrick Sung und Eric C. Greene. „Visualizing the Disassembly of S. cerevisiae Rad51 Nucleoprotein Filaments“. Journal of Molecular Biology 388, Nr. 4 (Mai 2009): 703–20. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2009.03.049.
Der volle Inhalt der QuelleEsta, Aline, Emilie Ma, Pauline Dupaigne, Laurent Maloisel, Raphaël Guerois, Eric Le Cam, Xavier Veaute und Eric Coïc. „Rad52 Sumoylation Prevents the Toxicity of Unproductive Rad51 Filaments Independently of the Anti-Recombinase Srs2“. PLoS Genetics 9, Nr. 10 (10.10.2013): e1003833. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pgen.1003833.
Der volle Inhalt der QuelleMisova, Ivana, Alexandra Pitelova, Jaroslav Budis, Juraj Gazdarica, Tatiana Sedlackova, Anna Jordakova, Zsigmond Benko et al. „Repression of a large number of genes requires interplay between homologous recombination and HIRA“. Nucleic Acids Research 49, Nr. 4 (28.01.2021): 1914–34. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab027.
Der volle Inhalt der QuelleVeaute, Xavier, Josette Jeusset, Christine Soustelle, Stephen C. Kowalczykowski, Eric Le Cam und Francis Fabre. „The Srs2 helicase prevents recombination by disrupting Rad51 nucleoprotein filaments“. Nature 423, Nr. 6937 (Mai 2003): 309–12. http://dx.doi.org/10.1038/nature01585.
Der volle Inhalt der QuelleFornander, Louise H., Karolin Frykholm, Joachim Fritzsche, Joshua Araya, Philip Nevin, Erik Werner, Ali Çakır et al. „Visualizing the Nonhomogeneous Structure of RAD51 Filaments Using Nanofluidic Channels“. Langmuir 32, Nr. 33 (12.08.2016): 8403–12. http://dx.doi.org/10.1021/acs.langmuir.6b01877.
Der volle Inhalt der QuelleOsman, Fekret, Julie Dixon, Alexis R. Barr und Matthew C. Whitby. „The F-Box DNA Helicase Fbh1 Prevents Rhp51-Dependent Recombination without Mediator Proteins“. Molecular and Cellular Biology 25, Nr. 18 (15.09.2005): 8084–96. http://dx.doi.org/10.1128/mcb.25.18.8084-8096.2005.
Der volle Inhalt der QuelleAntony, Edwin, Eric J. Tomko, Qi Xiao, Lumir Krejci, Timothy M. Lohman und Tom Ellenberger. „Srs2 Disassembles Rad51 Filaments by a Protein-Protein Interaction Triggering ATP Turnover and Dissociation of Rad51 from DNA“. Molecular Cell 35, Nr. 1 (Juli 2009): 105–15. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2009.05.026.
Der volle Inhalt der QuelleYu, X., V. Galkin, W.-D. Heyer, L. Yu und E. Egelman. „The Function of N-terminal Domain in RadA/Rad51-DNA Filaments“. Microscopy and Microanalysis 12, S02 (31.07.2006): 420–21. http://dx.doi.org/10.1017/s1431927606068401.
Der volle Inhalt der QuellePrasad, Tekkatte Krishnamurthy, Caitlyn C. Yeykal und Eric C. Greene. „Visualizing the Assembly of Human Rad51 Filaments on Double-stranded DNA“. Journal of Molecular Biology 363, Nr. 3 (Oktober 2006): 713–28. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2006.08.046.
Der volle Inhalt der QuelleFornander, Louise Helena, Fredrik Persson, Joachim Fritzsche, Joshua Araya, Philip Nevin, Penny Beuning, Mauro Modesti, Karolin Frykholm und Fredrik Westerlund. „Using Nanofluidic Channels to Probe the Dynamics of Rad51-DNA Filaments“. Biophysical Journal 106, Nr. 2 (Januar 2014): 692a—693a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3830.
Der volle Inhalt der QuelleCrickard, J. Brooks, Chaoyou Xue, Weibin Wang, Youngho Kwon, Patrick Sung und Eric C. Greene. „The RecQ helicase Sgs1 drives ATP-dependent disruption of Rad51 filaments“. Nucleic Acids Research 47, Nr. 9 (27.03.2019): 4694–706. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkz186.
Der volle Inhalt der QuelleAlekseev, Aleksandr, Galina Cherevatenko, Maksim Serdakov, Georgii Pobegalov, Alexander Yakimov, Irina Bakhlanova, Dmitry Baitin und Mikhail Khodorkovskii. „Single-Molecule Insights into ATP-Dependent Conformational Dynamics of Nucleoprotein Filaments of Deinococcus radiodurans RecA“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 19 (07.10.2020): 7389. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21197389.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Jie, Ludovic Renault, Xavier Veaute, Francis Fabre, Henning Stahlberg und Wolf-Dietrich Heyer. „Rad51 paralogues Rad55–Rad57 balance the antirecombinase Srs2 in Rad51 filament formation“. Nature 479, Nr. 7372 (23.10.2011): 245–48. http://dx.doi.org/10.1038/nature10522.
Der volle Inhalt der QuelleSanchez, H., A. Kertokalio, S. van Rossum-Fikkert, R. Kanaar und C. Wyman. „Combined optical and topographic imaging reveals different arrangements of human RAD54 with presynaptic and postsynaptic RAD51-DNA filaments“. Proceedings of the National Academy of Sciences 110, Nr. 28 (25.06.2013): 11385–90. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1306467110.
Der volle Inhalt der QuelleTakahashi, Masayuki, und Bengt Norden. „Linear Dichroism Measurements for the Study of Protein-DNA Interactions“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 22 (08.11.2023): 16092. http://dx.doi.org/10.3390/ijms242216092.
Der volle Inhalt der QuelleEsashi, Fumiko, Vitold E. Galkin, Xiong Yu, Edward H. Egelman und Stephen C. West. „Stabilization of RAD51 nucleoprotein filaments by the C-terminal region of BRCA2“. Nature Structural & Molecular Biology 14, Nr. 6 (21.05.2007): 468–74. http://dx.doi.org/10.1038/nsmb1245.
Der volle Inhalt der QuelleBranzei, D., und M. Foiani. „RecQ helicases queuing with Srs2 to disrupt Rad51 filaments and suppress recombination“. Genes & Development 21, Nr. 23 (01.12.2007): 3019–26. http://dx.doi.org/10.1101/gad.1624707.
Der volle Inhalt der QuelleSchay, Gusztáv, Bálint Borka, Linda Kernya, Éva Bulyáki, József Kardos, Melinda Fekete und Judit Fidy. „Without Binding ATP, Human Rad51 Does Not Form Helical Filaments on ssDNA“. Journal of Physical Chemistry B 120, Nr. 9 (März 2016): 2165–78. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b12220.
Der volle Inhalt der QuelleZadorozhny, Karina, Vincenzo Sannino, Ondrej Beláň, Jarmila Mlčoušková, Mário Špírek, Vincenzo Costanzo und Lumír Krejčí. „Fanconi-Anemia-Associated Mutations Destabilize RAD51 Filaments and Impair Replication Fork Protection“. Cell Reports 21, Nr. 2 (Oktober 2017): 333–40. http://dx.doi.org/10.1016/j.celrep.2017.09.062.
Der volle Inhalt der QuelleŠpírek, Mário, Jarmila Mlčoušková, Ondrej Beláň, Máté Gyimesi, Gábor M. Harami, Eszter Molnár, Jiri Novacek, Mihály Kovács und Lumir Krejci. „Human RAD51 rapidly forms intrinsically dynamic nucleoprotein filaments modulated by nucleotide binding state“. Nucleic Acids Research 46, Nr. 8 (22.02.2018): 3967–80. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gky111.
Der volle Inhalt der QuelleCrickard, J. Brooks, Kyle Kaniecki, YoungHo Kwon, Patrick Sung und Eric C. Greene. „Spontaneous self-segregation of Rad51 and Dmc1 DNA recombinases within mixed recombinase filaments“. Journal of Biological Chemistry 293, Nr. 11 (30.01.2018): 4191–200. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra117.001143.
Der volle Inhalt der Quellevan der Heijden, Thijn, Ralf Seidel, Mauro Modesti, Roland Kanaar, Claire Wyman und Cees Dekker. „Real-time assembly and disassembly of human RAD51 filaments on individual DNA molecules“. Nucleic Acids Research 35, Nr. 17 (20.08.2007): 5646–57. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkm629.
Der volle Inhalt der QuelleDay, Melinda, Tyler Maclay, Amber Cyr, Muneer G. Hasham, Kin-hoe Chow, ED Keniston und Kevin Mills. „Targeting Homologous Recombination in Lymphoid Malignancies: Evaluation of Four Small Molecule Inhibitors of RAD51“. Blood 134, Supplement_1 (13.11.2019): 2080. http://dx.doi.org/10.1182/blood-2019-131747.
Der volle Inhalt der QuelleAndrs, Martin, Zdenka Hasanova, Anna Oravetzova, Jana Dobrovolna und Pavel Janscak. „RECQ5: A Mysterious Helicase at the Interface of DNA Replication and Transcription“. Genes 11, Nr. 2 (21.02.2020): 232. http://dx.doi.org/10.3390/genes11020232.
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