Zeitschriftenartikel zum Thema „DSBF“
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Um, Si-Hyeon, Jin-Sik Kim, Kangseok Lee und Nam-Chul Ha. „Structure of a DsbF homologue fromCorynebacterium diphtheriae“. Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 70, Nr. 9 (29.08.2014): 1167–72. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x14016355.
Der volle Inhalt der QuelleLin, Dongxia, Byoungkwan Kim und James M. Slauch. „DsbL and DsbI contribute to periplasmic disulfide bond formation in Salmonella enterica serovar Typhimurium“. Microbiology 155, Nr. 12 (01.12.2009): 4014–24. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.032904-0.
Der volle Inhalt der QuelleWalden, Patricia M., Andrew E. Whitten, Lakshmanane Premkumar, Maria A. Halili, Begoña Heras, Gordon J. King und Jennifer L. Martin. „The atypical thiol–disulfide exchange protein α-DsbA2 from Wolbachia pipientis is a homotrimeric disulfide isomerase“. Acta Crystallographica Section D Structural Biology 75, Nr. 3 (26.02.2019): 283–95. http://dx.doi.org/10.1107/s2059798318018442.
Der volle Inhalt der QuelleKang, Yun Qing, Guang Fu Yin, Ke Feng Wang, Lin Luo, Li Liao und Ya Dong Yao. „A Study of Bone-Like Apatite Formation on β-TCP/PLLA Scaffold in Static and Dynamic Simulated Body Fluid“. Key Engineering Materials 330-332 (Februar 2007): 483–86. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/kem.330-332.483.
Der volle Inhalt der QuelleStenson, Trevor H., und Alison A. Weiss. „DsbA and DsbC Are Required for Secretion of Pertussis Toxin by Bordetella pertussis“. Infection and Immunity 70, Nr. 5 (Mai 2002): 2297–303. http://dx.doi.org/10.1128/iai.70.5.2297-2303.2002.
Der volle Inhalt der QuelleKurokawa, Yoichi, Hideki Yanagi und Takashi Yura. „Overexpression of Protein Disulfide Isomerase DsbC Stabilizes Multiple-Disulfide-Bonded Recombinant Protein Produced and Transported to the Periplasm in Escherichia coli“. Applied and Environmental Microbiology 66, Nr. 9 (01.09.2000): 3960–65. http://dx.doi.org/10.1128/aem.66.9.3960-3965.2000.
Der volle Inhalt der QuelleDeshmukh, Meenal, Serdar Turkarslan, Donniel Astor, Maria Valkova-Valchanova und Fevzi Daldal. „The Dithiol:Disulfide Oxidoreductases DsbA and DsbB of Rhodobacter capsulatus Are Not Directly Involved in Cytochrome c Biogenesis, but Their Inactivation Restores the Cytochrome c Biogenesis Defect of CcdA-Null Mutants“. Journal of Bacteriology 185, Nr. 11 (01.06.2003): 3361–72. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.11.3361-3372.2003.
Der volle Inhalt der QuelleSkórko-Glonek, Joanna, Anna Sobiecka-Szkatuła und Barbara Lipińska. „Characterization of disulfide exchange between DsbA and HtrA proteins from Escherichia coli.“ Acta Biochimica Polonica 53, Nr. 3 (01.10.2006): 585–89. http://dx.doi.org/10.18388/abp.2006_3331.
Der volle Inhalt der QuelleAndersen, Catherine L., Anne Matthey‐Dupraz, Dominique Missiakas und Satish Raina. „A new Escherichia coli gene, dsbG , encodes a periplasmic protein involved in disulphide bond formation, required for recycling DsbA/DsbB and DsbC redox proteins“. Molecular Microbiology 26, Nr. 1 (Oktober 1997): 121–32. http://dx.doi.org/10.1046/j.1365-2958.1997.5581925.x.
Der volle Inhalt der QuelleChim, Nicholas, Robert Riley, Juliana The, Soyeon Im, Brent Segelke, Tim Lekin, Minmin Yu et al. „An Extracellular Disulfide Bond Forming Protein (DsbF) from Mycobacterium tuberculosis: Structural, Biochemical, and Gene Expression Analysis“. Journal of Molecular Biology 396, Nr. 5 (März 2010): 1211–26. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2009.12.060.
Der volle Inhalt der QuelleTan, Jacqueline, Ying Lu und James C. A. Bardwell. „Mutational Analysis of the Disulfide Catalysts DsbA and DsbB“. Journal of Bacteriology 187, Nr. 4 (15.02.2005): 1504–10. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.4.1504-1510.2005.
Der volle Inhalt der QuelleYu, Jun. „Inactivation of DsbA, but Not DsbC and DsbD, Affects the Intracellular Survival and Virulence ofShigella flexneri“. Infection and Immunity 66, Nr. 8 (01.08.1998): 3909–17. http://dx.doi.org/10.1128/iai.66.8.3909-3917.1998.
Der volle Inhalt der QuelleRaczko, Anna M., Janusz M. Bujnicki, Marcin Pawłowski, Renata Godlewska, Magdalena Lewandowska und Elżbieta K. Jagusztyn-Krynicka. „Characterization of new DsbB-like thiol-oxidoreductases of Campylobacter jejuni and Helicobacter pylori and classification of the DsbB family based on phylogenomic, structural and functional criteria“. Microbiology 151, Nr. 1 (01.01.2005): 219–31. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.27483-0.
Der volle Inhalt der QuelleKadokura, Hiroshi, Lorenzo Nichols und Jon Beckwith. „Mutational Alterations of the Key cis Proline Residue That Cause Accumulation of Enzymatic Reaction Intermediates of DsbA, a Member of the Thioredoxin Superfamily“. Journal of Bacteriology 187, Nr. 4 (15.02.2005): 1519–22. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.4.1519-1522.2005.
Der volle Inhalt der QuelleSeo, Sang-Woo, Somi Yun, Myung-Gyu Kim, Mankyu Sung und Yejin Kim. „Screen-Based Sports Simulation Using Acoustic Source Localization“. Applied Sciences 9, Nr. 15 (24.07.2019): 2970. http://dx.doi.org/10.3390/app9152970.
Der volle Inhalt der QuelleTotsika, Makrina, Begoña Heras, Daniël J. Wurpel und Mark A. Schembri. „Characterization of Two Homologous Disulfide Bond Systems Involved in Virulence Factor Biogenesis in Uropathogenic Escherichia coli CFT073“. Journal of Bacteriology 191, Nr. 12 (17.04.2009): 3901–8. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00143-09.
Der volle Inhalt der QuelleBessette, Paul H., Ji Qiu, James C. A. Bardwell, James R. Swartz und George Georgiou. „Effect of Sequences of the Active-Site Dipeptides of DsbA and DsbC on In Vivo Folding of Multidisulfide Proteins inEscherichia coli“. Journal of Bacteriology 183, Nr. 3 (01.02.2001): 980–88. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.3.980-988.2001.
Der volle Inhalt der QuelleKishigami, Satoshi, Eiko Kanaya, Masakazu Kikuchi und Koreaki Ito. „DsbA-DsbB Interaction through Their Active Site Cysteines“. Journal of Biological Chemistry 270, Nr. 29 (21.07.1995): 17072–74. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.270.29.17072.
Der volle Inhalt der QuelleFeissner, Robert E., Caroline S. Beckett, Jennifer A. Loughman und Robert G. Kranz. „Mutations in Cytochrome Assembly and Periplasmic Redox Pathways in Bordetella pertussis“. Journal of Bacteriology 187, Nr. 12 (15.06.2005): 3941–49. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.12.3941-3949.2005.
Der volle Inhalt der QuelleJiang, Bo-Le, Jiao Liu, Li-Feng Chen, Ying-Ying Ge, Xiao-Hong Hang, Yong-Qiang He, Dong-Jie Tang, Guang-Tao Lu und Ji-Liang Tang. „DsbB Is Required for the Pathogenesis Process of Xanthomonas campestris pv. campestris“. Molecular Plant-Microbe Interactions® 21, Nr. 8 (August 2008): 1036–45. http://dx.doi.org/10.1094/mpmi-21-8-1036.
Der volle Inhalt der QuelleCho, Seung-Hyun, und Jon Beckwith. „Mutations of the Membrane-Bound Disulfide Reductase DsbD That Block Electron Transfer Steps from Cytoplasm to Periplasm in Escherichia coli“. Journal of Bacteriology 188, Nr. 14 (15.07.2006): 5066–76. http://dx.doi.org/10.1128/jb.00368-06.
Der volle Inhalt der QuellePremkumar, Lakshmanane, Begoña Heras, Wilko Duprez, Patricia Walden, Maria Halili, Fabian Kurth, David P. Fairlie und Jennifer L. Martin. „Rv2969c, essential for optimal growth inMycobacterium tuberculosis, is a DsbA-like enzyme that interacts with VKOR-derived peptides and has atypical features of DsbA-like disulfide oxidases“. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 69, Nr. 10 (20.09.2013): 1981–94. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444913017800.
Der volle Inhalt der QuelleUrban, Andreas, Martina Leipelt, Thorsten Eggert und Karl-Erich Jaeger. „DsbA and DsbC Affect Extracellular Enzyme Formation in Pseudomonas aeruginosa“. Journal of Bacteriology 183, Nr. 2 (15.01.2001): 587–96. http://dx.doi.org/10.1128/jb.183.2.587-596.2001.
Der volle Inhalt der QuelleGoldstone, D., P. W. Haebel, F. Katzen, M. W. Bader, J. C. A. Bardwell, J. Beckwith und P. Metcalf. „DsbC activation by the N-terminal domain of DsbD“. Proceedings of the National Academy of Sciences 98, Nr. 17 (07.08.2001): 9551–56. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.171315498.
Der volle Inhalt der QuellePanchakshari, Rohit A., Xuefei Zhang, Vipul Kumar, Zhou Du, Pei-Chi Wei, Jennifer Kao, Junchao Dong und Frederick W. Alt. „DNA double-strand break response factors influence end-joining features of IgH class switch and general translocation junctions“. Proceedings of the National Academy of Sciences 115, Nr. 4 (08.01.2018): 762–67. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1719988115.
Der volle Inhalt der QuellePuts, Gemma, Stuart Jarrett, Mary Leonard, Nicolette Matsangos, Devin Snyder, Ying Wang, Richard Vincent et al. „Metastasis Suppressor NME1 Modulates Choice of Double-Strand Break Repair Pathways in Melanoma Cells by Enhancing Alternative NHEJ while Inhibiting NHEJ and HR“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 16 (17.08.2020): 5896. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21165896.
Der volle Inhalt der QuelleKimball, Richard A., Laetitia Martin und Milton H. Saier Jr. „Reversing Transmembrane Electron Flow: The DsbD and DsbB Protein Families“. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 5, Nr. 3 (2003): 133–49. http://dx.doi.org/10.1159/000070263.
Der volle Inhalt der QuelleJoly, John C., und James R. Swartz. „In Vitroandin VivoRedox States of theEscherichia coliPeriplasmic Oxidoreductases DsbA and DsbC“. Biochemistry 36, Nr. 33 (August 1997): 10067–72. http://dx.doi.org/10.1021/bi9707739.
Der volle Inhalt der QuelleBushweller, John H. „Protein Disulfide Exchange by the Intramembrane Enzymes DsbB, DsbD, and CcdA“. Journal of Molecular Biology 432, Nr. 18 (August 2020): 5091–103. http://dx.doi.org/10.1016/j.jmb.2020.04.008.
Der volle Inhalt der QuelleInaba, Kenji, und Koreaki Ito. „Structure and mechanisms of the DsbB–DsbA disulfide bond generation machine“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molecular Cell Research 1783, Nr. 4 (April 2008): 520–29. http://dx.doi.org/10.1016/j.bbamcr.2007.11.006.
Der volle Inhalt der QuelleElton, Trevor C., Samantha J. Holland, Laura S. Frost und Bart Hazes. „F-Like Type IV Secretion Systems Encode Proteins with Thioredoxin Folds That Are Putative DsbC Homologues“. Journal of Bacteriology 187, Nr. 24 (15.12.2005): 8267–77. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.24.8267-8277.2005.
Der volle Inhalt der QuelleBader, M. W. „Turning a disulfide isomerase into an oxidase: DsbC mutants that imitate DsbA“. EMBO Journal 20, Nr. 7 (01.04.2001): 1555–62. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/20.7.1555.
Der volle Inhalt der QuelleInaba, K. „Structure and mechanism of the DsbB-DsbA protein disulfide generation system inE. coli“. Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 64, a1 (23.08.2008): C111—C112. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767308096426.
Der volle Inhalt der QuelleSperling, Lindsay J., Ming Tang, Deborah A. Berthold, Anna E. Nesbitt, Robert B. Gennis und Chad M. Rienstra. „Solid-State NMR Study of a 41 kDa Membrane Protein Complex DsbA/DsbB“. Journal of Physical Chemistry B 117, Nr. 20 (09.05.2013): 6052–60. http://dx.doi.org/10.1021/jp400795d.
Der volle Inhalt der QuelleManchope, Marília F., Mariana M. Bertozzi, Sergio M. Borghi, Cíntia L. Handa, Mariana A. Queiroz-Cancian, Camila R. Ferraz, Sandra S. Mizokami et al. „Fermented (By Monascus purpureus or Aspergillus oryzae) and Non-Fermented Defatted Soybean Flour Extracts: Biological Insight and Mechanism Differences in Inflammatory Pain and Peritonitis“. Fermentation 9, Nr. 2 (11.02.2023): 167. http://dx.doi.org/10.3390/fermentation9020167.
Der volle Inhalt der QuelleREID, Eleanor, Jeff COLE und Deborah J. EAVES. „The Escherichia coli CcmG protein fulfils a specific role in cytochrome c assembly“. Biochemical Journal 355, Nr. 1 (26.02.2001): 51–58. http://dx.doi.org/10.1042/bj3550051.
Der volle Inhalt der QuelleDebarbieux, Laurent, und Jon Beckwith. „On the Functional Interchangeability, Oxidant versus Reductant, of Members of the Thioredoxin Superfamily“. Journal of Bacteriology 182, Nr. 3 (01.02.2000): 723–27. http://dx.doi.org/10.1128/jb.182.3.723-727.2000.
Der volle Inhalt der QuelleShevchik, Vladimir E., Isabelle Bortoli-Gernnan, Janine Robert-Baudouy, Sandrine Robinet, Frederic Barras und Guy Condemine. „Differential effect of dsbA and dsbC mutations on extracellular enzyme secretion in Erwinia chrysanthemi“. Molecular Microbiology 16, Nr. 4 (Mai 1995): 745–53. http://dx.doi.org/10.1111/j.1365-2958.1995.tb02435.x.
Der volle Inhalt der QuelleInaba, K. „Paradoxical redox properties of DsbB and DsbA in the protein disulfide-introducing reaction cascade“. EMBO Journal 21, Nr. 11 (03.06.2002): 2646–54. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/21.11.2646.
Der volle Inhalt der QuelleYeh, Shin-Mei, Nayden Koon, Christopher Squire und Peter Metcalf. „Structures of the dimerization domains of theEscherichia colidisulfide-bond isomerase enzymes DsbC and DsbG“. Acta Crystallographica Section D Biological Crystallography 63, Nr. 4 (16.03.2007): 465–71. http://dx.doi.org/10.1107/s0907444907003320.
Der volle Inhalt der QuelleSone, Michio, Yoshinori Akiyama und Koreaki Ito. „Differentialin VivoRoles Played by DsbA and DsbC in the Formation of Protein Disulfide Bonds“. Journal of Biological Chemistry 272, Nr. 16 (18.04.1997): 10349–52. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.272.16.10349.
Der volle Inhalt der QuelleInaba, Kenji, Satoshi Murakami, Mamoru Suzuki, Atsushi Nakagawa, Eiki Yamashita, Kengo Okada und Koreaki Ito. „Crystal Structure of the DsbB-DsbA Complex Reveals a Mechanism of Disulfide Bond Generation“. Cell 127, Nr. 4 (November 2006): 789–801. http://dx.doi.org/10.1016/j.cell.2006.10.034.
Der volle Inhalt der QuelleInaba, Kenji, Yoh-hei Takahashi und Koreaki Ito. „DsbB Elicits a Red-shift of Bound Ubiquinone during the Catalysis of DsbA Oxidation“. Journal of Biological Chemistry 279, Nr. 8 (20.11.2003): 6761–68. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m310765200.
Der volle Inhalt der QuelleBashirova, Anna, Subrata Pramanik, Pavel Volkov, Aleksandra Rozhkova, Vitaly Nemashkalov, Ivan Zorov, Alexander Gusakov, Arkady Sinitsyn, Ulrich Schwaneberg und Mehdi Davari. „Disulfide Bond Engineering of an Endoglucanase from Penicillium verruculosum to Improve Its Thermostability“. International Journal of Molecular Sciences 20, Nr. 7 (30.03.2019): 1602. http://dx.doi.org/10.3390/ijms20071602.
Der volle Inhalt der QuelleKadokura, H. „Four cysteines of the membrane protein DsbB act in concert to oxidize its substrate DsbA“. EMBO Journal 21, Nr. 10 (15.05.2002): 2354–63. http://dx.doi.org/10.1093/emboj/21.10.2354.
Der volle Inhalt der QuelleHalili, Maria A., Prabhakar Bachu, Fredrik Lindahl, Chérine Bechara, Biswaranjan Mohanty, Robert C. Reid, Martin J. Scanlon, Carol V. Robinson, David P. Fairlie und Jennifer L. Martin. „Small Molecule Inhibitors of Disulfide Bond Formation by the Bacterial DsbA–DsbB Dual Enzyme System“. ACS Chemical Biology 10, Nr. 4 (27.01.2015): 957–64. http://dx.doi.org/10.1021/cb500988r.
Der volle Inhalt der QuelleYazawa, Kenjiro, Hiroyuki Furusawa und Yoshio Okahata. „Mechanism of Thiol–Disulfide Exchange Reactions between DsbA and DsbB over a Wide pH Range“. Chemistry Letters 42, Nr. 3 (05.03.2013): 241–43. http://dx.doi.org/10.1246/cl.2013.241.
Der volle Inhalt der QuelleBlasiak, Janusz, Joanna Szczepańska, Anna Sobczuk, Michal Fila und Elzbieta Pawlowska. „RIF1 Links Replication Timing with Fork Reactivation and DNA Double-Strand Break Repair“. International Journal of Molecular Sciences 22, Nr. 21 (23.10.2021): 11440. http://dx.doi.org/10.3390/ijms222111440.
Der volle Inhalt der QuelleCarrer, D., S. Lafont, J. L. Roujean, J. C. Calvet, C. Meurey, P. Le Moigne und I. F. Trigo. „Incoming Solar and Infrared Radiation Derived from METEOSAT: Impact on the Modeled Land Water and Energy Budget over France“. Journal of Hydrometeorology 13, Nr. 2 (01.04.2012): 504–20. http://dx.doi.org/10.1175/jhm-d-11-059.1.
Der volle Inhalt der QuelleSone, Michio, Yoshinori Akiyama und Koreaki Ito. „Differential in vivo roles played by DsbA and DsbC in the formation of protein disulfide bonds.“ Journal of Biological Chemistry 273, Nr. 42 (Oktober 1998): 27756. http://dx.doi.org/10.1016/s0021-9258(19)59734-4.
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