Zeitschriftenartikel zum Thema „Copper monooxygenases“
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Fukatsu, Arisa, Yuma Morimoto, Hideki Sugimoto und Shinobu Itoh. „Modelling a ‘histidine brace’ motif in mononuclear copper monooxygenases“. Chemical Communications 56, Nr. 38 (2020): 5123–26. http://dx.doi.org/10.1039/d0cc01392g.
Der volle Inhalt der QuelleMusiani, Francesco, Valquiria Broll, Elisa Evangelisti und Stefano Ciurli. „The model structure of the copper-dependent ammonia monooxygenase“. JBIC Journal of Biological Inorganic Chemistry 25, Nr. 7 (14.09.2020): 995–1007. http://dx.doi.org/10.1007/s00775-020-01820-0.
Der volle Inhalt der QuelleLiew, Elissa F., Daochen Tong, Nicholas V. Coleman und Andrew J. Holmes. „Mutagenesis of the hydrocarbon monooxygenase indicates a metal centre in subunit-C, and not subunit-B, is essential for copper-containing membrane monooxygenase activity“. Microbiology 160, Nr. 6 (01.06.2014): 1267–77. http://dx.doi.org/10.1099/mic.0.078584-0.
Der volle Inhalt der QuelleFarhan Ul Haque, Muhammad, Bhagyalakshmi Kalidass, Nathan Bandow, Erick A. Turpin, Alan A. DiSpirito und Jeremy D. Semrau. „Cerium Regulates Expression of Alternative Methanol Dehydrogenases in Methylosinus trichosporium OB3b“. Applied and Environmental Microbiology 81, Nr. 21 (21.08.2015): 7546–52. http://dx.doi.org/10.1128/aem.02542-15.
Der volle Inhalt der QuelleVu, Van V., und Son Tung Ngo. „Copper active site in polysaccharide monooxygenases“. Coordination Chemistry Reviews 368 (August 2018): 134–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.ccr.2018.04.005.
Der volle Inhalt der QuelleBlackburn, Ninian J., Brian Reedy, Eilleen Zhou, Robert Carr und Steven J. Benkovic. „Chemistry and spectroscopy of copper monooxygenases“. Journal of Inorganic Biochemistry 47, Nr. 3-4 (Juli 1992): 8. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(92)84079-3.
Der volle Inhalt der QuelleChoi, Dong-W., Ryan C. Kunz, Eric S. Boyd, Jeremy D. Semrau, William E. Antholine, J. I. Han, James A. Zahn, Jeffrey M. Boyd, Arlene M. de la Mora und Alan A. DiSpirito. „The Membrane-Associated Methane Monooxygenase (pMMO) and pMMO-NADH:Quinone Oxidoreductase Complex from Methylococcus capsulatus Bath“. Journal of Bacteriology 185, Nr. 19 (01.10.2003): 5755–64. http://dx.doi.org/10.1128/jb.185.19.5755-5764.2003.
Der volle Inhalt der QuelleHedegård, Erik Donovan, und Ulf Ryde. „Molecular mechanism of lytic polysaccharide monooxygenases“. Chemical Science 9, Nr. 15 (2018): 3866–80. http://dx.doi.org/10.1039/c8sc00426a.
Der volle Inhalt der QuelleItoh, Shinobu, und Shunichi Fukuzumi. „Dioxygen Activation by Copper Complexes. Mechanistic Insights into Copper Monooxygenases and Copper Oxidases“. Bulletin of the Chemical Society of Japan 75, Nr. 10 (Oktober 2002): 2081–95. http://dx.doi.org/10.1246/bcsj.75.2081.
Der volle Inhalt der QuelleMaiti, Debabrata, Amy A. Narducci Sarjeant und Kenneth D. Karlin. „Copper−Hydroperoxo-Mediated N-Debenzylation Chemistry Mimicking Aspects of Copper Monooxygenases“. Inorganic Chemistry 47, Nr. 19 (06.10.2008): 8736–47. http://dx.doi.org/10.1021/ic800617m.
Der volle Inhalt der QuelleFujisawa, K., T. Katayama, N. Kitajima und Y. Moro-oka. „Reaction aspects of peroxo copper complexes relevant to copper containing monooxygenases.“ Journal of Inorganic Biochemistry 43, Nr. 2-3 (August 1991): 216. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(91)84208-q.
Der volle Inhalt der QuelleMigliore, Agostino, und David N. Beratan. „Cu-To-Cu Electron Tunneling in Copper Monooxygenases“. Biophysical Journal 106, Nr. 2 (Januar 2014): 588a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2013.11.3259.
Der volle Inhalt der QuelleCiano, Luisa, Alessandro Paradisi, Glyn R. Hemsworth, Morten Tovborg, Gideon J. Davies und Paul H. Walton. „Insights from semi-oriented EPR spectroscopy studies into the interaction of lytic polysaccharide monooxygenases with cellulose“. Dalton Transactions 49, Nr. 11 (2020): 3413–22. http://dx.doi.org/10.1039/c9dt04065j.
Der volle Inhalt der QuelleITO, M., K. FUJISAWA, N. KITAJIMA und Y. MORO-OKA. „ChemInform Abstract: Model Studies on Nonheme Monooxygenases. Chemical Models for Nonheme Iron and Copper Monooxygenases“. ChemInform 28, Nr. 28 (03.08.2010): no. http://dx.doi.org/10.1002/chin.199728284.
Der volle Inhalt der QuelleBissaro, Bastien, und Vincent G. H. Eijsink. „Lytic polysaccharide monooxygenases: enzymes for controlled and site-specific Fenton-like chemistry“. Essays in Biochemistry 67, Nr. 3 (März 2023): 575–84. http://dx.doi.org/10.1042/ebc20220250.
Der volle Inhalt der QuelleMurrell, J. Colin, Ian R. McDonald und Bettina Gilbert. „Regulation of expression of methane monooxygenases by copper ions“. Trends in Microbiology 8, Nr. 5 (Mai 2000): 221–25. http://dx.doi.org/10.1016/s0966-842x(00)01739-x.
Der volle Inhalt der QuelleConcia, Alda Lisa, Maria Rosa Beccia, Maylis Orio, Francine Terra Ferre, Marciela Scarpellini, Frédéric Biaso, Bruno Guigliarelli, Marius Réglier und A. Jalila Simaan. „Copper Complexes as Bioinspired Models for Lytic Polysaccharide Monooxygenases“. Inorganic Chemistry 56, Nr. 3 (06.01.2017): 1023–26. http://dx.doi.org/10.1021/acs.inorgchem.6b02165.
Der volle Inhalt der QuelleBeeson, William T., Christopher M. Phillips, Jamie H. D. Cate und Michael A. Marletta. „Oxidative Cleavage of Cellulose by Fungal Copper-Dependent Polysaccharide Monooxygenases“. Journal of the American Chemical Society 134, Nr. 2 (28.12.2011): 890–92. http://dx.doi.org/10.1021/ja210657t.
Der volle Inhalt der QuelleNgo, Son Tung, Han N. Phan, Chinh N. Le, Nhung C. T. Ngo, Khanh Bao Vu, Nguyen Thanh Tung, Cuong X. Luu und Van V. Vu. „Fine Tuning of the Copper Active Site in Polysaccharide Monooxygenases“. Journal of Physical Chemistry B 124, Nr. 10 (28.01.2020): 1859–65. http://dx.doi.org/10.1021/acs.jpcb.9b08114.
Der volle Inhalt der QuelleBogush, T. A., F. V. Donenko, S. M. Sitdikova und N. V. Andronova. „Interaction of the copper complex Cu-2 with liver monooxygenases“. Bulletin of Experimental Biology and Medicine 104, Nr. 4 (Oktober 1987): 1394–96. http://dx.doi.org/10.1007/bf00834954.
Der volle Inhalt der QuelleHamamura, Natsuko, Chris M. Yeager und Daniel J. Arp. „Two Distinct Monooxygenases for Alkane Oxidation inNocardioides sp. Strain CF8“. Applied and Environmental Microbiology 67, Nr. 11 (01.11.2001): 4992–98. http://dx.doi.org/10.1128/aem.67.11.4992-4998.2001.
Der volle Inhalt der QuelleBissaro, Bastien, Bennett Streit, Ingvild Isaksen, Vincent G. H. Eijsink, Gregg T. Beckham, Jennifer L. DuBois und Åsmund K. Røhr. „Molecular mechanism of the chitinolytic peroxygenase reaction“. Proceedings of the National Academy of Sciences 117, Nr. 3 (06.01.2020): 1504–13. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1904889117.
Der volle Inhalt der QuelleMerkler, David J., Raviraj Kulathila, Wilson A. Francisco, David E. Ash und Joseph Bell. „The irreversible inactivation of two copper-dependent monooxygenases by sulfite: peptidylglycine α-amidating enzyme and dopamine β-monooxygenase“. FEBS Letters 366, Nr. 2-3 (12.06.1995): 165–69. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(95)00516-c.
Der volle Inhalt der QuelleCowley, Ryan E., Li Tian und Edward I. Solomon. „Mechanism of O2 activation and substrate hydroxylation in noncoupled binuclear copper monooxygenases“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 43 (10.10.2016): 12035–40. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1614807113.
Der volle Inhalt der QuelleTandrup, Tobias, Kristian E. H. Frandsen, Katja S. Johansen, Jean-Guy Berrin und Leila Lo Leggio. „Recent insights into lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs)“. Biochemical Society Transactions 46, Nr. 6 (31.10.2018): 1431–47. http://dx.doi.org/10.1042/bst20170549.
Der volle Inhalt der QuelleRochman, Fauziah F., Miye Kwon, Roshan Khadka, Ivica Tamas, Azriel Abraham Lopez-Jauregui, Andriy Sheremet, Angela V. Smirnova et al. „Novel copper-containing membrane monooxygenases (CuMMOs) encoded by alkane-utilizing Betaproteobacteria“. ISME Journal 14, Nr. 3 (03.12.2019): 714–26. http://dx.doi.org/10.1038/s41396-019-0561-2.
Der volle Inhalt der QuelleSabbadin, Federico, Saioa Urresti, Bernard Henrissat, Anna O. Avrova, Lydia R. J. Welsh, Peter J. Lindley, Michael Csukai et al. „Secreted pectin monooxygenases drive plant infection by pathogenic oomycetes“. Science 373, Nr. 6556 (12.08.2021): 774–79. http://dx.doi.org/10.1126/science.abj1342.
Der volle Inhalt der QuelleLiu, Yucui, Wei Ma und Xu Fang. „The Role of the Residue at Position 2 in the Catalytic Activity of AA9 Lytic Polysaccharide Monooxygenases“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 9 (05.05.2023): 8300. http://dx.doi.org/10.3390/ijms24098300.
Der volle Inhalt der QuellePrigge, S. T., R. E. Mains, B. A. Eipper und L. M. Amzel* **. „New insights into copper monooxygenases and peptide amidation: structure, mechanism and function“. Cellular and Molecular Life Sciences 57, Nr. 8 (August 2000): 1236–59. http://dx.doi.org/10.1007/pl00000763.
Der volle Inhalt der QuelleItoh, Shinobu. „Dioxygen activation by copper complexes supported by 2-(2-pyridyl)ethylamine ligands. Mechanistic insights into copper monooxygenases and copper oxidases“. Journal of Inorganic Biochemistry 96, Nr. 1 (Juli 2003): 20. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(03)80437-3.
Der volle Inhalt der QuelleIpsen, Johan Ø., Magnus Hallas-Møller, Søren Brander, Leila Lo Leggio und Katja S. Johansen. „Lytic polysaccharide monooxygenases and other histidine-brace copper proteins: structure, oxygen activation and biotechnological applications“. Biochemical Society Transactions 49, Nr. 1 (15.01.2021): 531–40. http://dx.doi.org/10.1042/bst20201031.
Der volle Inhalt der QuelleN. Le, Chinh, Cuong X. Luu, Son Tung Ngo und Van V. Vu. „DFT studies of the copper active site in AA13 polysaccharide monooxygenase“. Ministry of Science and Technology, Vietnam 64, Nr. 4 (15.12.2022): 28–31. http://dx.doi.org/10.31276/vjste.64(4).28-31.
Der volle Inhalt der QuelleCourtade, Gaston, Reinhard Wimmer, Åsmund K. Røhr, Marita Preims, Alfons K. G. Felice, Maria Dimarogona, Gustav Vaaje-Kolstad et al. „Interactions of a fungal lytic polysaccharide monooxygenase with β-glucan substrates and cellobiose dehydrogenase“. Proceedings of the National Academy of Sciences 113, Nr. 21 (05.05.2016): 5922–27. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1602566113.
Der volle Inhalt der QuelleBlain, Ingrid, Patrick Slama, Michel Giorgi, Thierry Tron und Marius Réglier. „Copper-containing monooxygenases: enzymatic and biomimetic studies of the O-atom transfer catalysis“. Reviews in Molecular Biotechnology 90, Nr. 2 (April 2002): 95–112. http://dx.doi.org/10.1016/s1389-0352(01)00068-x.
Der volle Inhalt der QuelleFilandr, Frantisek, Daniel Kavan, Daniel Kracher, Christophe V. F. P. Laurent, Roland Ludwig, Petr Man und Petr Halada. „Structural Dynamics of Lytic Polysaccharide Monooxygenase during Catalysis“. Biomolecules 10, Nr. 2 (05.02.2020): 242. http://dx.doi.org/10.3390/biom10020242.
Der volle Inhalt der QuelleItoh, Shinobu, Hajime Nakao und Shunichi Fukuzumi. „Mechanistic studies of aliphatic ligand hydroxylation of a copper complex by dioxygen: A model reaction for copper monooxygenases“. Journal of Inorganic Biochemistry 67, Nr. 1-4 (Juli 1997): 65. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)89946-1.
Der volle Inhalt der QuelleItoh, Shinobu, Hajime Nakao, Lisa M. Berreau, Toshihiko Kondo, Mitsuo Komatsu und Shunichi Fukuzumi. „Mechanistic Studies of Aliphatic Ligand Hydroxylation of a Copper Complex by Dioxygen: A Model Reaction for Copper Monooxygenases“. Journal of the American Chemical Society 120, Nr. 12 (April 1998): 2890–99. http://dx.doi.org/10.1021/ja972809q.
Der volle Inhalt der QuelleIvanova, Anastasia A., Igor Y. Oshkin, Olga V. Danilova, Dmitriy A. Philippov, Nikolai V. Ravin und Svetlana N. Dedysh. „Rokubacteria in Northern Peatlands: Habitat Preferences and Diversity Patterns“. Microorganisms 10, Nr. 1 (22.12.2021): 11. http://dx.doi.org/10.3390/microorganisms10010011.
Der volle Inhalt der QuelleSchicke, Olivier, Bruno Faure, Yannick Carissan, Michel Giorgi, Ariane Jalila Simaan und Marius Réglier. „Synthesis and Characterization of a Dinuclear Copper Complex Bearing a Hydrophobic Cavity as a Model for Copper-Containing Monooxygenases“. European Journal of Inorganic Chemistry 2015, Nr. 21 (03.06.2015): 3512–18. http://dx.doi.org/10.1002/ejic.201500280.
Der volle Inhalt der QuelleAyub, Hina, Min-Ju Kang, Adeel Farooq und Man-Young Jung. „Ecological Aerobic Ammonia and Methane Oxidation Involved Key Metal Compounds, Fe and Cu“. Life 12, Nr. 11 (07.11.2022): 1806. http://dx.doi.org/10.3390/life12111806.
Der volle Inhalt der QuelleBranch, Jessie, Badri S. Rajagopal, Alessandro Paradisi, Nick Yates, Peter J. Lindley, Jake Smith, Kristian Hollingsworth et al. „C-type cytochrome-initiated reduction of bacterial lytic polysaccharide monooxygenases“. Biochemical Journal 478, Nr. 14 (28.07.2021): 2927–44. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20210376.
Der volle Inhalt der QuelleSvenning, Mette M., Anne Grethe Hestnes, Ingvild Wartiainen, Lisa Y. Stein, Martin G. Klotz, Marina G. Kalyuzhnaya, Anja Spang et al. „Genome Sequence of the Arctic Methanotroph Methylobacter tundripaludum SV96“. Journal of Bacteriology 193, Nr. 22 (01.07.2011): 6418–19. http://dx.doi.org/10.1128/jb.05380-11.
Der volle Inhalt der QuelleSamanta, Dipayan, Tanvi Govil, Priya Saxena, Lee Krumholz, Venkataramana Gadhamshetty, Kian Mau Goh und Rajesh K. Sani. „Genetical and Biochemical Basis of Methane Monooxygenases of Methylosinus trichosporium OB3b in Response to Copper“. Methane 3, Nr. 1 (20.02.2024): 103–21. http://dx.doi.org/10.3390/methane3010007.
Der volle Inhalt der QuelleFrandsen, Kristian E. H., und Leila Lo Leggio. „Lytic polysaccharide monooxygenases: a crystallographer's view on a new class of biomass-degrading enzymes“. IUCrJ 3, Nr. 6 (14.10.2016): 448–67. http://dx.doi.org/10.1107/s2052252516014147.
Der volle Inhalt der QuelleWu, Peng, Fangfang Fan, Jinshuai Song, Wei Peng, Jia Liu, Chunsen Li, Zexing Cao und Binju Wang. „Theory Demonstrated a “Coupled” Mechanism for O2 Activation and Substrate Hydroxylation by Binuclear Copper Monooxygenases“. Journal of the American Chemical Society 141, Nr. 50 (20.11.2019): 19776–89. http://dx.doi.org/10.1021/jacs.9b09172.
Der volle Inhalt der QuelleKim, S., J. Stahlberg, M. Sandgren, R. S. Paton und G. T. Beckham. „Quantum mechanical calculations suggest that lytic polysaccharide monooxygenases use a copper-oxyl, oxygen-rebound mechanism“. Proceedings of the National Academy of Sciences 111, Nr. 1 (16.12.2013): 149–54. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1316609111.
Der volle Inhalt der QuelleSchröder, Gabriela C., William B. O'Dell, Paul D. Swartz und Flora Meilleur. „Preliminary results of neutron and X-ray diffraction data collection on a lytic polysaccharide monooxygenase under reduced and acidic conditions“. Acta Crystallographica Section F Structural Biology Communications 77, Nr. 4 (31.03.2021): 128–33. http://dx.doi.org/10.1107/s2053230x21002399.
Der volle Inhalt der QuelleCastillo, Ivan, Andrea C. Neira, Ebbe Nordlander und Erica Zeglio. „Bis(benzimidazolyl)amine copper complexes with a synthetic ‘histidine brace’ structural motif relevant to polysaccharide monooxygenases“. Inorganica Chimica Acta 422 (Oktober 2014): 152–57. http://dx.doi.org/10.1016/j.ica.2014.06.027.
Der volle Inhalt der QuelleXing, Zhilin, Tiantao Zhao, Lijie Zhang, Yanhui Gao, Shuai Liu und Xu Yang. „Effects of copper on expression of methane monooxygenases, trichloroethylene degradation, and community structure in methanotrophic consortia“. Engineering in Life Sciences 18, Nr. 4 (22.02.2018): 236–43. http://dx.doi.org/10.1002/elsc.201700153.
Der volle Inhalt der QuelleNaik, Anil D., Pattubala A. N. Reddy, Munirathinam Nethaji und Akhil R. Chakravarty. „Ternary copper(II) complexes of thiosemicarbazones and heterocyclic bases showing N3OS coordination as models for the type-2 centers of copper monooxygenases“. Inorganica Chimica Acta 349 (Juni 2003): 149–58. http://dx.doi.org/10.1016/s0020-1693(03)00091-4.
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