Zeitschriftenartikel zum Thema „Collage covalent“
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DIAB, Mohammad, Jiann-Jiu WU und David R. EYRE. „Collagen type IX from human cartilage: a structural profile of intermolecular cross-linking sites“. Biochemical Journal 314, Nr. 1 (15.02.1996): 327–32. http://dx.doi.org/10.1042/bj3140327.
Der volle Inhalt der QuelleWu, J. J., D. R. Eyre und H. S. Slayter. „Type VI collagen of the intervertebral disc. Biochemical and electron-microscopic characterization of the native protein“. Biochemical Journal 248, Nr. 2 (01.12.1987): 373–81. http://dx.doi.org/10.1042/bj2480373.
Der volle Inhalt der QuelleBlumberg, B., L. I. Fessler, M. Kurkinen und J. H. Fessler. „Biosynthesis and supramolecular assembly of procollagen IV in neonatal lung.“ Journal of Cell Biology 103, Nr. 5 (01.11.1986): 1711–19. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.103.5.1711.
Der volle Inhalt der QuelleAo, Haiyong, Youtao Xie, Honglue Tan, Shengbing Yang, Kai Li, Xiaodong Wu, Xuebin Zheng und Tingting Tang. „Fabrication and in vitro evaluation of stable collagen/hyaluronic acid biomimetic multilayer on titanium coatings“. Journal of The Royal Society Interface 10, Nr. 84 (06.07.2013): 20130070. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2013.0070.
Der volle Inhalt der QuelleWu, Yuexin, und Gaoxiang Ge. „Complexity of type IV collagens: from network assembly to function“. Biological Chemistry 400, Nr. 5 (27.05.2019): 565–74. http://dx.doi.org/10.1515/hsz-2018-0317.
Der volle Inhalt der QuelleSEYER, JEROME M., und ANDREW H. KANG. „Covalent Structure of Collagen.“ Annals of the New York Academy of Sciences 460, Nr. 1 Biology, Chem (Dezember 1985): 503–5. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1985.tb51223.x.
Der volle Inhalt der QuelleColman, RW, WR Figures, LM Scearce, AM Strimpler, FX Zhou und AK Rao. „Inhibition of collagen-induced platelet activation by 5'-p- fluorosulfonylbenzoyl adenosine: evidence for an adenosine diphosphate requirement and synergistic influence of prostaglandin endoperoxides“. Blood 68, Nr. 2 (01.08.1986): 565–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v68.2.565.565.
Der volle Inhalt der QuelleColman, RW, WR Figures, LM Scearce, AM Strimpler, FX Zhou und AK Rao. „Inhibition of collagen-induced platelet activation by 5'-p- fluorosulfonylbenzoyl adenosine: evidence for an adenosine diphosphate requirement and synergistic influence of prostaglandin endoperoxides“. Blood 68, Nr. 2 (01.08.1986): 565–70. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v68.2.565.bloodjournal682565.
Der volle Inhalt der QuelleGwiazda, Marcin, Sheetal K. Bhardwaj, Ewa Kijeńska-Gawrońska, Wojciech Swieszkowski, Unni Sivasankaran und Ajeet Kaushik. „Impedimetric and Plasmonic Sensing of Collagen I Using a Half-Antibody-Supported, Au-Modified, Self-Assembled Monolayer System“. Biosensors 11, Nr. 7 (08.07.2021): 227. http://dx.doi.org/10.3390/bios11070227.
Der volle Inhalt der QuelleSiverino, Claudia, Shorouk Fahmy-Garcia, Didem Mumcuoglu, Heike Oberwinkler, Markus Muehlemann, Thomas Mueller, Eric Farrell, Gerjo J. V. M. van Osch und Joachim Nickel. „Site-Directed Immobilization of an Engineered Bone Morphogenetic Protein 2 (BMP2) Variant to Collagen-Based Microspheres Induces Bone Formation In Vivo“. International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 7 (01.04.2022): 3928. http://dx.doi.org/10.3390/ijms23073928.
Der volle Inhalt der QuelleHanssen, Eric, Betty Reinboth und Mark A. Gibson. „Covalent and Non-covalent Interactions of βig-h3 with Collagen VI“. Journal of Biological Chemistry 278, Nr. 27 (27.04.2003): 24334–41. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.m303455200.
Der volle Inhalt der QuelleSEYER, JEROME M., und ANDREW H. KANG. „Covalent Structure of Type V Collagen.“ Annals of the New York Academy of Sciences 580, Nr. 1 Structure, Mo (Februar 1990): 427–29. http://dx.doi.org/10.1111/j.1749-6632.1990.tb17950.x.
Der volle Inhalt der QuelleLeivo, Joni, Sanni Virjula, Sari Vanhatupa, Kimmo Kartasalo, Joose Kreutzer, Susanna Miettinen und Pasi Kallio. „A durable and biocompatible ascorbic acid-based covalent coating method of polydimethylsiloxane for dynamic cell culture“. Journal of The Royal Society Interface 14, Nr. 132 (Juli 2017): 20170318. http://dx.doi.org/10.1098/rsif.2017.0318.
Der volle Inhalt der QuellePence, Jacquelyn C., Emily A. Gonnerman, Ryan C. Bailey und Brendan A. C. Harley. „Strategies to balance covalent and non-covalent biomolecule attachment within collagen-GAG biomaterials“. Biomater. Sci. 2, Nr. 9 (2014): 1296–304. http://dx.doi.org/10.1039/c4bm00193a.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Qian, John M. Fitch, Cathy Linsenmayer und Thomas F. Linsenmayer. „Type X collagen: covalent crosslinking to hypertrophic cartilage-collagen fibrils“. Bone and Mineral 17, Nr. 2 (Mai 1992): 223–27. http://dx.doi.org/10.1016/0169-6009(92)90741-u.
Der volle Inhalt der QuelleLi, I.-Che, Sarah A. H. Hulgan, Douglas R. Walker, Richard W. Farndale, Jeffrey D. Hartgerink und Abhishek A. Jalan. „Covalent Capture of a Heterotrimeric Collagen Helix“. Organic Letters 21, Nr. 14 (27.06.2019): 5480–84. http://dx.doi.org/10.1021/acs.orglett.9b01771.
Der volle Inhalt der QuelleSCHUPPAN, Detlef, Robert W. GLANVILLE und Rupert TIMPL. „Covalent Structure of Mouse Type-IV Collagen“. European Journal of Biochemistry 123, Nr. 3 (03.03.2005): 505–12. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1982.tb06560.x.
Der volle Inhalt der QuelleBisconte, Angelina, Ronald Hill, Michael Bradshaw, Erik Verner, David Finkle, Ken Brameld, Jens Funk, David Goldstein und Phil Nunn. „Efficacy in collagen induced arthritis models with a selective, reversible covalent Bruton’s tyrosine kinase inhibitor PRN473 is driven by durable target occupancy rather than extended plasma exposure (THER5P.904)“. Journal of Immunology 194, Nr. 1_Supplement (01.05.2015): 139.6. http://dx.doi.org/10.4049/jimmunol.194.supp.139.6.
Der volle Inhalt der QuelleMays, P. K., R. J. McAnulty, J. S. Campa und G. J. Laurent. „Age-related changes in collagen synthesis and degradation in rat tissues. Importance of degradation of newly synthesized collagen in regulating collagen production“. Biochemical Journal 276, Nr. 2 (01.06.1991): 307–13. http://dx.doi.org/10.1042/bj2760307.
Der volle Inhalt der QuelleRuben, George C., und Peter D. Yurchenco. „Evidence for lateral associations in the Type IV collagen network from freeze-dried platinum-carbon replicated amniotic basement membrane“. Proceedings, annual meeting, Electron Microscopy Society of America 45 (August 1987): 968–69. http://dx.doi.org/10.1017/s0424820100129127.
Der volle Inhalt der QuelleAyad, S., A. Marriott, K. Morgan und M. E. Grant. „Bovine cartilage types VI and IX collagens. Characterization of their forms in vivo“. Biochemical Journal 262, Nr. 3 (15.09.1989): 753–61. http://dx.doi.org/10.1042/bj2620753.
Der volle Inhalt der QuelleHe, Yingcong, Ting Zhu, Lei Liu, Xuetao Shi und Zhengmei Lin. „Modifying collagen with alendronate sodium for bone regeneration applications“. RSC Advances 8, Nr. 30 (2018): 16762–72. http://dx.doi.org/10.1039/c8ra01872c.
Der volle Inhalt der QuelleZhang, Tingting, Hong Chen, Yajie Zhang, Yue Zan, Tianyu Ni, Min Liu und Renjun Pei. „Osteogenic differentiation of BMSCs in collagen-based 3D scaffolds“. New Journal of Chemistry 43, Nr. 4 (2019): 1980–86. http://dx.doi.org/10.1039/c8nj04100h.
Der volle Inhalt der QuelleJiang, Bo, Zhi Hong Wu, Jing Ying Zeng, Jian Lu, Qing Rong Wei, Xing Dong Zhang und Zhong Wei Gu. „Collagenous Molecule Immobilization on Hydroxyapatite Surface“. Key Engineering Materials 330-332 (Februar 2007): 741–44. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/kem.330-332.741.
Der volle Inhalt der QuelleWu, Jiann-Jiu, und David R. Eyre. „Covalent Interactions of Type IX Collagen in Cartilage“. Connective Tissue Research 20, Nr. 1-4 (Januar 1989): 241–45. http://dx.doi.org/10.3109/03008208909023893.
Der volle Inhalt der QuelleVelichko, T. I., A. N. Shtopenko, N. V. Fedoseeva und G. S. Katrukha. „Covalent immobilization of heparin on a collagen film“. Chemistry of Natural Compounds 23, Nr. 5 (September 1987): 582–85. http://dx.doi.org/10.1007/bf00598679.
Der volle Inhalt der QuelleJukkola, Arja, und Onni Niemelä. „Covalent binding of acetaldehyde to type III collagen“. Biochemical and Biophysical Research Communications 159, Nr. 1 (Februar 1989): 163–69. http://dx.doi.org/10.1016/0006-291x(89)92418-2.
Der volle Inhalt der QuellePriem, Christoph, und Armin Geyer. „Reversible Covalent End‐Capping of Collagen Model Peptides“. Chemistry – A European Journal 25, Nr. 63 (17.10.2019): 14278–83. http://dx.doi.org/10.1002/chem.201903460.
Der volle Inhalt der QuelleLiang, He, Stephen J. Russell, David J. Wood und Giuseppe Tronci. „A hydroxamic acid–methacrylated collagen conjugate for the modulation of inflammation-related MMP upregulation“. Journal of Materials Chemistry B 6, Nr. 22 (2018): 3703–15. http://dx.doi.org/10.1039/c7tb03035e.
Der volle Inhalt der QuelleYamauchi, Mitsuo, und Marnisa Sricholpech. „Lysine post-translational modifications of collagen“. Essays in Biochemistry 52 (25.05.2012): 113–33. http://dx.doi.org/10.1042/bse0520113.
Der volle Inhalt der QuelleBrooker, Charles, und Giuseppe Tronci. „Effect of Mammalian Tissue Source on the Molecular and Macroscopic Characteristics of UV-Cured Type I Collagen Hydrogel Networks“. Prosthesis 4, Nr. 1 (21.01.2022): 1–14. http://dx.doi.org/10.3390/prosthesis4010001.
Der volle Inhalt der QuelleEyre, David R., Stephen Apon, Jiann-Jiu Wu, Lowell H. Ericsson und Kenneth A. Walsh. „Collagen type IX: Evidence for covalent linkages to type II collagen in cartilage“. FEBS Letters 220, Nr. 2 (17.08.1987): 337–41. http://dx.doi.org/10.1016/0014-5793(87)80842-6.
Der volle Inhalt der QuelleAñazco, Carolina, Janin Riedelsberger, Lorenzo Vega-Montoto und Armando Rojas. „Exploring the Interplay between Polyphenols and Lysyl Oxidase Enzymes for Maintaining Extracellular Matrix Homeostasis“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 13 (01.07.2023): 10985. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241310985.
Der volle Inhalt der QuelleYu, Le Tracy, und Jeffrey D. Hartgerink. „Selective covalent capture of collagen triple helices with a minimal protecting group strategy“. Chemical Science 13, Nr. 9 (2022): 2789–96. http://dx.doi.org/10.1039/d1sc06361h.
Der volle Inhalt der QuelleHilderbrand, Amber M., Eden M. Ford, Chen Guo, Jennifer D. Sloppy und April M. Kloxin. „Hierarchically structured hydrogels utilizing multifunctional assembling peptides for 3D cell culture“. Biomaterials Science 8, Nr. 5 (2020): 1256–69. http://dx.doi.org/10.1039/c9bm01894h.
Der volle Inhalt der QuelleBARBER, Ruth E., und Alvin P. L. KWAN. „Partial characterization of the C-terminal non-collagenous domain (NC1) of collagen type X“. Biochemical Journal 320, Nr. 2 (01.12.1996): 479–85. http://dx.doi.org/10.1042/bj3200479.
Der volle Inhalt der QuelleVadlamudi, R. K., R. J. McCormick, D. M. Medeiros, J. Vossoughi und M. L. Failla. „Copper deficiency alters collagen types and covalent cross-linking in swine myocardium and cardiac valves“. American Journal of Physiology-Heart and Circulatory Physiology 264, Nr. 6 (01.06.1993): H2154—H2161. http://dx.doi.org/10.1152/ajpheart.1993.264.6.h2154.
Der volle Inhalt der QuelleGonzález-Paz, Rodolfo J., Ana M. Ferreira, Clara Mattu, Francesca Boccafoschi, Gerard Lligadas, Juan C. Ronda, Marina Galià, Virginia Cádiz und Gianluca Ciardelli. „Cytocompatible polyurethanes from fatty acids through covalent immobilization of collagen“. Reactive and Functional Polymers 73, Nr. 5 (Mai 2013): 690–97. http://dx.doi.org/10.1016/j.reactfunctpolym.2013.02.005.
Der volle Inhalt der QuelleKoch, S., Ch Yao, G. Grieb, P. Prével, E. M. Noah und G. C. M. Steffens. „Enhancing angiogenesis in collagen matrices by covalent incorporation of VEGF“. Journal of Materials Science: Materials in Medicine 17, Nr. 8 (August 2006): 735–41. http://dx.doi.org/10.1007/s10856-006-9684-x.
Der volle Inhalt der QuelleKeuren, Jeffrey F. W., Simone J. H. Wielders, Anita Driessen, Michel Verhoeven, Marc Hendriks und Theo Lindhout. „Covalently-Bound Heparin Makes Collagen Thromboresistant“. Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology 24, Nr. 3 (März 2004): 613–17. http://dx.doi.org/10.1161/01.atv.0000116026.18945.66.
Der volle Inhalt der QuelleCrawford, S. W., R. P. Mecham und H. Sage. „Structural characteristics and intermolecular organization of human pulmonary-surfactant-associated proteins“. Biochemical Journal 240, Nr. 1 (15.11.1986): 107–14. http://dx.doi.org/10.1042/bj2400107.
Der volle Inhalt der QuelleSabeh, Farideh, Ryoko Shimizu-Hirota und Stephen J. Weiss. „Protease-dependent versus -independent cancer cell invasion programs: three-dimensional amoeboid movement revisited“. Journal of Cell Biology 185, Nr. 1 (30.03.2009): 11–19. http://dx.doi.org/10.1083/jcb.200807195.
Der volle Inhalt der QuelleWieczorek, Andrew, Clara K. Chan, Suzana Kovacic, Cindy Li, Thomas Dierks und Nancy R. Forde. „Genetically modified human type II collagen for N- and C-terminal covalent tagging“. Canadian Journal of Chemistry 96, Nr. 2 (Februar 2018): 204–11. http://dx.doi.org/10.1139/cjc-2017-0335.
Der volle Inhalt der QuelleHan, Ying, Jiaxun Li, Bobing He und Lixin Li. „Preparation and characterization of a novel ACF-TpPa-1 composite for dye adsorption“. Journal of Engineered Fibers and Fabrics 16 (Januar 2021): 155892502110158. http://dx.doi.org/10.1177/15589250211015898.
Der volle Inhalt der QuelleLi, Baoe, Xuan Yong Liu und Chuan Xian Ding. „Grafting Collagen on the Plasma Sprayed Titania Coating Treated by Sodium Hydroxide“. Key Engineering Materials 330-332 (Februar 2007): 541–44. http://dx.doi.org/10.4028/www.scientific.net/kem.330-332.541.
Der volle Inhalt der QuelleConstantinescu, Mihai A., Alex Alfieri, George Mihalache, Florian Stuker, Angélique Ducray, Rolf W. Seiler, Martin Frenz und Michael Reinert. „Effect of laser soldering irradiation on covalent bonds of pure collagen“. Lasers in Medical Science 22, Nr. 1 (07.11.2006): 10–14. http://dx.doi.org/10.1007/s10103-006-0411-0.
Der volle Inhalt der QuelleBornstein, Paul. „Covalent cross-links in collagen: a personal account of their discovery“. Matrix Biology 22, Nr. 5 (September 2003): 385–91. http://dx.doi.org/10.1016/s0945-053x(03)00061-1.
Der volle Inhalt der QuelleChoi, Sharon H., Rebecca L. Davis-Harrison, Stephanie A. Smith, Julie N. R. Collins, Chad M. Rienstra und James H. Morrissey. „Covalent End-Labeling of Polyphosphate Facilitates Studies of Its Procoagulant Activities and Development of Enhanced Agents to Treat Bleeding.“ Blood 116, Nr. 21 (19.11.2010): 1138. http://dx.doi.org/10.1182/blood.v116.21.1138.1138.
Der volle Inhalt der QuelleKent, M. J. C., N. D. Light und A. J. Bailey. „Evidence for glucose-mediated covalent cross-linking of collagen after glycosylation in vitro“. Biochemical Journal 225, Nr. 3 (01.02.1985): 745–52. http://dx.doi.org/10.1042/bj2250745.
Der volle Inhalt der QuelleAgubata, Chukwuma O., Cynthia C. Mbaoji, Ifeanyi T. Nzekwe, César Saldías und David Díaz Díaz. „Biohydrogel Based on Dynamic Covalent Bonds for Wound Healing Applications“. Applied Sciences 11, Nr. 15 (28.07.2021): 6945. http://dx.doi.org/10.3390/app11156945.
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