Zeitschriftenartikel zum Thema „AlphaFold“
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Finkelstein, Alexei V. „Protein 3D Structure Identification by AlphaFold: a Physics-Based Prediction or Recognition Using Huge Databases?“ Journal of Molecular Biology 6, Nr. 1 (20.03.2024): 1–10. http://dx.doi.org/10.52338/tjomb.2024.3935.
Der volle Inhalt der QuelleWheeler, Richard John. „A resource for improved predictions of Trypanosoma and Leishmania protein three-dimensional structure“. PLOS ONE 16, Nr. 11 (11.11.2021): e0259871. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0259871.
Der volle Inhalt der QuelleWen, Haosheng, Wei-Hsiang Weng und Marcos Sotomayor. „A curated AlphaFold 2/AlphaFill cadherinosome“. Biophysical Journal 122, Nr. 3 (Februar 2023): 474a—475a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2022.11.2544.
Der volle Inhalt der QuelleManabe, Noriyoshi. „AlphaFill: Docking Ligands and Cofactors into AlphaFold Models“. Trends in Glycoscience and Glycotechnology 35, Nr. 206 (25.07.2023): E61. http://dx.doi.org/10.4052/tigg.2316.6e.
Der volle Inhalt der QuelleAlQuraishi, Mohammed. „AlphaFold at CASP13“. Bioinformatics 35, Nr. 22 (22.05.2019): 4862–65. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btz422.
Der volle Inhalt der QuelleVaradi, Mihaly, Stephen Anyango, Mandar Deshpande, Sreenath Nair, Cindy Natassia, Galabina Yordanova, David Yuan et al. „AlphaFold Protein Structure Database: massively expanding the structural coverage of protein-sequence space with high-accuracy models“. Nucleic Acids Research 50, Nr. D1 (17.11.2021): D439—D444. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkab1061.
Der volle Inhalt der QuellePak, Marina A., Karina A. Markhieva, Mariia S. Novikova, Dmitry S. Petrov, Ilya S. Vorobyev, Ekaterina S. Maksimova, Fyodor A. Kondrashov und Dmitry N. Ivankov. „Using AlphaFold to predict the impact of single mutations on protein stability and function“. PLOS ONE 18, Nr. 3 (16.03.2023): e0282689. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0282689.
Der volle Inhalt der QuelleLe Page, Michael. „Why AlphaFold is transformational“. New Scientist 255, Nr. 3398 (August 2022): 11. http://dx.doi.org/10.1016/s0262-4079(22)01373-2.
Der volle Inhalt der QuelleLaura Howes. „AlphaFold goes all atom“. C&EN Global Enterprise 101, Nr. 37 (13.11.2023): 6. http://dx.doi.org/10.1021/cen-10137-scicon3.
Der volle Inhalt der QuellePorta-Pardo, Eduard, Victoria Ruiz-Serra, Samuel Valentini und Alfonso Valencia. „The structural coverage of the human proteome before and after AlphaFold“. PLOS Computational Biology 18, Nr. 1 (24.01.2022): e1009818. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pcbi.1009818.
Der volle Inhalt der QuelleManabe, Noriyoshi. „AlphaFillはAlphaFoldモデルにリガンドやコファクターを補完する“. Trends in Glycoscience and Glycotechnology 35, Nr. 206 (25.07.2023): J62. http://dx.doi.org/10.4052/tigg.2316.6j.
Der volle Inhalt der QuelleKosugi, Takatsugu, und Masahito Ohue. „Design of Cyclic Peptides Targeting Protein–Protein Interactions Using AlphaFold“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 17 (26.08.2023): 13257. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241713257.
Der volle Inhalt der QuelleBaselious, Fady, Sebastian Hilscher, Dina Robaa, Cyril Barinka, Mike Schutkowski und Wolfgang Sippl. „Comparative Structure-Based Virtual Screening Utilizing Optimized AlphaFold Model Identifies Selective HDAC11 Inhibitor“. International Journal of Molecular Sciences 25, Nr. 2 (22.01.2024): 1358. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25021358.
Der volle Inhalt der QuelleWuyun, Qiqige, Yihan Chen, Yifeng Shen, Yang Cao, Gang Hu, Wei Cui, Jianzhao Gao und Wei Zheng. „Recent Progress of Protein Tertiary Structure Prediction“. Molecules 29, Nr. 4 (13.02.2024): 832. http://dx.doi.org/10.3390/molecules29040832.
Der volle Inhalt der QuelleGutnik, Daria, Peter Evseev, Konstantin Miroshnikov und Mikhail Shneider. „Using AlphaFold Predictions in Viral Research“. Current Issues in Molecular Biology 45, Nr. 4 (21.04.2023): 3705–32. http://dx.doi.org/10.3390/cimb45040240.
Der volle Inhalt der QuelleDabrowski-Tumanski, Pawel, und Andrzej Stasiak. „AlphaFold Blindness to Topological Barriers Affects Its Ability to Correctly Predict Proteins’ Topology“. Molecules 28, Nr. 22 (07.11.2023): 7462. http://dx.doi.org/10.3390/molecules28227462.
Der volle Inhalt der QuelleTunyasuvunakool, Kathryn. „Assessing AlphaFold predictions“. Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 78, a1 (29.07.2022): a227. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273322097728.
Der volle Inhalt der QuelleTong, Alexander B., Jason D. Burch, Daniel McKay, Carlos Bustamante, Michael A. Crackower und Hao Wu. „Could AlphaFold revolutionize chemical therapeutics?“ Nature Structural & Molecular Biology 28, Nr. 10 (24.09.2021): 771–72. http://dx.doi.org/10.1038/s41594-021-00670-x.
Der volle Inhalt der QuelleWei, Guo-Wei. „Protein structure prediction beyond AlphaFold“. Nature Machine Intelligence 1, Nr. 8 (August 2019): 336–37. http://dx.doi.org/10.1038/s42256-019-0086-4.
Der volle Inhalt der QuelleEdwards, Chris. „AlphaFold Spreads through Protein Science“. Communications of the ACM 66, Nr. 5 (21.04.2023): 10–12. http://dx.doi.org/10.1145/3586582.
Der volle Inhalt der QuelleTerwilliger, Thomas C., Dorothee Liebschner, Tristan I. Croll, Christopher J. Williams, Airlie J. McCoy, Billy K. Poon, Pavel V. Afonine et al. „Alphafold changes everything (and nothing)“. Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 79, a2 (22.08.2023): C1. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273323096079.
Der volle Inhalt der QuelleEfraimidis, Evangelos, Marios G. Krokidis, Themis P. Exarchos, Tamas Lazar und Panagiotis Vlamos. „In Silico Structural Analysis Exploring Conformational Folding of Protein Variants in Alzheimer’s Disease“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 17 (31.08.2023): 13543. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241713543.
Der volle Inhalt der QuelleAzzaz, Fodil, Nouara Yahi, Henri Chahinian und Jacques Fantini. „The Epigenetic Dimension of Protein Structure Is an Intrinsic Weakness of the AlphaFold Program“. Biomolecules 12, Nr. 10 (20.10.2022): 1527. http://dx.doi.org/10.3390/biom12101527.
Der volle Inhalt der QuelleGordon, Catriona H., Emily Hendrix, Yi He und Mark C. Walker. „AlphaFold Accurately Predicts the Structure of Ribosomally Synthesized and Post-Translationally Modified Peptide Biosynthetic Enzymes“. Biomolecules 13, Nr. 8 (12.08.2023): 1243. http://dx.doi.org/10.3390/biom13081243.
Der volle Inhalt der QuelleFiorini, Giovana, Luana Luiza Bastos und Rafael Pereira Lemos. „ColabFold: uma ferramenta web para modelagem de proteínas“. BIOINFO 3, Nr. 1 (21.09.2023): 22. http://dx.doi.org/10.51780/bioinfo-03-22.
Der volle Inhalt der QuelleRhoades, Raina, Brianna Henry, Dominique Prichett, Yayin Fang und Shaolei Teng. „Computational Saturation Mutagenesis to Investigate the Effects of Neurexin-1 Mutations on AlphaFold Structure“. Genes 13, Nr. 5 (28.04.2022): 789. http://dx.doi.org/10.3390/genes13050789.
Der volle Inhalt der QuelleBollinger, Terry. „Why AlphaFold is Not Like AlphaGo“. Terry's Archive Online 2021, Nr. 02 (12.04.2021): 0206. http://dx.doi.org/10.48034/20210206.
Der volle Inhalt der QuelleOtto, Claudia. „3D-Proteinstrukturvorhersage mittels KI-System AlphaFold“. Recht Innovativ 5, Nr. 1 (Dezember 2021): 80–91. http://dx.doi.org/10.1007/s43442-021-0070-4.
Der volle Inhalt der QuelleJumper, John, Richard Evans, Alexander Pritzel, Tim Green, Michael Figurnov, Olaf Ronneberger, Kathryn Tunyasuvunakool et al. „Applying and improving AlphaFold at CASP14“. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics 89, Nr. 12 (24.11.2021): 1711–21. http://dx.doi.org/10.1002/prot.26257.
Der volle Inhalt der QuelleKrissinel, E., R. Keegan, C. Ballard, A. Lebedev und V. Uski. „AlphaFold-2 revolution for crystallographic software“. Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 78, a2 (23.08.2022): a80. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273322095985.
Der volle Inhalt der QuelleCampbell, Elizabeth A., Helen Walden, Johannes C. Walter, Arun K. Shukla, Martin Beck, Lori A. Passmore und H. Eric Xu. „AlphaFold: Research accelerator and hypothesis generator“. Molecular Cell 84, Nr. 3 (Februar 2024): 404–8. http://dx.doi.org/10.1016/j.molcel.2023.12.035.
Der volle Inhalt der QuelleEvseev, Peter, Daria Gutnik, Mikhail Shneider und Konstantin Miroshnikov. „Use of an Integrated Approach Involving AlphaFold Predictions for the Evolutionary Taxonomy of Duplodnaviria Viruses“. Biomolecules 13, Nr. 1 (05.01.2023): 110. http://dx.doi.org/10.3390/biom13010110.
Der volle Inhalt der QuelleTerwilliger, Thomas. „AlphaFold changes everything (and nothing)“. Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 78, a1 (29.07.2022): a57. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273322099429.
Der volle Inhalt der QuelleJumper, John, Richard Evans, Alexander Pritzel, Tim Green, Michael Figurnov, Olaf Ronneberger, Kathryn Tunyasuvunakool et al. „Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold“. Nature 596, Nr. 7873 (15.07.2021): 583–89. http://dx.doi.org/10.1038/s41586-021-03819-2.
Der volle Inhalt der QuelleLaura Howes. „Move over AlphaFold? Here comes Meta AI“. C&EN Global Enterprise 100, Nr. 40 (14.11.2022): 4. http://dx.doi.org/10.1021/cen-10040-scicon2.
Der volle Inhalt der QuelleYoon, Tae-Sung. „Sweet protein crystallography in post-AlphaFold era“. Acta Crystallographica Section A Foundations and Advances 79, a1 (07.07.2023): a179. http://dx.doi.org/10.1107/s2053273323098200.
Der volle Inhalt der QuelleSala, D., F. Engelberger, H. S. Mchaourab und J. Meiler. „Modeling conformational states of proteins with AlphaFold“. Current Opinion in Structural Biology 81 (August 2023): 102645. http://dx.doi.org/10.1016/j.sbi.2023.102645.
Der volle Inhalt der QuelleChai, Lawrence, Ping Zhu, Jin Chai, Changxu Pang, Babak Andi, Sean McSweeney, John Shanklin und Qun Liu. „AlphaFold Protein Structure Database for Sequence-Independent Molecular Replacement“. Crystals 11, Nr. 10 (12.10.2021): 1227. http://dx.doi.org/10.3390/cryst11101227.
Der volle Inhalt der QuelleEl Badaoui, Lina, und Alastair J. Barr. „Analysis of Receptor-Type Protein Tyrosine Phosphatase Extracellular Regions with Insights from AlphaFold“. International Journal of Molecular Sciences 25, Nr. 2 (09.01.2024): 820. http://dx.doi.org/10.3390/ijms25020820.
Der volle Inhalt der QuelleFu, Zheng-Qing, Hansen L. Sha und Bingdong Sha. „AI-Based Protein Interaction Screening and Identification (AISID)“. International Journal of Molecular Sciences 23, Nr. 19 (02.10.2022): 11685. http://dx.doi.org/10.3390/ijms231911685.
Der volle Inhalt der QuelleGarrido-Rodríguez, Pedro, Miguel Carmena-Bargueño, María Eugenia de la Morena-Barrio, Carlos Bravo-Pérez, Belén de la Morena-Barrio, Rosa Cifuentes-Riquelme, María Luisa Lozano, Horacio Pérez-Sánchez und Javier Corral. „Analysis of AlphaFold and molecular dynamics structure predictions of mutations in serpins“. PLOS ONE 19, Nr. 7 (05.07.2024): e0304451. http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0304451.
Der volle Inhalt der QuelleVaradi, Mihaly, Damian Bertoni, Paulyna Magana, Urmila Paramval, Ivanna Pidruchna, Malarvizhi Radhakrishnan, Maxim Tsenkov et al. „AlphaFold Protein Structure Database in 2024: providing structure coverage for over 214 million protein sequences“. Nucleic Acids Research, 02.11.2023. http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkad1011.
Der volle Inhalt der QuelleYin, Rui, und Brian G. Pierce. „Evaluation of AlphaFold Antibody‐Antigen Modeling with Implications for Improving Predictive Accuracy“. Protein Science, 10.12.2023. http://dx.doi.org/10.1002/pro.4865.
Der volle Inhalt der QuelleUzoeto, Henrietta Onyinye, Samuel Cosmas, Toluwalope Temitope Bakare und Olanrewaju Ayodeji Durojaye. „AlphaFold-latest: revolutionizing protein structure prediction for comprehensive biomolecular insights and therapeutic advancements“. Beni-Suef University Journal of Basic and Applied Sciences 13, Nr. 1 (17.05.2024). http://dx.doi.org/10.1186/s43088-024-00503-y.
Der volle Inhalt der QuelleHekkelman, Maarten L., Ida de Vries, Robbie P. Joosten und Anastassis Perrakis. „AlphaFill: enriching AlphaFold models with ligands and cofactors“. Nature Methods, 24.11.2022. http://dx.doi.org/10.1038/s41592-022-01685-y.
Der volle Inhalt der QuelleTejero, Roberto, Yuanpeng Janet Huang, Theresa A. Ramelot und Gaetano T. Montelione. „AlphaFold Models of Small Proteins Rival the Accuracy of Solution NMR Structures“. Frontiers in Molecular Biosciences 9 (13.06.2022). http://dx.doi.org/10.3389/fmolb.2022.877000.
Der volle Inhalt der QuelleAderinwale, Tunde, Vijay Bharadwaj, Charles Christoffer, Genki Terashi, Zicong Zhang, Rashidedin Jahandideh, Yuki Kagaya und Daisuke Kihara. „Real-time structure search and structure classification for AlphaFold protein models“. Communications Biology 5, Nr. 1 (05.04.2022). http://dx.doi.org/10.1038/s42003-022-03261-8.
Der volle Inhalt der QuellePeng, Zhenling, Wenkai Wang, Hong Wei, Xiaoge Li und Jianyi Yang. „Improved protein structure prediction with trRosettaX2, AlphaFold2, and optimized MSAs in CASP15“. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 10.08.2023. http://dx.doi.org/10.1002/prot.26570.
Der volle Inhalt der Quelle„AlphaFold and beyond“. Nature Methods 20, Nr. 2 (Februar 2023): 163. http://dx.doi.org/10.1038/s41592-023-01790-6.
Der volle Inhalt der QuelleWallner, Björn. „AFsample: Improving Multimer Prediction with AlphaFold using Massive Sampling“. Bioinformatics, 15.09.2023. http://dx.doi.org/10.1093/bioinformatics/btad573.
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