Zeitschriftenartikel zum Thema „[4Fe-4S]2+“
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Azam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier und Michael K. Johnson. „[4Fe-4S] cluster trafficking mediated by Arabidopsis mitochondrial ISCA and NFU proteins“. Journal of Biological Chemistry 295, Nr. 52 (29.10.2020): 18367–78. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra120.015726.
Der volle Inhalt der QuelleDuan, Xuewu, Juanjuan Yang, Binbin Ren, Guoqiang Tan und Huangen Ding. „Reactivity of nitric oxide with the [4Fe–4S] cluster of dihydroxyacid dehydratase from Escherichia coli“. Biochemical Journal 417, Nr. 3 (16.01.2009): 783–89. http://dx.doi.org/10.1042/bj20081423.
Der volle Inhalt der QuelleSutton, Victoria R., Erin L. Mettert, Helmut Beinert und Patricia J. Kiley. „Kinetic Analysis of the Oxidative Conversion of the [4Fe-4S]2+ Cluster of FNR to a [2Fe-2S]2+ Cluster“. Journal of Bacteriology 186, Nr. 23 (01.12.2004): 8018–25. http://dx.doi.org/10.1128/jb.186.23.8018-8025.2004.
Der volle Inhalt der QuelleGeorge, S. J., F. A. Armstrong, E. C. Hatchikian und A. J. Thomson. „Electrochemical and spectroscopic characterization of the conversion of the 7Fe into the 8Fe form of ferredoxin III from Desulfovibrio africanus. Identification of a [4Fe–4S] cluster with one non-cysteine ligand“. Biochemical Journal 264, Nr. 1 (15.11.1989): 275–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj2640275.
Der volle Inhalt der QuelleAzam, Tamanna, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Jérémy Couturier, Nicolas Rouhier und Michael K. Johnson. „The Arabidopsis Mitochondrial Glutaredoxin GRXS15 Provides [2Fe-2S] Clusters for ISCA-Mediated [4Fe-4S] Cluster Maturation“. International Journal of Molecular Sciences 21, Nr. 23 (03.12.2020): 9237. http://dx.doi.org/10.3390/ijms21239237.
Der volle Inhalt der QuelleDridge, Elizabeth J., Carys A. Watts, Brian J. N. Jepson, Kirsty Line, Joanne M. Santini, David J. Richardson und Clive S. Butler. „Investigation of the redox centres of periplasmic selenate reductase from Thauera selenatis by EPR spectroscopy“. Biochemical Journal 408, Nr. 1 (29.10.2007): 19–28. http://dx.doi.org/10.1042/bj20070669.
Der volle Inhalt der QuelleBUSCH, Johanneke L. H., Jacques L. BRETON, Barry M. BARTLETT, Fraser A. ARMSTRONG, Richard JAMES und Andrew J. THOMSON. „[3Fe-4S]↔[4Fe-4S] cluster interconversion in Desulfovibrio africanus ferredoxin III: properties of an Asp14→Cys mutant“. Biochemical Journal 323, Nr. 1 (01.04.1997): 95–102. http://dx.doi.org/10.1042/bj3230095.
Der volle Inhalt der QuelleSmith, Eugene T., Dennis W. Bennett und Benjamin A. Feinberg. „Redox properties of 2[4Fe4S] ferredoxins“. Analytica Chimica Acta 251, Nr. 1-2 (Oktober 1991): 27–33. http://dx.doi.org/10.1016/0003-2670(91)87111-j.
Der volle Inhalt der QuelleRoland, Mélanie, Jonathan Przybyla-Toscano, Florence Vignols, Nathalie Berger, Tamanna Azam, Loick Christ, Véronique Santoni et al. „The plastidial Arabidopsis thaliana NFU1 protein binds and delivers [4Fe-4S] clusters to specific client proteins“. Journal of Biological Chemistry 295, Nr. 6 (06.01.2020): 1727–42. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.ra119.011034.
Der volle Inhalt der QuelleStripp, Sven T., Jonathan Oltmanns, Christina S. Müller, David Ehrenberg, Ramona Schlesinger, Joachim Heberle, Lorenz Adrian, Volker Schünemann, Antonio J. Pierik und Basem Soboh. „Electron inventory of the iron-sulfur scaffold complex HypCD essential in [NiFe]-hydrogenase cofactor assembly“. Biochemical Journal 478, Nr. 17 (07.09.2021): 3281–95. http://dx.doi.org/10.1042/bcj20210224.
Der volle Inhalt der QuelleNzuza, Nomfundo, Tiara Padayachee, Wanping Chen, Dominik Gront, David R. Nelson und Khajamohiddin Syed. „Diversification of Ferredoxins across Living Organisms“. Current Issues in Molecular Biology 43, Nr. 3 (30.09.2021): 1374–90. http://dx.doi.org/10.3390/cimb43030098.
Der volle Inhalt der QuelleCrack, Jason C., Adrian J. Jervis, Alisa A. Gaskell, Gaye F. White, Jeffrey Green, Andrew J. Thomson und Nick E. Le Brun. „Signal perception by FNR: the role of the iron–sulfur cluster1“. Biochemical Society Transactions 36, Nr. 6 (19.11.2008): 1144–48. http://dx.doi.org/10.1042/bst0361144.
Der volle Inhalt der QuelleSzilagyi, Robert K., Rebecca Hanscam, Eric M. Shepard und Shawn E. McGlynn. „Natural selection based on coordination chemistry: computational assessment of [4Fe–4S]-maquettes with non-coded amino acids“. Interface Focus 9, Nr. 6 (18.10.2019): 20190071. http://dx.doi.org/10.1098/rsfs.2019.0071.
Der volle Inhalt der QuelleBuckel, Wolfgang, Berta M. Martins, Albrecht Messerschmidt und Bernard T. Golding. „Radical-mediated dehydration reactions in anaerobic bacteria“. Biological Chemistry 386, Nr. 10 (01.10.2005): 951–59. http://dx.doi.org/10.1515/bc.2005.111.
Der volle Inhalt der QuelleGREEN, Jeffrey, Brian BENNETT, Peter JORDAN, Edward T. RALPH, Andrew J. THOMSON und John R. GUEST. „Reconstitution of the [4Fe-4S] cluster in FNR and demonstration of the aerobic-anaerobic transcription switch in vitro“. Biochemical Journal 316, Nr. 3 (15.06.1996): 887–92. http://dx.doi.org/10.1042/bj3160887.
Der volle Inhalt der QuelleMoulis, Jean-Marc, Larry C. Sieker, Keith S. Wilson und Zbigniew Dauter. „Crystal structure of the 2[4Fe-4S] ferredoxin fromChromatium vinosum: Evolutionary and mechanistic inferences for [3/4Fe-4S] ferredoxins“. Protein Science 5, Nr. 9 (September 1996): 1765–75. http://dx.doi.org/10.1002/pro.5560050902.
Der volle Inhalt der QuelleBUSCH, Johanneke L. H., Jacques L. J. BRETON, Barry M. BARTLETT, Richard JAMES, E. Claude HATCHIKIAN und Andrew J. THOMSON. „Expression in Escherichia coli and characterization of a reconstituted recombinant 7Fe ferredoxin from Desulfovibrio africanus“. Biochemical Journal 314, Nr. 1 (15.02.1996): 63–71. http://dx.doi.org/10.1042/bj3140063.
Der volle Inhalt der QuelleArmstrong, F. A., S. J. George, R. Cammack, E. C. Hatchikian und A. J. Thomson. „Electrochemical and spectroscopic characterization of the 7Fe form of ferredoxin III from Desulfovibrio africanus“. Biochemical Journal 264, Nr. 1 (15.11.1989): 265–73. http://dx.doi.org/10.1042/bj2640265.
Der volle Inhalt der QuelleBUSCH, Johanneke L. H., Jacques L. BRETON, Sharon L. DAVY, Richard JAMES, Geoffrey R. MOORE, Fraser A. ARMSTRONG und Andrew J. THOMSON. „Ferredoxin III of Desulfovibrio africanus: sequencing of the native gene and characterization of a histidine-tagged form“. Biochemical Journal 346, Nr. 2 (22.02.2000): 375–84. http://dx.doi.org/10.1042/bj3460375.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Minghao, Shin-ichi Asai, Shun Narai, Shusuke Nambu, Naoki Omura, Yuriko Sakaguchi, Tsutomu Suzuki et al. „Biochemical and structural characterization of oxygen-sensitive 2-thiouridine synthesis catalyzed by an iron-sulfur protein TtuA“. Proceedings of the National Academy of Sciences 114, Nr. 19 (24.04.2017): 4954–59. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1615585114.
Der volle Inhalt der QuelleScott, Anna G., Robert K. Szilagyi, David W. Mulder, Michael W. Ratzloff, Amanda S. Byer, Paul W. King, William E. Broderick, Eric M. Shepard und Joan B. Broderick. „Compositional and structural insights into the nature of the H-cluster precursor on HydF“. Dalton Transactions 47, Nr. 28 (2018): 9521–35. http://dx.doi.org/10.1039/c8dt01654b.
Der volle Inhalt der QuelleKennedy, Michelle L., und Brian R. Gibney. „Proton Coupling to [4Fe-4S]2+/+and [4Fe-4Se]2+/+Oxidation and Reduction in a Designed Protein“. Journal of the American Chemical Society 124, Nr. 24 (Juni 2002): 6826–27. http://dx.doi.org/10.1021/ja0171613.
Der volle Inhalt der QuelleReinhart, F., A. Huber, R. Thiele und G. Unden. „Response of the Oxygen Sensor NreB to Air In Vivo: Fe-S-Containing NreB and Apo-NreB in Aerobically and Anaerobically Growing Staphylococcus carnosus“. Journal of Bacteriology 192, Nr. 1 (23.10.2009): 86–93. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01248-09.
Der volle Inhalt der QuelleSelvaraj, Brinda, Wolfgang Buckel, Bernard T. Golding, G. Matthias Ullmann und Berta M. Martins. „Structure and Function of 4-Hydroxyphenylacetate Decarboxylase and Its Cognate Activating Enzyme“. Journal of Molecular Microbiology and Biotechnology 26, Nr. 1-3 (2016): 76–91. http://dx.doi.org/10.1159/000440882.
Der volle Inhalt der QuelleYan, Aixin, und Patricia J. Kiley. „Dissecting the Role of the N-Terminal Region of the Escherichia coli Global Transcription Factor FNR“. Journal of Bacteriology 190, Nr. 24 (17.10.2008): 8230–33. http://dx.doi.org/10.1128/jb.01242-08.
Der volle Inhalt der QuelleSuess, Daniel L. M., Ingmar Bürstel, Liliana De La Paz, Jon M. Kuchenreuther, Cindy C. Pham, Stephen P. Cramer, James R. Swartz und R. David Britt. „Cysteine as a ligand platform in the biosynthesis of the FeFe hydrogenase H cluster“. Proceedings of the National Academy of Sciences 112, Nr. 37 (31.08.2015): 11455–60. http://dx.doi.org/10.1073/pnas.1508440112.
Der volle Inhalt der QuelleSmith, Eugene T., Benjamin A. Feinberg, John H. Richards und John M. Tomich. „Physical characterization of a totally synthetic 2[4Fe-4S] clostridial ferredoxin“. Journal of the American Chemical Society 113, Nr. 2 (Januar 1991): 688–89. http://dx.doi.org/10.1021/ja00002a055.
Der volle Inhalt der QuelleMartens, C. F., M. C. Feiters, H. L. Blonk, J. G. M. van der Linden und R. J. M. Nolte. „Biomimetic electrochemical behaviour of a semi-encapsulated [4Fe-4S]2+-cluster.“ Journal of Inorganic Biochemistry 43, Nr. 2-3 (August 1991): 244. http://dx.doi.org/10.1016/0162-0134(91)84234-z.
Der volle Inhalt der QuelleBevers, Loes E., Emile Bol, Peter-Leon Hagedoorn und Wilfred R. Hagen. „WOR5, a Novel Tungsten-Containing Aldehyde Oxidoreductase from Pyrococcus furiosus with a Broad Substrate Specificity“. Journal of Bacteriology 187, Nr. 20 (15.10.2005): 7056–61. http://dx.doi.org/10.1128/jb.187.20.7056-7061.2005.
Der volle Inhalt der QuelleBargagna, Beatrice, Lucia Banci und Francesca Camponeschi. „Understanding the Molecular Basis of the Multiple Mitochondrial Dysfunctions Syndrome 2: The Disease-Causing His96Arg Mutation of BOLA3“. International Journal of Molecular Sciences 24, Nr. 14 (21.07.2023): 11734. http://dx.doi.org/10.3390/ijms241411734.
Der volle Inhalt der QuelleMavridis, I. M., P. Giastas, N. Pinotsis, G. Efthymiou, M. Wilmanns, P. Kyritsis und J. M. Moulis. „Structure of the 2[4Fe-4S] ferredoxin fromPseudomonas aeruginosaat 1.32 Å resolution“. Acta Crystallographica Section A Foundations of Crystallography 61, a1 (23.08.2005): c211—c212. http://dx.doi.org/10.1107/s0108767305090999.
Der volle Inhalt der QuelleRoy, Anindya, Dayn Joseph Sommer, Robert Arthur Schmitz, Chelsea Lynn Brown, Devens Gust, Andrei Astashkin und Giovanna Ghirlanda. „A De Novo Designed 2[4Fe-4S] Ferredoxin Mimic Mediates Electron Transfer“. Journal of the American Chemical Society 136, Nr. 49 (Dezember 2014): 17343–49. http://dx.doi.org/10.1021/ja510621e.
Der volle Inhalt der QuelleElsen, Sylvie, Georgios Efthymiou, Panagiotis Peteinatos, George Diallinas, Panayotis Kyritsis und Jean-Marc Moulis. „A bacteria-specific 2[4Fe-4S] ferredoxin is essential in Pseudomonas aeruginosa“. BMC Microbiology 10, Nr. 1 (2010): 271. http://dx.doi.org/10.1186/1471-2180-10-271.
Der volle Inhalt der QuelleBertini, Ivano, Antonio Donaire, Benjamin A. Feinberg, Claudio Luchinat, Mario Picciolp und Huaiping Yuan. „Solution Structure of the Oxidized 2[4Fe-4S] Ferredoxin from Clostridium Pasteurianum“. European Journal of Biochemistry 232, Nr. 1 (August 1995): 192–205. http://dx.doi.org/10.1111/j.1432-1033.1995.tb20799.x.
Der volle Inhalt der QuelleSmith, Laura J., Melanie R. Stapleton, Gavin J. M. Fullstone, Jason C. Crack, Andrew J. Thomson, Nick E. Le Brun, Debbie M. Hunt et al. „Mycobacterium tuberculosis WhiB1 is an essential DNA-binding protein with a nitric oxide-sensitive iron–sulfur cluster“. Biochemical Journal 432, Nr. 3 (25.11.2010): 417–27. http://dx.doi.org/10.1042/bj20101440.
Der volle Inhalt der QuelleGao-Sheridan, H. Samantha, Mary A. Kemper, Reza Khayat, Gareth J. Tilley, Fraser A. Armstrong, Vandana Sridhar, G. Sridhar Prasad, C. David Stout und Barbara K. Burgess. „A T14C Variant ofAzotobacter vinelandiiFerredoxin I Undergoes Facile [3Fe-4S]0to [4Fe-4S]2+Conversionin Vitrobut Notin Vivo“. Journal of Biological Chemistry 273, Nr. 50 (11.12.1998): 33692–701. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.273.50.33692.
Der volle Inhalt der QuelleCosper, Michele Mader, Guy N. L. Jameson, Roman Davydov, Marly K. Eidsness, Brian M. Hoffman, Boi Hanh Huynh und Michael K. Johnson. „The [4Fe−4S]2+Cluster in Reconstituted Biotin Synthase BindsS-Adenosyl-l-methionine“. Journal of the American Chemical Society 124, Nr. 47 (November 2002): 14006–7. http://dx.doi.org/10.1021/ja0283044.
Der volle Inhalt der QuelleBoll, Matthias, Georg Fuchs, Gareth Tilley, Fraser A. Armstrong und David J. Lowe. „Unusual Spectroscopic and Electrochemical Properties of the 2[4Fe-4S] Ferredoxin ofThauera aromatica†,‡“. Biochemistry 39, Nr. 16 (April 2000): 4929–38. http://dx.doi.org/10.1021/bi9927890.
Der volle Inhalt der QuelleGao-Sheridan, H. S., und B. K. Burgess. „Purification and characterization of a novel 2 [4Fe4S] ferredoxin from Azotobacter vinelandii“. Journal of Inorganic Biochemistry 67, Nr. 1-4 (Juli 1997): 251. http://dx.doi.org/10.1016/s0162-0134(97)80123-7.
Der volle Inhalt der QuelleLotierzo, M., B. Tse Sum Bui, D. Florentin, F. Escalettes und A. Marquet. „Biotin synthase mechanism: an overview“. Biochemical Society Transactions 33, Nr. 4 (01.08.2005): 820–23. http://dx.doi.org/10.1042/bst0330820.
Der volle Inhalt der QuelleMulholland, Stephen E., Brian R. Gibney, Francesc Rabanal und P. Leslie Dutton. „Determination of Nonligand Amino Acids Critical to [4Fe-4S]2+/+Assembly in Ferredoxin Maquettes†“. Biochemistry 38, Nr. 32 (August 1999): 10442–48. http://dx.doi.org/10.1021/bi9908742.
Der volle Inhalt der QuelleHinckley, Glen T., und Perry A. Frey. „Cofactor Dependence of Reduction Potentials for [4Fe-4S]2+/1+in Lysine 2,3-Aminomutase†“. Biochemistry 45, Nr. 10 (März 2006): 3219–25. http://dx.doi.org/10.1021/bi0519497.
Der volle Inhalt der QuelleHinckley, Glen T., und Perry A. Frey. „Cofactor Dependence of Reduction Potentials for [4Fe-4S]2+/1+in Lysine 2,3-Aminomutase“. Biochemistry 45, Nr. 22 (Juni 2006): 6996. http://dx.doi.org/10.1021/bi0680126.
Der volle Inhalt der QuelleStack, T. D. P., und R. H. Holm. „Subsite-specific functionalization of the [4Fe-4S]2+ analog of iron-sulfur protein clusters“. Journal of the American Chemical Society 109, Nr. 8 (April 1987): 2546–47. http://dx.doi.org/10.1021/ja00242a067.
Der volle Inhalt der QuelleCammack, R., D. S. Patil und J. H. Weiner. „Evidence that centre 2 in Escherichia coli fumarate reductase is a [4Fe-4S]cluster“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology 870, Nr. 3 (April 1986): 545–51. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4838(86)90264-5.
Der volle Inhalt der QuelleTan, Ming-Liang, Yan Luo und Toshiko Ichiye. „Tuning the Intramolecular Electron Transfer in 2[4Fe-4S] Ferredoxin: A Molecular Dynamics Study“. Biophysical Journal 100, Nr. 3 (Februar 2011): 132a. http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2010.12.924.
Der volle Inhalt der QuelleNasta, Veronica, Dafne Suraci, Spyridon Gourdoupis, Simone Ciofi‐Baffoni und Lucia Banci. „A pathway for assembling [4Fe‐4S] 2+ clusters in mitochondrial iron–sulfur protein biogenesis“. FEBS Journal 287, Nr. 11 (03.12.2019): 2312–27. http://dx.doi.org/10.1111/febs.15140.
Der volle Inhalt der QuelleChen, Kaisheng, Gareth J. Tilley, Vandana Sridhar, G. Sridhar Prasad, C. David Stout, Fraser A. Armstrong und Barbara K. Burgess. „Alteration of the Reduction Potential of the [4Fe-4S]2+/+Cluster ofAzotobacter vinelandiiFerredoxin I“. Journal of Biological Chemistry 274, Nr. 51 (17.12.1999): 36479–87. http://dx.doi.org/10.1074/jbc.274.51.36479.
Der volle Inhalt der QuelleMoulis, Jean-Marc. „Molecular cloning and expression of the gene encoding Chromatium vinosum 2[4Fe-4S] ferredoxin“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Gene Structure and Expression 1308, Nr. 1 (Juli 1996): 12–14. http://dx.doi.org/10.1016/0167-4781(96)00082-6.
Der volle Inhalt der QuelleCHEN, Dawei, Frank J. RUZICKA und Perry A. FREY. „A novel lysine 2,3-aminomutase encoded by the yodO gene of Bacillus subtilis: characterization and the observation of organic radical intermediates“. Biochemical Journal 348, Nr. 3 (07.06.2000): 539–49. http://dx.doi.org/10.1042/bj3480539.
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